O que é no assunto de enzimas, regulação covalente?

Regulação por fosforilação

Atividade das enzimas também podem ser regulada por modificações covalentes, tais como a adição de grupos fosfato a resíduos de serina, treonina ou tirosina. A fosforilação é um mecanismo muito comum na regulação da atividade enzimática, a adição de grupos fosfato estimula ou inibe as atividades de muitas enzimas. Por exemplo, células musculares respondem à epinefrina (adrenalina) quebrando o glicogênio em glicose, fornecendo assim energia para a atividade muscular aumentada. A quebra do glicogênio é catalisada pela enzima Glicogênio Fosforilase, que é ativada por fosforilação em resposta à ligação de epinefrina a um receptor na superfície da célula muscular. Fosforilação de proteínas desempenha um papel central no controle de muitas outras funções celulares, incluindo o crescimento e diferenciação celular.

As enzimas podem ser reguladas por outras moléculas que aumentam ou reduzem a sua atividade. As moléculas que aumentam a atividade das enzimas são chamadas de ativadoras, enquanto as moléculas que diminuem a atividade de uma enzima são chamadas de inibidoras.

Existem muitos tipos de moléculas que bloqueiam ou promovem a função da enzima e que afetam a função da enzima por diferentes vias.

Os inibidores reversíveis são divididos em grupos com base em seu comportamento de ligação. Não vamos discutir todos os tipos aqui, mas veremos dois grupos importantes: os inibidores competitivos e os não-competitivos.
Um inibidor pode se ligar a uma enzima e bloquear a ligação do substrato, por exemplo, ao se ligar ao sítio ativo. Isso é chamado de inibição competitiva, porque o inibidor "compete" com o substrato pela enzima, isto é, somente o inibidor ou o substrato podem estar ligados em um determinado momento.
Na inibição não competitiva, o inibidor não impede o substrato de se ligar ao sítio ativo. Em vez disso, ele se liga a outro sítio e impede a enzima de realizar seu trabalho. Essa inibição é chamada de "não-competitiva", pois o inibidor e o substrato podem ambos estar ligados à enzima ao mesmo tempo.