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As imunoglobulinas G e M podem ser diferenciadas de acordo com características bioquímicas e moleculares, com tamanho, carga elétrica e quantidade de carboidratos em sua constituição, o que influencia diretamente em sua função.
As imunoglobulinas são estruturas com forma semelhante à letra "Y" e são formadas por cadeias pesadas e cadeias leves. A terminação de uma das cadeias leves é sempre a mesma entre as imunoglobulinas, sendo conhecida como região constante de cadeia leve, enquanto que a terminação das outras cadeias leves pode variar entre as imunoglobulinas, sendo conhecida como região variável.
Além disso, tanto nas cadeias pesadas quanto nas leves existem regiões de complementariedade, que corresponde à região em que o antígeno consegue se ligar.
Assim, a partir da avaliação das características bioquímicas e moleculares é possível diferenciar os tipos de imunoglobulinas, incluindo IgG e IgM, em que o IgG corresponde à maior imunoglobulina circulante no plasma e o IgM à maior imunoglobulina presente no espaço intravascular, além de possuírem em suas regiões variáveis e extremidades diferentes padrões de complementariedade, o que tem impacto na função que desempenham.
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