Enzimas: Proteínas Catalizadoras

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@marioclevio
ENZIMAS
VISAO GERAL
ENZIMAS → enzimas são proteínas catalizadoras que󠀠aumentam a velocidade das reações por meio da diminuição da energia de ativação e sem sofrerem alterações no processo.
PROPRIEDADES
· SÍTIO ATIVO → região da enzima em que o substrato se acopla, essa parte possui cadeia de AA laterais que participam da ligação e da catalise.
· EFICIENCIA → as reações catalisadas por enzimas são altamente eficientes em relação as reações não catalisadas.
· ESPECIFICIDADE → As enzimas são altamente específicas, interagindo com um ou alguns
poucos substratos e catalisando apenas um tipo de reação química.
· REGULAÇAO → a atividade enzimática pode ser regulada (ativada ou inibidas) para melhor suprir a necessidade da célula 
Holoenzimas, apoenzimas, cofatores e coenzimas
Algumas enzimas requerem a presença de compostos não proteicos para poderem exercer sua atividade enzimática
holoenzima → enzima ativa com seu componente não proteico.
apoenzima → enzima sem seu componente não proteico, fica inativa.
Se esse componente não proteico for um íon metálico, como zinco (Zn2+) ele e chamado de cofator. 
Se esse componente for uma molécula orgânica pequena, é chamado de coenzima (pode ser transitória → cossubstrato ou permanente → grupo protético)
MECANISMO DA AÇAO ENZIMATICA
A catalização reações funciona de modo que diminua a energia necessária para inicio do processo, assim, tornando-o muito mais rápido.
FATORES QUE ALTERAM A VELOCIDADE DE REAÇAO
· CONCETRAÇAO DO SUBSTRATO → mais substrato maior velocidade (ate limite de saturação)
· TEMPERAtURA → maior temp maior velocidade (até alcançar T ideal, depois disso a enzima perde velocidade e pode desnaturar)
· PH → tem que estar no nível certo para que a enzima funcione adequadamente, se não estiver pode desnaturar ela
CINÉTICA DE MICHAELIS-MENTEN
modelo simples, que explica a maioria das características de muitas reações catalisadas por enzimas.
· EQUAÇAO DE MICHAELIS-MENTEN → a equação de Michaelis-menten descreve como a velocidade da reação varia com a concentração do substrato.
CONCLUSÕES IMPORTANTE
KM reflete a afinidade que tem uma enzima e um substrato
KM BAIXO alta afinidade (atinge metade da velocidade máxima da reação com menor quantidade de substrato em relação ao KM alto)
KM ALTO baixa afinidade ( necessita de mais substrato para alcançar metade da velocidade máxima da reação)
RELAÇAO ENTRE VELOCIDADE E CONCENTRAÇAO DA ENZIMA diretamente proporcional
GRAFICO DE LINEWEAVER-BURK
É útil para ver a cinética dos inibidores e calcular a velocidade max dos inibidores
INIBIÇAO ENZIMATICA
Qualquer substancia capaz de diminuir a velocidade de uma reação enzimática é chamada de inibidor.
· IRREVERSIVEL → o inibidor se liga de forma permanente por meio de ligação covalente à enzima e inutiliza ela.
· REVERSILVEL → o inibidor se liga de forma temporária à enzima por meio de ligações não-covalente.
· COMPETITIVA → acontece quando o inibidor consegue se ligar á mesma enzima que o substrato, assim eles vão competir pela enzima e isso causa aumento no KM aparente, sendo necessário mais substrato para chegar a velocidade máxima da reação
· NÃO COMPETITIVA → inibidor e substratos ligam-se em sítios diferente na mesma enzima ao mesmo tempo, e não podem ser superados pelo aumento de substrato, assim, diminuindo a velocidade máxima da reação. Obs. Não altera KM.
REGULAÇAO ENZIMATICA
· ENZIMAS ALOSTERICAS → As enzimas alostéricas são reguladas por moléculas chamadas de efetores (ou moduladores), que se ligam de forma não covalente a outro sitio, que não o sitio ativo. Podem ser positivos(ajudam) ou negativos(inibem)
EFETORES HOMOTROPICOS Quando o próprio substrato atua como efetor, o efeito e dito homotropico.
EFETORES HETEROTROPICOS efetor pode ser diferente do substrato, caso em que o efeito e dito heterotópico.
· MODIFICAÇAO COVALENTE → Muitas enzimas podem ser reguladas por modificação covalente, mais frequentemente pela adição ou pela remoção de grupos fosfato de resíduos específicos de serina, treonina ou tirosina na enzima.
FOSFORILIZAÇAO E DESFOSFORILIZAÇAO As reações de fosforilação são catalisadas por uma família de enzimas denominadas proteína-cinases, as quais utilizam ATP como doador de fosfato.
RESPOSTAS ENZIMATICAS À FOSFORILAÇAO Dependendo da enzima considerada, a forma fosforizada pode ser mais ou menos ativa do que a forma não fosforizada.
SINTESE DE ENZIMAS as células também podem regular a quantidade de enzima presente pela alteração da velocidade de degradação das moléculas enzimáticas ou, mais frequentemente, por meio da alteração da velocidade da síntese de enzimas.