Questionário- Biologia Celular I

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Questionário Biologia Celular
Aluna: Bianca Garcia Sardi
Medicina UFES
Turma: 107
Questionário Biologia Celular - Aula 1
Aluna: Bianca Garcia Sardi
Turma: 107
QAE 1) No que consiste o processo de fixação do tecido? Qual sua importância?
Quais os agentes fixadores mais comuns na microscopia óptica?
QAE 2) Na coloração H&E quais são os corantes usados? Descreva suas afinidades
aos componentes celulares, exemplificando.
Preparação de espécimes para exame microscópico:
Ao se analisar as estruturas teciduais de um determinado órgão ao microscópio,
precisa-se preservar os tecidos, sendo imprescindível a realização do processo de
fixação.
A fixação é uma das etapas mais importantes da técnica histológica, pois visa
interromper o metabolismo celular, estabilizando as estruturas e os
componentes bioquímicos intra e extracelulares, preservando e conservando
os elementos teciduais, além de permitir a penetração de outras substâncias
subsequentes à fixação.
Em resumo, os principais objetivos do processo de fixação são: evitar autólise
(digestão dos tecidos por enzimas existentes nas próprias células), impedir a
atividade e proliferação bacteriana, auxiliar no enrijecimento da célula e
aumentar a afinidade celular com os corantes.
Os fixadores aldeídos comumente utilizados na microscopia óptica são o
formaldeído (formol) e o glutaraldeído.
As lâminas para observação precisam ser preparadas, passando por várias etapas,
que se dão da seguinte forma: primeiro é feita a fixação, depois a inclusão
(infiltração com substâncias que proporcionem às lâminas teciduais uma
consistência rígida, normalmente em parafina ou resinas de plástico), em seguida o
corte (que pode ser feito por um micrótomo) e então vem o processo de coloração
do material, que permite sua visualização no microscópio óptico.
As colorações nem sempre são as mesmas, pois temos colorações que facilitam a
observação de determinado tecido ou determinado microrganismo.
A Hematoxilina – Eosina (H&E ou HE) é uma coloração utilizada na histologia para
corar diversos tecidos do nosso organismo. A hematoxilina é um corante básico, e
tem, por isso, atração por substâncias ácidas. Essas substâncias ácidas, portanto,
são coradas pela hematoxilina, e recebem o nome de basófilas (que fixam corantes
básicos). A eosina, ao contrário da hematoxilina, tem caráter ácido, e sendo assim
atrai substâncias básicas, conhecidas como acidófilas (que fixam corantes ácidos).
A hematoxilina é um corante de cor azul-púrpura, ou seja, o que for observado na
lâmina que tenha essa cor, será uma substância de caráter ácido, sendo, portanto,
basófila, pois foi atraída pela hematoxilina. E a eosina é um corante vermelho.
Sendo assim, tudo aquilo que for observado na lâmina que seja dessa cor, é uma
substância básica, e que foi atraída pela eosina que é ácida, sendo então uma
substância acidófila.
Essa coloração é a mais utilizada em histologia e patologia, mas não é a única, pois
nem todas as estruturas podem ser observadas pela HE.
Resumindo:
Corante Substânciacorada
Característica
por Afinidade Coloração Exemplos
Hematoxilina
(básica) Ácida Basófila Azul-púrpura
Ao ser observado por
microscopia, o núcleo celular se
apresenta na coloração
azul-púrpura, ou seja, é
basófilo. Isso porque o núcleo
de uma célula é rico em DNA
(Ácido desoxirribonucleico), ou
seja, é ácido, e, portanto, é
atraído pela hematoxilina (um
corante básico). Algumas
regiões do citoplasma podem se
apresentar azuladas, pois, em
algumas regiões há RNA (Ácido
ribonucleico), que é corado pela
hematoxilina.
Eosina
(ácida) Básica Acidófila Vermelho
O citoplasma da célula possui um
caráter mais básico e é, portanto,
corado em tonalidades de
vermelho pela eosina.
Imagem histológica da glândula tireóide, corada por hematoxilina – eosina. Em roxo é possível
ver os núcleos das células foliculares. Em rosa está o citoplasma dessas células, vê-se
também o colóide (local de armazenamento dos hormônios tireoidianos).
Questionário Biologia Celular - Aula 2
Aluna: Bianca Garcia Sardi
Turma: 107
QAE 3) Cite e explique 2 fatores que influenciam na permeabilidade seletiva da
membrana.
QAE 4) Relacione os transportes das diversas classes de compostos (lipídeos,
proteínas, íons,carboidratos) pela membrana, assim como o tipo de transporte feito
(transporte passivo, ativo, facilitado).
Funcionamento e composição da membrana plasmática
De acordo com o modelo de mosaico fluido, a membrana plasmática é um mosaico
de componentes — principalmente de fosfolipídios, colesterol e proteínas — que se
movem livremente e com fluidez no plano da membrana. Ou seja, um diagrama da
membrana (como o do abaixo) é apenas um instantâneo de um processo dinâmico
em que os fosfolipídios e as proteínas estão continuamente deslizando uns entre os
outros.
Imagem da membrana plasmática, mostrando a bicamada fosfolipídica com proteínas
membranares periféricas e integrais, glicoproteínas (proteínas ligadas a um carboidrato),
glicolipídios (lipídios ligados a um carboidrato) e moléculas de colesterol.
Os principais componentes da membrana plasmática são os lipídios (fosfolipídios e
colesterol), as proteínas e os grupos de carboidratos que estão anexados a alguns
lipídios e proteínas.
● Um fosfolipídio é um lipídio composto por glicerol, duas caudas de ácido
graxo e uma cabeça com um grupo de cadeias de fosfato. Membranas
biológicas normalmente envolvem duas camadas de fosfolipídios com suas
caudas apontando para dentro, uma estrutura chamada de camada dupla de
fosfolipídio.
● O colesterol, outro lipídio composto por quatro anéis de carbono interligados,
é encontrado ao lado dos fosfolipídios no núcleo da membrana.
● As proteínas das membranas podem se estender parcialmente pela
membrana plasmática, cruzar a membrana completamente, ou ficar
livremente anexadas às superfícies de dentro ou de fora.
● Grupos de carboidrato estão presentes apenas na superfície externa da
membrana plasmática e estão anexados a proteínas, formando
glicoproteínas, ou lipídios, formando glicolipídios.
As proporções de proteínas, lipídios e carboidratos na membrana plasmática variam
entre tipos de células diferentes. Contudo, para uma célula humana normal, as
proteínas são responsáveis por cerca de 50 por cento da composição da massa, os
lipídios (de todos os tipos) são responsáveis por 40 por cento, e os 10 por cento
restantes vêm dos carboidratos.
Fosfolipídios
Os fosfolipídios, dispostos em uma bicamada, compõem o tecido básico da
membrana plasmática. Eles são bem adequados a esta função, porque eles são
anfifílicos, ou seja, eles têm regiões hidrofílicas e hidrofóbicas.
Estrutura química de um fosfolipídio, mostrando a cabeça hidrofílica e as caudas
hidrofóbicas.
A parte hidrofílica, ou com afinidade por água, de um fosfolipídio é a sua cabeça, a
qual possui um grupo fosfato carregado negativamente, além de um pequeno grupo
adicional (de diferentes identidades, "R" no diagrama à esquerda), que também
pode ser carregado ou polar. A cabeça hidrofílica dos fosfolipídios em uma
membrana bicamada é voltada para parte externa, entrando em contato com o fluido
aquoso dentro e fora da célula. Como a água é uma molécula polar, ela
prontamente forma uma interação eletrostática (baseada em carga) com as cabeças
dos fosfolipídios.
A parte hidrofóbica, ou "que tem medo de água", de um fosfolipídio consiste em
suas cadeias longas e apolares de ácidos graxos. As cadeias de ácidos graxos
podem facilmente interagir com outras moléculas apolares, mas não muito bem com
a água. Por causa disso, é mais favorável energeticamente para os fosfolipídios
colocarem suas cadeias de ácido graxo na parte interna da membrana, onde elas
estão protegidas da água ao seu redor.
A dupla camada de fosfolipídios formada por essas interações produz uma boa
barreira entre o interior e o exterior da célula, porque água e outras substâncias
carregadas ou polares não podem cruzar facilmente o núcleo hidrofóbico da
membrana.
Imagem de uma micela e um lipossoma.
Graçasa sua natureza anfifílica, os fosfolipídios não são apenas adequados para
formar uma membrana de camada dupla. Na verdade, isso é algo que eles fazem
espontaneamente sob as condições certas. Na água ou em soluções aquosas, os
fosfolipídios tendem a se organizar com suas caudas hidrofóbicas voltadas umas
para as outras e com suas cabeças hidrofílicas voltadas para fora. Se os
fosfolipídios tiverem caudas pequenas, eles podem formar uma micela (uma
pequena esfera de camada única), ao passo que se eles tiverem caudas grandes,
eles podem formar um lipossoma (uma partícula oca com membrana de camada
dupla)
Proteínas
As proteínas são o segundo maior componente das membranas plasmáticas. Há
duas categorias principais de proteínas da membrana: integrais e periféricas.
Imagem de uma proteína transmembrana de passagem única com uma alfa-hélice
transmembranar e uma proteína transmembrana de três passagens com três alfa-hélices
transmembranares.
As proteínas integrais de membrana são, como seu nome sugere, integradas à
membrana: elas têm pelo menos uma região hidrofóbica que as ancora no interior
hidrofóbico da bicamada de fosfolípidos. Algumas estão apenas parcialmente
ancoradas na membrana, enquanto outras estão inseridas de um lado a outro da
membrana e estão expostas nos dois lados
As proteínas que se estendem através das duas camadas da membrana são
chamadas proteínas transmembranas.
As porções de uma proteína integral de membrana localizadas dentro da membrana
são hidrofóbicas, enquanto aquelas que são expostas para o fluido extracelular ou
para o citoplasma tendem a ser hidrofílicas. As proteínas transmembrana podem
atravessar a membrana plasmática apenas uma vez ou podem ter até doze seções
diferentes que atravessam a membrana. Um segmento típico que atravessa a
membrana consiste de 20 a 25 aminoácidos hidrofóbicos dispostos em uma
alfa-hélice, embora nem todas as proteínas transmembrana se encaixem neste
modelo. Algumas proteínas integrais de membrana formam um canal que permite
que íons ou outras pequenas moléculas passem através da membrana, como
mostrado abaixo.
Proteínas periféricas de membrana são encontradas no exterior e no interior das
superfícies das membranas, conjugadas tanto às proteínas integrais quanto aos
fosfolipídios. Ao contrário das proteínas integrais de membrana, proteínas
periféricas de membrana não aderem ao interior hidrofóbico da membrana, e
tendem a ser mais frouxamente ligadas.
Carboidratos
Os carboidratos são o terceiro maior componente da membrana plasmática. Em
geral, eles são encontrados na superfície externa das células e estão associados às
proteínas (formando as glicoproteínas) ou aos lipídios (formando os glicolipídios).
Estas cadeias de carboidratos podem consistir em 2-60 unidades de
monossacarídeo e podem ser simples ou ramificadas.
Juntamente às proteínas de membrana, esses carboidratos formam marcadores
celulares distintos, um tipo de identidade molecular que permite que as células se
reconheçam. Esses marcadores são muito importantes para o sistema imune,
permitindo que células imunitárias diferenciem entre as células do organismo, as
quais não devem ser atacadas, e células ou tecidos estranhos, os quais devem ser
atacados.
Fluidez da membrana
A estrutura das caudas de ácidos graxos dos fosfolipídios é fundamental na
determinação das propriedades da membrana, e em particular, em quão fluida ela é.
Ácidos graxos saturados não têm ligações duplas (são saturadas de hidrogênios),
portanto são relativamente retas. Por outro lado, ácidos graxos insaturados contêm
uma mais ligações duplas, resultando frequentemente em uma curva ou dobra.
(Você pode ver um exemplo de uma cauda insaturada dobrada no diagrama da
estrutura do fosfolipídio que aparece anteriormente neste artigo.) As caudas de
ácido graxo saturadas e insaturadas se comportam diferentemente de acordo com a
temperatura:
● Em temperaturas mais baixas, as caudas retas dos ácidos graxos podem se
espremer, criando uma membrana densa e bastante rígida.
● Os fosfolipídios com caudas insaturadas não podem se unir tão firmemente
em razão das estruturas encurvadas de suas caudas. Por isso, uma
membrana contendo fosfolipídios insaturados vai ficar fluida em temperaturas
mais baixas do que uma membrana composta de fosfolipídios saturados .
A maior parte das membranas celulares contém uma mistura de fosfolipídios, alguns
com duas caudas saturadas (retas) e outros com uma cauda saturada e outra
insaturada (dobrada). Muitos organismos—peixes são um exemplo— podem se
ajustar fisiologicamente a ambientes frios, alterando a proporção de ácidos graxos
insaturados em suas membranas. Para mais informações sobre ácidos graxos
saturados e insaturados, veja o artigo sobre lipídios.
Além dos fosfolipídios, os animais têm um componente adicional da membrana que
ajuda a manter a fluidez. O colesterol , outro tipo de lipídio que está incorporado
entre os fosfolipídios da membrana, ajuda a minimizar os efeitos da temperatura na
fluidez.
Em temperaturas baixas, o colesterol aumenta sua fluidez evitando que os
fosfolipídios fiquem firmemente juntos , enquanto em altas temperaturas, ele reduz a
fluidez.
Desta forma, o colesterol aumenta a amplitude de temperaturas em que uma
membrana mantém uma fluidez funcional e saudável.
Componentes da membrana plasmática:
Componente Localização
Fosfolipídios Tecido principal da membrana
Colesterol Localizado entre as caudas hidrofóbicas da membrana
https://pt.khanacademy.org/science/biology/macromolecules/lipids/a/lipids
Proteínas
integrais
Inseridas na dupla camada de fosfolipídio; podem ou não se
estender a ambas as camadas
Proteínas
periféricas
Na superfície interna ou externa da dupla camada de
fosfolipídio, mas não incorporadas a seu núcleo hidrofóbico
Carboidratos Anexados a proteínas e lipídios no lado extracelular damembrana (formando glicoproteínas e glicolipídios)
Fatores que influenciam na permeabilidade seletiva da membrana:
● Gradiente de concentração: determina o fluxo das moléculas: as
moléculas/partículas vão se mover do meio mais concentrado para o meio
menos concentrado porque existe uma diferença de concentração.
● Lipossolubilidade da molécula/partícula: como a permeabilidade da
membrana depende da capacidade das moléculas se dissolverem na
bicamada lipídica, quanto maior a solubilidade em lipídios, mais rápida a
difusão de uma molécula pela bicamada lipídica.
● Polaridade da molécula: a bicamada lipídica é impermeável a substâncias
hidrossolúveis (polares, hidrofílicas) e permeável a substâncias lipossolúveis
(apolares, hidrofóbicas). Assim, enquanto moléculas apolares atravessam a
membrana com certa facilidade, moléculas polares necessitam de proteínas
transportadoras para fazê-lo.
● Temperatura: a difusão aumenta em proporção direta com a temperatura:
quanto maior for a temperatura, maior será o movimento térmico (energia
cinética) das moléculas e dos íons em solução e mais rápida será a difusão.
● Raio da molécula/partícula: a membrana pode ser centenas a milhões de
vezes mais permeável às pequenas moléculas que às grandes. Assim,
quanto menor a partícula de soluto, maior a facilidade de permear
(atravessar) o meio, o inverso acontecendo com partículas maiores. Como o
raio não depende só do tamanho, mas também forma da molécula/partícula,
quanto maior o raio, menor será a facilidade para a molécula/partícula se
difundir no meio.
● Viscosidade do solvente: quanto maior viscosidade do solvente, mais lenta
será a difusão.
● Espessura da membrana: quanto maior espessura, mais lenta será a
difusão.
● Colaridade da molécula: a bicamada lipídica é impermeável a substâncias
hidrossolúveis (polares, hidrofílicas) e permeável a substâncias lipossolúveis
(apolares, hidrofóbicas). Assim, enquanto moléculas apolares atravessam a
membrana com certa facilidade, moléculas polares necessitam de proteínas
transportadoras para fazê-lo.
● Carga elétrica: os íons são essenciais para a célula, mas como possuem
carga elétrica, não atravessam a bicamadalipídica, necessitando de
proteínas transportadoras para atravessarem a membrana.
● Área disponível para troca: a difusão é diretamente proporcional à área de
superfície da membrana, ou seja, quanto maior a área de superfície, mais
rápida será a difusão.
● Número de canais proteicos da membrana: visto que moléculas
hidrofílicas (polares) e íons necessitam de proteínas transportadoras para
atravessarem a membrana, quanto maior a quantidade de canais para
determinado íon ou molécula hidrofílica, mais rápida será a sua difusão pela
membrana, pois a velocidade da difusão é diretamente proporcional ao
número de canais por unidades de área. Aqui também precisa ser levado em
conta o diâmetro da molécula, pois à medida que o diâmetro molecular se
aproxima do diâmetro do canal, a resistência aumenta de forma muito
acentuada distância a ser percorrida: a difusão é um processo muito eficiente
quando as distâncias a serem percorridas são curtas. À medida em que as
distâncias aumentam, o tempo para as moléculas se difundirem aumenta
bastante.
Transportes das diversas classes de compostos (lipídeos, proteínas, íons,
carboidratos) pela membrana
O transporte de lipídios é feito por difusão simples através da membrana, pois eles
são apolares, ou seja, compatíveis com a polaridade da membrana.
As proteínas, os íons e os carboidratos, quando estão a favor do gradiente de
concentração, são feitos a partir de difusão facilitada, por meio de proteínas de
membrana.
Quando os compostos estão se movimentando contra o gradiente de concentração
a movimentação pela membrana é feita por meio de transporte ativo.
Transporte Ativo, Transporte Passivo e Facilitado
Determina-se o que é transporte ativo e passivo a partir da observação da
permeabilidade de uma membrana. Quando há gasto de energia envolvendo,
dizemos que se trata de um transporte ativo. Enquanto isso, quando não há gasto,
chamamos de transporte passivo.
Os dois tipos de transporte acontecem na membrana plasmática. Essa estrutura tem
sua formação delimitada em duas camadas de fosfolipídeos.
Através destas camadas mencionadas, notam-se proteínas que cobrem toda essa
bicamada. Funcionando, em muitos dos casos, como poros, elas também atuam
como receptoras.
Assim, a membrana plasmática assume função e capacidade de permitir o que
entrará e sairá da célula. Ela garante, portanto, que o meio intracelular tenha uma
manutenção adequada e equilíbrio de substâncias.
É por causa da manutenção do meio intracelular que o transporte ativo e passivo
surgirá. Para garantir que diferentes substâncias adentrem e saiam, este é
classificado nos dois grupos supracitados.
Transporte Ativo e Passivo: diferenças
Cada um dos tipos de transporte, seja ativo ou passivo, apresentará as suas
respectivas características. Como já mencionado, o transporte ativo envolve gasto
de energia, enquanto o transporte passivo, não.
Transporte Passivo
O transporte passivo não envolve gasto de energia, pois ocorre a favor do gradiente
de concentração. Assim, ele coordena substâncias, direcionando-as de um meio de
maior concentração para um de menor concentração.
Dessa forma, o transporte passivo pode ser dividido em três diferentes tipos:
● Difusão Simples: As proteínas de transporte precisam ser lipossolúveis.
Assim, devem apresentar afinidade aos fosfolipídeos, para que consigam
atravessar a bicamada.
● Difusão Facilitada: Ocorre por meio das proteínas denominadas permeases.
Elas se ligam a substâncias sem afinidade com os fosfolipídeos. Ao
ligarem-se, a difusão é facilitada a favor do gradiente de concentração.
● Osmose: Ocorre quando há a movimentação da água. A osmose ocorre entre
dois meios aquosos, onde uma membrana semipermeável os dividirá. A água
irá do meio menos concentrado para o mais concentrado, até que haja
equilíbrio.
Transporte Ativo
O transporte ativo proporciona gasto de energia, uma vez que vai contra o gradiente
de concentração. Diferentemente do transporte passivo, a movimentação não é
espontânea, sendo necessária energia para ativar o ciclo.
Assim, o transporte ativo é dividido em:
● Transporte ativo primário: ocorre pela quebra de ATP. Neste momento, há
liberação de energia a ser utilizada pelas proteínas de transporte. Elas,
então, carregarão moléculas através de um gradiente de concentração
contrário.
● Transporte ativo secundário: modifica as concentrações observadas nas
moléculas transportadas, dividindo-as em dois lados da membrana. Nisso,
esse tipo de transporte ativo movimentará as partículas a partir dos diferentes
graus de concentração. Este, inclusive, estabelecido pelo transporte ativo
primário. Ou seja, é um transporte que depende de um transporte ativo para
ocorrer.
● Endocitose: abrange o transporte de um grande número de moléculas para o
meio intracelular. Isso acontece graças ao englobamento de partículas, seja
através da fagocitose ou da pinocitose.
● Exocitose: abrange o transporte de um grande número de moléculas para o
meio extra-celular.
Assim, transporte ativo e passivo abrange formas diferentes de células/moléculas
deixarem ou adentrarem as células. De modo bastante básico, estas funções serão
responsáveis por manter as células saudáveis e nutridas.
Questionário Biologia Celular - Aula 3
Aluna: Bianca Garcia Sardi
Turma: 107
QAE 5) Qual dos mecanismos de ação (receptores de membrana ou citosólicos/
nucleares) seria mais rápido? Justifique sua resposta.
QAE 6) Explique uma via de sinalização relacionando com uma função celular e
uma anormalidade.
Mecanismos de ação
A velocidade de qualquer resposta sinalizadora depende da natureza das moléculas
de sinalização intracelular que executam a resposta da célula-alvo Quando a
resposta envolve somente mudanças em proteínas já existentes na célula, ela pode
ocorrer muito rapidamente: por exemplo, uma mudança alostérica em um canal
iônico controlado por neurotransmissor pode alterar, em milissegundos, o potencial
elétrico da membrana plasmática, e as respostas que dependem somente de
fosforilação de proteínas podem ocorrer em segundos. Contudo, quando a resposta
envolve mudanças na expressão gênica e na síntese de novas proteínas, ela
normalmente demora muitos minutos ou horas, não importando o mecanismo de
liberação do sinal.
O local de ação e o funcionamento desses mecanismos também estabelecem
diferentes velocidades de ação. Os mecanismos de ação que agem na membrana
(estimuladores não genômicos) não são introduzidos no interior da célula e
limitam-se ao contato com as proteínas de membrana (receptores de membrana),
isso faz com que sejam mais rápidos em sua ação.
Por outro lado, os receptores citosólicos/nucleares recebem estímulos provindos de
substâncias que precisam entrar no interior celular para estabelecer uma
comunicação efetiva. A partir daí, os receptores genômicos agem no núcleo e
realizam os processos de transcrição e tradução, o que “atrasa” seu processo de
ação, tornando-os receptores mais lentos que os de membrana.
Via de sinalização - Insulina
Assim como os GPCRs, os receptores acoplados a enzimas são proteínas
transmembranas, com seu domínio de interação com o ligante localizado na
superfície externa da membrana plasmática. Seu domínio citosólico, entretanto, em
vez de estar associado a uma proteína G trimérica, associa-se diretamente a uma
enzima ou tem atividade enzimática intrínseca. Enquanto os GPCRs possuem sete
segmentos transmembrana, cada subunidade dos receptores acoplados a enzimas
possui apenas um.
Diversas proteínas de sinalização extracelular atuam por meio dos receptores
tirosinas-quinase (RTKs). Estas incluem proteínas secretadas e ligadas à superfície
celular que controlam o comportamento celular nos animais em desenvolvimento e
em adultos.
A insulina é um hormônio anabólico com efeitos metabólicos potentes. Os eventos
que ocorrem após a ligação da insulina são específicos e estritamente regulados.
Definir as etapas que levam à especificidade deste sinal representa um desafio para
as pesquisas bioquímicas, todavia podem resultar no desenvolvimentode novas
abordagens terapêuticas para pacientes que sofrem de estados de resistência à
insulina, inclusive o diabetes tipo 2.
O receptor de insulina pertence a uma família de receptores de fatores de
crescimento que têm atividade tirosina quinase intrínseca. Após a ligação da
insulina o receptor sofre autofosforilação em múltiplos resíduos de tirosina. Isto
resulta na ativação da quinase do receptor e consequente fosforilação em tirosina
de um a família de substratos do receptor de insulina (IRS).
De forma similar a outros fatores de crescimento, a insulina usa fosforilação e
interações proteína-proteína como ferramentas essenciais para transmitir o sinal.
Estas interações proteína-proteína são fundamentais para transmitir o sinal do
receptor em direção ao efeito celular final, tais como translocação de vesículas
contendo transportadores de glicose (GLUT4) do pool intracelular para a membrana
plasmática, ativação da síntese de glicogênio e de proteínas, e transcrição de genes
específicos.
Resumidamente, a insulina age na proteína tipo alfa, que gera uma mudança
conformacional na proteína tipo beta, causando uma fosforilação e liberação do
GluT e consequente transporte da glicose para dentro da célula. Ou seja, sua
função está relacionada à manutenção do equilíbrio glicêmico no sangue.
Alterações nessa via de sinalização da insulina podem estar associadas
principalmente à Diabetes Mellitus tipo II, na qual o receptor de insulina tem
dificuldade em reconhecer a insulina que tenta entrar na célula, provocando uma
"resistência à insulina” no indivíduo, o que eleva o índice de glicose circulante no
sangue.
A insulina é o hormônio anabólico mais conhecido e é essencial para a manutenção
da homeostase de glicose e do crescimento e diferenciação celular. Esse hormônio
é secretado pelas células b das ilhotas pancreáticas em resposta ao aumento dos
níveis circulantes de glicose e aminoácidos após as refeições. A insulina regula a
homeostase de glicose em vários níveis, reduzindo a produção hepática de glicose
(via diminuição da gliconeogênese e glicogenólise) e aumentando a captação
periférica de glicose, principalmente nos tecidos muscular e adiposo. A insulina
também estimula a lipogênese no fígado e nos adipócitos e dá reduz a lipólise, bem
como aumenta a síntese e inibe a degradação protéica.
Etapas Iniciais da Sinalização Insulínica
O Receptor de Insulina
A figura 1 mostra um esquema simplificado das etapas de sinalização intracelular
desde a ligação da insulina ao seu receptor até a ativação do transporte de glicose.
A sinalização intracelular da insulina começa com a sua ligação a um receptor
específico de membrana, uma proteína heterotetramérica com atividade quinase,
composta por duas subunidades a e duas subunidades b, que atua como uma
enzima alostérica na qual a subunidade a inibe a atividade tirosina quinase da
subunidade b. A ligação da insulina à subunidade a permite que a subunidade b
adquira atividade quinase levando a alteração conformacional e autofosforilação,
que aumenta ainda mais a atividade quinase do receptor.
Os Substratos do Receptor de Insulina
Uma vez ativado, o receptor de insulina fosforila vários substratos protéicos em
tirosina. Atualmente, dez substratos do receptor de insulina já foram identificados.
Quatro desses pertencem à família dos substratos do receptor de insulina, as
proteínas IRS. Outros substratos incluem Shc, Gab-1, p60dok, Cbl, JAK2 e APS. A
fosforilação em tirosina das proteínas IRS cria sítios de reconhecimento para
moléculas contendo domínios com homologia a Src 2 (SH2). Dentre estas se
destaca a fosfatidilinositol 3-quinase (PI 3-quinase). As funções fisiológicas do
IRS-1/2 foram recentemente estabelecidas através da produção de camundongos
sem os genes que codificam o IRS-1 e IRS-2 (camundongos knockout para IRS-1 e
IRS-2). O camundongo que não expressa IRS-1 apresenta resistência à insulina e
retardo de crescimento, mas não é hiperglicêmico. Foi demonstrado que o IRS-2
poderia compensar parcialmente a ausência de IRS-1, o que explicaria o fenótipo de
resistência à insulina sem hiperglicemia do camundongo knockout de IRS-1. O
https://www.scielo.br/img/fbpe/abem/v46n4/12797f1.gif
camundongo que não expressa o IRS-2 foi recentemente gerado e apresenta um
fenótipo diferente do camundongo sem IRS-1: hiperglicemia acentuada devido a
diversas anormalidades na ação da insulina nos tecidos periféricos e a
falência da atividade secretória das células b acompanhada de redução
significativa da massa de células b pancreáticas. Em contraste, camundongos
knockout para o IRS-3 e IRS-4 têm crescimento e metabolismo de glicose quase
normal.
Inibição da Sinalização do Receptor de Insulina
O receptor de insulina, além de ser fosforilado em tirosina, também pode ser
fosforilado em serina, o que atenua a transmissão do sinal através da diminuição da
capacidade do receptor em se fosforilar em tirosina após estímulo com insulina.
Essas fosforilações inibitórias causam feedback negativo na sinalização insulínica e
podem provocar resistência à insulina. Estudos recentes indicam que a
resistência à insulina induzida pela obesidade pode ser decorrente da ativação
seqüencial da proteína quinase C (PKC) e da quinase inibidora do fator
nuclear kB (IKkB), entretanto os detalhes dessa via de sinalização ainda não
são claros.
A ação da insulina também é atenuada por proteínas fosfatases de tirosina, que
catalisam a rápida desfosforilação do receptor de insulina e de seus substratos.
Várias proteínas fosfatases de tirosina foram identificadas, dentre essas se destaca
a PTP1B. Camundongos knockout para PTP1B têm aumento da fosforilação em
tirosina do receptor de insulina e das proteínas IRS no músculo, consequentemente
apresentam aumento da sensibilidade à insulina.
A PI 3-quinase
A PI 3-quinase é importante na regulação da mitogênese, diferenciação celular e
transporte de glicose estimulado pela insulina. A PI-3 quinase foi originalmente
identificada como um dímero composto de uma subunidade catalítica (p110) e uma
subunidade regulatória (p85). A ligação dos sítios YMXM e YXXM (onde Y= tirosina,
M= metionina e X= qualquer aminoácido) fosforilados das proteínas IRS ao domínio
SH2 da subunidade p85 da PI 3 -quinase ativa o domínio catalítico associado. A
enzima catalisa fosforilação dos fosfoinositídeos na posição 3 do anel de inositol
produzindo fosfatidilinositol-3-fosfato, fosfatidilinositol-3,4-difosfato e
fosfatidilinositol-3,4,5-trifosfato (19).
Atualmente, a PI 3-quinase é a única molécula intracelular considerada essencial
para o transporte de glicose. As proteínas alvo conhecidas dessa enzima são a Akt
e as isoformas atípicas da aPKC (z e l), porém a função destas proteínas no
transporte de glicose ainda não está bem estabelecida.
A Via CAP/Cbl
Além da ativação da PI3-quinase, outros sinais também são necessários para que a
insulina estimule o transporte de glicose. Essa segunda via envolve a fosforilação do
proto oncogene Cbl. Na maioria dos tecidos sensíveis à insulina, Cbl está associado
com a proteína adaptadora CAP. Após a fosforilação, o complexo Cbl-CAP migra
para a membrana celular e interage com a proteína CrkII, que também está
constitutivamente associada com a proteína C3G. A C3G é uma proteína trocadora
de nucleotídeos que catalisa a troca de GDP por GTP pela proteína TC10
ativando-a. Uma vez ativada, TC10 causa um segundo sinal para a translocação da
proteína GLUT4, em paralelo à ativação da via da PI3-quinase.
Cascatas de Fosforilação Estimuladas pela Insulina
Semelhante a outros fatores de crescimento, a insulina estimula a mitogen-activated
protein (MAP) quinase. Essa via inicia-se com a fosforilação das proteínas IRS e/ou
Shc, que interagem com a proteína Grb2. A Grb2 está constitutivamente associada
à SOS, proteína que troca GDP por GTP da Ras ativando-a. A ativação da Ras
requer a participação da SHP2. Uma vez ativada, Ras estimula a fosforilação em
serina da cascata da MAPK que leva à proliferação e diferenciação celulares. O
bloqueiofarmacológico dessa via previne a ação da insulina no crescimento celular,
mas não tem efeito nas ações metabólicas do hormônio.
A insulina aumenta a síntese e bloqueia a degradação de proteínas através da
ativação da mTOR. mTOR controla a translação de proteínas diretamente através
da fosforilação da p70- ribossomal S6 quinase (p70rsk), que ativa a síntese
ribossomal de proteínas através da fosforilação da proteína S6. A mTOR também
fosforila a PHAS1, que aumenta a síntese protéica via aumento da translação de
proteínas.
Regulação da Síntese de Glicogênio
A insulina inibe a produção e liberação de glicose no fígado através do bloqueio da
gliconeogênese e glicogenólise. A insulina estimula o acúmulo de glicogênio através
do aumento do transporte de glicose no músculo e síntese de glicogênio em fígado
e músculo. Este último efeito é obtido via desfosforilação da glicogênio-sintetase.
Após estímulo com insulina a Akt fosforila e inativa a GSK-3, o que diminui a taxa de
fosforilação da glicogênio-sintetase aumentando sua atividade. A insulina também
ativa a proteína fosfatase 1, por um processo dependente da PI 3-quinase, que
desfosforila a glicogênio sintetase diretamente.
Na neoglicogênese, a insulina inibe diretamente a transcrição de genes que
codificam a fosfoenolpiruvato carboxiquinase (PEPCK), enzima chave no controle
desse processo. O hormônio também diminui a taxa de transcrição do gene que
codifica a frutose-1,6-bifosfatase e a glicose 6 fosfatase e aumenta a transcrição de
genes de enzimas glicolíticas como a glicoquinase a piruvato quinase. As vias de
sinalização que regulam a transcrição desses genes permanecem desconhecidas,
mas envolvem a Akt e fatores de transcrição da família forkhead e o coativador do
PPAR g, PGC-1.
A insulina também altera a quantidade de ácidos graxos livres liberados da gordura
visceral. O fluxo direto de ácidos graxos na veia porta para o fígado modula a
sensibilidade à insulina nesse órgão regulando a produção de glicose.
Regulação da Síntese e Degradação de Lipídeos
A homeostase de lipídios em células de vertebrados é regulada por uma família de
fatores de transcrição designada SREBP (sterol regulatory element-binding
proteins). SREBPs ativam diretamente a expressão de aproximadamente 30 genes
que se dedicam à síntese e captação de colesterol, ácido graxo, triglicérides e
fosfolípides, assim como a de NADPH um cofator requerido para a síntese dessas
moléculas. No fígado, três SREBPs regulam a produção de lipídios. SREBP-1c
aumenta preferencialmente a transcrição de genes envolvidos na síntese de ácido
graxo, entre eles a acetil CoA carboxilase (ACC), que converte a acetil CoA em
malonil CoA e a ácido graxo sintetase (FAS), que converte a malonil CoA em
palmitato.
Uma ação clássica da insulina é estimular a síntese de ácido graxo no fígado em
períodos de excesso de carboidratos. Várias evidências sugerem que esses efeitos
da insulina são mediados pelo aumento do SREBP-1c. In vivo, a quantidade total de
SREBP-1c em fígado é reduzida pelo jejum, que suprime a secreção de insulina, e
aumenta com a realimentação. De forma semelhante, os níveis de mRNA do
SREBP-1c diminuem em animais com diabetes induzido por estreptozotocina e
aumentam após tratamento com insulina. A hiperexpressão do SREBP-1c, em
fígado de animais transgênicos, previne a redução do mRNA das enzimas
lipogênicas.
Muitos indivíduos com obesidade e resistência à insulina apresentam esteatose
hepática. As evidências indicam que a esteatose hepática da resistência à insulina é
causada pelo acúmulo de SREBP-1c, que está elevada em resposta aos altos níveis
circulantes de insulina. De maneira semelhante, os níveis de SREBP-1c estão
elevados no fígado de camundongos ob/ob. Apesar da presença de resistência à
insulina nos tecidos periféricos, a insulina continua a ativar a transcrição do
SREBP-1c no fígado desses camundongos. O nível elevado de SREBP-1c nuclear
aumenta a expressão de genes lipogênicos, a síntese de ácido graxo e o acúmulo
de triglicérides.
Em adipócitos a insulina também reduz a lipólise através da inibição da lipase
hormônio sensível. Esta enzima é ativada pela PKA (proteína quinase A). A insulina
inibe a atividade da PKA, ativando a fosfodiesterase AMP cíclico específica
(PDE3B), que reduz os níveis de AMP cíclico nos adipócitos. A ativação da PDE3B
é dependente e distal da ativação da PI3-quinase e Akt pela insulina.
Questionário Biologia Celular - Aula 4
Aluna: Bianca Garcia Sardi
Turma: 107
QAE 7) Explique os principais endereçamentos pós-transcricionais das proteínas
sintetizadas e direcionadas para as diferentes organelas celulares.
QAE 8) Cite 2 funções e uma anormalidade da função dos lisossomos.
Principais endereçamentos pós-transcricionais
Após a transcrição as proteínas são encaminhadas para a tradução, que pode ser
feita em dois locais: nos ribossomos associados aos retículos endoplasmáticos
rugosos ou nos ribossomos soltos que estão distribuídos pelo citoplasma (dispersos
no citoplasma).
As proteínas que são traduzidas nos ribossomos associados ao retículo
endoplasmático rugoso entram na cisterna do retículo endoplasmático rugoso onde
serão dobradas e modificadas para adquirirem a conformação adequada para
realizarem suas funções. Algumas dessas proteínas são glicosiladas, ou seja,
sofrem reação de adição de um açúcar nessa cisterna. Essas proteínas traduzidas
nos ribossomos associados ao retículo endoplasmático rugoso e processadas na
cisterna podem seguir diversos destinos: podem ir para a membrana plasmática,
para o complexo de golgi (onde será finalizado seu processamento), para os
lisossomos ou ainda podem ser secretadas para o meio extracelular.
As proteínas que são traduzidas nos ribossomos dispersos no citoplasma
normalmente são mais simples e podem ter alguns destinos: citosol (ex: eritroblasto,
células tumorais e embrionárias), núcleo celular, mitocôndrias, peroxissomos ou
cloroplastos (em células vegetais). É importante ressaltar que as proteínas
provenientes da tradução feita pelos ribossomos dispersos no citoplasma, ou seja,
aqueles que não estão associados ao retículo endoplasmático rugoso, não tem
como destino final o meio extracelular.
Funções e anormalidades do Lisossomo
Funções do Lisossomo:
A primeira função está relacionada à digestão de partículas intra e extracelulares:
● Heterofagia: processo de digestão de partículas de origem externa à célula.
● Autofagia: reciclagem (renovação) de outras organelas celulares
envelhecidas e macromoléculas.
A segunda função relaciona-se com a reparação celular:
● Os lisossomos fazem reparos de estruturas celulares, como membranas por
exemplo.
Anormalidades do Lisossomo:
As anormalidades referentes aos lisossomos estão relacionadas principalmente à
atividade deficiente ou exacerbada de suas enzimas.
Algumas doenças relacionadas aos mecanismos lisossomais, entre elas pode ser
citada a doença de pompe:
● Doença de Pompe: glicogenose causada por deficiência na enzima
glicosidase lisossômica, o que impossibilita a digestão de glicogênio na
célula.
○ Também conhecida como Glicogenose tipo II, a Doença de Pompe se
manifesta quando o organismo não produz, ou produz em pequenas
quantidades, uma enzima chamada alfa-glicosidase ácida ou GAA,
responsável justamente por quebrar o glicogênio e produzir energia.
○ Com o tempo, este açúcar acumulado nas células inicia um processo
inflamatório que compromete a musculatura do paciente, causando
fraqueza muscular e respiratória.
Além dessa, outras doenças relacionadas às enzimas lisossômicas podem ocorrer,
como é o caso da síndrome de Hurler, síndrome de Hunter, doença de Gaucher,
entre outras.
Questionário Biologia Celular - Aula 6
Aluna: Bianca Garcia Sardi
Turma: 107
QAE 9) Cite os fatores mitocondriais relacionados com desenvolvimento de
doenças.
QAE 10) Qual a relação de uso de medicamentos ou alimentos e alterações nas
funções mitocôndrias.
Fatores mitocondriais relacionados ao desenvolvimento de doenças
Os principais fatores mitocondriaisrelacionados ao desenvolvimento de doenças
são:
● Estresse oxidativo (excesso de radical livre)
● Falta de energia
● Apoptose
Alguns outros fatores ainda podem ser citados, como por exemplo as alterações na
esteroidogênese.
Relação entre uso de medicamentos ou alimentos e alterações nas funções
mitocôndrias
Algumas condições e substâncias estão relacionadas a alterações nas funções
mitocondriais, são elas:
● Antibióticos
○ De acordo com a teoria endossimbiótica, acredita-se que as
mitocôndrias surgiram a partir de organismos procariontes que
encontraram abrigo no interior de outras células.
○ Essas duas células estabeleceram uma relação simbiótica, ou seja, a
interação entre as duas células gerou benefícios para ambos os
envolvidos (teoria endossimbiótica).
○ Enquanto o organismo procarionte (mitocôndria) encontrava proteção,
a célula hospedeira (eucarionte) obtinha a energia necessária para a
realização de suas atividades.
○ A partir dessa teoria, é possível explicar o motivo de antibióticos
inibirem a síntese de proteínas na mitocôndria, já que a estrutura
dessa organela assemelha-se em vários pontos com as estruturas
bacterianas (procariontes).
● Obesidade
○ Em grande parte dos estudos relacionados à obesidade, o
metabolismo energético celular comprometido associa-se à disfunção
mitocondrial. Neste contexto, torna-se importante avaliar a função
mitocondrial na obesidade, visto que as mitocôndrias são organelas
com funções-chave no metabolismo energético.
○ A mitocôndria, tal como noutros tecidos, desempenha um papel
importante no tecido adiposo visceral na diferenciação e maturação
dos adipócitos no metabolismo energético, e na manutenção do
estado redox.
○ Existem alguns trabalhos que sugerem que a expansão excessiva do
tecido adiposo visceral, característico de uma situação de obesidade,
leva à disfunção mitocondrial no próprio tecido.
○ Um dos possíveis quadros patológicos é quando o tamanho das
células adiposas aumenta muito e a irrigação sanguínea não
acompanha esse crescimento, o que leva à hipóxia dos tecidos
adjacentes. Dessa forma, os macrófagos fazem o papel dos adipócitos
“inchados” em pessoas obesas, o que resulta em estresse oxidativo
mitocondrial e inflamação do tecido.
● Estresse oxidativo
○ Está relacionado à destruição mitocondrial e à apoptose celular.
● Cafeína
○ Funciona como termogênico, acelerando a velocidade do gasto
energético pela estimulação da cadeia de transporte de elétrons.
Questionário Biologia Celular - Aula 10
Aluna: Bianca Garcia Sardi
Turma: 107
QAE 13) Qual a diferença entre parênquima e estroma.
QAE 14) Explique como a MEC participa da função específica de cada tecido.
Diferença entre parênquima e estroma
Parênquima é o tecido funcional de um órgão, as porções ou estruturas
responsáveis pelas funções dos órgãos. Nos pulmões, por exemplo, o parênquima
são os alvéolos e os ductos alveolares, já que a função dos pulmões é a troca
gasosa.
Estroma é a porção responsável pela sustentação e nutrição do órgão. É constituído
por tecido conjuntivo que existe em volta e entre as porções secretoras e os dutos.
Sua função é dar suporte à glândula, manter unidas suas diferentes partes, conduzir
vasos, nervos e ductos excretores e eventualmente recobrir a glândula como um
todo formando uma cápsula.
Função de cada estrutura da MEC
A matriz extracelular (MEC) é uma rede complexa composta por quatro grandes
classes de macromoléculas: colágenos, proteoglicanos (PGs), glicosaminoglicanos
(GAGs) e glicoproteínas adesivas, que proporcionam um arcabouço físico para a
sustentação da estrutura tecidual, determinando a hidratação e consequentemente
o volume do tecido, criando espaços para o transporte de moléculas, organização
dinâmica e resistência às forças de compressão.
Fibras:
● Colágenas
○ Classificação quanto à estrutura e função:
■ Colágenos que formam fibrilas: I, II, III, V, XI
● dão resistência ao tecido;
■ Colágenos que se associam a fibrilas: IX, XII
● ligam fibrilas entre si e a outros componentes da MEC;
■ Colágeno que forma rede: IV
● aderência,filtração;
■ Colágeno de ancoragem: VII
● prende fibras colágenas à lâmina basal.
● Reticulares
○ Formam redes flexíveis e delicadas ao redor de capilares, fibras
musculares, nervos, células adiposas e hepatócitos, e servem como
uma rede para a sustentação de células ou de grupos células nos
órgãos endócrinos e linfáticos.
● Elásticas
○ Fibras delgadas e longas;
○ Propriedade elástica (1.5x), portanto, conferem elasticidade ao tecido.
○ Montadas por elastina:
■ A elastina fornece elasticidade aos tecidos, é uma proteína
hidrofóbica (750 aas) rica em prolina e glicina e não é
glicosilada.
Substância Fundamental:
● Glicosaminoglicanos (polímeros de dissacarídeos)
○ São polissacarídeos longos, negativamente carregados, formados por
unidades dissacarídeos que se repetem e que têm a capacidade de se
ligar a grande quantidade de água.
○ De modo geral, os glicosaminoglicanos têm a função de transporte
molecular e de produção de colágeno através dos fibroblastos e,
também podem assumir diversas atividades no organismo, além de
oferecer um meio pericelular hidratado.
○ Classificação
■ Ácido hialurônico: tem função lubrificante. Está presente no
tecido conjuntivo, cartilagem, derme, cordão umbilical e líquido
sinovial (presente nas cavidades articulares).
■ Sulfato de heparano: regula diversas atividades biológicas,
dentre elas a de coagulação do sangue. Está no pulmão, vasos
sanguíneos e lâmina basal.
■ Sulfatos de condroitina: ligam-se a colágenos, criando redes,
mantendo a união e resistência das fibras.
● São os mais abundantes no corpo e podem ser
encontrados nas cartilagens, ligamentos, tendões e
artéria aorta.
● Proteoglicanos (eixo protéico, com vários glicosaminoglicanos ligados
covalentemente)
○ Resistem a forças de compressão;
○ Retardam o movimento de microorganismos e de células tumorais;
○ Facilitam a locomoção de células normais;
○ Formam filtros moleculares.
○ Sinalizadora, com sítios de ligação para moléculas sinalizadoras, com
TGF-β;
● Glicoproteínas de Adesão
○ As glicoproteínas adesivas às células têm sítios de ligação para vários
componentes da MEC.
○ Atuam como mediadoras da interação entre as células e a matriz
extracelular
○ As principais são:
■ Fibronectina;
■ Laminina;
■ Entactina;
■ Tenascina;
■ Condronectina;
■ Osteonectina;
Participação da MEC na função específica de cada tecido
Tecido Conjuntivo é um tecido de conexão, composto de grande quantidade de
matriz extracelular, células e fibras.
Suas principais funções são fornecer sustentação e preencher espaços entre os
tecidos, além de nutri-los.
Existem tipos especiais de tecido conjuntivo, cada um com função específica. Isso
varia, principalmente, de acordo com a composição da matriz e do tipo de células
presentes.
Tipos de Tecido Conjuntivo
A classificação dos diferentes tecidos conjuntivos pode ser feita de acordo com o
material e o tipo de células que o compõem.
A matriz extracelular, que é a substância entre as células, têm consistência variável.
Ela pode ser: gelatinosa (tecido conjuntivo frouxo e denso), líquida (sanguíneo),
flexível (cartilaginoso) ou rígida (ósseo).
Desse modo, pode ser dividido em tecido conjuntivo propriamente dito e em tecidos
conjuntivos de propriedades especiais, a saber: adiposo, cartilaginoso, ósseo e
sanguíneo.
Tecido Conjuntivo Propriamente Dito
Esse tecido, como o nome indica, é o típico tecido de ligação. Ele atua na
sustentação e preenchimento dos tecidos e, dessa forma, contribui para que fiquem
juntos, estruturando os órgãos.
Sua matriz extracelular é abundante, composta de uma parte gelatinosa
(polissacarídeo hialuronato) e três tipos de fibras proteicas: colágenas, elásticas e
reticulares.
Existem dois subtipos de tecido conjuntivo propriamente dito, classificados de
acordo com a quantidade de matriz presente, são eles:
Tecido Conjuntivo Frouxo
É constituído de pouca matriz extracelular, com muitas células e poucas fibras.
Isso torna o tecidoflexível e pouco resistente às pressões mecânicas. Algumas
células são residentes, como os fibroblastos e macrófagos e outras são transitórias,
como linfócitos, neutrófilos e eosinófilos.
É encontrado pelo corpo todo, envolvendo órgãos. Além disso serve de passagem a
vasos sanguíneos, sendo assim importante na nutrição dos tecidos.
Tecido Conjuntivo Denso
Possui grande quantidade de matriz extracelular, com predominância das fibras
colágenas, dispostas sem grande organização. Há poucas células presentes, entre
elas os fibroblastos.
É encontrado abaixo do epitélio, na derme, conferindo resistência às pressões
mecânicas, graças às suas muitas fibras. Também é muito encontrado nos tendões.
Tecido Conjuntivo Adiposo
É um tipo de tecido conjuntivo de propriedades especiais. Sua função é de reserva
energética e também proteção contra o frio e impactos.
É constituído de pouca matriz extracelular, com quantidade considerável de fibras
reticulares e muitas células especiais, os adipócitos, que acumulam gordura.
Tecido Conjuntivo Cartilaginoso
É composto por grande quantidade de matriz extracelular, no entanto, ela é mais
rígida nesse tecido do que no conjuntivo propriamente dito. Isso ocorre devido à
presença de glicosaminoglicanas associadas às proteínas,além de finas fibras
colágenas.
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Nas cartilagens, constituídas desse tecido, estão presentes os condrócitos, células
que ficam alojadas dentro de lacunas na matriz.
Devido à sua consistência especial, o tecido cartilaginoso faz a sustentação de
diversas regiões do corpo, mas com certa flexibilidade.
Tecido Conjuntivo Ósseo
É um tecido mais rígido, presente nos ossos e responsável pela sustentação e
movimentação.
É composto de abundante matriz extracelular, rica em fibras colágenas e moléculas
especiais (proteoglicanas e glicoproteínas). A matriz é calcificada pela deposição de
cristais (formados de fosfato de cálcio) sobre as fibras.
A célula especial do tecido, o osteócito, fica no interior de lacunas na matriz rígida. É
uma célula madura originada dos osteoblastos, células ósseas jovens.
Tecido Conjuntivo Sanguíneo
É um tecido especial cuja matriz se encontra no estado líquido. Essa substância se
chama plasma, nele estão as células sanguíneas: glóbulos vermelhos (hemácias) e
glóbulos brancos (leucócitos) e as plaquetas (fragmentos celulares).
O tecido hematopoiético ou hematopoiético é responsável pela formação das
células sanguíneas e componentes do sangue. Ele está presente na medula óssea,
localizada no interior de alguns ossos.
Funções
Cada tipo de tecido conjuntivo possui tipos específicos de células e sua matriz
extracelular contém diferentes moléculas e fibras que determinam sua função.
● Preenche espaços entre os diferentes tecidos e estruturas;
● Participa na nutrição de células de outros tecidos que não possuem
vascularização, uma vez que facilita a difusão dos nutrientes, além de gases,
entre o sangue e os tecidos;
● Reserva energética nas células adiposas;
● Atua na defesa do organismo através das suas células;
● Produz células sanguíneas na medula óssea.
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