Tutoria 2

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Por Yan Slaviero Augusto
 Tutoria 
 Aula 2
Período 2 - Módulo 3 - Tutoria 2 por Yan Slaviero Augusto
1 – Entender as características gerais dos aminoácidos
Os aminoácidos são as unidades estruturais básicas das proteínas. Um α-aminoácido consiste em um átomo central de carbono, chamado de carbono α, ligado a um grupo amino, um ácido carboxílico, um átomo de hidrogênio e um grupo R diferenciado. Geralmente refere-se ao grupo R como a cadeia lateral. Com quatro grupos diferentes ligados ao átomo de carbono tetraédrico, os α-aminoácidos são quirais: eles podem existir em uma de duas formas de imagem especular, chamadas de isômeros L e D.
Apenas os aminoácidos L constituem as proteínas.
Essenciais: Não são sintetizados pelo nosso organismo.
· Arginina, fenilalanina, leucina, isoleucina, lisina, metionina, treonina, triptofano, histidina e valina
Não essenciais: Sintetizados pelo nosso organismo
· Alanina, Aspartato (ácido aspártico), cisteína, glutamato (ácido glutâmico), glutamina, glicina, prolina, serina e tirosina.
Aminoácidos hidrofóbicos: O aminoácido mais simples é a glicina, que tem apenas um átomo de hidrogênio como cadeia lateral. Com dois átomos de hidrogênio ligados ao carbono α, a glicina é o único aminoácido aquiral. A alanina, o segundo aminoácido mais simples, tem um grupo metila (—CH3) como cadeira lateral Cadeias laterais maiores hidrocarbonadas são encontradas na valina, leucina e isoleucina. A metionina tem uma cadeia lateral altamente alifática, que inclui um grupo tioéter (—S—). A cadeia lateral da isoleucina inclui um centro quiral adicional; apenas o isômero é encontrado em proteínas. As cadeias laterais alifáticas maiores são especialmente hidrofóbicas; isto é, elas tendem a se agrupar entre si, em vez de com a água. As estruturas tridimensionais das proteínas hidrossolúveis são estabilizadas por esta tendência dos grupos hidrofóbicos de se associarem mutuamente, o que é conhecido como efeito hidrofóbico. Os diferentes tamanhos e formas destas cadeias laterais hidrocarbonadas permitem que elas se associem para formar estruturas compactas com pouco espaço vazio. A prolina também tem uma cadeia lateral alifática, mas se diferencia dos demais 20 membros do conjunto de aminoácidos porque sua cadeia lateral é ligada tanto ao átomo de nitrogênio quanto ao carbono α. A prolina influencia consideravelmente a arquitetura das proteínas, uma vez que seu anel estrutural a torna mais conformacionalmente restrita que os demais aminoácidos.
Aminoácidos polares: Seis aminoácidos são polares, mas sem carga. Três aminoácidos, serina, treonina e tirosina, têm grupos hidroxila (—OH) ligados a uma cadeia lateral hidrofóbica. A serina pode ser considerada uma versão da alanina ligada a um grupo hidroxila; a treonina se assemelha à valina com um grupo hidroxila no lugar de um grupo metila; e a tirosina é uma versão da fenilalanina com um grupo hidroxila substituindo um átomo de hidrogênio no anel aromático. O grupo hidroxila faz com que estes aminoácidos sejam muito mais hidrofílicos (“amantes da água”) e reativos que seus análogos hidrofóbicos. A treonina, como a isoleucina, contém um centro assimétrico adicional; mais uma vez, apenas um isômero está presente nas proteínas.
Aminoácidos carregados positivamente: Agora nos voltamos aos aminoácidos com cargas positivas completas, que os tornam altamente hidrofílicos. A lisina e a arginina têm cadeias laterais longas que terminam com grupos que são positivamente carregados em pH neutro. A lisina tem uma amina primária em uma extremidade e a arginina, um grupo guanidínio. A histidina contém um grupo imidazol, um anel aromático que também pode estar carregado positivamente.
Aminoácidos carregados negativamente: Este conjunto contém dois aminoácidos com cadeias laterais ácidas: ácido aspártico e ácido glutâmico (Figura 2.11) Esses aminoácidos são geralmente chamados de aspartato e glutamato para enfatizar que, em pH fisiológico, suas cadeias laterais geralmente não contêm um próton, presente na forma ácida, e têm, portanto, carga negativa. No entanto, em algumas proteínas, estas cadeias laterais
aceitam prótons, e esta capacidade é geralmente importante, sob o ponto de vista funcional.
Estrutura primária: Os aminoácidos são unidos por ligações peptídicas para formar cadeias polipeptídicas
· As proteínas são POLÍMEROS LINEARES formados pela ligação do grupo α-carboxila de um aminoácido ao grupo α-amino de outro aminoácido. Este tipo de ligação é chamado de LIGAÇÃO PEPTÍDICA ou LIGAÇÃO AMÍDICA. A formação de um dipeptídio a partir de dois aminoácidos é acompanhada pela perda de uma molécula de água. O equilíbrio desta reação deve-se a hidrólise, em vez da síntese, na maioria das condições. Logo, a biossíntese de pontes peptídicas requer uma fonte de energia livre. No entanto, ligações peptídicas são CINETICAMENTE BEM ESTÁVEIS, uma vez que a taxa de hidrólise é extremamente lenta; a duração de uma ligação peptídica em solução aquosa, na ausência de um catalisador, aproxima-se de 1.000 anos.
Estrutura secundária | As cadeias polipeptídicas podem se enovelar em estruturas regulares como a alfa-hélice, a folha beta, voltas e alças
· Uma cadeia polipeptídica pode se enovelar em uma estrutura com repetições regulares? Em 1951, Linus Pauling e Robert Corey propuseram duas estruturas periódicas chamadas de α- HÉLICE (alfa-hélice) e FOLHA β PREGUEADA (folha beta pregueada). Subsequentemente, outras estruturas como a VOLTA β e a laço Ω foram identificadas. Embora não sejam periódicas, estas estruturas em voltas e alças são bem definidas e contribuem com a α-hélice e com a folha β na formação da estrutura final da proteína. As α-hélices, fitas β e voltas são formadas por meio de um padrão regular de pontes de hidrogênio entre os grupos N—H e C=O dos aminoácidos que estão PRÓXIMOS UNS DOS OUTROS NA SEQUÊNCIA LINEAR do peptídio. Estes segmentos enovelados são chamados de ESTRUTURA SECUNDÁRIA.
Estrutura terciária: As proteínas hidrossolúveis enovelam-se em estruturas compactas com núcleos apolares
· A mioglobina, transportadora de oxigênio no músculo, é uma cadeia polipeptídica simples de 153 aminoácidos. A capacidade da mioglobina de se ligar ao oxigênio depende da presença do heme, um grupo prostético (auxiliar) não peptídico, constituído por protoporfirina IX e um átomo central de ferro. A mioglobina é uma molécula extremamente compacta. Suas dimensões globais são de 45 × 35 × 25 Å, uma ordem de magnitude menor do que se ela fosse completamente distendida (Figura 2.43). Cerca de 70% da cadeia principal é enovelada em oito α-hélices, e muito do restante da cadeia forma voltas e alças entre elas.
· O enovelamento da cadeia principal da mioglobina, como a maioria das demais proteínas, é complexo e assimétrico. O trajeto geral de uma cadeia polipeptídica de uma proteína é normalmente conhecido como sua estrutura terciária. Um princípio de união emerge a partir da distribuição das cadeias laterais. O fato marcante é que o interior é constituído praticamente de resíduos apolares como leucina, valina, metionina e fenilalanina (Figura 2.44). Os resíduos com carga como o aspartato, glutamato, lisina e arginina não estão presentes no interior da mioglobina. Os únicos resíduos polares internos são duas histidinas, que têm função crítica na ligação do ferro e oxigênio. O exterior da mioglobina, por outro lado, é constituído tanto por resíduos polares quanto por apolares. O modelo de preenchimento espacial mostra que há muito pouco espaço vazio no interior.
· Esta distribuição contrastante entre os resíduos polares e apolares mostra uma característica-chave na arquitetura proteica: em um meio aquoso, o enovelamento das proteínas é dirigido pela forte tendência dos resíduos hidrofóbicos de serem excluídos da água. Lembre-se de que um sistema é mais termodinamicamente estável quando os elementos hidrofóbicossão agrupados, em vez de disseminados, em meio aquoso. Portanto, a cadeia polipeptídica se enovela de modo que as cadeias laterais se internalizem, enquanto suas cadeias polares carregadas se dispõem na superfície. Muitas α- hélices e fitas β são anfipáticas; isto é, a α-hélice ou fita β tem um lado hidrofóbico, que se volta para o interior da proteína, e uma face mais polar, que se volta para a solução. O destino da cadeia principal que acompanha as cadeias laterais hidrofóbicas também é importante. Um grupo NH ou CO de um peptídio, não pareado tem muito mais preferência pela água do que por um meio apolar. O segredo da internalização de um segmento da cadeia principal em um ambiente hidrofóbico é parear todos os grupos NH e CO por meio de pontes de hidrogênio. Este pareamento é ordenadamente obtido em uma α-hélice ou folha β. As interações van der Waals entre as cadeias laterais hidrocarbonadas fortemente unidas contribui para a estabilização das proteínas. Podemos agora entender por que o conjunto de 20 aminoácidos contém muitos que diferem discretamente em tamanho e forma: eles fornecem uma gama de elementos de escolha que preenchem perfeitamente o interior da proteína, assim maximizando as interações de van der Waals, que demandam contato íntimo
Estrutura quaternária: As cadeias polipeptídicas podem se unir formando estruturas com múltiplas subunidades
· Até agora, abordamos três deles. A estrutura primária é a sequência de aminoácidos. A estrutura secundária refere-se à organização espacial dos resíduos de aminoácidos vizinhos na sequência. Algumas destas organizações são regulares, dando origem a uma estrutura periódica. A α-hélice e a fita β são elementos da estrutura secundária. A estrutura terciária refere-se à organização especial dos resíduos de aminoácidos que estão distantes uns dos outros na sequência e ao padrão das pontes dissulfeto. Agora nos voltamos para as proteínas que contêm mais de uma cadeia polipeptídica. Essas proteínas exibem um quarto nível de organização estrutural. Cada cadeia polipeptídica neste tipo de proteína é chamada de subunidade. 
· A estrutura quaternária refere-se à organização espacial das subunidades e à natureza de suas interações. O tipo mais simples de estrutura quaternária é um dímero, constituído por duas subunidades idênticas. Esta organização está presente na proteína ligante de DNA Cro, encontrada em um bacteriófago chamado de λ.
Estruturas quaternárias mais complexas são comuns também. Mais de um tipo de subunidade pode estar presente, geralmente em quantidade variável. Por exemplo, a hemoglobina humana, a proteína carreadora de oxigênio no sangue, é constituída por duas subunidades de um tipo (designada α) e duas subunidades de outro tipo (designada β). Assim, a molécula de hemoglobina existe como um tetrâmero α2β2. Mudanças sutis na organização interna das subunidades da hemoglobina permitem que ela transporte oxigênio dos pulmões aos tecidos com grande eficiência.
2 - Entender as características gerais das proteínas
As proteínas são as macromoléculas mais versáteis nos sistemas vivos; elas têm funções cruciais em essencialmente todos os processos biológicos. As proteínas funcionam como catalisadores e transportadores e armazenam outras moléculas como o oxigênio, fornecem suporte mecânico e proteção imunológica, geram movimento, transmitem impulsos nervosos e controlam o crescimento e a diferenciação. Grande parte deste livro se concentrará nas funções das proteínas e em como elas realizam tais funções.
As proteínas são polímeros lineares construídos a partir de unidades monoméricas chamadas de aminoácidos, os quais são unidos ponta a ponta. A sequência dos aminoácidos ligados uns aos outros é chamada de estrutura primária. De maneira notável, as proteínas se dobram espontaneamente em
estruturas tridimensionais, determinadas pela sequência de aminoácidos no polímero proteico. A estrutura tridimensional formada pelas pontes de hidrogênio entre os aminoácidos próximos uns dos outros é chamada de estrutura secundária, enquanto a estrutura terciária é formada por interações de longa distância entre os aminoácidos. A função da proteína depende diretamente desta estrutura tridimensional. Portanto, as proteínas são a personificação da transição de um mundo unidimensional de sequências para um mundo tridimensional de moléculas capazes de realizar diversas funções. Muitas proteínas têm estruturas quaternárias, em que a proteína funcional é composta por várias cadeias polipeptídicas.
As proteínas têm ampla variedade de grupos funcionais. Estes grupos funcionais incluem alcoóis, tióis, tioésteres, ácidos carboxílicos, carboxamidas e uma variedade de grupos básicos. A maior parte destes grupos é quimicamente reativa. Quando combinado em várias sequências, este conjunto de grupos funcionais é responsável pelo amplo espectro de funções das proteínas.
As proteínas podem interagir umas com as outras e com outras macromoléculas biológicas para formar complexos proteicos. As proteínas nestes complexos podem agir sinergisticamente tendo propriedades que as proteínas individualmente podem não ter. Exemplos destes complexos incluem as máquinas macromoleculares que replicam o DNA, transmitem sinais dentro das células e executam muitos outros processos essenciais.
Algumas proteínas são bem rígidas, enquanto outras exibem considerável flexibilidade. As unidades rígidas podem funcionar como elementos estruturais no citoesqueleto (o arcabouço interno das células) ou no tecido conectivo. As proteínas com alguma flexibilidade podem funcionar como dobradiças, molas ou alavancas que são cruciais para a função proteica, para a união de proteínas umas às outras e a outras moléculas, formando unidades complexas, e para a transmissão de informações dentro das células e entre elas.
As proteínas têm papéis fundamentais em quase todos os processos biológicos – na catálise, na transmissão de sinais e no suporte estrutural. Esta formidável gama de funções é resultado da existência de milhares de proteínas, cada uma enovelada tridimensionalmente de maneira característica, o que as permite interagir com uma ou mais de uma grande quantidade de moléculas.
Estrutura primária das proteínas 
· A estrutura primária corresponde à sequência linear dos aminoácidos unidos por ligações peptídicas. 
· Em algumas proteínas, a substituição de um aminoácido por outro pode causar doenças e até mesmo levar à morte.
Estrutura Secundária 
· A estrutura secundária corresponde ao primeiro nível de enrolamento helicoidal.
· É caracterizada por padrões regulares e repetitivos que ocorrem localmente, causada pela atração entre certos átomos de aminoácidos próximos.
· Os dois arranjos locais mais comuns que correspondem a estrutura secundária são a alfa-hélice e a beta-folha ou beta-pregueada.
· Conformação alfa-hélice: caracterizada por um arranjo tridimensional em que a cadeia polipeptídica assume conformação helicoidal ao redor de um eixo imaginário.
· Conformação beta-folha: ocorre quando a cadeia polipeptídica estende-se em zig-zag e podem ficar dispostas lado a lado.
Estrutura Terciária
· A estrutura terciária corresponde ao dobramento da cadeia polipeptídica sobre si mesma.
· Na estrutura terciária, a proteína assume uma forma tridimensional específica devido o enovelamento global de toda a cadeia
polipeptídica.
Estrutura Quaternária
· Enquanto muitas proteínas são formadas por uma única cadeia polipeptídica. Outras, são constituídas por mais de uma cadeia polipeptídica.
· A estrutura quaternária corresponde a duas ou mais cadeias polipeptídicas, idênticas ou não, que se agrupam e se ajustam para formar a estrutura total da proteína.
· Por exemplo, a molécula da insulina é composta por duas cadeias interligadas. Enquanto, a hemoglobina é composta por quatro cadeias polipeptídicas.
Desnaturação das Proteínas
· Para que possam desempenhar suas funções biológicas, as proteínas precisam apresentar sua conformação natural.
· O calor, acidez, concentração de sais, entre outras condições ambientais podemalterar a estrutura espacial das proteínas. Com isso, suas cadeias polipeptídicas desenrolam e perdem a conformação natural.
· Quando isso ocorre, chamamos de desnaturação das proteínas.
· O resultado da desnaturação é perda da função biológica característica daquela proteína.
· Entretanto, a sequência da aminoácidos não é alterada. A desnaturação corresponde apenas a perda de conformação espacial das proteínas.
Papel biológico das proteínas:
· Enzimáticas: lipases, amilases, FFK
· Transporte: hemoglobina, albumina
· Contração: miosina e actina 
· Estrutura: colágeno, elastina, queratina.
· Proteção: Imunoglobulinas
· Coagulação sanguínea: fibrina
· Hormonal: GH, Insulina, glucagon
· Osmolaridade: albumina
· Tamponamento
Classificação quanto à forma:
· Proteínas globulares: Estrutura espacial mais complexa; solúveis em solventes aquosos; possuem forma esférica. Ex: albumina, imunoglobulinas.
· Proteínas fibrosas: Insolúveis em solventes orgânicos; constituem proteínas estruturais; São alongadas. Ex: miosina, actina,colágeno.
3 – Compreender as características metabólicas das proteínas e aminoácidos
TRANSAMINAÇÃO 
Os aminoácidos entram na corrente sanguínea e chegam até o fígado onde serão metabolizados. No fígado a primeira parte do metabolismo de todos os aminoácidos é a remoção do grupo amino. Esta remoção é catalisada pelas enzimas aminotransferases (transaminases) utilizando a coenzima PLP (ver mecanismo da transaminação pela PLP na aula 07 de coenzimas e vitaminas). O grupo amino é então transferido do aminoácido para o α-cetoglutarato, formando um α-cetoácido e glutamato (Figuras 2 e 3). O glutamato é então oxidado pelo NAD+ ou pelo NADP+ numa reação catalisada pela enzima glutamato-desidrogenase, formando uma imina. A hidrólise posterior da imina regenera o α- cetoglutarato e libera amônio (NH4 +). O destino final do NH4 + vai depender da espécie do organismo vivo. Microorganismos e peixes liberam amônia para o ambiente, já que dispõem de muita água para diluir a amônia, reduzindo a sua toxicidade. Já a maioria dos vertebrados converte o NH4 + em uréia no ciclo da uréia, sendo esta liberada na urina. Isto é feito porque a amônia seria tóxica se presente em largas quantidades em nosso organismo. Por último, os répteis terrestres e as aves que dispõem de menos água em seu metabolismo convertem o NH4 + em ácido úrico, liberando na forma sólida juntamente com as fezes (Figura 2). As plantas reciclam praticamente todo o seu nitrogênio, sendo raros os casos onde ele é excretado. 
CICLO DA URÉIA 
Quando o nitrogênio não é reciclado na síntese de aminoácidos ou de ácidos nucléicos, ele é depositado nas mitocôndrias das células do fígado na forma de amônio, onde será convertido em uréia pelo ciclo da uréia. Qualquer NH4 + que penetre nas células hepáticas é imediatamente ligado ao bicarbonato pela enzima carbamoil-fosfato-sintetase, que com o gasto de uma molécula de ATP converte o NH4 + em carbamoil-fosfato. Esta é uma reação muito semelhante à ativação do bicarbonato pelo ATP nas reações da carboxilação. Seu mecanismo envolve o ataque nucleofílico do ATP pelo bicarbonato, formando um bicarbonato ativado e ADP. Em seguida a amônia age como nucleófilo, atacando a carbonila do bicarbonato ativado, numa substituição acílica nucleofílica, sendo o fosfato o grupo abandonador e formando carbamato. Por fim o carbamato é ativado numa nova substituição nucleofílica com o ATP, formando carbamoil-fosfato e ADP. O carbamoil-fosfato funciona como um doador de carbamato, entrando assim no ciclo da uréia. 
O ciclo da uréia possui quatro etapas enzimáticas. Na primeira delas o carbamoil-fosfato doa seu grupo carbamoil para a ornitina, formando a citrulina e liberando fosfato. Esta reação ocorre por um mecanismo de substituição acílica nucleofílica, onde o oxigênio carboxílico da ornitina age como nucleófilo atacando a carbonila do carbamoil-fosfato, e o fosfato é o grupo abandonador (Figura 6). Essa reação é catalisada pela enzima ornitina-transcarbamoilase, e a citrulina produzida migra da mitocôndria para o citosol. 
Na segunda etapa do ciclo da uréia ocorre uma condensação entre o grupo amino do aspartato e o carbamoil da citrulina, formando argininosuccinato. Esta reação é catalisada pela enzima arginino-succinato-sintetase (Figura 6). O aspartato é proveniente do oxaloacetato do ciclo do ácido cítrico. O oxaloacetato sofre transaminação com o glutamato com o auxílio da PLP, formando aspartato e α-cetoglutarato. A citrulina é então ativada atacando o fósforo-α do ATP formando citrulil- AMP e pirofosfato. O grupo amino do aspartato ataca então o carbono da imina da citrulil-AMP, sendo o AMP o grupo abandonador e formando arginino-succinato (Figura 7). 
Na terceira etapa do ciclo da uréia a enzima arginino-succinase quebra a molécula de arginino- succinato, formando arginina e fumarato. O fumarato retorna ao ciclo do ácido cítrico na mitocôndria (Figura 6). 
Na quarta etapa do ciclo da uréia a arginina é clivada (hidrolisada) pela enzima arginase, produzindo uréia e ornitina. O ornitina retorna para a mitocôndria para reiniciar o ciclo, enquanto a uréia é excretada (Figura 6). Todos os α- cetoácidos serão metabolizados por vias já estudadas, alguns entram na via glicolítica, outros sofrem β-oxidação, e outros entram diretamente no ciclo do ácido cítrico FOSFORILAÇÃO OXIDATIVA 
A fosforilação oxidativa é uma série de reações de transferência de elétrons e prótons (H+) que ocorre na mitocôndria, na cadeia respiratória, e ao final converte o O2 em água. Essa série de reações garante que a energia desses elétrons não seja perdida, e sim convertida em energia química na forma de gradiente de prótons. Esse gradiente de prótons em seguida será utilizado para a síntese de ATP. A mitocôndria é uma organela que participa ativamente das vias metabólicas estudadas até o momento. Ela possui duas membranas, interna e externa. A membrana interna é impermeável às moléculas pequenas e íons, incluindo o H+, e contêm todos os transportadores de elétrons da cadeia respiratória, as enzimas ADP-ATP-translocase e ATP-sintase, além de outros transportadores de membrana. A membrana externa é permeável a pequenas moléculas e íons. No exterior da mitocôndria ocorre a glicólise e o ciclo da uréia. Na matriz mitocondrial (interior da mitocôndria) ocorre o ciclo do ácido cítrico, a β-oxidação dos ácidos graxos, a piruvato- desidrogenase e o metabolismo dos aminoácidos. O espaço intermembranas é onde ocorre a síntese da ATP na cadeia respiratória.
As proteínas são sintetizadas constantemente a partir de aminoácidos e degradadas novamente no organismo, numa reciclagem contínua. Os aminoácidos não utilizados imediatamente após a síntese protéica são perdidos, já que não ocorre estocagem de proteínas. Desta forma, o total de proteínas no corpo de um adulto saudável é constante, de forma que a taxa de síntese protéica é sempre igual à de degradação. 
Ciclo da uréia 
A degradação da proteína leva a uma perda diária de nitrogênio protéico pela uréia excretada, em quantidade aproximada de 35 a 55g/dia. 
Qualquer aminoácido que não seja utilizado pelo organismo é degradado. O processo de remoção do grupo amino libera amônia, substância extremamente tóxica, que então é convertida em um composto não tóxico (uréia) excretado pela urina. 
Ou seja, o ciclo da uréia é o principal processo de eliminação de amônia, tendo início na mitocôndria, necessitando de 4 adenosinatrifosfato (ATP) para excretar, pelos rins, duas moléculas de amônia na forma de uréia. 
O descarte do nitrogênio é feito de 2 formas: 
1a – remoção do grupo amino dos aminoácidos, que ocorre por 2 vias: a transdeaminação (transaminação ligada à deaminação oxidativa) e a transaminação
2a - formação de uréia pelo ciclo da ornitina, que consome 1,5 ATP para cada molécula de uréia formada
4 – Entender a desnutrição (tipos, graus, fatores, riscos, sintomatologia) e associar as proteínas.
Causas gerais da desnutrição 
• Distúrbios alimentares: Anorexia nervosa, bulimia nervosa e ortorexia são algunsdos distúrbios alimentares que podem causar desnutrição. Elas levam a pessoa a reduzir sua alimentação e às vezes até parar com ela por completo, causando falta grave de nutrientes. 
• Dieta sem nutrientes: Não são apenas pessoas que comem pouco que podem ficar desnutridas. Uma alimentação completamente voltada para carboidratos como pães, massas, refrigerantes, salgadinhos, pode deixar uma pessoa gorda e desnutrida ao mesmo tempo. 
• Parasitas: Vermes como a Taenia solium, a solitária, podem causar anemia e desnutrição. Outro verme que tem essa capacidade é a Ascaris lumbricoides, conhecida como lombriga. Estes parasitas diminuem a absorção nutricional do hospedeiro e podem fazer com que eles fiquem desnutridos dependendo do tamanho da infecção e da nutrição da pessoa 
• Gastroenterite: Gastroenterite é uma inflamação e infecção do trato gastrointestinal. A doença pode dificultar absorção de nutrientes e causar desnutrição secundária, mesmo que haja alimentação por parte do paciente. 
• Alergias: Alergias a certos alimentos podem causar problemas gastrointestinais e impedir a absorção de nutrientes. 
• Diarreia: A diarreia faz com que o corpo não possa absorver nutrientes. Se sua causa não for tratada, ela pode levar o paciente a perder nutrientes demais e entrar em desnutrição. 
• Câncer: Diversos tipos de câncer, especialmente no estágio terminal, causam um tipo severo de desnutrição chamado de caquexia. O metabolismo do corpo é modificado pelo tumor e os músculos e reservas de gordura são consumidas rapidamente.
A desnutrição é um grave problema de saúde pública que afeta várias pessoas em diferentes partes do planeta, em especial países em desenvolvimento. A desnutrição pode afetar pessoas de qualquer idade, porém é mais preocupante quando atinge crianças, as quais podem apresentar retardo no crescimento, queda de imunidade e até mesmo comprometimento intelectual.
No Brasil observa-se maior número de casos de desnutrição nas regiões Norte e Nordeste. De acordo com a organização humanitária internacional Médicos Sem Fronteiras, nove crianças morrem a cada minuto devido à falta de nutrientes essenciais em suas dietas.
O que é desnutrição?
A desnutrição pode ser definida como uma deficiência nutricional decorrente da carência de nutrientes fundamentais para o funcionamento adequado do organismo. Sua origem é complexa e pode ser desencadeada por diferentes fatores. De maneira geral, podemos dizer que a desnutrição ocorre devido a uma alimentação inadequada ou a uma incapacidade de absorção dos nutrientes ingeridos.
A desnutrição pode afetar pessoas de qualquer idade, porém alguns grupos são considerados mais vulneráveis a desenvolvê-la. No grupo de risco estão crianças com idade inferior a cinco anos, mulheres grávidas ou amamentando, idosos, e pacientes com doenças crônicas.
Quais os tipos de desnutrição?
A desnutrição pode apresentar-se de forma mais leve, que não coloca o paciente em risco, e também de forma mais grave, sendo esse último caso muito preocupante. Entre as formas graves, temos o kwashiorkor, o marasmo nutricional, e ainda uma forma mista denominada kwashiorkor-marasmática. O tipo mais grave de desnutrição é o kwashiorkor, em que temos uma deficiência de proteínas maior que a redução total de calorias e o paciente apresenta edema generalizado, lesões na pele, despigmentação do cabelo, entre outros sintomas.
No marasmo nutricional, caracterizado por maior deficiência energética, observamos um enfraquecimento do paciente, perda de massa muscular e retardo no crescimento. Vale destacar que a perda muscular e de gordura subcutânea é mais intensa no marasmo que no kwashiorkor, sendo este mais caracterizado pelo edema. Por fim, na forma kwashiorkor-marasmática, temos uma combinação de manifestações clínicas observadas nos outros tipos citados.
Quais os sintomas da desnutrição?
A desnutrição pode apresentar-se de forma leve até grave, sendo esta última a mais perigosa, podendo até mesmo levar à morte. O principal sintoma da desnutrição é uma acentuada perda de peso. Acompanhado a isso, temos uma diminuição da disposição e também da capacidade de realizarmos atividades do dia a dia.
Podem ocorrer ainda alterações no cabelo e na pele, alterações psicológicas, como tristeza e apatia, alterações ósseas, anemia, entre outras manifestações. Vale salientar, ainda, que a pessoa com desnutrição fica mais sujeita a infecções devido ao comprometimento de suas defesas.
Quais as causas da desnutrição?
A desnutrição pode ter diferentes causas, sendo uma das mais importantes a pobreza, que pode dificultar o acesso da população ao alimento. Vale salientar que muitas pessoas têm acesso à alimentação, porém nela não há os nutrientes necessários para o funcionamento adequado do corpo.
Costuma-se dividir as causas da desnutrição em dois grupos: primárias e secundárias.
· Causas primárias: a pessoa apresenta uma alimentação que não fornece os nutrientes e calorias necessários para seu desenvolvimento: ou a pessoa está alimentando-se pouco ou não está se alimentando de maneira adequada.
· Causas secundárias: a pessoa pode até mesmo alimentar-se bem, entretanto a quantidade não é suficiente devido a uma maior demanda energética ou a outros fatores não diretamente relacionados ao alimento. Nessas causas encaixam-se situações como verminoses, anorexia, intolerâncias alimentares, problemas de absorção, e câncer.
Como é feito o diagnóstico da desnutrição?
A desnutrição é diagnosticada analisando-se o quadro clínico do paciente e observando-se características como peso, altura e idade. O IMC é uma das formas de diagnosticar-se a desnutrição. Exames laboratoriais podem ajudar no diagnóstico, uma vez que ajudam a determinar alguns nutrientes que estejam faltando no organismo.
Como é feito o tratamento da desnutrição?
O tratamento da desnutrição apresenta como objetivos: fornecer os nutrientes necessários para o organismo funcionar adequadamente, garantir o aumento de peso e tentar reverter os problemas desencadeados pela desnutrição. O paciente então será orientado sobre os alimentos que deve ingerir e deverá seguir uma dieta que garanta a reposição e manutenção das reservas de nutrientes. Médicos e nutricionistas são essenciais nesse contexto.
5 – Conhecer a PNAN (diretrizes, políticas e funcionamento) e o documento ‘Estado da Insegurança Alimentar e Nutricional no Mundo.
A Política Nacional de Alimentação e Nutrição (PNAN), aprovada no ano de 1999, integra os esforços do Estado Brasileiro que, por meio de um conjunto de políticas públicas, propõe respeitar, proteger, promover e prover os direitos humanos à saúde e à alimentação.
 A Política Nacional de Alimentação e Nutrição (PNAN) tem como propósito a melhoria das condições de alimentação, nutrição e saúde da população brasileira, mediante a promoção de práticas alimentares adequadas e saudáveis, a vigilância alimentar e nutricional, a prevenção e o cuidado integral dos agravos relacionados à alimentação e nutrição. 
A PNAN tem por pressupostos os direitos à Saúde e à Alimentação e é orientada pelos princípios doutrinários e organizativos do Sistema Único de Saúde (universalidade, integralidade, equidade, descentralização, regionalização e hierarquização e participação popular), aos quais se somam os princípios a seguir:
 A Alimentação como elemento de humanização das práticas de saúde: a alimentação expressa as relações sociais, valores e história do indivíduo e dos grupos populacionais e tem implicações diretas na saúde e na qualidade de vida. A abordagem relacional da alimentação e nutrição contribui para o conjunto de práticas ofertadas pelo setor saúde, na valorização do ser humano, para além da condição biológica e o reconhecimento de sua centralidade no processo de produção de saúde.
 O respeito à diversidade e à cultura alimentar: a alimentação brasileira, com suas particularidades regionais, é a síntese do processo histórico de intercâmbio cultural, entre as matrizes indígena, portuguesa e africana que se somam, por meio dos fluxos migratórios, àsinfluências de práticas e saberes alimentares de outros povos que compõem a diversidade sócio-cultural brasileira. Reconhecer, respeitar, preservar, resgatar e difundir a riqueza incomensurável de alimentos e práticas alimentares correspondem ao desenvolvimento de ações com base no respeito à identidade e cultura alimentar da população. O fortalecimento da autonomia dos indivíduos: o fortalecimento ou ampliação dos graus de autonomia para as escolhas e práticas alimentares implica, por um lado, um aumento da capacidade de interpretação e análise do sujeito sobre si e sobre o mundo e, por outro, a capacidade de fazer escolhas, governar e produzir a própria vida. Para tanto, é importante que o indivíduo desenvolva a capacidade de lidar com as situações, a partir do conhecimento dos determinantes dos problemas que o afetam, encarando-os com reflexão crítica. Diante dos interesses e pressões do mercado comercial de alimentos, bem como das regras de disciplinamento e prescrição de condutas dietéticas em nome da saúde, ter mais autonomia significa conhecer as várias perspectivas, poder experimentar, decidir, reorientar, ampliar os objetos de investimento relacionados ao comer e poder contar com pessoas nessas escolhas e movimentos. Há uma linha tênue entre dano e prazer que deve ser continuamente analisada, pois leva os profissionais de saúde, frequentemente, a se colocarem nos extremos da omissão e do governo exacerbado dos outros. Para isso, deve-se investir em instrumentos e estratégias de comunicação e educação em saúde que apoiem os profissionais de saúde em seu papel de socialização do conhecimento e da informação sobre alimentação e nutrição e de apoio aos indivíduos e coletividades na decisão por práticas promotoras da saúde. 
A determinação social e a natureza interdisciplinar e intersetorial da alimentação e nutrição: o conhecimento das determinações socioeconômicas e culturais da alimentação e nutrição dos indivíduos e coletividades contribui para a construção de formas de acesso a uma alimentação adequada e saudável, colaborando com a mudança do modelo de produção e consumo de alimentos que determinam o atual perfil epidemiológico. A busca pela integralidade na atenção nutricional pressupõe a articulação entre setores sociais diversos e se constitui em uma possibilidade de superação da fragmentação dos conhecimentos e das estruturas sociais e institucionais, de modo a responder aos problemas de alimentação e nutrição vivenciados pela população brasileira. 
A segurança alimentar e nutricional com soberania: a Segurança Alimentar e Nutricional (SAN) é estabelecida no Brasil como a realização do direito de todos ao acesso regular e permanente a alimentos de qualidade, em quantidade suficiente, sem comprometer o acesso a outras necessidades essenciais, tendo como base práticas alimentares promotoras de saúde que respeitem a diversidade cultural e que sejam ambiental, cultural, econômica e socialmente sustentáveis. A Soberania Alimentar se refere ao direito dos povos de decidir seu próprio sistema alimentar e de produzir alimentos saudáveis e culturalmente adequados, acessíveis, de forma sustentável e ecológica, colocando aqueles que produzem, distribuem e consomem alimentos no coração dos sistemas e políticas alimentares, acima das exigências de mercado.
Documento Estado da Insegurança Alimentar e Nutricional no Mundo. 
A última edição do relatório O Estado da Insegurança Alimentar e Nutricional no Mundo, publicado hoje, estima que quase 690 milhões de pessoas passaram fome em 2019 – um aumento de 10 milhões em relação a 2018 e de aproximadamente 60 milhões em cinco anos. Altos custos e baixo poder aquisitivo também significam que bilhões não podem comer de maneira saudável ou nutritiva. As pessoas passando fome são mais numerosas na Ásia, mas esse número aumenta mais rapidamente na África. Em todo o planeta, prevê o relatório, a pandemia de Covid-19 pode levar mais de 130 milhões de pessoas à fome crônica até o final de 2020. Surtos de fome aguda no contexto da pandemia podem ver esse número aumentar ainda mais em momentos como este.
É produzido em conjunto pela Organização das Nações Unidas para a Alimentação e a Agricultura (FAO), o Fundo Internacional de Desenvolvimento Agrícola (Fida), o Fundo das Nações Unidas para a Infância (UNICEF), o Programa Mundial de Alimentos da ONU (PMA) e a Organização Mundial da Saúde (OMS).
Escrevendo no Prefácio, os chefes das cinco agências alertam que "cinco anos após o mundo se comprometer a acabar com a fome até 2030, a insegurança alimentar e todas as formas de desnutrição, ainda estamos fora do caminho para alcançar esse objetivo ".