Estudo Dirigido sobre PROTEÍNAS.

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UNIVERSIDADE FEDERAL DO MARANHÃO – UFMA
CENTRO DE CIÊNCIAS SOCIAIS, SAÚDE E TECNOLOGIA- CCSST
CURSO DE ENGENHARIA DE ALIMENTOS
Disciplina: Bioquímica Geral 
Discente: Glória Maria de Oliveira Paixão 
3º período/2021.1
Docente: Francineide Firmino 17/08/2021
Bioquímica Geral
Estudo Dirigido - PROTEÍNAS
As Proteínas são as macromoléculas mais versáteis nos sistemas vivos e servem para funções cruciais em, essencialmente, todos os processos biológicos. Assim, um importante objetivo da medicina molecular é a identificação de proteínas cuja presença, ausência ou deficiência sejam associadas a estados fisiológicos específicos ou a doenças. 
1) Cite as funções que as proteínas podem desempenhar. Relacione exemplos para cada função. 
Entre as funções que podem ser atribuídas às proteínas, destacam-se seu papel no transporte de oxigênio (hemoglobina), na proteção do corpo contra organismos patogênicos (anticorpos), como catalizadora de reações químicas (enzimas), receptora de membrana, atuação na contração muscular (actina e miosina), além de serem fundamentais para o crescimento e formação dos hormônios. 
· A hemoglobina é uma proteína globular encontrada no interior dos eritrócitos que é responsável pela coloração vermelha do sangue. Apesar dessa característica marcante, essa não é a única função da hemoglobina, que está relacionada também com o transporte de gases e o equilíbrio ácido-base.
Figura 1- hemoglobina
· Anticorpos: Os anticorpos são proteínas produzidas por nossas células de defesa que impedem que organismos patogênicos desencadeiem danos ao organismo.
· Catalizadora de reações químicas (enzimas): Um catalisador é uma substância capaz de acelerar a velocidade em que se processam determinadas reações químicas sem sofrer alterações, ou seja, não é consumido, mas regenera-se completamente no final. 
2) Defina grupo prostético. 
Um grupo prostético é um componente de natureza não proteica de proteínas conjugadas que é essencial para a atividade biológica dessas proteínas. Os grupos prostéticos podem ser orgânicos (como por exemplo, uma vitamina ou um açúcar) ou inorgânicos (por exemplo, um íon metálico) e encontram-se ligados de forma firme à cadeia polipeptídica, muitas vezes através de ligações covalentes. Uma proteína despojada do seu grupo prostético é uma apoproteína, designando-se por vezes a proteína com grupo prostético como holoproteína.
Proteína conjugada: quando são formadas por aminoácidos e substâncias que não proteínas, denominadas grupo prostético ou co-fator. De acordo com o grupo prostético pode ser: 
· Lipoproteínas: grupo prostético: lipídios (membranas) 
· Glicoproteína: grupo prostético: glicídios (mucina, fibrinogênio, imunoglobulinas) 
· Fosfoproteínas: grupo prostético: fosfato (caseína) 
· Cromoproteínas: grupo prostético: pigmento (hemoglobina, citocromos) 
· Nucleoproteínas: grupo protético: ácido nucléico (DNA, RNA)
3) Cite e explique os níveis estruturais (organizacionais) das proteínas. 
As proteínas apresentam quatro níveis estruturais: estrutura primária, secundária, terciária e quaternária.
Estrutura primária: A estrutura primária corresponde à sequência linear dos aminoácidos unidos por ligações peptídicas. Como visto em aula, em algumas proteínas, a substituição de um aminoácido por outro pode causar doenças e até mesmo levar à morte.
A estrutura secundária corresponde ao primeiro nível de enrolamento helicoidal.
Dessa maneira, é caracterizada por padrões regulares e repetitivos que ocorrem localmente, causada pela atração entre certos átomos de aminoácidos próximos.
Os dois arranjos locais mais comuns que correspondem a estrutura secundária são a alfa-hélice e a beta-folha ou beta-pregueada.
· Conformação alfa-hélice: caracterizada por um arranjo tridimensional em que a cadeia polipeptídica assume conformação helicoidal ao redor de um eixo imaginário.
· Conformação beta-folha: ocorre quando a cadeia polipeptídica estende-se em zig-zag e podem ficar dispostas lado a lado.
A estrutura terciária corresponde ao dobramento da cadeia polipeptídica sobre si mesma. Assim, na estrutura terciária, a proteína assume uma forma tridimensional específica devido o enovelamento global de toda a cadeia polipeptídica.
Na estrutura quaternária: enquanto muitas proteínas são formadas por uma única cadeia polipeptídica. Outras, são constituídas por mais de uma cadeia polipeptídica. Corresponde a duas ou mais cadeias polipeptídicas, idênticas ou não, que se agrupam e se ajustam para formar a estrutura total da proteína. Por exemplo, a molécula da insulina é composta por duas cadeias interligadas. Enquanto, a hemoglobina é composta por quatro cadeias polipeptídicas.
Figura 2- classificação das proteínas
4) Caracterize as estruturas secundárias (α–hélice e β–pregueada) das proteínas. 
Numa α-hélice, a carbonila (C=O) de um aminoácido tem hidrogênio H ligado ao grupo (N-H) de outro aminoácido que está quatro posições depois na cadeia. (Por ex., a carbonila do aminoácido 1 formaria uma ligação de hidrogênio com o N-H do aminoácido 5). Este padrão de ligação leva a cadeia polipeptídica a uma estrutura helicoidal que se assemelha a uma fita enrolada, sendo que cada volta da hélice contém 3,6 aminoácidos. Os grupos R dos aminoácidos se fixam na parte externa da α-hélice, onde eles estão livres para interagir.
Numa folha-β pregueada, dois ou mais segmentos de uma cadeia polipeptídica se alinham uns próximos aos outros, formando uma estrutura parecida com uma folha dobrada, mantida por ligações de hidrogênio. As ligações de hidrogênio se formam entre os grupos carbonila e amino da espinha dorsal, enquanto os grupos R se estendem acima e abaixo do plano da folha^33cubed. As fitas de uma folha-β pregueada podem ser paralelas, apontando para a mesma direção (o que significa que seus terminais N- e C- são correspondentes), ou antiparalelas, apontando para direções opostas (ou seja, o terminal N- de uma fita fica próximo ao terminal C- da outra).
Figura 3 - proteínas
5) Cite as forças ou ligações químicas responsáveis pela manutenção da estrutura terciária de uma proteína.
Quando as estruturas primárias das proteínas dobram-se sobre si mesmas, elas dão origem a uma disposição espacial denominada de estrutura terciária. Ela ocorre geralmente como resultado de ligações de enxofre, conhecidas como pontes dissulfetos. Mas podem ocorrer outras ligações espaciais também, como as realizadas por átomos de metais.
6) Explique como se distingue as pontes de hidrogênio da estrutura secundária das pontes de hidrogênio da estrutura terciária. 
Ao analisarmos as estruturas dessas proteínas percebemos suas particularidades em suas estruturas. Assim, enquanto a estrutura secundária deve-se às pontes de hidrogênio estabelecidas entre aminoácidos relativamente próximos entre si, na estrutura terciária se deve às interações entre os grupos laterais, frequentemente entre aminoácidos situados a uma certa distância na estrutura primária. E são justamente essas interações que fazem com que as gigantescas moléculas proteicas enrolem-se e permaneçam dessa forma, essencial para o bom desempenho de sua atividade biológica. 
· Estrutura secundária: Motivos tridimensionais de fragmentos da cadeia principal determinados por ligações de hidrogénio entre grupos da cadeia principal.
· Estrutura terciária: Arranjo tridimensional de uma cadeia polipeptídica ( e consequentemente dos elementos de estrutura secundária) determinado por interacções entre as cadeias laterais.
A estrutura secundária de uma proteína corresponde a regiões localizadas de estrutura ordenada estabilizadas por ligações de hidrogénio entre os grupos -NH e C=O da cadeia principal (backbone) e em que não participam ligações de hidrogénio envolvendo as cadeias laterais.  Os dois tipos principais de estrutura secundária são a hélice alfa e a folha beta.
7) Quais são as propriedades que as proteínas fibrosas conferem aos cabelos,chifres, ossos e tendões? 
As proteínas fibrosas: a maioria das proteínas fibrosas são insolúveis em meio aquosos e possuem pesos moleculares bastante elevados. As α-queratina são formadas pela associação lateral de duas ou três cadeias em α-hélice, formando longos cabos laterais. Assim, elas são produzidas pelas células epiteliais de vertebrados e são os principais constituintes da pele e estruturas relacionadas como, unhas, cabelos, chifres, cascos, bicos e penas, desempenhando papel estrutural.
Dessa maneira, a formação de pontes dissulfeto entre as cadeias confere grande resistência às fibras de α-queratina. As α-queratina são hélices ricas em aminoácidos hidrofóbicos, por isso a queratina é insolúvel em meio aquoso. As α-hélices de queratina podem se ligar covalentemente. Isso ocorre por ligações de cisteínas. As proteínas fibrosas conferem resistência e/ou elasticidade. São sempre insolúveis devido ao seu alto conteúdo de aminoácidos hidrofóbicos.
8) Que tipo de cadeia lateral está, em geral, presente no interior da proteína? E na sua superfície? 
Uma característica geral de proteínas globulares consiste na localização de resíduos hidrofóbicos no interior da proteína enquanto os resíduos polares ou carregados se situam à superfície da proteína. Na estrutura da mioglobina as cadeias laterais hidrofílicas situam-se preferencialmente na superfície (em contato com o meio aquoso) e os grupos hidrofóbicos no interior da proteína.
9) Explique o que é “desnaturação de proteica” e cite qual nível estrutural é sempre perdido e qual pode ser mantido. 
A desnaturação é um processo no qual moléculas biológicas perdem suas funções, devido a alguma mudança no meio, seja em altas temperaturas, variações de PH, entre outras. Ela acontece comumente com proteínas. Assim, podemos mencionar que neste processo são quebradas as interações fracas que mantém as estruturas secundária, terciária e quaternária. A estrutura primária é mantida, uma vez que é formada pelas ligações peptídicas, que são ligações covalentes e, portanto, difíceis de serem rompidas.
10) Relacione a diferença e semelhança entre a mioglobina e a hemoglobina. 
A mioglobina é uma proteína de baixo peso molecular com estrutura semelhante à da hemoglobina, uma vez que tem também a capacidade de se ligar ao oxigênio. Seu teor no sangue aumenta sempre que há destruição muscular. A mioglobina está presente nos músculos e é responsável por se ligar ao oxigênio e o armazenar até que haja necessidade. A hemoglobina é uma proteína presente nos glóbulos vermelhos e a responsável pela coloração vermelha do sangue. Essa proteína, que tem como função o transporte de oxigênio pelo organismo, pode apresentar-se de diferentes formas, sendo a hemoglobina A a mais comum em indivíduos adultos.
Assim, podemos mencionar como diferenças a mioglobina é encontrada no musculo esquelético e cardíaco, c ontem apenas um a cadeia polipeptídica e um sitio de ligação de O2 (grupo heme). A hemoglobina é o principal constituinte de hemácias, transporta O2 dos pulmões para o tecido, recove CO2 e H+ dos tecidos e é um tetrâmero constituído de 4 cadeias polipeptídicas, sendo duas alfa e duas betas com 4 sítios de ligação par a O2. E como semelhança: transporte de O2.
11) Explique por que na anemia falciforme ocorre alteração na estrutura primária e na estrutura terciária.
Uma alteração na sequência de aminoácidos (estrutura primária) implica em alterações nas estruturas secundária e terciária da proteína, notamos que elas têm singularidades. Como a função de uma proteína se relaciona com sua forma espacial, também será alterada. Um exemplo clássico é a anemia falciforme. Nessa doença hereditária, há uma troca na cadeia de aminoácidos da hemoglobina (substituição de um ácido glutâmico por uma valina). Isto acaba por determinar mudanças na hemácia, célula que contém a hemoglobina, que assume o formato de foice quando submetida a baixas concentrações de oxigênio.
Dessa maneira, a troca de um aminoácido (glutamato por valina) na estrutura primária de cada cadeia β da hemoglobina, é a alteração que ocorre na estrutura primária da hemoglobina sintetizada, a partir deste gene, em indivíduos com anemia falciforme. 
Para pensar um pouco: 
1) Leia o enunciado: “A molécula da insulina humana, identificada em 1953 por Frederick Sanger, é um polipeptídeo constituído por aproximadamente 51 aminoácidos distribuídos em 2 cadeias peptídicas interligadas por pontes dissulfeto. ” Explique por que a insulina não pode ser administrada aos pacientes diabéticos por via oral. 
A pessoa que tem o Diabetes tipo 1 é o insulino dependente, porque ele terá que injetar insulina no seu sangue para que regule os níveis de açúcar soltos no sangue dessa pessoa. E sempre refletimos os motivos de os diabéticos tem que injetar ao invés de consumir por via oral. Porque se o indivíduo engolir a insulina ela vai ser digerida/quebrada, lembrando que a insulina é uma proteína, quando ela passa pelo nosso estômago, ela sofre ação de uma enzima e é quebrada essa insulina em diversas partes menores que chamamos de aminoácidos. 
Pesquisa em artigos:
A insulina comercializada é um hormônio proteico com duas cadeias interligadas de aminoácidos, não podendo ser administrado por via oral, pois é degradado pelas enzimas digestivas e intestinais. A maior parte da insulina fabricada é extraída do pâncreas bovino e suíno, que é bem parecida com a humana, pois apenas o último aminoácido é diferente (KRALL, 1983). Com o desenvolvimento da bioengenharia genética passou-se a produzir quimicamente insulinas humanas sintetizadas por técnicas de recombinação de DNA, a partir de bactérias ou de células de outros tecidos, que se apresentam livres de impurezas e uma menor ação antigênica. Desta maneira, hoje temos insulinas de origem animal (suína, bovina ou mista) e humana disponíveis no mercado (VAISMAN; TENDRICH, 1994; COSTA; ALMEIDA NETO, 1998).
Quando a insulina é injetada no tecido subcutâneo, abaixo da pele, não ocorre a degradação e a insulina consegue chegar na corrente sanguínea na sua forma intacta e controlar os níveis de glicose no sangue.
A área farmacêutica tem investigado modificar a molécula de insulina para que ela possa ser administrada pela via oral e impedir que ela seja destruída pelas enzimas do sistema digestivo e consiga ser absorvida pela corrente sanguínea. Como mostra o estudo publicado na revista Proceedings of the National Academy Society (PNAS) em junho deste ano, pesquisadores estão trabalhando para criar uma forma farmacêutica de insulina alternativa para o tratamento do diabetes.   Os resultados são promissores, no entanto, as pesquisas ainda estão em fase de testes e existe um longo caminho a percorrer até que estejam aprovadas para uso.
2) Leia o enunciado: “O fato marcante é que cada proteína tem uma sequência particular de aminoácidos, definida com precisão. ” Cite qual estrutura está relacionado ao enunciado e explique qual a importância dessa estrutura para a proteína.
A estrutura da proteína refere-se a sua conformação natural necessária para desempenhar suas funções biológicas. As proteínas são macromoléculas formadas pela união de aminoácidos. Os aminoácidos são unidos entre si por ligações peptídicas. As moléculas resultantes da união de aminoácidos são denominadas de peptídeos.
Figura 4- estrutura das proteínas
Dessa maneira, podemos mencionar que a estrutura que estamos nos referindo será a estrutura primária. Ela corresponde à sequência linear dos aminoácidos unidos por ligações peptídicas. A estrutura primária de uma proteína nada mais é que uma sequência de aminoácidos. Essa sequência, como podemos observar na estrutura a seguir, inicia-se no grupo amino (à esquerda) e prossegue até o grupo carboxila (à direita).
Figura 5- estrutura primária
3) Leia o enunciado: “A anemia falciforme é o distúrbio mais comum resultante da produção de uma variante da hemoglobina. Essa doença caracteriza-se por uma anemia hemolítica (destruição de hemácias) durante toda a vida, crises de dore suscetibilidade aumentada para infecções e outras indicações de má circulação. ” Sugira uma explicação para a observação de que pessoas portadoras de anemia falciforme às vezes apresentam problemas respiratórios, durante vôos em grandes altitudes.
Qualquer coisa que reduza a quantidade de oxigênio no sangue, como exercícios vigorosos, escalada, voar a altitudes elevadas sem oxigênio suficiente, ou uma doença, pode ocasionar uma crise falciforme (também chamada exacerbação). Uma crise de dor falciforme (vaso-oclusiva) é um episódio de exacerbação de sintomas e pode consistir em piora súbita da anemia, dores (com frequência no abdômen ou nos ossos longos dos braços e das pernas), febre e, às vezes, falta de ar. A dor abdominal pode ser intensa e podem ocorrer vômitos. Às vezes, uma crise de dor vem acompanhada de mais complicações, incluindo
· Crise aplásica: a produção de glóbulos vermelhos na medula óssea para durante a infecção por alguns vírus
· Síndrome torácica aguda: causada pelo bloqueio de capilares nos pulmões
· Sequestro hepático (fígado) ou esplênico agudo (um grande acúmulo de células em um órgão): Aumento rápido do volume do baço ou do fígado
A síndrome torácica aguda pode ocorrer em pessoas de todas as idades, mas é mais comum entre crianças. Geralmente caracteriza-se por dor intensa e dificuldade respiratória. A síndrome torácica aguda pode ser fatal. Em crianças, pode ocorrer sequestro agudo de células falciformes no baço (crise de sequestro) causando aumento do baço e exacerbando a anemia. O sequestro hepático agudo é menos comum e pode ocorrer em qualquer idade.
Por causa da mudança abrupta de oxigênio em grandes altitudes, as células anêmicas têm dificuldade no transporte do oxigênio (menor transporte), e dificultando a respiração.
REFERÊNCIAS
Marzzoco, Anita. Bioquímica básica/Anita Marzzoco, Bayardo Baptista Torres. – 4. ed. – Rio de Janeiro: Guanabara Koogan, 2015.
SANTOS, Vanessa Sardinha. Proteínas. Mundo Educação. Disponível em: <https://mundoeducacao.uol.com.br/biologia/proteinas.htm> . Acesso em 19 de agosto de 2021.
KRALL, L.P. Manual do diabete de Joslin. São Paulo, Rocca, 1983.
VAISMAN, M.; TENDRICH, M. Diabetes mellitus: na prática clínica. Rio de Janeiro; Cultura Médica, 1994.
Fundamentos de bioquímica [recurso eletrônico]: a vida em nível molecular / Donald Voet, Judith G. Voet, Charlotte W. Pratt ; [tradução: Jaqueline Josi Samá Rodrigues ... et al.] ; revisão técnica: Carlos Termignoni, Maria Luiza Pereira, Sandra Estrazulas Farias. – 4. ed. – Dados eletrônicos. – Porto Alegre: Artmed, 2014.
MARQUES, Evandro. Estrutura das Proteínas. Vestibulando Web, 2018. Disponível em: <https://www.vestibulandoweb.com.br/biologia/teoria/estrutura-das-proteinas.html> . Acesso em: 19 de agosto de 2021.
Nelson, David L. Princípios de bioquímica de Lehninger [recurso eletrônico]/ David L. Nelson, Michael M. Cox; [tradução: Ana Beatriz Gorini da Veiga ... et al.] ; revisão técnica: Carlos Termignoni ... [et al.]. – 6. ed. – Dados eletrônicos. – Porto Alegre: Artmed, 2014.