Enzimas_ Fatores que afetam a atividade enzimática

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Fatores que afetam a atividade enzimática 
FATORESM QUE ALTERAM A VELOCIDADE DAS 
REAÇÕES ENZIMÁTICAS 
 Concentração de substrato; 
 Concentração das enzimas; 
 Temperatura; 
 pH; 
 Presença de inibidores 
PH 
A atividade das enzimas é dependente do pH. 
Cada enzima terá o pH em que ela trabalhe na 
melhor velocidade que é chamado de pH ótimo. 
Como vimos na aula de proteínas os aminoácidos 
podem ter diferentes cargas e isso é importante, 
pois a estrutura tridimensional das proteínas 
(secundária, terciária, quaternária) é estabilizada 
por várias forças que vão depender dessas cargas. 
A interação enzima-substrato também vai ser 
dependente dessas cargas para suas ligações. 
Onde não há interação iônica a enzima não 
exerce sua atividade e onde há ela terá ser pH 
ótimo. 
TEMPERATURA 
 
A medida que a temperatura aumenta (até certo 
ponto) a velocidade da reação também aumenta, 
ou a atividade da enzima. 
 
Para que a enzima catalise a reação e transforme 
substrato em produto, ela deve encontrar o 
substrato e formar o complexo enzima- 
substrato. A medida que a temperatura vai 
aumentando, aumenta a agitação molecular e a 
chance de se encontrar o substrato é maior, pq as 
moléculas vão colidir em temperatura maior. 
 
No entanto, a partir de certa temperatura a 
velocidade despenca bruscamente e a enzima fica 
desnaturada. 
 
Lembrando que as enzimas são proteínas e as 
mesmas devem estar na sua estrutura 
tridimensional. As ligações que seguram essa 
estrutura são ligações fracas e a altas 
temperaturas podem se desfazer. 
 
A maioria das proteínas se desnatura acima de 
50-55ºC. 
CONCENTRAÇÃO DA ENZIMA 
Durante o processo de captação e transformação 
do substrato em produto a enzima não é 
consumida. Então quanto mais enzima houver no 
meio maior será a velocidade da reação. 
CONCENTRAÇÃO DO SUBSTRATO 
Diferente das enzimas, o substrato ele é 
consumido na reação ao ser transformado em 
produto. 
 
O substrato representado na linha vermelha (S) 
com o passar do tempo, no t3, quase todo o 
substrato já foi consumido. 
O produto que no inicio era 0, ao final do 
experimento todo o produto foi formado. 
A enzima inicia livre, depois se torna complexo 
enzima-substrato e no final volta a ser enzima 
livre, sem ser consumida. 
No tempo inicial (entre t1 e t2) quando o 
substrato ainda não foi consumido ou muito 
pouco consumido. E é nesse tempo inicial que 
vamos entender a influência da concentração do 
substrato. 
 
Na primeira fileira observamos que ao misturar 
enzima e substrato apenas uma enzima se ligou 
ao substrato, ou seja, 25%. E isso ocorre pq como 
vimos, a interação entre substrato e enzima vai 
ser através das ligações de hidrogênio, ligações 
hidrofóbicas, ligações iônicas e essas são ligações 
fracas então o substrato entra e sai 
frequentemente no sitio ativo da enzima, antes 
que a enzima consiga catalisar a reação e 
transformar o substrato em produto. 
Na segunda ilustração a concentração de 
substrato foi dobrada e observamos que duas 
enzimas, ou seja, 50% na forma complexo 
enzima- substrato. 
Ao triplicar a concentração do substrato, 75% das 
enzimas se apresentaram na forma enzima-
substrato. 
Através da figura anterior se obstem um gráfico 
como o abaixo: 
 
Ponto A – diretamente proporcional, ou seja, 
quando se dobrou a concentração do substrato 
se dobrou a velocidade, quando triplicou o 
substrato, triplicou também a velocidade... 
Ponto B – Neste ponto tem-se a constante de 
Michaelis-Mentem chamada de KM. Onde KM é a 
concentração de substrato que vai ser 
responsável pela obtenção da metade da 
velocidade máxima. 
Ponto C - à medida que se aumenta muito a 
concentração do substrato a velocidade não 
aumenta mais. É como se todas as enzimas que 
estivessem no meio já estivem ligadas ao seu 
substrato, então já se atingiu o 100%. Então ela já 
está na velocidade que chamamos de velocidade 
máxima, que a enzima já está saturada que é 
quando toda a enzima já está na forma de 
complexo enzima-substrato.