ATIVIDADE CATALÍTICA DA AMILASE SALIVAR

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ATIVIDADE CATALÍTICA DA AMILASE SALIVAR 
 
1. FUNDAMENTAÇÃO TEÓRICA 
As enzimas são proteínas especializadas em catalisar as reações biológicas e 
praticamente todas as reações que caracterizam o metabolismo celular são catalisadas 
por enzimas, devido a isso, elas são consideradas uma das unidades funcionais mais 
importantes no metabolismo celular. Em laboratório utilizamos a enzima amilase 
salivar. A amilase salivar é uma hidrolase que tem a função de degradar carboidratos e é 
predominantemente produzida pelas glândulas parótidas e em menor quantidade pelas 
glândulas sublingual e submandibular. Nos experimentos que serão descritos a seguir, a 
enzima amilase salivar foi submetida a três fatores que podem influenciar a sua 
atividade, como a concentração da mesma, o pH do meio e a exposição a diferentes 
temperaturas, por fim, a variação de tais fatores auxiliaram a observar a efetividade da 
enzima em diferentes situações. 
 
2. RESULTADOS 
Hidrólise Química 
 Ao adicionarmos o lugol avaliando como total em coloração à hidrólise 
completa do amido como 0% e total coloração a não hidrólise como 100% podemos 
observar os seguintes resultados: 
No tubo de ensaio AA1 que foi direto ao banho de gelo podemos notar que a 
coloração do lugol atingiu cerca de 90% da solução o que nos mostra que praticamente 
não houve hidrólise do amido. 
 
No tubo de ensaio AA2 que ficou 5 minutos no banho quente notamos que 
houve uma coloração menor do que a do tubo AA1. No tubo de ensaio a AA3 que ficou 
10' notamos que a coloração ficou em um tom bem claro chegando a cerca de 40% da 
coloração do fluido. 
 
Hidrólise Enzimática 
Podemos avaliar a partir do gráfico abaixo os resultados experimentais: 
Podemos notar que no tubo a AE1 apesar de logo ter sido colocado no banho de 
gelo ele teve uma pequena hidrólise. No tubo AE2 que ficou 5' em temperatura 
ambiente foi notado um azul bem claro em um tom parecido ao AA3. Já no AE3 
notamos que o fluido fica quase que transparente com um tom bem fraco de azul. 
A hidrólise ácida é bem menos eficiente que é hidrólise enzimática. Ao 
comparar os tubos de ensaio entre si foi encontrado a notável vantagem todos os 
tratamentos. Podemos observar que a concentração do substrato interfere na velocidade 
da reação. Assim como o pH favorável também influenciará permanentemente na 
reação. Isso acontecerá de vida cinética enzimática. 
A hidrólise ácida em altas temperaturas reage mais rapidamente que a 
temperatura ambiente, porém mesmo assim quando comparada a enzimática é bem mais 
lenta. Vários fatores afetam a atividade de uma enzima -Ph, temperatura e substrato, o 
parâmetro mais importante para comparar atividade do tipo de reação das enzimas e a 
concentração do substrato. O pH pode influenciar atividade de uma enzima através de 
maneiras distintas. Primeiramente, o pH pode levar desnaturação proteica. O pH 
também pode interferir na atividade de uma enzima alterando o padrão de cargas de um 
determinado sítio ativo ou catalítico, ou alterando a conformação geral da proteína. 
 
 
A hidrólise enzimática não ocorre em elevadas temperaturas, pois o 
funcionamento enzimático se limita a temperatura de até 40 °C. Acima disso ocorre a 
desnaturação da proteína e ela acaba por perder sua função catalítica. 
Entretanto, a alta temperatura pode interferir nas intervenções que mantém as 
estruturas secundárias e terciárias (Pontes de hidrogênio interações hidrofóbicas), 
podemos levar a desnaturação proteica. 
3. CONSIDERAÇÕES FINAIS 
 O mecanismo da ação enzimática permite que uma reação ocorra rapidamente 
nas condições normais de células oferecendo uma rota de reação alternativa, com menor 
energia livre dos reagentes ou produtos, sendo assim não altera o equilíbrio da reação. 
Entretanto altera a velocidade e que o equilíbrio é atingido. A enzima trabalhar na 
atividade experimental se comportou como na teoria que reage de uma forma mais 
rápida que a hidrólise química possibilitando uma notada vantagem na utilização para 
quebra do amido. Comparando os tubos de ensaio nota-se que em todos os processos o 
banho de gelo fez com que a atividade chegasse a nível de mínimos. 
4. .REFERÊNCIAS 
1-CISTERNAS, José Raul; VARGA, José ; MONTE, Osmar. Fundamentos da 
Bioquímica Experimental. 2. ed – São Paulo: Editora Atheneu, 2001. 
NELSON, David L.; COX, Michael M. Princípios de Bioquímica de Lehninger. 6. ed. 
Porto Alegre: Artmed, 2014.