Av1 - Bioquímica Aplicada À Saúde - UNOPAR

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27/04/2022 13:57 Colaborar - Av1 - Bioquímica Aplicada À Saúde
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a)
b)
c)
d)
e)
1)
2)
O organismo possui sistemas-tampão para a manutenção do pH, tanto para o meio intracelular
quanto para o meio extracelular. No caso do sangue, a manutenção do pH é realizada principalmente
pelo sistema-tampão do íon bicarbonato, porém temos as proteínas, como a hemoglobina e a
albumina, que também agem como sistemas-tampão.
 
Com base nas propriedades ácido-base das proteínas, avalie as seguintes asserções e a relação
proposta entre elas.
 
As proteínas hemoglobina e albumina participam da homeostase ácido-base do sangue, mantendo o
valor do pH estável. Como sistemas-tampão, essas proteínas são capazes de doar ou receber prótons
do meio. Então, quando o pH está mais alto, essas proteínas doam prótons, enquanto no pH mais
baixo, as proteínas agem como receptoras de prótons.
 
PORQUE
 
Os aminoácidos constituintes das proteínas possuem natureza anfótera, ou seja, possuem
comportamento ácido e básico. Os grupos amino e carboxila podem doar ou receber prótons do meio.
Em alguns tipos de aminoácidos, as cadeias laterais também são ionizáveis. Dependendo do pH do
meio, os grupos carboxila e amino e a cadeia lateral podem estar protonados ou desprotonados,
dependendo das trocas de prótons com o meio, contribuindo para manter o pH desse meio estável.
A respeito dessas asserções, assinale a alternativa correta.
Alternativas:
As asserções I e II são proposições verdadeiras, mas II não justifica a I.
As asserções I e II são proposições verdadeiras e a II justifica a I. Alternativa assinalada
A asserção I é uma proposição verdadeira e a II, falsa.
A asserção I é uma proposição falsa e a II, verdadeira.
As asserções I e II são proposições falsas.
A hemoglobina é uma proteína encontrada nos eritrócitos, responsável pelo transporte de gás
oxigênio e gás carbônico no sangue. Essa proteína é essencial para disponibilizar o oxigênio para as
necessidades metabólicas das células. Estruturalmente, a proteína é composta por 4 cadeias
polipeptídicas, cada uma associada a um grupo heme. O grupo heme é composto pela protoporfirina,
uma molécula orgânica, e pelo íon ferroso. Os eritrócitos têm vida curta, sendo removidos da
circulação pelos macrófagos do baço e do fígado. Nos macrófagos, a hemoglobina é degradada,
sendo reaproveitados os aminoácidos e o ferro. A protoporfirina não é reaproveitada, precisando ser
convertida, após várias reações químicas, em metabólito solúvel em água que possa ser eliminado
pelo organismo.
 
Considerando as informações apresentadas, analise as afirmativas a seguir:
 
I. O gás oxigênio, sendo uma molécula apolar, não se dissolve bem no meio aquoso do plasma, visto
que água é uma molécula polar. Por isso, é fundamental a presença da hemoglobina que interage
com o oxigênio e permite a sua oferta às células do organismo.
II. A protoporfirina é convertida em bilirrubina nos macrófagos. Em seguida, é transportada pela
albumina no sangue até os hepatócitos, onde será conjugada com duas moléculas de ácido
glicurônico. Assim, a bilirrubina se torna solúvel em água para ser excretada pela bile.
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a)
b)
c)
d)
e)
a)
b)
c)
d)
e)
3)
4)
III. O grupo heme, associado a cada cadeia polipeptídica da hemoglobina, não é fundamental para a
interação com o gás oxigênio. Pois, o oxigênio interage com as globinas, as cadeias polipeptídicas,
por meio de ligações de van der Waals.
IV. A forma ferrosa do ferro tem grande afinidade pelo oxigênio, enquanto a forma férrica não tem
afinidade. A protoporfirina é uma molécula orgânica que envolve o ferro e impede a oxidação do íon
ferroso a íon férrico, mantendo a função do ferro no transporte de oxigênio.
Considerando o contexto apresentado, é correto o que se afirma em:
Alternativas:
II, III e IV, apenas.
I, III e IV, apenas.
I, II e III, apenas.
I, II e IV, apenas. Alternativa assinalada
I, II, III e IV.
Os aminoácidos, em solução aquosa, são compostos anfóteros, ou seja, possuem comportamento
ácido e básico. Os grupos amino e carboxila podem agir como ácidos ou como bases. Alguns tipos de
aminoácidos também possuem a cadeia lateral que podem agir como doadores ou receptores de
prótons. As formas protonadas ou desprotonadas dos grupos amino e carboxila, além das cadeias
laterais em alguns casos, dependem do pH do meio. Essas formas protonadas e desprotonadas dos
grupos ionizáveis contribuem para determinar as relações entre os aminoácidos em uma cadeia
peptídica e, consequentemente, interferem nas funções de peptídeos e proteínas.
Baseado nas informações do texto e nos seus conhecimentos, assinale a alternativa correta.
Alternativas:
O dobramento da cadeia polipeptídica para formação da estrutura terciária não depende do pH do
meio, pois é indiferente os grupos ionizáveis dos aminoácidos estarem protonados ou
desprotonados nessa cadeia polipeptídica.
As interações intermoleculares entre o substrato e os aminoácidos do sítio catalítico não sofrem
influência do pH do meio, pois a protonação dos grupos ionizáveis dos aminoácidos não interfere
na formação dessas interações intermoleculares.
A pepsina, protease que atua no meio ácido do lúmen gástrico mantém a sua atividade ótima em
pH neutro, pois a concentração de prótons do meio não interfere na interação entre o substrato e
a pepsina.
O meio ácido não desnatura as proteínas, pois a manutenção da estrutura tridimensional das
proteínas não é influenciada pela protonação dos grupos ionizáveis dos aminoácidos
constituintes.
As estruturas secundária, terciária e quaternária dependem das interações
que ocorrem entre os aminoácidos da sequência linear. Como esses
aminoácidos têm grupos ionizáveis, o pH do meio interfere no padrão de
dobramento da proteína.
Alternativa assinalada
As proteínas são constantemente sintetizadas e degradadas, permitindo a renovação proteica.
Além disso, muitas proteínas são dobradas de forma errada e precisam ser degradadas. Os
aminoácidos para a síntese das proteínas do organismo são obtidos a partir da digestão de proteínas
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a)
b)
c)
d)
e)
5)
da dieta. Tanto as proteínas endógenas quanto as obtidas da dieta são degradadas por outras
proteínas com atividade catalítica específica para a hidrólise das ligações peptídicas. Assim, a
proteólise pode ocorrer nos meios intracelular e extracelular, como também no trato gastrintestinal.
 
Tomando como referência o processo de proteólise, julgue as afirmativas a seguir em (V) Verdadeiras
ou (F) Falsas.
 
( ) A marcação pela ubiquitina não é necessária para o reconhecimento da proteína pelo
proteassomo.
 
( ) A pepsina, em meio ácido do estômago, catalisa a hidrólise das proteínas da alimentação.
 
( ) As proteases e peptidases catalisam a hidrólise das ligações peptídicas entre os aminoácidos.
 
( ) As proteases do lisossomo participam da digestão das proteínas no duodeno.
Assinale a alternativa que apresenta a sequência CORRETA.
Alternativas:
V – V – V – V
F – V – V – F Alternativa assinalada
V – V – F – V
F – F – F – V
V – F – F – V
Na natureza, a forma segue a função. Para que um polipeptídeo recém-sintetizado amadureça em
uma proteína biologicamente funcional capaz de catalisar uma reação metabólica, induzir o
movimento celular ou formar os bastões e os cabos macromoleculares que proporcionam a
integridade estrutural de pelos, ossos, tendões e dentes, ele deve dobrar-se em um arranjo
tridimensional específico, ou conformação. Além disso, durante a maturação, modificações pós-
traducionais podem adicionar novos grupos químicos. As deficiências genéticas ounutricionais que
comprometem a maturação proteica são prejudiciais à saúde. As proteínas realizam complexas
funções físicas e catalíticas ao posicionar determinados grupamentos químicos em um arranjo
tridimensional específico. A natureza modular da síntese e do dobramento da proteína está
incorporada no conceito das ordens da estrutura da proteína.
 
De acordo com as informações apresentadas na tabela a seguir, faça a associação de trechos do texto
na Coluna B com suas respectivas definições, apresentadas na Coluna A.
 
 
COLUNA A COLUNA B
I. 4-hidroxiprolina e 5-
hidroxilisina
1. As deficiências genéticas que
comprometem a maturação
proteica são prejudiciais à saúde.
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a)
b)
c)
d)
e)
II. Fenilcetonúria
2. A proteína deve dobrar-se em
um arranjo tridimensional
específico, ou conformação,
determinado pela sequência linear
de aminoácidos.
III. Estruturas terciária e
quaternária
3. Modificações pós-traducionais
podem adicionar novos grupos
químicos, conferindo novas
propriedades às proteínas.
IV. Estrutura primária
4. As proteínas realizam
complexas funções físicas e
catalíticas ao posicionar
determinados grupamentos
químicos em um arranjo
tridimensional específico
Assinale a alternativa que apresenta a associação CORRETA entre as colunas.
Alternativas:
I – 3; II – 4; III – 2; IV – 1.
I – 2; II – 3; III – 1; IV – 4.
I – 1; II – 3; III – 4; IV – 2.
I – 4; II – 2; III – 1; IV – 3.
I – 3; II – 1; III – 4; IV – 2. Alternativa assinalada