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Av1 - Bioquímica Aplicada À Saúde
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Informações Adicionais
Período: 28/02/2022 00:00 à 04/04/2022 23:59
Situação: Cadastrado
Pontuação: 750
Protocolo: 699286575
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1) O organismo possui sistemas-tampão para a manutenção do pH, tanto para o meio intracelular
quanto para o meio extracelular. No caso do sangue, a manutenção do pH é realizada
principalmente pelo sistema-tampão do íon bicarbonato, porém temos as proteínas, como a
hemoglobina e a albumina, que também agem como sistemas-tampão.
 
Com base nas propriedades ácido-base das proteínas, avalie as seguintes asserções e a relação
proposta entre elas.
 
As proteínas hemoglobina e albumina participam da homeostase ácido-base do sangue, mantendo o
valor do pH estável. Como sistemas-tampão, essas proteínas são capazes de doar ou receber
prótons do meio. Então, quando o pH está mais alto, essas proteínas doam prótons, enquanto no pH
mais baixo, as proteínas agem como receptoras de prótons.
 
PORQUE
 
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Os aminoácidos constituintes das proteínas possuem natureza anfótera, ou seja, possuem
comportamento ácido e básico. Os grupos amino e carboxila podem doar ou receber prótons do
meio. Em alguns tipos de aminoácidos, as cadeias laterais também são ionizáveis. Dependendo do
pH do meio, os grupos carboxila e amino e a cadeia lateral podem estar protonados ou
desprotonados, dependendo das trocas de prótons com o meio, contribuindo para manter o pH
desse meio estável.
A respeito dessas asserções, assinale a alternativa correta.
Alternativas:
As asserções I e II são proposições verdadeiras, mas II não justifica a I.
As asserções I e II são proposições verdadeiras e a II justifica a I. Alternativa assinalada
A asserção I é uma proposição verdadeira e a II, falsa.
A asserção I é uma proposição falsa e a II, verdadeira.
As asserções I e II são proposições falsas.
A hemoglobina é uma proteína encontrada nos eritrócitos, responsável pelo transporte de gás
oxigênio e gás carbônico no sangue. Essa proteína é essencial para disponibilizar o oxigênio para as
necessidades metabólicas das células. Estruturalmente, a proteína é composta por 4 cadeias
polipeptídicas, cada uma associada a um grupo heme. O grupo heme é composto pela
protoporfirina, uma molécula orgânica, e pelo íon ferroso. Os eritrócitos têm vida curta, sendo
removidos da circulação pelos macrófagos do baço e do fígado. Nos macrófagos, a hemoglobina é
degradada, sendo reaproveitados os aminoácidos e o ferro. A protoporfirina não é reaproveitada,
precisando ser convertida, após várias reações químicas, em metabólito solúvel em água que possa
ser eliminado pelo organismo.
 
Considerando as informações apresentadas, analise as afirmativas a seguir:
 
I. O gás oxigênio, sendo uma molécula apolar, não se dissolve bem no meio aquoso do plasma, visto
que água é uma molécula polar. Por isso, é fundamental a presença da hemoglobina que interage
com o oxigênio e permite a sua oferta às células do organismo.
II. A protoporfirina é convertida em bilirrubina nos macrófagos. Em seguida, é transportada pela
albumina no sangue até os hepatócitos, onde será conjugada com duas moléculas de ácido
glicurônico. Assim, a bilirrubina se torna solúvel em água para ser excretada pela bile.
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III. O grupo heme, associado a cada cadeia polipeptídica da hemoglobina, não é fundamental para a
interação com o gás oxigênio. Pois, o oxigênio interage com as globinas, as cadeias polipeptídicas,
por meio de ligações de van der Waals.
IV. A forma ferrosa do ferro tem grande afinidade pelo oxigênio, enquanto a forma férrica não tem
afinidade. A protoporfirina é uma molécula orgânica que envolve o ferro e impede a oxidação do íon
ferroso a íon férrico, mantendo a função do ferro no transporte de oxigênio.
Considerando o contexto apresentado, é correto o que se afirma em:
Alternativas:
II, III e IV, apenas.
I, III e IV, apenas.
I, II e III, apenas.
I, II e IV, apenas. Alternativa assinalada
I, II, III e IV.
Os aminoácidos, em solução aquosa, são compostos anfóteros, ou seja, possuem
comportamento ácido e básico. Os grupos amino e carboxila podem agir como ácidos ou como
bases. Alguns tipos de aminoácidos também possuem a cadeia lateral que podem agir como
doadores ou receptores de prótons. As formas protonadas ou desprotonadas dos grupos amino e
carboxila, além das cadeias laterais em alguns casos, dependem do pH do meio. Essas formas
protonadas e desprotonadas dos grupos ionizáveis contribuem para determinar as relações entre os
aminoácidos em uma cadeia peptídica e, consequentemente, interferem nas funções de peptídeos e
proteínas.
Baseado nas informações do texto e nos seus conhecimentos, assinale a alternativa correta.
Alternativas:
O dobramento da cadeia polipeptídica para formação da estrutura terciária não depende do pH
do meio, pois é indiferente os grupos ionizáveis dos aminoácidos estarem protonados ou
desprotonados nessa cadeia polipeptídica.
As interações intermoleculares entre o substrato e os aminoácidos do sítio catalítico não sofrem
influência do pH do meio, pois a protonação dos grupos ionizáveis dos aminoácidos não interfere
na formação dessas interações intermoleculares.
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b)
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A pepsina, protease que atua no meio ácido do lúmen gástrico mantém a sua atividade ótima em
pH neutro, pois a concentração de prótons do meio não interfere na interação entre o substrato e
a pepsina.
O meio ácido não desnatura as proteínas, pois a manutenção da estrutura tridimensional das
proteínas não é influenciada pela protonação dos grupos ionizáveis dos aminoácidos
constituintes.
As estruturas secundária, terciária e quaternária dependem das interações
que ocorrem entre os aminoácidos da sequência linear. Como esses
aminoácidos têm grupos ionizáveis, o pH do meio interfere no padrão de
dobramento da proteína.
Alternativa assinalada
As proteínas são constantemente sintetizadas e degradadas, permitindo a renovação proteica.
Além disso, muitas proteínas são dobradas de forma errada e precisam ser degradadas. Os
aminoácidos para a síntese das proteínas do organismo são obtidos a partir da digestão de proteínas
da dieta. Tanto as proteínas endógenas quanto as obtidas da dieta são degradadas por outras
proteínas com atividade catalítica específica para a hidrólise das ligações peptídicas. Assim, a
proteólise pode ocorrer nos meios intracelular e extracelular, como também no trato gastrintestinal.
 
Tomando como referência o processo de proteólise, julgue as afirmativas a seguir em (V) Verdadeiras
ou (F) Falsas.
 
( ) A marcação pela ubiquitina não é necessária para o reconhecimento da proteína pelo
proteassomo.
 
( ) A pepsina, em meio ácido do estômago, catalisa a hidrólise das proteínas da alimentação.
 
( ) As proteases e peptidases catalisam a hidrólise das ligações peptídicas entre os aminoácidos.
 
( ) As proteases do lisossomo participam da digestão das proteínas no duodeno.
Assinale a alternativa que apresenta a sequência CORRETA.
Alternativas:
V – V – V – V
F – V – V – F Alternativa assinalada
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c)
d)
e)
5)
V – V – F – V
F – F – F – V
V – F – F – V
Na natureza, a forma segue a função. Para que um polipeptídeo recém-sintetizado amadureça
em uma proteína biologicamente funcional capaz de catalisar uma reação metabólica, induzir o
movimento celular ou formar os bastões e os cabos macromoleculares que proporcionam a
integridade estrutural de pelos, ossos, tendões e dentes, ele deve dobrar-se em um arranjo
tridimensional específico, ou conformação. Além disso, durante a maturação, modificações pós-
traducionais podem adicionar novos grupos químicos. As deficiências genéticas ou nutricionais que
comprometem a maturação proteica são prejudiciais à saúde. As proteínas realizam complexas
funções físicase catalíticas ao posicionar determinados grupamentos químicos em um arranjo
tridimensional específico. A natureza modular da síntese e do dobramento da proteína está
incorporada no conceito das ordens da estrutura da proteína.
 
De acordo com as informações apresentadas na tabela a seguir, faça a associação de trechos do
texto na Coluna B com suas respectivas definições, apresentadas na Coluna A.
 
 
COLUNA A COLUNA B
I. 4-hidroxiprolina e 5-hidroxilisina
1. As deficiências genéticas que
comprometem a maturação proteica são
prejudiciais à saúde.
II. Fenilcetonúria
2. A proteína deve dobrar-se em um arranjo
tridimensional específico, ou conformação,
determinado pela sequência linear de
aminoácidos.
III. Estruturas terciária e quaternária
3. Modificações pós-traducionais podem
adicionar novos grupos químicos, conferindo
novas propriedades às proteínas.
IV. Estrutura primária
4. As proteínas realizam complexas funções
físicas e catalíticas ao posicionar determinados
grupamentos químicos em um arranjo
tridimensional específico
Assinale a alternativa que apresenta a associação CORRETA entre as colunas.
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a)
b)
c)
d)
e)
Alternativas:
I – 3; II – 4; III – 2; IV – 1.
I – 2; II – 3; III – 1; IV – 4.
I – 1; II – 3; III – 4; IV – 2.
I – 4; II – 2; III – 1; IV – 3.
I – 3; II – 1; III – 4; IV – 2. Alternativa assinalada
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