Enzimas e Coenzimas

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Enzimas e Coenzimas
Enzimas
São proteínas catalizadores, proteínas que aumentam a velocidade das reações e não sofrem alterações no processo global.
Tem função de viabilizar a atividade das células, quebrando moléculas ou então juntando-as para formar novos compostos. Nem todas as enzimas têm natureza proteica, existe um grupo das enzimas que são formadas por RNA e são chamadas de ribozimas (RNA com propriedades catalíticas).
Elas facilitam reações químicas. 
Maioria termina com o sufixo ASE. É dado esse sufixo em sua maioria, pois é dado acrescentando este sufixo ao nome do substrato com o qual reagem. Ex: Amilase, que age sobre o amido e a lactase que atua sobre a lactose.
Em geral as enzimas são moléculas proteicas associadas a outra substância não proteica, chamada de coenzima.
No centro da enzima existe uma região chamada sítio ativo, que é capaz de se encaixar nos reagentes ou substratos e tornar mais fácil a reação entre eles. O sítio ativo é específico, funciona como um sistema chave/fechadura. As enzimas somente funcionam sobre o substrato para os quais foram produzidas.
As enzimas funcionam ao se ligarem ao substrato em geral conseguem modificar a distribuição dos átomos alterando a molécula do reagente. Assim a enzima vai tornar certas ligações do substrato mais fracas e consequentemente, mais fáceis de serem quebradas. Quando finalizam uma reação química, a enzima é totalmente regenerada e pode ser novamente utilizada em outra reação. 
Os fatores que influenciam a atividade das enzimas são fatores como o pH, a temperatura e a concentração de substrato vão influenciar no seu desempenho. As enzimas como toda proteína, podem sofrer desnaturação em certas condições e param de funcionar.
Quase todas as funções biológicas são sustentadas por reações químicas catalisadas por enzimas.
O pH das enzimas são geralmente 7 e sua temperatura é de 20° a 40°C.
Especifidades
Especifidade baixa: Quando está relacionada a tipos de ligações.
Ex: Lipase hidrolisa ligações tipo ácido-álcool de quase todos os ésteres orgânicos.
Especificidade absoluta: Quando atua somente sobre um determinado composto.
Ex: Uréase e tripsina.
Especificidade de grupo: A enzima atua sobre substratos com uma ligação química especifica.
Ex: Leucina-amino peptidases, quimiotripsina (metionina, asparagina, glutamina e leucina)
Especifidade relativa de grupo: A enzima vai atuar sore uma série homologa de compostos orgânicos.
Ex: Aldoses
Esteroespecificade: A maioria das enzimas hidrolisa apenas ligações peptídicas de L- aminoácidos.
Especifidade orgânica: Enzimas com o mesmo tipo de atividade que diferem entre si pela sua origem.
Ex: a amilase pancreática = a amilase salivar. Diferente da amilase hepática.
Especificidade com relações a isômeros: (cis e trans).
Classificação
Oxiredutases: São enzimas relacionadas com as reações de oxido-redução em sistemas biológicos (respiração e fermentação).
Transferases: São enzimas que realizam translocação de grupos funcionais como grupamento amina, fosfato, carbonila e carboxila de uma molécula para outra.
Ex: Metilação, acetilação resíduos de açúcar.
Hidrolases: São as enzimas que quando associadas a moléculas de água, promovem a quebra de ligações covalentes.
Enzimas de baixa especificidade: estearases e tioesterases.
Enzimas de alta especificidade: glicosilfosfatase e peptidades.
Liases: Enzimas que atuam na remoção de moléculas de água, gás carbônico e amônia, a partir de ruptura de ligações covalentes.
Ex: descarboxilases.
Isomerases: Enzimas que mediam a conversão de substâncias isoméricas, sejam eles isômeros geométricos ou ópticos. Ex: mutases
Ligases: São as enzimas que catalisam reações de formação de novas moléculas.
Fatores que influenciam na velocidade das reações
Efeito do pH: 
pH – 4,5 a 8,0.
Limites estreitos de pH
Varia se as enzimas tiverem mais de um substrato.
Efeito da pressão: Pouca importância para a indústria de alimentos, pois a pressão usada no processamento de alimentos não é capaz de desnaturar a proteína.
Efeito da temperatura: O aumento contínuo da temperatura pode causar a desnaturação.
Efeito da atividade de água: A alteração no aroma em ausência de água, as enzimas mais estáveis ao calor, vão se tornar mais sensíveis a medida em que o teor de umidade aumenta.
Efeito em alimentos
Vão influenciar na composição, processamento e deterioração dos alimentos. Podem ser uteis ou indesejáveis.
Detecção da atividade em determinado produto pode servir de indicador da eficiência de uma determinada operação. 
Ex: Vegetais branqueados – ATIVIDADE PEROXIDÁSICA.
Efeitos indesejáveis: Escurecimento de frutas e vegetais causados pela polifenoloxidases (escurecimento enzimático). Essa enzima catalisa a oxidação de compostos fenólicos, produzindo pigmentos escuros em cortes ou superfícies danificadas de frutas e hortaliças. Quando o tecido é danificado pelo corte, a enzima entra em contato com seu substrato e há formação de pigmentos escuros devido a exposição ao oxigênio.
Rancidez de farinhas causadas pela ação de lipases e lipoxigenases. 
Amolecimento de tecidos vegetais provocado pelas enzimas pécticas.
Atividade das Enzimas Polifenoloxidase (PFO)
Essas enzimas pertencem à classe das enzimas oxidases, ou seja, enzimas que participam em reações com oxigênio (O2)
Elas catalisam a reação de oxidação de compostos fenólicos.
Os compostos fenólicos são metabolitos secundários que são produzidos pelas plantas e são uma resposta de defesa contra agressões externas. Os CF também são tipos de substâncias bioativas. Esses compostos fenólicos se agrupam em 5 grupos principais que são os: flavonoides, estilbenos, ácidos fenólicos, cumarinas e taninos.
Efeitos desejáveis
Modificar matérias primas ou obter produtos específicos: Panificação, modificação enzimática de materiais amiláceos (xarope de milho), fabricação de sucos de frutas (enzima pécticas), modificação de proteínas (abrandamento de carnes), fabricação de bebidas alcoólicas (fermentação)...
Cofatores e Coenzimas
Os cofatores são íons metálicos (inorgânicas) e as coenzimas são moléculas orgânicas (vitaminas) não proteicas. São indispensáveis para o funcionamento de várias enzimas.
Sitio Ativo
As enzimas possuem um sítio ativo que corresponde, a uma cavidade na molécula de enzima, com um ambiente químico muito próprio. O substrato entra no sítio ativo e liga-se à enzima.
A ligação com o substrato se dá apenas em um região específica e pequena da enzima.
A molécula para ser aceita como substrato deve ter a forma adequada para se encaixar no centro ativo e grupo químicos capazes de estabelecer ligações precisas com os radicais do centro ativo.
As enzimas precisam de um ambiente favorável (pH, temperatura, quantidade de substrato), considerado ótimo, se não, ela é inibida.
Inibição Enzimática
O inibidor é qualquer fator que possa reduzir ou cessar (por desnaturação) a reação enzimática. Exemplo: Aspirina (acetilsalicílico)
Podem ser: Reversível ou Irreversível.
Reversível: Presença de substâncias e são Competitivos e Não-competitivos.
Competitivos: Vai ter uma competição pelo centro ativo da enzima, o inibidor é estruturalmente semelhante ao substrato, a inibição pode ser contrariada adicionando m ais substrato ao meio.
Não-competitivos: O inibidor se liga a um local específico da enzima (que não é o centro ativo).
Não tem semelhança estrutural com o substrato da reação que inibem e seu efeito se deve à ligação a radicais que não pertencem ao centro ativo. Essa ligação altera a estrutura enzimática inviabilizando a catálise
Irreversível: aquecimento excessivo
Reagem quimicamente com as enzimas, levando a uma inativação praticamente definitiva.
Atividade enzimática quanto ao pH ótimo
Para acontecer as reações bioquímicas é necessário um ambiente apropriado para a atividade das enzimas, ou seja, temperatura e pH ótimos. Isto vai depender da função de cada enzima, que está relacionada à sua localização, mas normalmente elas funcionam a condições fisiológicas, a 36°C (temperatura constante) e pH neutro.
· As enzimas citosólicas necessitamde pH na faixa de 7 a 8;
· A pepsina precisa de pH entre 1,5 e 2 e tem a sua ação no suco gástrico;
· Tripsina e quimiotripsina tem um pH alcalino e tem suas ações no lúmen do duodeno.
Cofatores
É um composto químico não proteico ou íon metálico necessário para a atividade de uma enzima como catalizador (catalisador é uma substância que aumenta a taxa de uma reação química). Podem ser considerados moléculas auxiliares que auxiliam nas transformações bioquímicas. 
Podem ser íons metálicos ou moléculas orgânicas, não-proteicas, de complexidade variada e recebem nome de coenzimas.
Os íon metálicos se ligam aos radicais de aminoácidos de cadeia proteica ou estão presentes em grupos prostéticos.
Durante a catálise, coenzima e substrato acham-se alojados no centro ativo da enzima, consistindo a reação na remoção de determinado grupo do substrato e sua transferência para a enzima, ou vice-versa.
A estrutura química de uma coenzima é bastante variável. Algumas como a Adenosina Trifosfato (ATP) e a guanina trifosfato (GTP) são totalmente sintetizadas pelas células. Algumas outras apresentam um componente orgânico que não pode ser sintetizado pelos animais superiores.
Hidrossolúveis: tiamina (B1), riboflavina (B2), acido pantotenico (B3), nicotinamida (B5), piridoxina (B6), biotina (B7), ácido fólico (B9), cobalamina (B12) e ácido ascórbico (vitamina C).
As vitaminas são necessárias na dieta em pequenas quantidades já que são percussores de coenzimas.
Íons metálicos: Ca, Mg, Mn, Fe, Cu, Ni, Co, Zn, Se e outros.