Enzimas: Catalisadores Biológicos

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Enzimas 
Enzimas são catalisadores biológicos! Aceleram a velocidade das reações químicas. 
Transformação de substâncias inicialmente presentes num sistema (Reagentes) em novas substâncias 
(Produtos) que se transformam em outras devido à ocorrência de uma reação química. 
Em equação: A + B C + D 
 Reagentes Produtos 
Reagentes → são gastos ou consumidos; 
Produtos → são formados ou produzidos. 
• Apresentam alto grau de especificidade; 
• São produtos naturais biológicos; 
• Reações baratas e seguras; 
• São altamente eficientes acelerando a 
velocidade das reações; 
• Não são consumidas durante a reação química; 
• Não são tóxicas; 
• Condições favoráveis de pH, temperatura, etc. 
• Catalisadores biológicos; 
• Longas cadeias de pequenas moléculas de 
aminoácidos 
• Viabilizar a atividade das células, quebrando 
moléculas ou juntando-as para formar novos 
compostos. 
Com exceção de um pequeno grupo de moléculas de RNA 
(RIBOZIMAS) → propriedades catalíticas 
enzimas são PROTEÍNAS 
• Reação de Degradação: reações em que um reagente composto (molécula grande e complexa) é 
quebrado (ter ligações químicas desfeitas), formando moléculas mais simples. 
 Ex: Proteínas → Aminoácidos 
Sacarose → Glicose + Frutose 
 
Reação de Síntese: ocorre quando duas ou mais 
substâncias reagentes produzem apenas uma única 
substância. 
• Ex: Aminoácidos → Proteína 
Glicose + Frutose → Sacarose 
 
As enzimas evoluíram, seletivamente, para diminuir a Energia de Ativação (Ea) de reações químicas 
necessárias para sobrevivência das células. 
• Energia de ativação é a energia necessária para que o substrato seja convertido em produto. 
 
 
 
 
 
 
 
• Estado de transição: formação de composto intermediário durante o processo de conversão de um 
substrato em produto; 
• Energia de Ativação: diferença de energia entre o substrato e o estado de transição. 
• Quanto maior a energia de ativação, mais lenta é a reação, mais ela vai demorar. 
Sítio Ativo: local da enzima onde o 
substrato se liga e ocorre a 
reação enzimática. 
TODA ENZIMA POSSUI SÍTIO ATIVO. 
A especificidade da ligação ao 
substrato depende do arranjo dos 
átomos no centro ativo. 
A célula viva deve ser capaz de 
catalisar reações químicas 
eficiente e seletivamente. 
Emil Fischer (1894): alto grau de especificidade das enzimas originou Chave-Fechadura , que considera 
que a enzima possui sitio ativo complementar ao substrato. 
• Modelo com alto grau de especificidade. 
• Modelo rígido, encaixe perfeito. 
• Não explica a maioria das ligações das 
enzimas com os substratos. 
 
• Modelo encaixe-induzido: Ocorre uma 
mudança conformacional na enzima e no 
substrato. 
 
• Modelo chave-fechadura: Encaixe Induzido, 
enzima e o substrato sofrem conformação para o encaixe. O substrato é 
distorcido para conformação exata do estado de transição. 
 
• Os cofatores enzimáticos, são moléculas pequenas, orgânicas ou inorgânicas que tem papel no 
funcionamento de diversas enzimas, auxiliando e possibilitando a catálise enzimática. 
• Moléculas de cofatores orgânicas, são chamadas de coenzimas, então temos cofatores e coenzimas 
enzimáticos. 
• Cofatores são imprescindíveis para a atividade de algumas enzimas: 
→ Muitas enzimas necessitam da associação com outras moléculas ou íons para exercer seu papel 
catalítico. 
→ Esses componentes da reação enzimática são genericamente chamados cofatores, os quais podem 
ser íons metálicos (Ca, Mg, Mn, Fe, Cu, Ni, Co, Zn, Se e outros) ou moléculas orgânicas, não proteicas 
(coenzimas). 
• Estes cofatores não estão ligados permanentemente à molécula da enzima mas, na ausência deles, a 
enzima é inativa; 
• A fração proteica de uma enzima, na ausência do seu cofator, é 
chamada de APOENZIMA; 
• Enzima + Cofator, chamamos de HOLOENZIMA. 
 
Coenzimas 
São substâncias orgânicas que podem ser necessárias para o funcionamento das enzimas 
• Cinética enzimática é a velocidade com que o substrato é convertido em produto de acordo com o tempo, 
estudando os fatores que influenciam a atividade enzimática que são: 
• Fatores externos: Ph, temperatura; 
• Fatores envolvendo componentes da reação: concentração do substrato, concentração da enzima; 
• Presença de inibidores 
• Condições fixas de: pH (ótimo), substrato, enzima 
Ao contrário da curva em forma de sino no caso da atividade enzimática versus pH, a enzima só está 
desnaturada em temperaturas acima da temperatura ótima. 
• O aumento da temperatura acima de um valor ótimo provoca diminuição da atividade enzimática em 
função da desnaturação da enzima. 
• Condições fixas de: pH, substrato, enzima 
• Cada enzima tem seu pH ótimo! O pH ótimo de uma enzima reflete variações no estado de ionização de 
resíduos de aminoácidos do sítio ativo. 
• Aumento de pH acima do valor ótimo provoca diminuição da atividade enzimática em função da ocorrência 
da desnaturação da proteína.