Gabarito 1 ROTEIRO DE ESTUDOS EM BIOQUÍMICA PARA ALUNOS DE ENFERMAGEM

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1º ROTEIRO DE ESTUDOS EM BIOQUÍMICA PARA ALUNOS DE ENFERMAGEM 
Prof. Dr. Robson José de Oliveira Júnior 
Instituto de Genética e Bioquímica – UFU 
 
CONTEÚDO DA PRIMEIRA AVALIAÇÃO 
1. Explique a origem das primeiras biomoléculas e, consequentemente, a origem da vida. 
Acredita-se que o processo evolutivo que gerou as primeiras células começou a 
aproximadamente 4 bilhões de anos. As terra primitiva continha vapor D’água, amônia, metano, 
hidrogênio, sulfeto de hidrogênio e gás carbônico, todos submetidos a altas temperaturas, 
descargas elétricas devido a chuvas constantes e intensa radiação. Com o resfriamento da terra 
foi possível formar os oceanos, onde moléculas orgânicas sintetizadas devido à combinação dos 
gases presentes eram depositadas. O acúmulo de uma grande diversidade de moléculas 
orgânicas no caldo primordial, dentre elas diversos monômeros, possibilitou o surgimento de 
polímeros (ácidos nucléicos, proteínas, lipídeos e açúcares). Estas moléculas complexas foram 
englobadas por bicamadas lipídicas que eram formadas devido à interação dos lipídeos presentes 
no caldo primordial. Cada bicamada lipídica englobando polímeros orgânicos seria um 
experimento único sujeito às ações da seleção natural. As Bicamadas lipídicas que sequestraram 
proteínas capazes de estabilizar suas estruturas teriam um tempo extra na experimentação, até o 
aparecimento de moléculas de RNA capazes de autoreplicação e com atividade catalítica, o que 
deu origem ao primeiro ser vivo, denominado coacervado. 
2. Em Bioquímica, quando se fala na importância sobre a Estrutura Tridimensional de uma 
Biomolécula, usamos os termos “Configuração, Conformação e Estereoisomeria”. O que 
significa cada um deles, qual a diferença entre os termos Configuração e Conformação. 
Exemplifique estes conceitos com uma molécula de DNA e outra de Proteína. 
Não fazer esta questão, pois ela também é referente à segunda avaliação. 
3. As interações fracas determinam todas as Propriedades Físicas de uma molécula, tais 
como forma e volume, viscosidade e solubilidade. Especifique e exemplifique cada um dos 
quatro tipos de interações não covalentes que ocorrem entre biomoléculas no ambiente 
aquoso. 
As interações fracas são: 
1. Pontes de Hidrogênio: envolvem a partilha de um átomo de hidrogênio entre dois 
átomos eletronegativos.Ocorrem entre os cadeias laterais de aminoácidos polares, 
carregados ou não. Ocorrem para os grupos –NH3+ e –COO- dos aminoácidos 
N- e C-terminal, respectivamente. Também ocorrem entre as bases nitrogenadas 
das cadeia de DNA. 
2. Interações iônicas: envolvem interações entre grupos de cargas opostas. ocorrem 
entre as cadeias laterais de aminoácidos com cargas contrárias, dependem do 
estado de ionização dos aminoácidos e do pH do meio e são menos frequentes do 
que as pontes de H. 
3. Interações hidrofóbicas: envolvem interações entre grupos com hidrofobicidade 
diferente. Ocorrem entre as cadeias laterais de aminoácidos apolares, fazendo com 
que estes sejam repelidos pela água, aproximando-se uns dos outros. Não é uma 
força de atração real, resultando da repulsão pela água e como consequência, em 
meio aquoso o interior de proteínas globulares é hidrofóbico. 
4. Interações de Van der Waals: envolvem a formação de dipolos temporários 
resultando em uma atração eletrostática. Dipolos temporários (duração de 
nanosegundos) são criados devido à órbita errática dos elétrons. Pode envolver 
qualquer tipo de aminoácido e geralmente coincidem com as regiões da proteína 
onde ocorrem as interações hidrofóbicas, pois a aproximação dos radicais apolares 
facilita a interação entre os dipolos. 
 
4. A água é uma substancia de valor inestimável, por ter permitido a criação e manutenção da 
vida neste planeta. Isso pode ser atribuído às suas propriedades singulares. Descreva 
essas propriedades. 
A água é a substância mais abundante nos sistemas vivos, constituindo mais de 70% do 
peso da maioria dos organismos. As forças de atração entre as moléculas de água e a sua 
menor tendência em ionizar são importantes para a estrutura e função das biomoléculas. 
As biomoléculas polares se dissolvem facilmente em água. A água tem ponto de fusão, 
ebulição e calor de vaporização mais alto que os outros solventes. Estas propriedades 
incomuns são consequência da atração entre as moléculas de água, que oferecem à água 
líquida grande coesão interna. Existe uma atração eletrostática entre o átomo de oxigênio 
de uma molécula de água e hidrogênio de outras, chamada de ligação de hidrogênio. A 
água forma ligações de hidrogênio com solutos polares, o que a torna um solvente 
universal. A água interage eletrostaticamente com solutos polares, solubilizando vários 
sais, ácidos nucléicos, carboidratos e proteínas por exemplo. As moléculas de água 
tendem a se mover de uma região de maior concentração de água para uma de menor 
concentração e essa movimentação da água produz uma pressão osmótica, que auxilia na 
absorção de nutrientes pela membrana plasmática e mantém características importantes 
de algumas células. 
5. A água é um eletrólito fraco que pode se ionizar. Escreva a reação de ionização da água, a 
constante de equilíbrio ou de ionização desta reação e explique o que é o produto iônico 
da água (Kw), determine o seu valor. 
Reação de ionização da água: 
 
Constante de equilíbrio da água: 
 
O produto iônico da água são os íons resultantes de sua dissociação e sempre terá um valor fixo 
dependendo da temperatura, seja em água pura ou em solução. Mesmo se a solução apresentar 
concentrações dos íons H3O+ e OH- diferentes, o produto entre eles permanecerá constante. 
 
 
 
H
2
O ⇔ H
+
 + OH
-
 
Keq = [H
+
] x [OH
-
] 
 [H2O] 
 
6. O que é o pH de uma solução. Porque a escala de pH de uma solução aquosa varia de 1 
até 14? Dê exemplos de substâncias ácidas, neutras e alcalinas produzidas por nós ou que 
frequentemente estamos em contato com elas. 
O pH de uma solução é definido como o logaritmo negativo da concentração de íons 
hidrogênio, portanto está diretamente relacionado com a quantidade destes íons em 
solução. A escala de pH varia de 1 até 14, uma vez que qualquer [H+] em solução aquosa, 
está compreendida na faixa de 100 a 10-14 M. O ácido gástrico (ácido clorídrico) do nosso 
estômago tem pH abaixo de 7 (pH=1,5 a 2,0) auxiliando na digestão dos alimentos. Água 
pura tem um pH neutro e saliva humana paira perto de neutro, enquanto o nosso sangue é 
ligeiramente alcalino. 
7. Em Bioquímica como definimos ácido e base? O que é um ácido forte em Bioquímica? E 
um ácido fraco? Dê exemplos de ácido forte e ácido fraco. Escreva a reação e constante 
de ionização para cada um destes ácidos. A partir da constante de ionização de um ácido 
fraco, deduza a equação de Henderson-Hasselbach. 
Ácidos são substâncias que podem doar prótons e Bases são substâncias que podem 
aceitar prótons. Ácido forte é o que se dissocia totalmente quando dissolvido em água 
(ácido clorídrico). Ácido fraco é o que se dissocia parcialmente quando dissolvido em água 
(ácido acético). 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
8. Explique o que é um sistema tampão. Do que ele é constituído? Como um tampão se 
comporta quando se adiciona um ácido forte? E uma base forte? Explicar e exemplificar. 
 
Tampões são substâncias que limitam variações do pH quando a elas são adicionados 
ácidos ou bases. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Quando se adiciona base forte como NaOH ou ácido forte como o HCl, o comportamento 
do sistema tampão pode ser esquematizado da seguinte maneira: 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
9. O sistema tampão bicarbonato é o principal responsável pelo tamponamento do nosso 
plasma sanguíneo. Escreva as reações de ionização do bicarbonato e explique os 
processos que ocorrem, em nível de tecidos e de pulmões, para manter o pH plasmático 
do nosso sangue. 
O íon bicarbonato é o principal responsável pelo tamponamento do sangue humano e é 
geralmente encontradonos fluidos corporais na forma de bicarbonato de sódio. O 
bicarbonato mantém o pH do sangue numa faixa segura compreendida entre 7,35 e 7,45, 
restringindo às variações de pH para cima ou para baixo desses valores. 
O mais importante sistema tampão do organismo é o sistema tampão ácido 
carbônico/bicarbonato, pois atua diretamente na regulação do pH, portanto, os sistemas 
tampões têm como função preservar o pH sanguíneo em ótimo e os demais líquidos 
orgânicos, veja: 
- Quando um ácido é adicionado ao sangue, o bicarbonato do tampão prontamente reage a 
ele; a reação produz um sal, formado com o sódio do bicarbonato e o ácido carbônico. 
Essa reação diminui a quantidade de bases e altera a relação entre o bicarbonato e o ácido 
Um sistema tampão é constituído por um ácido fraco e sua base conjugada: 
 HA Aˉ + H
+ 
 
carbônico. O ácido carbônico produzido pela reação do bicarbonato do tampão, se dissocia 
em CO2 e água; o CO2 é eliminado nos pulmões recompondo a relação do sistema. 
- Quando uma base invade o organismo, o ácido carbônico prontamente reage a ela, 
produzindo bicarbonato e água. O ácido carbônico diminui. Os rins aumentam a eliminação 
de bicarbonato ao invés do íon hidrogênio, reduzindo a quantidade de bicarbonato no 
organismo, para preservar a relação do sistema tampão. 
De forma geral, quando um indivíduo tem o pH sanguíneo abaixo para níveis inferiores a 
7,35 diz-se que ele está com acidose. Quando o pH sanguíneo aumenta a níveis 
superiores a 7,45 diz-se que o mesmo está com alcalose. Quando a alcalose ou acidose 
são obtidas por alteração da freqüência respiratória, diz-se que são de origem respiratória. 
A acidose ou a alcalose podem ainda ocorrer por meios metabólicos. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
10. A Aspirina (ácido acetilsalicílico) é um ácido fraco com pK=3,5. Considerando que a forma 
absorvível pela mucosa gastrointestinal é aquela eletricamente neutra, predizer se a 
Aspirina será mais absorvida no estômago (pH<3,0) ou no intestino (pH>6,0). 
A aspirina é absorvida para o sangue através das células de revestimento do estômago e 
do intestino delgado. Para uma substância ser absorvida ela deve atravessar facilmente a 
membrana celular. A passagem através da membrana celular é determinada pela 
polaridade da molécula: moléculas iônicas (carregadas) e moléculas altamente polares 
passam lentamente, enquanto aquelas neutras e hidrofóbicas passam rapidamente. Nesse 
caso a aspirina ficará mais eletricamente neutra quando seu pH ficar próximo do pKa, que 
nesse caso ocorre no estômago. Quando a aspirina estiver num pH de 3,5 ela estará em 
50% na forma iônica e 50% na forma molecular, então sua absorção é favorecida em 
ambientes com pH mais ácido, onde a forma molecular será em uma proporção maior, ou 
seja, a absorção do fármaco é favorecida, quando este estiver na sua forma não-ionizada, 
como a aspirina é um ácido fraco ela não ioniza completamente (ou ioniza num percentual 
baixo) em meio mais ácido como é o do estômago. 
 
 
 
 
11. Escrever a fórmula de um aminoácido. Dar exemplos de aminoácidos que apresentam: 
 
 
 
 
 
 
 
a) um grupo amino e dois grupos carboxílicos. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
b) um grupo carboxílico e dois grupos aminos. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
12. Definir ponto isoelétrico (pI) de um aminoácido. Usando os valores de pK tabelados e as 
fórmulas dos aminoácidos, calcule o ponto isoelétrico e desenhe as formas ionizadas em 
pH 1, em pH 7 e pH 12 para cada tipo de aminoácido listado abaixo: 
 
 
O ponto isoelétrico corresponde ao pH no qual a somatória das cargas de uma molécula 
iônica dipolar é igual a ZERO. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Tabelas de pKas utilizada para calclar o PI 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
a) Hidrofóbico 
 
 Glicina 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
pI = pK1 + pK2 = 6,06 
 2 
 
 
b) Hidrofílico neutro 
 
Serina 
 
 
 
 
 
 
 
c) Ácido 
 
Glutamato 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
pI = pK1 + pKR = 3,22 
 2 
 
 
d) Básico 
 
Histidina 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
pI = pK2 + pKR = 7,59 
 2 
 
13. Escrever as formas iônicas predominantes da glicina (pKa1= 2,35 e pKa2= 9,78) e suas 
cargas líquidas em pH= 1; pH=2,35; pH= 7,0; pH= 9,78 e pH= 12. Calcular o pI. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
pH= 1 e pH=2,35 carga positiva 
pH= 7,0 carga neutra 
pH= 9,78 e pH= 12 carga negativa 
 
pI = pK1 + pK2 = 6,06 
 2 
 
 
 
 
 
14. Analisando as cadeias laterais, classificar os aminoácidos em polares e apolares. Entre os 
polares, escrever a estrutura daqueles que em pH= 7, apresentam o grupo R com carga 
negativa (aminoácidos ácidos); carga positiva (aminoácidos básicos) e carga nula (polares 
sem carga). 
 
Aminoácidos com Radical Apolar: 
Possuem radical "R" geralmente formado exclusivamente por carbono e hidrogênio, o que 
os torna hidrofóbicos. São 8: Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina, Prolina, Fenilalanina, 
triptofano e Metionina. 
Aminoácidos com Radical Polar Não-Carregado: 
São aminoácidos com radicais "R" contendo hidroxilas, sulfidrilas e grupamentos amida. 
São hidrofílicos e em número de 7: Glicina - o mais simples dos AA (apesar de ser um 
aminoácido apolar, sua cadeia lateral é muito curta para exercer interação hidrofóbica, por 
isso sua cadeia lateral é classificada como polar), Serina - "R" com função alcoólica, 
Treonina - "R" com função alcoólica, Cisteína - possui um radical sulfidrila, Tirosina - "R" 
com grupamento fenol, Asparagina - "R" com função amida, Glutamina - "R" com função 
amida 
Aminoácidos com Radical "R" Polar Carregado: 
"R" Carregado Positivamente: São aminoácidos diamino e monocarboxílicos, em número 
de 3: Lisina, Arginina e Histidina 
"R" Carregado Negativamente: São aminoácidos monoamino e dicarboxílicos, em número 
de 2: Ácido Aspártico, Ácido Glutâmico 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
15. Esquematizar a ligação peptídica. Explique as características gerais da ligação peptídica e 
como estas se refletem em nível da organização conformacional das proteínas, por 
exemplo, na formação da alfa-hélice. 
Não fazer, pois este exercício é para a próxima avaliação. 
16. Descrever os níveis de organização de uma proteína. a) Que tipos de ligações e interações 
químicas estão envolvidos na manutenção da estrutura proteica em cada um destes 
níveis? 
Não fazer, pois este exercício é para a próxima avaliação. 
17. Proteínas são polímeros de aminoácidos ligados por ligações peptídicas, que bloqueiam os 
grupos carboxila e amino de todos os aminoácidos envolvidos, exceto o 1º e o último da 
cadeia polipeptídica. Assim, a conformação tridimensional que uma proteína assume em 
determinado meio depende dos radicais R dos seus aminoácidos constituintes e das 
interações que estes podem fazer entre si e com o meio ambiente. Considerando as 
propriedades fisico-químicas dos seguintes aminoácidos: Val, Thr, Phe, Cys, Arg, Glu, 
responda: 
Não fazer, pois este exercício é para a próxima avaliação. 
a) Quais destes aminoácidos estarão com maior probabilidade voltados para o exterior e 
para o interior de uma proteína? Por quê? 
 
b) Que tipo de ligações ou interações químicas estes aminoácidos podem fazer que 
ajudam a estabilizar a estrutura tridimensional da proteína ? 
 
18. Qual a base bioquímica da esterilização de instrumentos cirúrgicos com calor? E de ferver 
o leite antes de consumi-lo? 
Não fazer, pois este exercício é para a próxima avaliação. 
 
19. Uma solução tem [H+] = 3,75 x 10-4 M. Qual é a concentração de OH-? 
 
1,0 x 10-14 = [H+] x [OH-] 
1,0 x 10-14 = 3,75 x 10-4 x [OH-] 
[OH-] = 2,7 x 10 -11 M 
 
20. Qual a concentração de [H+] da solução NaOH 2 M? 
 
1,0 x 10-14 = [H+] x [OH-] 
1,0 x 10-14 = [H+] x 2 
[H+] = 5 x 10 -15 M 
 
 
21. Qual é o pH de uma misturade 0,042M de NaH2PO4 e 0,058M de Na2HPO4? 
pKa de H2PO4
- = 6,86 
 
 
 
pH= 6,86 + log 0,058/0,042 
 
pH=6,86 + 0,14 
 
pH=7