Proteínas e enzimas

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Nesta webaula, estudaremos mais afundo os conceitos de proteínas, sua estrutura e função. 
Proteínas: estrutura e função 
As proteínas são responsáveis pelo desenvolvimento, pelo crescimento e pela manutenção do organismo,
exercendo muitas funções, como hormônios, fatores de crescimento, defesa, movimento, regulação da pressão
arterial, geração de impulsos elétricos, receptores. As informações para a síntese das proteínas estão no DNA.
Essas informações são transcritas no RNA mensageiro, que, em seguida, associa-se aos ribossomos para a síntese
proteica (tradução).  
Para ter função, as proteínas devem apresentar estrutura tridimensional ou conformação. A construção dessa
complexidade estrutural passa por 4 níveis estruturais: primário, secundário, terciário e quaternário. 
Estrutura primária
A estrutura primária corresponde à sequência linear de aminoácidos que estão unidos por ligações
peptídicas. Nesse nível estrutural, a proteína ainda não apresenta função. 
Estrutura secundária
A estrutura secundária é constituída por arranjos repetitivos de aminoácidos ao longo da cadeia
polipeptídica, resultado de interações entre aminoácidos adjacentes do tipo ligação de hidrogênio. Existem
muitas estruturas secundárias, porém as mais comuns são: hélice alfa e folha beta. A hélice alfa apresenta
estrutura helicoidal, enquanto que a folha beta é composta por dois ou mais segmentos, em zigue-zague e
em paralelo, da mesma cadeia polipeptídica. 
Estrutura terciária
A estrutura terciária corresponde ao dobramento da cadeia polipeptídica, o que leva à formação de uma
estrutura tridimensional. Portanto, na estrutura terciária, a proteína apresenta função, e essa estrutura é
estabilizada por ligações de hidrogênio, ligações de van der Waals, ligações iônicas e pontes dissulfeto.  
Estrutura quartenária
A estrutura quaternária é composta por duas ou mais cadeias polipeptídicas em estrutura tridimensional,
portanto, a proteína com estrutura quaternária também apresenta função. Essa estrutura é estabilizada por
ligações de hidrogênio, ligações de van der Waals, ligações iônicas e pontes dissulfeto.  
Chaperonas, desnaturação da proteína e digestão intracelular 
As chaperonas ou proteínas de choque térmico participam no processo de dobramento das proteínas. Além do
dobramento proteico, podem ocorrer modi�cações pós-traducionais nos resíduos da proteína, conferindo novas
propriedades à essa proteína. 
A desnaturação da proteína é a perda da estrutura tridimensional e o retorno à estrutura primária. Com isso, a
proteína perde função. A desnaturação é consequência da ação do calor e/ou alterações do pH do meio. 
Bioquímica Aplicada à Saúde 
Proteínas e enzimas 
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A digestão intracelular das proteínas é realizada pelos lisossomos e proteassomos. As proteases, atuando em pH
ácido, degradam as proteínas no interior dos lisossomos, e as proteínas-alvo também podem ser marcadas com
poliubiquitina para degradação pelo proteassomo. 
Enzimas: estruturação, função e mecanismo catalítico 
As enzimas são proteínas que aceleram as reações químicas no organismo. O conjunto de reações químicas do
organismo é chamado de metabolismo. Para que haja reação química, é necessária a colisão entre as moléculas
reagentes em posição favorável e com energia su�ciente para romper as ligações interatômicas. Essa energia é
chamada de energia de ativação. A velocidade das reações químicas depende da concentração das moléculas
reagentes, da temperatura e da presença de catalisadores. Os catalisadores são substâncias que abaixam a
energia de ativação e, portanto, aceleram as reações químicas. As enzimas são os catalisadores biológicos,
portanto, as enzimas aumentam a velocidade das reações químicas por meio da redução da energia de ativação
dessas reações.  
As enzimas são especí�cas, ou seja, cada reação química é catalisada por um tipo de enzima diferente. Essa
especi�cidade depende da estrutura tridimensional da enzima, o que, por sua vez, determina a estrutura do
sítio catalítico. O substrato, nome dado à molécula reagente nas reações enzimáticas, encaixa-se
perfeitamente no sítio catalítico da enzima. Esse é o chamado modelo chave-fechadura.  
Outro modelo para explicar o complexo enzima-substrato é o ajuste ou encaixe induzido. Nesse modelo, a
interação com o substrato induz a uma modi�cação na conformação da enzima, o que resulta em um melhor
ajuste do sítio catalítico ao redor do substrato. 
A atividade enzimática depende da concentração de substrato, da temperatura e do pH do meio. As enzimas são
nomeadas conforme o substrato ou reação química catalisada e o su�xo “-ase”. •  Para uma atividade catalítica
adequada, as enzimas precisam dos cofatores, que podem ser íons inorgânicos ou moléculas orgânicas
(coenzimas). 
O modelo de Michaelis-Menten 
O modelo de Michaelli-Menten explica a relação entre velocidade da reação química e concentração de substratos.
Nesse modelo, a velocidade máxima da reação química ocorre quando todos os sítios catalíticos das enzimas
estão preenchidos pelos substratos. A constante de Michaelis é uma medida da a�nidade da enzima pelo
substrato e corresponde, numericamente, à concentração de substrato em que a velocidade da reação química é
a metade de seu valor máximo. 
Inibidores enzimáticos são substâncias que reduzem ou interrompem a atividade enzimática. Os tipos de inibição
são a reversível e irreversível. 
Na inibição reversível, a dissociação do complexo inibidor-enzima é rápida. A inibição reversível pode ser
competitiva, quando o inibidor compete com o substrato pelo sítio catalítico, ou não competitiva, quando o
inibidor e o substrato se ligam a sítios diferentes na mesma enzima.  
Na inibição irreversível, ocorre a inativação da enzima. 
Para �nalizar esta webaula, sugerimos o estudo dos capítulos 2 (Estrutura Proteica), 3 (Hemoglobina), 4
(Colágeno e Elastina) e 5 (Enzimas) do livro Bioquímica Ilustrada. Esse livro aborda os conceitos de Bioquímica
de maneira clara e simples, com muitos esquemas e ilustrações.  
O livro Bioquímica Médica Básica de Marks apresenta uma abordagem mais clínica dos conceitos de
Bioquímica. Vale a leitura dos capítulos 7 (Relações Estrutura-Função nas Proteínas), 8 (Enzimas Como
Catalisadores) e 9 (Regulação de Enzimas) para conhecer as aplicações dos conceitos estudados na Saúde. 
FERRIER, D. R. Bioquímica Ilustrada. 7. ed. Porto Alegre: Artmed, 2019. 
SMITH, C.; MARKS, A. D.; LIEBERMAN, M (Org.). Bioquímica médica básica de Marks: uma abordagem clínica. 2.
ed. Porto Alegre: Artmed, 2007. 
Indicamos a leitura de dois artigos sobre a proteína C reativa (PCR) como biomarcadora em diagnóstico de
doenças cardiovasculares e outras aplicações clínicas. 
TEIXEIRA, D. A. et al. Proteína C-reativa: associação entre in�amação e complicações pós-infarto agudo do
miocárdio em idosos. Revista Brasileira de Clínica Médica, [S.l.], v. 7, p. 24-26, 2009.  
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