Trabalho Bioquimica - enzimas

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Aluna: Paola Tolotti Fernandes XIX-02
1.Desenhe o Dipeptídeo Cys- Tyr:
2. Diferencie: 
Proteína: As proteínas são substâncias formadas por um conjunto de aminoácidos ligados entre si através de ligações peptídicas.
Peptídeo: São biomoléculas compostas por dois ou mais aminoácidos que se ligam. São polímeros lineares compostos de aminoácidos ligados covalentemente entre si por ligações amida do grupo alfa-COOH de um aminoácido com o grupo alfa-NH2 de outro, com a remoção da agua para formar ligações peptídicas.
Dipeptídeo: Estrutura que contém dois resíduos de aminoácido
Tripeptídeo: Contém três resíduos de aminoácido 
Tetrapeptídeo: Contém quatro resíduos de aminoácido 
Oligopeptídeo: Contém de 4 até 50 aminoácidos
Polipeptídeo: Formado por mais de 50 aminoácidos
 3.Quais as principais diferenças entre proteínas fibrosas e globulares? Dê exemplos.
 Proteínas globulares formam estruturas com formato esferoide. Nesse grupo, são encontradas
 Importantes proteínas, tais como as enzimas e anticorpos. Solúveis em agua. Possuem cadeias polipeptídicas enoveladas firmemente e estruturas tridimensionais compactas com forma esférica ou elipsoide. EX: Mioglobina, Hemoglobina e Anticorpos
  Proteínas fibrosas organizam-se em forma de fibras ou lâminas, e as cadeias de aminoácidos ficam dispostas paralelamente. Diferentemente das globulares, estas são pouco solúveis em água devido a presença de teores elevados de aminoácidos hidrófobos. Contem altas proporções de estruturas secundárias regulares como alfa hélice ou folha beta pregueadas. EX: Colágeno, Alfa- Queratina e Fibroína da seda.
4. As proteínas têm muitas funções biológicas diferentes. Cite 4 funções que as proteínas podem desempenhar exemplificando cada uma delas.
Atuam como catalizadores (enzimas), transportadores (oxigênio, vitaminas, fármacos, lipídeos, ferro), armazenamento (caseína no leite), proteção imune (anticorpos), reguladores (insulina, glucagon), transmissão dos impulsos nervosos (neurotransmissores).
5. Em que consiste a desnaturação protéica? Cite 2 fatores que atuam como agentes desnaturantes.
A desnaturação ocorre pela alteração da conformação tridimensional nativa das proteínas (estrutura secundaria, terciaria e quaternária) sem romper as ligações peptídicas (estrutura primaria). Como a estrutura tridimensional, especifica das proteínas é fundamental para o exercício de suas funções, alterações estruturas provocadas pela desnaturação ocasionam a perda parcial ou completa das suas funções biológicas. Ácidos e bases fortes: modificam o PH resultando em alterações no estado iônico de cadeias laterais das proteínas, que modificam as pontes de hidrogênio e as pontes salinas, muitas proteínas tornam-se insolúveis e precipitam na solução; Detergentes: as moléculas anfipáticas interferem com as interações hidrofóbicas e podem desenrolar as cadeias polipeptídicas.
6.Retirado o agente desnaturante, todas as proteínas desnaturadas poderiam espontaneamente se renaturar? Justifique.
Não todas, isso depende das condições fisiológicas, as proteínas recuperam a conformação nativa e restauram a atividade biológica quando o agente desnaturante é removido em processo denominado de renaturação.
7.Defina proteína simples, conjugada e grupo prostético. Dê exemplos.
Simples: consistem somente de cadeias polipeptídicas. Exemplo: Insulina
Conjugada: além das cadeias polipeptídicas também possuem componentes orgânicos e inorgânicos. Exemplo: Nucleoproteínas, lipoproteínas, fosfoproteínas, glicoproteínas.
Grupo prostético: porção não-peptídica das proteínas conjugadas. Exemplo: hemoglobina e os derivados de vitaminas tiamina, pirofosfato de tiamina e biotina.
8. Explique estrutura primaria, secundária, terciária e quaternária.
Estrutura primária: descreve o número de aminoácidos, a espécie, a sequência (ordem) e a localização das pontes dissulfeto (cistina) de uma cadeia polipeptídica. A estrutura é estabilizada pelas ligações peptídicas e pontes dissulfeto. Polipeptídeos com funções e sequências de aminoácidos similares são denominados homólogos.
Estrutura secundária: as proteínas apresentam arranjos tridimensionais com dobramentos regulares denominados estruturas secundárias das proteínas. Esta estrutura é estabilizada por pontes de hidrogênio entre o oxigênio carbonil de uma ligação peptídica e o hidrogênio amida de uma outra ligação peptídica próxima (−NH⋅⋅⋅⋅O=C−). A presença de numerosas pontes de hidrogênio entre as ligações peptídicas tem grande significado na estabilização da estrutura secundária. Existem dois tipos de estruturas secundárias: α−hélice e folha β pregueada.
Estrutura Terciária: A estrutura terciária corresponde ao dobramento da cadeia polipeptídica sobre si mesma. Na estrutura terciária, a proteína assume uma forma tridimensional específica devido ao enovelamento global de toda a cadeia polipeptídica.
Estrutura quaternária: Enquanto muitas proteínas são formadas por uma única cadeia polipeptídica. Outras, são constituídas por mais de uma cadeia polipeptídica. A estrutura quaternária corresponde a duas ou mais cadeias polipeptídicas, idênticas ou não, que se agrupam e se ajustam para formar a estrutura total da proteína. Por exemplo, a molécula da insulina é composta por duas cadeias interligadas. Enquanto, a hemoglobina é composta por quatro cadeias polipeptídicas.
9.Diferencie α-hélice de folha β-pregueada.
α-hélice: a molécula polipeptídica se apresenta como uma hélice orientada para a direita como se estivesse em torno de um cilindro, mantida por pontes de hidrogênio arranjadas entre os grupos C=O e o H−N das ligações peptídicas. Cada volta da hélice corresponde a 3,6 resíduos de aminoácidos (Figura 2.5). A distância que a hélice aumenta ao longo do eixo por volta é de 54 nm. As cadeias laterais R dos aminoácidos projetam-se para fora da hélice.
folha β: pregueada resulta da formação de pontes de hidrogênio entre duas ou mais cadeias polipeptídicas adjacentes. As pontes de hidrogênio ocorrem entre os grupos C=O e N–H de ligações peptídicas pertencentes a cadeias polipeptídicas vizinhas em vez de no interior da cadeia (Figura 2.7). Cada segmento polipeptídico individual é denominado folha β. Diferentemente da α−hélice compacta, as cadeias polipeptídicas da folha β estão quase inteiramente estendidas.
10. O que são pontes dissulfeto:
Algumas proteínas possuem pontes dissulfeto, que são interligações entre cadeias ou entre partes de uma cadeia, formadas pela oxidação de radicais de cisteína. Proteínas intracelulares geralmente não possuem pontes dissulfeto, enquanto que as extracelulares frequentemente as contém. Interligações sem enxofre derivadas de cadeias laterais de lisina estão presentes em algumas proteínas, como nas fibras de colágeno no tecido conjuntivo.
11. A informação correta para o dobramento correto de uma proteína está contido na sequência específica dos aminoácidos ao longo da cadeia polipeptídica.
12.Defina enzima, sítio ativo ou catalítico e substrato:
Enzima: são um grupo de substâncias orgânicas de natureza normalmente proteica com atividade intra ou extracelular que têm funções catalizadoras. 
Sítio ativo: é a pequena região de um a enzima onde ocorrerá um a reação química. 
Substrato: é um composto químico que sofre um a reação catalisada por enzimas.
13. Explique cofator e coenzimas. Dê exemplos de cofator inorgânicos e orgânicos (coenzimas):
Coenzimas: É uma molécula orgânica unida a uma proteína que juntos tem uma função enzimática catalítica. Exemplo:  NAD e o FAD
Cofator: Os cofatores são substâncias orgânicas ou inorgânicas necessárias ao funcionamento das enzimas. Exemplo: Piruvato quinase, Urease.
14. Quais são os principais fatores que influenciam na cinética enzimática? Explique resumidamente um deles.
Temperatura, Ph e tempo
Temperatura: Seguindo o comportamento das reações químicas, a velocidade da atividade enzimática aumenta quando se aumenta a temperatura. Entretanto, a velocidade da reação aumenta até um máximo, após determinada temperaturaa velocidade declina rapidamente, mesmo aumentando a temperatura. Isso ocorre por que a estrutura tridimensional das enzimas se rompe, impossibilitando-a de formar o complexo enzima-substrato. Pode-se dizer que a velocidade de reação aumenta ou diminui por um fator de 2 a cada variação de 10 graus centígrados na faixa de 10° a 70°. No caso do pão, esse fator é importante pois, assim que o pão entra no forno, a temperatura no seu interior é menor que na parte de fora. Assim as enzimas agem no açúcar com grande rapidez na primeira metade do tempo de assadura. Após isso são destruídas.
15.Diferencie inibição reversível competitiva, reversível não competitiva e irreversível.
Inibição reversível: diminui a atividade enzimática através de interação reversível. Ou seja, o inibidor estabelece com a enzima um complexo com uma ligação instável, não covalente. Como a ligação é instável, após a dissociação com o inibidor, a enzima pode retomar sua atividade. Existem três tipos de inibição enzimática reversível: competitiva, não competitiva e incompetitiva. Esses tipos podem ser distinguidos experimentalmente pelos efeitos do inibidor sobre a cinética de reação da enzima.
Inibição competitiva: a molécula inibidora apresenta estrutura semelhante ao substrato da enzima que se liga para realizar a catálise. Ela liga-se ao sítio ativo da enzima, que não pode realizar o processo catalítico, pois seu sítio ativo está ocupado para poder ligar-se ao substrato correto. Portanto o inibidor compete como substrato pelo sítio de ação.
Inibição não competitivo: pode se combinar com a enzima livre ou com o complexo ES, interferindo na ação de ambos. Esses inibidores ligam-se a um sítio da enzima diferente do sítio ativo, muitas vezes ocasionando deformação da mesma de forma que ela não forme o complexo ES na velocidade usual e, uma vez formado, ele não se desdobra na velocidade normal para originar o produto. Ocorre quando uma molécula ou íon pode se ligar em um segundo local na superfície enzimática, que não seja o sítio ativo. Isto pode distorcer a enzima tornando o processo catalítico ineficiente. 
Inibição irreversível: são aqueles inibidores que se ligam no sítio ativo da enzima, de modo a formar um complexo estável, ou seja, há a formação de uma ligação covalente entre o inibidor e a enzima, o que pode promover uma destruição dos grupos funcionais essenciais da enzima. Essa inibição é progressiva, aumentando com o tempo até que atinja uma máxima inibição. As substâncias que modificam quimicamente os resíduos de aminoácidos específicos podem agir como inibidores irreversíveis. Os inibidores irreversíveis são muito úteis em estudos de mecanismo de reação.          
16.Defina Km (constante de Michaelis-Menten) e mostre a relação entre o seu valor e a afinidade da enzima pelo seu substrato.
Km é a concentração de substrato para qual a velocidade da reação é metade da velocidade máxima. Quanto menor o Km, maior é a afinidade.
17. Como as enzimas podem ser reguladas? Explique cada uma delas.
Inibição por "feedback": Um tipo comum de regulação das enzimas é a inibição por feedback, em que o produto de uma via metabólica inibe a atividade de uma enzima envolvida na sua síntese.
Regulação Alostérica: A inibição por Feedback é um exemplo de regulação alostérica, no qual a atividade da enzima é controlada pela ligação de pequenas moléculas em sítios regulatórios sobre a enzima.
Regulação por fosforilação: Atividade das enzimas também podem ser reguladas por modificações covalentes, tais como a adição de grupos fosfato a resíduos de serina, treonina ou tirosina. A fosforilação é um mecanismo muito comum na regulação da atividade enzimática, a adição de grupos fosfato estimula ou inibe as atividades de muitas enzimas.
18. Explique o que são isoenzimas:
As isozimas ou isoenzimas são enzimas que diferem na sequência de aminoácidos, mas que catalisam a mesma reação química. Estas enzimas podem mostrar diferentes parâmetros cinéticos, ou propriedades de regulação diferentes. Permite o ajuste do metabolismo para satisfazer as necessidades particulares de um determinado tecido ou etapa de desenvolvimento. Em bioquímica, as isozimas são isoformas das enzimas. Em muitos casos, são codificadas por genes homólogos que divergiram com o tempo. Ainda que de forma estrita, as isoenzimas representam enzimas de diferentes alelos de um mesmo gene e as isozimas representam enzimas de diferentes genes cujos produtos catalisam a mesma reação. As duas terminologias podem-se usar indistintamente.