Proteínas do leite

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• Dentro das proteínas do leite as caseínas 
representam 80%, sendo a mais importante → 
αs1-caseína, αs2-caseína, β-caseína e ĸ-casína. 
• Dentro das proteínas do soro se encontram as 
α-lactoalbumina, β-lactoglobulinas, 
imunoglobulinas e albumina sérica bovina. 
Estrutura das proteínas 
• As proteínas são formadas por um conjunto de 
aminoácidos. 
• Na medida que as proteínas vão sofrendo 
mudança nas estruturas dos aminoácidos, 
ficando mais complexa → mais propensas a 
desnaturação. 
• Desnaturação → perda da forma proteína com 
consequentemente perda funcional. 
o A caseína não sofre desnaturação → 
porque possui estrutura primária e 
secundária, possui muita prolina (gás 
nobre que interage muito pouco com 
demais estruturas), não forma pontes de 
sulfeto entre ela → não perdem a 
funcionalidade durante o tratamento 
térmico. 
o Proteínas do soro se desnaturam e 
perdem a função ao passar pelo 
tratamento térmico. 
Caseína 
• Várias submicelas (ĸ-caseína, α-caseína e β-
caseína) de caseínas juntas foram a micela de 
caseína → a micela de caseína é uma partícula 
anfipática (tem uma porção hidrofóbica e uma 
porção hidrofílica) encontrada no leite 
desnaturado. 
o As micelas de caseína possuem ĸ-
caseínas que possui cadeias 
protrundentes que permitem que a 
micela de caseína fique em uma 
dispersão coloidal no leite sem se 
aglomerarem (formar o queijo). 
o ĸ-caseína é a única micela hidrofílica 
(devido a presença dos 
glicomacropeptídeo – GMP) e possui 
carga negativa devido a abundancia dos 
ac. aspártico e ac. glutâmico na ponta 
das micelas. 
o Alfa-caseína e beta-caseína são 
hidrofílicas. 
• Entre as submicelas hidrofílicas possui 
interações hidrofóbicas que quando bem unidas 
formam pontes de cálcio extremamente fortes, 
entretanto as submicelas hidrofóbicas (ĸ-
caseínas) não conseguem interagir com o cálcio 
e formar pontes (micelas não interagem com 
outras micelas). 
Ponto isoelétrico da caseína 
• A caseína tem mais cargas negativas do que 
cargas positivas (naturalmente mais se repelem 
do que se atraem) → na medida que o leite é 
acidificado (+ ac. lático que liberam H+) o 
ponto isoelétrico da caseína é atingido e uma 
caseína começa a interagir com a outra (porque 
as cargas estão equivalentes) fazendo com que 
o leite coagule. 
o A caseína natural do leite tem o pH 
entre 6,6 a 6,8 
o Ponto isoelétrico da caseína é pH 4,6. 
 
• Quando o leite fica em temperatura ambiente 
(>10ºC), a microbiota do leite começa a se 
multiplicar, fermentam a lactose a ac. lático e 
acidificam o leite. 
o Ocorre quando o processo de 
armazenamento da fazenda ou 
transporte é realizado de forma 
incorreta → compromete o 
beneficiamento do leite → para realizar 
o tratamento térmico, o leite deve ter 
estabilidade térmica. 
• A diferença do leite com instabilidade térmica 
para o leite fermentado e iogurte é o controle do 
processo de coagulação ácida. 
o Durante a coagulação ácida não vai ter 
a quebra de todas as pontes de cálcio, 
não havendo a coagulação completa das 
proteínas (não haverá formação de 
massa) 
Coagulação enzimática 
• O leite tem enzimas (quimiosina e renina) que 
quebram cirurgicamente a relação entre o 
aminoácido 105 e o aminoácido 106 das 
cadeias protrundentes, separando as porções 
hidrofílicas (106-169) deixando a caseína toda 
hidrofóbica e aumentando a sensibilidade ao 
cálcio → porções hidrofóbicas irão se juntar e 
coagular o leite. 
o A micela de caseína totalmente 
hidrofóbica é chamada de “para-k-
caseína” 
o A para-ĸ-caseína possui maior 
afinidade com o cálcio e quando 
começa a se ligar ao cálcio e formar 
pontes de cálcio são chamadas de “para-
ĸ-caseinato de cálcio”. 
o A coagulação enzimática proporciona a 
união definitiva das micelas 
hidrofóbicas e formação de uma massa 
coagulada. 
Desnaturação proteica 
• A caseína não desnatura, mas as proteínas do 
soro (β-lactoalbuminas) se desnaturam com o 
tratamento térmico (ultra pasteurização ou 
UAT, parteurização simples não causa 
desnaturação) → perde funcionalidade, mas 
não perde valor nutricional. 
• Com tratamentos térmicos mais severos as 
proteínas do soro se desnaturam (se 
desenovelam), sendo capaz de se ligar as 
cadeias protrundentes da ĸ-caseína e as 
indisponibilizam → ponto isoelétrico é atingido 
mais rapidamente porque muitas cadeias 
protrundentes estarão tampadas. 
o Para a produção de iogurte o leite deve 
passar por uma pasteurização agressiva 
para favorecer o alcance do ponto 
isoelétrico mais facilmente → 
desnaturação das proteínas do soro é 
interessante para a produção do iogurte. 
o Não é interessante para a produção de 
queijo porque as cadeias protrundentes 
estarão tampadas, fazendo com que as 
micelas de caseína não consigam se 
juntar e formar a massa → para 
produção de queijo o leite deve passar 
pela pasteurização lenta. 
 
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Realce