Aminoácidos

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Aminoácidos
 Menor estrutura que compõem as proteínas– Possuem diversas, como, por exemplo: Auxiliam no processo de impulsos nervosos (atuam como neurotransmissores), precursores de cetoácidos, atuam no processo da gliconeogênese (formação de glicose), moléculas sinalizadoras.
Ligação; ocorre por uma Ligação Peptídica
Enzima participante: Pepidil Transferase
O processo acontece por meio da síntese de desidratação em que a enzima pepidil transferase auxilia na retirada da molécula de água do aminoácido, desta forma o carbono se liga ao nitrogênio formando uma ligação peptídica.
Proteínas
Encontradas em alimentos derivados de animais – São polímeros, compostos formados por cadeias longas de aminoácidos. - Necessário 20 aminoácidos para formar uma proteína, pode ser chamado de código genético.
Os aminoácidos auxiliam no processo de energia, porem em excesso podem formar gordura.
Função; – Estrutural (colágeno, elastina e queratina) – Contrátil (actina e miosina– Hormonal (insulina, glucagon, gastrina, GH) – Respiratória – Imunológica (anticorpos) – Catalítica (enzimas) – Carregadora.
- Processo de desnaturação; – Modificação na estrutura da molécula, resultando na perda da capacidade de exercer sua função.
Causas: – Alta temperatura, mudança de PH, substância química e solventes orgânicos.
Catabolismo das proteínas:
No estomago; 
O bolo alimentar ativará a excreção do hormônio gastrina, consequentemente, a excreção do ácido clorídrico e pepsinogênio. 
O ácido clorídrico reduzirá o PH do estômago, provocando o nome já passou o processo de desnaturação (facilitando a quebra dos aminoácidos) 
O pepsinogênio se transforma na sua forma ativa, pepsina, atuando na separação dos aminoácidos e na quebra de aminoácidos específicos.
No intestino delgado:
O componente ácido ativará a secreção do hormônio secretina, para aumentar seu PH 
(O hormônio cairá na corrente sanguínea e estimulará o pâncreas há secretar bicarbonato de sódio, como forma de tentar deixar o componente alcalino) 
Os aminoácidos livres (quebrados pela pepsina) presentes no alimento vão estimular o hormônio colescistocina que ao cair na corrente sanguínea, estimulará o pâncreas a secretar 3 enzimas: Tripsinogênio, Quimiotripsinogênio, Procarboxipeptidase A e E 
Estas enzimas ao chegarem no pâncreas, estimularam a produção da enteropeptidase, transformando o Tripsinogênio em sua forma ativa, tripsina, que agem nas demais enzimas conforme que atuam na degradação de aminoácidos 
Após os aminoácidos serem totalmente degradados, cai na corrente sanguínea e vão para o fígado, que decidirá o que vão fazer.
Reação de desanimação
– Retira-se o grupamento amina O glutamato presente no citosol, ao entrar na matriz mitocondrial sofre reação da enzima glutamato desidrogenase, que retira um hidrogênio da molécula forma NADH + H, tornando a molécula frágil, desta forma, é adicionado uma molécula de água, que é auxiliará no processo de separação do grupamento Amina, resultado na formação de NH4+ (amoníaco) e alfa cetoglutarato, que poderá ser eliminado na ureia.
Como o aminoácido perde o grupo amino?
Pelo processo de transaminação, transferência de amina 
Processo reversível 
A enzima Transaminase ligada ao PLP (peridoxal-fosfato → sítio ativo), se juntará a amina presente no aminoácido por meio da PLP, resultando na separação do grupo amino com o esqueleto de carbono 
A enzima levará o grupo amina ao alfa cetoglutarato, formando um L-Glutamato.
Transporte de amônia na corrente sanguínea?
Via glutamina: O L-glutamato sofre reação da enzima glutamina sintetase, este processo utiliza um fosfato, formando o gama glutamil-fosfato, a mesma enzima irá retirar o fosfato adicionado, ganhando energia necessária para pegar o amoníaco que estava livre e adicioná-la na molécula, formando a L-glutamina
Via da alanina: O glutamato sofre a ação da enzima alanina aminotransferase que retira o grupamento Amina e adiciona-o no piruvato, resultando na formação de alanina que cairá na corrente sanguínea e irá para o fígado.
Excreção da amônia:
A ureia é constituída por 2 moléculas de amônia uma resultante do processo de desaminação e outra do processo de transaminação.
A amônia sofrerá ação da enzima carbamoil-fosfato sintetase, que sintetizará uma nova molécula, Carbamoil-fosfato (amônia + bicarbonato + fosfato
Ciclo da ureia é dividido em 4 reações: 1- a enzima ornitina-transcarbomilase retirar o fosfato, assim, unindo a ornitina ao carbamoil, formando a Citrulina. 2- Síntese da molécula de Arginino-Succinato por meio da ligação da citrulina com o aspartato.
3- A enzima argininosuccinase quebrará a molécula de Arginino-Succinato, formando 2 moléculas:
Furamato →segue para o ciclo de Krebs (gerará novamente o aspartato) Arginina → segue para o ciclo da ureia
4- A enzima arginase adicionará na molécula de arginina, uma molécula de água que ajudará na separação da ureia e o restante da molécula formará ornitina que seguirá para matriz mitocondrial iniciando um novo ciclo.
O aminoácido quando separado, libera o grupo amino e o Alfa cetoácido.
– O grupo amino se junta ao alfa cetoglutarato, gerando o glutamato.
– Este glutamato pode passar por 2 processos:
→Transaminação: O grupo amino é transferido de
uma molécula para outra.
→Desaminação: O grupo amino se encontra livre
na forma de AMÔNIA
Em ambos os processos o glutamato perde o grupo amina evira alfa cetoglutarato. Podem ser reutilizados!
# Reação de Transaminação #
O glutamato se junta ao oxalacetato, formando o Aspartato
# Reação de Transaminação #
O glutamato pode liberar amônia e se tornar alfa
Cetoglutarato
Existem 2 tipos de enzimas
ENZIMAS ESPECÍFICAS -Fazem parte da cascata de coagulação
ENZIMAS INESPECIFICAS São produzidas nas oéluas e atuam em órgãos específicos - Seu aparecimento remete que está ocorrendo alguma lesão no organismo - São as mais importantes.
enzimas
– Catalisam reações químicas– Cada enzima apresenta o tempo de meia vida diferente– Presente em pequenas concentrações no sangue. Caso haja aumento deste número, indica a presença de lesões teciduais em órgãos específicos.
Enzimas inespecíficas aumentam ou diminuem no sangue em velocidades diferentes (tempo de meia vida).
SISTEMA DE Analise 
Método bioquímico - Dosagem por métodos cinéticos de detecção da atividade enzimática Métodos imunológicos - Quantificação sorológica pela utilização de anticorpos monoclonais.
Marcadores hepáticos enzimáticos
- Avaliam a disfunção ou doença hepática - Pouco expressivo, por conta da baixa especificidade - Enzimas ALT/TGP, ASTTCO CCT e Fosfatasse Alcalina (FA) 
Não são tão relevantes quando avaliados sozinhos é recomendável que sejam analisados em grupo.
TRANSAMINASE
ALT Presente no hepatócito
AST (não é exclusivo do órgão)
-São intracelulares -São liberadas no sangue em caso de lesão hepática
Principais causas:
Hepatite Viral, Esteatose Hepática ,Cirrose Hepática
- Localizado fígado, músculo cardíaco e esqueleto, rins,
cérebro, pâncreas e pulmão
Alt: presente no citosol, lesão superficial, mais especifico, Maior concentração no
No fígado e muto baixo nos demais órgãos
Ast; presente na mitocôndria, lesão extensa (necrose da célula)
FOSFATASE ALCALINA (FA)
Função: hidrolisar
Mas é eficaz em Ph alcalino
localizado: ossos e fígado (pode ser encontrado em
outras partes do corpo)
CAMA CLUTAMILTRANSFERASE (GAMA GT
Função: transferência de aminoácidos peptídeos
-Localização: fígado, vias biliares, rins, intestino, próstata,
pâncreas, pulmão e coração
Mais sensível -Maior tempo de meia vida
OBSERVAÇÃO; Aumento somente de FA e Cama CT, pode indicar lesões nos
canais biliares. Aumento somente da ALT e AST, pode indicar lesões no
hepatócito
MARCADORES PANCREATICOS ENZIMÁTICOS Pâncreas - Função: endócrina e exócrina Na função exócrina ocorre a secreção do suco pancreático Enzimas: Amiloliticas: amilase lipolíticas lipase', colesterol esterase Proteolíticas: tripsina, quimiotripsina e Procarboxipeptidase
AMILASE
- Degrada ligações glicosídicas- Sensível para diagnosticar pancreatite aguda - Mais específica paralesões no maxilar
LIPASE
- Degrada Os lipídeos - Maior quantidade no pâncreas - Mais especifica que a amilase na identificação de lesões no pâncreas
MARCADORES DO Infarto ACUDO DO MIOCARDIO
Infarto Agudo do miocárdio
- Morte das células através do entupimento dos vasos (falta de nutrientes e oxigênio)
Diagnóstico
- Dores no peito continua e intensa (sensação de pressão -aperto ou queimação) - Errada para a mandíbula, ombros e braças (mas frequente no lado esquerdo) - Pode surgir palpitações prolongadas (arritmias)
Diagnóstico laboratorial (marcadores)
- LDH CK ou CPK, Troponinas, Mioglobina e AST/TCO
Avaliam se a pessoa já teve infarto ou início de um.
LACTATO DESIDROCENASE LDH)
- Isoenzima- Atua na reação -> piruvato + H++ NADH----< LDH lactato +NADH+
CREATINOQUINASE (CK) 0U CREATINA
FOSFOQUINASE (CPK)
isoenzima- Função: adiciona fosfato na reação (atua como armazenador de energia)
- Localizado: coração (CK-MB e CK-MM, cérebro (CK BB) e músculo esquelético (CK-M)
TROPONINAS
- Padrão ouro melhor para o diagnosticar infarto -Atua no processo de contração muscular -Vantagem: avalia a extensão do dano cardíaco (avaliação do infarto)