Bioquímica veterinária 2022

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Estudante: _________________________________________________________ 
 
 
 
 
 
 Patos de Minas, 2022 
 
MEDICINA VETERINÁRIA 
1 
 
APRESENTAÇÃO DA DISCIPLINA 
 
 Bioquímica é, sem dúvida, uma das ciências mais fascinantes porque desmonta o ser vivo em seus 
componentes básicos e tenta explicar o funcionamento ordenado das reações químicas que 
tornam possível a vida, frequentemente adjetivada como milagre ou fenômeno. Entretanto, o 
processo químico muito bem organizado que estabelece toda a existência da vida em nosso 
planeta, tem sido desvendado, continuamente, por cientistas do mundo inteiro. A Bioquímica é a 
única ciência que surgiu no século XX 
 
Ementa: A lógica molecular dos organismos vivos. Água. Ácidos e bases. Ligações químicas. Noções 
de bioenergética e compostos fosfatados de alta energia. Biomoléculas: aminoácidos e proteínas 
- química e metabolismo. Enzimas. Carboidratos: química e metabolismo. Lipídeos: química e 
oxidações biológicas. Metabolismo Intermediário. 
 
Objetivos gerais: Promover noções adequadas sobre os fenômenos bioquímicos e sua interação 
com organismo. Proporcionar aos alunos o conhecimento básico dos princípios da Bioquímica, 
bem como da estrutura e função das principais macromoléculas biológicas. Proporcionar aos 
alunos o conhecimento básico das vias metabólicas celulares, e posteriormente, uma visão 
integrada delas. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
2 
 
PROJETO INSTRUCIONAL 
 
Disciplina: Bioquímica aplicada (carga horária: 60h, 20h prática e 40h teoria) 
 
 
 
APRESENTAÇÃO DA DISCIPLINA ....................................................................................................... 1 
PROJETO INSTRUCIONAL .................................................................................................................... 2 
AULA 1 - INTRODUÇÃO A BIOQUÍMICA APLICADA ...................................................................... 3 
ATIVIDADE 01 - INTRODUÇÃO À BIOQUÍMICA ................................................................................ 13 
AULA 2 - ÁGUA E SUAS PROPRIEDADES ......................................................................................... 15 
ATIVIDADE 02 - ÁGUA ........................................................................................................................... 21 
AULA 3 - ÁCIDOS E BASES NOS ORGANISMOS BIOLÓGICOS ................................................... 23 
ATIVIDADE 03 – ÁCIDOS E BASES NOS ORGANISMO BIOLÓGICOS ............................................ 34 
AULA 4 AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS............................................................................................. 36 
ATIVIDADE 04 - AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS ................................................................................. 47 
AULA 5 - ENZIMAS ................................................................................................................................ 51 
Regulação da atividade enzimática: ................................................................................................. 59 
ATIVIDADE 05 – ENZIMAS .................................................................................................................... 61 
AULA 6 - ESTRUTURA E FUNÇÃO DE CARBOIDRATOS .............................................................. 64 
ATIVIDADE 06: CARBOIDRATOS ......................................................................................................... 78 
AULA 7 - ESTRUTURA, PROPRIEDADE E FUNÇÃO DE LIPÍDIOS ............................................ 80 
ATIVIDADES LIPIDEOS .......................................................................................................................... 91 
AULA 8 - BIOENERGÉTICA E METABOLISMO ............................................................................. 94 
ATIVIDADE 08 - BIOENERGÉTICA ...................................................................................................... 98 
AULA 9 - METABOLISMO DOS CARBOIDRATOS ....................................................................... 100 
ATIVIDADE 09 – METABOLISMO DE CARBOIDRATOS ................................................................. 118 
AULA 10 - METABOLISMO DOS AMINOÁCIDOS E GRUPO AMINO DOS COMPOSTOS 
NITROGENADOS .................................................................................................................................. 120 
ATIVIDADE 10 - METABOLISMO DOS AMINOÁCIDOS .................................................................. 126 
AULA 11 - METABOLISMO DOS LIPÍDEOS .................................................................................... 127 
ATIVIDADE 11 – METABOLISMO DOS LIPÍDEOS ............................................................................ 133 
REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICA ..................................................................................................... 135 
 
 
 
 
3 
 
AULA 1 - INTRODUÇÃO A BIOQUÍMICA APLICADA 
 
Objetivos: Conhecer os principais fundamentos da bioquímica 
 
Surgimento do Universo 
 A teoria mais aceita para tentar explicar a origem das coisas, é a teoria do Big-Bang. Onde uma grande 
explosão ocorrida em um evento onde ainda não existia espaço / tempo. As partículas fundamentais 
começam a se combinar de diferentes formas formando outras partículas que dão continuidade ao 
processo graças às altas temperaturas. 
Calor → H2 e He 
• Até elementos mais complexos 
Microrganismos simples → biomoléculas complexas 
 
Átomo e Célula → BIOQUÍMICA 
 
Bioquímica é a ciência que estuda os processos químicos que ocorrem nos organismos vivos. Tratam 
da estrutura e função metabólica de componentes celulares como proteínas, carboidratos, lipídios, ácidos 
nucleicos e outras biomoléculas. Dentre os diversos tipos de biomoléculas, muitas são moléculas grandes 
e complexas (polímeros), longas cadeias formadas pela reunião de unidades fundamentais (monômeros). 
Cada tipo de biomolécula polimérica apresenta unidades fundamentais diferentes. 
Por exemplo, as proteínas são polímeros cujas unidades monoméricas são os aminoácidos, enquanto os 
ácidos nucleicos (como o DNA) são polímeros compostos por cadeias de nucleotídeos. O estudo da 
bioquímica abrange as propriedades de moléculas biológicas importantes, como as proteínas e os ácidos 
nucleicos e, em particular, a química de reações catalisadas por enzimas através de diversos temas de 
estudo como do código genético, da síntese de proteínas, do transporte de membrana celular e da 
transdução de sinal. 
 
Hierarquia estrutural na organização molecular das células 
 
 
 
4 
 
Elementos químicos essenciais para a manutenção da vida 
 
 
Dos elementos químicos encontrados na natureza, quatro são encontrados com maior frequência 
na composição química dos seres vivos. Esses elementos são o carbono (C) o oxigênio (O), o nitrogênio (N) 
e o hidrogênio (H). Além desses quatro elementos, outros são biologicamente importantes como o sódio 
(Na), potássio (K), cálcio (Ca), fósforo (P), enxofre (S), entre outros. 
Ligações químicas presentes nas biomoléculas 
 
 A maioria dos constituintes moleculares dos sistemas vivos é composta de átomos de carbono 
unidos covalentemente. 
O átomo de carbono pode formar ligações duplas com o oxigênio, com o nitrogênio e com ele 
mesmo nas biomoléculas. Ligações triplas são raras. 
 
 
 
 Ligação covalente 
Ligação química onde os átomos compartilham os elétrons entre si, de forma que ambos se tornam 
estáveis, e não há a transferência de elétron(s) de um átomo para o outro. Geralmente a ligação covalente 
Os macroelementos (sombreados em laranja) são 
componentes estruturais das células e dos tecidos. 
Os microelementos (sombreados em amarelo) são 
necessários para algumas formas de vida. 
 
5 
 
ocorre nos elementos químicos que possuem de 4 a 7 elétrons em sua camada de valência,sendo mais 
comum ocorrer este tipo de ligação entre elementos não metálicos. Há casos em que há a ligação covalente 
entre metais e entre metais e ametais, mas esse tipo de fenômeno ocorre com menor frequência. 
 
Existem alguns tipos diferentes de ligações covalentes, utilizando-se a representação eletrônica de 
Lewis para facilitar o entendimento: 
 
Ligação covalente simples 
 
Ligação covalente dupla 
 
Ligação covalente tripla 
 
Ligação covalente coordenada ou dativa 
 
Nossos sentidos — visão, paladar, olfato, audição e tato — permitem-nos experimentar o mundo. 
Alegramo-nos com a maciez de um gatinho e com o barulho de seu miado através do tato e da 
audição. De modo notável, essas agradáveis sensações dependem de ligações químicas fracas e 
reversíveis. 
https://www.infoescola.com/quimica/camada-de-valencia/
https://www.infoescola.com/quimica/ametais/
https://www.infoescola.com/quimica/metais/
https://www.infoescola.com/quimica/ligacao-covalente-simples-ligacao-molecular/
https://www.infoescola.com/quimica/ligacao-covalente-coordenada-ou-dativa/
6 
 
Interações entre as biomoléculas 
As interações entre as biomoléculas podem ser do tipo covalente ou intermolecular. Nas ligações 
covalentes o par de elétrons é compartilhado por dois átomos. Podemos citar como exemplo a ligação 
peptídica entre dois aminoácidos, as pontes dissulfeto entre dois átomos de enxofre presentes nas 
estruturas terciárias de algumas proteínas e a ligação glicosídica entre dois monossacarídeos. 
As forças intermoleculares são não-covalentes e mais fracas que as covalentes pois não ocorre o 
compartilhamento de um par de elétrons. Nessas forças ocorre a atração entre as cargas parciais positivas 
e negativas de dois átomos de moléculas diferentes fazendo com que as moléculas se aproximem. Existem 
quatro principais tipos de forças intermoleculares: forças de Van der Waals, eletrostática, ligação de 
hidrogênio, interação dipolo-dipolo. 
 
Forças de Van der waals 
Nesse tipo de interação intermolecular, a distribuição de cargas em torno de uma molécula muda 
com o tempo, dessa forma em um dado momento a distribuição de cargas não é simétrica e um lado da 
molécula apresentará uma grande quantidade de cargas negativas. Nessa interação, uma molécula 
induz a formação de um dipolo na outra sendo consideradas as interações mais fracas existentes. Esse tipo 
de interação ocorre entre os grupos R de aminoácidos apolares. 
 
 
Interação dipolo-dipolo 
As forças dipolo – dipolo são interações entre moléculas polares sendo consideradas forças intermediárias 
 
Na molécula da acetona o átomo de oxigênio, mais eletronegativo, faz uma dupla ligação com o 
átomo de carbono, menos eletronegativo. Dessa forma há a formação de um dipolo na molécula pois o par 
de elétrons da ligação C=O estará mais próximo do átomo de oxigênio pois este é o átomo mais 
eletronegativo. Este adquire carga parcial negativa e deixa o outro lado da molécula (átomo de carbono) 
com carga elétrica parcial positiva. O lado negativo de uma molécula atrai o positivo da outra e dessa forma 
ocorre a interação entre as moléculas. 
7 
 
Atração eletrostática 
Esse tipo de interação é o resultado das forças atrativas entre cargas opostas efetivas de funções 
polares, ou seja, ocorre devido a atração de uma molécula carregada positivamente com outra molécula 
carregada negativamente. Essas interações são consideradas as mais fortes existentes e ocorrem entre 
radicais carregados de aminoácidos. 
 
Ligação de Hidrogênio 
A ligação de hidrogênio é a interação entre o átomo de hidrogênio ligado a um átomo de O, N ou F 
de uma molécula com o átomo de N, O ou F de outra molécula. A ligação de hidrogênio é uma força 
intermolecular mais fraca que a íon-íon mais é mais forte que as forças de Van der Waals ou dipolo – dipolo. 
Uma explicação plausível para a formação das ligações de hidrogênio é a de que o par de elétrons que liga 
um átomo de hidrogênio a um átomo altamente eletronegativo está efetivamente afastado do núcleo do 
hidrogênio, diminuindo muito a densidade de carga negativa ao redor do núcleo de hidrogênio que é um 
simples próton. Assim, o próton não blindado atrai elétrons que circundam o átomo eletronegativo de uma 
molécula vizinha. 
 
São consideradas interações de força intermediária e ocorrem entre grupos polares sem carga dos 
aminoácidos polares. 
Interação Hidrofóbica 
Além desses quatro tipos, existem ainda as interações hidrofóbicas que são atribuídas devido à 
forte tendência de as moléculas de água excluírem grupos ou moléculas apolares. Essas interações ocorrem 
entre solutos não polares e a água. 
 
Moléculas apolares de solutos se aglomeram entre si na presença de água, não porque tenham 
primariamente uma alta afinidade uma pela outra, mas porque a água liga-se fortemente a si mesma. 
8 
 
Grupos funcionais comuns em biomoléculas 
 Uma das evidências da evolução biológica e da ancestralidade comum dos seres vivos é que todas as formas 
de vida possuem composição química semelhante. Na composição química das células dos seres vivos, 
estudamos dois grandes grupos de substâncias: as substâncias inorgânicas e as substâncias orgânicas. São 
classificadas como substâncias inorgânicas a água e os sais minerais. São substâncias orgânicas os hidratos 
de carbono, lipídios, proteínas e ácidos nucléicos. As substâncias orgânicas são formadas por cadeias 
carbônicas com diferentes funções orgânicas. 
 
As propriedades especiais de ligação do carbono permitem a formação de grande variedade de moléculas 
com funções distintas. Os átomos de carbono unidos entre si podem formar cadeias lineares, ramificadas 
ou estruturas cíclicas, constituindo estruturas altamente estáveis. Outros grupos de átomos, chamados de 
Grupos Funcionais, são adicionados a esses esqueletos carbônicos, conferindo propriedades químicas 
específicas à molécula, assim formada, e dando origem a uma diversidade ilimitada de biomoléculas. 
Aldeídos 
 Aldeídos de odor agradável: 
 
• Formol: produto usado na conservação de tecidos animais 
• Benzaldeído (presente em amêndoas) 
• Cinamaldeído ou aldeído cinâmico (odor da canela) 
• Citral (uma das fragrâncias do limão) 
Cetonas 
 
 
• Propanona: solvente de esmalte de unhas 
• Hálito cetônico (odor adocicado): jejum prolongado, dieta com muita gordura e pouco açúcar. 
 
 
Álcoois 
 
Formol
: 
 Benzaldeído Cinamaldeído Citral 
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9 
 
• Etanol: presente em diferentes concentrações em bebidas como vinho, cerveja, aguardente e uísque; 
• Solvente em perfumes, loções, desodorantes e medicamentos; 
• Antisséptico (álcool em gel), combustível; 
• Metanol: é incolor e apresenta odor e sabor semelhantes ao do etanol, sendo imperceptível a sua 
presença nas bebidas. Tóxico pode levar a cegueira e a morte. 
Ácidos carboxílicos 
 
• Ácido etanóico: sabor azedodo vinagre; 
• Ácido butanóico : odor característico da manteiga rançosa; 
• Ácido pentanóico: aroma de alguns queijos; 
• Ácido metanóico: em formigas. 
 
Éteres 
 
 
• Inalantes prejudiciais à saúde; 
• Princípios ativos de algumas plantas tóxicas. 
 
Ésteres 
 
• Flavorizantes artificiais (conferem aroma e sabor) em balas e doces; 
• Acetato de etila, acetato de butila e acetato de pentila: solventes de esmaltes de unha. 
Aminas 
 
• Trimetilamina: odor de peixe (principalmente deteriorado); 
• Anilina: matéria-prima para corantes utilizados na indústria de cosméticos. 
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10 
 
Amidas 
 
• Estrutura das Proteínas 
• Ureia: substância nitrogenada componente de fertilizantes, matéria-prima para plásticos, suplemento 
alimentar para gado, matéria-prima para a indústria farmacêutica. 
Grupos Funcionais em Biomoléculas 
 
Epinefrina (Adrenalina)= hormônio secretado pelas supra-renais. 
Histidina: aminoácido 
 
Estrutura Tridimensional dos Compostos Orgânicos 
 
Embora as ligações covalentes e os grupos funcionais das biomoléculas tenham importância central 
para a função destas, o arranjo espacial em 3 dimensões dos átomos de cada biomolécula – sua 
estereoquímica – é crucialmente importante. 
 
Representação estrutural da alanina 
a) Fórmula estrutural 
b) Modelo bola e bastão 
c) Modelo espaço-cheio 
 
 
Configuração 
É o arranjo espacial de uma molécula orgânica, que lhe é conferido: 
1) Pela presença de duplas ligações ao redor das quais não existe liberdade de rotação, ou 
2) Por centros quirais, ao redor dos quais os grupos substituintes estão arranjados em uma sequência 
específica. 
 
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11 
 
A) isomeria cis-trans 
Os isômeros como os ácidos maléico e fumárico não podem ser interconvertidos sem a quebra de ligação 
covalente, o que requer fornecimento de uma grande quantidade de energia. 
 
Isômeros são compostos de mesma fórmula molecular 
que apresentam propriedades diferentes por 
apresentarem fórmulas estruturais diferentes. O 
maleico é tóxico, já o fumárico participa da produção 
celular de energia, é produzido pela pele humana 
durante a exposição de luz solar. 
 
 
B) Enantiômeros 
Enantiômeros só ocorrem com compostos cujas moléculas são QUIRAIS 
Molécula quiral: Apresenta lado esquerdo e lado direito. 
É uma molécula que é idêntica a sua imagem no espelho. 
A molécula quiral e sua imagem são enantiômeros e NÃO são superponíveis. 
Apresenta pelo menos um centro quiral (Carbono com 4 ligantes diferentes) 
 
Importância biológica da quiralidade 
O corpo humano é estruturalmente quiral. 
molécula quiral → Sítio de recepção quiral → Direção correta → resposta fisiológica natural 
 (aminoácido) (enzimas) (impulso neural, catálise da reação) 
 
Configuração Absoluta 
O arranjo espacial dos substituintes ao redor do centro quiral é a sua configuração absoluta. Nem o sinal, 
nem a magnitude da rotação nos falam sobre a configuração absoluta de uma substância. Utiliza-se as letras 
R ou S antes do nome químico do composto e, assim, pode-se saber de qual dos enantiômeros se está 
falando. 
Configuração absoluta de uma substância 
 
 
 
 
12 
 
Conversão de Fischer-Rosanoff: D/L 
As designações D e L são usadas para descrever as configurações de carboidratos e aminoácidos e são 
semelhantes às designações R e S, uma vez que elas não estão necessariamente relacionadas às rotações 
ópticas dos açúcares. Nas projeções de Fischer de monossacarídeos, o grupo carbonila é sempre colocado 
no topo (no caso de aldoses) ou mais próximo do topo possível (no caso das cetoses). As designações D e L 
indicam a configuração do carbono assimétrico mais distante da carbonila. As notaçõs D e L são dadas em 
função do carbono que é o segundo de baixo para cima, assim se o grupo hidroxila (OH) ligado ao carbono 
assimétrico estiver à direita, a substância é um açúcar da série D. Se o grupo OH estiver à esquerda, então 
a substância é um açúcar da série L. 
Projeções de Fischer de monossacarídeos 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
13 
 
ATIVIDADE 01 - INTRODUÇÃO À BIOQUÍMICA 
 
NOME: __________________________________________TURMA _______ 
É obrigatório colocar o nome em todas as páginas para postar no portal. 
1) Enumere a segunda coluna de acordo com a primeira: 
(A) Carbono ( ) São componentes estruturais das células e dos tecidos e são 
elementos químicos. 
(B) Grupos funcionais ( ) Arranjo espacial que informa a posição e os ângulos que os átomos 
ocupam. 
(C) Isômeros ( ) Grupo a que pertencem flavorizantes artificiais que conferem 
aroma e sabor a balas e doces 
(D) Macroelementos ( ) Grupos de átomos, adicionados ao esqueleto carbônico, dando 
origem a uma diversidade ilimitada de biomoléculas. 
(E) Modelo bola bastão ( ) São compostos de mesma fórmula molecular que apresentam 
propriedades biológicas diferentes. 
(F) Ésteres ( ) Principal componente das biomoléculas presente em 50 a 60% na 
composição destas. 
2) Sobre um átomo assimétrico ou quiral é correto afirmar: 
a) Possui três grupos químicos diferentes ligados a um mesmo átomo de carbono. 
b) A molécula se superpõe à sua imagem especular quando girada no sentido anti- horário. 
c) Possui quatro grupos químicos diferentes ligados a um mesmo átomo de carbono. 
d) Apenas uma configuração espacial é possível. 
3) 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
4) Defina biomoléculas, cite 3 exemplos e a importância de cada uma para os organismos vivos. 
 
14 
 
 
5) Diferencie seres eucariontes de seres procariontes. 
 
 
 
6) Qual é a função das seguintes organelas celulares mostradas a seguir: ribossomo, membrana plasmática, 
centríolos, mitocôndria e lisossomo? 
 
 
 
 
7) Qual é a diferença entre ligação covalente e interação intermolecular? 
 
 
 
8) Quais os tipos de forças intermoleculares existentes? 
 
 
 
 
9) Apresente quais o tipo de interação intermolecular entre: 
a) moléculas de água; 
 
b) moléculas de água e óleo; 
 
c) moléculas de glicose e água; 
 
d) os grupamentos metila (-CH3 dos radicais R) de duas proteínas; 
 
e) entre moléculas de aminoácidos em pH 7,4 
 
10) Defina ligação de hidrogênio. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
15 
 
AULA 2 - ÁGUA E SUAS PROPRIEDADES 
 
Objetivos: Conhecer as propriedades da água e sua importância para nossa sobrevivência como o 
solvente utilizado durante as reações metabólicas em muitos processos bioquímicos. 
A água é a substância mais abundante nos sistemas vivos, perfazendo até 70% ou mais de peso da 
maioria dos organismos. Nos animais domésticos adultos chega a 60% e nos neonatos a 75%. A vida na 
Terra começou na água e, ainda hoje,a ela se associa. Só há vida onde há água. A água é o solvente da vida. 
Humanos são 65% de água, tomates são 90% e uma célula típica é aproximadamente 70%. 
De fato, a maioria dos organismos é água, se são bactérias, cactos, baleias ou elefantes. Muitas das 
moléculas orgânicas necessárias para a Bioquímica de sistemas vivos se dissolvem em água. As 
propriedades da água que a tornam fundamental para os seres vivos relacionam-se com sua estrutura 
molecular que é constituída por dois átomos de hidrogênio ligados a um átomo de oxigênio por ligações 
covalentes. 
A água juntamente com os sais minerais, constitui os componentes inorgânicos das células. As 
substâncias orgânicas predominam em variedade, pois é grande o número de proteínas, ácidos nucléicos, 
lipídios e carboidratos diferentes que formam a estrutura das células e dos organismos. 
 
Água: solvente das reações bioquímicas → Propriedades da água 
Polaridade da água 
Embora a molécula como um todo seja eletricamente neutra, a distribuição do par eletrônico em 
cada ligação covalente é assimétrica, deslocada para perto do átomo de oxigênio. Assim, a molécula tem 
um lado com predomínio de cargas positivas e outro com predomínio de cargas negativas. Moléculas assim 
são chamadas polares. 
 
Distribuição eletrônica na molécula de água 
 
Todas as reações químicas do organismo são realizadas em meio aquoso, e o equilíbrio de tais 
reações depende da concentração dos produtos de ionização da água, isto é, dos íons H+ e OH-. As forças 
de atração entre as moléculas da água e a leve tendência da água em ionizar são de grande importância 
para a estrutura e função das biomoléculas. 
 
Ligação de hidrogênio 
Essa ligação garante a coesão entre as moléculas, o que mantém a água fluida e estável nas 
condições habituais de temperatura e pressão. Algumas das mais importantes propriedades da água 
relacionam-se com as ligações de hidrogênio. A formação de ligações de hidrogênio em moléculas de água 
é altamente favorecida por essa estrutura. 
16 
 
Ligação de hidrogênio na molécula de água 
 
 
As ligações de hidrogênio são mais longas e mais fracas que as ligações covalentes. 
 
Ligações de hidrogênio entre outras moléculas 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Ponto de fusão e ebulição 
Devido a essas interações (ligação de hidrogênio) a água apresenta alto ponto de fusão e ebulição 
sendo considerada um excelente solvente para substâncias iônicas e outras moléculas polares que 
façam ligação de hidrogênio com a água como aldeídos, álcool, cetonas e açúcares. 
 
Ligações Fracas 
Uma característica importante das ligações fracas é que podem facilmente se romperem. O DNA 
fornece um excelente exemplo do motivo pelo qual o rompimento das ligações fracas é essencial. As 
ligações de hidrogênio entre as bases estabilizam a dupla hélice e guardam a informação codificante, a 
sequência de bases dentro da hélice longe de reações potencialmente prejudiciais sendo que a informação 
é para ser sempre útil, ela deve ser acessível. Consequentemente, a dupla hélice pode ser aberta, os 
filamentos (fitas) separados de modo que o DNA possa ser replicado ou de outra maneira os genes no DNA 
possam ser expressos. As interações fracas são bastante fortes para estabilizar e proteger o DNA, mas 
fracas o suficiente para permitir o acesso à informação das sequências de base em circunstâncias 
apropriadas. 
17 
 
Moléculas Hidrófobas 
A existência da vida sobre a Terra depende de modo crítico da capacidade de a água dissolver 
moléculas polares ou carregadas. 
Jás moléculas apolares ou hidrófobas, simplesmente não interagem com a água. Moléculas de 
solutos apolares são orientadas juntas na água não basicamente porque têm uma alta afinidade umas pelas 
outras, mas porque, quando se associam, liberam as moléculas de água. Esta associação dirigida pela 
entropia é chamada de efeito hidrófobo e as interações resultantes de interações hidrófobas. As interações 
hidrófobas formam-se espontaneamente, a entrada de energia não é necessária pois, quando se formam, 
aumenta a entropia da água, ou seja, seu grau de liberdade. 
 
Moléculas Anfipáticas 
A estrutura do fosfolipídeo revela duas propriedades químicas diferentes. O topo da molécula, 
chamado de grupamento da cabeça, é hidrófilo, consistindo em espécies polares e carregadas. Contudo, o 
restante da molécula, consistindo em duas grandes cadeias hidrocarbonadas, não pode interagir com a 
água. Tal molécula, com duas personalidades químicas diferentes, é denominada molécula anfipática. 
Quando expostas à água, as moléculas, elas próprias, orientam-se, de tal modo que os grupamentos 
hidrófilos da cabeça interagem com o meio aquoso, enquanto as caudas hidrófobas são segregadas para 
longe da água, interagindo apenas com as outras. Nessas condições apropriadas, elas podem formar mem- 
branas. Os lipídeos formam uma bicamada fechada contígua, com o exterior hidrófilo e o interior hidrófobo, 
que se estabiliza por interações de van der Waals entre as caudas hidrófobas. 
Membranas determinam o interior e o exterior da célula, assim como separam os componentes das 
células eucarióticas em compartimentos bioquímicos diferentes. 
 
Interação anfipática de moléculas de ácido graxo e formação de micelas 
 
 
 
 
Propriedades Macroscópicas da água: água como veículo 
Tensão superficial: coesão entre as moléculas da superfície, formando uma "rede". 
É mais alta de todos os líquidos:(7,2 x 109 N.m-1). Sendo importante na fisiologia das células; controla 
certos fenômenos de superfície (Tensão superficial é a força que existe na superfície de líquidos em 
repouso). 
 
18 
 
Insetos sobre a superfície da água 
 
 
 
Calor específico elevado: 
A água tem calor específico muito alto (1 cal/grama por grau Célsius). Impede variações bruscas na 
temperatura ambiente; tende a manter a temperatura do organismo constante. As moléculas de água 
podem absorver grande quantidade de calor sem que sua temperatura fique elevada, pois parte desta 
energia é utilizada no enfraquecimento das ligações de hidrogênio. Isso explica o papel termorregulador da 
água por meio da transpiração que mantém a temperatura em valores compatíveis com a manutenção da 
vida das diferentes espécies. 
❖ Os seres vivos só podem existir em uma estreita faixa de temperatura. 
Pelo seu elevado calor específico, a água contribui para a manutenção da temperatura nos animais 
como aves e mamíferos, ou seja, uma pessoa em estado febril tem sua sudorese aumentada para 
que a evaporação da água contida no suor absorva o calor corpóreo, para diminuição da temperatura 
do indivíduo. Essa característica é fundamental para a manutenção da homeostase dos organismos 
vivos. 
 
Densidade: a densidade do gelo é menor que da água. 
No gelo a molécula de água forma o máximo de quatro ligações de hidrogênio, criando uma treliça 
cristalina regular. 
 
Viscosidade: 
A viscosidade de um fluido é basicamente uma medida de quanto ela gruda. A água é um fluido com 
pequena viscosidade. 
 
Propriedades Microscópicas da água: água como solvente 
Capacidade solvente: a polaridade da molécula de água explica a eficácia em separar partículas 
entre si, pois o caráter polar da água tende a diminuir as forças de atração dos íons encontrados em sais e 
19 
 
em outros compostos iônicos, favorecendo a dissociação deles. Os dipolos da água envolvem os cátions e 
ânions (solvatação) impedindo a união entre essas partículas carregadas eletricamente. 
As substâncias dissolvidas em água reagem mais facilmente pois suas partículas espalhadas e em 
contínuo movimento têm uma possibilidade maior deentrar em contato com outras partículas . 
 
O fenômeno da solvatação iônica 
NaCℓ (soluto) + água (solvente) = Solução 
 
➢ A constante dielétrica alta: mantém os íons afastados em solução. 
➢ Soluções: há um componente dispersor chamado solvente e um disperso chamado soluto 
 
A água é o solvente do sangue, da linfa, dos líquidos intersticiais nos tecidos e das secreções como 
a lágrima, o leite e o suor. 
 
A água é a fase dispersante de todo material citoplasmático. O citoplasma nada mais é do que 
uma solução coloidal de moléculas proteicas, glicídicas e lipídicas imersas em água. Atua no transporte 
de substâncias entre o interior da célula e o meio extracelular. A água impregna todos os tecidos sendo, 
dessa forma, o meio de transporte dos elementos nutritivos para a célula; transporta as substâncias 
solúveis que atravessam as membranas celulares devido ao mecanismo das pressões osmóticas. 
Todas as reações bioquímicas se processam em meio aquoso já que a água é indispensável às interações 
entre as biomoléculas 
 
Osmose e a medida da pressão osmótica 
Osmose é o fenômeno espontâneo da passagem do solvente puro para uma solução que está dele 
separada por uma membrana semipermeável, isto é, por uma membrana permeável ao solvente, mas não 
ao soluto. 
 
 
 
Para a manutenção de suas funções vitais, uma célula necessita de substâncias existentes no meio 
externo, como é o caso dos nutrientes. 
 
Transporte ativo 
A bomba de sódio e potássio é um exemplo de transporte ativo. Fora das células existe uma alta 
concentração de sódio e uma baixa concentração de potássio. 
20 
 
Hemácias 
 A osmose pode provocar alterações na forma das células. 
 
Efeito da osmolaridade extracelular na movimentação da água através de uma membrana plasmática: 
 
Água e o metabolismo 
Tecidos de u m mesmo organismo variam os teores de água de a cordo com um menor ou 
maior metabolismo. Quanto maior o metabolismo tecidual, maior o teor percentual de água, uma vez que 
a água é o meio para o metabolismo, ou seja, é o solvente das reações bioquímicas. Assim, em 
animais, músculos têm maior atividade metabólica que ossos, possuindo maior teor de água (70 a 
80% enquanto no tecido ósseo essa quantidade é de 25%). Além de a água ser o solvente no qual 
ocorrem as reações metabólicas corporais, a água participa diretamente de várias reações químicas 
como reagente ou produto, como as sínteses nas quais ocorrem desidratação intermolecular, hidrólise, 
respiração aeróbica e fotossíntese. 
 
 
Funções da água 
 
• TRANSPORTE DE SUBSTÂNCIAS 
• FACILITA REAÇÕES QUÍMICAS 
• TERMORREGULAÇÃO 
• LUBRIFICANTE 
• REAÇÕES DE HIDRÓLISE 
• EQUILÍBRIO OSMÓTICO 
• EQUILÍBRIO ÁCIDO BASE 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
21 
 
ATIVIDADE 02 - ÁGUA 
 
É obrigatório colocar o nome em todas as páginas para postar no portal. 
NOME: __________________________________________TURMA _______ 
01. A água é o solvente biológico ideal por ser capaz de solubilizar íons, açúcares e muitos aminoácidos. Entretanto 
é incapaz de dissolver substâncias como lipídeos e alguns aminoácidos o que permite a formação de estruturas 
supramoleculares em numerosos processos bioquímicos. Sobre as propriedades da água e sua interação com as 
biomoléculas pode-se afirmar que 
 I. a água apresenta baixos valores de calor específico, evitando variações bruscas na temperatura dos organismos. 
II. um grande número de biomoléculas, denominadas anfipáticas, quando misturadas à água, se agrega formando 
estruturas estáveis chamadas micelas. 
III. as propriedades da água são especialmente importantes para a existência dos seres vivos devido o alto calor 
específico, o alto poder de dissolução e a alta tensão superficial. 
IV. muitos compostos denominados hidrofóbicos são solúveis em água, como por exemplo, o etanol), sais e 
açúcares. 
 
Estão corretos apenas os itens 
A) I e III. B) I e II. 
C) II e IV. D) II e III. 
02. A água é a substância mais abundante dos seres vivos compondo 60 a 75% do peso corporal. Nos animais 
domésticos adultos, este valor está próximo a 60% enquanto que nos neonatos é de 75%. A água participa nos 
fenômenos de: 
I. Manutenção da temperatura corpórea. 
II. Participação em reações metabólicas 
III. Transporte de substâncias 
 IV. Transporte de energia 
 
Podem completar corretamente o enunciado 
A) I, II e IV. C) I, II e III. 
B) II e III. D) II e IV. 
03. O estudo da bioquímica começa com o estudo da água e suas propriedades. A água é o composto químico mais 
abundante presente nos organismos vivos e perfaz cerca de 60 a 95% do peso total das diferentes células, tecidos 
e organismos vivos. As propriedades da água e de seus produtos de ionização, os íons H+ e OH-, influenciam 
profundamente as propriedades de muitos componentes importantes das células, tais como as enzimas, as 
proteínas, os ácidos nucléicos e os lipídeos. 
Analise as frases abaixo de acordo com suas características 
I– a água é uma molécula polar, pois apresenta distribuição não equivalente (desigual) de elétrons entre seus 
átomos, já que o oxigênio é mais eletronegativo que o hidrogênio. 
II – a água tem uma carga negativa junto ao átomo de oxigênio por causa dos pares de elétrons não compartilhados 
e tem cargas positivas junto aos átomos de hidrogênio, o que lhe confere a característica de dipolar. 
III – a água tem uma estrutura molecular simples. Ela é composta de um átomo de oxigênio e dois átomos de 
hidrogênio. Cada átomo de hidrogênio liga-se covalentemente ao átomo de oxigênio por isso ela tem dificuldade 
de dissociação ou ionização. 
IV – muitos compostos são solúveis em água, como por exemplo, o etanol (não iônico), sais e açúcares (iônicos) e, 
portanto são denominados hidrofóbicos. 
V– a grande variedade de pontes de hidrogênio confere à água outras características como: altos pontos de fusão 
e ebulição, calor específico, baixa viscosidade e tensão superficial. 
 
É CORRETO apenas o que se afirma em 
A) I e II. B) II e IV. 
C) III e IV. D) I, III e V. E) I, IV e V. 
 
22 
 
04. Todas as interações fracas podem ser basicamente interações eletrostáticas. Quais são essas 
interações? Explique. 
 
 
 
05. A água será o bem mais precioso neste século por ser essencial aos seres vivos. Na galinha, por 
exemplo, a água total do corpo (TBW) atinge cerca de 85% do peso na primeira semana de vida. Na 
quarta semana, esse valor cai para 70%, para 55 a 60% na idade de maturidade sexual e para 53% na 
maturidade. 
Sobre esse líquido, assinale a alternativa CORRETA. 
A) Os seres terrestres não dependem da água para sua reprodução, respiração e metabolismo. 
B) A quantidade de água encontrada nos organismos é invariável de espécie para espécie. 
C) A atividade metabólica de uma célula está diretamente relacionada à condição de hidratação desta 
célula. 
D) A natureza apolar e a capacidade de formar ligações de hidrogênio tornam a água uma molécula com 
grande poder de interação. 
E) A água tem baixo calor específico e, por isso, não consegue absorver o excesso de calor produzido no 
corpo, provocando produção de suor. 
06. Quais são os compostos orgânicos e inorgânicos presentes nas células? 
 
 
 
 
 
07. Explique a importância da água como solvente e transportador de substâncias pelas células. 
 
 
 
 
 
08. Explique qual é a relação entre o calor específico da água e sua função no organismo. 
 
 
 
 
09. Células foram colocadas em uma solução de concentração desconhecida e, após alguns minutos, ao 
se observar essas células no microscópio, notou-se a sua membrana haviarompido. Encontre uma 
explicação para esse fato. 
 
 
10. Explique o que ocorre em termos de interações quando adiciona -se uma gota de óleo em água. 
 
 
 
 
 
 
23 
 
AULA 3 - ÁCIDOS E BASES NOS ORGANISMOS BIOLÓGICOS 
 
Objetivos: Reconhecer as propriedades dos ácidos e bases e sua ação nos organismos biológicos. 
Entender o mecanismo de atuação dos tampões fisiológicos. Definir acidose e alcalose metabólicas e 
explicar as alterações patológicas e fisiológicas que levam ao aparecimento destes distúrbios. 
 
Você deve ter percebido que algumas substâncias ácidas tem um gosto meio azedo e que algumas 
substâncias básicas, como sabão e hipoclorito, tendem a ser escorregadias. Mas o que realmente significa 
algo ser ácido ou ser básico? Para simplificar: 
 
• Uma solução ácida tem uma alta concentração de íons de hidrogênio (H+), maior do que a da água 
pura. 
• Soluções básicas tem uma concentração de H+ menor do que a da água pura. 
 
Autoionização da água 
Íons de hidrogênio são gerados espontaneamente na água pura por meio da dissociação (ionização) 
de uma pequena porcentagem de moléculas de água. Este processo é chamado de autoionização da água: 
 
Ácidos e bases propriedades 
Ácido: acidus(latim) = azedo 
Álcali: alkali(árabe) = cinzas de uma planta 
 
Arrhenius–1884 → eletrólitos 
Ácido → produz H+ em solução aquosa 
Base → produz OH- em solução aquosa 
• só para soluções aquosas 
• ignora espécies diferentes de H+ e OH- 
As propriedades ácidas das soluções estão relacionadas à presença de íons H+ 
As propriedades básicas estão relacionadas à presença de íons OH- 
 
Ácido-base Lowry-Bronsted (L-B) 
Transferência de H+ H+ aq + :OH2 → H3O+ 
 Íon hidrônio ou hidroxônio 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
HCl (aq) → H
+ 
(aq) + Cl
-
(aq) ácido 
NaOH(aq) → Na
+
 (aq) + OH
-
(aq) base 
24 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
As soluções são classificadas como ácidas ou básicas de acordo com suas concentrações de íons 
hidrogênio em relação à água pura. Soluções ácidas têm concentração de H+ mais alta do que a água (mais 
que 1 × 10-7 mol/L), enquanto soluções básicas (alcalinas) têm uma concentração mais baixa de H+ (menos 
que 1 × 10-7 mol/L). Normalmente, a concentração de íons de hidrogênio de uma solução é expressa em 
termos de pH. O pH é calculado como o logaritmo negativo da concentração de íons de hidrogênio de uma 
solução: pH =−log10H+ 
Em soluções neutras [H+] = [OH-] 
Em soluções ácidas Em soluções neutras [H+] > [OH-] 
Em soluções básicas Em soluções neutras [H+] < [OH-] 
 
Como as soluções que empregamos são diluídas, sua concentração de íons de H+ é muito baixa. 
Portanto, é mais adequado expressar a [H+] em potências negativas de 10 
 
25 
 
 
 
 
 
Valores de pH de alguns líquidos biológicos 
 
 
A concentração do íon hidrogênio, [H+], afeta a maioria dos processos nos sistemas biológicos, quando um 
ácido fraco, como o ácido acético, é dissolvido em água, obtém-se uma ionização parcial, estabelecendo 
um equilíbrio entre o ácido, o acetato e o íon hidrogênio (próton): 
 
Alguns pares ácido-base conjugados de importância nos sistemas biológicos 
 
26 
 
➢ A tendência de um ácido conjugado em dissociar é especificada pelo valor de Ka. 
➢ As constantes de dissociação são mais facilmente expressas em termos de pKa, que é definido 
como: 
 
 
 
➢ A relação entre pKa e Ka é inversa; o menor valor de Ka fornece o maior pKa. Os valores de Ka e 
pKa de alguns ácidos são mostrados na Tabela 3 
 
Constantes de dissociação e pKa de alguns ácidos fracos importantes em bioquímica (25° C) 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Fontes de H+ decorrentes dos processos metabólicos 
 
 
 
pKa = –log Ka 
27 
 
A regulação do pH nos líquidos biológicos é atividade essencial dos organismos vivos 
 
• Mesmo pequenas mudanças na concentração do íon hidrogênio podem afetar grandemente as 
estruturas e as funções das biomoléculas. 
• A concentração do H+ é mantida relativamente constante por meio de soluções-tampões que 
resistem a alterações bruscas de pH quando adicionadas quantidades relativamente pequenas de 
ácido (H+) ou base (OH−). 
 
 
 
 
A manutenção do pH dos líquidos orgânicos dos tecidos, dentro da faixa compatível com o 
funcionamento celular ótimo, exige a regulação da quantidade de ácidos e das bases livres nos 
compartimentos intra e extracelular. Essa regulação depende da participação de um conjunto de pares de 
substâncias chamadas sistemas tampão, que existem nos líquidos intracelular e extracelular, 
principalmente no sangue. Depende também dos pulmões, que eliminam o ácido carbônico produzido 
pelo metabolismo celular e dos rins que promovem a eliminação de íons hidrogênio e bicarbonato. 
 
Efeito tampão nos organismos biológicos 
Os sistemas tampão reduzem as variações no pH de soluções nas quais ocorrem mudanças na 
concentração de ácidos ou de bases. As soluções tampão, ou simplesmente tampões, são encontrados em 
todos os fluidos corporais (sangue, saliva, lágrimas, urina, etc.) e são responsáveis pela manutenção do pH 
apropriado desses fluidos. 
O sistema ácido fraco/base conjugada (HA/A−) atua como tampão para evitar mudanças bruscas do 
pH quando são adicionados ácidos ou bases a solução. 
 
 Regulação do pH em sistemas biológicos. Sistema ácido fraco/base conjugada (HA/A−) 
 
 
 
• A resistência a mudanças no pH de um tampão depende de dois fatores: (a) a concentração molar 
do ácido fraco e sua base conjugada e (b) a relação entre suas concentrações. 
• A capacidade tamponante máxima de um ácido é quando o pH = pKa do ácido fraco, ou seja, quando 
a as concentrações molares do ácido fraco (HA) e sua base conjugada (H−) são iguais. 
 
28 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
IMPORTANTE 
 
• O pKa de qualquer ácido é igual ao pH no qual metade das moléculas estão dissociadas e metade 
são neutras (não dissociadas). 
• É possível calcular o grau de dissociação se pH e pka forem conhecidos. 
• É possível calcular o pKa do ácido se pH e concentrações do ácido fraco e sua base conjugada 
forem conhecidos. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Curva de titulação do ácido acético por uma base (OH−) 
 
29 
 
 
 
 
Ácidos fracos com mais de um grupo ionizável 
 
Algumas moléculas contêm mais de um grupo ionizável. 
 
 
 
 
 
 
Curva de titulação do ácido fosfórico (poliprótico) 
 
30 
 
 
 
A eficiência de um tampão é proporcional à sua concentração e é máxima no pH igual ao pKa 
 
Os Sistemas Tampões do Organismo 
 
Os principais sistemas tampões presentes no organismo, que permitem a manutenção da homeostasia, 
são: 
❖ sistema bicarbonato 
❖ sistema fosfato 
❖ proteínas 
❖ sistema da amônia 
 
Alguns dos principais tampões encontrados em animais superiores acham-se associados ao sistema 
sanguíneo e ao sistema renal: 
Sistema Bicarbonato: sua principal função no plasma é exatamente impedir que o aumento de 
concentração de CO2, proveniente do catabolismo (degradação) celular, resulte em modificação do pH. 
(64%) 
Sistema Fosfato: responsável pelo tamponamento dos ácidos e constitui o tampão de maior importância 
em nível renal. (1%) 
Sistema Tampão Proteínas: Nas hemácias a hemoglobina é um tampão importante. Além das 
concentrações elevadas de proteínas nas células um outro fator que contribui para seu poder de 
tamponamento é o fato de os pHs de muitos desses sistemas de proteínas serem bem próximos de 7,4. 
(35%) 
O Tampão Amônia: é um tampão do fluido tubular. Consiste na quebra da glutamina para promover a 
produção de novo bicarbonato. 
 
 
 
Ácidos ou bases fracas tamponam células e tecidos contra mudanças no pH 
31 
 
 
 
 
Equilíbrio Ácido-baseno Sangue 
 
• pH x homeostasia 
Homeostasia é a constância do meio interno 
 
➢ equilíbrio entre a entrada ou produção de íons hidrogênio e a livre remoção desses íons do organismo. 
o organismo dispõe de mecanismos para manter a [H+] e, consequentemente o pH sanguíneo, dentro da 
normalidade, ou seja, manter a homeostasia. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 Acidoses 
• Ocorre acidose quando a concentração de íons hidrogênio livres nos líquidos do organismo está 
elevada; 
• Em consequência, o pH, medido no sangue arterial, está abaixo de 7,35. 
• As acidoses podem ser do tipo acidose respiratória e acidose metabólica. 
 
➢ Acidose Respiratória 
• A acidose respiratória ocorre em consequência da redução da eliminação do dióxido de carbono 
nos alvéolos pulmonares. 
• pH do Sangue Arterial 
32 
 
• A retenção do CO2 no sangue que atravessa os capilares pulmonares, produz aumento da 
quantidade de ácido carbônico no sangue, com consequente redução do pH, caracterizando a 
acidose de origem respiratória. 
• Asfixia causando acúmulo de CO2 no pulmão e no sangue. 
 Broncopneumonia e outras doenças obstrutivas com prejuízo das trocas gasosas. 
 
No sangue ocorre a reação: 
ACIDOSE: [CO2]  
SINTOMAS: Falta de ar, diminuição da respiração, desorientação, coma. 
CAUSAS: Ingestão de drogas, enfisema, pneumonia, bronquite, asma, alterações no sistema nervoso 
central. 
 
➢ Acidose Metabólica 
A acidose metabólica ocorre em consequência do aumento da quantidade de ácidos fixos, não 
voláteis, no sangue, como o ácido lático, corpos cetônicos ou outros. 
• O pH do sangue se reduz, devido ao acúmulo de íons hidrogênio livres. 
• Não há interferência respiratória na produção do distúrbio. 
• Doença renal com excreção prejudicada de H + pelos rins. 
Como consequência de uma diabetes, onde ocorre produção excessiva de moléculas ácidas chamadas 
corpos cetônicos. 
 
Alcaloses 
Ocorre alcalose quando a concentração de íons hidrogênio livres, nos líquidos do organismo está 
reduzida. Em consequência, o pH medido no sangue arterial está acima de 7,45. 
As alcaloses também podem ser de dois tipos, alcalose respiratória e alcalose metabólica. 
 
➢ Alcalose Respiratória 
A alcalose respiratória ocorre em consequência do aumento da eliminação de dióxido de carbono nos 
alvéolos pulmonares. 
• A eliminação excessiva do CO2 do sangue que atravessa os capilares pulmonares, produz redução 
da quantidade de ácido carbônico no sangue, com consequente elevação do pH, caracterizando a 
alcalose de origem respiratória. 
• Aumento da frequência respiratória durante um ataque histérico.Aumento da frequência 
respiratória em localidades com altitudes elevadas. 
 
No sangue ocorre a reação: 
ALCALOSE: [CO2]  
CO
2
 + H
2
O  H
2
CO
3
  H
+
 + HCO
3
-
 
SINTOMAS: respiração ofegante, entorpecimento, rigidez muscular, convulsões. 
CAUSAS: Ingestão de drogas, cirrose, exercícios físicos excessivos, overdose de aspirina, doenças 
pulmonares. 
 
 
 
33 
 
➢ Alcalose Metabólica 
A alcalose metabólica ocorre em consequência do aumento da quantidade de bases no sangue. 
• O pH do sangue se eleva, devido à redução de íons hidrogênio livres. 
• Não há interferência respiratória na produção do distúrbio. 
• Perda de H+ no suco gástrico durante o vômito 
Ingestão excessiva de antiácidos. 
 
 
O rim pode controlar a quantidade de prótons e de bicarbonato do sangue para compensar um distúrbio 
respiratório. O pulmão pode controlar a quantidade de gás carbônico no sangue através do controle da 
frequência respiratória para reverter um distúrbio metabólico. Porém, a resposta do sistema respiratório é 
sempre mais rápida do que a resposta renal. Essas respostas compensatórias são estudadas na fisiologia. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
34 
 
ATIVIDADE 03 – ÁCIDOS E BASES NOS ORGANISMO BIOLÓGICOS 
 
É obrigatório colocar o nome em todas as páginas para postar no portal. 
NOME: __________________________________________TURMA _______ 
01. Consultando o livro: LEHNINGER, Albert l.; NELSON, David L.; COX, Michael M. Princípios de 
bioquímica de Lehninger. 6. ed. Porto Alegre: Artmed, 2014. 1298. Faça um resumo do item “Diabetes 
não tratado produz acidose que ameaça a vida” página 67. 
 
 
 
 
02. O que representa o pKa de um ácido fraco? 
A) Corresponde ao pH da solução em que o ácido está totalmente ionizado. 
B) Corresponde ao pH da solução em que o ácido ainda não foi ionizado. 
C) Corresponde ao pH da solução em que o ácido está totalmente neutralizado. 
D) Corresponde ao pH da solução em que o ácido está metade ionizado. 
03. Quais são os principais responsáveis pela manutenção do pH plasmático? 
 
 
 
 
04. As soluções tampão, ou simplesmente tampões, são encontrados em todos os fluidos corporais (sangue, 
saliva, lágrimas, urina, etc.) e são responsáveis pela manutenção do pH apropriado desses fluidos. 
Faça uma pesquisa na literatura e apresente uma tabela que relacione o pH dos fluidos corporais em 
diferentes animais 
 
 
 
 
 
05. Os estados clínicos a seguir podem afetar o equilíbrio ácido-base. Pesquise na literatura e complete 
o quadro em alcalose metabólica, alcalose respiratória, acidose metabólica e acidose respiratória 
segundo os estados clínicos apresentados. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Embolia pulmonar; 
Cirrose hepática; Sepse; 
Gravidez 
Doença pulmonar 
obstrutiva crônica 
Vômitos e usos de 
cateter nasogástrico. 
Uso de diuréticos. 
Hipotensão e choque 
hipovolêmico. Insuficiência 
renal; Sepse. 
 
35 
 
6. Indique o distúrbio ácido/básico referente aos resultados das seguintes gasometrias: 
 
Gasometria Distúrbio 
pH = 7,22; pCO2 = 55 mmHg; HCO3- = 24mEq/L 
pH = 7,5; pCO2 = 25 mmHg; HCO3- = 15mEq/L 
pH = 7,3; pCO2 = 60 mmHg; HCO3- = 30mEq/L 
pH = 7,4; pCO2 = 30 mmHg; HCO3- = 24mEq/L 
 
7. Qual a diferença entre ácidos ou bases fortes e ácidos ou bases fracos? 
 
 
 
8. A urina tem um pH em torno de 6. Se uma pessoa excreta 1.700 mL de urina em um dia, quantos 
gramas de hidrogênio são perdidos? 
 
 
 
 
 
9. Se uma solução tem uma concentração de íons hidrogênio de 10-5mol/L, qual é seu pH? Essa solução 
é ácida ou básica? 
 
 
 
10. Desenhe as estruturas dos ácidos e das bases conjugadas dos seguintes ácidos: 
a) ácido acético 
 
 
 
 
b) ácido fosfórico 
 
 
 
 
c) ácido carbônico 
 
 
 
d) glicina 
 
 
 
 
 
36 
 
AULA 4 AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS 
 
Objetivos: Identificar características estruturais dos aminoácidos, classificando-os. -Explicar os diferentes 
níveis de organização estrutural das proteínas. -Diferenciar proteínas quanto à sua estrutura e diversidade 
de funções biológicas, exemplificando. 
As proteínas são as biomoléculas mais abundantes nos seres vivos e exercem funções fundamentais 
em todos os processos biológicos. São polímeros formados por unidades monoméricas chamadas α-
aminoácidos, unidos entre si por ligações peptídicas. As proteínas são constituídas de 20 aminoácidos-
padrão diferentes reunidos em combinações praticamente infinitas, possibilitando a formação de milhões 
de estruturas diversas. 
• Proteína vem do grego protos = primeiro 
 
Aminoácido 
Os α-aminoácidos possuem um átomo de carbono central (α) onde estão ligados covalentemente um 
grupo amino primário (−NH2), um grupo carboxílico (−COOH), um átomo de hidrogênio e uma cadeia lateral 
(R) diferente para cada aminoácido. 
Estrutura química geral dos aminoácidos 
 
• Existem duas exceções, a prolina e hidroxiprolina, que são α-iminoácidos. 
• Os α−aminoácidos ocorrem em pH neutro na forma de íons dipolares (“zwitterions”) eletricamente 
neutros. 
 
Estrutura de α−aminoácidos (“zwitterions”) 
 
• Com exceção da glicina, todos os aminoácidos são opticamente ativos. 
• Os α−aminoácidosque constituem as proteínas têm a configuração estereoquímica L. 
 
Classificação dos aminoácidos de acordo com o grupo R (cadeia lateral) 
Os α-aminoácidos são classificados em classes, com base na natureza das cadeias laterais (grupo 
R). 
 
Aminoácidos Apolares: 
 
37 
 
Apresentam radicais de hidrocarbonetos apolares ou hidrocarbonetos modificados, exceto a 
glicina. Não são solúveis em água. 
Alanina , valina, leucina e isoleucina tendem a se agrupar no interior das proteínas, estabilizando sua 
estrutura por meio de interações hidrofóbicas. 
Prolina: tem uma cadeia alifática ciclica na sua cadeia lateral. Sua amina secundária (imino) confere rigidez 
à região do polipeptídeo onde está presente. 
Glicina: É o que tem a estrutura mais simples. Embora esteja classificada como apolar, sua cadeia lateral é 
muito pequena para contribuir com as interações hidrofóbicas 
Metionina possui um grupamento tioéter apolar (contendo enxofre) na sua cadeia lateral 
 
Aminoácidos polares sem carga: 
 
 São mais hidrofílicos que os aminoácidos apolares porque contém grupamentos funcionais capazes de 
fazer pontes de hidrogênio com a água. 
A polaridade as serina e da treonina é devida aos seus grupamentos hidroxila (–OH). 
A polaridade da cisteína é devida ao seu grupamento sulfidrila (-SH). 
Os grupamentos amida conferem polaridade às cadeias laterais da asparagina e da glutamina 
Asparagina e glutamina são amidas de outros dois aminoácidos também encontrados em proteínas: 
aspartato e glutamato 
 
Aminoácidos polares com carga + (básicos): 
 
 
Aminoácidos polares com carga - (ácidos) 
 
Apresentam carga elétrica positiva em pH fisiológico 
Lisina contém uma amina primária 
Arginina contém um grupamento guanidino 
Histidina contém um grupamento imidazol 
Apresentam radicais com grupo carboxílico. São hidrófilos, possuem 
grupos carboxila em suas cadeias laterais, além daquele presente em 
todos os aminoácidos. 
Aspartato Presente em grandes quantidades no aspargo. É uma fonte de 
energia de rápida atuação. 
Glutamato Presente em grandes quantidades no trigo e soja. É uma fonte 
de energia de rápida atuação. 
38 
 
Classificação dos aminoácidos de acordo com o grupo R (cadeia lateral) 
 
 
Os aminoácidos podem se comportar como ácidos e como bases 
Os aminoácidos podem agir como ácidos e bases quando dissolvido em água. Aminoácidos com 
esta característica são denominados de anfótero. 
 
 Doador de H+ Aceptor de H+ 
 
 
 
 
 
 
Substância anfotérica, ou anfólito, ou anfiprótico 
Este comportamento acontece devido a presença dos dois grupos substituintes, carboxila e amina, sendo 
doadores e receptores de elétrons em uma mesma estrutura. Por apresentar, então, estes momentos dipolos, 
os aminoácidos apresentam uma curva de titulação característica. A curva de titulação caracteriza-se 
pela adição ou remoção gradual de prótons. 
 
Ela fornece várias informações importantes como: 
• Fornece uma medida quantitativa do pK de cada um dos dois grupos ionizáveis. 
• A curva de titulação pode mostras regiões de poder tamponante. 
• As curvas de titulação predizem a carga elétrica dos aminoácidos: 
Representado pelo pI= ponto isoelétrico ou pH isoeletivo. 
• Este valor para cada aminoácido determinará o movimento de cargas pelos eletrodos. 
O aminoácido glicina, quando titulado com uma base forte, o hidróxido de sódio (NaOH) produz 
uma curva característica de onde podem ser extraídas informações valiosas sobre o comportamento químico 
deste aminoácido. (visto em aula prática) 
 
Os polipeptídeos e a formação de ligação peptídica 
Os polipeptídeos são polímeros lineares compostos de aminoácidos ligados covalentemente entre si 
por ligações amida do grupo α−COOH de um aminoácido com o grupo α−NH2 de outro, com a remoção da 
água (reação de condensação) para formar ligações peptídicas. 
Formação da ligação peptídica 
 
 
39 
 
Após incorporação a peptídeos, os aminoácidos individuais são denominados resíduos de 
aminoácidos. A estrutura que contém dois resíduos de aminoácidos é chamada dipeptídeo; com três 
aminoácidos tripeptídeo, etc. Quando um grande número de aminoácidos está unidos dessa forma, o produto 
é denominado polipeptídeo. 
 
Proteínas 
As proteínas podem conter centenas ou milhares de resíduos de aminoácidos. Os polipeptídeos são 
geralmente representados com o grupo amino livre chamado aminoterminal ou N−terminal à esquerda e o 
grupo carboxílico livre denominado carbóxi−terminal ou C−terminal à direita. 
 
 Cadeia Polipeptídica 
 
As proteínas são componentes essenciais à matéria viva. Atuam como catalizadores (enzimas), 
transportadores (oxigênio, vitaminas, fármacos, lipídeos, ferro, cobre, etc.), armazenamento (caseína do 
leite), proteção imune (anticorpos), reguladores (insulina, glucagon), movimento (actina e miosina), 
estruturais (colágeno), transmissão dos impulsos nervosos (neurotransmissores) e o controle do crescimento 
e diferenciação celular (fatores de crescimento). 
 
Funções de grande importância fisiológica das proteínas: 
Juntamente com os glicídios e os lipídeos, as proteínas constituem a alimentação básica dos animais. 
No entanto, podemos dizer que as proteínas são ainda mais importantes, pois são fundamentais na estrutura, 
funcionamento e reprodução de todas as células vivas. 
Devido ao número incrivelmente elevado de diferentes moléculas proteicas que podem ser fabricadas 
pelos organismos, cujas propriedades serão reflexo direto da sequência de aminoácidos na cadeia 
polipeptídica, a natureza, aproveitando-se desta particularidade, atribui inúmeras funções para as proteínas. 
1. De acordo com a sua natureza química; 
2. De acordo com seu papel biológico; 
3. De acordo com seu valor nutritivo. 
Assim podemos identificar, classes de proteínas de acordo com suas funções biológicas: 
 
De acordo com a sua natureza química 
• Simples→ consistem somente de cadeias polipeptídicas → homoproteínas ou holoproteínas 
 São as que por hidrólise, fornecem exclusivamente os aa. Estas proteínas de acordo com a 
solubilidade, as condições de coagulação, o comportamento frente a um aquecimento, as precipitações com 
sais, etc, são agrupadas em: 
❖ Protoaminas: são proteínas de caráter básico, solúveis em água e incoaguláveis pelo calor. 
 Salmina (esperma de salmão), Chupeína (esperma de arenque), Estorina (esperma de esturjão). 
❖ Histonas: proteínas solúveis em água e insolúveis em solução de amônia e coaguláveis pelo calor. 
Hemoglobina (sangue), escombrina (esperma de cavalo). 
40 
 
❖ Albuminas: são proteínas solúveis na água, solúveis em soluções diluídas de sais e coaguláveis pelo calor. 
 Ovoalbumina (clara de ovo), lactoglobulina (leite), soroalbumina (soro sanguíneo). 
❖ Globulinas: são proteínas insolúveis em água, solúveis em solução de sais e coaguláveis pelo calor 
Ovoglobulina (ovo), lactoglobulina (leite), soroblobulina (soro sanguíneo), amandina (amêndoas). 
❖ Glutelinas: são proteínas insolúveis em água, solúveis em soluções de ácidos ou bases e, coaguláveis pelo 
calor. Glutenina (trigo). 
❖ Prolaminas ou gliadinas: são proteínas insolúveis em água, em soluções de sais, soluções de ácidos e 
soluções de bases. Zeína (milho), gliadina (trigo), linina (malte). 
❖ Albuminóides: são proteínas que apresentam função de suporte ou proteção; são insolúveis em água, 
soluções de sais e soluções de bases. Queratina (cabelo, cascos, unhas, chifres), fibroína (seda), elastina 
(tendões). 
 
• Proteínas conjugadas, complexas ou heteroproteínas→ além das cadeias polipeptídicas, possuem 
componentes orgânicos e inorgânicos. A porção não-peptídica é denominada grupo prostético. Asmais 
importantes proteínas conjugadas são: nucleoproteínas, lipoproteínas, fosfoproteínas, metaloproteínas, 
glicoproteínas, hemoproteínas e flavoproteínas. 
❖ Glicoproteínas: grupo prostético = glicídeo. Mucina (saliva), osseomucóide (ossos), gonadotrofina 
coriônica (ovário), tendomucóide (tendões). 
❖ Fosfoproteínas: grupo prostético = ácido fosfórico. Caseina (leite), vitelina (gema do ovo). 
❖ Cromoproteínas: grupo prostético = pigmento (substância colorida). Hemoglobina (sangue dos 
vertebrados), clorofila (vegetais verdes), hemocianina (sangue dos invertebrados). 
❖ Nucleoproteínas: grupo prostético = ácido nucleico (RNA ou ARN = ácido ribonucleico e DNA ou ADN 
= ácido desoxirribonucleico). Citoglobulinas (citoplasma), nucleoplasma (núcleos celulares). 
❖ Metaloproteínas: grupo prostético = metal. Hemoglobina (sangue). 
❖ Lipoproteínas: grupo prostético = ácidos graxos 
❖ Lecitoproteínas: grupo prostético = lecitina 
• Proteínas derivadas → São as derivadas da hidrólise parcial de proteínas naturais. Essas proteínas são 
produzidas durante a digestão das proteínas naturais do organismo. Proteanas, metaproteínas, proteínas 
coaguladas, proteosas, peptonas, polipeptídeos. 
 
Seu papel biológico 
• Proteínas Estruturais ou de Construção→ são as responsáveis pela construção dos tecidos. 
Colágeno (ossos, cartilagem, tendões e pele); Queratina (pelos, cabelo, unha); Miosina (músculos 
responsáveis pela contração); Albumina (plasma sanguíneo); Hemoglobina (hemáceas – transporta gases). 
• Proteínas Reguladoras → são as que controlam e regulam as funções orgânicas. 
Enzimas (são catalisadoras das reações do metabolismo: amilase, maltase, pepsina, etc); Hormônios (regulam 
as funções orgânicas: insulina, gastrina ACTH e etc). 
• Proteínas Protetoras ou de Defesa→ são os anticorpos que defendem o organismo e são produzidos por 
células específicas do sistema imunológico, chamadas linfócitos. 
Antitoxinas: neutralizam as toxinas dos agentes de infecção, como as bactérias; Aglutininas: aglutinam certos 
agentes de infecção; Opsoninas: tornam os agentes de infecção mais facilmente atacados pelos fagócitos; 
Lisinas: dissolvem certos agentes de infecção. 
 
Valor Nutritivo 
• Proteínas Completas → são as que provêm e mantêm o ser vivo. 
Caseína (leite); Ovoalbuminas e ovovitelinas (ovo); Glicinina (soja); Edestina e glutenina (cereais); 
Lactoalbuminas (leite e queijo); Albumina e miosina (carne); Excelsina (castanha do Pará) 
41 
 
• Proteínas semi-completas → são as que provêm, mas não mantêm o ser vivo. 
Gliadina (trigo); Legunina (ervilha); Faseolina (feijão); Legumelina (soja). 
• Proteínas incompletas ou não completas→ são as proteínas incapazes de prover e manter a vida. 
Zeína (milho – falta triptofano e tirosina); Gelatina (falta triptofano e tirosina). 
 
Importâncias fisiológica das proteínas 
 
 
Propriedades Físicas 
As proteínas são substâncias sólidas, incolores, insolúveis em solventes orgânicos, e algumas 
solúveis em água, enquanto outras solúveis em soluções de sais, ácidos ou bases, produzindo coloides. 
As proteínas variam amplamente em suas massas moleculares. 
 
Proteínas e suas massas molares 
 
Exemplos: 
➢ Gliadina: 28.000 Da 
➢ Ovoalbunina: 45.000 Da 
➢ Soroglobulina: 180.000Da 
➢ Caseína: 375.000 Da 
➢ Fribrinogênio: 450.000 Da 
➢ Tiroglobulina: 630.000 Da 
➢ Hemocianina: 2.800.000 Da 
➢ Vírus: 250.000.000 Da 
 
42 
 
As proteínas contêm vários grupos funcionais. 
• As proteínas podem interagir entre si ou com outras macromoléculas para formar associações complexas. 
• Algumas proteínas são bastante rígidas, enquanto outras apresentam flexibilidade limitada. 
• As propriedades fundamentais das proteínas permitem que elas participem de ampla variedade de funções. 
• As proteínas podem interagir entre si ou com outras macromoléculas para formar associações complexas. 
• Algumas proteínas são bastante rígidas, enquanto outras apresentam flexibilidade limitada. 
• Contém sempre: 
➢ elementos organógenos: C, H, O, N 
➢ menor prorporção: S, P, I, Br 
 
São muitas as fontes, e o número de proteínas existentes na Natureza é praticamente infinito, embora 
o número de  aminoácidos que as constituem seja bastante reduzido, em torno de 20. Isto ocorre porque o 
número de associações dos  aminoácidos (aa) se dá: 
• 3  aa diferentes: A, B e C→ 6 tripeptídeos: ABC, ACB, BAC, BCA, CAB e CBA. 
• 4  aa diferentes: A, B, C e D→ 24 tetrapeptídeos (4! = 4 x 3 x 2 x 1 = 24) 
• 10  aa diferentes → conduzem a 3.628.800 de decapeptídeos, (10! = 10 x 9 x 8 x 7 x 6 x ...) 
 
Estrutura das proteínas 
 A estrutura das proteínas é extraordinariamente complexa e seu estudo requer o conhecimento dos 
vários níveis de organização. A distinção dos níveis de organização é realizada em termos de natureza das 
interações necessárias para a sua manutenção. Destingem-se quatro níveis de organização existentes nas 
proteínas. Os conceitos a seguir destinam-se fundamentalmente a melhor compreensão das 
estruturas proteicas, pois existem casos de sobreposição entre os diferentes níveis de organização. 
• Primária → número, espécie e a sequência dos aminoácidos unidos por ligações peptídicas e pontes 
dissulfeto. É especificada por informação genética. É o nível estrutural mais simples e importante, pois 
o arranjo espacial da molécula deriva desse sequenciamento. A estrutura primária pode variar em três 
aspectos: número, sequência e natureza dos aminoácidos. A função de uma proteína depende de sua 
sequência de aminoácidos. Uma simples troca na sequência pode resultar em uma doença genética. A 
hidrólise de peptídeos e proteínas com ácidos dá origem a uma mistura de alfa-aminoácidos. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
• Secundária → arranjos regulares e recorrentes da cadeia polipeptídica (α−hélice e folha β pregueada). 
A estrutura secundária, refere-se às estruturas dobradas sobre si mesmas que se formam em um 
polipeptídeo, devido às interações entre os átomos da espinha dorsal. (A espinha dorsal refere-se apenas à 
cadeia polipeptídica que não é dos grupos R, logo, o que queremos dizer é que a estrutura secundária não 
envolve átomos do grupo R). Os tipos mais comuns de estruturas secundárias são a α-hélice e a folha-β 
pregueada. As formas de ambas as estruturas são mantidas por ligações de hidrogênio, que se formam entre o 
O da carbonila de um aminoácido e o H do grupo amino de outro. 
 
43 
 
 
 Folha β pregueada α−hélice 
 
Numa α-hélice, a carbonila (C=O) de um aminoácido tem hidrogênio H ligado ao grupo (N-H) de 
outro aminoácido que está quatro posições depois na cadeia. (Por ex., a carbonila do aminoácido 1 formaria 
uma ligação de hidrogênio com o N-H do aminoácido 5). Este padrão de ligação leva a cadeia polipeptídica a 
uma estrutura helicoidal que se assemelha a uma fita enrolada, sendo que cada volta da hélice contém 3,6 
aminoácidos. Os grupos R dos aminoácidos se fixam na parte externa da α-hélice, onde eles estão livres para 
interagir. 
Numa folha-β pregueada, dois ou mais segmentos de uma cadeia polipeptídica se alinham uns 
próximos aos outros, formando uma estrutura parecida com uma folha dobrada, mantida por ligações de 
hidrogênio. As ligações de hidrogênio se formam entre os grupos carbonila e amino da espinha dorsal, 
enquanto os grupos R se estendem acima e abaixo do plano da folha. As fitas de uma folha-β pregueada podem 
ser paralelas, apontando para a mesma direção (o que significa que seus terminais N- e C- são 
correspondentes), ou antiparalelas, apontando para direções opostas (ou seja, o terminal N- de uma fita fica 
próximo ao terminal C- da outra). 
Muitas proteínas contêm tanto as hélices alfa quanto as folhas β pregueadas, embora algumas 
contenham apenas um tipo de estrutura secundária. 
 
• Terciária → pregueamento não periódico da cadeiapolipeptídica, formando uma estrutura 
tridimensional estável. 
A estrutura geral tridimensional de um polipeptídeo é chamada de sua estrutura terciária. A estrutura 
terciária é principalmente resultante das interações entre os grupos R dos aminoácidos que compõem a 
proteína. Descreve a conformação específica da cadeia polipeptídica secundária que resulta numa estrutura 
mais compacta onde os átomos ocupam posições específicas. O dobramento protéico é um processo no qual 
uma molécula não organizada, nascente (recentemente sintetizada) adquire uma estrutura altamente organizada 
como consequência de interações entre as cadeias laterais presentes na sua estrutura primária. A estrutura 
terciária apresenta várias características importantes: 
• Muitos polipeptídeos dobram de modo que os resíduos de aminoácidos que estão distantes um do outro na 
estrutura primária podem estar próximos na estrutura terciária. 
• Devido ao empacotamento eficiente pelo dobramento da cadeia polipeptídica, as proteínas globulares são 
compactas. Durante o processo, a maioria das moléculas de água são excluídas do interior da proteína tornando 
possível interações entre grupos polares e não−polares. 
• Algumas cadeias polipeptídicas dobram-se em duas ou mais regiões compactas conectadas por um segmento 
flexível de cadeia polipeptídica. Essas unidades globulares compactas, chamadas domínios, são formadas por 
30 a 400 resíduos de aminoácidos. 
A estrutura terciária tridimensional das proteínas é estabilizada por interações entre as cadeias laterais: 
Ligação de Hidrogênio: formada pela interação ou atração entre: - oxigênio da carboxila de um aa e hidrogênio 
do grupo amino de outro/ - oxigênio da carboxila de um aa e hidrogênio do grupo carboxila de outro. 
44 
 
Ligação Iônica: formada pela atração entre as cadeias laterais dos aa ácidos e aa básicos. 
Ligação hidrófobica ou apolar: formada pela interação de radicais apolares como: metil, etil, metileno, etc; dos 
aa constituintes da molécula. 
Ligação ou ponte dissulfeto: formada pela união de grupos –SH dos aa chamados de cisteína. são muito mais 
fortes que os outros tipos de ligações que contribuem para a estrutura terciária. Elas atuam como "pinos 
moleculares de segurança", mantendo partes específicas do polipeptídeo firmemente presas uma à outra. 
 
 
 
• Quaternária → arranjo espacial de duas ou mais cadeias polipeptídicas (ou subunidades proteicas) 
com a formação de complexos tridimensionais. 
Muitas proteínas são constituídas por uma cadeia única de polipeptídeos e têm apenas três níveis de 
estrutura. No entanto, algumas proteínas são constituídas por várias cadeias polipeptídicas, também conhecidas 
como subunidades. Quando estas subunidades se juntam, dão à proteína sua estrutura quaternária. 
Já encontramos um exemplo de uma proteína com estrutura quaternária: a hemoglobina. Como 
mencionado anteriormente, a hemoglobina transporta o oxigênio no sangue e é composta por quatro 
subunidades, duas de cada um dos tipos α e β. Outro exemplo é a DNA polimerase, uma enzima que sintetiza 
novas cadeias de DNA e é composta por dez subunidades. 
Em geral, os mesmos tipos de interações que contribuem para a estrutura terciária (principalmente 
interações fracas, como ligações de hidrogênio e forças de dispersão de London) também mantêm as 
subunidades juntas para formar a estrutura quaternária. 
 
Estruturas das proteínas 
 
 
45 
 
Desnaturação 
 
Cada proteína tem sua própria forma. Se a temperatura ou o pH do ambiente de uma proteína são 
alterados, ou se ela é exposta a substâncias químicas, essas interações podem ser interrompidas, fazendo com 
que a proteína perca sua estrutura tridimensional e torne-se uma sequência de caracteres não-estruturada de 
aminoácidos. Quando uma proteína perde sua estrutura de ordem superior, mas não sua sequência primária, é 
chamada de desnaturada. As proteínas desnaturadas são geralmente não-funcionais. 
• A desnaturação de uma proteína é a desorganização das estruturas quaternárias, terciárias e 
secundárias. 
• Agentes desnaturantes são os que provocam a desorganização. 
São eles: - agentes físicos (calor, radiações UV, alta pressão e ultra som) 
 - agentes químicos (ácidos fortes, bases fortes, metais pesados e uréia) 
Em algumas proteínas, a desnaturação pode ser revertida. Contanto que a estrutura primária do 
polipeptídeo ainda esteja intacta, ela pode ser capaz de redobrar-se em sua forma funcional se for devolvida 
ao seu ambiente normal. Outras vezes, no entanto, a desnaturação é permanente. Um exemplo de desnaturação 
irreversível de proteína é quando um ovo é frito. A proteína albumina da clara do ovo torna-se opaca e sólida 
pela desnaturação provocada pelo calor do fogão e não retornará ao seu estado original de ovo cru, mesmo 
quando esfriar. 
 
Pesquisadores descobriram que algumas proteínas podem reenovelar após a desnaturação, mesmo 
quando estão isoladas num tubo de ensaio. Uma vez que essas proteínas podem, por si mesmas, ir de não-
estruturadas a reenoveladas, suas sequências de aminoácidos devem conter toda a informação necessária para 
o seu reenovelamento. No entanto, nem todas as proteínas são capazes desse truque, e parece ser mais 
complicado entender o modo como as proteínas se enovelam normalmente numa célula. Muitas proteínas não 
se enovelam sozinhas, mas precisam da assistência de uma proteína chaperone (chaperoninas). 
 
A proteína desnaturada apresenta as seguintes alterações: 
a) Físicas: aumento da viscosidade; não podem ser cristalizadas ou autoorganizadas. 
b) Químicas: maior reatividade: devido a exposição de grupos químicos que estavam encobertos por 
estruturas; diminuição da solubilidade do PHi e, conseqüente precipitação. 
c) Biológicas: perda de suas propriedades enzimáticas, antigênicas e hormonais; facilmente digeridas por 
enzimas hidrolíticas. 
Floculação: é um processo reversível de precipitação, porque pode-se solubilizar a proteína pela adição de 
base ou ácido. 
 Coagulação: é a desnaturação drástica, ou seja, é um processo irreversível de precipitação, porque não se 
pode mais solubilizar a proteína. 
 
 
 
 
Desnaturação 
46 
 
Chaperonas e chaperoninas 
Chaperonas 
Constituem uma família de muitas proteínas diferentes com função semelhante: elas usam energia da 
hidrólise de ATP para desnovelar proteínas, possibilitando novo enovelamento, dessa vez na forma correta ou 
no lugar correto. 
Propriedades: 
1) Interações com proteínas desdobradas ou parcialmente dobradas. Por exemplo, as correntes ribossomos 
emergentes nascentes, ou cadeias estendidas que estão sendo translocadas para através de membranas 
subcelulares; 
2) Estabilizar conformações não nativas e facilitar o correto dobramento de proteínas; 
3) Eles não interagem com proteínas no estado nativo, nem fazem parte da estrutura final; 
4) Alguns acompanhantes não são específicos e interagem com uma ampla variedade de proteínas. Outros, no 
entanto, são específicos para seus alvos. 
5) Eles frequentemente acoplam a fixação de ATP/hidrólise no processo de dobragem. 
6) Eles são essenciais para a viabilidade, e sua expressão é frequentemente induzida pelo estresse celular. 
Função: 
 Evitar associações ou agregações inadequadas de resíduos hidrofóbicos expostos na 
superfície e direcionar seus substratos para o correto dobramento, transporte ou degradação. 
 
Enovelamento por chaperonas 
 
 
Chaperoninas 
São proteínas que evitam ou revertem a associação inapropriada entre subunidades e domínios de 
proteicos durante seu processo de dobramento. São também chamadas proteínas de choque térmico devido à 
elevação da sua taxa de síntese em temperaturas altas. 
 As chaperoninas são encontradas tanto em organismos procariotos quanto eucariotos. Durante o 
processo de dobramento de uma proteína, as chaperoninas ligam-se a mesma através de interações