Bioquímica-Respostas

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Respostas Resumidas aos Problemas
Soluções completas de todos os problemas dos capítulos estão publicadas 
no Guia de estudo completo e definitivo que acompanha a obra Princí-
pios de Bioquímica. As respostas de todos os problemas numéricos estão 
expressas com o número correto de dígitos significativos.
Capítulo 1
 1. (a) Diâmetro da célula ampliada 5 500 mm (b) 2,7 3 1012 moléculas 
de actina (c) 36.000 mitocôndrias (d) 3,9 3 1010 moléculas de glicose 
(e) 50 moléculas de glicose por molécula de hexocinase.
 2. (a) 1 3 10212g 5 1 pg (b) 10% (c) 5%.
 3. (a) 1,6 mm; 800 vezes mais comprido do que a célula; o DNA deve 
estar firmemente enrolado. (b) 4.000 proteínas.
 4. (a) A taxa metabólica é limitada pela difusão, por sua vez limitada 
pela área da superfície (b) 12 mm21 para a bactéria; 0,04 mm21 para a 
ameba; a relação superfície-volume é 300 vezes maior na bactéria.
 5. 2 3 106 s (em torno de 23 dias).
 6. As moléculas de vitamina das duas fontes são idênticas; o corpo não 
consegue distinguir a fonte; somente impurezas associadas poderiam 
variar com a fonte.
 7.
OH
2O
P
O
O2
H
C
NH3
COO2
C
H
NH
HO
O
C
H3C
OH
OH
CH3
Amino
Aldeído
Amido
Metil
Amino
Carboxila
Fosforila
Hidroxilas
Hidroxila
Carboxila
Hidroxila
Metila
Carboxila
Hidroxila
Metil
Amino
Hidroxilas
Hidroxila
H
H C OH
CH2
H
C
H H
H
H
C
OH
O
H
HC
C
H
C
C
CH3
CH2
CH2
OH
H
H
O
HO
H
H C OH
H C OH
H
C
OH
Hidroxila
CH2
C
OH
O
C
C
C
CH
(a) (b)
(c) (d)
(e) (f )
COO2
1
1
H3N
1
H3N
 8. 
HO
CH3C
H
H
NCH2
OH
C*
H
HO
CH3
Os dois enantiômeros têm interações diferentes com um “receptor” 
quiral biológico (uma proteína).
 9. (a) Somente os aminoácidos têm grupos amino; a separação pode 
ser com base na carga ou na afinidade de ligação desses grupos. Os 
ácidos graxos são menos solúveis em água do que os aminoácidos, e 
os dois tipos de moléculas também diferem em formato e tamanho – 
cada uma dessas diferenças de propriedades pode servir de base para 
separação. (b) A molécula de glicose é menor do que um nucleotídeo; 
a separação pode se basear no tamanho. A base nitrogenada e/ou o 
grupo fosfato também dota os nucleotídeos com características (solu-
bilidade, carga) que podem ser usadas para separá-los da glicose.
 10. É improvável que o silício possa servir como o elemento constituin-
te fundamental para a vida, especialmente em uma atmosfera de O2 
como a da Terra. Longas cadeias de átomos de silício não são facil-
mente sintetizadas; as macromoléculas necessárias para as funções 
mais complexas não seriam formadas facilmente. O oxigênio rompe 
ligações entre átomos de silício, e as ligações oxigênio-silício são ex-
tremamente estáveis e difíceis de romper, impedindo a formação e a 
quebra de ligações, o que é essencial para os processos vitais.
 11. Somente um enantiômero do fármaco foi fisiologicamente ativo. A de-
xedrina consiste em um enantiômero simples; a benzedrina consiste 
em uma mistura racêmica.
 12. (a) 3 grupos de ácido fosfórico; a-D-ribose; guanina (b) Colina; ácido 
fosfórico; glicerol; ácido oleico; ácido palmítico (c) Tirosina; 2 glici-
nas; fenilalanina; metionina.
 13. (a) CH2O; C3H6O3.
(b)
H
H
C
H
C
C
O O
OH
HC
OH
HO
H
H
C
HO
C
C
C
H
C
C
OH
HO
HOH
C
H
C
C OH
H
H
OH
OH
C
H
C
C
H
OH
H OH
OH
HO C
H
C
C
OH
H
H
OH H
C C
O
H
H C
OH
OH
H
H
C C
O
H
H C
H
H
C C
O
H
H C
H
OH
OH
H
C C
O
H
H C
HOH
OH
CH C
OH
H
H
C
O
HC
H
C
OH
H
H
1 2 3
4 5 6
7 8 9
10 11 12
H
HO
HO
HO
HO
H
HO
H
(c) X contém um centro quiral; elimina todos, exceto 6 e 8. (d) X 
contém um grupo funcional ácido; elimina 8; a estrutura 6 é consis-
tente com todos os dados. (e) A estrutura 6; não é possível distinguir 
entre os dois possíveis enantiômeros.
 14. O composto mostrado é o (R)-propanolol; o carbono que carrega o 
grupo hidroxila é o quiral. O (S)-propanolol tem a estrutura:
O N
H
OH
*
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 15. O composto mostrado é o (S,S)-metilfenidato. O (R,R)- metilfenidato 
tem a estrutura:
H
O
NH
*
*
O
Os carbonos quirais estão indicados com asterisco.
 16. (a) Um DG° mais negativo corresponde a um maior Keq para a rea-
ção de ligação, de forma que o equilíbrio é desviado no sentido da 
formação dos produtos e ligação mais forte – e, por isso, de um gosto 
mais doce e uma DMR maior. (b) Ensaios de gosto doce, com base 
em animais, são muito demorados. Um programa de computador para 
predizer o nível de doçura, mesmo que nem sempre totalmente preci-
so, permite aos químicos projetar adoçantes eficazes muito mais rapi-
damente. As moléculas candidatas podem então ser testadas por meio 
dos ensaios convencionais. (c) A variação de 0,25 a 0,4 nm corres-
ponde ao comprimento de cerca de 1,5 a 2,5 ligações simples. A figura 
a seguir pode ser usada para a construção de uma régua aproximada; 
todos os átomos no retângulo vermelho-claro estão entre 0,25 e 0,4 
nm do início da régua.
Existem muitos grupos AH-B possíveis nas moléculas; alguns estão 
mostrados aqui.
Desoxissacarose
H
H
H
H
H
H H
H
O
O
H
OH
OHOH
OH
OH
HO
HOO
Sacarose
H
H
HO
H
H
H H
H
O
O
H
OH
OHOH
OH
OH
HO
HOO
D-Triptofano
OH
N
H
O
NH 2
Sacarina
S
O
O
O
NH
Aspartame
H
N
O
O
OO
OH
CH 3
NH 2
6-Cloro-D-triptofano
OH
Cl NH
O
NH 2
Alitame
H
N
H
N
O
O
OH
NH 2
O
S
Neotame
H
N
O
O
OO
OH
CH 3
NH
Tetrabromossacarose
H
Br
HO
H
H
H H
H
O
O
H
Br
BrOH
OH
OH
HO
BrO
Ácido sucrônico
H
N
H
N
O2N
C 9H17
HN
HO
O
1
(d) Em primeiro lugar, as moléculas têm múltiplos grupos AH-B, de 
forma que é difícil saber qual é o importante. Em segundo lugar, uma 
vez que o motivo AH-B é muito simples, muitas moléculas não doces 
terão esse grupo. (e) A sacarose e a desoxissacarose. A desoxissa-
carose não tem um dos grupos AH-B que está presente na sacarose 
e tem DMR ligeiramente mais baixa do que a da sacarose – como es-
perado se os grupos AH-B forem importantes para o sabor doce. (f) 
Existem muitos desses exemplos, aqui estão alguns: (1) o D-triptofa-
no e o 6-cloro-D-triptofano têm o mesmo grupo AH-B, mas os valores 
de DMR são muito diferentes. (2) O aspartame e o neotame têm os 
mesmos grupos AH-B, mas os valores de DMR são muito diferentes. 
(3) O neotame tem dois grupos AH-B, e o alitame tem três, porém 
o neotame é mais de cinco vezes mais doce do que o alitame. (4) A 
bromina é menos eletronegativa do que o oxigênio, e assim espera-se 
que enfraqueça os grupos AH-B, no entanto a tetrabromossacarose 
é muito mais doce do que a sacarose. (g) Pode-se elaborar qualquer 
modelo que se adapte a um conjunto definido de dados desde que 
os parâmetros sejam suficientemente “aprimorados”. Uma vez que o 
objetivo era criar um modelo para predizer o DG° de moléculas não 
testadas in vivo, os pesquisadores precisavam mostrar que o modelo 
funciona para moléculas que não haviam sido “treinadas”. O grau de 
inexatidão do grupo-teste poderia fornecer aos pesquisadores uma 
ideia de como o modelo se comportaria para moléculas novas. (h) 
A DMR está relacionada com Keq, que está relacionado exponencial-
mente com DG°; assim, a adição de uma quantidade constante à DG° 
multiplica a DMR por uma quantidade constante. Com base nos va-
lores dados com as estruturas, uma variação de 1,3 kcal/mol na DG° 
corresponde a uma variação de 10 vezes na DMR.
Capítulo 2
 1. O etanol é polar e o etano não é. O grupo ¬OH do etanol pode fazer 
ligação de hidrogênio com a água.
 2. (a) 4,76 (b) 9,19 (c) 4,0 (d) 4,82.
 3. (a) 1,51 3 1024 M (b) 3,02 3 10 27M (c) 7,76 3 10212 M.
 4. 1,1.
 5. (a) HCl ∆ H1 1 Cl2 (b) 3,3 (c) NaOH ∆ Na1 1 OH2 (d) 9,8.
 6. 1,1.
 7. 1,7 3 1029 moléculas de acetilcolina.
 8. 0,1 M HCl.
 9. (a) maior (b) mais alto (c) mais baixo.
 10. 3,3 mL.
 11. (a) RCOO2 (b) RNH2 (c) H2PO4
2 (d) HCO3
2.12. (a) 5,06 (b) 4,28 (c) 5,46 (d) 4,76 (e) 3,76.
 13. (a) 0,1 M HCl (b) 0,1 M NaOH (c) 0,1 M NaOH.
 14. (d) O bicarbonato, uma base fraca, titula ¬OH a ¬O2, tornando o 
composto mais polar e mais solúvel em água.
 15. O estômago; a forma neutra da aspirina presente em pH mais baixo é 
menos polar e atravessa a membrana mais facilmente.
 16. 9.
 17. 7,4.
 18. (a) pH 8,6 a 10,6 (b) 4/5 (c) 10 mL (d) pH 5 pKa 22.
 19. 8,9.
 20. 2,4.
 21. 6,9.
 22. 1,4.
 23. NaH2PO4 ? H2O, 5,8 g/L; Na2HPO4, 8,2 g/L.
 24. [A2 ]/[HA] 5 0,10.
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gidez, força mecânica e resistência. (b) Os resíduos de cistina (com 
ligações dissulfeto) impedem o desdobramento total da proteína.
 6. f 5 (f) e c 5 (e)
 7. (a) Curvaturas são mais prováveis nos resíduos 7 e 19; os resíduos 
Pro na configuração cis acomodam bem as voltas. (b) Os resíduos 
Cys nas posições 13 e 24 podem formar ligações dissulfeto. (c) Super-
fície externa: resíduos polares e carregados (Asp, Gln, Lys); interior: 
resíduos alifáticos e apolares (Ala, Ile); Thr, embora polar, tem um ín-
dice de hidropatia próximo de zero e, portanto, pode ser encontrado 
na superfície externa e no interior da proteína.
 8. Trinta resíduos de aminoácidos; 0,87
 9. A mioglobina é toda tridimensional. A estrutura dobrada, o “enove-
lamento da globina”, é um motivo encontrado em todas as globinas. 
O polipeptídeo se dobra em um domínio único, o qual representa a 
estrutura tridimensional inteira dessa proteína.
 10. Proteína (a), um barril b, é descrita pela curva de Ramachandran (c), 
que mostra a maioria das conformações permitidas no quadrante su-
perior esquerdo no qual estão concentrados os ângulos de ligação ca-
racterísticos da conformação b; (b) uma série de hélices a é descrita 
pela curva (d), na qual a maioria das conformações permitidas está no 
quadrante inferior esquerdo.
 11. A enzima bacteriana é uma colagenase; ela destrói a barreira de tecido 
conectivo do hospedeiro, o que permite a invasão dos tecidos pela 
bactéria. Bactérias não têm colágeno.
 12. (a) O número de DNP-valina formado por mol de proteína se iguala 
ao número de extremidades aminoterminais e, portanto, ao número 
de cadeias polipeptídicas. (b) 4 (c) Cadeias diferentes provavelmen-
te migram no gel de poliacrilamida-SDS como bandas separadas.
 13. (a); ele tem mais resíduos de aminoácidos que favorecem a estrutura 
em hélice a (ver Tabela 4-1).
 14. (a) Os resíduos aromáticos parecem ter um papel importante na esta-
bilização das fibrilas amiloides. Assim, as moléculas com substituintes 
aromáticos podem inibir a formação do amiloide por interferirem no 
empilhamento ou na associação das cadeias laterais aromáticas. (b) 
O amiloide se forma no pâncreas em associação ao diabetes tipo 2, 
assim como no cérebro na doença de Alzheimer. Embora as fibrilas 
amiloides envolvam proteínas diferentes nas duas doenças, a estru-
tura básica do amiloide é semelhante, sendo também estabilizado de 
forma semelhante em ambas, tornando-se, portanto, alvos potenciais 
de fármacos similares projetados para romper sua estrutura.
 15. (a) Fator de transcrição NFkB, também chamado de fator de trans-
formação RelA. (b) Não. Você pode obter resultados semelhantes, 
mas com as proteínas relacionadas adicionais listadas. (c) A proteína 
tem duas subunidades. Existem múltiplas variantes das subunidades, 
das quais as mais bem caracterizadas são as de 50, 52 ou 65 kDa. Elas 
pareiam umas com as outras e formam uma grande variedade de ho-
modímeros e heterodímeros. As estruturas de diversas variantes po-
dem ser encontradas no PDB. (d) O fator de transcrição NFkB é um 
dímero que se liga a sequências específicas de DNA, intensificando a 
transcrição dos genes próximos. Um desses genes codifica a cadeia 
leve k da hemoglobina, de onde se originou o nome do fator.
 16. (a) Aba é um substituto adequado para Cys, porque ambos têm 
cadeias laterais com aproximadamente o mesmo tamanho e são 
igualmente hidrofóbicos. Contudo, Aba não forma pontes dissulfeto 
e assim não será um substituto adequado se essas forem requeridas. 
(b) Existem muitas diferenças importantes entre a proteína sinte-
tizada e a protease de HIV produzida por uma célula humana, cada 
uma delas pode resultar em uma enzima sintética inativa: (1) Ape-
sar de Aba e Cys terem tamanhos e hidrofobicidades semelhantes, 
Aba pode não ser semelhante o suficiente para que a proteína se 
enovele corretamente. (2) A protease de HIV pode requerer pontes 
dissulfeto para um funcionamento adequado. (3) Muitas proteínas 
sintetizadas nos ribossomos se dobram à medida que são produzi-
das; a proteína deste estudo se dobrou somente depois que a cadeia 
estava completa. (4) As proteínas sintetizadas nos ribossomos po-
dem interagir com eles à medida que se dobram; isso não é pos-
sível no caso da proteína em estudo. (5) O citosol é uma solução 
mais complexa do que o tampão usado no estudo; algumas proteínas 
podem requerer outras proteínas específicas desconhecidas para 
o enovelamento correto. (6) As proteínas sintetizadas nas células 
com frequência requerem chaperonas para o enovelamento correto; 
essas não estão presentes no tampão do estudo. (7) Nas células, a 
protease de HIV é sintetizada como parte de uma cadeia mais longa 
que é processada proteoliticamente; a proteína do estudo foi sinteti-
zada como uma molécula simples. (c) Uma vez que a enzima é fun-
cional com a substituição de Cys por Aba, as pontes dissulfeto não 
têm papel importante na estrutura da protease. (d) Modelo 1: ela 
vai se enovelar como a L-protease. Argumento a favor: a estrutura 
covalente é a mesma (exceto pela quiralidade), assim ela deve se 
enovelar como a L-protease. Argumento contra: a quiralidade não é 
um detalhe trivial; a forma tridimensional é uma característica-chave 
das moléculas biológicas. A enzima sintética não se enovelará como 
a L-protease. Modelo 2: ela vai se enovelar como a imagem especular 
da L-protease. A favor: uma vez que os componentes individuais são 
imagens especulares daqueles da proteína nativa, ela se enovelará 
com essa forma. Contra: as interações envolvidas no enovelamento 
de uma proteína são muito complexas, assim é mais provável que a 
proteína sintética se enovele de outra forma. Modelo 3: ela se eno-
velará de outra forma. A favor: as interações envolvidas no enovela-
mento de uma proteína são muito complexas, assim é mais provável 
que a proteína sintética se dobre de outra forma. Contra: uma vez 
que os componentes individuais são imagens especulares daqueles 
da proteína nativa, ela se dobrará com essa forma. (e) Modelo 1: a 
enzima é ativa, mas só com a forma enantiômera do substrato na-
tural, e é inibida pela forma enantiômera do inibidor natural. Isso 
é consistente com a ideia de a D-protease ser a imagem especular 
da L-protease. (f) O azul de Evans é não quiral; ele se liga a ambas 
as formas da enzima. (g) Não. Uma vez que as proteases contêm 
somente L-aminoácidos e reconhecem somente L-peptídeos, a qui-
motripsina não vai digerir a D-protease. (h) Não necessariamente. 
Dependendo da enzima, qualquer um dos problemas listados em (b) 
poderá resultar em uma enzima inativa.
Capítulo 5
 1. A proteína B tem maior afinidade pelo ligante X; ela estará meio satura-
da com uma concentração de X muito mais baixa do que a proteína A. 
A proteína A tem um Ka 5 10
6 M21; a proteína B tem um Ka 5 10
9 M21.
 2. (a), (b) e (c) têm nH , 1,0. A cooperatividade negativa aparente 
na interação com o ligante pode ser causada pela presença de dois, 
ou mais, sítios de interação com o ligante com afinidades diferentes 
pelo ligante, na mesma proteína ou em diferentes proteínas na mesma 
solução. A cooperatividade negativa aparente é comumente observa-
da também nas preparações proteicas heterogêneas. Existem poucos 
casos documentados de cooperatividade negativa verdadeira.
 3. (a)diminui (b) aumenta (c) diminui (d) aumenta
 4. kd 5 8,9 3 10
25 s21.
 5. (a) 0,5 nM (atalho: Kd é equivalente à concentração do ligante quando 
u 5 0,5. (b) A proteína 2 tem a Kd mais baixa.
 6. O comportamento cooperativo da hemoglobina provém das intera-
ções entre as subunidades.
 7. (a) A observação de que a hemoglobina A (HbA; materna) está cerca 
de 60% saturada quando a pO2 for 4 kPa, enquanto a hemoglobina 
F (HbF; fetal) está mais de 90% saturada sob as mesmas condições 
fisiológicas, indica que a HbF tem maior afinidade pelo O2 do que a 
HbA. (b) A maior afinidade da HbF pelo O2 garante que o oxigênio 
fluirá na placenta, do sangue materno para o fetal. O sangue fetal se 
aproxima da saturação total onde a afinidade da HbA pelo O2 é baixa. 
(c) A observação de que a curva de saturação da HbA pelo O2 sofre 
maior inclinação após a ligação de BPG do que a HbF sugere que BPG 
se liga mais firmemente à HbA do que à HbF. A ligação diferencial do 
BPG às duas hemoglobinas pode determinar a diferença de afinidade 
pelo O2.
 8. (a) Hb Memphis (b) HbS, Hb Milwaukee, Hb Providence, possivel-
mente Hb Cowtown (c) Hb Providence.
 9. (a) Mais firmemente. A incapacidade de formar tetrâmeros limita a 
cooperatividade dessas variantes, e a curva de ligação se torna mais 
hiperbólica. Além disso, o sítio de ligação ao BPG é destruído. A liga-
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1202 R E S P O S TA S R E S U M I DA S AO S P R O B L E M A S
 10. A proteína tem quatro subunidades, com massas moleculares de 160, 
90, 90 e 60 kDa. As duas subunidade de 90 kDa (provavelmente idên-
ticas) estão unidas por uma ou mais pontes dissulfeto.
 11. (a) 12 em pH 3; 0 em pH 8; 21 em pH 11 (b) pI 5 7,8.
 12. pI ø 1; grupos carboxilato; Asp e Glu.
 13. Lys, His, Arg; os grupos fosfato com carga negativa no DNA interagem 
com os grupos laterais das histonas com carga positiva.
 14. (a) (Glu)20 (b) (Lys–Ala)3 (c) (Asn–Ser–His)5 (d) (Asn–Ser–His)5
 15. (a) A atividade específica após a etapa 1 é de 200 unidades/mg; etapa 
2, 600 unidades/mg; etapa 3, 250 unidades/mg; etapa 4, 4.000 unida-
des/mg; etapa 5, 15.000 unidades/mg; etapa 6, 15.000 unidades/mg 
(b) Etapa 4 (c) Etapa 3 (d) Sim. Na etapa 6, a atividade específica 
não aumenta; eletroforese em poliacrilamida-SDS.
 16. (a) [NaCl] 5 0,5 mM (b) [NaCl] 5 0,05 mM.
 17. C elui primeiro, B em segundo lugar, A por último.
 18. Tyr-Gly-Gly-Phe-Leu
 19.
Leu
Orn Phe
Pro
Val
Val
Pro
OrnPhe
Leu
As setas correspondem à orientação das ligações peptídicas, ¬CO 
SNH¬.
 20. 88%, 97%. A porcentagem (x) dos resíduos corretos dos aminoácidos 
liberados no ciclo n é xn/x. Todos os resíduos liberados no primeiro 
ciclo estão corretos, mesmo que a eficiência da clivagem não tenha 
sido perfeita.
 21. (a) Y(1), F(7) e R (9) (b) As posições 4 e 9; K (Lys) é mais comum 
na 4, R (Arg) não varia na 9 (c) Posições 5 e 10; E (Glu) é mais co-
mum em ambas as posições (d) Posição 2; S (Ser).
 22. (a) peptídeo 2 (b) peptídeo 1 (c) peptídeo 2 (d) peptídeo 3.
 23. (a) Qualquer cadeia polipeptídica linear tem somente dois tipos de 
grupos amino livres: um único grupo a-amino na extremidade amino-
terminal, e um grupo «-amino em cada resíduo de Lys presente na 
cadeia. Esses grupos amino reagem com FDNB e formam um derivado 
DNP-aminoácido. A insulina produz dois tipos diferentes de derivados 
a-amino-DNP, sugerindo que ela tem duas extremidades aminotermi-
nais e, portanto, duas cadeias polipeptídicas, uma com Gly aminoter-
minal e a outra com Phe aminoterminal. A Lys não está em extremida-
de aminoterminal, pois o produto DNP-lisina é «-DNP-lisina. (b) Sim. 
A cadeia A tem Gly aminoterminal; a cadeia B tem Phe aminoterminal; 
e o resíduo 29 (não terminal) na cadeia B é Lys. (c) Phe-Val-Asp-Glu-. 
O peptídeo B1 mostra que o resíduo aminoterminal é Phe. O peptídeo 
B2 também tem Val, mas ela não é aminoterminal, pois não há for-
mação de DNP-Val; ela deve estar no lado carboxílico da Phe. Assim, 
a sequência de B2 é DNP-Phe-Val. De modo semelhante, a sequên-
cia de B3 deve ser DNP-Phe-Val-Asp, e a sequência da cadeia A deve 
começar com Phe-Val-Asp-Glu-. (d) Não. A sequência aminoterminal 
conhecida da cadeia A é Phe-Val-Asn-Gln-. A Asn e a Gln aparecem na 
análise de Sanger como Asp e Glu porque a hidrólise vigorosa na etapa 
7 hidrolisa as ligações amida na Gln e na Asn (assim como as ligações 
peptídicas), formando Asp e Glu. Sanger e colaboradores não puderam 
distinguir Asp de Asn e Gln de Glu nesse estágio de sua análise. (e) A 
sequência combina exatamente com a da Figura 3-24. Cada peptídeo 
na tabela dá uma informação específica sobre quais resíduos Axn são 
Asn ou Asp e quais resíduos Glx são Gln ou Glu.
Ac1: resíduos 20-21. Esta é a única sequência Cys-Asx na cadeia A; 
existe ,1 grupo amido neste peptídeo, assim deve ser Cys-Asn:
N–Gly–Ile–Val–Glx–Glx–Cys–Cys–Ala–Ser–Val–
1 5 10
Cys–Ser–Leu–Tyr–Glx–Leu–Glx–Asx–Tyr–Cys–Asn–C
15 20
Ap15: resíduos 14-15-16. Esta é a única sequência Tyr-Glx-Leu na 
cadeia A; existe , 1 grupo amido, portanto o peptídeo deve ser Tyr-
-Glu-Leu:
N–Gly–Ile–Val–Glx–Glx–Cys–Cys–Ala–Ser–Val–
1 5 10
Cys–Ser–Leu–Tyr–Gln–Leu–Glx–Asx–Tyr–Cys–Asn–C
15 20
Ap14: resíduos 14-15-16-17. Ela tem ,1 grupo amido, e já se sabe 
que o resíduo 15 é uma Gln, portanto o resíduo 17 deve ser Glu:
N–Gly–Ile–Val–Glx–Glx–Cys–Cys–Ala–Ser–Val–
1 5 10
Cys–Ser–Leu–Tyr–Gln–Leu–Glu–Asx–Tyr–Cys–Asn–C
15 20
Ap3: resíduos 18-19-20-21. Ela tem , 2 grupos amido, e sabe-se que o 
resíduo 21 é uma Asn, portanto o resíduo 18 deve ser uma Asn:
N–Gly–Ile–Val–Glx–Glx–Cys–Cys–Ala–Ser–Val–
1 5 10
–Cys–Ser–Leu–Tyr–Gln–Leu–Glu–Asn–Tyr–Cys–Asn–C
15 20
Ap1: resíduos 17-18-19-20-21, o que faz sentido, pois os resíduos 18 
e 21 são Asn.
Ap5pa1: resíduos 1-2-3-4. Ela não tem grupos amido; portanto, o re-
síduo 4 deve ser Glu:
N–Gly–Ile–Val–Glu–Glx–Cys–Cys–Ala–Ser–Val–
1 5 10
Cys–Ser–Leu–Tyr–Gln–Leu–Glu–Asn–Tyr–Cys–Asn–C
15 20
Ap5: resíduos de 1 a 13. Ela tem , 1 grupo amido, e sabe-se que o 
resíduo 4 é Glu; portanto, o resíduo 5 deve ser Gln:
N–Gly–Ile–Val–Glu–Gln–Cys–Cys–Ala–Ser–Val–
1 5 10
Cys–Ser–Leu–Tyr–Gln–Leu–Glu–Asn–Tyr–Cys–Asn–C
15 20
Capítulo 4
 1. (a) Ligações mais curtas têm ordem de ligação mais alta (são múlti-
plas em vez de simples) e são mais fortes. A ligação peptídica C¬N é 
mais forte do que a ligação simples e está, em qualidade, a meio cami-
nho entre ligação simples e dupla. (b) A rotação da ligação peptídica 
é difícil em temperaturas fisiológicas em virtude do seu caráter de 
ligação dupla parcial.
 2. (a) As unidades estruturais principais da fibra polipeptídica da lã 
(a-queratina) são sucessivas voltas da hélice a, com distâncias de 
5,4 Å; a espiral enrolada produz o espaçamento de 5,2 Å. A fervura 
e o estiramento da fibra geram uma cadeia polipeptídica estendida 
na conformação b, com distância de cerca de 7,0 Å entre os gru-
pos R adjacentes. A fibra se encurta quando o polipeptídeo retorna 
à conformação de hélice a. (b) A lã processada encolhe quando as 
cadeias polipeptídicas são convertidas da conformação b estendida 
para a conformação nativa de hélice a na presença de calor úmido. A 
estrutura da seda – folhas b, com suas pequenas cadeias laterais de 
aminoácidos bem empacotadas – é mais estável do que a lã.
 3. , 42 ligações peptídicas por segundo.
 4. Em pH . 6, os grupos carboxílicos da poli(Glu) estão desprotonados; 
a repulsão entre os grupos carboxilato carregados negativamente leva 
ao desdobramento. De modo similar, em pH 7, os grupos amino da 
poli(Lys) estão protonados; a repulsão entre esses grupos carregados 
positivamente também leva ao desdobramento.
 5. (a) As pontes dissulfeto são ligações covalentes, que são muito mais 
fortes do que as interações não covalentes que estabilizam a maioria 
das proteínas. Elas fazem ligações intercadeias, aumentando sua ri-
 Nelson_6ed_book.indb 1202 Nelson_6ed_book.indb 1202 03/04/14 07:4903/04/14 07:49
R ES P O S TA S R E S U M I DA S AO S P R O B L E M A S 1201
 25. Misture 150 mL de acetato de sódio 0,10 M com 850 mL de ácido acé-
tico 0,10 M.
 26. Ácido acético; seu pKa está mais próximo do pH desejado.
 27. (a) 4,6 (b) 0,1 unidade de pH (c) 4 unidades de pH.
 28. 4,3.
 29. Acetato 0,13 M e ácido acético 0,07 M.
 30. 1,7.
 31. 7.
 32. (a)
Completamente
protonado
H3N C H
COOH
CH3
�
Completamente
desprotonado
H2N C H
COO�
CH3
(b) completamente protonado (c) zwitteríon (d) zwitteríon (e) 
completamente desprotonado.
 33. (a) O pH do sangue é controlado pelo sistema tampão dióxido de 
carbono-bicarbonato, CO2 1 H2O ∆ H
1 1 HCO23. Durante a hi-
poventilação, a [CO2] aumenta nos pulmões e no sangue arterial, 
levando o equilíbrio para a direita, aumentando o [H1] e baixando o 
pH. (b) Durante a hiperventilação, a [CO2] diminui nos pulmões e 
no sangue arterial, o que reduz a [H1] e aumenta o pH acima do valor 
normal de 7,4. (c) O lactato é um ácido moderadamente forte, que 
se dissocia completamente em condições fisiológicas e dessa forma 
reduz o pH do sangue e do tecido muscular. A hiperventilação remo-
ve H1, o que eleva o pH do sangue e dos tecidos antecipando-se à 
acidificação.
 34. 7,4
 35. Dissolvendo-se mais CO2 no sangue, aumenta a [H
1] no sangue e nos 
fluidos extracelulares, reduzindo o pH: CO2 (d) 1 H2O ∆ H2CO3 
∆ H1 1 HCO3
2.
 36. (a) Use a substância na sua forma surfactante para emulsificar o 
óleo derramado, colete o óleo emulsificado e troque para a forma 
não surfactante. A água se separa do óleo, e este pode ser coletado 
para uso posterior. (b) O equilíbrio se encontra fortemente para a 
direita. O ácido mais forte (com pKa mais baixo), H2CO3, doa um pró-
ton para a base conjugada do ácido mais fraco (com pKa mais alto), 
amidina. (c) A força de um surfactante depende da hidrofilicidade 
de seus grupos polares: quanto mais hidrofílico, mais poderoso é o 
surfactante. A forma amidínio do s-surf é muito mais hidrofílica do 
que a forma amidina, e ele é um surfactante muito mais poderoso. 
(d) Ponto A: amidínio; o CO2 teve tempo de sobra para reagir com 
o amidina e produzir a forma amidínio. Ponto B: amidina; o argônio 
removeu o CO2 da solução, sobrando a forma amidina. (e) A con-
dutividade aumenta quando o amidínio sem carga reage com o CO2 
e produz a forma amídina carregada. (f) A condutividade diminui 
quando o amídinio remove o CO2 o que desloca o equilíbrio para a 
forma amidina sem carga. (g) Tratar s-surf com CO2 para produzir a 
forma surfactante do amídinio e usá-lo para emulsificar o derrama-
mento. Tratar a emulsão com argônio para remover o CO2 e produzir 
a forma amidina não surfactante. O óleo será separado da água e 
poderá ser recuperado.
Capítulo 3
 1. L; determinar a configuração absoluta no carbono a e compará-la com 
as formas D e L do gliceraldeído.
 2. (a) I (b) II (c) IV (d) II (e) IV (f) II e IV (g) III (h) III (i) V ( j) III 
(k) V (l) II (m) III (n) V (o) I, III e V.
 3. (a) O pI . pKa para o grupo a-carboxila e pI , pKa para o grupo a-
-amino, de maneira que os dois grupos estão carregados (ionizados). 
(b) 1 em 2,19 3 107. O pI da alanina é 6,01. Conforme a Tabela 3-1 
e a equação de Henderson-Hasselbalch, 1/4.680 grupos carboxila e 
1/4.680 grupos amino estão sem carga. A fração de moléculas de ala-
nina com ambos os grupos não carregados é o produto dessas frações.
 4. (a) – (c)
HN
CH2
1
NH3CH
COOH
pK1 5 1,82
H1
H1
H1
N
H
1
HN
N
H
1
HN
N
HN
N
1
CH2
2
NH3CH
COO2
pKR 5 6,01
CH2
3
NH3CH
COO2
pK2 5 9,171
CH2
4
NH2CH
COO2
pH Estrutura Carga resultante Migração para
 1 1 12 Cátodo
 4 2 11 Cátodo
 8 3 0 Não migra
12 4 21 Ânodo
 5. (a) Asp (b) Met (c) Glu (d) Gly (e) Ser
 6. (a) 2 (b) 4 (c)
COO�
�
CH2
H3N H
CH3
C
CH CH3
COO�
�
CH2
NH3H
CH3
C
CH CH3
COO�
�
CH2
NH3H
CH3
C
C HH3C
COO�
�
CH2
H3N H
CH3
C
CH3C H
 7. (a) Estrutura em pH 7:
CH3
pK2 5 8,03 pK1 5 3,39
CH3H
1
H3N CH
CH3
C
O
N
H
CH C N CH
O
C O2
O
(b) A interação eletrostática entre o ânion carboxilato e o grupo amino 
protonado do zwitteríon da alanina afeta favoravelmente a ionização do 
grupo carboxila. Essa interação eletrostática favorável diminui à medida 
que aumenta o comprimento da (poli)Ala, resultando em aumento no 
pK1. (c) A ionização do grupo amino protonado destrói a interação ele-
trostática favorável observada em (b). Com o aumento da distância entre 
os grupos carregados, torna-se mais fácil a remoção do próton do grupo 
amino da (poli)Ala e dessa forma diminui o pK2. Os efeitos intramolecu-
lares das ligações amida (ligação peptídica) mantêm os valores de pKa 
mais baixos do que seriam no caso de uma amina alquil-substituída.
 8. 75.000.
 9. (a) 32.000. Os elementos são perdidos quando se forma a ligação 
peptídica, de modo que a massa molecular de um resíduo de Trp não 
é a mesma da do triptofano livre. (b) 2.
 Nelson_6ed_book.indb 1201 Nelson_6ed_book.indb 1201 03/04/14 07:4903/04/14 07:49
1204 R E S P O S TA S R E S U M I DA S AO S P R O B L E M A S
ção do oxigênio é, provavelmente, mais forte, porque o estado padrão 
na ausência de BPG é o estado R de ligação forte.
 10. (a) 1 3 1028 M (b) 5 3 1028 M (c) 8 3 1028 M 
(d) 2 3 1027 M. Observe que um rearranjo da Equação 5-8 resulta 
em [L] 5 uKd/(1 2 u).
 11. A estrutura do epítopo provavelmente fica escondida quando a G-ac-
tina polimeriza formando a F-actina.
 12. Muitos patógenos, incluindo o HIV, têm mecanismos pelos quais con-
seguem alterar repetidamente as proteínas de superfície às quais os 
componentes do sistema imune se ligam. Assim, o organismo hospe-
deiro se defronta regularmente com novos antígenos e precisa de tem-
po para montar uma resposta imune para cada um deles. Enquanto o 
sistema imune responde a uma variante, são criadas novas variantes.
 13. A ligação do ATP à miosina desencadeia sua dissociação do filamento 
fino da actina. Na ausência de ATP, actina e miosina se ligam firme-
mente uma à outra.
 14. 
(a) (d)(b) (c)
 15. (a) A cadeia L é a leve e a cadeia H é a pesada do fragmento Fab des-
sa molécula de anticorpo. A cadeia Y é a lisozima. (b) A estrutura b 
predomina nas regiões variáveis e constantes do fragmento. (c) Ca-
deia pesada do fragmento Fab, 218 resíduos de aminoácidos; cadeia 
leve do fragmento, 214; lisozima, 129. Menos de 15% da molécula da 
lisozima está em contato com o fragmento Fab. (d) Na cadeia H, os 
resíduos que parecem estar em contato com a lisozima incluem Gly31, 
Tyr32, Asp100 e Tyr101. Na cadeia L, os resíduos que parecem estar em 
contato com a lisozima incluem Tyr32, Tyr49, Tyr50 e Trp92. Na lisozima, 
os resíduos Asn19, Gly22, Tyr23, Ser24, Lys116, Gly117, Thr118, Asp119, Gln121 
e Arg125 parecem estar situados na interface antígeno-anticorpo. Nem 
todos esses resíduos estão adjacentes na estrutura primária. O eno-
velamento da cadeia polipeptídica em níveis estruturais mais elevados 
aproxima resíduos não consecutivos na formação do sítio antigênico de 
ligação.
 16. (a) A proteína com um Kd de 5 mM terá a afinidade mais alta pelo ligan-
te L. Quando o Kd for 10 mM, a duplicação de [L] de 0,2 para 0,4 mM (va-
lores bem abaixo do Kd) irá praticamente duplicar o u (o fator real de 
aumento é de 1,96). Essa é uma propriedade da curva hiperbólica; em 
baixas concentrações do ligante, u é uma função quase linear da [L]. 
Por outro lado, a duplicação da [L] de 40 para 80 mM (bem acima do Kd, 
onde a curva de ligação se aproxima do seu limite assintótico) causará 
um aumento de u por um fator de 1,1 somente. Os fatores de aumento 
são idênticos para as curvas geradas a partir da Equação 5-11. (b) 
u 5 0,998. (c) Dependendo dos valores utilizados para os diferentes 
parâmetros, pode ser obtida uma grande variedade de respostas.
 17. (a)
Célula bacterianaProteína A
Anticorpo
Miosina
O desenho não está em escala; cada célula tem uma quantidade muito 
maior de moléculas de miosina na sua superfície. (b) O ATP é necessário 
para fornecer a energiaquímica para impulsionar o movimento (ver Ca-
pítulo 13). (c) Um anticorpo que se ligue à cauda da miosina, o sítio de 
ligação da actina, bloqueará sua ligação e impedirá o movimento. Um 
anticorpo que se ligue à actina também impedirá a interação actina-
-miosina e, dessa forma, o movimento. (d) Existem duas explicações 
possíveis: (1) A tripsina atua somente nos resíduos Lys e Arg (ver Tabela 
3-6) e assim não atuará sobre muitos sítios na proteína. (2) Nem todos 
os resíduos de Arg ou Lys são igualmente acessíveis à tripsina; os sítios 
mais expostos serão clivados em primeiro lugar. (e) O modelo S1. O mo-
delo da dobradiça prevê que o complexo esfera-anticorpo-HMM (com a 
dobradiça) se mova, mas o complexo esfera-anticorpo-SHMM (sem a do-
bradiça) não se mova. O modelo S1 prevê que ambos se movam porque 
ambos os complexos incluem S1. A constatação que as esferas se movem 
com SHMM (sem dobradiça) é consistente somente com o modelo S1. 
(f) Com menos moléculas de miosina ligadas, as esferas podem tempo-
rariamente desprender-se da actina à medida que uma miosina se solta 
dela. As esferas então se movem mais lentamente, já que é necessário 
tempo para que uma segunda miosina se ligue. Em densidades mais altas 
de miosina, à medida que uma miosina se desprende, outra rapidamente 
se liga, gerando um movimento mais rápido. (g) Acima de certa densi-
dade, o que limita a velocidade do movimento é a rapidez intrínseca com 
que a miosina move as esferas. As moléculas de miosina estão se moven-
do com a velocidade máxima e a adição de mais miosina não aumentará 
a velocidade. (h) Uma vez que a força é exercida na cabeça de S1, danos 
nessa região inativariam a molécula resultante, e a SHMM seria incapaz 
de produzir movimento. (i) A cabeça de S1 deve ser mantida íntegra por 
interações não covalentes suficientemente fortes para manter a forma 
ativa da molécula.
Capítulo 6
 1. A atividade da enzima que converte açúcar em amido é destruída por 
desnaturação térmica.
 2. 2,4 3 1026 M.
 3. 9,5 3 108 anos.
 4. O complexo enzima-substrato é mais estável do que a enzima sozinha.
 5. (a) 190 Å (b) O enovelamento tridimensional da enzima aproxima 
resíduos de aminoácidos.
 6. A velocidade da reação pode ser medida pela redução na absorção 
por NADH (a 340 nm) à medida que a reação acontece. Determine o 
valor de Km; usando uma concentração de substrato bem acima do Km, 
meça a velocidade inicial (velocidade de desaparecimento de NADH 
com o tempo, medida espectrofotometricamente) em várias concen-
trações conhecidas da enzima, e desenhe uma curva de velocidade 
inicial versus concentração da enzima. A curva deve ser linear com 
uma inclinação que fornece a medida da concentração da LDH.
 7. (b), (e), (g)
 8. (a) 1,7 3 1023 M (b) 0,33; 0,67; 0,91 (c) A curva superior correspon-
de à enzima B ([X] . Km para esta enzima); a curva inferior, enzima A.
 9. (a) 400 s21 (b) 10 mM (c) a 5 2, a9 5 3 (d) Inibidor misto
 10. (a) 24 nM (b) 4 mM (V0 é exatamente a metade de Vmáx, assim [A] 5 
Km) (c) 40 mM (V0 é exatamente a metade de Vmáx, assim [A] 5 10 
vezes o Km na presença do inibidor) (d) Não. kcat /Km 5 (0,33 s
21)/
(4 3 1026 M) 5 8,25 3 1024M21s21, bem abaixo do limite de difusão 
controlada.
 11. Vmáx ø 140 mM/min; Km ø 1 3 10
25 M.
 12. (a) Vmáx 5 51,5 mM/min, Km 5 0,59 mM (b) Inibição competitiva.
 13. Km 5 2,2 mM; Vmáx 5 0,50 mmol/min.
 14. Curva A.
 15. kcat 5 2,0 3 10
7 min21.
 16. A hipótese básica da equação de Michaelis-Menten ainda persiste. A 
reação está no estado estacionário, e a velocidade é determinada por 
V0 5 k2 [ES]. As equações a serem resolvidas para a [ES] são
[E] pode ser obtida pelo rearranjo da Equação 6-19. O restante segue 
o padrão da dedução da equação de Michaelis-Menten no texto.
 17. Mr mínima 5 29.000.
 Nelson_6ed_book.indb 1204 Nelson_6ed_book.indb 1204 03/04/14 07:4903/04/14 07:49
R E S P O S TA S R E S U M I DA S AO S P R O B L E M A S 1205
 18. A atividade da enzima prostática é igual à atividade total de fosfatase 
na amostra de sangue descontando a atividade da enzima não inibida 
por tartarato, pois o tartarato inibe completamente a fosfatase ácida da 
próstata.
 19. A inibição é mista. Uma vez que o Km parece não se alterar aprecia-
velmente, esse pode ser o caso especial de inibição mista denominada 
não competitiva.
 20. A [S] na qual V0 5 Vmáx/2a9 é obtida quando todos os termos do lado 
direito da Equação 6-30, exceto Vmáx – isto é, [S]/(aKm 1 a9[S]) –, se 
igualem a ½ a9. Comece com [S]/(aKm 1 a9[S]) 5 ½ a9 e encontre o 
valor de [S].
 21. A atividade ótima ocorre quando Glu35 está protonado e Asp52 não está 
protonado.
 22. (a) Fator de incremento 5 1,96; V0 5 50 mM s
21; fator de incremento 
5 1,048.
(b) Quando a 5 2,0, a curva desvia para a direita já que o Km aumenta 
por um fator de 2. Quando a9 5 3,0, a assíntota da curva (o Vmáx) dimi-
nui por um fator de 3. Qaundo a 5 2,0 e a9 5 3,0, a curva aumenta aci-
ma da curva onde ambos a e a9 5 1,0, devido a um declínio no Km. No 
entanto, a assíntota é menor, porque Vmáx declina por um fator de 3. (c) 
Quando a 5 2,0, a intersecção em x se desloca para a direita. Quando a 
5 2,0 e a9 5 3,0, a intersecção em x se desloca para a esquerda.
 23. (a) Na enzima do tipo selvagem, o substrato é mantido na posição por 
uma ligação de hidrogênio e uma interação de dipolo iônico entre a ca-
deia lateral carregada da Arg109 e a carbonila polar do piruvato. Durante 
a catálise, a cadeia lateral da Arg109 também estabiliza o estado de tran-
sição da carbonil polarizada. Na mutante, a ligação se reduz a apenas 
uma ligação de hidrogênio, a ligação ao substrato é mais fraca, a esta-
bilização iônica do estado de transição se perde, e a atividade catalítica 
é reduzida. (b) Uma vez que Lys e Arg têm quase o mesmo tamanho e 
uma carga positiva similar, eles provavelmente têm propriedades muito 
semelhantes. Além disso, como o piruvato se liga à Arg171 por uma in-
teração iônica (provavelmente), uma mutação de Arg para Lys terá um 
efeito pequeno sobre a ligação do substrato. (c) O arranjo “bifurcado” 
alinha dois grupos positivamente carregados de resíduos de Arg com os 
oxigênios negativamente carregados do piruvato e facilita duas intera-
ções de ligação de hidrogênio e de dipolo iônico combinadas. Quando a 
Lys está presente, somente uma dessas interações é possível, reduzin-
do, assim, a força da interação. O posicionamento do substrato é menos 
preciso. (d) Ile250 interage hidrofobicamente com o anel do NADH. Esse 
tipo de interação não é possível com a cadeia lateral hidrofílica da Gln. 
(e) A estrutura está mostrada a seguir.
(f) A enzima mutante rejeita o piruvato porque o grupo metil hidro-
fóbico do substrato não irá interagir com o grupo guanidino altamente 
hidrofílico da Arg102. A mutante se liga ao oxaloacetato em virtude das 
interações iônicas fortes entre a cadeia lateral da Arg102 e o grupo car-
boxil do oxaloacetato. (g) A proteína deve ser flexível o suficiente para 
acomodar o acréscimo de volume da cadeia lateral e o substrato maior.
C
C
O
O
Asp168
His195
C
H
NH
NH
H
HN
NH
H
HN
H
NH
H
HN
H
H3C
Arg171
O
C H
HC
CH2
O
(NADH)
Oxaloa-
cetato
O
C
C
NH
N
C
H
H3C CH2
CH3
Ile250
NH
Arg109
Arg102
OH
H
C
Thr246
+
+
–
–
–
H
H
N
N
+
+
OO
Capítulo 7
 1. Com a redução do oxigênio da carbonila um grupo hidroxila, a carac-
terística química em C-1 e C-3 é a mesma; a molécula de glicerol não 
é quiral.
 2. Epímeros diferem na configuração de apenas um carbono. (a) D-
-altrose (C-2), D-glicose (C-3), D-gulose (C-4) (b) D-idose (C-2), D-
-galactose (C-3), D-alose (C-4) (c) D-arabinose (C-2), D-xilose (C-3)
 3. A formação de osazona destrói a configuração do C-2, de modo que as 
aldoses diferentes apenas na configuração do C-2 originam o mesmo 
derivado, com o mesmo ponto de fusão.
 4. Para converter a-D-glicose em b-D-glicose, quebra-se a ligação entre 
o C-1 e a hidroxila do C-5 (ver Figura 7-6). Para converter D-glicose 
em D-manose,quebra-se tanto a ligação de ¬H quanto a de ¬OH em 
C-2. A conversão entre as conformações em “cadeira” não requer o 
rompimento de ligações; essa é a distinção crucial entre configuração 
e conformação.
 5. Não; a glicose e a galactose diferem em C-4.
 6. (a) Ambos são polímeros de D-glicose, porém diferem quanto à liga-
ção glicosídica: (b1S4) na celulose e (a1S4) no glicogênio. (b) Am-
bas são hexoses, porém a glicose é uma aldo-hexose e a frutose é uma 
cetoexose. (c) Ambas são dissacarídeos, mas a maltose contém duas 
unidades de glicose ligadas (a1S4); a sacarose contém D-glicose e 
D-frutose ligadas (a142b).
 7. 
CH2OH
HO
H
HH
HO
H
O
OH
O
H
CH2
HO
H
HH
HO
OH
O
H
H
H2N
açúcar
redutor
 8. Um hemiacetal é formado quando uma aldose ou cetose se condensa 
com um álcool; um glicosídeo é formado quando um hemiacetal se 
condensa com um álcool (ver Figura 7-5).
 9. A frutose forma tanto a estrutura cíclica da piranose quanto a da fu-
ranose. O aumento da temperatura desloca o equilíbrio na direção da 
furanose, a forma menos doce.
 10. A taxa de mutarrotação é alta o suficiente, de maneira que, confor-
me a enzima consome a b-D-glicose, mais a- D-glicose é convertida à 
forma b e, ao final, toda a glicose é oxidada. A glicose-oxidase é espe-
cífica para a glicose e não detecta outros açúcares redutores (como a 
galactose), que reagem com o reagente de Fehling.
 11. (a) A medida da variação da rotação óptica ao longo do tempo. (b) A 
rotação óptica da mistura é negativa (invertida) em relação àquela da 
solução de sacarose. (c) 22,0o.
 12. Prepare uma pasta fluida de sacarose e água para o recheio, adicione 
uma pequena quantidade de sacarase (invertase) e imediatamente 
cubra com chocolate.
 13. A sacarose não tem nenhum carbono anomérico livre para passar por 
mutarrotação.
 14. 
CH2OH
HO
H
HH
HO
O
O
OH
H
H
CH2
HO
H
HH
HO
OH
O
OH
H
H
Sim. Sim
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 15. N-acetil-b-D-glicosamina é um açúcar redutor e seu C-1 pode ser oxi-
dado (ver p. 252). D-gliconato não é um açúcar redutor e seu C-1 já 
está no estado de oxidação de um ácido carboxílico. GlcN(a141a)
Glc não é um açúcar redutor e os carbonos anoméricos de ambos os 
monossacarídeos estão envolvidos na ligação glicosídica.
 16. Os humanos carecem de celulase no intestino e não conseguem de-
gradar a celulose.
 17. A celulose nativa consiste em unidades de glicose ligadas por ligações 
glicosídicas (b1S4), as quais forçam a cadeia do polímero a assumir 
uma conformação estendida. As séries paralelas dessas cadeias esten-
didas formam ligações de hidrogênio intermoleculares, agregando-as 
em fibras longas, resistentes e insolúveis. O glicogênio consiste em 
unidades de glicose unidas por ligações glicosídicas (a1S4), o que 
leva a curvaturas na cadeia e impede a formação de fibras longas. 
Além disso, o glicogênio é extremamente ramificado e, já que muitos 
dos grupos hidroxila estão expostos à água, é altamente hidratado e 
se dispersa na água.
A celulose é um material estrutural em plantas, consistente com 
a agregação lateral em fibras insolúveis. O glicogênio é uma forma de 
armazenamento de combustível em animais. Grânulos de glicogênio 
altamente hidratados, com suas muitas extremidades não redutoras, 
são rapidamente hidrolisados pela glicogênio-fosforilase para a libera-
ção de glicose-1-fosfato.
 18. A celulose é algumas vezes mais extensa, assumindo uma conforma-
ção estendida, enquanto a amilose tem estrutura helicoidal.
 19. 6.000 resíduos/s.
 20. 11 s.
 21. O modelo em esfera e bastão do dissacarídeo na Figura 7-18b não 
mostra as interações estéricas, porém, um modelo de volume atômico 
apresentando os átomos com seus tamanhos relativos reais iria expor 
alguns fortes impedimentos estéricos no confôrmero 2170o, 2170o, 
os quais não estão presentes no confôrmero 30o, 240o.
 22. As cargas negativas do sulfato de condroitina repelem umas às outras 
e forçam a molécula a uma conformação estendida. A polaridade da 
molécula atrai muitas moléculas de água, aumentando o volume mole-
cular. No sólido desidratado, cada carga negativa é contrabalanceada 
por um íon positivo, e a molécula se comprime.
 23. Resíduos de aminoácidos positivamente carregados se ligariam aos 
grupos da heparina carregados com alta carga negativa. Na verdade, 
resíduos de Lys da antitrombina III interagem com a heparina.
 24. Oito sequências possíveis, 144 ligações possíveis e 64 possibilidades 
estereoquímicas, somando um total de 73.728 permutações!
 25. 
0
Cadeias de
oligossacarídeos:
1
2
3
+
E
le
tr
of
or
es
e
 26. Oligossacarídeos, pois suas subunidades podem ser combinadas de 
mais maneiras diferentes do que as subunidades de aminoácidos dos 
oligopeptídeos. Cada grupo hidroxila pode participar das ligações gli-
cosídicas, e a configuração de cada ligação glicosídica pode ser a ou b. 
O polímero pode ser linear ou ramificado.
 27. (a) Resíduos em pontos de ramificação geram 2,3-di-O-metilglicose; 
os resíduos não ramificados geram 2,3,6-tri-O-metilglicose. (b) 3,75%.
 28. Cadeias de resíduos de D-glicose ligadas (1S6) com ramificações 
(1S3) esporádicas, com aproximadamente uma ramificação a cada 
20 resíduos.
 29. (a) Os testes envolvem a tentativa da dissolução de apenas parte da 
amostra em diferentes solventes, e, então, a análise dos materiais dissol-
vidos e não dissolvidos para avaliar se as composições diferem. (b) Para 
uma substância pura, todas as moléculas são iguais e qualquer fração. 
dissolvida apresentará a mesma composição da fração não dissolvida. 
Uma substância impura é uma mistura de mais de um componente. 
Quando tratado com um solvente específico, um dos componentes pode 
dissolver-se mais, deixando mais do outro componente para trás. Como 
resultado, as frações dissolvidas e não dissolvidas apresentam compo-
sições diferentes. (c) Um ensaio quantitativo permite que os pesquisa-
dores estejam seguros que nada da atividade seja perdido por degrada-
ção. Ao se determinar a estrutura de uma molécula, é importante que 
a amostra sob análise seja constituída somente por moléculas intactas 
(não degradadas). Se a amostra estiver contaminada com material de-
gradado, os resultados estruturais confusos possivelmente serão não 
interpretáveis. Um ensaio qualitativo detectaria a presença de ativida-
de, mesmo que a amostra estivesse significativamente degradada. (d) 
Resultados 1 e 2. O resultado 1 é consistente com a estrutura conhecida, 
pois o antígeno tipo B tem três moléculas de galactose, enquanto os 
tipos A e O têm apenas dois resíduos cada. O resultado 2 também é 
consistente, pois o tipo A tem dois aminoaçúcares (N-acetilgalactosa-
mina e N-acetilglicosamina), enquanto os tipos B e O têm apenas um 
(N-acetilglicosamina). O resultado 3 não é consistente com a estrutura 
conhecida: para o tipo A, a razão glicosamina:galactosamina é 1:1; para 
o tipo B, ela é 1:0. (e) As amostras estavam provavelmente impuras e/
ou parcialmente degradadas. Os primeiros dois resultados estavam cor-
retos possivelmente porque o método era somente semiquantitativo e, 
portanto, não tão sensível a imprecisões na dosagem. O terceiro resul-
tado é mais quantitativo e, por isso, provavelmente difere dos valores 
previstos, devido a amostras impuras ou degradadas. (f) Exoglicosida-
se. Se fosse endoglicosidase, um dos produtos de sua ação sobre o an-
tígeno O seria galactose, N-acetilglicosamina ou N-acetilgalactosamina, 
e pelo menos um desses açúcares seria capaz de inibir a degradação. 
Dado que a enzima não é inibida por nenhum desses açúcares, ela deve 
ser uma exoglicosidase, removendo somente o açúcar terminal da ca-
deia. O açúcar terminal do antígeno O é a fucose, a qual corresponde, 
portanto, ao único açúcar que poderia inibir a degradação do antígeno 
O. (g) A exoglicosidase remove a N-acetilgalactosamina do antígeno A 
e a galactosedo antígeno B. Como a fucose não é produto de nenhuma 
dessas reações, ela não impede a remoção desses açúcares, e as molé-
culas resultantes não mais serão antígenos A ou B ativos. Entretanto, os 
produtos deveriam ser ativos sobre o antígeno O, pois a degradação para 
na fucose. (h) Todos os resultados são consistentes com a Figura 10-15. 
(1) D-Fucose e L-galactose, que protegeriam contra a degradação, não 
estão presentes em nenhum dos antígenos. (2) O açúcar terminal do 
antígeno A é N-acetilgalactosamina, e esse é o único açúcar capaz de 
proteger esse antígeno da degradação. (3) O açúcar terminal do antíge-
no B é a galactose, único açúcar capaz de proteger esse antígeno.
Capítulo 8
 1. N-3 e N-7
 2. (59)GCGCAATATTTTGAGAAATATTGCGC(39), e contém um palín-
dromo. A cadeia individual pode formar estruturas de grampo e as 
duas cadeias podem formar uma estrutura cruciforme.
 3. 9,4 3 1024 g.
 4. (a) 40º (b) 0o.
 5. A hélice de RNA está na conformação A; a hélice de DNA está geral-
mente na conformação B.
 6. No DNA de eucariotos, aproximadamente 5% dos resíduos de C estão 
metilados. A 5-metilcitosina pode ser desaminada espontaneamente 
para formar timina; o par G–T resultante é um dos pareamentos in-
corretos mais comuns em células eucarióticas.
 7. Mais alto.
 8. Sem a base, o anel de ribose pode ser aberto para gerar a forma al-
deídica não cíclica. Isso, e a perda de interações de empilhamento 
de bases, podem contribuir significativamente para a flexibilidade do 
esqueleto de DNA.
 9. CGCGCGTGCGCGCGCG.
 10. O empilhamento de bases em ácidos nucleicos tende a reduzir a ab-
sorção de luz UV. A desnaturação envolve perda de empilhamento de 
bases e aumento de absorção da UV.
 11. 0,35 mg/mL.
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R E S P O S TA S R E S U M I DA S AO S P R O B L E M A S 1209
fusão. (b) Seis triacilgliceróis diferentes podem ser construídos, em 
ordem crescente de pontos de fusão:
OOO , OOP 5 OPO , PPO 5 POP , PPP
Nos quais O 5 ácido oleico e P 5 ácido palmítico. Quanto maior o 
conteúdo em ácido graxo saturado, mais alto é o ponto de fusão. (c) 
Os ácidos graxos com cadeias ramificadas aumentam a fluidez da 
membrana porque reduzem o grau de empacotamento dos lipídeos 
da membrana.
 3. A lecitina, composto anfipático, é um agente emulsificante, facilitando 
a solubilização da manteiga.
 4.
Esqualeno
 5. A hortelã é (R)-carvona; a alcaravia é (S)-carvona.
 6. 
Ácido (R)-2-aminopropanoico
COOH
CH
CH3
1
NH3
Ácido (S)-2-aminopropanoico
COOH
C
CH3
H
1
H3N
Ácido (R)-2-hidroxipropanoico Ácido (S)-2-hidroxipropanoico
COOH
C
H
OHH3C
OH
C
H
COOHH3C
 7. Unidades hidrofóbicas: (a) 2 ácidos graxos; (b), (c) e (d) 1 ácido 
graxo e a cadeia hidrocarbonada da esfingosina; (e) núcleo esteroide 
e cadeia lateral acil. Unidades hidrofílicas: (a) fosfoetanolamina; 
(b) fosfocolina; (c) D-galactose; (d) várias moléculas de açúcar; (e) 
grupo álcool (OH).
 8.
O
�O
C
 9. Pela redução das ligações duplas, o que eleva o ponto de fusão dos 
lipídeos que contêm os ácidos graxos.
 10. Os triacilgliceróis das gorduras animais (banha) são hidrolisados 
(saponificados) pelo NaOH e formam sabões muito mais solúveis em 
água do que os triacilgliceróis.
 11. Só pode ser um esfingolipídeo (esfingomielina).
 12.
O
O
O
O O
O O O
H
O
P
O
H NH3
Fosfatidilserina
 13. Cadeias acil longas e saturadas, quase sólidas na temperatura ambien-
te, formam uma camada hidrofóbica, na qual compostos polares como 
a H2O não conseguem se dissolver ou difundir.
 14. (a) O grupo ¬OH livre no C-2 e o grupo polar fosfocolina no C3 são 
hidrofílicos; o ácido graxo no C-1 da lisolecitina é hidrofóbico. (b) 
Certos esteroides como a prednisona inibem a atividade da fosfolipa-
se A2, inibindo, assim, a liberação de ácido araquidônico a partir de 
C-2. O ácido araquidônico se converte em uma grande variedade de 
eicosanoides, sendo que alguns deles causam inflamação e dor. (c) 
A fosfolipase A2 libera ácido araquidônico, precursor de outros eico-
sanoides que têm função de proteção no corpo; ela também degrada 
glicerofosfolipídeos da dieta.
 15. A parte lipídica da membrana que determina o tipo sanguíneo é o 
oligossacarídeo do grupo polar dos esfingolipídeos (ver Figura 10-15). 
Esse mesmo oligossacarídeo está ligado a determinadas glicoproteí-
nas de membrana, as quais também servem como ponto de reconhe-
cimento pelos anticorpos que distinguem grupos sanguíneos.
 16. O diacilglicerol é hidrofóbico e permanece na membrana. O inositol 
1,4,5-trifosfato é altamente polar, muito solúvel em água e se difunde 
facilmente no citosol. Ambos são segundos mensageiros.
 17. As vitaminas hidrossolúveis são excretadas mais rapidamente na uri-
na e não são armazenadas. As vitaminas lipossolúveis têm solubilida-
de muito baixa em água e são armazenadas nos lipídeos corporais.
 18. (a) Glicerol e os sais sódicos dos ácidos palmítico e esteárico. (b) 
D-glicerol-3-fosfocolina e os sais sódicos dos ácidos palmítico e oleico.
 19. Solubilidade em água: monoacilglicerol . diacilglicerol . triacilglicerol.
 20. Do eluído em primeiro lugar ao eluído em último lugar: palmitato de 
colesteril e triacilglicerol; colesterol e n-tetradecanol; fosfatidilcolina 
e fosfatidiletanolamina; esfingomielina; fosfatidilserina e palmitato.
 21. (a) Faça uma cromatografia (GLS, ou TLC em sílica gel) com os com-
ponentes de hidrolisados ácidos e compare os resultados com padrões 
conhecidos. Hidrolisado de esfingomielina: esfingosina, ácidos gra-
xos, fosfocolina, colina e fosfato; hidrolisado de cerebrosídeo: es-
fingosina, ácidos graxos, açúcares, mas sem fosfato. (b) A hidrólise 
alcalina forte da esfingomielina gera esfingosina; fosfatidilcolina gera 
glicerol. Detecte os componentes do hidrolisado em cromatogramas 
de camada delgada comparando-os com padrões ou por sua reação 
diferencial com FDNB (somente a esfingosina reage e forma um com-
posto colorido). O tratamento com fosfolipase A1 ou A2 libera ácidos 
graxos da fosfatidilserina, mas não da esfingomielina.
 22. Fosfatidiletanolamina e fosfatidilserina.
 23. (a) GM1 e globosídeo. A glicose e a galactose são hexoses, de for-
ma que “hexose” na relação molar se refere a glicose 1 galactose. 
As proporções para os quatro gangliosídeos são: GM1, 1:3:1:1; GM2, 
1:2:1:1; GM3, 1:2:0:1; globosídeo, 1:3:1:0. (b) Sim. A proporção com-
bina com GM2, o gangliosídeo esperado na doença de Tay-Sachs (ver 
Quadro 10-1, Figura Q-1) (c) Essa análise é semelhante à utilizada 
por Sanger para determinar a sequência de aminoácidos da insulina. 
A análise dos fragmentos revela somente sua composição, não sua se-
quência, mas como cada fragmento se origina da remoção sequencial 
de um açúcar, é possível tirar conclusões sobre a sequência. A estru-
tura do assialogangliosídeo normal é a ceramida – glicose-galactose-
-galactosamina-galactose – coerente com o Quadro 10-1 (excluindo 
Neu5Ac, removida antes da hidrólise). (d) O assialogangliosídeo de 
Tay-Sachs é ceramida-glicose-galactose-galactosamina, coerente com 
o Quadro 10-1 (e) A estrutura do assialogangliosídeo normal GM1 
é: ceramida-glicose (2 ¬OH envolvidos em ligações glicosídicas; 
1¬OH envolvido na estrutura do anel; 3 ¬OH (2,3,6) livres para 
metilação)-galactose (2 ¬OH em ligações; 1 ¬OH no anel; 3 ¬OH 
(2,4,6) livres para metilação)-galactosamina (2 ¬OH em ligações; 
1 ¬OH no anel; 1¬NH2 em vez de 1 ¬OH; 2 ¬OH (4,6) livres para 
metilação)-galactose (1 ¬OH na ligação; 1 ¬OH no anel; 4 ¬OH 
(2,3,4,6) livres para metilação) (f) Estão faltando duas informações-
-chave: quais são as ligações entre os açúcares? Onde o Neu5Ac está 
ligado?
Capítulo 11
 1. A área por molécula pode ser calculada a partir da quantidade usada 
e conhecida (número de moléculas) de lipídeos, e a área ocupada por 
uma monocamada quando começa a resistir à compressão (quando a 
força necessária aumenta muito, conforme mostra a curva de força 
versus área).
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1208 R E S P O S TA S R E S U M I DA S AO S P R O B L E M A S
 4. (59) GAAAGTCCGCGTTATAGGCATG(39)
(39)ACGTCTTTCAGGCGCAATATCCGTACTTAA(59)
 5. O seu teste necessitaria de oligonucleotídeos iniciadores (primers) 
de DNA, uma DNA-polimerase termoestável, desoxirribonucleosíde-
os trifosfatados e uma máquina de PCR (termociclador). Os oligonu-
cleotídeos iniciadores são desenhados para amplificar um segmento 
de DNA compreendendo a repetição CAG. A fita de DNA mostrada 
é a fita codificadora, orientada de 59S39 da esquerda para a direita. 
O iniciador que se liga ao DNA à esquerda da repetição é idêntico 
para qualquer sequência de 25 nucleotídeos mostrada na região à es-
querda da repetição CAG. O iniciador que se liga ao lado direito deve 
ser complementar e antiparalelo à sequência de 25 nucleotídeos à 
direita da repetição CAG. Usando esses iniciadores, O DNA contendo 
a repetição CAG seria amplificado por PCR, e o seu tamanho seria de-
terminado por comparação com marcadores de peso molecular após 
eletroforese. O tamanho do DNA refletiria o número de repetições 
CAG, fornecendo um teste simples para o diagnóstico da doença.
 6. Desenhar oligonucleotídeos iniciadores para PCR complementares 
para o segmento de DNA eliminado, mas o qual direcionaria a síntese 
de DNA distante uma da outra. Nenhum produto de PCR será gerado 
a menos que as extremidades do segmento eliminado estejam unidas 
para criar um círculo.
 7. A planta expressando a luciferase do vagalume deverá captar a lucife-
rina, o substrato da luciferase, antes de poder “brilhar” (embora fra-
camente). A planta expressando a proteína fluorescente verde brilha 
sem necessitar de nenhum outro composto.
 8. Iniciador 1: CCTCGAGTCAATCGATGCTG
Iniciador 2: CGCGCACATCAGACGAACCA
Recorde que todas as sequências de DNA são sempre escritas no 
sentido 59 para 39, da esquerda para a direita; que as duas fitas de 
uma molécula de DNA são antiparalelas; e que ambos os iniciadores 
de PCR devem dirigir as sequências terminais de forma que suas ex-
tremidades 39 sejam orientadas para o segmento a ser amplificado. 
No laboratório, escrever uma sequência na orientação errada em um 
formulário de pedido de um oligonucleotídeo iniciador sintético pode 
ser um erro muito caro.
 9. 9 1 5 3 7 4 2 6 8
A
B
C
D
E
F
 10. A produção de anticorpos marcados é muito cara e difícil. A marcação 
de cada anticorpo para cada proteína-alvo é impraticável. A marcação 
de uma preparação de anticorpo para que se ligue a todos os anticorpos 
de uma classe em particular permite que a mesma preparação possa 
ser usada em muitos experimentos de imunofluorescência diferentes.
 11. Expresse a proteína na linhagem 1 de levedura como proteína de 
fusão com um dos domínios de Gal4p – por exemplo, o domínio de 
ligação ao DNA. Usando a linhagem 2 de levedura, faça uma biblio-
teca na qual todas as proteínas do fungo sejam expressas como pro-
teínas de fusão com o domínio de interação Gal4p. Cruze a biblioteca 
da linhagem 1 com a da linhagem 2, e procure as colônias coloridas 
pela expressão do gene repórter. Essas colônias geralmente surgem 
de células que contêm uma proteína de fusão que interage com sua 
proteína-alvo.
 12. Cobrir a mancha 4, adicionar solução contendo T ativado, irradiar e lavar
1. A–T 2. G–T 3. A–T 4. G–C
Cobrir as manchas 2 e 4, adicionar solução contendo G ativado, irra-
diar e lavar
1. A–T–G 2. G–T 3. A–T–G 4. G–C
Cobrir a mancha 3, adicionar solução contendo C ativado, irradiar e 
lavar
1. A–T–G–C 2. G–T–C 3. A–T–G 4. G–C–C
Cobrir as manchas 1, 3 e 4, adicionar solução contendo C ativado, 
irradiar e lavar
1. A–T–G–C 2. G–T–C–C 3. A–T–G 4. G–C–C
Cobrir as manchas 1 e 2, adicionar solução contendo G ativado, irra-
diar e lavar
1. A–T–G–C 2. G–T–C–C 3. A–T–G–C 4. G–C–C–C
 13. Os iniciadores podem ser usados para sondar bibliotecas contendo 
clones genômicos longos para identificar as extremidades dos contigs 
próximos. Se os contigs que flanqueiam os espaços estiverem sufi-
cientemente próximos, os iniciadores podem ser usados em uma PCR 
para amplificar diretamente o DNA de interferência que separa os 
contigs, que podem então ser clonados e sequenciados.
 14. ATSAAGWDEWEGGKVLIHLDGKLQNRGALLELDIGAV
 15. A mesma doença pode ser causada por defeitos em dois ou mais ge-
nes, que estão em cromossomos diferentes.
 16. (a) As soluções de DNA são altamente viscosas porque contêm um 
conjunto de moléculas muito grandes e emaranhadas em solução. 
Moléculas pequenas tendem a ser menos emaranhadas e formar uma 
solução menos viscosa; dessa forma, uma diminuição da viscosida-
de corresponde a um encurtamento do polímero – como o causado 
pela atividade nucleásica. (b) Uma endonuclease. Uma exonuclease 
remove nucleotídeos de extremidades 59 e 39 e poderia produzir nu-
cleotídeos marcados com 32P solúveis em TCA. Uma endonuclease 
corta o DNA em fragmentos de oligonucleotídeos e produz pouco 
ou nenhum material marcado com 32P solúvel em TCA. (c) A ex-
tremidade 59. Se o fosfato estivesse à esquerda na extremidade 39, 
a cinase incorporaria uma quantidade significativa de 32P como o 
fosfato acrescido à extremidade 59. O tratamento com fosfatase não 
teria nenhum efeito sobre isso. Nesse caso, as amostras A e B incor-
porariam quantidades significantes de 32P. Quando o fosfato está à 
esquerda na extremidade 59, a cinase não promove nenhuma incor-
poração de 32P: ela não pode adicionar fosfato quando esse grupa-
mento já está presente. O tratamento com fosfatase remove o fosfato 
da posição 59, e a cinase, então, incorpora quantidades significativas 
de 32P. A amostra A terá pouco ou nenhum 32P, e a B mostrará in-
corporação substancial de 32P – como observado. (d) As quebras 
aleatórias iriam produzir uma distribuição de fragmentos de tama-
nhos aleatórios. A produção de fragmentos específicos indica que a 
enzima é sítio-específica. (e) Clivagem no sítio de reconhecimento. 
Isso produz uma sequência específica na extremidade 59dos frag-
mentos. Se a clivagem ocorresse próxima, mas não dentro do sítio de 
reconhecimento, as sequências das extremidades 59 dos fragmen-
tos seriam aleatórias. (f) Os resultados são consistentes com duas 
sequências de reconhecimento, como mostradas a seguir, clivadas 
onde mostrado pelas setas:
Que produz os fragmentos (59)pApApC e (39)TpTp; e
Que produz os fragmentos (59)pGpApC e (39)CpTp.
Capítulo 10
 1. O termo “lipídeo” não especifica uma estrutura química particular. Os 
compostos são classificados como lipídeos com base na sua maior so-
lubilidade nos solventes orgânicos do que na água.
 2. (a) O número de ligações duplas cis. Cada ligação dupla cis causa 
uma inflexão na cadeia hidrocarbonada, baixando a temperatura de 
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R E S P O S TA S R E S U M I DA S AO S P R O B L E M A S 1207
 12. 
C
C
O
HN
CC
N
N NHH2N
CH
H
OHOCH2
H
H
OH
H
HO
H
Desoxirribose FosfatoGuanina
O2
OH
2O OP
Solubilidades: fosfato . desoxirribose . guanina. Os grupos fosfato 
altamente polares e as porções de açúcar estão na parte externa da 
hélice dupla, expostos à água; as bases hidrofóbicas estão no interior 
da hélice.
 13. Se dCTP for omitido, quando o primeiro resíduo de G for encontrado 
no molde, será adicionado ddCTP, e a polimerização será interrompi-
da. Somente uma banda será visualizada no gel de sequenciamento.
 14.
E
le
tr
of
or
es
e
1 2 3 4
 15. (59)P¬GCGCCAUUGC(39)¬OH
(59)P¬GCGCCAUUG(39)¬OH
(59)P¬GCGCCAUU(39)¬OH
(59)P¬GCGCCAU(39)¬OH
(59)P¬GCGCCA(39)¬OH
(59)P¬GCGCC(39)¬OH
(59)P¬GCGC(39)¬OH
(59)P¬GCG(39)¬OH
(59)P¬GC(39)¬OH
e os nucleosídeos 59-fosfato.
 16. (a) A água participa da maioria das reações biológicas, incluindo 
as que causam mutações. O baixo conteúdo de água nos endóspo-
ros reduz a atividade de enzimas causadoras de mutações e a taxa 
de reações não enzimáticas de depurinação(reações de hidrólise). 
(b) A luz UV induz a formação de dímeros de pirimidina ciclobutano. 
Como B. subtilis é um organismo do solo, os esporos podem ir para 
a superfície do solo ou para o ar, onde podem sujeitar-se à exposição 
prolongada aos raios UV.
 17. DMT é um grupo bloqueador que impede a reação da base que está 
sendo adicionada com ela mesma.
 18. (a) Orientada para a direita. A base em uma extremidade 59 é a ade-
nina; na outra extremidade 59 é a citidina. (b) Orientada para a es-
querda. (c) Se não conseguir ver as estruturas tridimensionalmente, 
use o a ferramenta de busca para encontrar dicas on-line.
 19. (a) Não é fácil! Esses dados para amostras diferentes do mesmo or-
ganismo demonstram variações significativas e o rendimento nunca 
é 100%. Os números para C e T têm muito mais consistência do que 
aqueles para A e G, então para C e T é muito mais fácil defender a 
ideia de que amostras do mesmo organismo têm a mesma composi-
ção. Mas mesmo com valores menos consistentes para A e G, (1) a 
faixa de valores para diferentes tecidos se sobrepõe substancialmen-
te; (2) a divergência entre diferentes preparações do mesmo tecido 
é aproximadamente a mesma entre amostras de diferentes tecidos; e 
(3) em amostras para as quais o rendimento é alto, os números são 
mais consistentes. (b) Essa técnica não seria sensível o suficiente 
para detectar uma diferença entre células normais e cancerígenas. 
Câncer é causado por mutações, mas essas alterações no DNA – pou-
cos pares de bases em vários bilhões – seriam muito pequenas para 
serem detectadas por essas técnicas. (c) As relações A:G e T:C va-
riam muito entre diferentes espécies. Por exemplo, na bactéria Ser-
ratia marcescens, ambas as razões são de 0,4, mostrando que o DNA 
é principalmente composto por G e C. Na Haemophilus influenzae, 
por outro lado, as razões são de 1,74 e 1,54, então o DNA é principal-
mente A e T. (d) A conclusão 4 tem três exigências: A 5 T: a tabela 
mostra uma razão A:T muito próxima a 1 em todos os casos. Certa-
mente, a variação dessa razão é muito menor do que a variação nas 
razões A:G e T:C. G 5 C: Novamente, a razão G:C é muito próxima 
a 1 e outras razões variam amplamente. (A 1 G) 5 (T 1 C): Essa é 
a razão purina:pirimidina, a qual também é muito próxima a 1. (e) 
As frações diferentes do “cerne” representam diferentes regiões do 
DNA do germe de trigo. Se o DNA fosse uma sequência repetitiva 
monótona, a composição de bases de todas as regiões seria a mesma. 
Uma vez que regiões diferentes do cerne têm sequências diferentes, a 
sequência de DNA deve ser mais complexa.
Capítulo 9
 1. 
(h) Método 1: clivar o DNA com EcoRI como em (a). Nesse ponto, 
trata-se o DNA como em (b) ou (d), então ligar um fragmento de DNA 
sintético com sequência de reconhecimento da enzima BamHI entre 
as duas extremidades cegas resultantes. Método 2 (mais eficiente): 
sintetizar um fragmento de DNA com a estrutura
Esse fragmento se liga de modo eficiente a extremidades coesivas ge-
radas pela clivagem com EcoRI, realizaria a introdução de um sítio 
de BamHI, mas não regeneraria o sítio de EcoRI. (i) Os quatro frag-
mentos (sendo N 5 qualquer nucleotídeo), na ordem de discussão do 
problema, são:
 2. O DNA do fago l pode ser empacotado em partículas infecciosas de 
fagos somente se o seu tamanho estiver compreendido entre 40.000 
e 53.000 pares de bases de comprimento. Uma vez que vetores bac-
teriófagos geralmente têm acima de 30.000 pares de bases (em duas 
partes), ele não será empacotado em partículas de fagos a menos que 
ele contenha um fragmento de DNA de comprimento adequado inse-
rido (10.000 a 23.000 pares de bases).
 3. (a) Plasmídeos nos quais o plasmídeo original pBR322 foi regenerado 
sem inserção de fragmento de DNA exógeno. Esses vetores possuem 
resistência a ampicilina. Duas ou mais moléculas de pBR322 também 
poderiam ser ligadas juntas com ou sem a inserção de DNA exógeno. 
(b) Os clones nas canaletas 1 e 2 têm um fragmento de DNA inserido 
em diferentes orientações. O clone na canaleta 3 tem dois fragmentos 
de DNA, ligados de forma tal que as extremidades proximais de EcoRI 
estão unidas.
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 2. Os dados apoiam uma bicamada de lipídeos nos eritrócitos de cão: 
uma célula isolada com área de superfície de 98 mm2 tem área de mo-
nocamada lipídica de 200 mm2. No caso de eritrócitos humanos e de 
ovelhas, os dados sugerem uma monocamada, não uma bicamada. De 
fato, ocorreram erros experimentais significativos nesses primeiros 
experimentos; medidas recentes mais acuradas apoiam uma bicama-
da em todos os casos.
 3. 63 moléculas de SDS por micela.
 4. (a) Os lipídeos que formam bicamadas são moléculas anfipáticas: 
contêm uma região hidrofílica e uma região hidrofóbica. Esses lipí-
deos formam uma camada bidimensional com as regiões hidrofílicas 
expostas para a água e as regiões hidrofóbicas escondidas no interior 
da camada, para minimizar a área hidrofóbica exposta à superfície 
aquosa. Além disso, para evitar a exposição das bordas hidrofóbicas 
da camada à água, a bicamada lipídica se fecha sobre si mesma. (b) 
Essas camadas formam as superfícies fechadas de membranas que 
envolvem as células e os compartimentos intracelulares (organelas).
 5. 2 nm. Dois palmitatos colocados com as extremidades em contato se 
estendem por 4 nm, aproximadamente a espessura de uma bicamada 
típica.
 6. Redução. O movimento dos lipídeos individuais na bicamada ocorre 
muito mais rapidamente a 37ºC, quando estão na fase “fluida”, do que 
a 10ºC, quando estão na fase “sólida”.
 7. 35 kJ/mol, omitindo os efeitos do potencial elétrico transmembrana; 
0,60 mol.
 8. 13 kJ/mol.
 9. A maior parte do O2 consumido nos tecidos é pela fosforilação oxidati-
va, a fonte da maioria do ATP. Portanto, dois terços do ATP sintetiza-
do pelo rim são usados para bombear K1 e Na1.
 10. Não. O simportador pode carregar mais do que um equivalente de Na1 
para cada mol de glicose transportado.
 11. A extração com sal indica uma localização periférica, e a inacessibili-
dade a proteases em células intactas indica uma localização interna. A 
proteína X parece ser periférica na face citosólica da membrana.
 12. As interações hidrofóbicas entre os lipídeos da membrana são não co-
valentes e reversíveis, permitindo o fechamento espontâneo da mem-
brana.
 13. A temperatura dos tecidos corporais nas extremidades é mais baixa 
do que daqueles mais próximos ao centro do corpo. Se os lipídeos 
devem permanecer fluidos nessa temperatura mais baixa, eles devem 
conter uma proporção mais elevada de ácidos graxos insaturados; os 
ácidos graxos insaturados baixam o ponto de fusão das misturas lipí-
dicas.
 14. O custo energético para mover os grupos altamente polares e às vezes 
carregados, pelo interior hidrofóbico da membrana, é proibitivo.
 15. Em pH 7, o triptofano carrega uma carga positiva e uma negativa, mas 
o indol não tem carga. O movimento do indol menos polar pelo núcleo 
hidrofóbico da bicamada é energeticamente mais favorável.
 16. 3 3 1022 s.
 17. Tratar uma suspensão de células com NEM não marcado na presença 
de um excesso de lactose, remover a lactose e adicionar NEM marca-
do radioativamente. Usar SDS-PAGE para determinar a Mr da banda 
radioativa (o transportador).
 18. Construir uma curva de hidropatia; as regiões hidrofóbicas com 20, ou 
mais, resíduos sugerem segmentos transmembrana. Determinar se a 
proteína nos eritrócitos intactos interage com um reagente imperme-
ante à membrana, específico para aminas primárias; caso o faça, então 
o transportador é do tipo I.
 19. O transportador de leucina é específico para o isômero L, mas o sítio 
de ligação pode acomodar tanto L-leucina como L-valina. A redução da 
Vmáx na ausência de Na
1 indica que a leucina (ou a valina) é transpor-
tada por simporte com Na1.
 20. A Vmáx é reduzida; o Kt não é afetado.21. , 1%; estimado pelo cálculo da área de superfície da célula e de 
10.000 moléculas de transportador (usando as dimensões da hemoglo-
bina [5,5 nm de diâmetro, p. 163] como modelo de proteína globular).
 22.
18
15
4
11
18
7
14
3
10 17
6
13
2
9
16
5
12V
V
H
K
N
T
R
T D
S
K
D
C
Q
F
L
L
V
Os aminoácidos com maior índice de hidropatia (V, L, F e C) estão 
agrupados de um lado da hélice. Essa hélice anfipática provavelmen-
te mergulha na bicamada ao longo de sua superfície hidrofóbica, en-
quanto expõe a outra superfície à fase aquosa. Alternativamente, um 
grupo de hélices se reúne com suas superfícies polares em contato 
umas com as outras e suas superfícies hidrofóbicas voltadas para a 
bicamada lipídica.
 23. Cerca de 22. Para estimar a fração de superfície de membrana coberta 
por fosfolipídeos, será preciso saber (ou estimar) a área transversal 
média de uma molécula de fosfolipídeo em uma bicamada (p. ex., a 
partir de um experimento como aquele esquematizado no problema 1 
deste capítulo) e a área transversal média de uma proteína de 50 kDa.
 24. (a) O avanço por resíduo de uma hélice a (Capítulo 4) é de 1,5 Å 5 
0,15 nm. Para atravessar os 4 nm da bicamada, uma hélice a deve con-
ter 27 resíduos; assim, para atravessar sete vezes, são necessários cer-
ca de 190 resíduos. Uma proteína com Mr de 64.000 tem cerca de 580 
resíduos. (b) Usa-se uma curva de hidropatia para localizar regiões 
transmembrana. (c) Uma vez que cerca da metade dessa porção do 
receptor de adrenalina consiste em resíduos carregados, representa, 
provavelmente, uma alça intracelular que conecta duas regiões ad-
jacentes da proteína que atravessam a membrana. (d) Uma vez que 
essa hélice é composta na sua maior parte por resíduos hidrofóbicos, 
essa região do receptor provavelmente é uma das regiões da proteína 
que atravessa a membrana.
 25. (a) Modelo A: mantido. As duas linhas escuras são ou as camadas 
de proteína ou os grupos polares dos fosfolipídeos, e o espaço claro 
é ou a bicamada ou o núcleo hidrofóbico, respectivamente. Modelo 
B: não mantido. Esse modelo requer uma banda corada mais ou me-
nos uniformemente circundando a célula. Modelo C: mantido, com 
restrição. As duas linhas escuras são os grupos polares dos fosfolipí-
deos; as zonas claras são suas caudas. Assume-se que as proteínas da 
membrana não são visíveis, porque não se coram com ósmio ou não 
se encontram nas regiões vistas. (b) Modelo A: mantido. Uma bica-
mada “nua” (4,5 nm) 1 duas camadas de proteínas (2 nm) somam 
6,5 nm, que está dentro do limite de espessura observado. Modelo 
B: nem um nem outro. Esse modelo não mantido faz predições so-
bre a espessura da membrana. Modelo C: obscuro. É difícil conciliar 
o resultado com esse modelo, o qual prediz que a membrana é tão 
espessa quanto ou ligeiramente mais espessa (em virtude das extre-
midades das proteínas inseridas, que se projetam) do que a bicamada 
“nua”. O modelo é mantido somente se uma quantidade substancial 
de proteína se projetar da bicamada. (c) Modelo A: obscuro. É difícil 
conciliar o resultado com este modelo. Se as proteínas estão ligadas 
à membrana por interações iônicas, o modelo prediz que elas contêm 
alta proporção de aminoácidos carregados, ao contrário do que foi 
observado. Também, uma vez que a camada proteica deve ser muito 
fina [ver (b)], não deve ter muito espaço para um núcleo proteico 
hidrofóbico, de forma que os resíduos hidrofóbicos estariam expos-
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R E S P O S TA S R E S U M I DA S AO S P R O B L E M A S 1211
tos ao solvente. Modelo B: mantido. As proteínas têm uma mistura 
de resíduos hidrofóbicos (que interagem com os lipídeos) e de resí-
duos carregados (que interagem com a água). Modelo C: mantido. As 
proteínas têm uma mistura de resíduos hidrofóbicos (ancorados na 
membrana) e de resíduos carregados (que interagem com a água). 
(d) Modelo A: obscuro. É difícil conciliar o resultado com este mo-
delo, que prediz uma proporção exata de 2,0; isso pode ser difícil de 
alcançar sob condições de pressão fisiologicamente relevantes. Mo-
delo B: nem um nem outro. Esse modelo não faz predições sobre a 
quantidade de lipídeos na membrana. Modelo C: mantido. Alguma 
área de superfície da membrana está ocupada por proteínas, de forma 
que a proporção deve ser menos de 2,0, conforme foi observado sob 
condições fisiologicamente mais relevantes. (e) Modelo A: obscuro. 
O modelo prediz proteínas em conformação estendida e não globular, 
portanto mantido somente se for aceito que as proteínas posicionadas 
na superfície incluam segmentos helicoidais. Modelo B: mantido. O 
modelo prediz principalmente proteínas globulares (contendo alguns 
segmentos helicoidais). Modelo C: mantido. O modelo prediz prin-
cipalmente proteínas globulares. (f) Modelo A: obscuro. Os grupos 
polares fosforilamina estão protegidos pela camada proteica, mas os 
fosfolipídeos somente estarão completamente protegidos da fosfolipa-
se se as proteínas cobrirem totalmente a superfície. Modelo B: manti-
do. A maioria dos grupos polares está acessível à fosfolipase. Modelo 
C: mantido. Todos os grupos polares estão acessíveis à fosfolipase. 
(g) Modelo A: não mantido. As proteínas estão totalmente acessíveis 
à digestão por tripsina, e praticamente todas sofrerão múltipla hidró-
lise, sem segmentos hidrofóbicos protegidos. Modelo B: não mantido. 
Praticamente todas as proteínas estão na bicamada e inacessíveis à 
tripsina. Modelo C: mantido. Os segmentos de proteína que penetram 
ou que atravessam a bicamada estão protegidos da tripsina; aqueles 
expostos na superfície serão hidrolisados. As porções resistentes à 
tripsina têm alta proporção de resíduos hidrofóbicos.
Capítulo 12
 1. X é cAMP; sua síntese é estimulada pela adrenalina.
(a) A centrifugação sedimenta a adenilil-ciclase (a qual catalisa a for-
mação de cAMP) na fração particulada. (b) O cAMP adicionado es-
timula a glicogênio-fosforilase. (c) O cAMP é termoestável; ele pode 
ser preparado pelo tratamento do ATP com hidróxido de bário.
 2. Ao contrário do cAMP, o dibutiril-cAMP atravessa prontamente a 
membrana plasmática.
 3. (a) Ela eleva a cAMP. (b) O cAMP regula a permeabilidade do Na1. 
(c) A reposição de fluidos corporais e eletrólitos perdidos.
 4. (a) A mutação torna R incapaz de se ligar e inibir C, de modo que C 
está constantemente ativa. (b) A mutação impede que cAMP se ligue 
à R, deixando C inibida pela ligação à R.
 5. O albuterol eleva a cAMP, causando o relaxamento e a dilatação dos 
brônquios e bronquíolos. Como os receptores b-adrenérgicos contro-
lam muitos outros processos, esse fármaco apresentaria efeitos cola-
terais indesejáveis. Para minimizá-los, procure um agonista específico 
para o subtipo dos receptores b-adrenérgicos encontrados no múscu-
lo liso dos brônquios.
 6. Degradação do hormônio; hidrólise do GTP ligado a uma proteína G; 
degradação, metabolismo ou sequestro do segundo mensageiro; des-
sensibilização do receptor; remoção do receptor da superfície celular.
 7. Fusione CFP à b-arrestina e YFP ao domínio citoplasmático do recep-
tor b-adrenérgico ou vice-versa. Em qualquer um dos casos, ilumine 
em 433 nm e observe tanto em 476 quanto em 527 nm. Se a interação 
ocorrer, a intensidade da luz emitida diminuirá em 476 nm e aumen-
tará em 527 nm quando a adrenalina for adicionada às células expres-
sando as proteínas fusionadas. Se a interação não ocorrer, o com-
primento de onda da luz emitida permanecerá em 476 nm. Algumas 
razões para possíveis falhas no experimento: as proteínas fusionadas 
(1) estão inativas ou são por algum motivo incapazes de interagir, (2) 
não são transportadas às suas localizações normais, ou (3) não são 
estáveis frente à degradação proteolítica.
 8. A vasopressina atua por meio da elevação da [Ca21] citosólica para 
1026 M, ativando a proteína-cinase C. A injeção de EGTA bloqueia a 
ação da vasopressina, porém não deve afetar a resposta