Aminoácidos, peptídeos, proteínas

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-Possuem 20 grupos R variáveis. 
 
-Em solução aquosa em pH neutro, amina fica 
protonada, com carga positiva . 
 
-PH abaixo do PKa o 
elemento está protonado. 
 
-Carboxila em pH neutro 
ela está com carga 
negativa. 
 
-São enantiômeros e 
esteroisômeros. 
 
-Possuem forma L e D, sendo a L mais 
abundante. Olha o grupo amino. 
-O que difere um de outro é a polaridade do 
grupo R 
 
 
 
 
 
 
Apolares Alifáticos 
 
-Cadeia aberta, com radicais de 
hidrocarbonetos apolares ou modificados. 
 
-Na síntese de uma proteína, eles ficam 
voltados para dentro da cadeia, fornecendo 
estabilidade à ela. 
 
-7 aminoácidos 
 
-Raul gil de vampiro. 
 
 
 
-Valina, Alanina, Metionina, Prolina, Glicina, 
Isoleucina e Leucina 
 
• Glicina: menor aminoácido 
• Metionina: possui enxofre, tioéter. 
• Prolina: ciclo do N. É um iminoácido (-
NH), que quando entra na cadeia da 
proteína, muda a direção da estrutura 
em 180º. Fica em curvas de proteina 
 
Apolares aromáticos 
 
-Possuem aroma e utilizados para quantificar 
a absorção de aminoácidos em algo. 
 
-3 aminoácidos 
 
-Compostos por anéis aromáticos 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
-Fenilalanina, Triptofano e Fenolalanina 
(Tirosina) 
 
 
 
 
Polares carregados 
 
-Carga negativa: Ácido carboxílico em sua 
cadeia R. 
 -Capazes de doar prótons. 
 
 *Ácido glutâmico (glutamato) e Ácido 
aspártico (aspartato). 
 
-Carga positiva: tem amina na cadeia R, por 
ser básico, atrai H+. 
 -Capazes de receber elétrons. 
 
 *Histidina, Arginina e Lisina 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Polares não carregados 
 
-Possuem radicais que tendem a formar 
pontes de hidrogênio. 
 
-Asparagina, Glutamina, Císteina, Treonia e 
Serina. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
-Aminoácidos que formam as proteínas são 
do tipo alfa. 
 
 *Aminoácidos alfa: aqueles em que as 
funções amino e carboxilato estão ligadas ao 
mesmo carbono. 
 
-O GABA, neurotransmissor frequente, é do 
tipo gama, portanto não faz proteínas. 
 
 
 
Aminoácidos, Peptídeos e Proteínas. 
Estrutura dos Aminoácidos 
 
Quando uma proteína se degrada, 
seus resíduos ficam na forma L. 
V-A-M-P-G-I-L 
F de Faro 
A Histidina pode atuar na forma protonada e 
desprotonada, sendo uma solução tampão perto 
do neutro dos líquidos intra e extracelular. 
A cisteína possui enxofre em sua cadeia, e é 
capaz de fazer ligações dissulfeto, formando 
a cistina, presente na maioria dos resíduos do 
corpo, como a insulina. 
 
 
Ionização dos terminais 
 
-Quando estão em soluções aquosas, 
modificam as propriedades elétricas. 
 
 
 
 
 
 
 
→Forma Zwitteriônica: a.a sem grupo R 
ionizável em solução aquosa de pH neutro, 
com carga líquida igual a zero, funcionam 
como ácido-base, modificam sua carga 
elétrica, doam e recebem H+ e age como 
tamponante. 
 
*Quando está no pH ácido, a glicina não 
consegue doar H+, pois já tem muito. ↔ 
Protonado. ( forma catiônica) 
 
 -O grupo carboxila é o primeiro a doar 
o H+. O grupo amia, por ser uma base forte, 
só libera em pH muito básico. 
 
*Quando pH está alto, ambos conseguem 
doar seu H+. ↔Desprotonado. (forma 
aniônica) 
 
→Grupo amino e carboxila com grupo R 
ionizável funcionam como ácidos e bases 
fracos. 
 
 
 
 
 
 
 
 
Ponto Isoelétrico 
-Ponto onde a carga elétrica líquida é igual a 
zero. Média aritmética dos pKa dos 
compostos. 
 
 
 
 
 
-pH mais próximo ao da OH, carga +1 
 
*Quando tem mais de uma OH no grupo R, 
soma o pKa das duas e divide por 2 para 
achar o pI. 
 
* Quando tem mais de uma NH no grupo R, 
soma o pKa das duas e divide por 2 para 
achar o pI. 
 
 
 
 
 
Grupo não comum 
 
4-hidroxiprolina: colágeno e parede celular 
de células vegetais. 
 
 5-hidroxilisina: colágeno, proteína fibrosa de 
tecidos conectivos 
 
6-N-metil-lisina: constituinte da miosina, 
proteína contrátil do músculo e proteína do 
coração. 
 
y-carboxi-glutamato: constituinte da 
proteína de coagulação protombina. 
 
 
→Ponte dissulfeto: formação de ligação 
covalente pelo enxofre em partes de um 
peptídeo ou entre dois peptídeos. 
 
→Ligação peptídica: reação de desidratação 
entre os grupos amino e carbox. dos a.a.. É 
uma ligação rígida, planar e sem rotação, 
pois a lig. dupla varia de posição entre o N 
e o O e tem alta Eat. 
 
 
Titulação da glicjna 
 
-Para fazer a titulação, adiciona-se uma 
base forte (NaOH), para verificar a 
variação de pH. 
 
-Consiste na adição ou remoção gradual de 
prótons. 
 
 
 
 
 
 
OH: doa H+ 
NH: recebe H+ 
R ionizável: 3 etapas 
R não ionizável: 2 etapas 
corpo precisa ingerirEssencial
• Histidina
corpo produzN-essencial
• Cisteína
encontrado na natureza e no corpo Semi-essencial
• Arginina
Classificação 
PH↑= retira H+ do meio 
Aminoácido diprótico: libera dois 
H+, dos dois grupos. 
 
 
1. A curva 
começa a subir 
de acordo com a 
adição de OH- 
 
2. Onde a 
curva fica mais 
suave, significa 
que está 
liberando mais 
H+ (geralmente a 
COOH) e 
neutralizando a 
adição de OH*. 
 
3. Quando a 
curva começa a 
não variar muito 
mais, entra na 
região 
tamponante, 
onde no pk tem 50% protonado e 50% 
desprotonado. 
 
4. Quando há novamente um aumento 
brusco de pH e chega no PI, os 
aminoácidos ficam na forma 
zwitteriônica, neutros, podendo agir 
como ácido-básicos. 
 
5. Depois o pH começa novamente a não 
variar muito, entra na faixa 
tamponante e o grupo amina 
desprotona. 
 
6. A partir disso, o OH- não interfere mais 
no aminoácido. 
 
 
 
→pH>pI: carga negativa - migra para o 
eletrodo positivo (ânodo). 
 
→pH<pI: carga positiva - migra para o 
eletrodo negativo (cátodo). 
 
 
*Quando há 3 regiões tamponantes, ou seka, 
3 grupos ionizáveis (amino, carbox. e radical), 
a 2ª é do grupo R. 
 
-Grupo carregado positivamente: média entre 
pK2 e pK3. 
 
-Grupo carregado negativamente: média 
entre pK1 e pK2. 
 
-Região tamponante: região onde não varia 
muito o pH. 
 
-Faixa tamponante: pk-1; pK; pK+1 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
-São polímeros de aminoácidos unidos por 
ligação peptídica. 
 
• Oligopeptídeo: poucos a.a. 
• Polipeptídio: centenas de a.a- MM 
menor 
• Proteína: milhares de aminoácidos- 
MM maior. 
 
-A maioria dos peptídeos que têm função 
biológica são os polipeptídios, mas há 
algumas exceções de oligopeptídeos que tem 
conformação. 
 
→Resíduos de aminoácidos: quando um a.a 
perde uma OH, ele fica com as “duas pontas” 
com radical livre, formando as partes: 
 
• Amino terminal (N): na esquerda 
• Carboxi terminal (C): na direita. 
*Previamente definido na sequência de DNA. 
 
-Quando os aminoácidos estão ligados sem 
radicais livres, eles mudam os nomes para 
radical (il) 
 
 
 
 
→Peptídeos com extremidade ionizável: liga-
se a outro e não se ioniza mais, não possui 
caráter ácido-base. 
→Peptídeos com extremidade e radical 
ionizável: liga-se a outro, mas como tem R 
ionizável funciona como ácido-base. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Características do glutamato: apresenta carga 
na cadeia lateral (negativa), está presente na 
hemoglobina (é nessa posição 6 que ocorre 
substituição por valina na anemia 
falciforme), participa do metabolismo dos 
carboidratos (pode ser convertido em alfa-
cetoglutarato, alimentando o ciclo de Krebs) 
mas precisa ser convertido em glutamina 
antes de ir pra corrente sanguínea, pois o 
aumento na concentração do glutamato 
poderia perturbar neurônios e outras células 
com receptores para glutamato 
COOH-NH3-COOH 
Peptídeos 
 
Os peptídeos só funcionam como 
ácido-base se tiver um grupo R 
ionizável. 
Lê-se da esquerda -direita 
 
Peptídeos biologicamente ativos 
• Aspartame: adoçante 
• Ocitocina: hormônio da contração uterina 
• Insulina e Glucagon 
• Corticotropina 
• Amatoxina: veneno do cogumelo 
 
 
 
 
 
-São sequências de resíduos de aminoácidos 
enovelados. 
 
→Multissubunidade: proteínas com dois ou 
mais polipeptídeos associados de modo não 
covalente. 
 -Oligoméricas: se tiver pelo menos 2 
cadeias iguais. 
 -Protômeros: cada cadeiapolipeptídica igual. 
 
→Proteínas simples: formadas por resíduos 
de aminoácidos. 
 
→Proteínas conjugadas: formadas por outros 
elementos além de aminoácidos. 
 -Grupo prostético: estão ligados à 
proteínas para ajudar a determinar a função 
proteica delas. Ex: lipoproteínas, 
glicoproteínas e metaloproteínas. 
 
*As proteínas só desempenham função 
biológica quando estão em conformação, 
arranjo espacial, tridimensional 
 
-Proteína nativa: nome dado às proteínas 
quando elas estão dobradas na conformação 
compatível com sua função, na mais estável. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Estrutura primária 
 
• Sequência linear de 
aminoácidos direcionados 
N-C. 
• Influencia na função 
proteica, pois se um 
aminoácido for alterado, 
pode alterar a conformação 
da proteína. Geralmente 
quando se troca 
aminoácidos de polaridades 
diferentes, o “estrago” é maior. 
• Descrição de todas as ligações 
covalentes. 
• Pré-determina a função proteica, que 
será desenvolvida na estrutura 
tridimensional. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Estrutura secundária 
 
• Arranjo espacial dos átomos da cadeia 
principal, sem considerar a conformação dos 
grupos R cadeias laterais. 
• Dão origem à padrões estruturais 
recorrentes 
 
Podem ter conformações não regulares, 
formando alças e enrolamentos em hélice, ou 
podem ser regulares, formando: 
 
→ α-hélice: enrola em volta de um centro 
imaginário. 
 
• Os mesmos grupos ficam 
numa mesma distância uns dos 
outros. 
• Mais comuns nos seres 
humanos devido a otimização, 
aumento de suas ligações de H. 
• A cadeia lateral (COOH) 
faz uma ponte de hidrogênio 
com o 4º resíduo adjacente a 
ele, e o átomo de H se liga a um 
N de uma lig. Peptídica. 
• O grupo R não participa 
dessas ligações, mas o volume deles 
influencia se esse dobramento ocorrerá ou 
não. 
• Pode ser formadas por a.a de forma L 
ou D, mas desde que não se mistures. 
• A Alanina é a que possui maior 
tendência de formar essa conformação. 
• Se tiver prolina e glicina não forma 
essa conformação. 
Um erro na codificação das 
proteínas pode causar doenças 
graves. Por exemplo, erros na 
codificação genética para a cadeia 
β-hemoglobina, o glutamato pode 
deixar de ser produzido, sendo 
substituído por valina, causando 
anemia falsiforme. 
Proteínas 
 
Informações adicionais 
-As proteínas são separadas e purificadas 
com base em diferenças nas suas 
propriedades. 
 
-Podem ser precipitadas por mudança de 
pH ou temperatura e pela adição de certos 
sais. 
 
-Os procedimentos fazem uso da diferença 
de tamanho, afinidades de ligação e carga. 
 
-A eletroforese separa proteínas com base 
na massa e na carga. 
 
→ β-folha: forma um zigue-
zague pregueado. 
 
• Ligações de H são 
formadas entre segmentos 
adjacentes da cadeia 
polipeptídica. 
• Podem estar ligados 
na mesma cadeia 
polipeptídica ou em 
cadeias diferentes. 
• Podem ser paralelas (com as ligações 
de H não alinhadas, ambas as fitas no 
sentido N-C) ou antiparalelas (com as 
ligações de H alinhadas e cada fita em um 
sentido N-C e C-N) 
• As curvas β são estruturas de uma 
volta de 180º que envolve 4 resíduos de a.a., 
ligando dois segmentos antiparalelos 
adjacentes. 
 
Estrutura terciária 
 
• Arranjo tridimensional total de uma 
proteína, na qual ela exerce sua função 
proteica. 
• Definida pelos radicais, que participam 
das ligações que irão manter essa 
conformação. 
• A parte polar fica para a parte externa 
do citosol e a apolar para a interna – Efeito 
hidrofóbico 
• O dobramento é feito principalmente 
pelos a.a. hidrofóbicos. 
 
A estrutura é estabilizada por um conjunto de 
ligações fracas, que ficam fortes: 
 
-Efeito hidrofóbico: influi no dobramento. 
-Ligações de H: liga perto e longe 
-Ligação iônica: atração de opostos 
-Ligação de Van der Walls: dipolo- induzido 
com o do lado 
-Ligação Bissulfídica: equilibra de deixa 
estável. 
 
 
 
 
Estrutura quaternária 
 
• Conformação dada a uma proteína 
quando ela possui mais de uma cadeia 
polipeptídica. 
 
• Formada pelas subunidades. 
 
• Passa a ter função proteica a partir 
dessa fase 
Estas, por sua vez, podem se arranjar 
em formas, tais como: 
 
 
-Proteínas fibrosas: 
• Arranjadas em filamentos 
• Cadeias longas de α-helice ou β-folha 
• Insolúveis em agua 
• Sustentação, força e flexibilidade 
 
*Exemplos 
 
Queratina: estabilizada por pontes dissulfeto 
Fibroína da seda: presente na teia de aranha 
Colágeno: subunidade de gli-pro-hidroxipro. 
 
-Proteínas globulares: 
• Solúveis em agua 
• Diversidade estrutural e funcional 
• Presentes nas enzimas e hormônios 
• Forma da maioria das proteínas 
humanas. 
 
*Exemplos 
 
Mioglobina: guarda oxigênio 
P. transportadora, motora e reguladora 
Imunoglobulinas 
 
 
 
 
 
Proteínas Polimórficas- A sequência de 
aminoácidos de uma proteína não é 100% fixa, 
proteínas polimórficas sofrem alterações sutis 
em sua sequência de acordo com a 
população, e isso não altera sua função. 
 
Função proteica 
 
Proteínas são moléculas dinâmicas capazes 
de interagir com outras moléculas, essa 
interação tem influência direta sobre sua 
função, provocando mudanças 
conformacionais. 
 
 →Ligante- Molécula que interage de modo 
transitório/reversível com uma proteína, esse 
contato transitório está relacionado as 
mudanças ambientais e condições 
metabólicas. 
→Substrato- Molécula na qual as proteínas 
exercem seus efeitos 
 
→Sítio de ligação- Estrutura da proteína que 
entra em contato e interage com o ligante, 
essas estruturas são complementares e 
específicas de cada interação. A proteína 
pode ter sítios diferentes, portanto funções e 
ligantes diferentes. 
 
→Encaixe Induzido: por serem flexíveis e 
dinâmicas, as proteínas sofrem adaptações 
estruturais para favorecer e facilitar as 
ligações com determinados ligantes. 
 
*Podem ser reversíveis ou irreversíveis. 
 
Proteínas transportadoras de 
oxigênio 
A mioglobina e a hemoglobina são as 
proteínas mais compreendidas nesse meio, e 
tem alta afinidade com o oxigênio. 
 
Grupo Prostético Heme 
 
Pelo fato de o O2 ser uma molécula 
apolar ele é pouco solúvel em solução 
aquosa, o que impede o seu transporte por 
difusão no meio venoso. 
Em geral, metais de transição como o 
cobre e o ferro, tem afinidade ao O2 e tendem 
a se ligar a ele e fazer ligação reversível. 
Porém, o Fe não pode ficar livre no meio, por 
isso, ele é associado à um grupo prostético 
e incorporado nas proteínas. 
HEME- proteína que incorpora o Fe 
(Fe 2+) em um anel orgânico chamado de 
protoporfirina, no qual a hemoglobina se 
liga. 
*Hemoglobina está ligada ao heme, 
que por sua vez tem protoporfirina, que 
contem Fe em seu centro, fazendo com que 
ela tenha maior afinidade a ele. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
• 1 polipeptídio associado a um grupo 
heme. 
• Função de ligar-se ao oxigênio e 
armazená-lo. 
• Pode liberar dependendo da interação 
proteína-ligante . 
• Relativamente insensível a mudanças 
na concentração de oxigênio 
 
• Transporte de oxigênio 
• Dissolvidas no citosol dos eritrócitos 
em concentrações muito altas. 
• Ela possui alta afinidade nos pulmões, 
com saturação no sangue arterial de até 96%. 
Já nos tecidos a afinidade é baixa, com 
saturação de 64% no sangue venoso. 
• Resposta sensível a pequenas 
alterações de concentração do ligante. 
 
→Estado T: tenso, baixa afinidade ao 
oxigênio. Quando o oxigênio não está 
presente, esse estado está estável. Ele é 
estabilizado por pares iônicos. 
 
 
 
 
 
→Estado R: relaxado, com maior afinidade 
pelo oxigênio. Quando o oxigênio está 
presente, esse estado está estável. 
→ CO se liga com o grupo heme com uma 
facilidade muito maior que o oxigênio, 
devido à compatibilidade estrutural 
entre os dois. Sendo assim o CO acaba 
sendo extremamente tóxico para o 
organismo, pois se liga ao grupo heme 
tomando o lugar do oxigênio e reduzindo 
drasticamente a distribuição dele.HB+ 
 
→A transição se dá de forma gradativa, 
quando a proteína está no E.T e se liga a um 
oxigênio a estrutura sobre alterações 
conformacionais, que vão aumentando a 
afinidade com o2 até que o E.R seja atingido. 
 
• O oxigênio se liga à primeira cadeia da 
HB+, e a partir da 2ª começa a mudar para o 
estado R. 
 
 
 Gráfico 
 
Nos pulmões a 
hemoglobina 
deve ter alta 
saturação, ou 
seja, captar 
muito oxigênio, 
para isso sua 
afinidade deve 
ser alta e ela se 
encontra no E.R. 
Já nos tecidos 
esse oxigênio 
deve ser 
liberado, o que 
só é possível 
com a menor 
n afinidade do E.T. 
 
 
→Proteína Alostérica: tem mudança induzida 
por outros ligantes, ficando mais ou menos 
ativas. 
*A interação de um ligante em um sítio 
afeta as propriedades de outro na mesma 
proteína. 
 
A hemoglobina também transporta H+ e CO2. 
 
-CO2: ele não pode circular nessa forma pela 
corrente sanguínea, para evitar a formação 
de bolhas e que se ligue aos grupos heme. Por 
isso, é convertido em bicarbonato pela 
enzima anidrase carbônica, aumentando a 
concentração de H+. 
 *Os excessos são transportados para o 
pulmão e rins e minimizados pelo tampão do 
bicarbonato. 
 
→Efeito Bohr: efeito que facilita que o 1º 
oxigênio seja liberado. Ele regula as 
concentrações de H+ e CO2 para que não 
afete tanto a ação a hemoglobina. 
 -Quando o pH e o CO2 aumentam, a 
afinidade da hemoglobina pelo oxigênio 
aumenta quando está no pulmão e diminui 
quando está no tecido. 
 -Nos pulmões, com alta concentração 
de O2, a Hb se liga ao O2 e libera prótons. 
Nos tecidos, com a concentração é baixa, a 
Hb se liga ao H+ e libera O2. 
 -Estabiliza o estado T 
 
 
 
2-3 BPG 
 
• O 2-3-Bifosfoglicerato interage com a 
hemoglobina em uma modulação alostérica. 
Está presente em altas concentrações nos 
eritrócitos. 
 
• O composto reduz a afinidade da 
hemoglobina com o oxigênio. Ele atua 
aumentando consideravelmente a liberação 
de O2 nos tecidos, fazendo com que ele não 
se ligue novamente à Hb. 
 
• Quanto maior a pressão, maior a 
liberação de oxigênio. 
 
 
• Em altas altitudes a pressão de 
oxigênio cai significativamente, o que também 
diminui a liberação de O2 nos tecidos, 
contudo a demanda por ele não diminui. 
Então, o 2-3 BPG entra aumentando a [O2] no 
sangue, restaurando o abastecimento ideal. A 
liberação de 2-3BPG cai quando a pressão é 
normalizada. 
 
→Feto/Mãe- A hemoglobina adulta tem 
conformação α2β2, e o BPG se liga entre os 
betas, contudo a conformação da 
hemoglobina fetal é α2λ2, sendo assim o BPG 
não pode atuar no feto. Isso faz com que a 
saturação fetal esteja sempre alta, pois a 
hemoglobina da mãe tem baixa afinidade ao 
oxigênio, liberando altas quantidades, 
enquanto a afinidade do feto é maior, 
fazendo com que sua saturação se mantenha 
alta. 
 -Quando o feto nasce e começa a 
respirar pelos pulmões, as folhas y começam 
a ser trocadas por β para que o BPG possa 
agir normalmente. 
 
→Enovelamento- como a proteína é 
dobrada o espaço. Às vezes ela pode se 
dobrar de uma maneira “errada” que não 
favorece o exercício da sua função. 
 
Assistentes que servem como molde e dobram 
a proteína na conformação correta. Elas: 
• Auxiliam no dobramento proteico 
• Corrigem dobramentos errados em 
proteínas 
• Protegem contra o aumento de 
temperatura, evita a desnaturação. 
 
• HSP70- ligam-se à regiões não enoveladas, 
ricas em resíduos hidrofóbicos, protegendo 
da desnaturação. 
 -Bloqueiam o enovelamento de 
proteínas que devem permanecer não 
enoveladas até que passem pela membrana. 
 - Facilita o arranjo quaternário. 
 -Liga-se a um peptídeo para evitar 
enovelamentos errados, e quando se solta ele 
fica na forma nativa. 
 
• Chaperoninas- Promove enovelamentos não 
espontâneos. 
 
• Proteína dissulfeto-isomerase(PDI): catalisa 
ou modifica interações dissulfeto 
inadequadas ate que a conformação nativa 
seja formada. 
 
• Peptídeo prolil cis-trans isomerase (PPI): 
catalisa a interconversão de isômeros cis e 
trans formados por resíduos de Pro, que 
podem ter seu enovelamento retardado se 
estiverem na configuração cis. 
 
Amilodoises Doenças em que o 
enovelamento não ocorre da maneira correta, 
mas devido a sua complexidade não pode ser 
desfeito (Alzheimer, Parkinson). 
 
Desnaturação de proteínas 
 
-Proteostase: manutenção permanente de 
um conjunto de proteínas necessárias para a 
célula em uma determinada condição. 
 
• Quando saem dos ribossomos, as 
proteínas podem se enovelar 
espontaneamente ou precisar de ajuda das 
chamadas chaperonas. 
 
-Chaperonas: atuam para enovelar proteínas 
que se tornaram transitoriamente 
desenoveladas. 
 
-Desnaturação: perda na estrutura 
tridimensional que seja suficiente para causar 
perda da função, inativando-a. 
 *Podem perder as estruturas 2ª,3ª e 4ª, 
mas ao a 1ª 
 *Não necessariamente precisam se 
desenovelar completamente. Na maioria das 
condições, elas existem como um conjunto de 
estados parcialmente enovelados. 
 
 Fatores que levam: 
 
-Mudança brusca de temperatura. (Vai 
aumentando aos poucos, e em uma dada T 
ela sofre perdas estruturais). 
 
-pH extremos. (alteram a carga líquida das 
proteínas, causando repulsão eletrostática e 
desfazendo ligações de H). 
 
-Solventes orgânicos. (etanol, ureia, álcool.). 
 
-Renaturação: proteínas globulares 
desnaturadas pelos agentes citados, quando 
colocadas nas condições nas quais é nativa, 
reassume suas estruturas e atividades 
biológicas.