Revisão bioquímica

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Revisão Bioquímica 
 
Como se relaciona o valor da variação de energia livre de Gibbs com o 
sentido para o qual estádeslocada uma dada reação química? Como alterar a 
concentração de um (ou mais) reagente(s) pode alterar o sentido de uma 
reação? Explique. 
 
Classificamos em termodinâmicos as reações em exergônicas e 
endergônicas, as reações exergônicas são aquelas que possuem delta 
G negativo e equilíbrio deslocado no sentido dos produtos. 
Endergônica positivo e equilíbrio deslocado no sentido dos 
reagentes. Caso queiramos que uma reação seja deslocada no 
sentido da formação dos reagentes, a gente coloca bastante produto 
e o inverso também é verdadeiro. 
 
Qual a importância termodinâmica da transferência do grupamento fosfato 
para as reações bioquímicas? Explique. 
 
Possuem ligações que envolvem o agrupamento fosfatos que são ricas em 
energia. Quando essas ligações são rompidas, ocorre liberação de energia que 
forma produtos. Essa energia pode ser utilizada para realização de trabalho, 
transformação de reagentes em produtos e substratos em produtos. 
 
 
 
O que é a ligação peptídica? Descreva suas características. 
 
União entre dois aminoácidos e que realiza a conversão de aminoácidos em 
proteínas. 
 
 
Quais são os três motivos que compõem a estrutura secundária das 
proteínas? Como essas estruturas são mantidas? 
 
Alfa hélices, folhas betas e giros e voltas. As ligações de alfa hélice são pontes 
de hidrogênio entre um oxigênio do grupo carbonila de um aminoácido e de 
um hidrogênio do grupo amino de outro aminoácido, precisa de uma distância 
subsequente-4. A folha beta é composta de duas ou mais fitas beta e elas são 
formadas por ligações polipepetídicas. Esta ligação, em contraste do que 
acontece com a alfa, tem as ligações de hidrogênio entre um resíduo e o 
próximo na cadeia polipeptídica. Os giros e voltas são formados por interações 
de aminoácidos quando um é ligado ao terceiro subsequente, a formação 
dessas estruturas confere a rigidez às proteínas. (subsequente-3) 
 
O que é estrutura terciária das proteínas? Como ela é mantida? 
 
Dobramentos tridimensionais da proteína que diz respeito ao dobramento 
dessa proteína. São mantidas pelas interações entre as cadeias laterais. 
Influencia a forma e a função da proteína. Ligações covalentes: Pontes 
dissulfeto e ligações não covalentes: ponte de hidrogênios, interações 
hidrofóbicas e iônicas. Essas forças mantém a estrutura dobrada. 
 
 
 
O que são enzimas? Qual a sua influência sobre a cinética das reações? 
 
Enzimas são proteínas com ação catalítica que possibilitam o funcionamento 
adequado das vias metabólicas. A influência que exercem sobre a cinética das 
reações está ligada na diminuição da energia de ativação dessas reações, pela 
formação de um arranjo inicial que unifica as moléculas do reagente. Cinética: 
taxa de formação de produto. 
 
O que são moduladores alostéricos homotrópicos e heterotrópicos? Como 
podem regular a atividade das enzimas? 
 
Os moduladores alostéricos homotrópicos são moduladores que se encaixam 
no sítio catalítico das enzimas, causando mudanças nele. Essas mudanças 
ocorrem a fim de que o substrato se encaixe de um modo mais eficiente na 
enzima. Esse modulador seria um substrato preparador para as enzimas, e os 
primeiros a se ligarem vão ser responsáveis por essa preparação. 
 
Os heterotrópicos não são o substrato da enzima como os homotrópicos, mas 
sim outras moléculas produto do metabolismo celular. Se ligam no sítio 
alostérico e podem acelerar ou inibir a formação de produto. Quando é 
inibilidor, provoca uma alteração impedindo a ligação enzima-substrato e 
assim diminui a velocidade da reação. Quando regulador ativador, ele se liga 
ao sítio e promove alteração conformacional da enzima, aumentando a 
compatibilidade com o substrato e acelerando a formação do produto. 
 
O que são as inibições enzimáticas competitiva, acompetitiva e não-
competitiva promovida por compostos xenobióticos? 
 
Os inibidores xenobióticos é algo estranho aos organismos. Podem ser de três 
tipos: competitiva, que ocuopa o sítio catalítico destinado ao substrato, 
realizando um tipo de competição com o substrato. Acompetitivo: liga-se ao 
complexo enzima-substrato, impedindo o avanço da reação e assim da 
formação do produto. Não competitivo: Se liga a enzima mudando seu sítio 
catalítico e impedindo a ligação com substrato. 
 
Qual o grupo prostético presente na hemoglobina e na mioglobina? Explique 
sua função. 
 
Grupo heme é responsável pela coloração vermelha da hemoglobina e da 
mioglobina, e auxilia no processo de fixação temporária do oxigênio. Átomo de 
ferro ligado no centro da molécula e esse átomo terá seu estado de oxidação 
alterado quando se liga ao oxigênio e isso promove algumas alterações. 
 
 
 
O que é o estado tenso e relaxado da hemoglobina? 
 
Correspondem aos estados que as hemoglobinas podem ser vistas 
transportando, ou não transportando moléculas de oxigênio, respectivamente. 
Os estados são desoxi-hemoglobina(estado tenso) e cavidade central maior e 
oxi-hemboglobina (estado relaxado) cavidade central menor, a cavidade 
central é o espaçamento entre as duas cadeias betas que fazem parte da 
hemoglobina. No estado tenso, nota-se ausência de moléculas de oxigênio 
ligadas ao grupo heme. Não há estado de oxidação do Fe2+. Já no estado 
relaxado, há presencia de oxigênio ligado aos grupos heme, Fe3+. 
 
O que é o 2,3-bisfosfoglicerato? Qual a sua importância para a função da 
hemoglobina? 
 
É produzido no interior das hemácias a partir do 3 fosfogicerol, a sua principal 
função é reduzir a afinidade da Hemoglobina (Hb) pelo Oxigênio (O2) através a 
sua ligação à hemoglobina com a finalidade de facilitar a lilberação do O2 para 
os tecidos. O decréscimo de afinidade da hemoglobina pelo o2. 
 
Como a hemoglobina previne a alteração do pH plasmático? 
 
 
O que é a metahemoglobina? Como esta é convertida à hemoglobina? 
A metahemoglobina é uma forma disfuncional da hemoglobina que não se liga 
ao oxigênio porque sofreu um processo de oxidação na forma férrica (Fe 3+), 
Pode ser convertida à hemoglobina por meio de sistemas redutores, que 
ocorrem pela ação da enzima citocromo b5 redutase. Nesse processo há a 
estabilização do Ferro realizada por NADPH, coenzima que doa um elétron ao 
elemento instável. 
 
O que é a hemoglobina S?