bioquímica estrutural proteínas

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Proteínas 
Polímeros de aminoácidos, que são unidos por ligação 
peptídica 
2aa: dipeptídeo 
3 aa: tripeptídeo 
4 a 10 aa: oligopeptídeo 
De 10 a 100: polipeptídio 
Mais de 100 aa: proteína 
Funções 
• Estrutural/sustentação mecânica: colágeno 
• Transporte e armazenamento: hemoglobina e 
mioglobina 
• Catalise enzimática 
• Movimento coordenado: actina e miosina 
• Proteção imunológica: anticorpos 
Classificação 
 somente cadeias polipeptídicas 
 cadeias polipeptídicas = composto 
orgânico ou inorgânica (grupo proteico) 
• Nucleoproteínas 
• Glicoproteínas 
• Lipoproteínas 
• Fosfoproteinas 
Estrutura das proteínas 
Sequência de aminoácidos que formam a proteína 
A ordem dos aminoácidos é determinada pelos genes, 
alteração na sequência = perda de função 
Ausência ou acréscimo de aminoácidos: modificação da 
eficácia funcional 
 
A cadeia linear sofre um ´´empacotamento´´, as ligações 
peptídicas reagem e formam pontes de hidrogênio 
Relaciona a forma que a cadeia polipeptídica relaciona o 
espaço 
 αHélice: estabilizada por pontes de H+ entre o O2 do 
grupamento carboxílico e o H do grupo amina. ex: 
queratina 
Folha β pregueadda: estabilizada por ponte de H+ entre 
duas cadeias polipeptídicas. Ex: teia de aranha 
 
As cadeias laterais (R) interagem entre si, resultando em 
uma estrutura mais compacta e organizada 
Apresenta atividade fisiológica 
Segmentos tridimensionais 
 
Ligações que estabilizam a estrutura terciaria: 
• Ponte dissulfeto – cisteina 
• Interações hidrofóbicas – apolares 
• Pontes de Hidrogênio – polar neutro 
• Interações iônicas – entre polar básico e polar 
acido 
Possuem mais que uma cadeia polipeptídica 
União de terciarias 
Ex: hemoglobina, um tetrâmero – formado por 4 
cadeias 
O átomo de ferro interage com o O2 para transportar 
CO2 
 
Desnaturação proteína 
Condição ambiental que altera o formato tridimensional 
da proteína, que perde sua função biológica 
Caotropico: instalam o caos na molécula 
 
Maioria são irreversíveis 
Forma um precipitado esbranquiçado 
Perda da estrutura secundaria, terciaria e quarentaria. 
Mantem-se somente a estrutura primaria 
Remoção do agente desnaturante, restaura a atividade 
biológica= renaturaçao 
Agentes desnaturantes 
Ácidos e bases fortes: alteram o estado iônico das 
cadeias laterais 
Solventes orgânicos: ruptura de pontes de H+ e 
interações hidrofóbicas 
Detergente: ruptura das interações hidrofóbicas 
Temperatura: o calor aumenta a velocidade de vibração 
molecular, rompe as pontes de H+. Ex: albumina – fritar 
o ovo 
Estresse mecânico: agitação e trituração rompem as 
interações que mantem a estrutura 
Peptídeos com atividades biológicas 
 adoçante artificial dietético, usado em 
refrigerantes diets 
• Contraindicados para portadores de 
fenilcetonúria 
 encontrado na maioria dos organismos 
• Envolvida em sínteses de proteínas e DNA, 
transporte de aminoácidos e metabolismo de 
fármaco e substâncias toxicas 
• Protege as células dos efeitos destrutivos da 
oxidação por peroxido 
 ADH: 9 resíduos de aa. Sintetizado no 
hipotálamo. Estimula os rins a reter água 
 estimula a liberação de leite pelas glândulas 
mamárias e estimula a contração uterina durante o 
parto 
Proteínas fibrosas 
Alta proporção de estruturas secundarias. Compõem 
órgãos e tecidos, dando elasticidade e resistência 
 componente essencial do tecido conjuntivo 
• Presente na matriz óssea, pele, tendões, 
cartilagens etc. 
• Formada de 3 cadeia com 1000 resíduos de aa 
• Constituído por glicina, prolina e hidroxiprolina. – 
Estabilizado por pontes de hidrogênio 
• Deficiência de vitamina C causam deficiência de 
hidroxiprolina e hidroxilisina, diminuindo as 
interações covalentes do colágeno, que causam 
o escorbuto 
Proteína com propriedades elásticas. Ricos em 
prolina e valina 
• Resíduos de aa polares 
• Fibras formadas por uma rede tridimensional de 
polipeptídio com ligações cruzadas, com forma 
irregular 
 Proteína formada por alfa hélices compostas 
por três cadeias polipeptídicas resistente ao estiramento 
• Ricos em resíduos de cisteina – pontes 
dissulfeto 
• Resíduos de aminoácidos apolares valina alanina, 
isoleucina e fenilalanina 
• Formam a proteína da pele, cabelo, unhas, 
chifres, penas etc. 
Produzido por insetos e aranhas 
• Folhas betas antiparalelas 
• Aminoácidos como a glicina, alanina ou serina 
Proteínas globulares 
Cadeias polipeptídicas envolvidas em estruturas 
tridimensionais compactadas em forma esférica 
Solubilidade elevada: aminoácidos apolares no interior e 
polares no exterior 
Funções 
• Enzimas 
• transporte 
• Modulares fisiológicos e genéticos 
Transporta e armazena oxigênio nos músculos 
esqueléticos e cardíacos 
Liga o O2 liberado pela hemoglobina nos capilares e se 
difunde através da membrana. Formada por uma cadeia 
de 153 aa e um grupo prostético heme 
Não tem cisteina 
Interior: resíduo apolares – leucina, valina, fenilalanina, 
metionina 
Exterior: apolar – histidina, que participa da ligação do 
Fe e O2 
Prolina interrompe alfa hélice – 4 resíduos de prolina 
Proteína tetraédrica presente nas hemácias 
Transporta O2 do pulmão para os tecidos periféricos e 
CO2 dos tecidos periféricos para os pulmões, para 
serem excretados depois 
Formado por 4 cadeias polipeptídicas, duas αHélice (141 
aa) e duas Folha β (146 aa) 
Estabilizado por pontes de hidrogênio e interações 
eletrostática