aminoácidos e proteinas

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Aminoácidos e Proteínas 
 DIVERSIDADE FUNCIONAL 
Proteínas podem ser: 
• Enzimas 
• De membrana 
• Transporte 
• Defesa 
• Motoras 
• Com função hormonal 
 AMINOÁCIDOS 
 
• O carbono alfa (quiral) é o carbono 
central da molécula, exceto na 
glicina, pois na glicina, a cadeia 
lateral dela é um hidrogênio, então 
o carbono alfa fica ligado a dois 
ligantes iguais. 
• Os aminoácidos presentes nas 
proteínas são sempre L-
aminoácidos. Os D-aminoácidos 
foram encontrados apenas nas 
paredes das bactérias. 
 
 CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS 
De acordo com a solubilidade da cadeia 
lateral em pH = 7 
Tipo de 
aminoácido 
Características Exemplos 
Apolar ou 
hidrofóbico 
Insolúvel em 
água, C e H no 
radical 
Leu, Ile, Val, 
Gly, Ala, Met, 
Phe, Trp, Pro 
Polar neutro 
ou sem carga 
Solúvel em 
água, grupo 
apolar radial 
Ser, Cys, Thr, 
Asn, Gin, Tyr 
Polar com 
carga positiva 
(básicos) 
Solúvel em 
água, amina no 
radical 
Lys, Arg, His 
Polar com 
carga negativa 
(ácidos) 
Solúvel em 
água, carboxila 
no radical 
Asp, Glu 
De acordo com a nutrição: 
Tipo de 
aminoácido 
Conceito Exemplos 
Aminoácidos 
essenciais 
Não produzidos 
pelo corpo, 
ingeridos pela 
dieta 
Ileu, Leu, Lys, 
Met, Phe, 
Thr, Trp, Val, 
Gis 
Aminoácidos não 
essenciais 
Podem ser 
produzidos pelo 
corpo ou 
ingeridos pela 
dieta 
Ala, Ser, Arg, 
Gly, Glu, Asp, 
Gin, Pro, Cys, 
Tyr, Asn 
Aminoácidos 
condicionalmente 
essenciais 
Um aminoácido 
não essencial 
que se torna 
essencial sob 
determinadas 
circunstancias 
Gin, Cys, Tyr, 
Arg, Pro 
Como os aminoácidos se unem para 
formar as proteínas? 
 
 
 Aminoácidos e Proteínas 
FORMAÇÃO DA LIGAÇÃO PEPTIDICA 
Os aminoácidos se tornam proteínas 
através da ligação peptídica liberando uma 
molécula de água. 
 
A escolha dentre os 20 aminoácidos para 
forma uma proteína e a posição que irão 
ocupar é feita pelos nossos genes, a 
sequência de bases nitrogenadas 
existentes no nosso DNA. 
NÍVEIS DE ORGANIZAÇÃO EST. PROTEICA 
Estrutura: 
• Primária 
• Secundária 
• Terciária 
• Quaternária (hemoglobina) 
 
 
TIPOS DE ESTRUTURA SECUNDÁRIA 
A folha beta pregueada é mantida por 
pontes de H entre cadeias adjacentes ou 
segmentos distantes da mesma cadeia. 
 
 ESTRUTURA TERCIÁRIA 
Resulta de dobras na estrutura da proteína 
estabilizadas por interações entre os 
radicais dos aminoácidos. 
 
A ligação dissulfeto é a ligação mais forte, 
e só acontece entre aminoácidos cisteina. 
 
 Aminoácidos e Proteínas 
Estrutura da insulina com pontes de 
dissulfeto 
 
 ESTRUTURA QUATERNÁRIA 
• Duas ou mais cadeias polipeptídicas 
interagem 
• É mantida principalmente por 
ligações iônicas, pontes de 
hidrogênio e por interações do tipo 
hidrofóbica. 
• A sequência de aminoácidos 
determina a forma e função das 
proteínas. 
 
A má formação da hemoglobina resulta na 
anemia falciforme. 
As moléculas de hemoglobina não 
conseguem ficar solúveis, e por isso se 
precipitam e a hemácia começa a se 
deformar, comprometendo o transporte 
de oxigênio e a circulação. 
 CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS 
De acordo com os produtos de hidrólise: 
• Simples – Constituídas apenas por 
aminoácidos 
• Conjugadas (ex: Hemoglobina e 
mioglobina) 
 
De acordo com as funções: 
• Dinâmicas – Enzimática, defesa, 
hormonal, motora. (globulares) 
• Estruturais – Resistencia do tecido 
(fibrosas) 
De acordo com a conformação 
• Fibrosas 
• Globulares 
Proteínas fibrosas 
• Forma de fibra 
• Baixa solubilidade em água 
• Funções principalmente estruturais 
- Colágeno 
* A mais abundante proteína animal 
(25%) 
 Aminoácidos e Proteínas 
* Componente do tecido conjuntivo 
(ossos, tendões e pele.) 
* Alta resistência a tensão. 
 
 ESCORBUTO 
Sangramento e inflamação gengival com 
consequente perda dos dentes, inflamação 
e dor nas articulações, queda de cabelos, 
entre outros. Esta doença, pode, inclusive, 
desencadear quadro de anemia, devido a 
pequenas hemorragias. 
relacionada ao colágeno, quando ele não é 
formado de forma adequada, ele se rompe 
facilmente causando hematomas, para a 
formação adequada, necessita-se da 
vitamina C que é uma co-enzima da 
enzima que adiciona hidroxila nos resíduos 
de prolina e lisina, sem elas não há pontes 
de hidrogênio, logo, não tem colágeno. 
 
- Queratina 
- Miosina 
Proteinas globulares 
• Forma de esfera 
• Solúveis em água 
• Vários papeis funcionais: 
o Catalisadores (enzimas) 
o Proteínas de transporte 
o Reguladores da expressão 
genica. 
 DESNATURAÇÃO PROTEICA 
• Perda da estrutura tridimensional 
suficiente para causar perda da 
função. 
 
• Desnaturação proteica por 
alterações de ph – altera a carga dos 
aminoácidos, alterando também a 
interação, que altera a forma da 
proteína 
• O calor – rompe as interações 
fracas (pontes de hidrogênio, 
hidrofóbicas e eletrostáticas 
(chapinha no cabelo) alguns são 
reversíveis (chapinha) outras não 
(cozendo alimento) 
Por isso o corpo possui mecanismos 
de regulação da temperatura corporal.