Resumo sobre aminoácidos e proteínas - bioquímica

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Proteínas e suas funções: 
Ação enzimática: aceleram a velocidade 
das reações 
De membrana: funcionam como canais 
iônicos, transporte de membrana; 
Transporte: hemoglobina que realiza o 
transporte de oxigênio p/ nosso corpo; 
Defesa: anticorpos; 
Motoras: auxiliam os movimentos celulares. 
Aminoácidos: 
-Unidade que formam as proteínas; 
-Molécula formada por: um grupamento 
amina, um grupamento ácido, um radical 
livre e um carbono alfa; 
-Existem em 20 tipos; 
-IMPORTANTE: a glicina é o único aminoácido 
que não possui carbono quiral; 
-O que diferencia um aminoácido do outro é 
a sua cadeia lateral; 
-Eles vão assumir sempre a “configuração L” 
Classificação: 
De acordo com a solubilidade da cadeia 
lateral em pH=7: 
 
 Apolar ou hidrofóbico: insolúvel em agua 
e contém C e H no radical; 
 Polar neutro/sem carga: solúvel em agua 
e contém grupo polar no radical; 
 Polar com carga + (básico): solúvel em 
agua, contém amina no radical; 
 Polar com carga – (ácido): solúvel em 
agua, contém carboxila no radical; 
 
De acordo com a nutrição: 
 
 Aminoácidos essenciais: não são 
produzidos pelo corpo, sendo ingeridos 
pela dieta; 
 Aminoácidos não essenciais podem ser 
produzidos pelo corpo ou ingeridos na 
dieta; 
 Aminoácidos condicionalmente 
essenciais: um aminoácido não-essencial 
se torna essencial em certas dada 
circunstância; 
Ligação peptídica: 
-Permite que os aminoácidos se unam para 
formar a proteína; 
-Ocorre entre o carbono da carboxila de um 
aminoácido com o nitrogênio da amina de 
outro, essa reação libera água; 
-A sequência de aminoácidos que vão 
indicar qual é a proteína é determinada 
pelos genes (sequência de bases 
nitrogenadas); 
Níveis estruturais das proteínas: 
 
 
 Estrutura primária: sequência de 
aminoácidos da proteína, determina as 
demais formas; 
 
 Estrutura secundária: refere-se ao nível 
de organização das regiões da proteína, as 
quais assumem conformações especificas, 
como a alfa hélice e folha beta pregueada; 
 
OBS: ambas (alfa e beta) são estabilizadas 
por pontes de hidrogênios; 
 
 Estrutura terciária: corresponde a 
forma da proteína como um todo; 
 
OBS: estabilizada pelas ponte de hidrogênio, 
pelas interações hidrofóbicas, eletrostáticas 
e pela ligação dissulfeto (+ forte de todas). 
 
 Estrutura quaternária: só existe para 
proteínas formadas por mais de 1 cadeia, 
sendo resultante da organização das 
subunidades; 
OBS: estabilizada pelas ponte de hidrogênio, 
pelas interações hidrofóbicas, eletrostáticas e 
pela ligação dissulfeto (+ forte de todas por 
ser uma ligação covalente entre cisteínas). 
 
-Patologia: 
 
Anemia falciforme doença hematológica, 
caracterizada pela presença de hemácias 
em forma de foice; ocorre pela má 
formação da hemoglobina, em virtude de 
uma mutação que causa a troca do ácido 
glicanico pela valina. Compromete a 
circulação, podendo formar trombos; 
Classificação das proteínas 
De acordo com os produtos de hidrolise: 
 Simples: formadas somente por 
aminoácidos; 
 Conjugadas: formadas por outros 
grupamentos além dos aminoácidos, 
como a hemoglobina e a mioglobina 
(apresentam oxigênio); 
De acordo com as funções: 
 Dinâmicas: funções mais diversas, como a 
enzimática, hormonal, motora; 
 Estrutural: relacionadas a estruturação e 
resistência do tecido. 
De acordo com a conformação: 
 Fibrosas: forma fibras cilíndricas, tem 
baixa solubilidade em água e assumem 
funções estruturais; 
 
 
 
Ex: colágeno, queratina, miosina. 
 COLÁGENO: 
-Compõem o tecido conjuntivo, tem alta 
resistência a tensão 
-Apresenta uma estrutura que é formada por: 
glicina + aminoácido + prolina 
glicina + aminoácido +hidroxiprolina; 
-Apresenta 3 cadeias de aminoácidos que 
estão entrelaçadas; 
-Divisão: a cada 3 aminoácidos existe uma 
glicina (presente na região de torsão), pois 
sua cadeia lateral possui apenas hidrogênios; 
-Formação das fibras: ocorre através da 
associação por meio das pontes de 
hidrogênios; essas pontes são formadas a 
partir das hidroxilas dos resíduos de 
hidroxiprolina e hidroxilisina; 
-Patologia: o escorbuto é uma doença 
resultante da falta de vitamina C, provocada 
pela deficiência na produção de colágeno. 
A vitamina C é coenzima da enzima que 
adiciona as hidroxilas nos resíduos de prolinas 
e lisinas, desse modo, quando isso não ocorre, 
a fibras não são formadas. 
 Globulares: formato de esferas, 
relativamente solúveis em agua e assumem 
funções diversas; 
 
 
 
 
 
 
 
 
Ex: hemoglobina 
Desnaturação proteíca: 
-Perda da forma da proteína que ocasiona a 
perda da função; 
-Fatores: 
 Variação de pH: altera a carga dos 
aminoácidos; 
 
 Calor: rompe as interações mais fracas;