Aula Enzimas

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Enzimas: catalisadores biológicos 
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Universidade Federal da Paraiba (UFPB) 
Centro de Ciências Agrárias (CCA) 
 
Profa: Yanna Carolina Ferreira Teles 
email: yannateles@gmail.com 
ENZIMAS 
•Biocatalisadores 
 
•Estruturalmente: a maioria são longas cadeias peptídicas 
 
•Atividade de promover e acelerar reações em substratos 
específicos 
 
 • Podem aumentar a vel. de reação em até 1017 vezes 
 
•Não são consumidas durante o processo 
Enzimas: catalisadores biológicos 
•Estrutura: Monômeros ou cadeias peptídicas múltiplas 
•Obs: alguns RNAs são enzimas (catalisadores)! 
•Indispensável para a atividade enzimática: manutenção da sua 
estrutura terciária ou quaternária 
 
 
 
Ligação peptídica 
Estrutura enzimática 
Enzimas: catalisadores biológicos 
Enzimas: catalisadores biológicos 
•Um ou mais centros ativos (sítio catalítico): local de ligação do substrato 
Estrutura enzimática 
Pepsina Sítio ativo da 
pepsina 
Estrutura enzimática 
•Componente adicionais necessário para a função da enzima 
Cofator: íons inorgânicos (Zn+2, Mg+2, Fe+2, Ca+2) 
Coenzima: moléculas orgânicas (Vit C, Vit K, ácido fólico, niacina, etc) 
•Holoenzima: Complexo enzimático completo 
 
Enzimas: catalisadores biológicos 
Enzimas: catalisadores biológicos 
 Ligante: polissacarídeos 
Estrutura enzimática 
Pepsina Amilase salivar 
Cofator: Ca+2 
Enzimas: catalisadores biológicos 
Estrutura enzimática 
Cofatores 
Enzimas: catalisadores biológicos 
Coenzimas 
Estrutura enzimática 
• Vit B12: indispensável para produção 
de glóbulos vermelhos e transporte de 
oxigênio no sangue 
 
• Sua falta causa anemia perniciosa: 
palidez, fraqueza, dificuldades para 
andar, inchaços 
 
• Fontes: alimentos de origem animal, 
carnes, fígado, microbiota intestinal 
Enzimas: catalisadores biológicos 
Coenzimas 
Estrutura enzimática 
• Vit B3: Dinucleotídeo de 
nicotinamida adenina (niacina, 
NAD) 
 
• Necessário para reação de oxido-
redução (metabolismo 
energético) 
 
• carnes, frango, peixes, 
amendoim, outras amêndoas, 
vegetais verdes 
Enzimas: catalisadores biológicos 
Especificidade enzimática 
•Deriva da formação de múltiplas 
interações químicas entre uma 
região da enzima (sítio ativo) e a 
molécula do substrato 
 
•Quimiotripsina: L-aminoácidos 
aromáticos 
•Amilase: sítio ativo possui 
aminoácidos com cadeia lateral polar 
 
 
ATIVIDADE CATALÍTICA 
Enzimas: catalisadores biológicos 
MODELOS DE INTERAÇÃO ENZIMA-SUBSTRATO 
Modelo chave-fechadura Modelo ajuste induzido 
Enzimas: catalisadores biológicos 
MODELOS DE INTERAÇÃO ENZIMA-SUBSTRATO 
Modelo ajuste induzido 
Enzimas: catalisadores biológicos 
A reação enzimática ocorre por etapas: 
 
1. Ligação reversível da enzima ao substrato; 
2. Formação do complexo ES (estado de transição) 
3. Formação do produto 
4. Liberação das interações enzimáticas (reciclagem 
enzimática) 
ATIVIDADE CATALÍTICA 
Enzimas: catalisadores biológicos 
•Reduzem a energia de ativação requerida para a transformação 
de um reagente em produto 
ATIVIDADE CATALÍTICA 
Enzimas: catalisadores biológicos* 
Cinética enzimática 
• A concentração do substrato [S] influencia na velocidade das 
reações catalisadas por enzimas 
urease 
Enzimas: catalisadores biológicos* 
 
•Velocidade máxima: em elevadas 
concentrações de Substrato 
•Constante de Michaelis - Menten 
•Km = [S] correspondente a ½ 
Vmax; 
•Km = [S] que ocupa 50% dos sítios 
ativos (afinidade E – S) 
Quanto menor o Km maior a 
afinidade E–S 
 
 
 
• Abordagem de Michaelis - Menten 
Saturação: sítios 
ativos das enzimas 
ocupados 
Vel. depende da [S] 
Cinética enzimática 
Enzimas: catalisadores biológicos 
Efeito do pH na atividade enzimática 
Enzimas: catalisadores biológicos 
Efeito do pH na atividade enzimática 
αAmilase 
Enzimas: catalisadores biológicos 
Efeito da temperatura na atividade enzimática 
 
 
 
 
β-GALACTOSIDASE (ou lactase) 
 
•Enzima capaz de hidrolisar a lactose do leite 
 
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