Slide - Aula 9 - Bioquímica dos Aminoácidos-1

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BIOQUÍMICA E METABOLISMO
Profa. Dra. Demetria Kovelis
Bioquímica dos Aminoácidos
Objetivos
Conhecer a estrutura dos aminoácidos e proteínas;
Diferenciar Proteínas Essenciais e não essenciais;
Compreender a dinâmica metabólica da proteína.
Conteúdos
Ligação Peptídica;
Classificação e Estrutura das Proteínas;
Dinâmica Metabólica da Proteína.
Peptídeos e Proteínas
• Macromoléculas: Polímeros de aminoácidos (monômeros)
(blocos formadores) - grandes cadeias;
• Proteínas ou Protídios: grego “Primordial importância”;
• 20 aminoácidos comuns na natureza
Proteínas = presente em todas as células!
Funções:
• suporte estrutural (síntese de tecidos / material celular interno);
• proteção (musculo, visceras);
• Contração muscular (actina e fiosina);
• catalise (catalisador= aumenta a velocidade da reação);
• Transporte (lipoproteínas, enzimas);
• Defesa, regulação e movimento.
Funções:
• *incorporam nitrogênio no RNA e DNA (hereditariedade);
• * carregadores de elétrons – NAD+ e FAD;
• *componentes da heme (hemoglobina);
• *neurotransmissores, catecolaminas.
Proteínas = presente em todas as células!
Fontes de Proteínas corporais
• Plasma Hemácias (20%).
• Músculos Esquelético (65%).
• Tecido visceral célula cerebral (5%).
Fontes de Proteínas
Ovos, leite, carne, peixes, aves
 Produtos de origem animal = maior teor de proteína essencial
Lentilha, feijões, ervilhas, nozes, cereais.
Mas todos os aminoácidos essenciais são adquiridos com uma 
ampla variedade de alimentos vegetais (cereais, frutas e verduras).
Lactovegetarianos / ovolactovegetariana
Proteínas - aminoácidos
• Essenciais – Não sintetizados pelo organismo
• Ex: isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptofano
e valina.
• Não essenciais – Sintetizadas pelo organismo
(transaminação)
• Ex: alanina, arginina, asparagina, ácido aspártico, cisteína, ácido 
glutâmico, glutamina, glicina, histidina, prolina, serina e tirosina.
Aminoácidos
Aminoácidos
C
H
N
R
C
H O
OH
Grupo amina = amino Ácido Carboxílico
H
Ligação Peptídica
• Ligação de condensação
(desidratação)
• Forma os peptídios e 
proteínas.
Conformação das Proteínas
• Estrutura primária - cadeia de aminoácidos
• Estrutura secundária - α-hélice ou β-pregueada
• Estrutura terciária - aspecto tridimensional
• Estrutura quaternária - associação entre duas ou mais proteínas com 
estrutura terciária. 
http://en.wikipedia.org/wiki/File:Hb-animation2.gif
Anemia Falciforme 
REFERÊNCIAS
• DAU, Ana Paula Areas. et al. Bioquímica humana. São Paulo: Pearson do Brasil, 
2015. 308 p.
• MORAN, Laurence A. et al. Bioquímica. 5. ed. São Paulo: Pearson do Brasil, 
2013. 800 p.
• NELSON, David L.; COX, Michael M. Princípios de bioquímica de Lehninger. 6. 
ed. Porto Alegre: Artmed, 2014. 1250 p.
• KATCH, F.I.; McARDLE, W.D. Nutrição, exercício e saúde. 4ª ed. Rio de Janeiro: 
MEDSI, 1996. p. 153. 
Bom Estudo!
	Número do slide 1
	Número do slide 2
	Peptídeos e Proteínas
	Proteínas = presente em todas as células!
	Proteínas = presente em todas as células!
	Fontes de Proteínas corporais
	Fontes de Proteínas
	Proteínas - aminoácidos
	Aminoácidos
	Aminoácidos
	Ligação Peptídica
	Conformação das Proteínas
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