proteinas - p aluno

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PROTEÍNAS
COMPOSIÇÃO QUÍMICA NORMAL DE UM HOMEM (65KG)
Kg %
Proteína 11 17,0
Gordura 9 13,8
Carboidrato 1 1,5
Água 40 61,6
Minerais 4 6,1
CONCEITO
❏ São substâncias compostas por C, H, O e N
(16%), podendo conter também, fósforo,
enxofre e metais. São formadas por
aminoácidos.
❏ Os aminoácidos são unidos por ligações
peptídicas. Estas ocorrem entre o grupo
carboxílico de um aa e o grupo amino do outro.
AMINOÁCIDO: ESTRUTURA BÁSICA
LIGAÇÃO PEPTÍDICA
AMINOÁCIDOS 
❏ São encontrados mais de 300 aa na natureza – somente 20 nas
proteínas dos mamíferos
❏ A quantidade, tipo e disposição em que são encontrados na cadeia
determinam as várias proteínas existentes;
❏ Há no nosso organismo de 1010 a 1012 combinações de proteínas;
❏ Uma ptn com PM de 13.000Da teria um comprimento 400x a sua
espessura, caso ela não enrolasse;
AMINOÁCIDOS 
❏ O que diferencia uma
proteína da outra é a ordem
dos aminoácidos primários
e a frequência com que
aparecem na estrutura.
AMINOÁCIDOS : CLASSIFICAÇÕES
AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS
➢ Precisam ser ingerido pela dieta.
➢ Treonina, triptofano, histidina, lisina, leucina, isoleucina, metionina, valina
e fenilalanina.
Histidina é essencial 
para crianças, mas não 
essencial para adultos
AMINOÁCIDOS : CLASSIFICAÇÕES
AMINOÁCIDOS NÃO ESSENCIAIS
➢ Sintetizados pelo organismo;
➢ Glicina, prolina, tirosina, serina, cisteína, cistina, arginina, glutamina,
alanina, ácido aspartico, ácido glutâmico e asparagina.
AMINOÁCIDOS : CLASSIFICAÇÕES
AMINOÁCIDOS CONDICIONALMENTE ESSENCIAIS
➢ Essenciais em algumas patologias ou situações fisiológicas específicas.
ESTRUTURAS DAS PROTEÍNAS
ESTRUTURA PRIMÁRIA: é a seqüência de aminoácidos.
ESTRUTURA SECUNDÁRIA: é formada por pontes de hidrogênio.
ESTRUTURA TERCIÁRIA: a proteína assume a forma globular (interações
hidrofóbicas, eletrostáticas, de Van Der Walls e pontes de hidrogênio).
ESTRUTURA QUATERNÁRIA: associação entre diversas estruturas terciárias
(subunidades) (pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas e
eletrostáticas).
ESTRUTURAS DAS PROTEÍNAS
ESTRUTURAS DAS PROTEÍNAS
CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS: quanto à composição em aa
❏ Completas: apresentam todos os aa. essenciais ao homem em 
quantidades adequadas ao seu crescimento e manutenção.
- Ptns de origem animal.
❏ Parcialmente incompletas: as ptns que fornecem aa. em quantidade 
suficiente apenas para manutenção orgânica.
- Leguminosas, oleaginosas e cereais.
❏ Totalmente incompletas: ptns que não fornecem aa. essenciais em 
quantidade suficiente nem mesmo para a manutenção do organismo.
- Gelatina.
CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS: quanto à constituição
❏ Simples: quando degradadas fornecem apenas aa. 
- Albumina e globulina.
❏ Conjugada: quando degradada fornecem aa + uma 
molécula não protéica (grupo prostético). 
- Lipoprotéinas e ferritina.
CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS: quanto à conformação
❏ Fibrosas: apresentam o formato alongado (fibra) e tem normalmente 
funções estruturais. 
- Queratina (cabelo e unhas), miosina e actina (músculo), colágeno 
(tecido conjuntivo – 30% das proteínas corporais). 
❏ Globulares: possuem forma arredondada e são encontradas 
principalmente nos fluidos sanguíneos.
- Caseína (leite), albumina, globulinas e hemoglobina (sangue). 
FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS
Funções Exemplo 
Enzimática α-Amilase que degrada o amido.
Movimento 
corporal
A actina e miosina são responsáveis pela contração muscular
Transporte A albumina sérica é a principal proteína transportadora.
Defesa Os anticorpos são sintetizados para combater corpos estranhos.
Hormonal O GH é uma proteína que estimula o crescimento.
Estrutural A queratina constitui unhas e cabelos.
Fonte de aa 
(nutritivas)
Caseína do leite fornece aa essenciais ao organismo.
QUALIDADE PROTÉICA
A qualidade nutricional de uma proteína é determinada pela QUANTIDADE,
QUALIDADE e BIODISPONIBILIDADE dos seus aminoácidos constituintes.
Uma proteína de alto valor biológico tem
todos os aa essenciais em quantidades
adequadas e boa biodisponibilidade.
QUALIDADE PROTÉICA
PROTEÍNAS DE ALTO VALOR BIOLÓGICO
❏ Fontes: produtos de origem animal (carnes, peixes, aves, ovos, leite e
derivados).
Proteínas vegetais: podem ser de alto valor biológico quando
combinadas.
Ex.: arroz com feijão
QUALIDADE PROTÉICA
ESCORE OU CÔMPUTO QUÍMICO
Composição aminoacídica
– AA (mg) da prot. teste/AA (mg) da prot. Padrão
– Proteína padrão: que fornece o requerimento de aminoácidos
essenciais para crianças em idade pré-escolar (2 a 6 anos),
segundo FAO/OMS, 1985.
QUALIDADE PROTÉICA
• Aminoácidos FAO/OMS Arroz polido Feijão cozido
• AA EQ AA EQ
• Histidina 19 23 1,21 28 1,47
• Isoleucina 28 42 1,5 42 1,5
• Leucina 66 82 1,24 76 1,15
• Lisina 58 36 0,62 72 1,24
• Metionina 25 37 1,48 19 0,76
• Fenilalanina 63 80 1,26 77 1,22
• Treonina 34 33 0,97 40 1,17
• Triptofano 11 - - - -
• Valina 35 58 1,66 46 1,31
QUALIDADE PROTÉICA
(Pires et al., 2006)
DIGESTIBILIDADE
❏ As proteínas são digeridas a dipeptídeos, tripeptídeos e aa livres.
❏ O processo de digestão e absorção das proteínas é altamente eficiente.
Menos de 10% da proteína total que passa
através do trato digestório aparecem nas fezes.
Cerca de 1 a 2 g de N são excretados
diariamente nas fezes.
DIGESTIBILIDADE
❏ Digestibilidade: é a relação entre proteína ou nitrogênio ingerido e
absorvido.
❏ Fatores que afetam a digestibilidade das proteínas e biodisponibilidade
dos aa:
Conformação estrutural, fatores 
antinutricionais, complexação com 
outros nutrientes e competição .
DIGESTIBILIDADE
→ Conformação estrutural: Quanto menor a complexidade estrutural,
mais fácil torna-se a ação das proteases intestinais.
Ptns nativas são hidrolisadas em menor proporção que as ptns
parcialmente desnaturadas.
Desnaturação protéica: consiste na alteração da estrutura
tridimensional da proteína, podendo ser causada por calor e agentes
químicos. Este processo causa a inativação da proteína.
Facilita o contato das enzimas!
DIGESTIBILIDADE
→ Fatores antinutricionais: São compostos naturalmente presentes nos
alimentos.
Prejudicam a digestão e absorção das proteínas
Inibidores de tripsina e quimotripsina Lectinas
Reduzem a hidrólise de ptn de
leguminosas
Reduzem a absorção de aa
DIGESTIBILIDADE
→ Complexação com outros nutrientes:
Reação de Maillard
- Complexa lisina com açúcar redutor →
escurecimento do produto (melanoidinas)
e redução da qualidade protéica.
- Na panificação a perda é de cerca de
15%.
- Importante quando a fonte de proteínas
da dieta é à base de cereais, que são
deficientes em lisina.
DIGESTÃO
❏ BOCA: não existe nenhuma enzima capaz de degradar as proteínas,
porém, a mastigação é importante para aumentar a superfície de
contato dos alimentos com as proteases.
❏ ESTÔMAGO: onde começa a digestão de proteínas.
Células principais
pepsinogênio pepsina proteínas
aa
polipeptídeos
oligopeptídeos
Células parietais
HCl desnaturação
A pepsina é responsável por cerca de 10 a 20% da digestão das proteínas.
DIGESTÃO
DIGESTÃO
DIGESTÃO
❏ INTESTINO DELGADO
- onde ocorre a maior parte da digestão.
- A secreção pancreática das enzimas 
hidrolíticas que degradam as ptns da 
dieta é controlada hormonalmente.
- Na luz intestinal existem zimogênios que 
precisam ser ativados para realizarem 
suas funções enzimáticas.
DIGESTÃO
TRIPSINOGÊNIO (229aa)
ENTEROPEPTIDASE
HEXAPEPTÍDEO + TRIPSINA
QUIMIOTRIPSINOGÊNIO 
PROCARBOXIPEPTIDASE A
PROCARBOXIPEPTIDASE B
PRÓ-ELASTASE
QUIMIOTRIPSINA
CARBOXIPEPTIDASE A
CARBOXIPEPTIDASE B 
ELASTASE
AMINOPEPTIDASES: presentes na borda em escova
DI E TRIPEPTIDASES: citosol do enterócito
ABSORÇÃO
- A absorção dos aminoácidos ocorre por
transporte ativo, tendo o sódio como
carreador.
- Existem sítios específicos para a
absorção de aminoácidos básicos, ácidos
e neutros.
- Parte das proteínas são absorvidas como
peptídeos, especialmentedipeptídeos.
ABSORÇÃO
ABSORÇÃO
ABSORÇÃO
USO DE AA. PELAS CÉLULAS INTESTINAIS
❏ produção de energia
❏ ptns estruturais para novas células intestinais
❏ nucleotídeos
❏ apoproteínas para síntese de lipoproteínas
❏ novas enzimas digestivas
❏ hormônios
❏ compostos contendo nitrogênio
→ O intestino faz uso de 30 a 40% dos aa. essenciais absorvidos pela 
dieta. 
Proteínas
Digestão
aa, di e tripeptídeos
aa no sistema porta
Absorção 
Fígado
Principal local de captação da 
maioria dos aa. (50 a 60%) 
após uma refeição
METABOLISMO DE PROTEÍNAS
Aminoácidos
O fígado exerce importante 
papel como modulador da 
concentração de aa. 
plasmáticos
6% proteínas 
plasmáticas (ex: 
albumina)
20 a 25 % liberados 
no plasma 
(principalmente 
BCAA) músculos 
e rins.
50% uréia 
METABOLISMO DE PROTEÍNAS
METABOLISMO DE PROTEÍNAS
❏ O destino do aa. em cada tecido varia de 
acordo com as necessidades do momento, 
havendo um equilíbrio dinâmico das 
proteínas tissulares com os aa. ingeridos 
pela dieta e os aa. circulantes. 
❏ Há um processo dinâmico contínuo de 
síntese e catabolismo protéico, específico 
em cada tecido → turnover proteico
METABOLISMO DE PROTEÍNAS
❏ Turnover protéico: modificação ou renovação protéica que ocorre
diariamente em decorrência do catabolismo e anabolismo das
proteínas.
❏ Principais tecidos responsáveis pelo turnover:
- plasma
- mucosa intestinal
- fígado
- pâncreas
- rim
METABOLISMO DE PROTEÍNAS
❏ Renovação proteica: Proteínas estão constantemente sendo
sintetizadas e então degradadas;
- Permite a remoção de proteínas anormais ou desnecessárias
TAXA DE RENOVAÇÃO:
• Quantidade de proteína total
permanece constante
• Hidrólise e nova síntese de 300-
400g de proteína corporal/dia
• Taxa depende da proteína de
curta, média e de longa duração
METABOLISMO DE PROTEÍNAS
❏ A vida média de uma proteína é o tempo que o organismo leva pra
renovar metade da quantidade dessa proteína.
- Enzimas: horas
- Hemoglobina: 120 dias
- Colágeno: 365 dias
METABOLISMO DE PROTEÍNAS
❏ A taxa média diária de renovação proteica é de 3%
- Pele: 5 g/d
- Sangue: 25 g/d
- Intestino: 70 g/d
- Músculo: 75 g/d
RENOVAÇÃO PROTEICA
SÍNTESE DE PROTEÍNAS
❏ Diariamente proteínas são sintetizadas no corpo humano a partir de
informações armazenadas no DNA.
A sequência de bases no DNA é unica para cada
proteína que é sintetizada no organismo.
SÍNTESE DE PROTEÍNAS
Núcleo (DNA) mRNA proteína
“Pool de aa” aa essenciais e não 
essenciais (citoplasma)
refere-se aos aa disponíveis para o metabolismo.
METABOLISMO DE PROTEÍNAS
❏ Não existe reserva considerável de aa. livres no organismo; qualquer 
quantidade acima das necessidades para a síntese protéica e dos 
compostos não-protéicos que contêm nitrogênio será metabolizada. 
Os aa. serão degradados e utilizados como energia ou armazenados 
como glicogênio e gordura.
❏ O catabolismo dos aa. indispensáveis ocorre principalmente no fígado 
e os aa. de cadeia ramificada são degradados principalmente nos 
músculos e rins.
CATABOLISMO DE PROTEÍNAS
❏ Diariamente proteínas são degradas no corpo humano no processo de
renovação protéica.
❏ Estudos demonstram aumento da taxa de catabolismo de
aminoácidos quando a ingestão proteica excede a necessidade do
organismo.
O corpo humano não armazena o excesso de
proteínas e aminoácidos ingeridos pela dieta.
Dieta hiperprotéica
Aumenta a oxidação dos
aa e excreção de N.
CATABOLISMO DE PROTEÍNAS
❏ MECANISMOS DE DEGRADAÇÃO PROTEICA
MECANISMO UBIQUITINA-PROTEOSSOMO (dependente de energia)
- degradam principalmente proteínas endógenas.
ENZIMAS DEGRADATIVAS DOS LISOSSOMOS (não dependentes de
energia)
- degradam principalmente proteínas extracelulares (plasmáticas, de
superfície de membrana) por endocitose.
CATABOLISMO DE PROTEÍNAS
❏ MECANISMOS DE DEGRADAÇÃO PROTEICA
Via proteolítica ubiquitina-proteassomo
- ligadas covalentemente à ubiquitina (ptn
globular);
- ligação da α-carboxila da glicina C-terminal
da ubiquitina a um grupo amino de uma
lisina da proteína.
CATABOLISMO DE PROTEÍNAS
❏ DEGRADAÇÃO PROTEICA
- proteínas degradadas a partir de sinais químicos;
- oxidação, marcação com outras proteínas ou terem sequência 
específica de aminoácidos – menor tempo de meia-vida.
CATABOLISMO DE PROTEÍNAS
❏ Ao contrário das gorduras e carboidratos os aa não são armazenados
pelo organismo
O excesso de aa será rapidamente degradado
Remoção do grupo amino ( transaminação e desaminação).
Degradação oxidativa dos cetoácidos (esqueletos
carbonados).
CATABOLISMO DE PROTEÍNAS
TRANSAMINAÇÃO
⮚ É o primeiro passo no catabolismo dos aa.
⮚ Transferência de grupo amino de um
aminoácido para um cetoácido.
⮚ O grupo aceptor predominante é o α-
cetoglutarato, produzindo glutamato e o
novo cetoácido.
CATABOLISMO DE PROTEÍNAS
TRANSAMINAÇÃO
⮚ O grupo amino do glutamato pode ser transferido ao oxaloacetato em
uma segunda reação de transaminação, produzindo aspartato,
formando novamente α-cetoglutarato.
⮚ As enzimas que catalisam a transaminação são designadas
aminotransferases ou transaminases, que necessitam da coenzima
piridoxal-fosfato (PLP –derivado da vitamina B6).
CATABOLISMO DE PROTEÍNAS
A remoção do grupo amino resulta no seu cetoácido correspondente.
Alanina 
CH3CHCOOH 
NH2
ALT
Piruvato
CH3CCOOH 
O
CATABOLISMO DE PROTEÍNAS
DESAMINAÇÃO
➢ O glutamato produzido por transaminação
pode ser oxidativamente desaminado, que
resulta no α-cetoglutarato e na liberação do
grupo amino como amônia livre.
CATABOLISMO DE PROTEÍNAS
DESAMINAÇÃO
➢ Ocorre predominantemente no fígado e rins e fornecem amônia, que é
uma fonte de nitrogênio na síntese de uréia.
➢ O glutamato é o único aminoácido que sofre desaminação rápida.
CATABOLISMO DE PROTEÍNAS
DESAMINAÇÃO
A ação sequencial de transaminação e subsequente desaminação do
glutamato provê uma rota através da qual os grupos amino da maioria dos
aminoácidos podem ser liberados como amônia.
Produção de intermediários do ciclo de Krebs para 
produção de energia.
Baixos níveis de energia estimulam a glutamato desidrogenase (altas concentrações de ADP e GDP).
SÍNTESE E DEGRADAÇÃO DE AMINOÁCIDOS
TRANSAMINAÇÃO e DESAMINAÇÃO → ESQUELETOS CARBONADOS DOS AA
• Entram diretamente nas vias do metabolismo intermediário → síntese de
glicose ou lipídeos ou oxidação a CO2 + H2O + energia (ciclo do ácido cítrico)
Substâncias produzidas:
- oxalacetato,
- piruvato,
- fumarato,
- succinil-CoA,
- acetil-CoA
- acetoacetil-CoA,
- α-cetoglutarato.
Síntese de aminoácidos não-essenciais em
qtds suficientes a partir de intermediários
do seu metabolismo
CATABOLISMO DE PROTEÍNAS
TIPOS DE AMINOÁCIDOS
Aminoácidos glicogênicos
- AA → piruvato ou intermediários do CAC
- Substratos da gliconeogênese
Aminoácidos cetogênicos
- AA → acetoacetato ou um de seus precursores 
(acetil-CoA ou acetoacetil-CoA)
- Corpos cetônicos = acetoacetato, 3-
hidroxibutirato e acetona
TRANSPORTE DE AMÔNIA VIA GLUTAMINA
❏ A amônia é tóxica em altas concentrações;
❏ Deve ser incorporada em compostos biologicamente utilizáveis;
❏ Os aminoácidos glutamato e glutamina tem uma importância central 
nesse processo.
Mecanismo utilizado pela maioria dos tecidos corporais.
TRANSPORTE DE AMÔNIA PARA O FÍGADO
O ciclo glicose-alanina funciona com dupla
finalidade:
- transportar grupos amino do músculo
esquelético ao fígado, para serem convertidos
em uréia;
- fornecer ao músculo em trabalho a glicose
sanguínea sintetizada pelo fígado a partir do
esqueleto carbônico de alanina.
CICLO DA URÉIA
FUNÇÃO: Converter amônia, produto tóxico formado na degradação dos
aminoácidos, em uréia, com intuito de ser excretado pelos rins.
Ocorre no fígado. 
É estimulada pelo aumento da concentração de amônia.
METABOLISMO PROTEICO
Catabolismo das proteínas e aa
Transaminação e Desaminação
Amônia (NH3)
(tóxica)Fígado 
Uréia (ciclo da uréia)
Urina 
Síntese protéica cetoácido
Energia, CHO, Lipídios
REGULAÇÃO HORMONAL
SÍNTESE PROTEICA
transporte de aa. pelas membranas celulares
processo de transcrição e tradução para síntese proteica
lipólise → oxidação de aa. → síntese proteica
GH
REGULAÇÃO HORMONAL
SÍNTESE PROTEICA
GH IGF 1
Síntese 
protéica
hipertrofia
REGULAÇÃO HORMONAL
SÍNTESE PROTEICA
Testosterona:
deposição de ptns em todos os tecidos, 
incluindo as ptns contráteis do músculo.
REGULAÇÃO HORMONAL
SÍNTESE PROTEICA
Insulina:
Ativa receptores 
IGF 1
Quebra de 
proteínas
Captação de aa
Hipertrofia celular
REGULAÇÃO HORMONAL
SÍNTESE PROTEICA
T3 e T4
síntese de proteínas
mitocondriais
Em doses fisiológicas e com adequada ingestão energética e 
de aa., a tiroxina aumenta a síntese proteica 
REGULAÇÃO HORMONAL
CATABOLISMO PROTÉICO
CORTISOL
aa.glicoseglicemia
ESTADO DE JEJUM
INSULINA
GLUCAGON
CORTISOL
AUMENTO DA DEGRADAÇÃO PROTÉICA
AUMENTO DA [ ] DE AMINOÁCIDOS
PRODUÇAO DE GLICOSE
ESTADO DE JEJUM
GLICONEOGÊNESE
Alanina
NH3
URÉIA
URINA
Piruvato
OAA
FOSFOENOLPIRUVATO
GLICOSE
C.S.
RECOMENDAÇÕES
SÍNTESE PROTEICA
Sadios e Sedentários:
0,8 g/kg de peso/dia (adultos)
Percentual de energia proveniente das proteínas:
10 a 15% FAO (1985)
10 a 35% DRIs (2002)
OBRIGADA!
“Bons estudos”