Proteínas

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{Bromatologia} 
 
- INTRODUÇÃO: 
• Século XVIII → componentes como a clara de ovo (albúmen), o sangue e o leite, entre outra, 
coagulavam em altas temperaturas e em meio ácido – substâncias com esse tipo de 
comportamento foram denominadas albuminoides (semelhantes ao albúmen). 
• O holandês Gerardus Johannes Mulder (1802-1880) usou pela primeira vez o termo proteína (do 
grego Proteios, primeiro, primitivo / Proteus – mudança de forma) para se referir às substâncias 
albuminoides. 
• Berzelius (1779-1848), um dos mais importantes químicos da época, que sugeriu o termo a Mulder, 
por acreditar que as substâncias albuminoides eram os constituintes fundamentais de todos os 
seres vivos. 
• 1902, as proteínas seriam formadas por aminoácidos encadeados. 
• Em meados do século XIX, já se sabia que as enzimas apresentavam semelhanças com as 
proteínas. 
• Geralmente são caros. 
• “Alimento nobre” – Consumo X Níveis de pobreza 
• Substâncias que não são produzidas além do necessário pelo organismo → melhoramento 
• Princípios tóxicos em plantas ricas em proteína (sojina, gossipol, mimosina). 
 
- MILHO E SOJA: 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
- DEFINIÇÃO: 
• Compostos nitrogenados orgânicos complexos presentes em toda célula viva – formados por um 
conjunto de aminoácidos (aas) 
• Principais elementos fornecidos pelas proteínas naturais: 
o Nitrogênio → 15,5 a 18,0% (média 16,0%) → será usado na prática de alimentação. 
o Carbono → 51,0 a 55,0% 
o Hidrogênio → 6,5 a 7,3% 
o Oxigênio → 21,5 a 23.5% 
o Enxofre → 0,5 a 2,0% 
• Teor aproximadamente constante (espécie-específica). 
• Número, tipo e arranjo aas → variedade enorme de proteínas. 
• Nos vegetais: presentes no núcleo e protoplasma da célula → 
concentrando-se nos órgãos reprodutivos e folhas. 
• ↑idade → ↑ % caule → ↓ proteína. 
• Adubação nitrogenada. 
• Nos animais: presentes no núcleo, citoplasma e membrana 
celular – conectivo e cartilaginoso, elementos estruturais e 
órgãos externos. 
 
- SÃO COMPONENTES ESSENCIAIS A TODAS AS CÉLULAS VIVAS: 
• Funções fisiológicas; 
• Regeneração de tecidos; 
• Enzimas ou hormônios; 
• Reações imunológicas; 
• Indispensáveis nos fenômenos de crescimento e reprodução. 
 
• Musculares: mioglobina, tecido conjuntivo, miosina e actina. 
• Enzimáticas: pepsina, tripsina. 
• Hormonais: insulina, GH, ocitocina. 
• Transporte: albumina, hemoglobulina. 
• Estruturais: colágeno, elastina, queratina. 
• Defesa: anticorpos → imunoglobulinas. 
• Nutritiva: caseína (leite), albumina (ovo). 
 
- NA ALIMENTAÇÃO: 
• Utilização dos aas para sintetizar as suas próprias proteínas. 
• Quantidade e qualidade das proteínas: 
o Diferenças quanto à espécie → exigências. 
• Monogástricos → quantidade e qualidade (aminoácidos essenciais). 
• Ruminantes → proteína microbiana. 
 
- CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS: 
• Quanto à estrutura: 
o Simples: formada apenas por aas 
▪ Ex,: globulina do sangue, albuminas, histonas, fibrina, queratina, colágeno, etc. 
o Conjugadas: além de aas apresentam um radical prostético (não proteíco): 
▪ Glicoproteínas: ligadas a carboidrato; 
▪ Lipoproteínas: ligadas a lipídeos; 
▪ Fosfoproteínas: ligadas ao P; 
▪ Mucoproteínas: revestimento de órgãos, estômago, traqueias, etc. 
▪ Nucleoproteínas: RNA e DNA. 
• Quanto à origem: 
o Endógena → é produzida no organismo; 
o Exógena → aquela que vem da alimentação; 
 
- CAMINHO DA PROTEÍNA: 
• Ingestão do alimento 
o Desdobradas em aminoácidos 
▪ Absorvidas no trato digestivo 
• Corrente circulatória 
o Tecidos-novas proteínas específicas 
 
- PROTEÍNAS: 
• Um aminoácido é uma molécula orgânica formada por 
átomos de carbono, hidrogênio, oxigênio e nitrogênio. 
São divididos em: 
o I – Hidrogênio 
o II – O grupo amina (NH2) 
o III – Grupo carboxílico (COOH) 
o IV – Carbono alfa (todas as partes se ligam a ele) 
o V – E um radical característico de cada 
aminoácido 
• Proteína: constituída por uma sequência de aminoácidos ligados entre 
si por uma ligação peptídica: 
o Ligações químicas entre um grupo carboxila de um aminoácido 
e um grupo amina de outro aminoácido. 
o Síntese resultante em uma molécula de água. 
 
- PEPTÍDEOS: 
• Dipeptídeos: formado por dois aminoácidos; 
• Tripeptídeo: formado por três aminoácidos; 
• Tetrapeptídeo: formado por quatro aminoácidos; 
• Oligopeptídeo: de 4 até 50 aminoácidos; 
• Polipeptídeo: formado por mais de 50 aminoácidos. 
 
- ESTRUTURAS: 
• Estrutura primária: ligação entre dois aminoácidos através de ligações peptídicas. 
• Estrutura secundária: formação em espiral (hélice). 
• Estrutura terciária: polipeptídeos dobrados e firmemente espiralados numa forma globular. 
• Estrutura quaternária: alinhamento de várias estruturas terciárias numa proteína. 
 
 
- DESNATURAÇÃO: modificação não proteolítica das estruturas, terciárias e quaternárias. 
 
- PROCESSOS: calor, mudança do pH, solventes orgânicos, agentes oxidantes, etc. 
 
- AMINOÁCIDOS NÃO PROTEICOS: 
• Não participam de moléculas proteicas. 
• Citrulina, ornitina, betalanina; 
 
- CLASSIFICAÇÃO: 
• Quimicamente, os aas são classificados quanto à natureza e à polaridade de cadeia R e quanto ao 
destino no metabolismo: 
o Ácidos, Básico e Neutros (número de ácido carboxílico – COOH ou amino – NH2). 
▪ Ácidos: ácido aspártico e glutâmico 
▪ Básicos: Arginina, Lisina, Histidina, Prolina e Hidroxiprolina. 
▪ Neutros: Glicina, Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina, Fenilalanina, Tirosina, Serina, 
Treonina, Cistina, Cisteína, Metionina, Triptofano, Glutamina e Aspargina. 
 
 
- QUANTO À POLARIDADE DO GRUPO R: 
• R não polar ou hidrofóbico: alanina, valina, leucina, isoleucina, Prolina, fenilalanina, tripofano, 
metionina. 
• R polar (podem formar pontes de H): glicina, serina, treonina, cistina, tirosina, asparagina, 
glutamina. 
 
 
 
- QUANTO AO DESTINO NO METABOLISMO ANIMAL: 
• Glicogênicos: os aas que, através de um intermediário do ciclo de Krebs, podem se transformar 
em glicose: 
o Arginina, metionina, Cisteína, cistina, histidina, treonina, valina, alanina, aspartato, 
asparigina, Citrulina, glicina, serina, Hidroxiprolina. 
• Glicogênicos: podem se transformar tanto em glicose quanto em corpos cetônicos: 
o Fenilalanina, tirosina e triptofano, isoleucina, lisina. 
• Cetogênico: só se transforma a corpos cetônicos: 
o Leucina e lisina. 
 
- AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS X NÃO ESSENCIAIS: 
• Aminoácidos essenciais: 
o Não pode ser sintetizado de forma alguma, ou em quantidade adequada ou em 
velocidade apropriada de acordo com as necessidades fisiológicas e de produção do 
animal. 
o As exigências em aas diferem de acordo com a espécie, idade e também com a função 
orgânica. 
▪ Exigência mais alta em animais novos. 
o Ex.: felinos: altos níveis de aminoácidos sulfurados (metionina, cisteína) e taurina → 
degeneração da retina e cegueira. 
• Aminoácidos não essenciais: 
o Sintetizados. 
• Semi-essenciais: 
o Um aa depende de outro 
o Tirosina → fenilalanina 
o Cisteína → metionina 
 
- AVES, CÃES, SUÍNOS E RATOS: 
 
 
 
 
 
- AMINOÁCIDO ESSENCIAL LIMITANTE: 
• Deficiência 
• 1º limitante: 
o Nos alimentos comumentes usados: 
▪ Lisina, treonina, metionina e triptofano sobressaem, usualmente como limitantes. 
 
- VALOR SUPLEMENTAR: 
• Proteína necessária: A49 B8 C3 D30 E10 
• Proteína fornecida: A46 B4 C12 D32 E6 
A3 B4 C0 D0 E 4 → 50% 
B → limitantes 
Proteína produzida: 50% da necessária 
A24 B4 C2 D15 E5 
 
- ANTAGONISTA OU COMPETIÇÃO ENTRE AMINOÁCIDOS: 
• Competição entre aas de mesma estrutura ou quimicamente relacionados pelo mesmo sítio de 
absorção, dificulta/impede absorção de outro aa; 
• Grão de sorgo é riquíssimo em leucina – em dietas ↓ teor de proteína a Iso e Val não são 
aproveitadas (todos aas ramificados). 
• Metionina X treonina; arginina X glicina X metionina; treonina X glicina. 
 
- DISPONIBILIDADE DOS AMINOÁCIDOS: 
• Forma não disponível→ proteína é incompletamente digerida. 
o Ex.: mucoproteínas, a celulose e hemicelulose. 
• Presença de inibidores enzimáticos: 
o Ex.: grão de soja crua. 
• Aquecimento dos alimentos: 
o Ex.: excesso de calor, reação de Maillard (açúcares redutores se unem a grupo amino da 
lisina - indisponível). 
 
- SINTOMAS DE DEFICIÊNCIA DE AMINOÁCIDOS ESPECÍFICOS: 
• Aves: 04 aa; 
o Triptofano = catarata; 
o Treonina e metionina = fígado gordo; 
o Lisina = defeitos de emplumagem e atraso da maturidade sexual. 
• Cães e gatos: arginina = hiperamonemia. 
• Gatos: taurina = problemas reprodutivos e de crescimento. 
 
- SINTOMAS DE DEFICIÊNCIA PROTEICA: 
• Quadro clínico não definido, principalmente, na sub-deficiência. 
• Sintomas: 
o Anorexia e retardamento do crescimento; 
o Eficiência alimentar reduzida; 
o Baixa proteína sérica; 
o Anemia, fígado gordo; 
o Infertilidade; 
o Nascimento de fetos pequenos; 
o Queda geral da produção, síntese reduzida de enzimas e hormônios. 
 
- EXCESSO DE PRTEÍNAS: 
• Mais raro; 
• De forma contínua, provoca sobrecarga renal. 
 
- VALOR BIOLÓGICO DAS PROTEÍNAS: 
• Valor biológico pode ser definido como a porcentagem do N digerido e absorvido, que é retido 
pelo organismo animal. 
 
- VALOR DE SUBSTIRUIÇÃO DAS PROTEÍNAS: 
• É o grau que uma proteína pode ser substituída por um padrão. 
 
 
- NITROGÊNIO NÃO PROTEICO: 
• As plantas contêm inúmeras substâncias nitrogenadas não proteicas (NNP). Gramíneas de 
crescimento rápido, material fermentado (silagem). 
• Determinação da Proteína Bruta, indiretamente pelo conteúdo de N da amostra (N X 6,25) → 
PROBLEMA 
• NNP para ruminantes: 
o Ureia. 
 
- O método Kjeldahl, o mais utilizado, determina o nitrogênio contido na matéria orgânica, incluindo o 
nitrogênio proteico propriamente dito e outros compostos nitrogenados não proteicos (aminas e 
pectinas). 
- A maioria das proteínas alimentares contém 16% de nitrogênio, por isso o teor de proteína bruta dos 
alimentos é calculado como o teor de N X 6,25 (100/16 = 6,25). 
• 100g ptn ------- 16 de N 
• X --------------- 1 de N 
• X = 6,25.