exp proteinas

Prévia do material em texto

1
	
UNIVERSIDADE LICUNGO 
FACULDADE DE CIENCIAS E TECNOLOGIA
LICENCIATURA EM ENSINO DE QUIMICA COM HABILITACOES EM GESTAO DE LABORATORIO
3ºANO
GABRIEL BONEFÁCIO VIAGEM 
JÚLIA JULIÃO 
KHEITH ADRIANO MANHOCA
MANUEL MARTINS MANUEL 
MENDOSO CARTINO AUGUSTO
MÉRCIA JACINTO
SANTOS ALFREDO ANIBAL 
Coagulação de proteínas através de ácidos E Ensaio xantoprotéico
 
Quelimane
2022
	
GABRIEL BONEFÁCIO VIAGEM 
JÚLIA JULIÃO 
KHEITH ADRIANO MANHOCA
MANUEL MARTINS MANUEL 
MENDOSO CARTINO AUGUSTO
MÉRCIA JACINTO
SANTOS ALFREDO ANIBAL 
Coagulação de proteínas através de ácidos E Ensaio xantoprotéico
 
	Trabalho a ser entregue no departamento de Ciências e Tecnologia. Como intuito de avaliação, da cadeira de DL IV.
 Dr. Helton 
 
Quelimane
2022
Índice
1.Introducao	4
1.2.Objectivos	4
1.2.1.Geral	4
1.2.2.Metodologia	4
2.Coagulação de proteínas através de ácidos	5
2.1.Fundamentação teórica	5
2.1.1. Matérias e substancia	5
2.1.2.Procedimentos	6
2.3.Resultado e conclusão	6
3.Ensaio xantoproteico	7
3.1.Objectivo	7
4.1.Fundamentação teórica	7
4.2.1.Materiais e reagentes	7
4.3.Procedimento	8
4.4.Observação / equações químicas	8
4.5.Resultado e conclusão	8
5.Referências bibliográficas	9
1.Introdução 
Os seres vivos são constituídos por macro moléculas responsáveis pela maioria das funções vitais. Uma delas é a proteína, nome derivado do grego protos que significa a “mais importante” ou “a primeira”. As proteínas, macro moléculas orgânicas, têm os α-aminoácidos como subunidades estruturais básicas os quais possuem um grupo amino e o radical R ligados ao primeiro átomo de carbono (α), em relação ao grupo ácido carboxílico. 
1.2.Objectivos
1.2.1.Geral 
· Verificar os factores que influenciam na coagulação de uma proteína.
1.2.2.Metodologia 
A metodologia utilizada para realização deste presente relatório no que refere a coagulação de proteínas através de ácidos e ensaio xantoproteico foi através da pesquisa bibliográfica referente ao ensaio xantoproteico. A partir de livros electrónicos como; bioquímica prática.
 
2.Coagulação de proteínas através de ácidos 
 2.1.Fundamentação teórica 
Para Sandra Nunes et al (apud REMÃO, 2007. P. 40). As proteínas podem ter propriedades e actividades totalmente diferentes pelas diversas combinações e sequências dos 20 aminoácidos existentes. Basta uma única mudança em qualquer dos aminoácidos de uma sequência para se ter uma nova proteína. Podemos descrever a estrutura da proteína em quatro níveis: 
Estrutura primária – sequência dos aminoácidos na cadeia polipeptídica. 
Estrutura secundária – refere-se à configuração espacial da cadeia polipeptídica, como ela se enrola ou forma camadas. A estrutura mais comum em proteínas animais é a hélice-α, uma forma helicoidal. Uma estrutura secundária alternativa é a folha pregueadaβ. Muitas proteínas consistem de regiões de α - hélices e folhas pregueadas β alternadas. 
• Estrutura terciária – especifica a forma na qual a α-hélice, a folha pregueada β e outras regiões estão dobradas.
 • Estrutura quaternária – associação entre proteínas individuais para formar um arranjo específico. A perda das estruturas secundária e terciária da proteína ou rompimento de ligações peptídicas é denominada desnaturação da proteína. São factores que provocam a desnaturação: calor, radiações electromagnéticas de certos comprimentos de onda (como as emitidas em um microondas ou os raios ultravioletas do Sol), ácidos e bases, solventes orgânicos, íons de metais pesados.
2.1.1. Matérias e substancia 
	Matérias 
	Reagentes /Substancias
	3 Tubos de ensaio 
1 béquer de 50 mL
1 Seringa
	Solução da clara de ovo 
Solução de ácido nítrico 11% 
Solução de ácido clorídrico a 10%, 
Solução de ácido sulfúrico a 10%. 
 2.1.2.Procedimentos 
 Primeiramente preparou-se duas soluções, uma solução de ácido sulfúrico a 20%, colocou-se no balão volumétrico, de seguida preparou-se uma solução de ácido clorídrico a 10%, colocou-se num balão volumétrico, a terciária solução de ácido sulfúrico deixou concentrada a 98%.
 De seguida ordenou-se os tubos de ensaio com a sua respectiva rotulagem de acordo com o tipo de ácido que será inserido. Na primeira proveta misturou-se 5ml da clara de ovo com 2ml de ácido sulfúrico a 98%. Na segunda proveta misturou-se 5ml da clara de ovo com 2ml de ácido sulfúrico a 20% e na terceira misturou-se também 5ml da clara de ovo com 2ml de solução de ácido clorídrico a 10%. 
(a) (b) 
A imagem (a) apresenta a clara de ovo no tubo de ensaio. 
A imagem (b) apresenta a clara de ovo no tubo de ensaio com os respectivos ácidos.
2.3.Resultado e conclusão 
 No final de experiencia obtivemos os seguintes resultados;
Para a primeira proveta que continha a solução de ácido sulfúrico a 98% de sua concentração, quando entrou em contacto com a clara de ovo formou-se um precipitado na forma de coágulo, ficou com um aspecto de ovo cozido ou seja tomou a cor branca.
Para a segunda proveta que continha a clara de ovo coma solução de ácido sulfúrico a 20% de sua concentração, a mistura formada ficou com aspecto leitoso.
Já para a terceira e a última proveta que continha a solução de ácido clorídrico a mistura formou uma espuma. 
3.Ensaio xantoproteico 
3.1.Objectivo 
· Evidenciar a presença de resíduos de tirosina e triptofano na solução de ovoalbumina testada. 
 4.1.Fundamentação teórica 
De acordo com (CISTERNAS et al 1997). os aminoácidos são identificados pela presença de seus radicais que podem ser de cadeia alifática ou cíclica. Esta reacção acontece devido à presença nas proteínas do agrupamento fenil da tirosina e triptofano, com qual o ácido nítrico forma nitro derivados que são coloridos no meio alcalino.
 É uma reacção específica para identificação dos aminoácidos tirosina e triptofano. 
4.2.1.Materiais e reagentes 
	Matérias 
	Reagentes /Substancias
	 Tubos de ensaio 
Fogão 
	Solução de fenol a 0.1%.
Ácido nítrico concentrado, 
Solução de hidróxido de sódio a 20%, 
Solução de amoníaco. 
 
4.3.Procedimento 
Para a reacção com fenol, no tubo de ensaio 01, introduziu-se 2ml de fenol que depois foi misturado com 2ml de ácido nítrico concentrado e levou-se ao aquecimento num banho-maria a 70graus centígrados, durante dois minutos.
No segundo tubo de ensaio, introduziu-se 2ml da proteína e juntou-se 6 gotas de ácido nítrico concentrado e deixou-se esfriar.
Por fim juntou-se com excesso o hidróxido de sódio. 
 
4.4.Observação / equações químicas 
 
4.5.Resultado e conclusão 
Para a reacção com fenol, do primeiro tubo de ensaio que se introduziu 2ml de fenol com 2ml de ácido nítrico concentrado e que depois foi levada ao aquecimento no bano-maria, houve a Reacção positiva do teste xantoproteica cujo resultou na formação de uma solução amarelada.
Enquanto no segundo tubo de ensaio, que se introduziu 2ml da proteína e juntou-se 6 gotas de ácido nítrico concentrado e deixou-se esfriar. Não houve a formação de solução amarelada, dando negativo o teste xantoproteico.
5.Referências bibliográficas 
REMÃO, et al, Guia de Aulas práticas de bioquímica. PUCRS: Porto Alegre, 2003. 
CISTERNAS, et al, Fundamentos De Bioquímica Experimental. São Paulo: Atheneu, 1997. 
1
 
 
 
 
UNIVERSIDADE LICUNGO 
 
 
FACULDADE DE CIENCIAS E TECNOLOGIA
 
 
LICENCIATURA EM ENSINO DE QUIMICA COM HABILITACOES 
EM GESTAO DE LABORATORIO
 
 
3
ºANO
 
 
G
A
B
R
I
E
L
 
BONEF
Á
CIO VIAGEM
 
 
J
Ú
LI
A JULI
Ã
O
 
 
K
H
E
I
T
H
 
A
D
R
I
A
N
O
 
M
A
N
H
O
C
A
 
M
A
N
U
E
L
 
M
A
R
T
I
N
S
 
M
A
N
U
E
L
 
 
M
E
N
D
O
S
O
 
C
A
R
T
I
N
O
 
A
U
G
U
S
T
O
 
M
É
R
C
I
A
 
J
A
C
I
N
T
O
 
SANTOS ALFREDO ANIBAL 
 
Coagulação de proteínas através de ácidos
 
E
 
Ensaio xantoprotéico
 
 
 
 
 
Quelimane
 
2022