BIOQUÍMICA ESTRUTURAL RELATÓRIO MARÇO

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UNIVERSIDADE PAULISATA-UNIP 
 
 
 
 RELATÓRIO DE AULAS PRÁTICAS 
 
 
 
 BIOQUÍMICA ESTRUTURAL 
 
 
 
 
 
 
CURSO: FARMÁCIA 
ALUNA: IDENIR IVETE BERTOTTI 
RA: 2231226 
POLO: MEDIANEIRA 
DATA: 20/03/2023 
 
 
 
 
INTRODUÇÃO 
 
 
Em bioquímica estrutural, na aula 1, do roteiro 1, estudamos que os indicadores são 
substâncias que mudam de cor na ação com íons H+ e OH- livres em uma solução, usados para 
indicar o pH, com isso podemos descobrir se uma solução é ácida ou básica. 
Na aula 1, do roteiro 2, estudamos que a solução tampão contém, comumente, um ácido 
fraco com um sal desse ácido, ou uma base fraca com o sal dessa base, que tem o objetivo de 
evitar que o pH varie e que existem dois tipos de solução-tampão, a mistura de ácido fraco com 
sua base conjugada e a mistura de base fraca com seu ácido conjugado. (BRASIL ESCOLA, 2023) 
Vimos também na aula 2, do roteiro 1 que os aminoácidos são elementos fundamentais 
de todas as proteínas, que são 20 diferentes tipos de aminoácidos formando importantes 
macromoléculas, cada um com propriedades específicas que são: a alanina, a arginina, a 
asparagina, o ácido aspártico, o á cido glutâmico, a cisteína, a glicina, a glutamina, a histidina, a 
isoleucina, a leucina, a lisina, a metionina, a Fenilalanina, a prolina, a serina, a tirosina, a treonina, 
o triptofano e a valina. 
Para a detecção de aminoácidos e proteínas em solução de coloração, vimos na aula 3, 
do roteiro 2, que no teste de biureto pode ser usado para comprovar a existência de proteínas 
(macromoléculas que indicam pelo menos dois aminoácidos ligados por meio de uma ligação 
peptídica) nos alimentos ou em soluções. (CANAL DO EDUCADOR, 2022) 
Na aula 3, do roteiro 1, podemos ver que a desnaturação é um processo no qual moléculas 
de proteína perdem suas funções, devido a altas temperaturas, variações de PH, entre outras e 
nas altas temperaturas, as bactérias termofílicas e arqueobactérias, que elaboram proteínas muito 
resistentes, que geralmente não suportam uma grande variação de temperatura no meio em que 
estão ativas e cada uma delas aceita um certo limite de calor, que quando ultrapassado sofre 
mudanças em sua estrutura.(INFO ESCOLA, 2022) 
As enzimas são aceleradoras biológicos responsáveis por aumentar a velocidade de uma 
determinada reação química e são proteínas, mas encontram-se alguns ácidos ribonucleicos que 
agem como enzimas, nomeados de ribozimas, vemos este assunto na aula 3, do roteiro 3, em que 
também pudemos discutir e evidenciar a importância das enzimas principalmente nos processos 
digestivos. (BRASIL ESCOLA, 2023) 
 
 
Os carboidratos ou glicídios, são moléculas constituídas principalmente por átomos de 
carbono, oxigênio e hidrogênio, podem ser monossacarídeos, quando portam entre 3 e 7 carbonos 
em sua constituição, dissacarídeos, quando são constituídos por dois monossacarídeos, unidos 
por uma ligação denominada glicosídica ou polissacarídeos, que são constituídos por centenas, 
ou milhares de monossacarídeos. São esses importantes assuntos que pudemos estudar 
relacionado a bioquímica estrutural na aula 4, do roteiro 1, dentro do assunto focado em 
determinação de açúcares em solução. (BRASIL ESCOLA, 2023) 
Os lipídios ou gorduras são moléculas orgânicas insolúveis em água e solúveis em certas 
substâncias orgânicas, tais como álcool, éter e acetona, que são compostas por carbono, oxigênio 
e hidrogênio, podendo ser encontrados em alimentos de origem vegetal e animal, sendo de grande 
importância o conhecimento para a profissão farmacêutica. Isso pudemos ver na aula 4, do roteiro 
2. (TODA MATERIA, 2023) 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
AULA 1, ROTEIRO 1 
1 BIOQUÍMICA ESTRUTURAL: INDICADORES DE pH 
 
Os indicadores são substâncias que mudam de cor na ação com íons H+ e OH- livres em 
uma solução, usados para indicar o pH, com isso podemos descobrir se uma solução é ácida ou 
básica. 
O indicador papel tornassol, tem no seu método, através do papel tornassol vermelho ou 
azul, que ao entrar em contato com uma certa solução, muda de cor. 
A solução de fenolftaleína é um indicador sintético que quando se dissolve na água, se 
ioniza originando íons, esses íons liberados são H+ e OH-, que estabelecem um equilíbrio em 
meio aquoso. Ao adicionar fenolftaleína em uma solução incolor, entra em contato com uma base 
ou ácido e muda de cor. 
Os indicadores ácido-base podem ser naturais, a exemplo, o suco do repolho roxo que é 
extraído de maneira muito simples como triturar em liquidificador com água, coar para ter o líquido 
sem partes sólidas. Estes sucos em soluções neutras apresentam coloração roxa e quando sua 
pH muda, sua coloração muda do vermelho ao amarelo-claro. (BRASIL ESCOLA, 2023) 
 
1.2 OBJETIVOS 
 
Verificar que os indicadores de pH são substâncias que têm a propriedade de mudar de cor. 
Essa mudança de cor indica o caráter ácido ou básico da solução. O termo pH é usado 
universalmente para expressar o grau de acidez ou basicidade de uma solução. A escala de pH é 
constituída de uma série de números variando de 0 a 14, os quais denotam vários graus de acidez 
ou alcalinidade. 
 
 
 
 
 
 
 1.3 PROCEDIMENTOS 
 
Foi batido 1 folha de repolho roxo com 1 litro de água no liquidificador, coado e guardado o 
extrato na geladeira, pois ele se decompõe muito rápido. Enumere 11 tubos de ensaio e colocado 
o extrato de repolho roxo nos 11 tubos. Acrescentado nos tubos 2 a 11 as seguintes substâncias, 
na respectiva ordem: hidróxido de sódio, cloreto de sódio, água sanitária, sabão em pó, leite, 
detergente, vinagre, bicarbonato de sódio, albumina e água. Em seguida observada as cores das 
soluções, observado o pH de cada uma das soluções pela tabela de cores e anotado. 
 
 
 Fonte: Autor 
 
 
 Fonte: Autor 
 
 
 
 
 
 Fonte: Autor 
 
 
Extrato de repolho roxo Cor pH aproximado 
Ácido clorídrico 0,5M Vermelho 3 
Hidróxido de sódio 0,1M Verde claro 10 
Cloreto de sódio 10% Roxo 7 
Vinagre Rosa 4 
Detergente incolor Roxo 5 e 6 
Água sanitária Amarelado 4 
Água sem gás Roxo 6 
Sabão em pó Verde escuro 8 e 9 
Leite Lilás 6 e 7 
Bicarbonato de sódio Verde escuro 8 e 9 
 
 
Albumina Roxo 6 e 7 
 
O repolho roxo possui cianina, sendo um indicador universal. 
 
Materiais utilizados para esta atividade: 
 
MATERIAIS QUANTIDADE 
Pipeta Pasteur 3 por grupo 
Tubos de ensaio 11 por grupo 
Ácido clorídrico 0,5M 5 mL por grupo 
Hidróxido de sódio 0,1M 5 mL por grupo 
Cloreto de sódio 10% 2,5 mL por grupo 
Vinagre 2,5 mL por grupo 
Detergente incolor 2,5 mL por grupo 
Água sanitária 2,5 mL por grupo 
Água sem gás 2,5 mL por grupo 
Sabão em pó 2,5 mL por grupo 
Leite 2,5 mL por grupo 
Bicarbonato de sódio 2,5 mL por grupo 
Albumina 5% 2,5 mL por grupo 
Liquidificador 1 para toda turma 
Repolho roxo 1 unidade 
Coador 1 para toda turma 
 
O descarte do material utilizado, foi procedido conforme Normas Internacionais de Segurança 
e as soluções presentes nos tubos foram ser desprezadas na pia, com água corrente. 
 
1.4 ATIVIDADE PARA FIXAÇÃO DO CONTEÚDO DA AULA PRÁTICA 
 
 
A). A partir dos resultados obtidos, fazer uma discussão sobre o caráter ácido/básico das 
substâncias analisadas e, se possível, discutir se as pessoas com gastrite ou refluxo podem ingerir 
essas substâncias. 
R: Pessoas com gastrite ou refluxo devem tomar medicamentos chamados de base, como 
hidróxido de magnésio, ácido clorídrico, para neutralizar a acidez. 
 
B). Discutir sobre as técnicas de identificação de proteínas (albumina) e a importância clínica. 
 R: Uma das técnicas utilizadas para a identificação de proteínas, seria pela adição de ácido na 
substância a ser analisada, o ácido desnatura as proteínas, facilitando a identificação.AULA 1, ROTEIRO 2 
1 BIOQUÍMICA ESTRUTURAL: pH e SOLUÇÃO TAMPÃO 
 
A solução tampão contém, comumente, um ácido fraco com um sal desse ácido, ou uma 
base fraca com o sal dessa base, que tem o objetivo de evitar que o pH varie. 
Uma solução tampão é um muito usado para evitar que o pH ou o pOH do meio sofra 
alterações quando for acrescido ácidos fortes ou bases fortes. 
Tem dois tipos de solução-tampão, a mistura de ácido fraco com sua base conjugada e a 
mistura de base fraca com seu ácido conjugado. 
Para a formação de uma solução de mistura de ácido fraco com sua base conjugada, 
mistura-se o ácido fraco com um sal do mesmo ânion desse ácido. 
Mistura de base fraca com seu ácido conjugado é uma solução-tampão, constituída de 
uma base fraca e um sal solução que contenham o mesmo cátion da base. (BRASIL ESCOLA, 
2023) 
 
1.2 OBJETIVOS 
 
O objetivo desta aula foi manusear e compreender o funcionamento de um pHmetro 
(medidor de pH), recordar os fundamentos teóricos sobre pH, discutir as reações que ocorrem em 
uma solução tampão (ácida, neutra ou básica) em laboratório e associar o resultado do 
experimento com as reações que ocorrem no sangue (acidose e alcalose). 
 
 
1.3 PROCEDIMENTOS 
 
 
 
Calibramos o pHmetro com solução pH = 4,0 (ou pH = 9,0) e pH = 7,0, medimos o pH de, 
aproximadamente, 20 mL de água colocada em um béquer contendo uma barra magnética 
(misturador) e colocamos 10 gotas (gota a gota) de ácido clorídrico (HCl) 5M, anotando os valores 
de pH a cada gota. 
Em outro béquer contendo 20 mL de solução tampão (ácido acético + acetato de sódio), 
colocamos 10 gotas (gota a gota) de ácido clorídrico (HCl) 5M, anotamos os valores de pH a cada 
gota. Fizemos o mesmo procedimento descrito em (1) e (2) com NaOH 5M. Comparamos os 
fenômenos em (1) e (2) nas duas aferições. 
 
 
 
 
Gráfico para água + (HCl) 5M, com seus respectivos pH encontrados: 
 
 Fonte: Autor 
 
 
 
 
 
Gráfico para água + Na OH 5M, com seus respectivos pH encontrados: 
 
 Fonte: Autor 
 
PHmetro usado por nós durante o experimento: 
 
Fonte: Autor 
 
 
 
Materiais utilizados para esta atividade: 
 
MATERIAIS QUANTIDADE 
Pipeta Pasteur 3 por grupo 
Béquer 2-3 por grupo 
Solução tampão 20 mL por grupo 
HCL 5M/ NaOH5M 5-10 ML por grupo 
 
 
EQUIPAMENTOS QUANTIDADE 
pHmetro 2 por bancada 
Barra magnética e placa agitadora 2 por bancada 
 
Descartamos dos materiais utilizados conforme Normas Internacionais de Segurança e as 
soluções presentes nos tubos foram desprezadas na pia, com água corrente. 
 
1.4 ATIVIDADES PARA FIXAÇÃO DA AULA PRÁTICA 
A). Gráficos de titulação de valores aferidos de pH x volume/gota de cada experimento feitos com 
solução tampão (bicarbonato de sódio) + HCl5 M e solução tampão (bicarbonato de sódio) + NaOH 
5 M, com seus respectivos resultados de pH. 
 
 
 
 
 Fonte: Autor 
 
 
 Fonte : Autor 
 
 
 
 Fonte: Autor 
 
 
B). Discutir a função da solução tampão ácido carbônico/bicarbonato de sódio do sangue e do 
tampão tris-acetato para fazer experimentos com o DNA do RNA. 
R: O tampão bicarbonato/ácido carbônico tem como função manter o pH do sangue em uma faixa 
segura, sendo ela entre 7,35 e 7,45, resistindo a variações que podem causar acidose ou alcalose. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
AULA 2, ROTEIRO 1 
1 BIOQUÍMICA ESTRUTURAL: TITULAÇÃO DE AMINOÁCIDOS 
 
Os aminoácidos são elementos fundamentais de todas as proteínas. São 20 diferentes 
tipos de aminoácidos formando importantes macromoléculas, cada um com propriedades 
específicas que são: a alanina, a arginina, a asparagina, o ácido aspártico, o á cido glutâmico, a 
cisteína, a glicina, a glutamina, a histidina, a isoleucina, a leucina, a lisina, a metionina, a 
Fenilalanina, a prolina, a serina, a tirosina, a treonina, o triptofano e a valina. 
Aminoácidos são determinados como moléculas orgânicas que indicam grupos — 
carboxila (-COOH) e amino (-NH3) — unidos a um único carbono, designado de carbono alfa. 
 Os aminoácidos estão agrupados de acordo com as características de suas cadeias 
laterais, de acordo com essas características, podendo ser divididas em aminoácidos com cadeias 
laterais apolares, aminoácidos com cadeias laterais polares, aminoácidos ácidos (aminoácidos 
que contém cadeias laterais com carga negativa devido à presença de grupos carboxila) e 
aminoácidos básicos (aminoácidos que contém grupo amino nas cadeias laterais). 
Aminoácidos são moléculas significativas que na construção das proteínas, agem com 
subunidades. As proteínas são macromoléculas fundamentais para todos os seres vivos, operando 
na defesa do organismo, na intercomunicação celular, na transportação de substâncias, como 
catalisadores de reações químicas (enzimas) e na movimentação e contração de certas estruturas. 
Cada uma dessas macromoléculas de proteína, são formadas por uma longa cadeia de 
aminoácidos, que estão ligados por meio de ligações peptídicas. (BRASIL ESCOLA, 202 
O medidor de pH é um aparelho que capacidade de converter a diferença de potencial, ou 
seja, é um potenciômetro, detectada pelo eletrodo em uma escala de pH. 
A titulação de um aminoácido significa na extração gradual de prótons através da adição 
de uma base como o NaOH e a curva de titulação compatibiliza ao gráfico dos valores de pH da 
solução em função do volume de base acrescido. (UNIVERSIDADE FEDERAL FLUMINENSE) 
 
 
 
 
1.2 OBJETIVOS 
 
 
O objetivo desta aula foi relembrar o caráter anfótero dos aminoácidos, determinar os 
valores de pH das soluções de aminoácidos (glicina e ácido glutâmico), utilizando a curva de 
titulação e manusear um pHmetro (medidor de pH). 
 
 
 1.3 PROCEDIMENTOS 
 
 
Para a preparação do experimento, foram separados quatro béqueres, identificado dois 
béqueres como A1 e A2 e adicionado a cada um 20 mL (ou volume que permitisse a introdução 
do eletrodo sem que esbarrasse na barra magnética) de uma solução do aminoácido glicina 0,1M. 
Identificado dois béqueres como B1 e B2 e adicionado a cada um 20 mL (ou volume que 
permitiu a introdução do eletrodo sem que esbarrasse na barra magnética) de uma solução do 
aminoácido ácido glutâmico 0,1M. 
Foi feito a calibração do pHmetro com solução pH = 4,0 (ou pH = 9,0) e pH = 7,0. 
Para o procedimento para do béquer A1, foi mergulhado uma barra magnética na solução 
A1 e posicionado o béquer sobre a placa agitadora. Em seguida, submergido o eletrodo limpo e 
calibrado na solução (cuidado para não bater o bulbo do eletrodo na barra magnética). Após, sob 
agitação, titular com NaOH 0,5 N, gota a gota e anotado o pH após adição de cada gota. 
 
 
 
 Fonte: autor 
 
 Fonte: Autor 
 
Para o procedimento do béquer A2, foi mergulhado uma barra magnética na solução A2 
e posicionado o béquer sobre a placa agitadora. Em seguida, submergido o eletrodo limpo e 
calibrado na solução, mantendo o cuidado para não bater o bulbo do eletrodo na barra 
magnética. Logo após, sob agitação, titular com HCl 0,5M. 
 
 
 
 Fonte: Autor 
 
 
Foram repetidos os mesmos procedimentos para os béqueres B1 e B2. 
 
 
 Fonte: AutorFonte: Autor 
 
Materiais utilizados para esta atividade: 
 
MATERIAIS QUANTIDADE 
béqueres 4 por grupo 
Pipeta Pasteur 4 por grupo 
HCl 0,5 M 20 mL por grupo 
NaOH 0,5N 20 mL por grupo 
Solução de aminoácido 20 mL por grupo 
 
EQUIPAMENTOS QUANTIDADE 
pHmetro 1 para todo o grupo 
Barra magnética e placa agitadora 1 para todo grupo 
 
 
 
O descarte do material utilizado foi feito conforme Normas Internacionais de Segurança e 
as soluções presentes nos tubos foram desprezadas na pia, com água corrente. 
 
1.4 ATIVIDADE PARA FIXAÇAO DO CONTEÚDO DAS AULAS PRÁTICAS 
 
A). Construir o gráfico de pH da solução versus volume de NaOH/HCl adicionado (em gotas). 
 
 
 Fonte: Autor 
 
 
 Fonte: Autor 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
B). Verificar a presença de patamar indicando efeito tamponante. Discutir o caráter tampão da 
albumina sanguínea. 
R: A albumina apresenta grandes benefícios para o corpo humano, uma delas é a que ela é 
responsável por dar mais viscosidade ao sangue, contribuindo para a manutenção do PH. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
AULA 2, ROTEIRO 2 
1 BIOQUÍMICA ESTRUTURAL: DETECÇÃO DE AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS EM SOLUÇÃO 
POR MEIO DE REAÇÕES DE COLORAÇÃO 
 
O teste de biureto pode ser usado para comprovar a existência de proteínas 
(macromoléculas que indicam pelo menos dois aminoácidos ligados por meio de uma ligação 
peptídica) nos alimentos ou em soluções. 
Designa-se biureto o complexo de ligação de macromoléculas ou átomos a um íon, 
formado pela atuação no meio de moléculas de proteínas e um íon livre de cobre (Cu+2), na 
presença de uma base forte, que atua como catalisador da interação, formando a partir desta 
reação, nesta solução em que ele está presente, mostra a coloração violeta, o que indica a 
existência de proteínas no material. (CANAL DO EDUCADOR, 2022) 
 Os aminoácidos naturais ou não essenciais, são os produzidos pelo próprio organismo, 
sendo a glicina, a alanina, a serina, a histidina, a asparagina, a glutamina, a cisteína, a prolina, a 
tirosina, a arginina, o ácido aspártico e ácido glutâmico. E os aminoácidos essenciais são os que 
não são sintetizados pelo organismo, que necessitam ser obtidos através da alimentação, que são 
a fenilalanina, a valina, o triptofano, a treonina, a lisina, a leucina, a isoleucina e metionina. 
 Os 20 aminoácidos que existem são α-aminoácidos, isto é, o grupo amina e o grupo 
carboxila encontram-se ligados ao mesmo carbono (carbono alfa). É determinado pelo seu grupo 
lateral (R), um aminoácido. 
 
 
 Fonte: Toda Matéria 
 
 
Deste modo, todos os aminoácidos possuem em comum um grupamento amina (NH2) e 
um grupamento carboxila ou ácido (COOH), unidos a um mesmo átomo de carbono, que, por outro 
lado, está ligado a um átomo de hidrogênio e a um radical (R) que altera de um aminoácido para 
outro. (TODA MATÉRIA, 2023) 
 
 
1.2 OBJETIVO 
 
 O objetivo desta aula foi relembrar a fórmula geral dos aminoácidos, relembrar a estrutura 
das proteínas, dando ênfase à estrutura primária (ligação peptídica) e verificar as propriedades 
das proteínas e dos aminoácidos por reação colorimétrica diferencial. 
 
 
1.3 PROCEDIMENTOS 
 
Para a reação do biureto foram separados 8 tubos de ensaio e identificados de 1 a 8. 
Adicionar ao tubo 1, o volume de 2 mL do reativo do biureto + 1 mL de água. Adicionado ao tubo 
2 o volume de 1 mL do reativo do biureto + 1 mL da solução de albumina 10%. Adicionado ao 
tubo 3 o volume de 1 mL do reativo do biureto + 1 mL da solução de aminoácido glicina 1%. 
Adicionado ao tubo 4 o volume de 1 mL do reativo do biureto + 1 mL de leite sem ferver. 
Adicionado ao tubo 5 o volume de 1 mL do reativo do biureto + 1 mL de leite fervido. Adicionado 
ao tubo 6 o volume de 1 mL do reativo do biureto + 1 mL de amido 1%. Adicionado ao tubo 7 o 
volume de 1 mL do reativo do biureto + 1 mL de óleo de cozinha. Adicionado ao tubo 8 o volume 
de mL do reativo do biureto + 1 mL de suco de fruta. 
Em seguida, observar a coloração e notar quais tubos se detectou a presença de 
proteínas. A presença delas poderá ser notada pela coloração arroxeada nos respectivos tubos. 
 
 
 
 
Foram verificados que a albumina, glicina, leite sem ferver apareceram cor modificada 
arroxeada, detectando-se a presença de proteínas. 
 
 
Fonte: Autor 
 
 
 
Reativo Biureto/detecção de proteínas: 
 
H2O + reativo biureto não é proteína 
Albumina+ reativo biureto proteína 
glicina+ reativo biureto proteína 
Leite sem ferver+ reativo biureto proteína 
Leite fervido+ reativo biureto não é proteína 
Amido 1%+ reativo biureto não é proteína 
Óleo de cozinha+ reativo biureto não é proteína 
Suco de fruta+ reativo biureto não é proteína 
 
 
 
Materiais utilizados para esta atividade: 
 
MATERIAIS QUANTIDADE 
Solução de proteínas 10% (ovoalbumina 
em solução salina 10%) 
5 mL por grupo 
Reagente do biureto (CuSO4 em 
solução alcalina) 
18 mL por grupo 
Solução de glicina 1% 5 mL por grupo 
Pipetas graduadas 2 mL, 5 mL, 10 mL 
com pera (protopipetador) 
5-8 de cada por grupo 
Béquer 1 por grupo 
Solução de amido 1% em água 5 mL por grupo 
Suco de fruta 5 mL por grupo 
Óleo de cozinha 5 mL por grupo 
Leite 5 mL por grupo 
Garra (pinça de madeira) para tubos 1 por grupo 
 
 
EQUIPAMENTOS QUANTIDADE 
Banho-maria fervente 1-2 para a classe 
Tripé, tela de amianto, bico de Bunsen 1 conjunto por grupo 
Estante par tubos 1 por grupo 
 
O descarte do material utilizado, foi feito conforme Normas Internacionais de Segurança 
e as soluções presentes nos tubos foram desprezadas na pia, com água corrente. 
 
 
 
1.4 ATIVIDADE PARA FIXAÇÃO DOS CONTEÚDOS 
 
A). Os resultados da utilização do método de biureto na detecção das proteínas da clara do ovo 
cru seriam semelhantes ao do ovo cozido? Justifique. 
R: Na teoria sim, porque o ovo cozido possui proteínas, porém o teste não é feito em meio sólido. 
B). É possível também detectar aminoácidos livres por esse mesmo teste (biureto)? Justifique. 
R: Sim, pelo teste de Glicina. 
C). Como se explica o aparecimento de cor no experimento realizado? Haja vista que o íon 
metálico Cu+2 não apresenta a formação de compostos coloridos, pois, ao analisar a sua 
distribuição eletrônica [Ar]3d10, ele já possui o orbital d completo e estável, não havendo transição 
eletrônica. Por isso, não há absorção dos comprimentos de onda da luz branca e todos esses 
comprimentos de onda que compõem a luz branca são refletidos, sendo incolores os seus 
compostos por conta desse fato. 
R: Pela cor arroxeada do teste reativo de biureto. 
D). Sabendo-se que um peptídeo apresenta os aminoácidos em sequência Gly-Ala-Cys, esboce 
o peptídeo. A inversão da ordem dos aminoácidos no peptídeo (Cys-Ala-Gly) altera a molécula? 
Por quê? 
 
R: Se inverter a polaridade, você muda toda configuração desse peptídeo. 
 
 
 
AULA 3, ROTEIRO 1 
1 BIOQUÍMICA ESTRUTURAL: DESNATURAÇÃO PROTÉICA 
 
Desnaturação é um processo no qual moléculas de proteína perdem suas funções, devido 
a altas temperaturas, variações de PH, entre outras. 
 Nas altas temperaturas, as bactérias termofílicas e arqueobactérias, que elaboram 
proteínas muito resistentes, que geralmente não suportam uma grande variação de temperatura 
no meio em que estão ativas e cada uma delas aceita um certo limite de calor, que quando 
ultrapassado sofre mudanças em sua estrutura. 
Os pH maiores podem modificar a carga, levando a quebra das ligações de hidrogênio e 
consequentemente à mudança estrutural da proteína e cada proteína trabalha em um PH 
específico. Um exemplo temos a pepsina que é uma proteína quepossui função de enzima e sua 
atividade em PH 2, é muito boa, no estômago, catalisando reação de hidrólise das moléculas de 
proteínas que ingeridas na nossa alimentação, isto é, neste mesmo PH, uma proteína está em 
atuação, ao mesmo tempo que outras sofrem no estômago a desnaturação e hidrólise. 
Solventes orgânicos como o etanol e a acetona, ureia e detergentes agem no núcleo das proteínas 
globulares, desestabilizando a parte hidrofóbica. (INFO ESCOLA, 2023) 
 
 
1.2 OBJETIVOS 
 
O objetivo desta aula foi verificar a alteração de solubilidade de proteínas em presença de 
soluções salinas e solventes orgânicos. Também verificar e relembrar situações desnaturantes. 
 
 
 
1.3 PROCEDIMENTOS 
 
Para a ação da temperatura nas proteínas, no procedimento 1, foram colocados em um tubo 
de ensaio, 2 mL de solução de ovoalbumina a 10% e, com auxílio de uma pinça, colocado sobre 
o bico de Bunsen e fervido. E observando o resultado, ficou com aspecto de cozido, desnaturando 
as proteínas existentes. 
Para a ação do pH nas proteínas, no procedimento 2, identificado como a letra A na foto 
abaixo, foi colocado em um tubo de ensaio, 2 mL de solução de ovoalbumina a 10% e adicionado 
2 mL de HCl 5M. Foi observando o resultado, o líquido ficou leitoso, sendo que desnaturou as 
proteínas. 
E em outro tubo de ensaio, identificado na foto abaixo como a letra B, foi colocado 2 mL de 
solução de ovoalbumina a 10% e adicionado 2 mL de HCl 0,5M. Observamos nesta situação 
também desnaturou as proteínas. 
Para a ação de solventes orgânicos sobre as proteínas, no procedimento 3, foi colocado em 
um tubo de ensaio, 2 mL de solução de ovoalbumina a 10% e adicionamos 2 mL de etanol gelado. 
Observamos nesta situação que houve desnaturação incompleta. 
Para a ação de sais sobre as proteínas, no procedimento 4, foi colocado em um tubo de 
ensaio, 2 mL de solução de ovoalbumina a 10% e adicionado 2 mL da solução saturada de sulfato 
de amônio. Nesta, observamos que a desnaturação das proteínas é incompleta. 
 
 
 
 Fonte: Autor 
 
Materiais utilizados para esta atividade: 
MATERIAIS QUANTIDADE 
HCL 5M 2 mL por grupo 
Solução saturada de sulfato de amônio(NH4)2 SO4 2 mL por grupo 
Etanol gelado 2 mL por grupo 
NaOH 5M 2 mL por grupo 
Solução de proteínas 10%(ovoalbumina em solução 
salina 10%) 
10 mL por grupo 
Pipetas graduadas 2 mL, 5 mL, 10 mL, com pera 
(protopipetador) 
5 a 8 de cada por grupo 
Béquer 2 por grupo 
Garra(pinça de madeira) para tubos 1 por grupo 
 
 
 
As soluções presentes nos tubos foram desprezadas na pia, com água corrente. 
 
1.4 ATIVIDADE PARA FIXAÇAO DAS AULAS PRÁTICAS 
 
A). Analise a figura a seguir que mostra a mudança da estrutura terciária de uma proteína 
enzimática, pela modificação das condições às quais ela está exposta. 
 
 Fonte: Roteiro 
Essa mudança é chamada de: 
() Saturação e pode ser causada pela alteração do pH do meio. 
() Renaturação e pode ser causada pela alteração da temperatura do meio. 
() Saponificação e pode ser causada pela alteração de pH do meio. 
() Floculação e pode ser causada pela mudança de densidade do meio. 
(x) Desnaturação pode ser causada pela alteração de temperatura do meio. 
 
B). Logo após a colheita, os grãos de milho apresentam sabor adocicado, devido à presença de 
grandes quantidades de açúcar em seu interior. O milho estocado e vendido nos mercados não 
tem mais esse sabor, pois cerca de metade do açúcar já foi convertida em amido por meio de 
reações enzimáticas. No entanto, se o milho for, logo após a colheita, mergulhado em água 
fervente, resfriado e mantido em um congelador, o sabor adocicado é preservado. Por que esse 
procedimento preserva o sabor adocicado dos grãos de milho? 
R: Mergulhado em água fervente tem capacidade de desnaturar as enzimas, que convertem os 
açúcares em amido. 
 
 
 
B). Qual a diferença (para o nosso corpo) se tomarmos leite direto da caixa longa-vida e leite 
fervido? E o que diz a respeito ao leite propriamente dito, o que mudou? 
R: O leite fervido passa pelo processo de fervura, perdendo parte das proteínas, ou seja, 
desnaturado, enquanto o longa-vida apenas passa pelo processo de pasteurização, mantendo as 
proteínas. 
 
C). Sabe-se que quando se colocam gotas de limão no leite aparece o coalho. Qual a possível 
explicação? Relacione com a digestão de proteínas pelo estômago. Explicar por que a enzima 
pepsina (que é responsável pela digestão, junto com o HCl) não se comporta como as proteínas 
que se submetem à digestão no estômago. 
R: O limão é ácido cítrico e altera o pH do leite. O mesmo ocorre no estômago pelo ácido clorídrico 
do suco gástrico. A pepsina possui pH em torno de 2,0 no nosso estômago. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 AULA 3, ROTEIRO 2 
1 BIOQUÍMICA ESTRUTURAL: ATIVIDADE ENZIMÁTICA 
 
As Enzimas são aceleradores biológicos responsáveis por aumentar a velocidade de uma 
determinada reação química. Comumente as enzimas são proteínas, mas encontram-se alguns 
ácidos ribonucleicos que agem como enzimas, nomeados de ribozimas. 
Para aumentar a velocidade da reação das enzimas, elas devem ser ligadas a reagentes, 
nos quais são conhecidos como substratos. (BRASIL ESCOLA, 2023) 
 Enzimas são substâncias que estimulam diversas reações químicas que possam ocorrer 
no nosso organismo, exercendo função fundamental para seu pleno funcionamento, a exemplo 
das enzimas digestivas, são proteínas que colaboram na quebra das moléculas de 
macronutrientes em pedaços menores, como as das gorduras, carboidratos e outras proteínas, 
contribuindo no processo de absorção dos nutrientes. 
Os tipos de enzimas digestivas são a protease DPP IV (tem ação sobre a digestão da 
caseína e o glúten, que são substâncias alergênicas e muitas vezes responsáveis por gases e 
inchaço), a amilase e amilase bacteriana (que contribuem na quebra do amido, transformando-o 
em maltose e glicose), a alfagalactosidase (contribui na quebra de carboidratos simples e 
complexos oligossacarídeos e polissacarídeos existentes no brócolis, ervilha, feijão, entre outros 
alimentos),a xilanase (age na quebra das hemiceluloses, um dos principais componentes das 
paredes celulares dos vegetais), a lactase (contribui na quebra da lactose, que é o açúcar do leite, 
transformando-a em glicose e galactose), a celulase (atua na quebra da fibra insolúvel celulose, 
componente mais abundante da parede celular dos vegetais), a pectinase (contribui na quebra da 
pectina, um dos principais componentes da parede celular dos vegetais), a maltase( atua na 
quebra da maltose, que são os açúcar dos cereais, modificando-a em glicose), a lipase (age sobre 
os lipídeos, modificando-a em ácidos graxos e glicerol), a invertase (contribui na quebra da 
maltose, que são os açúcares dos cereais, modificando-a em glicose), a hemicelulase ( grupo de 
enzimas capaz de digerir as hemiceluloses, polissacarídeos que, juntos com a celulose e a pectina, 
formam a parede celular dos vegetais), a glicoamilase (contribui na quebra do amido, modificando-
a em glicose), a protease (age na quebra das proteínas), a protease Ácida Estável (vigoroso ao 
pH ácido, contribui na quebra das proteínas) e a bromelina (enzima que contribui na quebra das 
proteínas).(ESSENTIA,2023) 
 
 
1.2 OBJETIVO 
 
O objetivo desta aula prática foi discutir e evidenciar a importância das enzimas 
principalmente nos processos digestivos. 
 
1.2 PROCEDIMENTOS 
 
Para a atividade enzimática de extratos vegetais, preparamos a gelatina conforme as 
instruções da embalagem. Logo após, preparamos os extratos das frutas, utilizando o liquidificador 
e um pouco de água e peneiramos. Numeramos os tubos de ensaio de 1 a 4 e preparamos a 
sequência de tubos de ensaio, conforme apresentado na tabela a seguir. 
 
 
Tubo Composição Teste 
1 4 mL gelatina + 2 mL de água Controle 
2 4 mL gelatina + 2 mL de extrato de mamão Mamão 
34 mL gelatina + 2 mL de extrato de abacaxi Abacaxi 
4 4 mL gelatina + 2 mL de extrato da fruta regional Fruta regional 
 
 
 
Colocamos os tubos no freezer para gelificar. Isso ocorreu após alguns minutos. Logo 
após, observamos os tubos e anotamos os resultados positivos e negativos para a gelificação dos 
tubos. 
 
 
 
 Fonte: Autor 
 
Resultados obtidos nesta experiência é que a gelatina com a água, nada aconteceu, 
enquanto na gelatina com o extrato do mamão, do abacaxi e da manga, houve proteólise por causa 
da papaína existentes nas frutas. 
 
Para a atividade enzimática da saliva, coletamos saliva em um béquer e diluímos com 
água destilada. Em outro béquer, adicionamos 20 mL de amido a 1% e colocar, aproximadamente, 
1,0 mL de saliva diluída. Identificamos sete tubos de ensaio, como segue: T0, T1, T2, T3, T4, T5 
e T6 e em cada tubo adicionamos1 gota de Lugol. Homogeneizamos o béquer (com o preparado 
da saliva + 20mL amido a 1%, com 1 mL da saliva diluída) e retiramos alíquotas de 1 mL a cada 1 
minuto (a contar do tempo zero), até 5 minutos transferindo cada alíquota para um dos tubos 
identificados anteriormente (totalizando sete tubos). 
Resultado obtido: a amilase salivar quebra o amido dos alimentos ainda na boca, quando 
também bem mastigados, para ir tranquilamente para o estômago, ou seja, quanto mais tempo 
permanecer o alimento na boca, a digestão do amido começa mais rápido. 
 
 
 
 
MATERIAIS QUANTIDADE 
Abacaxi 1 unidade 
Mamão 1 unidade 
Manga 1 unidade 
Peneira 1 por grupo 
Pó de gelatina 1 por grupo 
Tubos de ensaio 4 por grupo 
Pipeta graduada de 10 mL 1 por grupo 
Espátula 1 por grupo 
Faca 1 por grupo 
Béquer 50 mL 1 por grupo 
Bastão de vidro 1 por grupo 
Béquer de 500 mL 1 por grupo 
Amido a 10% 20 mL por grupo 
Lugol 1 por bancada 
Gaze 1 pacote por grupo 
 
 
EQUIPAMENTOS QUANTIDADE 
Bico de Bunsen 1 por grupo 
liquidificador 1 unidade 
 
 
O descarte do material utilizado foi conforme Normas Internacionais de Segurança e as 
soluções presentes nos tubos foram desprezadas na pia, com água corrente. 
 
1.3 ATIVIDADE PARA FIXAÇÃO DAS ATIVIDADES 
1). As enzimas estão presentes em pequenas quantidades no organismo. Elas são moléculas 
extremamente específicas, atuando somente sobre um determinado composto e efetuam sempre 
o mesmo tipo de reação. 
Em relação às enzimas, foram feitas as afirmações: 
I. Enzimas são proteínas que atuam como catalisadores de reações químicas. 
II. Cada reação química que ocorre em um ser vivo, geralmente, é catalisada por um tipo de 
enzima. 
III. A velocidade de uma reação enzimática independe de fatores como a temperatura e o pH 
do meio. 
IV. As enzimas sofrem um processo de desgaste durante a reação química da qual 
participam. 
São verdadeiras as afirmações: 
a) I e II. (Esta é a correta) 
b) I e III. 
c) I, II e IV. 
d) III e IV. 
d) I, II, III e IV. 
 
2). Arquilino Pestana, professor de Biologia, após expor para seus alunos do 1º ano do Ensino 
Médio o conteúdo referente a enzimas – biocatalizadores de natureza proteica –, propôs-lhes o 
seguinte questionamento: “Sabendo-se que os peroxissomos são organelas que contêm uma 
 
 
catalase – a peroxidase –, o que ocorrerá quando acrescentarmos aos recipientes a seguir, 
numerados de 1 a 3, peróxido de hidrogênio (H2O2)? ” 
Recipiente 1: carne cozida a 80 ºC por 1,5 horas e recém-cortada em pequenos pedaços. 
Recipiente 2: carne descongelada e recém-cortada em pequenos pedaços, após três dias de 
congelamento a -2 ºC. 
Recipiente 3: Solanum tuberosum (batata) recém-cortada em pequenos pedaços, tendo sido 
mantida todo tempo em temperatura de 32 ºC. 
Podemos afirmar que: 
I. No recipiente 1 não ocorrerá nenhuma alteração, pois as enzimas desnaturam em 
temperaturas superiores a 40 ºC. 
II. Nos recipientes 1 e 2, nenhuma alteração será percebida, pois tanto temperaturas 
elevadas quanto baixas provocam inativação enzimática. 
III. No recipiente 2 ocorrerá um “borbulhamento” na superfície da carne, em decorrência da 
ação da peroxidase, promovendo a quebra do peróxido de hidrogênio em água e oxigênio, visto 
que temperaturas baixas apenas inativam as enzimas, sendo um fenômeno reversível. 
IV. No recipiente 3 ocorrerá a seguinte reação: H2O2 H2O + O, já que, a 32 ºC, a 
peroxidase está em seu ótimo de temperatura. 
V. No recipiente 3 não ocorrerá qualquer tipo de reação, já que os peroxissomos são 
organelas típicas dos animais. 
Assinale a alternativa cuja (s) assertiva (s) é (são) correta (s). 
a) I, III e IV. 
b) II e IV. 
c) II, apenas. 
d) I, III e V. (esta é a correta) 
e) III, apenas. 
 
3). Analisar a reação e explicar o que ocorre com a velocidade enzimática quando: 
 
 
 
A). Não se dilui a saliva ou se coloca 4 mL de saliva na reação ao invés de 1,0 mL. 
B). Quando se coloca mais amido (substrato). 
C). Quando se aumenta ou diminui a temperatura da reação 
D). Quando se aumenta ou diminui o pH da reação. 
 
R: A velocidade da reação aumenta linearmente com a variação da concentração de enzima, 
neste caso, a enzima não está na saliva, ou seja, aumentando o volume de saliva, aumenta a 
velocidade da reação. Adicionando substrato (amido), aumenta a velocidade da reação, podendo 
variar de acordo com o pH e a temperatura. 
 
 
 
AULA 4, ROTEIRO 1 
1 BIOQUÍMICA ESTRUTURAL: DETERMINAÇÃO DE AÇÚCARES EM SOLUÇÃO 
 
Os carboidratos ou glicídios, são moléculas constituídas principalmente por átomos de 
carbono, oxigênio e hidrogênio, podem ser monossacarídeos, quando portam entre 3 e 7 carbonos 
em sua constituição, dissacarídeos, quando são constituídos por dois monossacarídeos, unidos 
por uma ligação denominada glicosídica ou polissacarídeos, que são constituídos por centenas, 
ou milhares de monossacarídeos. 
 A glicose (monossacarídeo), é formado por seis carbonos, classificado como uma hexose, 
principal molécula desse grupo, responsável pela distribuição de energia aos seres vivos. 
A ribose (monossacarídeo) é formada por cinco carbonos (pentose), é parte integrante do 
ATP, encarregado por executar tarefas relacionados aos processos energéticos nas células e 
participa da composição de moléculas de ácidos nucleicos. 
A sacarose (dissacarídeo), que é de gosto exageradamente doce, sendo este carboidrato 
o nosso açúcar comum, resultante da união de moléculas de glicose e de frutose, sendo 
encontrada em vegetais, como na cana-de-açúcar e na beterraba. 
A lactose (dissacarídeo) é uma molécula formada por glicose e galactose, encontrada no 
leite, que justamente algumas pessoas têm intolerância a esta substância pela ausência ou mau 
funcionamento da enzima, que é responsável pela sua digestão. 
O amido (polissacarídeo) é formado por diversas unidades de glicose, parte integrante de 
nossa dieta alimentar, presente em alguns grãos, raízes e tubérculos. 
O glicogênio (polissacarídeo) é molécula de armazenagem energético, sendo o fígado o 
responsável por unir unidades de glicose, formando esse polissacarídeo, que também pode 
provocar quebras em curtos períodos de falta de glicose. 
A celulose (polissacarídeo) é o carboidrato mais vasto da natureza, estando existente em 
células vegetais, atribuindo rigidez e resistência, formada por moléculas de glicose, em 
composição um pouco diferente da dos polissacarídeos, que não é digerida pelos animais, visto 
que esses não contêm a celulase, que é sua enzima específica. (BRASIL ESCOLA, 2023) 
 
 
 
1.1 OBJETIVOS 
 
O objetivo desta aula foi relembrar a estrutura de diferentes carboidratos 
monossacarídeos, dissacarídeos e polissacarídeos (ligação hemifacial, hidroxila anomérica, 
ligação glicosídica), relembrar as funções e as fontes desses carboidratos e diferenciar alguns 
carboidratos mediante reações específicas. 
 
1 2 PROCEDIMENTOS 
 
Para o teste de Barfoed, separamos dois tubos de ensaio e identificamoscom 1 e 2. No 
tubo 1, adicionamos 2 mL de reativo de Barfoed e acrescentar 1 mL de glicose a 10%. No tubo 2, 
adicionamos 2 mL de reativo de Barfoed e acrescentamos1 mL de lactose a 10%. Aquecemos à 
fervura em banho-maria durante 5 minutos. 
 
 Fonte: Autor 
 
 
 
Resultado: No tubo 1 apresentou um precipitado avermelhado no fundo, pois é um 
monossacarídeo redutor. 
 
Para o teste do espelho de prata, colocamos 1 mL da solução de nitrato de prata em um 
tubo de ensaio bem lavado, adicionamos amônia diluída gota a gota com agitação até se dissolver 
o precipitado formado. Adicionamos 0,5 mL da solução de glicose (amostra) e agitamos. 
Aquecemos em banho de água à temperatura de 70 ºC durante 5 minutos. 
. 
 
 Fonte: Autor 
 
Resultado: O teste do espelho de prata uma formação de um espelho na presença dos 
açúcares redutores. 
 
 
Para o teste de Fehling, separamos dois tubos de ensaio e identificamos com 1 e 2. No 
tubo 1, adicionamos 1 mL da solução de Fehling A e 1 mL da solução de Fehling B e 0,5 mL de 
glicose. No tubo 2, adicionamos 1 mL da solução de Fehling A e 1 mL da solução de Fehling B e 
0,5 mL de sacarose. Misturamos e aquecemos à fervura em um banho de água em 
aproximadamente 5 minutos. 
 
 Fonte: Autor 
 
 
Resultado: A solução laranja é redutor, que é a glicose, que tem capacidade de se ligar a 
outras substâncias, enquanto a solução azul é a sacarose que não tem capacidade de fazer 
ligação com outras substâncias. 
 
Lista de reagentes que foram utilizados para os reagentes foram: 
. Solução de Fehling A (dissolução de 34,65 g de CuSO4.5H2O em água e diluição a 500 mL). 
. Solução de Fehling B (dissolução de 125 g de KOH e 173 g de NaKC4H4O6.4H2O – tartarato 
duplo de sódio e potássio, sal de Rochelle – em água e diluição a 500 mL). 
. Solução aquosa de nitrato de prata a 5% (p/v). 
 
 
. Amônia diluída (1:2). 
. Reagente de Barfoed (dissolução de 66 g de CuC4H6O4 – acetato de cobre (II) – em 10 mL de 
ácido acético glacial e em água e diluição a 1 L). 
. Solução 0,01 M em iodo e a 3 % (p/v) em iodeto de potássio. 
. Solução de Fehling A (dissolução de 34,65 g de CuSO4.5H2O em água e diluição a 500 mL). 
. Solução de Fehling B (dissolução de 125 g de KOH e 173 g de NaKC4H4O6.4H2O – tartarato 
duplo de sódio e potássio, sal de Rochelle – em água e diluição a 500 mL). 
. Solução aquosa de nitrato de prata a 5% (p/v). 
. Solução 0,01 M em iodo e a 3% (p/v) em iodeto de potássio. 
. Solução aquosa concentrada de iodeto de potássio (KI) contendo uma pequena quantidade de 
molibdato de sódio. 
 
MATERIAIS QUANTIDADE 
Pipetas graduadas 2 mL, 5 mL, 10 mL com 
pera (protopipetador) 
5-8 de cada por grupo 
Tubos de ensaio 15 por grupo 
Estantes 1-2 por grupo 
Garra (pinça de madeira) para tubos 1 por grupo 
Soluções (reativos) para os experimentos 
 
EUIPAMENTOS QUANTIDADE 
Banho-maria fervente 1-2 para a classe 
Tripé, tela de amianto, bico de Bunsen 1 conjunto por grupo 
 
 
 
 
O descarte do material utilizado foi corretamente, conforme Normas Internacionais de 
Segurança e as soluções presentes nos tubos foram desprezadas na pia, com água corrente. 
 
1.2 ATIVIDADE PARA FIXAÇÃO DOS CONTEÚDOS 
A). O que significa poder redutor do açúcar? Como esse conceito foi aplicado à aula? 
R: Açúcar redutor é todo açúcar que quando em solução básica, apresenta um grupo carbonílico 
livre aldeído. A frutose (1 açúcar) + glicose (1 açúcar) forma açúcar redutores. A sacarose tem 2 
açúcares e não é um açúcar redutor, não tendo capacidade de fazer ligação com outras 
substâncias. 
 
B). Qual é a relação das ligações glicosídicas e o poder redutor do açúcar? 
R: São dissacarídeos onde há duas moléculas de glicose, que representa a ligação 
glicosídica. Ela se torna um açúcar redutor pelo fato de a glicose possuir um carbono anomérico 
livre. 
 
C). Por que foi possível obter prata metálica na reação de formação do espelho de prata?4. 
Analisar os açúcares a seguir e dizer quais seriam Barfoed positivo e Fehling positivo. 
 
 
 Fonte: Roteiro 
 
 
 
 Fonte: Roteiro 
R: Frutose é positiva para teste de Barfoed e a sacarose é negativo para o teste de Fehling. E o 
espelho de prata correu por meio da reação do nitrato de prata, glicose e amônia. 
Conseguimos identificar as funções cetona e aldeído desde as reações químicas por dentro da 
redução e oxidação de substancias até formar o espelho de prata. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 AULA 4, ROTEIRO 2 
1 BIOQUÍMICA ESTRUTURAL: LIPÍDEOS 
 
Os lipídios ou gorduras são moléculas orgânicas insolúveis em água e solúveis em certas 
substâncias orgânicas, tais como álcool, éter e acetona, que são compostas por carbono, 
oxigênio e hidrogênio, podendo ser encontrados em alimentos de origem vegetal e animal. 
 Os lipídeos têm a função de reserva de energia, que é utilizada pelo organismo em 
momentos de necessidade. Possui função como isolante térmico, onde as células gordurosas 
formam uma camada que atua na manutenção na temperatura corporal. Possuem ácidos graxos, 
que estão presentes nos óleos vegetais extraídos de sementes, como as de soja, de girassol, de 
canola e de milho, que são usados na síntese de moléculas orgânicas e das membranas celulares. 
Função de auxiliar na absorção das vitaminas A, D, E e K que são lipossolúveis e se dissolvem 
nos óleos. 
Os lipídios são ésteres, ou seja, são compostos por uma molécula de ácido (ácido graxo) 
e uma de álcool (glicerol ou outro). Em água são insolúveis porque suas moléculas são apolares, 
isto é, não têm carga elétrica, por esta razão não possuem afinidade pelas moléculas polares da 
água. 
Os tipos de lipídios são os carotenoides (substância precursora da vitamina A), as ceras 
(constituída por uma molécula de álcool, diferente do glicerol, com uma ou mais ácidos graxos), 
os fosfolipídios (principais componentes das membranas das células, sendo um glicerídeo, que é 
um glicerol unido a ácidos graxos, combinado com um fosfato), os glicerídeos (triglicerídeo, que é 
composto por três moléculas de ácidos graxos), os esteroides (hormônios sexuais masculinos e 
femininos, que são a testosterona, a progesterona e o estrogênio, outros hormônios existentes no 
corpo e colesterol). 
 
 
 
Fonte: Toda Matéria 
 
 
As moléculas de colesterol relacionam-se às proteínas sanguíneas, que são o apo 
proteínas, criando as lipoproteínas HDL ou LDL, que são encarregadas pelo transporte dos 
esteroides. 
As lipoproteínas LDL carregam o colesterol, que se for absorvido em exagero, se acumula 
no sangue. Logo as lipoproteínas HDL retiram o cúmulo de colesterol do sangue e levam até o 
fígado, onde ele metaboliza. Por este trabalho de "limpeza", as HDL são chamadas de bom 
colesterol. (TODA MATERIA, 2023) 
 
1.2 OBJETIVOS 
 
O objetivo desta aula foi relembrar a fórmula geral dos ácidos graxos e dos triglicerídeos, 
relembrar a reatividade dos ácidos graxos (hidrogenação, halogenação e saponificação), verificar 
a hidrólise alcalina dos triglicerídeos, formação de sabão insolúvel e a pesquisa de insaturações 
em óleos e gorduras (explicação da finalidade do índice de iodo). 
 
1.3 PROCEDIMENTOS 
 
 
 
Parte I: Colocamos um pedaço de manteiga em um erlenmeyer de 125 mL e adicionamos 
20 mL de KOH 10% em álcool, aquecemos em banho-maria por aproximadamente 5 minutos, 
verificamos a saponificação, observamos a solubilidade e guardamos a solução. 
A reação de saponificação é aquela em que um éster reage em meio aquoso com uma 
base forte, ou seja, é uma hidrólise alcalina. Os produtos formados são um sal e um álcool. 
(MANUAL DA QUÍMICA, 2023) 
 
Esquema da equação da reaçãoocorrida: 
 
 
 Fonte: Manual da química 
 
 
Parte II: Separamos três tubos de ensaio e identificamos com 1, 2 e 3. No tubo 1, 
adicionamos 2 mL de solução de sabão preparada na parte 1 e 5 gotas de solução de cloreto de 
sódio 35% (NaCl 35%). No tubo 2, adicionamos 2 mL de solução de sabão preparada na parte I 
e 5 gotas de solução de cloreto de cálcio 10% (CaCl2 10%). No tubo 3, adicionamos 2 mL de 
solução de sabão preparada na parte I e 5 gotas de ácido clorídrico 0,1N (HCl 0,1N). 
Resultado: os tubos 1 e 3 ficaram mais claro. São mais eficazes para destruís gorduras 
do que a 2. 
 
 
 
 Fonte: Autor 
 
Parte III: Separamos dois tubos de ensaio e identificamos com 1 e 2. No tubo 1, 
adicionamos 5 mL de óleo de soja e 10 gotas de lugol. No tubo 2, adicionamos 5 mL de margarina 
derretida e 10 gotas de lugol. Fervemos os tubos em banho-maria até o desaparecimento da 
coloração provocada pelo lugol. Após resfriamento à temperatura ambiente, adicionamos 3 gotas 
de solução de amido em cada tubo. 
 
 Fonte: Autor 
 
 
Resultado: Iodo se liga a dupla ligações. Margarina tem mais gordura do que o óleo. 
 
MATERIAIS QUANTIDADE 
Óleo de soja 10 mL por grupo 
Tubo de ensaio 6 por grupo 
Margarina e manteiga 5-20 g por grupo 
Solução de amido 1% 1 mL por grupo 
Lugol 1 mL por grupo 
Pipeta Pasteur 4 por grupo 
KOH 10% em álcool 20 mL por grupo 
NaOH 10% (se necessitar) 20 mL por grupo 
NaCl 35% 1 mL por grupo 
CaCl2 10% 1 mL por grupo 
 
EQUIPAMENTOS QUANTIDADE 
Banho-maria 1-2 para classe 
Tripé, tela de amianto, bico de Bunsen 1 conjunto por grupo 
 
 
 
O descarte do material utilizado foi realizado conforme Normas Internacionais de 
Segurança e as soluções presentes nos tubos deverão ser desprezadas na pia, com água 
corrente. 
 
 
 
 
1.4 ATIVIDADES PARA FIXAÇÃO DAS AULAS PRÁTICAS 
 
A). O que são reações de hidrogenação, halogenação e saponificação? Exemplifique. 
 
 
R: A hidrogenação acontece quando uma molécula é obtida pela adição de hidrogênio a uma 
cadeia carbônica insaturada normalmente na presença de um metal catalisador como níquel, 
platina ou paládio e dando origem a um alcano. Halogenação é uma reação química 
onde um átomo de hidrogênio é substituído por um átomo de halogênio. Saponificação 
acontece quando um éster se encontra em solução aquosa de base inorgânica ou de sal 
básico e dá origem a um sal orgânico e um álcool. 
 
B). Qual é a relação da iodinação com as insaturações dos ácidos graxos? Explique. 
R: O iodo entra nas instaurações e é consumido na reação. 
 
C). Esquematizar um ácido graxo de 18 ºC saturado e dizer como seria se tivesse duplas entre os 
carbonos (lembrar que “n” ou “ ” indica a posição da primeira dupla ligação, com a contagem 
iniciando-se no carbono do grupo metil (CH3), localizado na extremidade oposta da carboxila). 
( ) 18:1 ( −9) = 9-10 – ácido oleico. 
( ) 18:2 ( −6) = 6-7, 9-10 – ácido linoleico. 
( ) 18:3 ( −3) =3-4, 6-7, 9-10 – ácido linolênico. 
( ) fazer um ácido graxo com 20C: 20:4 (w-6) = 6-7, 9-10, 12-13, 15-16 – ácido 
Eicosatetraenoico ou ácido aracdônico. 
 
Ácido oleico: 
 
Fonte:google.com 
 
 
 
Ácido linoleico: 
 
 
Fonte: Google.com 
 
 
Ácido linolênico: 
 
 
Fonte: Google.com 
 
 
Ácido araquidônico: 
 
 
Fonte: Google.com 
 
 
 
 
 
C). Esquematizar um triglicerídeo (TG) com 3 ácidos graxos com 10C (reação de esterificação) 
e a digestão dos TGs pela lipase. 
 
 
 
 Fonte: Google.com 
 
 
 Fonte: Google.com 
 
 
 
 
 
 
 
REFERÊNCIAS BIBLIOGRÁFICAS 
 
BRASIL ESCOLA, disponível em: https://brasilescola.uol.com.br/biologia/aminoacidos.htm 
BRASIL ESCOLA, disponível em: 
https://brasilescola.uol.com.br/biologia/enzimas.htm#:~:text=As%20enzimas%20aceleram%20as
%20rea%C3%A7%C3%B5es,que%20uma%20rea%C3%A7%C3%A3o%20tenha%20in%C3%A
Dcio. 
BRASIL ESCOLA, disponível em: https://brasilescola.uol.com.br/biologia/os-principais-
carboidratos.htm#:~:text=Podem%20ser%20monossacar%C3%ADdeos%2C%20quando%20pos
suem,centenas%2C%20ou%20milhares%20de%20monossacar%C3%ADdeos. 
BRASIL ESCOLA, disponível em:https://brasilescola.uol.com.br/quimica/indicadores-
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