1 Bioquímica

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bioquímica
COMPOSTOS INORGÂNICOS
Água
• 75 a 85% da matéria viva da célula = água (ligação covalente entre H e 
O que é mais eletronegativo = molécula angulada polar)
• Ponte de H: elétrons livres e H-FON
• Propriedades físico-químicas da água: coesão (moléculas de água se 
atraem; manutenção do estado líquido devido às pontes de H; facilita a 
absorção e subida de seiva bruta devido à tensão-coesão “puxa-puxa” de
Dixon); alta tensão superficial (película superficial difícil de romper); 
adesão (moléculas de água atraem/envolvem outras moléculas polares =
camada de solvatação; solvente universal polar; transporte de 
substâncias; meio pra reações químicas)
• Propriedade térmica da água: altas TF/TE e baixas TS/TL (pontes de H 
dificultam variação de temperatura; estabilidade térmica; suor absorve o
calor da pele e a resfria; cristais de gelo danifica componentes da célula)
• Reações químicas com água: respiração aeróbica (produto) ⬄
fotossíntese (reagente); síntese por desidratação (produto) hidrólise ⬄
(reagente)
• Variação no teor de água H2O: espécies diferentes; atividade 
metabólica (diferença entre tecidos/órgãos) = maior atividade 
metabólica > maior quantidade de água para reações químicas; idade 
(maior quantidade de água em jovens)
Sais Minerais
• Sais minerais: insolúvel; sem carga; função estrutural
• Íons: solúvel; com carga; função reguladora (auxilia na reação)
- Na+: cátion mais abundante em animais
- K+: cátion mais abundante em vegetais
- Cl-: principal ânion
• Equilíbrio hídrico/osmótico: passagem espontânea de água de um 
ambiente hipotônico para um ambiente hipertônico, afim de igualar as 
concentrações
- Pouco sal na célula > célula hipotônica > desidratação 
- Ingestão de NaCl em excesso > sangue hipertônico em relação aos 
tecidos > tecidos perdem água para o sangue = desidratação dos tecidos 
(sede) + volemia do sangue (alta pressão)
- Carne de charque > bactéria hipotônica perde água = desidratação e 
morte da bactéria
• Na+ e K+: impulso nervoso (bomba de sódio e potássio)
- Na+ extra > Na+ intra (entrada na célula por difusão)
- K+ intra > K+ extra (saída da célula por difusão)
- Na+ total > K+ total = como existe mais sódio que potássio, a 
quantidade de sódio seria tão grande que ela poderia sofrer lise, para 
isso a proteína Bomba de Na+ e K+ bombeia para fora íons em excesso 
de sódio e para dentro de potássio proporcionais as concentrações totais
de cada um 3Na+:2K+ para cada ATP
- Meio extra fica positivo e meio intra negativo = potencial de polaridade 
de membrana > condução do impulso nervoso
• Excesso de K+: parada cardíaca; Ausência de Na+: cãimbras
• K+: cofator enzimático para síntese de proteínas e respiração aeróbica
• Ca e Mg: carnes/laticínios/vegetais escuros
- Sais: esqueleto dos seres vivos (fostato e carbonato de cálcio = apatita 
e calcário)
- Íons: controle da permeabilidade das membranas, alta concentração 
desses íons fecham-se os canais de permeio e vice-versa
• Ca2-: coagulação sanguínea; contração muscular; impulso nervoso
• Mg 2+: clorofila ; formação de ribossomos p/ síntese proteica
• Fe: fígado/carne vermelha/gema de ovos/leguminosas (vagem)
- Fe HEME (orgânico): alimentos de origem animal = absorvível 
facilmente
- Fe não-HEME (inorgânico): alimentos vegetais = dificilmente absorvível
- Dos ferros não-HEME: Fe3+ (férrico; não-absorvível) e Fe2+ (ferroso; 
absorvível) >> utilização de vitamina C em conjunto com Fe férrico, 
liberar e- na oxidação e reduzir a tornar o Fe ferroso
- Proteínas hêmicas: Hemoglobina (pigmento vermelho + transporte de 
O2 no sangue) ↓Hb: anemia ↓hemácias: eritropenia; Mioglobina 
(pigmento vermelho + transferência do O2 da hemoglobina das 
hemácias para as mitocôndrias das células musculares para produção de 
energia); Citocromos (transporte de e- em respiração aeróbica e 
fotossíntese, encontrado em mitocôndrias e cloroplastos); Ferritina 
(armazenamento de Fe no fígado)
- Causas diversas para anemia: uma delas - anemia ferropriva (↓Fe na 
alimentação/verminoses como amarelão)
- Músculos mais vermelhos (↑Fe, ↑O2, ↑respiração aeróbica, 
↑atividades prolongadas) e o contrário é válido (obs.: aves que voam o 
peito é vermelho)
• PO43-(fosfato): formação dos fosfolipídios da membrana; fosfatos de 
Ca e Mg nos ossos e dentes; formação de ATPs; nucleotídeos (DNA/RNA)
• Fl: fortalecimento dos dentes; bactericida
• I: tiroxina (hormônio da tireóide ↓Iodo = hipotireoidismo (bócio, 
tentativa de captar mais iodo)
• Co: vitamina B12
• Cu, Mn, Se, Zn = cofatores enzimáticos para reações celulares + 
antioxidantes (proteção contra radicais livres)
- Radicais livres: removem e- de moléculas importantes, como DNA, o 
desorganizando e causando mutações; forçam oxidação de proteínas e 
lípidios de membrana causando morte celular = envelhecimento precoce
- Origem dos radicais livres: fumo (alcatrão > benzopireno > radicais 
livres); álcool; alimentos processados (conservante nitrito); respiração 
aeróbica (produção de H2O2 = origem de EROs); beta-oxidação dos 
lipídios (formação de H2O2)
• Mais antioxidantes: vitaminas C e E
• Papel dos antioxidantes: cedem os e- produtos de sua oxidação para os
radicais livres não roubarem de outras moléculas importantes
• Peroxissomo: enzima catalase destrói excessos de H2O2 evitando a 
formação de EROs
GLICÍDIOS
• Fórmula geral: Cx(H2O)y = poliidroxialdeídos (aldose) ou 
poliidroxicetonas (cetose) >> vários grupos hidroxilas + função aldeído H-
C=O
• Função energética: glicose, sacarose , amido
• Função estrutural: celulose (parede celular vegetal); quitina (parede 
celular fúngica, exoesqueleto de artrópodes)
• Monossacarídeos/Dissacarídeos: açúcares simples, não são formados 
por açúcares menores e não podem der quebrados (Cx(H2O)x) com 
3<x<7; exemplos: pentoses (ribose do RNA e desoxirribose do DNA); 
hexoses (ex.: glicose e galactose, que são aldoses e isômeras ópticas 
entre si e a frutose, uma cetose que é isômera funcional com as outras 
duas)
- Ligação glicosídica: reação anabólica ou síntese por desidratação de 
dois monossacarídeos (H de um com hidroxila de outro), formará um 
dissacarídeo e água = libera quantidade de monossacarídeos – 1
*Glicose + glicose = maltose + H2O (açúcares dos cereais)
*Glicose + galactose = lactose + H2O (açúcar do leite animal)
*Glicose + frutose = sacarose + H2O (açúcares da cana/beterraba)
- Intolerância à lactose: lactase no intestino há a quebra em glicose + 
galactose, e depois novamente pela galactosil-transferase a galactose em
glicose >> deficiência da enzima lactase (acúmulo de lactose no 
intestino, fermentação lática, liberação de ácido lático, intestino 
hipertônico atrai água > diarreia osmótica)
*Deficiência primária: causas desconhecidas/genética (+ comum)
*Deficiência secundária: inflamação na parede intestinal
*Diagnóstico: exclusão da dieta; análise de pH nas fezes (ácido é +); 
análise de H na respiração (hálito ácido +); glicose no sangue (baixa é +)
*Tratamento: cessar ingestão de leite ou consumo de leite pré-digerido 
(possuem enzimas lactase); cápsulas de enzima lactase; consumo de 
leite de soja ou leite fermentado (↓ lactose)
*Descendência familiar: de acordo com domesticação de gado 
(Europa/Oriente Médio), adultos possuem mutação que permite a 
fabricação de lactase
- Intolerância à galactose/galactosenia: deficiência da galactosil-
transferase, acúmulo de galactose nas células (hipertonia), atraem água, 
incham > lesões hepáticas e neurológicas
*Diagnóstico: teste do pezinho (triagem neonatal)
*Tratamento: não ingestão de lactose; consumo de leite de soja
- Alergia ao leite: resposta imune a caseína (proteína do leite e não 
carboidrato)
• Oligossacarídeos/Polissacarídeos (+10 monossac.): açúcares complexos 
por união de açúcares menores (macromoléculas: alto peso molecular; 
formadas por milhares de unidades)
- Glicogênio: polissacarídeo de reserva de energia em animais (30 mil 
resíduos de glicose); armazenado em fígado (uso geral/transporte 
sanguíneo) e músculos (uso próprio); partícula grande sem poder 
osmótico*Glicogenogênese: é interessante que haja a união dessas glicoses para 
que não exista um meio hipertônico na célula e inchaço por água 
(osmose só observa quantidade)
*Glicogenólise: promoção de quebra de glicogênio formando glicoses 
para energia de reações devido à: glucagon (hormônio fabricado pelo 
pâncreas) é liberado quando há teor de glicose baixo no sangue; 
adrenalina (hormônio fabricado pelas glândulas adrenais) é liberado em 
situações de estresse
- Amido: polissacarídeo de reserva em vegetais; constituída de 1400 
resíduos de alfa-glicose (glicose em meio aquoso torna-se cíclica, 
formando dois isômeros: hidroxila em cima do anel beta-glicose e abaixo
do anel alfa-glicose)
*Digerível pelos animais devido à enzima alfa-amilase
- Celulose: polissacarídeo estrutural em vegetais; constituída 10 mil 
resíduos de beta-glicose 
*Não-digerível pelos animais devido à ausência da enzima beta-celulase 
(herbívoros: associação com micro-organismos, produtores de beta-
celulases, que digerem por eles)
*Celulose na dieta humana = fibras alimentares (verduras/cereais 
integrais) > estimulam o peristaltismo: eliminação de toxinas, evita 
constipação e diminuição da absorção de gorduras da dieta o que evita, 
por sua vez, obesidade e síndromes metabólicas como a diabetes; 
↓reabsorção de bile no duodeno sendo eliminada nas fezes, dessa 
forma, ↓probabilidade de acumular sais minerais na vesícula biliar que 
vieram junto do duodeno, ↑necessidade de produção de bile a partir do
colesterol do sangue, ↓taxa de colesterol e menor risco de doenças 
cardiovasculares
- Quitina: polissacarídeo estrutural em animais; constituída de n-acetil-
glicosamina; origina parede celular dos fungos e exoesqueleto de 
artrópodes
- Açúcares conjugados: associados a moléculas que não são açúcares
*Glicosaminoglicanas (GAG): constituição do muco; exemplos: Heparina 
(anticoagulante), Ácido Hialurônico (cimento celular), Ácido 
Condroitinossulfúrico (cartilagens)
*Glicoproteínas: ↑proteínas ↓glicose (oligossacarídeos); exemplo: 
glicocálix da membrana plasmática
*Proteoglicanas ↓proteínas ↑glicose (GAGs); exemplo: mucina = muco
LIPÍDIOS
• Derivados de ácidos graxos: ácidos carboxílicos de cadeia hidro 
carbonada longa (4 a 24C pares)
• Essenciais: não produzidos no corpo, apenas pela dieta
- Ômega 3: óleos vegetais/óleos de peixe de água fria (salmão); ↓ níveis 
de colesterol no sangue; função antiplaquetária (previne surgimento de 
coágulos/trombose nos vasos)
- Ômega 6: óleos vegetais em geral; composição da membrana 
plasmática (ácido araquidônico); ação anti-inflamatória
• Naturais: produzidos no corpo a partir do excesso de glicose
- Glicólise: glicose > ácido pirúvico > acetil-coA (ciclo de Krebs) > energia
- Glicogenogênese: glicose em excesso > glicogênio armazenado no 
fígado (400g) 
- Glicólise II: acetil-coA não utilizado na respiração celular > gordura
* Acetil-coA: possui um par de carbonos, dessa forma os ácidos graxos 
sempre terão número par de carbonos também
• Hormônio Insulina: excretado pelo pâncreas quando a glicemia está 
alta (pós-refeições) = promove a passagem de glicose do sangue para as 
células = ↓glicemia e ↑glicose nas células (estimula o acúmulo de 
gordura)
- Índice glicêmico: quanto o alimento aumenta a glicemia = quanto 
estimula o acúmulo de gordura (variáveis: complexidade do 
carboidrato/tipo de carboidrato)
- Frutose e galactose se tornam glicose somente no interior da célula
- Fibras (celulose) retardam a absorção de glicose (não dá pico)
• Alimentos energéticos: lipídios e proteínas devem ser convertidos em 
glicose ou derivados por gliconeogênese (produção de glicose/derivados 
de moléculas que não são açúcares) com auxílio dos hormônios cortisol 
e somatotrófico/GH
- Lipólise: gordura > lipólise > ácidos graxos > beta-oxidação > acetil-coA 
> ciclo de Krebs > energia
- Desaminação: proteína > digestão > aminoácidos > desaminação no 
fígado > ácidos orgânicos > acetil-coA ; amônia (tóxica) > ciclo da ornitina
no fígado > ureia (menos tóxica) > rins > urina
- Marasmo: desnutrição total (consumo proteico dos músculos: morte 
das células musculares/perda irreversível de massa muscular); 
tratamento com esteroides anabolizantes (aumento do volume das 
células musculares restantes = recuperação da massa muscular)
• Corpos cetônicos: metabolismo das gorduras do tecido adiposo > 
acetil-coA incapaz de atravessar a membrana, não sai da célula adiposa e
não passa para o sangue > deriva-se em corpos cetônicos que consegue 
passar pela membrana e são distribuídos pelo corpo > retornam a forma 
de acetil-coA > fonte de energia
- Excesso de corpos cetônicos: liberação de ácido aceto-acético: halitose 
matinal + acidose sanguínea (deprime SNC, causando desmaios coma ou
morte)
- Músculos em atividade: após o esgotamento de glicídios, como não há 
armazenamento de gordura em tecido muscular, as proteínas são 
utilizadas como fonte de energia enquanto esperam os lipídios do tecido 
adiposo na forma de corpos cetônicos = glicídios tem a função de 
poupar as proteínas no músculo
• Funções: energéticos (gorduras e óleos); estruturais (fosfolipídios); 
impermeabilizantes (ceras); isolantes térmicos; isolantes elétricos 
(bainha de mielina: esfingomielina); hormonais esteroides sexuais 
(testosterona, progesterona, estrógenos); hormonais esteroides 
corticoides (cortisol)
• Classificação: 
- Triglicerídeos/triacilgliceróis/gorduras neutras: ésteres (3 ácidos graxos 
+ triálcool de cadeia curta numa reação de esterificação) = gorduras 
(saturada) e óleos (insaturada)
- Cerídeos: ésteres (1 ácido graxo + monoálcool de cadeia longa) = ceras
- Carotenoides: derivados de hidrocarbonetos de cor laranja, amarelo ou
vermelho = beta-caroteno (provitamina A); clorofila (verde com Mg)
- Esteroides: derivados do colesterol (álcool policíclico) = estabiliza 
membrana plasmática de células animais; origina bile; origina hormônios
esteroides (90% endógeno = produção no fígado e pouco no intestino a 
partir de óleos e gorduras da dieta e 10% exógeno = dieta)
*Estatinas: inibidores das enzimas que produzem colesterol (previnem 
doenças cardiovasculares, porém reduz a libido)
• Lipídios conjugados: associados à não lipídios e/ou à elementos 
diferentes de C, H e O
- Lipoproteínas de colesterol: distribuição do colesterol no sangue 
(devido à propriedade lipídica hidrofóbica) = associação de proteínas 
anfipáticas 
*HDL: lipoproteína de alta densidade: proteínas > colesterol; transporte 
de colesterol dos tecidos para o fígado (armazenamento ou bile nas 
fezes)
*LDL: lipoproteína de baixa densidade: colesterol > proteínas; transporte
de colesterol do fígado para os tecidos (inclusive para a parede dos vasos
sanguíneos > ateroma, ↑risco de doenças cardiovasculares)
*Processo de origem do ateroma: lesão nos vasos devido a hipertensão 
+ infiltração do LDL + macrófagos fagocitam LDL > macrófagos 
espumosos > estrias gordurosas > placas de ateroma (células espumosas
mortas, colesterol, tecido conjuntivo cicatricial, cálcio acumulado) > 
aterosclerose (diminuição do calibre de luz do vaso, menos espaço de 
trânsito de sangue = aumento da pressão sanguínea)
*Arteriosclerose: enrijecimento da parede do vaso por várias causas, 
como idade avançada ou mesmo a própria aterosclerose devido ao 
cálcio acumulado > endurecimento pode facilitar traumas no vaso
*Embolia X trombose: trombose é a embolia (obstrução do vaso) 
causada por coágulo > pode causar isquemia (sangue não chega até o 
tecido) > hipóxia/anóxia (ausência de O2) = coração (infarto do 
miocárdio); cérebro (AVC)
- Quilomícrons: lipídios + proteínas; para transporte de ácidos graxos e 
triglicerídeos da dieta no sangue
- Esfingolipídios: lipídios + enxofre; exemplo: esfingomielina
- Fosfolipídios: derivados dos triglicerídeos (ésteres de glicerol com dois 
ácidos graxos e um ácido fosfórico) = cabeça polar (fosfato) + caudas 
apolares (cadeias acilas)
• Níveis de LDL e HDL no sangue: 
- Colesterol total: abaixo de 200mg/100mL de sangue
- LDL: abaixo de 130mg/100mL de sangue- HDL: maior que 40mg/100mL de sangue
- Efeitos na dieta:
*Gorduras saturadas: ↑LDL ↓HDL (fontes animais)
*Óleos poli-insaturados: ↓LDL ↓HDL (óleos de peixes de água fria)
*Óleos monoinsaturados: ↓LDL ↑HDL (azeite, oleaginosas)
*Calor da fritura satura os óleos = comportamento de gordura saturada 
*Saturação com adição de Hidrogênio (gordura vegetal hidrogenada), 
consistência pastosa = menos insaturada; exemplo: margarina; técnica 
de hidrogenação está na forma “trans”, e sua estrutura fica muito 
parecida com as gorduras saturadas; enzimas vão se comportar como se 
comportam com as gorduras saturadas
PROTEÍNAS
• Substância orgânica mais abundante e versátil na matéria viva
• Polímeros de alfa-aminoácidos (2 funções no mesmo Carbono); são 
ácidos e básicos ao mesmo tempo = anfótera
• Radical R ligado ao Carbono: alifático ou aromático ou ácido ou básico 
ou com enxofre (este último considera-se sua importância na formação 
de proteínas)
• Origem dos aminoácidos: fotossíntese (ácido alfa-ceto-glutárico reagirá
com a amônia do ciclo do Nitrogênio formando ácido glutâmico)
• Ácido glutâmico > outros ácidos = transaminação (troca de função 
amina de um aminoácido com função cetona de um cetoácido do ciclo 
de Krebs)
• Funções:
- Função estrutural: colágeno (componente de tecido conjuntivo, derme,
cartilagem, ossos); queratina (pelos, cabelos, unhas)
- Função catalítica: enzimas
- Função de reserva: ferritina (ferro no fígado); albumina (ovos, sangue)
- Função de transporte: hemoglobina, lipoproteínas de colesterol
- Função hormonal: insulina, glucagon, STH
- Função de contração: actina, miosina
- Função de bioluminescência: luciferina + oxigênio > oxiluciferina + luz
• Classificação:
- Aminoácidos naturais (12): produzidos no fígado por transaminação a 
partir de outros aminoácidos
- Aminoácidos essenciais (8): adquiridos com a dieta – treonina, 
triptofano, metionina, valina, leucina, isoleucina, lisina, fenilalanina
• Nutrição: 
- Proteínas integrais: alimentos animais (todos AAs essenciais)
- Proteínas parciais: alimentos vegetais (nem todos AAs essenciais)
*Dieta vegana: benefícios como maior quantidade de fibras e baixa em 
gordura; malefícios como menor quantidade de vitamina B12, ferro e 
apenas consumo proteínas parciais
*Kwashiorkor: desnutrição proteica típica de regiões pobres com dieta 
baseada em um certo vegetal (dieta vegana em crianças) = efeitos: 
deficiência de crescimento, retardo mental, deficiência de pigmentação 
(escassez de tirosina da produção de melanina), edemas (desequilíbrio 
osmótico: sangue hipotônico em relação aos tecidos com o consumo de 
albumina > passagem de água do sangue para os tecidos)
*Proteínas: geralmente há necessidade menor de composição proteica 
na dieta, devido à baixa necessidade de reposição (nutriente 
plástico/estrutural e não energético)
• Metabolismo das proteínas: proteína > digestão > AAs > novas 
proteínas ou novos aminoácidos por transaminação OU proteína > 
digestão > AAs > desaminação no fígado > ácidos orgânicos úteis no ciclo
de Krebs e formação de amônia (ciclo da ornitinina: forma ureia e 
excreção) OU proteína > digestão > AAs > guanina > ciclo das purinas: 
forma outras bases nitrogenadas OU formação de ácido úrico (pouco 
tóxico, quase insolúvel, sendo difícil de eliminar na urina e se 
acumulando lesando fígado, rins e articulações = artrite e gota)
- Necessidade de grande ingestão de água nas dietas hiperproteicas
• Peptídios: ligação peptídica entre -OH do ácido carboxílico de um AA e 
-H da amina de outro AA com liberação de água (síntese por 
desidratação) + ligação do Carbono da =O com o Nitrogênio do outro AA 
(função amida)
- Número de moléculas de água liberadas: número de ligações = número
de AA – 1
- Radicais R ficam de fora da ligação peptídica podendo se arranjar e 
modificar a estrutura da proteína
- Ordem da proteína: início com a primeira amina solitária (amina 
terminal) e o último termina com a carboxila solitária (carboxila terminal)
- Peptídios: polímeros de AA
*Oligopeptídios: de 2 a 10 AA (exemplos: ocitocina, ADH)
*Polipeptídios: mais de 10 AA (exemplos: insulina, glucagon)
*Proteínas: 60 a 80 AA
• Estrutura proteica:
- Estrutura primária: linear, mantida pelas ligações peptídicas (fortes e 
não quebráveis pelo calor, apenas por enzimas proteases)
- Estrutura secundária: relação espacial entre AAs próximos entre si na 
cadeia peptídica, mantida pelas pontes de H de um aminoácido com o 
quarto aminoácido seguinte, formando uma alfa-hélice (fracas e 
quebráveis pelo calor, desnaturação das proteínas)
- Estrutura terciária: relação espacial entre AAs distantes na cadeia, 
mantida por interações entre ligações de radicais R que estão de fora das
ligações peptídicas formando uma estrutura tridimensional (atração 
eletrostática entre os íons da cadeia peptídica ou ligações covalentes)
*Pontes dissulfeto (S-S): ligação covalente entre radicais R –SH de AAs 
cisteína
- Estrutura Quaternária: união de estruturas terciárias (somente em 
algumas). Exemplos: hemoglobina (união de 4 cadeias peptídicas, duas 
alfa e duas beta)
• Tipos de proteínas:
- Fibrosas: alongadas, insolúveis, com função estrutural (colágeno e 
queratina)
- Globulares: globosas, solúveis, com função reguladora (hemoglobina, 
enzimas)
• Comparação de proteínas: para que duas proteínas sejam iguais 
bastam que possuam o mesmo número dos mesmos tipos de AAs 
organizados numa mesma sequência
- Alterações na estrutura primária ocasionam em alterações em todas as 
outras estruturas da proteína (anemia falciforme)
*Anemia Falciforme: mutação no gene s (HbS-hemoglobina “sickle” 
siclêmica): troca do 6º AA da cadeia beta da Hb (ácido glutâmico > 
valina) modificam o formato da hemácia normalmente bicôncava para 
hemácia falciforme = não carrega oxigênio de maneira usual, quebra 
facilmente podendo causar entupimento de vasos
- A estrutura quaternária (ou terciária) determina a função biológica 
exercida pela proteína = perda da estrutura quaternária > perda de 
função 
• Desnaturação: perda de função biológica
- Mudança de pH: quebra ligações iônicas, perda de estrutura terciária 
ou quaternária = desaparece a força de atração, volta para a estrutura 
secundária > se voltar ao pH favorável a força de atração retorna e, por 
isso, é reversível
- Calor: quebra de pontes de H, perda de estrutura secundária e 
estruturas posteriores > se resfriar, as pontes de H retornam, porém não 
há ribossomos para orientar essas ligações formando uma “alfa-hélice” 
desordenada, sem possibilidade de formar estrutura terciária sem 
atração eletrostática, dessa forma é irreversível
*Desnaturação não altera valor nutricional
*Ovo cru X ovo cozido: cru pode ter risco de salmonelose e pela 
complexidade de sua estrutura é mais difícil de digerir
*Queratina do cabelo: composta de pontes de H na estrutura secundária
e pontes de H e pontes dissulfeto na estrutura terciária: alisamento 
temporário - molhando o cabelo ou aquecendo-o de maneira reversível 
apenas quebram as pontes de H da estrutura terciária; alisamento 
definitivo – agentes químicos que quebram e refazem as pontes 
dissulfeto em nova configuração de modo irreversível
• Proteínas conjugadas: associadas a grupos prostéticos (parte não 
proteica). Exemplos: metalo ou cromoproteicas (associadas a metais, 
coloridas) como a Hemoglobina, Mioglobina
ENZIMAS
• Função catalítica (diminui a energia de ativação de uma reação = 
aumento de velocidade): moléculas orgânicas possuem muita 
estabilidade, dessa forma exigem alta energia de ativação (enzimas são 
fundamentais)
- Modos de ação: quebram a estabilidade das moléculas desorganizando 
grupos químicos; tornando uma reação difícil/lenta em fácil/rápido por 
meio do complexo ativado (ou complexo enzima-substrato)
- Ação: agem por interações fracas com raio de ação curto, exigindo 
proximidade para atuar (garantida pela ação específica de 
complementaridade)
- Nomenclatura: substrato e/ou função + “-ase”
• Propriedades gerais de catalisadores: não são consumidos na reação(reaproveitáveis); não alteram a natureza térmica da reação; não alteram
o ponto de equilíbrio da reação
• Propriedades específicas das enzimas: ação específica com o sítio ativo
complementar ao substrato (chave-fechadura); ação reversível (mesma 
enzima para a reação direta e inversa, sendo que o sentido é dado pelo 
pricípio de Le Chatelier); ação em pequenas concentrações (reutilização 
das enzimas)
• Influências externas: 
- Concentração do substrato: quanto mais substrato, mais rápidas são as 
reações até o ponto ótimo de saturação (velocidade máxima e constante
das reações, não existem moléculas de enzima ociosas)
- pH: há um pH ideal de ação das enzimas = velocidade máxima das 
reações e, após isso, a velocidade diminui até a desnaturação total 
dessas enzimas
*Ptialina: digestão de amido em maltose, em pH neutro 
*Pepsina: componente do suco gástrico, digestão de proteínas em 
peptídeos, em pH ácido (HCl)
*Tripsina: componente do suco pancreático, digestão de proteínas em 
peptídeos, em pH básico (HCO3-)
- Temperatura: quanto maior a temperatura do meio, maior a 
movimentação das moléculas e a probabilidade de choques efetivos, 
porém, se muito alta, a temperatura pode passar a desnaturar as 
enzimas reduzindo a velocidade das reações = ponto de desnaturação
*Bactérias termoacidófilas (de vulcões submarinos): maior que 90°C
*Humanos: 41°C (febre moderada é ação de defesa das prostaglandinas 
do hipotálamo, aumentando a atividade mitocondrial e aumentando o 
metabolismo para a produção de glóbulos brancos e anticorpos, porém 
a febre alta é prejudicial pois desnatura as proteínas do corpo)
• Inibição enzimática: 
- Irreversível (ou não competitiva): ligação permanente de modo 
covalente ao sítio ativo da enzima; exemplos: anti-inflamatório inibem a 
ciclo-oxigenase (cox) de produzir prostaglandinas (febre/dor)
- Reversível (ou competitiva): inibidor semelhante ao substrato, 
competindo pelo sítio ativo da enzima; exemplos: sulfanilamida inibe 
enzima bacteriana de produzir ácido fólico (divisão celular)
*Quem estiver em maior concentração ocupa o sítio ativo
- Alostérica: para enzimas com dois sítios de ligação (ativo: substrato e 
alostérico: inibidor) = inibidor não vai entrar no sítio ativo, ligar-se-á ao 
sítio alostérico, porém vai causar um desencaixe do sítio ativo com o 
substrato
*Mecanismos de feedback: positivo - estímulo ou negativo - inibição = 
constante dinâmico (exemplo: glicose e ATP)
• Proenzima (zimogênio): enzima inativa – exemplo: pepsinogênio 
(estado sem alimento) se tornará pepsina com a ação do HCl (estado 
com alimento)
• Enzima conjugada (holoenzima): enzimas associadas a não-proteínas
- Holoenzima: apoenzima (parte proteica) + coenzima (grupo prostético)
- Coenzima: inorgânica (cofatores) e orgânica (vitamina)
VITAMINAS
• Substâncias orgânicas que agem como coenzimas ou precursores de 
coenzimas
• Fígado, leite e ovos
• Identidade química: aminas (B1 e B2), ácidos (B9 e C), álcoois (A e E) 
ou amidas (PP)
• Propriedades: 
- Alimentos reguladores (não são energéticos, nem estruturais = auxiliam
na ação enzimática): algumas vitaminas são coenzimas de enzimas da 
respiração celular (complexo B) = auxiliam na produção de energia
- Micronutrientes: necessárias em quantidades mínimas (como agem 
como coenzimas, são reutilizáveis) = quantidade indicada por U.I.
- Essenciais: obtenção na dieta (algumas vitaminas são ativadas a partir 
de provitaminas da dieta) = raios U.V. + provitamina D > vitamina D ativa
*Produtores de vitaminas: vegetais, fungos e bactérias da microbiota 
intestinal
** Microbiota intestinal: auxílio na digestão dos alimentos; protege 
contra patógenos por competição; fornecimento da B9, B12, H e K = 
origem: da microbiota pela amamentação ou passagem do canal vaginal 
no nascimento; manutenção: alimentos probióticos, com 
microrganismos vivos
- Antioxidantes: protegem contra radicais livres (todas com exceção da 
vitamina D e E)
• Classificação:
- Hidrossolúveis: complexo B, C e P (encontradas em alimentos ricos em 
água = frutas, verduras, miúdos de carne) = mais fáceis de excretar 
(difíceis de armazenar; provável hipovitaminose)
- Lipossolúveis: A, D, E, K (encontrados em óleos e gorduras) = 
armazenadas no fígado; provável hipervitaminoses
• Vitaminas do Complexo B: mesmas fontes, mesma atividade: agem 
como coenzimas de enzimas da respiração aeróbica, mesmos sintomas 
nas hipovitaminoses = falta de energia (exemplo: dermatite/neurites)
- Vitamina B1 (tiamina): fontes hidrossolúveis + arroz integral; converte 
ácido pirúvico em acetil-coA; beribéri (polineurite)
- Vitamina B2 (riboflavina): fontes hidrossolúveis + leite/ovos; FAD 
(aceptor intermediário de elétrons da glicose oxidada); 
dermatite/estomatite
- Vitamina B3 ou PP (nicotinamida/niacina) que: fontes hidrossolúveis; 
NAD (aceptor intermediário de elétrons da glicose oxidada); 
pelagra-“3D” (dermatite/diarreia/demência) 
- Vitamina B5 (ácido pantotênico): fontes hidrossolúveis; coenzima A; 
dermatites/neurites
- Vitamina B6 (piridoxina): fontes hidrossolúveis; transaminação e 
desaminação; acrodinia (neurite com dor nas pontas dos dedos)
- Vitamina B7 ou H ou B8 (biotina): fontes hidrossolúveis + ovos; ciclo de 
Krebs; dermatite seborreica (descamação do coro cabeludo e alopecia)
- Vitamina B9 (ácido fólico): fontes hidrossolúveis + verduras + 
microbiota; produção de bases nitrogenadas e DNA (age na divisão 
celular em embriões); má-formação do SNC do feto (espinha bífida, 
anencefalia)
- Vitamina B12 (cianocobalamina): associada ao cobalto; fontes 
hidrossolúveis + microbiota (ausência em vegetais); produção de bases 
nitrogenadas e DNA (age na divisão celular da medula óssea); 
diminuição da produção de hemácias > diminuição de Hb > anemia 
perniciosa/macrocítica/megaloblástica/de Addison
*Estômago produz fator intrínseco anti-anêmico ou F.I.A. para absorver 
vitamina B12, porém com úlceras ou gastrites ou cirurgias bariátricas, 
diminui a absorção da vitamina = anemia perniciosa
• Vitamina C (ácido ascórbico): frutas cítricas + banana/caju/verduras; 
- Principal antioxidante do organismo
- Fortalecimento imunológico: produção de colágeno, reforça a pele e 
mucosa dificultando entrada de microrganismos
- Absorção de Fe não-heme
- Produção de colágeno de tecidos conjuntivos: proteína pró-colágeno 
(com AA prolina) > colágeno madurado (com AA hidroxiprolina) = adição 
de hidroxila à prolina através da enzima hidroxilase com a coenzima 
vitamina C
- Hipovitaminose: escorbuto (doença do colágeno) = ruptura de vasos 
sanguíneos > hemorragias cutâneas/gengivais/articulares + 
predisposição a fraturas ósseas + ruptura do ligamento periodontal 
(queda dos dentes) + maior risco de infecções
• Vitamina P (bioflavonoides): frutas cítricas + uva/derivados
- Antioxidante para parede dos vasos sanguíneos
- Hipovitaminose: fragilidade capilar > maior risco de doenças 
cardiovasculares
*Paradoxo francês: vinho – vitamina P e álcool moderado (diminuição de
LDL e aumento do HDL)
• Vitamina A (retinol): leite/ovos + óleos de peixes + vegetais alaranjados
com betacaroteno = provitamina A
- Antioxidante para tecidos epiteliais (glândulas e derme)
- Estimula os osteoblastos (produção de tecido ósseo)
- Ciclo visual de Wald nos bastonetes da retina (retinol > retinal > 
rodopsina trans/cis)
- Hipovitaminose: atrofia de epiderme (dermatite – pele escamosa); 
atrofia de glândulas sebáceas (xerodermia – pele seca); atrofia de 
glândulas salivares (xerostomia – boca seca); atrofia de glândulas 
lacrimais (xeroftalmia – olhos secos); má-formação óssea; falta de 
rodopsina nos bastonetes = cegueira noturna
• Vitamina D (colecalciferol):
- Vitamina D2: provitamina D2 (ergosterol, fonte vegetal) + raios U.V. > 
vitamina D2 (ergocalciferol)
- Vitamina D3: provitamina D3 (7-deidrocolesterol, fonte animal) + raios 
U.V. > vitamina D3 (7-deidrocolesterol ativado)
- Vitamina D se torna um hormônio que promove absorção do cálcio da 
dieta do intestino para o sangue
- Hipovitaminose: baixa absorção do cálcio –em crianças, raquitismo 
(deficiência do crescimento e má-formação dos ossos: genuvaro ou 
genuvalro, escoliose, cifose, lordose) e em adultos, osteomalácia 
(predisposição nutricional à fraturas) e osteoporose (predisposição 
hormonal à fraturas)
• Vitamina E (tocoferol): leites/ovos + oleaginosas
- Antioxidante para músculos e epitélios germinativos (órgãos 
reprodutores sexuais)
- Hipovitaminose: maior risco de infarto do miocárdio, em homens 
esterilidade, em mulheres, aborto
• Vitamina K: 
- K1: filoquinona (verduras)
- K2: menaquinona (microbiota intestinal)
- Produção de proteínas fatores da coagulação sanguínea no fígado
- Hipovitaminose: baixa coagulação, maior risco de hemorragias
*Baixa taxa de fatores da coagulação: dengue hemorrágica, hemofilia, 
uso excessivo de antibióticos (atinge as bactérias da microbiota 
intestinal)
*Recém-nascidos de parto cesárea, já injetam a vitamina para que não 
ocorra a Síndrome Hemorrágica do Recém-Nascido
*Alcoolismo crônico: lesões hepáticas = diminuição da produção de 
fatores da coagulação >> vitaminas lipossolúveis só podem ser 
absorvidas juntamente com os lipídios da dieta
DNA/RNA
Purina = A, G
Pirimidina= C, T, U (timina-dna, uracila-rna)
Nucleotídeo = pentose + base + fosfato
Nucleosídeo = nucleotídeo sem fostato
Diferença DNA e RNA = C2 se tiver OH (RNA)
Ligação fosfodiéster 3'5' = ligação entre dois nucleotídeos; hidroxila do 
C3 + fosfato do C5 de outro nucleotídeo
• DNA
- Bicatenária de polinucleotídeo através de pontes de H (C-G 3) e (A-T 2)
- Orientação antiparalela, sentidos inversos
- Angulação gerada pelo antiparalelismo = torcimento no espaço (dupla-
hélice de DNA em sentido horário)
- Modelo de escada
- Chargaff: purinas = pirimidinas
- Watson e Cricks: estrutura em dupla-helice (difração de raios x)
• Replicação do DNA
- Semiconservativa
- Por que é o DNA? porque ele é mais estável, menos mutagênico, 
conserva melhor
- Múltiplos locais de origem e bidirecional = maior velocidade de 
replicação
- Estabilidade: bicatenária (mais interações; bem como a dupla hélice) - 
menos oxigênio (menos reativa) - semiconservativa (mais precisa) 
- DNAhelicase (quebra ponte de H entre as bases) > forquilha de 
replicação (soma: bolhas de replicação >> várias: )
- DNAprimer (adicionar um RNAprimer no início da cadeia de abertura) 
- DNApolimerase (adiciona novos nucleotideos a partir cadeia aberta no 
sentido 5' 3'= adicionando apenas no lado 3', devido à ligação til com a 
pentose do atp)
- Cadeia Líder(contínua): sentido da DNAhelicase, mantendo o sentido 
5'3'
- Cadeia Retardada(descontínuo): ao contrário, mantendo o sentido 5'3' 
(adicionando primer em vários pontos > fragmentos de Okazaki > 
retirada de Primer e religação com DNAligase)
- 30 a 40 divisões = DNA fica curto e passa a perder os genes ao invés de
só os telômeros - "limite de Hayflick" > morte celular > envelhecimento
- Telomerase = enzima que copia o telômero, não encurta o DNA = não 
há envelhecimento celular >> células-tronco; células cancerosas
- DNAtopoisomerase: desenrolam a dupla-hélice do DNA p/ facilitar a 
replicação
- Proteínas ligadoras de fitas simples: mantém as fitas de DNA retas p/ 
facilitar
• Alterações 
- Adição
- Deleção
- Substituição transversa: base pirimidica por purina
- Substituição de transição: base purina por purina ou pirimidica por 
pirimidica
• Replicação do RNA 
- Não-conservativa
- Xerox de xerox
• Transcrição do DNA
- Produção de RNA a partir de uma fita do DNA (cístron/gene)
- Não há transcrição dos dois lados (gene promotor) = rna fita dupla dá 
tilt no ribossomo
- DNA lixo = não codificante > região hipervariável
- I) transcrição do gene ao pré-RNAm (enzima RNApolimerase)
- II) splicing: deleção dos íntrons na passagem de informação do RNAm 
(spliciossoma: soma de SNRNA) AINDA NO NUCLEO
- III) tradução > síntese de proteínas
*Procariontes: sem núcleo organizado > sem éxons/íntrons/splicing + 
policistronico (decodifica varios genes de uma vez)
- Splicing alternativo = no momento do splicing, também é deletado 
alguns dos éxons > proteínas diferentes
- Operon: em PROCARIONTES são constituídos de vários genes em 
conjunto:
*Gene operador que fica à frente do promotor e inibe a transcrição = 
proteína reguladora >> um ativador remove o gene operador para que 
ocorra transcrição
*Gene promotor onde fica a enz. RNA polimerase
*Genes estruturais: que serão transcritos pra formar o RNAm
• Tipos de RNA
- Gene: segmento do DNA/cromossomo para produzir um tipo de RNA
- RNAm: levam a transcrição para os ribossomos > síntese de proteína
- RNAr: forma o ribossomo (estrutural e catalítica como ribozima devido 
às zonas de pareamento internas) na zona SAT do DNA
- RNAt: transporta aminoacidos para o ribossomo (folha de trevo com 
sítios ativos: alça aceptora de AA "CCA" + alça do anticodon que 
determina ql AA >>>> login/senha de acordo com o cód. genético)
- snRNA: pequenos RNAS = spliciossoma
- microRNA: RNAs pequenos que são complementares um ao outro (fita 
dupla não traduzível, inibindo a síntese proteica = silenciamento de 
genes)
• Transcrição Reversa em Retrovírus
- RNA viral forma DNA viral (ex: HIV) = enzima Transcriptase Reversa 
(contrário da RNApolimerase)
- I) enzima TR usa o RNA como molde para criar uma cadeia de DNA
- II) usa a cadeia de DNA formada para criar uma nota fita de DNA 
complementar (dupla-helice)
CÓDIGO GENÉTICO
• Código Genético: bases nitrogenadas > aminoácidos da proteína a ser 
produzida
- 3 bases > 1 códon > 1 AA
- RNAt, sítio do anticódon (complementar códon) = sistema login
- degenerado/redundante: mais códons que AA
- mutações silenciosas: códons sinônimos (geralmente 3ª base) = não-
deletéria
- 64 códons totais > 61 para codificar AA e 3 códons são de operação
- AUG: codifica metionina e também é código de iniciação
- UAA/UAG/UGA: não são reconhecidos por RNAt, não codificam, são 
fatores de términos > códons "non-sense"
- mutações sem sentido: troca de códons de terminação = proteína curta
ou troca os que deveriam ser tornando-a longa
• Síntese Proteica:
- Aminoacil-RNAt: alça aceptora e alça do anticodon
- Ribossomos: origina no nucléolo e é constituído de RNAr + proteínas
- Subunidade maior: liga no RNAt (sítio A do Aminoacil p/ entrada do AA 
e sítio P da saída de peptídeos)
- Subunidade menor: liga no RNAm
I) RNAt da MET liga na subunidade menor
II) liga no RNAm
III) liga na subunidade maior
- Sistema trilho vagão
- Polissomo/polirribossomo: 60 a 80 rib ligados no mesmo RNAm (várias 
copias da mesma proteína)
1. polissomo de ribo livre: de uso da própria celula > hemoglobina
2. polissomo de ribo do ret. rugoso: proteína extracelular (secreção) > 
insulina
• Hipótese do Sinal de Bloebel
- "Pra que tipo de ribossomo o RNAt tem que ir?"
- 1) interno = ribossomos livres
- 2) externo = ribossomos livres, MAS apresenta seq de bases codifica 
um "peptideo sinal" com radicais R apolares qeu encaixam na bicamada 
lipidica do reticulo; interage com o citoesqueleto e conduz até o RNAt 
até o RER >> produção dentro do reticulo > proteína eliminada da célula
ENGENHARIA GENÉTICA
• DNA recombinante
- Corte e colagem entre genes de quaisquer indivíduos de quaisquer 
espécies
I) Corte = enzimas endonucleases de restrição: corte de DNA (obtidas de 
bactérias) em trechos específicos palíndromos > ext. pegajosas
II) Colagem = pontes de H entre bases das ext. pegajosas + DNAligase 
(lig. covalente > consolida)
- Suportes-vetor para o gene de interesse: plasmídeos bacterianos (DNA 
extracromossomial) = não são essenciais à vida da bactéria; e DNA viral
III) Clonagem do DNA recombinante > maior quantidade do produto 
- in vivo: aguarda a reprodução assexuada da bactéria
- in vitro: PCR = reação de cadeia de polimerase (várias cópias de DNA 
em altas temperaturas: enzima TAQ)
 IV) Transfecção: inserção do DNAr no organismo a ser recombinado
- Eletroporação: eletricidade dilata poros da carioteca
- Biobalística: uso de canhão de genes
- "Agrobacterium": adiciona DNA em plantas
- Vírus: adiciona DNA em células filhas
- Microagulhamentos:injeção do DNA em células humanas (óvulo/zig.)
V) Seleção: gene marcador (ex. resistência à droga)
• Engenharia Genética
- OGM: modificação genética
- Transgênico: genes de diferentes espécies
- Biofábricas de substituição de uso médico: insulina/fator VIII/GH
- Plantas de qualidade superior: arroz dourado (vit. A); milho/algodão BT 
(toxina que mata inseto); soja RR (resistência à herbicida)
- Riscos: reações alérgicas, perda de biodiversidade, transferência de 
transgenes por cruzam. ou vírus
- Terapia gênica: correção de defeitos genéticos pela adição de genes 
apropriados > vírus recombinantes (retrovírus no ciclo lisogênico 
permantente > deleção dos genes de reprodução)
- Doping gênico: adição de genes para melhorar desempenho (IGF 1, 
distrofina, inibidor da miostatina p/ aumento de massa muscular)
- Vacina de DNA: por biobalística, gene de produção de antígenos = prod.
anticorpos e céls. memória
• CRISPR-Cas9
- "Edição de genes do genoma" mesmo em indivíduos adultos = corte de 
trechos quaisquer pela enzima Cas9 (nuclease=quebrar ác. nucleico) 
acoplada a um RNA guia (complementear ao DNA, corta o gene de 
interesse) usando enzimas para reparo de DNA
1) Corte na região de DNA marcada pelo RNAguia (= complentar do DNA 
de interesse) atráves da enz. Cas9
2) Colagem de DNA pela enzimas de reparo de DNA com o trecho de 
DNA que se deseja acrescentar
TESTE DE DNA
- Identificação de trechos específicos de DNA de interesse dentro do 
genoma
- Detecção de genes pra doenças
- DNA fingerprint (identificar determinados indivíduos de uma base de 
dados ou com o suspeito) = através do DNA lixo
*Análise de paternidade, criminalística
• Paternidade
- 50% de correlação
- 1) Corte pelas E.R. nos trechos específicos = padrão de bandas 
exclusivos do individuo (50-50)
- 2) Eletroforese: técnica de separação de fragmentos/bandas de DNA 
(carga elétrica e tamanho) > gel condutor de eletricidade
- 3) Sondas radioativas (trechos de DNA radioativo complentar ao DNA 
procurado) > testes de paternidade (VNTR - nº de rep.) = hibridização da 
marcação do DNA
- 4) Comparação das bandas híbridas
- Uso de PCR (altas temperaturas) = maior quantidade de DNA para fazer
o teste
• Criminalística
- 100% de correlação
- Destruição de provas/carbonização = maior probabilidade de 
reconhecimento em DNA mitocondrial = sempre materno
• Projeto Genoma Humano
- Mapeamento do conjunto total de genes (s/ DNA lixo, pq cada ser 
humano tem diferentes)
- Identificação de genes para doenças e diagnóstico precoce
- Seleção de embriões: f.i.v. = análise genética de embriões 
- Identificação de genes para propensão a doenças p/ prevenção precoce
- Discriminação genética e eugenia
- Projeto Proteoma = identificação das proteínas codificadas por cada 
gene
- Projeto Metaboloma = identificação da função metabólica de cada 
proteína
• Sequenciamento de DNA (técnica didesóxi)
- Não pode ligar nucleotídeos em outros nucleotídeo de didesóxirribose
- De baixo pra cima (menor pedaço p/ maior pedaço)
- Sequenciado é o complementar