Aminoácidos, proteinas e carboidratos

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Bioquímica
Aminoácidos 
• Unidades formadoras de proteínas 
• Todas as proteínas são formadas por 20 aminoácidos 
• Todos os aminoácidos tem um carbono ligado a um 
grupo amino (H3N) e a um grupo carboxila 
• Fazem ligações peptidicas entre si 
Importância Fisiológica dos Aminoácidos: 
• Formação das Proteínas 
• Biossíntese de Porfirinas 
• Biossíntese das bases nitrogenadas dos ácidos 
nucleicos 
• Biossíntese da uréia 
• Transmissão Nervosa 
• Otimização da oxidação de ácidos graxos 
• Aporte nutricional dos seres vivos 
Classificação: 
• Classificados em dois grupos: aminoácidos essenciais e 
não essenciais. Nesse caso, o critério usado é a 
capacidade do organismo de sintetizar esses 
aminoácidos 
• Essenciais: São aqueles que não podem ser 
sintetizados endogenamente e devem ser obtidos a 
partir do alimento 
• Nao essenciais: são aqueles que o organismo é capaz 
de sintetizar (produzir) 
Aminoácidos com Atividade Biológica: 
•Neurotransmissores 
- GABA – Ácido gama-aminobutírico – 
descarboxilização da glutamina. 
- Glicina 
- Dopamina – Derivado da tirosina 
•Mediador Alérgico – Histamina – derivado da Histidina. 
•Hormônio – Tiroxina – Derivado da tirosina – hormônio 
tireoidiano. 
Aminoácidos Glicogênios: 
• São aminoácidos cujo catabolismo origina piruvato ou 
um dos intermediários do ciclo de Krebs, servindo de 
substrato para a gliconeogênese. 
- Alanina e Arginina. 
- Metionina e Cisteína. 
- Histidina, Treonina e Valina 
Aminoácidos Cetogênicos: 
• São aminoácidos que são metabolizados e geram 
corpos acetatos e seus precursores como a Acetil-
coenzima A (Acetil-CoA) ou Acetoacetil-CoA. O 
acetoacetato é chamado de corpo cetônico e é 
produzido a partir do metabolismo de proteínas 
quando quando o organismo não está utilizando a 
glicose como fonte de energia. 
- Leucina 
- Lisina 
BCAAS ( Aminoácidos de Cadeias Ramificadas) 
• Essencialmente Anabólicos. 
• Ajudam no ganho de massa muscular com qualidade 
e definição. 
• Diminuição das taxas de BCAAS no plasma está 
associada a perda de massa muscular. 
- Leucina 
- Isoleucina 
- Valina 
Proteínas 
Importância Fisiológica: 
- Catalítica. (catalisadores - enzimas) 
- Hormonal. 
- Constitutiva. 
- Imunológica. 
- Transporte de Substâncias. 
- Comunicação intercelular. 
Características Estruturais: 
• Formada por complexos de aminoácidos 
• Ligações peptidicas entre aminoácidos 
• Proteinas Simples: somente cadeias peptidicas 
• Proteinas Conjugadas: cadeias polipeptídicos, e 
componentes orgânicos e inorgânicos (grupo prostético) 
Enovelamento e Estrutura das Proteínas: 
• Uma proteína pode ser constituída por uma cadeia 
polipeptídica, apenas, ou por várias delas, ligadas 
entre si por interações fracas. 
• Em algumas espécies, o tamanho e a sequência de 
cada polipeptídio, podem ser determinados a partir da 
sequência do genoma. 
• As proteínas podem ter diversas formas. 
Níveis Estruturais da Proteína: 
OBS.: As cadeias laterais dos aminoácidos em uma α-
hélice apontam para o exterior do cilindro da hélice e 
não participam das ligações de hidrogênio que a 
estabilizam. 
•Tais fitas são porções da 
cadeia polipeptídica quase 
totalmente estendidas. 
•Quando várias fitas β são 
arranjadas lado a lado, elas 
formam as folhas β. 
•As fitas β em uma folha 
tanto podem ser paralelas 
como antiparalelas. 
Alças e Voltas: 
• Alças e voltas conectam α-hélices e fitas β e permitem 
que as cadeias polipeptídicas se dobrem sobre si 
mesmas, originando a forma tridimensional compacta 
vista na estrutura nativa. 
Bioquímica
• Com frequência as alças contêm resíduos hidrofílicos e 
são normalmente encontradas nas superfícies das 
proteínas. 
• Alças contendo apenas poucos (até cinco) resíduos 
são chamadas voltas, se provocam uma mudança 
brusca na direção da cadeia polipeptídica. 
• Os tipos mais comuns de voltas fechadas são 
chamados voltas inversas. 
• Elas são chamadas também voltas β, pois 
frequentemente ligam fitas β antiparalelas diferentes. 
Estrutura Super Secundária: 
• Estrutura super secundária ou motivos, são 
combinações reconhecíveis de α-hélices, fitas β e 
alças, que aparecem em diversas proteínas diferentes. 
• Algumas vezes são associadas a uma função 
específica, embora motivos estruturalmente 
semelhantes possam ter funções diversas em proteínas 
diferentes. 
• Os motivos se associam para formar um Domínio. 
Domínio: 
• Algumas estruturas de domínios ocorrem em muitas 
proteínas diferentes, enquanto outras são únicas. 
• Em geral, as proteínas podem ser agrupadas em 
famílias, de acordo com as similaridades das 
estruturas dos domínios e das sequências de 
aminoácidos. 
• Os domínios das proteínas podem ser classificados 
segundo suas estruturas. 
Estrutura Terciária das Proteínas: 
• A estrutura terciária resulta do enovelamento de um 
polipeptídio em uma forma tridimensional bem 
compacta. 
• Uma característica importante da estrutura terciária é 
que os resíduos de aminoácidos, que na estrutura 
primária estão afastados, se aproximam permitindo 
interações entre suas cadeias laterais. 
Estrutura Quaternária: 
• Se refere à organização e ao arranjo das subunidades 
de uma proteína com múltiplas subunidades, cada uma 
das quais é uma cadeia polipeptídica separada. 
Desnaturação de Proteínas: 
• Consiste na modificação da estrutura tridimensional 
nativa da proteína com a perda da função biológica 
• Causas: 
- Aumento da temperatura 
- Acidos e Bases fortes - modificam o pH 
- Solventes orgânicos e detergentes - interferem nas 
interações hidrofóbicas 
- Agentes redutores - Ex.: ureia rompe pontes de 
hidrogênio e interações hidrofóbicas 
- Concentrações de sais - ligação de íons salinos e 
grupos das proteínas enfraquecem moléculas proteícas 
e as solvatam 
Composição das Proteínas: 
- Glicoproteinas: grupo prostético é um lipídeo (Ex.: 
mucina - saliva e osteomucóide - osso) 
- Cromoproteínas: grupo é um pigmento (Ex.: clorofila e 
hemoglobina) 
- Fosfoproteinas: grupo é um acido fosfórico (Ex.: 
vitelina - gema do ovo e caseína - leite) 
- Nucleoproteínas: grupo é acido heterocíclico complexo 
Função Hormonal - Reguladora: 
O efeito glicemiante do glucagon e antiglicemiante da 
insulina, os dois hormônios do pâncreas. 
Mecanismo ➔ Feedback ou Retroalimentação, 
manutenção do equilíbrio interno (homeostase). 
 
Enzimas: 
• Proteínas especializadas na catalise de relações 
biológicas 
• Ocorrem sob condições termodinâmicas não favoráveis 
• Aceleram as reações, quando participam como 
reagente ou produto 
• Unidades funcionais do metabolismo celular 
• Não altera o equilíbrio químico das reações 
Durante a reação, as enzimas não mudam sua 
composição e também não são consumidas. 
Assim, elas podem participar varias vezes 
do mesmo tipo de reação, em um intervalo 
de tempo pequeno.
Características das Enzimas: 
• Eficiência catalítica. 
• Especificidade em relação ao substrato (S). 
• Especificidade catalítica 
• Aceleração de reações químicas em até 106 vezes. 
• Não é consumida durante a reação. 
• Não altera o equilíbrio químico das reações. 
• Atividade regulada geneticamente ou por condições 
metabólicas. 
Sitio ativo: 
• O sítio ativo é uma cavidade, onde ocorre a ligação 
do substrato, localizada na superfície da molécula 
proteica. Em sua estrutura química, encontramos 
diversos elementos da cadeia lateral de resíduos de 
aminoácidos que estão arrumados na região da 
cavidade e que permitem a interação, não-covalente 
da enzima com o substrato. 
• A organização do sítio ativo é um elemento importante 
no controle gênico, do folding da proteína com função 
enzimática, pois a troca de posição de um resíduo que 
compõem a fenda do sítio ativo, determina a perda de 
função biológica da enzima. Esse é um dos principais 
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motivos, de doenças bioquímicas com etiologia 
genética. 
Substrato: 
• O substrato é o composto sobre o qual, a enzima 
exerce sua função catalítica, para gerar um produto. 
Fatores que alteramo funcionamento das Enzimas: 
• Temperatura: a temperatura condiciona a velocidade 
da reação. 
- Temperaturas extremamente altas podem 
desnaturar as enzimas. 
- Cada enzima atua sob uma temperatura ideal 
• pH: Cada enzima possui uma faixa de pH considerada 
ideal. Dentro desses valores a atividade é máxima 
• Tempo: Quando mais tempo a enzima tiver contato 
com o substrato, mais produtos serão produzidos 
• Concentração da enzima e do substrato: Quanto maior 
a concentração da enzima e do substrato, maior será 
a velocidade de reação 
Classificação das Enzimas: 
• Catalase: decompõe o peróxido de hidrogênio 
• DNA polimerase ou Transcriptase Reversa: catalisa a 
duplicação do DNA 
• Lactase: facilita a hidrolise da lactose 
• Lipase: facilita a digestão de lipídeos 
• Protease: atuam sobre as proteínas 
• Urease: facilita a degradação da ureia 
• Ptialina ou Amilase: atua na degradação do amido na 
boca, transformando-o em maltose (molécula menor) 
• Pepsina ou Protease: atua sobre proteínas, 
degradando-as em moléculas menores 
• Tripsina: participa da degradado de proteínas que não 
foram digeridas no estômago 
• Celulase: decompõe celulose 
• Pectinases: decompõe pectina 
• Isomerase: catalizam a converse da glicose e frutose 
• Beta-glucanases: decompõe beta-glucana 
Co-fatores Enzimáticos: 
• Os Cofatores enzimáticos são moléculas que regulam a 
atividade de algumas enzimas, chamadas: 
dependentes de cofatores. 
• São Um grupo de íons inorgânicos, que estão 
frequentemente envolvidos na catálise; 
• Íons metálicos – menos de quatro elétrons na camada 
de valência. 
- Cargas positivas. 
- Funcionam como ácidos de Lewis. 
- Polarizam o Substrato e direcionam a catálise. 
- Medeiam reações de oxidação-redução. 
- Exemplo: Oxidação reversível do Fe+2 a Fe+3 pelo 
citocromo P450, enzima microssomal que processa 
substâncias tóxicas. 
Co-Enzimas: 
• Coenzimas sao moléculas orgánicas pequenas, 
geralmente derivadas de vitaminas, que se ligam à 
enzima 
• Algumas coenzimas, como biotina e tiamina pirofosfato, 
atuam somente quando ligadas por covalência as suas 
respectivas enzimas. 
• Nesse caso chamamos esse complexo de holoenzima 
consequentemente a enzima livre é denominada 
apoenzima 
Holoenzima (ativa) Coenzima + Apoenzima(inativa) 
Modelo Chave-Fechadura
 
Função Enzimática: 
 
α- Amylase: 
• Está presente no suco pancreatico, saliva, fígado, 
tubas uterinas e músculos 
• Atua no catabolismo do amido 
• Detecção da amilase plasmatica: 
- Baixa: doença hepática 
- Alta: obstrução intestinal, caxumba, pancreatite aguda 
e diabetes 
Alkaline phosphates (AP) - Alcalino Fosfato 
• Grupo de enzimas que hidrolisam ésteres de fosfato 
em um pH alcalino. 
• Encontrados nos ossos, fígado, rim, parede intestinal, 
na mama em glândulas de lactação, placenta e osso. 
• A enzima é encontrada nos osteoblastos e é 
provavelmente importante para a função óssea normal. 
• O nível dessas enzimas pode ser aumentado em 
raquitismo, osteomalácia, hiperparatireoidismo, doença 
óssea de paget, obstrutiva icterícia e carcinoma 
metastático. 
• Os níveis séricos de fosfatase alcalina podem ser 
aumento da insuficiência cardíaca, como resultado de 
lesão do fígado. 
Transaminases: 
• Está presente em alta concentração no fígado e em 
menor concentração no músculo esquelético, rim e 
coração 
• Níveis séricos são úteis no diagnóstico de dano no 
parênquima hepático e dano no miocárdico. No dano 
ao fígado, ambas as enzimas são aumentadas, mas o 
SGPT aumenta mais. No infarto do miocárdio, SGOT é 
a mais elevada. 
• Encontrado coração, fígado, músculo esquelético, rim e 
eritrócitos 
Lactate Dehydrogenase - Lactato desidrogenase 
• É amplamente distribuído com altas concentrações no 
coração, músculo esquelético, fígado, rim, cérebro e 
eritrócitos. 
• A enzima está aumentada no plasma no infarto do 
miocárdio, leucemias agudas, carcinomatosa 
generalizada e na hepatite aguda. 
Bioquímica
• Estimativa de isoenzimas é mais útil no diagnóstico 
clínico para diferenciar doença hepática e infarto do 
miocárdio 
• Catalisa a interconversão reversível de lactato e 
piruvato 
• Atuação no pâncreas 
Reações Metabólicas: 
• Catabolismo: quebram moléculas maiores em 
componentes menores 
• Anabolismo: síntese de grandes moléculas a partir de 
componentes menores 
Inibição Enzimática: 
• Substancia inibidora forma ligações químicas com as 
enzimas, de modo a interferir na sua atividade 
catalítica. 
• Pode ser de 2 tipos: Reversível e Irreversível. 
• Inibição Reversível: as moléculas do inibidor e as 
moléculas da enzima se unem por ligações não 
covalentes, que por serem mais instáveis, podem ser 
rompidas. Fazendo com que a enzima retome a sua 
atividade posteriormente. Essa inibição é subdividida 
em 2 classes: 
• Inibição competitiva: os inibidores competitivos são 
substancias que concorrem diretamente com o 
substrato especifico da enzima. 
- As moléculas desses inibidores tem uma estrutura 
muito parecida com a do substrato da enzima, por 
isso, se unem reversivelmente às enzimas, 
formando um complexo enzima-inibidor muito 
semelhante ao complexo enzima-substrato, que 
inativa a catálise da enzima 
- Por não haver a formação do complexo enzima-
substrato, a atividade catalítica da enzima é inibida 
enquanto existir o complexo enzima-inibidor 
• Inibição Não competitiva: a substancia inibidora pode 
ligar-se tanto à enzima quanto ao complexo enzima-
substrato, mas num sítio de ligação diferente. 
- Nesse caso, a ligação do inibidor com a enzima 
não atrapalha a ligação do substrato, mas gera 
uma alteração que impede a formação do produto 
da reação. 
• Inibição Irreversível: a atividade enzimática é inativada 
definitivamente. 
- Nesse tipo de inibição, a substância inibidora se une 
à enzima por ligações covalentes (mais estáveis), o 
que altera o grupo funcional da enzima necessário 
para sua atividade catalítica, tornando-a inativa de 
forma permanente 
Mecanismos Básicos de Catálise: 
• As maneiras pelas quais podemos aumentar a 
velocidade de uma reação química, pode ser o 
aumento de energia extrínseca oferecida ao sistema, 
através do aumento de temperatura. A outra forma é 
a diminuição da energia de ativação, para que os 
reagentes cheguem a um estado de transição e 
formem o produto. 
• A ligação entre o substrato e a enzima, exige um 
grande número de interações transitórias, que não 
desprendam um alto coeficiente de energia. Estas 
interações precisam ser fracas e variam com os 
mecanismos de ação da Enzima. As enzimas 
apresentam quatro mecanismos básicos de Catálise: 
- Catálise por Aproximação. 
- Catálise por íons metálicos. 
- Catálise ácido-básica geral. 
- Catálise Covalente 
Cinética Enzimática: 
• Cinética é o estudo dos fatores que afetam a 
velocidade de reações em um sistema. 
• As reações catalisadas por enzimas estão submetidas 
aos mesmos princípios de regulação da velocidade de 
qualquer outra reação química. 
• As reações bioquímicas devem ocorrer em velocidade 
compatível para atender às necessidades do 
organismo. 
• A velocidade de uma reação bioquímica é expressa 
em termos da formação do produto ou consumo do 
substrato. 
• A velocidade de uma reação enzimática sofre o 
impacto de alguns fatores como pH, Temperatura, 
concentração do substrato, concentração da enzima e 
concentração dos reagentes. 
Alosteria: 
• Alosteria é o termo utilizado, para o estudo da 
regulação da atividade enzimática, relacionada a 
ligação de pequenas moléculas ou grupos, que se 
ligam ao sítio alostérico, provocando mudanças na 
estrutura do sítio ativo e promovendo a catálise. 
Muitas enzimas alostéricas são constituídas de 
múltiplas subunidades e múltiplos sítios ativos. 
• Tipos de Alosteria: 
- Inibição alostérica pelo produto final da via. 
- Regulação alostérica por moléculas que sinalizam a 
disponibilidade de precursores. 
- Regulação alostérica pela carga energética da célula. 
Enzimologia Clinica:• As enzimas do organismo humano, atuam no meio 
intracelular em sua grande maioria, uma ou outra 
enzima atua no meio extracelular de forma, muito 
específica, em mecanismos fisiológicos bem conhecidos 
como a digestão ou a hemostasia (coagulação 
sanguínea). 
• As enzimas intracelulares quando encontradas em 
abundância no plasma sanguíneo, indicam o início de 
um processo patológico em duas vertentes: 
- As enzimas compartimentalizadas, ganham o plasma 
sanguíneo em decorrência de lise celular. 
- Biossíntese aumentada da enzima e exportação para 
o meio extracelular. 
• O doseamento das enzimas plasmáticas é uma 
importante ferramenta diagnóstica, prognóstica e para 
o acompanhamento terapêutico em várias morbidades, 
principalmente em processos patológicos hepáticos, 
pancreáticos, ósseos, musculares e cardiovasculares. 
• Outra utilidade é verificar a extensão e a gravidade de 
um processo patológico. 
• A distinção entre duas morbidades e consequente 
maior racionalidade do tratamento. 
Distribuição órgão-especifica de Enzimas: 
• Algumas enzimas têm maior expressão e 
consequentemente, maior atividade em diferentes 
tecidos e órgãos. Principais enzimas: 
• Creatinoquinase (CK): Ocorre principalmente nos 
músculos estriados. 
• Aspartato Aminotransferase (AST): Ocorre no coração 
e no fígado. 
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• Alanina Aminotransferase (ALT): Ocorre principalmente 
no fígado. 
• Lactato desidrogenase (LDH): Ampla distribuição entre 
os tecidos. 
• Fosfatase Alcalina: Isoenzima óssea e hepática. 
• Fosfatase Ácida: Isoenzima óssea e prostática 
Isoenzimas: 
• As isoenzimas, são enzimas com pequenas diferenças 
estruturais, mas que exercem a mesma função 
fisiológica em tecidos ou órgãos diferentes. Vamos 
pegar como exemplo, a creatinoquinase, uma 
isoenzima importante em emergência cardíaca. 
• A CK, possui três formas com duas subunidades; 
Muscle (M) e Brain (B): 
• CK-BB ou CK-1 – Específica no cérebro. 
• CK-MB ou CK-2 – Específica para o coração 
• Ck-MM ou CK-3 – Específica para o músculo estriado 
esquelético, mas com alguma atividade na musculatura 
cardíaca. 
Tipos de Imunidade: 
• Imunidade Passiva: individuo recebe o anticorpo 
- Natural: Da mae para o feto (placenta ou 
amamentação) 
- Artificial: Soros ( transferencia de anticorpo pronto) 
• Imunidade Ativa: Individuo sintetiza seu próprio 
anticorpo. 
- Natural: consequência de infecção (pega a doença 
e se cura) 
- Artificial: Vacinação 
 
 Carboidratos 
• Os carboidratos são aldeídos ou cetonas 
• A maioria dos carboidratos tem formula: n(CH2O), 
carboidrato = hidrato de carbono 
Características: 
• Principal fonte de energia celular 
• Cadeia carbonada nao ramificada 
• Ligações simples entre carbonos 
• Importantes constituintes estruturais 
• Encontrados na forma cíclica no nosso corpo (mais 
estável) 
• Sinais de reconhecimento: Função informacional 
• Classificação: 
- Monossacarídeos:(açúcares simples) 
- consistem de um único aldeído ou cetona 
polihidroxílico(a) 
- O monossacarídeo mais abundante na natureza 
é o açúcar de seis carbonos D-glicose, também 
chamado dextrose. 
- São agentes redutores ( promovem a redução de 
outras substâncias - cobre) 
- Podem ser oxidados por agentes oxidantes 
- Monossacarídeos de mais de quatro átomos de 
carbono tendem a ter estruturas cíclicas 
- Dissacarídeos 
- Oligossacarideos:• 
- Polissacarídeos de cadeias curtas 
- Unidos por ligações características chamadas 
ligações glicosídicas. 
- Os mais abundantes são os dissacarídeos 
- Ex. típico é a sacarose (açúcar da cana), que 
consiste na união dos açúcares de seis carbonos 
D-glucose e D-frutose 
- Polissacarídeos: 
- São polímeros que contem 20 ou mais unidades de 
monossacarídeos, 
- alguns contém centenas ou milhares de unidades. 
- Alguns polissacarídeos, como celulose, formam 
cadeias lineares, e outros, como glicogênio, são 
ramificados. 
- glicogênio e celulose são composto de unidades 
repetitivas de D-glicose, mas diferem no tipo de 
ligação glicosídica, no grau de ramificação e, 
conseqüentemente, têm funções biológicas e 
propriedades muito diferentes 
- Homopolissacarideos: contém o mesmo tipo de 
monossacarídeo 
- Servem como elementos estruturais da parede 
celular da célula vegetal e do exoesqueleto animal 
- Ex.: celulose e quitina 
- Como forma de armazenamento de 
monossacarideos que são usados como 
combustíveis 
- Ex.: amido e glicogênio 
• Nós não digerimos celulose pois não temos 
enzima que degrada essa substância 
• A quitina não pode ser digerida por 
vertebrados
• Amido tem formato em hélice, estrutura 
curva, compacta, armazena energia.
- Heteropolissacarideos: contém tipos variados de 
monossacarideos - nos tecidos animais, ocupam 
espaços que formam matriz que mantem celular 
juntas e fornece proteção, forma e suporte para 
células, tecidos e órgãos 
• Ligações glicosídicas = de desidratação 
entre 2 monossacarideos 
Epímero: moléculas iguais que diferem na posição da 
hidroxila 
Função: 
• Reconhecimento celular 
• Adesão celular 
• Estrutural das células 
• Reserva de energia 
• Agentes redutores 
Digestão e absorção de Carboidratos : 
• Principais carboidratos da alimentação são: amido, 
sacarose e lactose. 
• Amilase salivar (ptialina) começa a digestão parcial do 
amido na boca (mastigação). 
Bioquímica
• Amilase pancreática hidrolisa amido e glicogênio no 
duodeno, produzindo maltose e dextrinas 
Enzimas da Superficie Intestinal: 
• Maltase, Dextrinase, Isomaltase, Sacarase, Lactase 
Glicose: 
• Principal fonte de energia 
• Carboidrato mais importante 
• Armazenada ou formada por diferentes vias: glicolise, 
gliconeogenese, glicosenese, glicogenólise ou via das 
pentoses 
• Glicolise: quebra de moléculas de glicose 
• Gliconeogenese: formação de novas moléculas de 
glicose a partir de um precursor nao carboidrato 
• Glicogenese: quebra do glicogênio em moléculas de 
glicose 
- Ao acabar de comer o sangue fica com alta taxa 
glicêmica 
- Insulina é liberada no pâncreas e se liga em proteínas 
de membrana nas células do fígado e de outros 
tecidos 
- Insulina funciona como sinalizador para que a glicose 
entre na célula e não fique na corrente sanguínea 
Valores normais de glicemia: 70-99mg/dl 
- Acima: hiperglicemia 
- Abaixo: hipoglicemia 
Intolerancia a glicose: 100-125mg/dl 
Diabetes: acima de 126mg/dl 
Resumindo: 
• O aumento de açúcar no sangue estimula a liberação 
de insulina pelo pâncreas, para retirar glicose do 
sangue, e o excesso de glicose é armazenado no 
fígado em forma de glicogênio. 
• Já o açúcar baixo no sangue estimula a produção e 
liberação de glucagon no pâncreas, que estimula a 
quebra do glicogênio em glicose no fígado, e 
consequentemente, aumenta o açúcar no sangue 
Concentração de açúcar no sangue: 
• Jejum ( baixo açúcar) -> inanição -> gliconeogênese 
do fígado fornece a glicose necessária para manter o 
nível de glicemia 
• Primeira hora após refeição (acucar alto) -> sistema 
de feedback (controle de glicemia) -> rápido retorno 
da concentração de glicose aos níveis normais 
• Jejum: pancreas libera glucagon,que se liga as 
membranas celulares do fígado, estimulando a quebra 
do glicogênio, liberando glicose no sangue 
• Desnutrição: perda de massa muscular pois são usados 
aminoácidos das proteínas musculares como fonte de 
energia. O que causa depleção de proteínas no 
organismo, que leva a morte. 
Glucagon: 
• Age nas mesmas celular que a insulina 
• Mobiliza reserva energetica para manutencao da 
clicemia 
• Estimula a lipólise (no tecido adiposo), liberando acido 
graxo 
• Estimula a gliconeogenese e a cetogenese 
• Liga-se a receptor especifico na membrana 
Patologias: 
• Diabetes mellitus 
• Tipo 1: Falta de insulina 
- Caracteriza-se pela alteração da secreção de 
insulina e graus variáveis de resistência periférica a 
insulina, causando hiperglicemia. 
- Os sintomas iniciais sao relacionados à 
hiperglicemia e incluem: polidipsia, polifagia, poliúriae visão ofuscada. 
- Complicações tardias incluem doença vascular, 
neuropatia periférica e predisposição a infecções 
- O diagnostico se faz pela medida da glicose 
plasmatica 
- O tratamento consiste em dieta, atividade física e 
fármacos que reduzem os níveis de glicose, 
incluindo insulina e agentes anti-hiperglicemiantes 
orais 
- Complicações podem ser adiadas ou prevenidas 
com controle glicêmico adequado. 
- Doenças cardiacas é a principal causa de morte 
em pacientes com diabetes 
• Tipo 2: 
- A secreção de insulina é inadequada porque os 
pacientes apresentam resistência a insulina. 
- Resistencia hepática a insulina leva a incapacidade 
de suprimir a produção de glicose hepática e a 
resistência periférica a insulina prejudica a 
captação da glicose periférica 
- Essa combinação da origem à hiperglicemia pós-
pandrial e em jejum. 
- Frequentemente os níveis de insulina são muito 
altos especialmente no inicio da doença 
- Mais tarde durante o curso da doença, a produção 
de insulina cai, exacerbando ainda mais a 
hiperglicemia 
- Acomete geralmente adultos 
- Em adultos mais velhos os níveis de glicose 
aumentam ainda mais pós-refeição, e também 
demoram mais tempo para voltar ao normal. Em 
parte por causa do maior acumulo de gordura 
visceral/abdominal e massa muscular diminuída. 
• Obesidade Patológica 
- A incapacidade de suprimir a lipólise no tecido 
adiposo aumenta as concentrações plasmáticas de 
ácidos graxos livres, que podem alterar o transporte 
de insulina estimulado por glicose e atividade de 
glicogênio sintase muscular. 
- O tecido adiposo também libera vários fatores 
(adipocitocinas) que influenciam o metabolismo da 
glicose de modo favorável 
- Tratamento: perda de peso para diminuir a resistência 
a insulina. Fármacos para aumentar a sensibilidade a 
insulina e estimular a produção 
• Hipoglicemia: diminuição da taxa de glicose no sangue. 
- Causas são: consumo de alcool, jejum, esforço fisico, 
consumo de medicamentos antidiabeticos 
- Sinais: tremor, ansiedade, nervosismo, palpitações, 
taquicardia, sudorese, calor, palidez etc 
- Glicemia muito baixa pode levar a convulsões 
- Hipoglicemia severa pode resultar em morte ou dano 
cerebral. 
Bioquímica
Lipídeos: 
• São compostos orgânicos heterogêneos, de origem 
animal ou vegetal 
• São insolúveis em agua e facilmente solúveis em 
solventes orgânicos, como: ter e hexano 
• São substâncias Hidrofóbicas 
• Vulgarmente conhecidos como gorduras 
• Suas propriedades devem-se a natureza hidroofóbica 
de suas estruturas 
• Forma uma interface entre o meio intracelular e o 
extracelular 
Características: 
• Duas regiões: hidrofílica (polar) e hidrofóbica (apolar) 
• Relativamente insolúveis em água 
• Solúveis em solventes orgânicos 
• Bicamadas: Membrana Plasmática 
• Principais Lipídeos Celulares: 
- Fosfolipídios 
- Colesterol 
Patologias: 
• Doenças Cardiovasculares 
• Obesidade Patologica 
Funções: 
• Armazenamento de energia (tecido adiposo) 
• Componentes de alguns sistemas enzimáticos 
• Tem funções hormonais (hormônios esteroidais) e 
vitaminas 
• Atuam como isolantes térmicos 
• Estrutural (biomembranas - fofolipideos e colesterol) 
• Pigmentos (pigmento das células da retina, 
responsável pela percepção da luz nas células do olho 
• Fazem parte da membrana (fosfolipideo) 
Classificação: 
• São classificados de acordo com a natureza química; 
• São classificados em 2 grandes grupos: 
• Simples - ácidos graxos, óleos, gorduras e ceras 
• Complexos - fosfolipídios, esteróides, glicolipídeos; 
Ácidos Graxos: 
• São ácidos carboxílicos, com cadeia carbônica longa, 
com mais de 12 carbonos; 
• A cadeia carbônica pode ser saturada ou insaturada; 
• Os ácidos graxos nos organismos vivos geralmente 
contém um número par de átomos de carbono e não 
são ramificados 
Saturados: 
• Não possuem duplas ligações; 
• São geralmente sólidos à temperatura ambiente; 
• Gorduras de origem animal são geralmente ricas em 
ácidos graxos saturados (carne bovina, porco, galinha, 
gema do ovo... ( principalmente produtos animais); óleo 
de coco, folhas de palmeiras); 
Insaturados: 
• Possuem uma ou mais duplas ligações sendo 
mono(uma ligação dupla)ou poliinsaturados (duas ou 
mais ligações duplas); 
• São geralmente líquidos à temperatura ambiente; 
• Os óleos de origem vegetal são ricos em Ácidos 
Graxos insaturados; 
• O “empacotamento” dos ácidos graxos depende do 
grau de saturação. 
• Os ácidos graxos saturados tem uma conformação 
totalmente estendida 
• A ligação dupla em conformação cis causa uma dobra 
na cauda de hidrocarboneto dos ác. graxos 
insaturados 
• A presença de uma ou mais ligações duplas cis 
interfere com o empacotamento e resulta em 
agregados menos estáveis. (maior fluidez, menor ponto 
de fusão) 
Composição de ácidos graxos de três gorduras da dieta: 
• Os pontos de fusão -- e seu estado físico na 
temperatura ambiente (25 graus celsius) -- são uma 
conseqüência direta da sua composição em ácidos 
graxos. 
• O azeite tem uma alta proporção de ácidos graxos 
insaturados de cadeia longa (C16 e C18), é líquido a 25 
C. 
• A manteiga é um sólido macio à temperatura 
ambiente. Tem maior proporção de ácidos graxos de 
cadeia longa (C16 e C18) 
• A gordura da carne, com uma proporção ainda maior 
de ácidos graxos saturados de cadeia longa, é um 
sólido rígido. 
Um ácido graxo no meio aquoso: 
 
• As moléculas de água em contato com a cauda apolar 
de (hidrocarboneto) ficam com sua capacidade de 
formar pontes de H sub-otimizada. 
• Isso leva a um aumento da quantidade de pontes de 
H água—água na região circundante a cauda apolar 
• Ou seja, nessa região a água se torna mais 
organizada, mais parecida com o gelo. 
Deficiência: Causa dermatite, demora na cura de 
ferimentos, redução da resistência a infecções, alopecia 
e trombocitopenia (redução do numero de plaquetas) 
Lipídeos Simples: 
• São constituidos por uma gordura neutra combinada a 
outras substâncias químicas: 
- Triacilgliceróis ( triglicerídeo) 
- Ceras 
- Óleos 
Triglicerídeos 
• São armazenados no citoplasma das células do tecido 
adiposo 
• São encontrados no fígado e no musculo 
• Forma de gordura mais comum no nosso corpo 
• Usados para fornecer energia para o organismo 
Agregados de 
moléculas de 
agua na “bulk 
phase”
Cabeça Hidrofilica
Cauda 
Hidrofóbica 
(alquila)
Moléculas de água em volta 
da cauda hidrofóbica 
Bioquímica
• Quando a quantidade de triglicerídeos esta elevada 
eles são armazenados nos tecidos adiposos para caso 
seja necessário o uso de sua energia futuramente 
• A maior parte dos triglicerídeos é produzida pelo 
fígado 
- Quando o carboidrato está em excesso, o fígado 
pega esses açúcares a mais e os transforma em 
triglicerídeos, para que possam ser estocados no 
tecido adiposo, servindo como reserva energética 
• Viajam pela corrente sanguínea acoplados a uma 
proteína chamada VLDL, semelhante ao LDL e HDL 
que transportam o colesterol pelo sangue 
Óleos 
• Quando são líquidos a temperatura ambiente 
Ceras 
• são ésteres derivados de ácidos graxos e álcoois de 
cadeia longa. 
• Tem função estrutural 
• Funcionam como repelentes de água 
• São misturas complexas de ácidos e álcoois com 
diferentes pesos moleculares 
• São mais duras e quebradiças e por isso servem de 
fator de proteção nos vegetais; 
- Ex. cera de abelha, carnaúba 
Lipídeos Compostos 
• São constituídos por uma gordura neutra combinada a 
outras substâncias químicas: 
- Lipoproteínas 
- Fosfolipídios 
- Colesterol 
Lipoproteinas 
• São associações entre proteínas e lipídios encontradas 
na corrente sanguínea e que tem como função 
transportar os lipídios no plasma e regular o seu 
metabolismo 
• Classificação das Lipoproteinas: 
- Quilomicrons: transportam lipídeos da alimentação por 
meio da linfa e do sangue. Desde o intestino até o 
tecido muscular (para obter energia por oxidação) e 
adiposo (para armazenamento) Presentesno sangue 
somente após as refeições 
- HDL - lipoproteinas de alta densidade. Remove o 
colesterol do plasma e dos tecidos extra-hepáticos, 
transportando-os para o fígado. 
- OBS.: risco de aterosclerose ( deposito de colesterol 
nas artérias) diminui com a elevação do nível de 
HDL e aumenta com a elevação de LDL 
- LDL - lipoproteína de baixa densidade. Transportam 
os lipídeos para os tecidos periféricos 
- OBS.: a deficiencia de receptores para as LDL 
desenvolve Hipercolesterolemia Familiar (Colesterol 
se acumula no sangue e é depositado na pele e 
nas artérias. 
- VLDL - lipoproteína de densidade muito baixa. 
Sintetizadas no fígado. Transportam triglicerídeos e 
colesterol endógenos ate os tecidos extra-hepáticos. 
Fosfolipídeos 
•Estão presentes em todas células animais e vegetais; 
•São os principais componentes das membranas 
biológicas; 
•Apresentam na sua estrutura uma molécula do glicerol 
esterificado com o ácido fosfórico, que se liga a um 
derivado nitrogenado; 
Colesterol 
• É um precursor dos hormônios sexuais, glicocorticoides, 
mineralocorticoides, ácidos e sais biliares e vitamina D 
Esteróis e Colesterol: 
• Esteróis são lipídios estruturais presentes nas 
membranas da maioria das células eucarióticas. 
• Seu núcleo é composto por quatro anéis fundidos, três 
com seis carbonos e um com cinco 
• O núcleo esteróide é quase planar e é relativamente 
rígido, os anéis fundidos 
não permitiem a rotação entre as igações C—C. 
• Colesterol, é o principal esterol nos tecidos animais, é 
anfipático, com uma cabeça polar (o grupo hidroxila 
em C-3) e um corpo de hidrocarbonetos apolar 
• O núcleo esteróide é quase tão longo quanto um ácido 
graxo de 16 carbonos 
HDL: colesterol bom - transporta colesterol do sangue 
para o fígado 
LDL: colesterol ruim - transporta colesterol do sangue 
para as células 
Vitaminas: 
• Compostos essenciais para a saude dos seres 
humanos mas não pode ser sintetizada por esses 
animais portanto são obtidos na dieta 
VITAMINA D: 
• A vitamina D3 (colecalciferol), é normalmente formada 
na pele a partir de 7- dehydrocholesterol em uma 
reação fotoquímica (luz UV) 
• A vitamina D3 não ativa, mas é convertida por 
enzimas no fígado e rim a 1,25- diidroxicolecalciferol, 
um hormônio que regula a absorção de cálcio no 
intestino sua excreção no rim e sua fixação nos ossos. 
• Deficiência de vitamina D leva à formação defeituosa 
dos ossos (raquitismo). 
Raquitismo: 
• Vitamina D previne o raquitismo, uma doença, que já 
foi comum em locais de clima frio, onde roupas 
pesadas bloqueiam a luz solar necessária para a 
produção de vitamina D3 na pele. 
• O quadro de raquitismo pode ser dramaticamente 
revertido pela administração de vitamina D 
Gordura trans: 
• Composto artificial produzido pela industria, 
transformação de óleo vegetal em gordura solida, com 
o uso de hidrogênio. 
• Aumenta o prazo de validade dos alimentos, da mais 
sabor. 
• Fica em pequenas quantidades nos leites e nas carnes 
vermelhas. Perigo principal nos alimentos 
industrializados 
• Esse tipo de gordura se acumula mais rápido no 
sangue e nas artérias 
• Aumenta o colesterol ruim LDL e reduz o bom HDL 
• Como ela age no corpo:: 
- No coração: se deposita nas arterias coronárias, 
aumenta as chances de infarto 
- Na corrente sanguínea: eleva o LDL, eleva os 
riscos de aterosclerose 
- No fígado: a trans substitui o colesterol ruim, que 
fica livre para circular pelo organismo 
Azeite de oliva para fritar: 
- Em temperaturas elevadas ocorre a desintegrado do 
azeite, com isso gera decomposição dos seus 
Bioquímica
nutrientes e forma compostos tóxicos prejudiciais à 
saude.