ENZIMAS- resumo

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enzimas
> As enzimas são catalisadores potentes e
eficazes. (Um catalisador é uma substância que
aumenta a velocidade de uma reação química sem
estar sendo consumido por ela)
> Atuam em pequena quantidade e se recuperam
ao final das reações catalisadas. Praticamente
todas as reações bioquímicas são catalisadas por
enzimas.
> Não realizam reações energeticamente
desfavoráveis, nem modificam o sentido dos
equilíbrios químicos, mas sim, aceleram a sua
resolução.
> Seu poder catalítico é, geralmente, muito maior
do que os catalisadores sintéticos ou inorgânicos.
> Se uma enzima for desnaturada ou dissociada
separando as subunidades, geralmente a atividade
catalítica é perdida. As estruturas proteicas
primária, secundária, terciária e quaternária das
enzimas são essenciais para a atividade catalítica.
> A maioria das enzimas é proteína, com exceção
de poucas classes de moléculas de RNA
catalíticas. Muitas necessitam de coenzimas ou
cofatores não proteicos para exercerem a atividade
catalítica.
- COENZIMA: Molécula orgânicas e
metalorgânicas. (ex: vitamina K, vitaminas hidro)
- COFATOR: Íons inorgânicos
> Coenzima/Cofator + ligação covalente com
enzima = grupo prostético.
ESTRUTURA ENZIMÁTICA
- APOENZIMA: Parte proteica da enzima.
- HOLOENZIMA: Enzima + Cofator/Coenzima
devidamente ativas
CONCEITOS IMPORTANTES
- Substrato: reagente sobre o qual uma enzima age.
- Centro ativo ou sítio ativo – local da molécula ao qual
se une o substrato e onde se realiza a catálise
enzimática.
- Centro regulador ou sítio regulatório– local em que
se ligam as substâncias reguladoras da atividade
enzimática.
ESPECIFICIDADE ENZIMÁTICA
1. Substrato – um exemplo é a enzima urease
2. Ação enzimática propriamente dita.
INTERAÇÃO ENZIMA-SUBSTRATO
NOMENCLATURA
1. Nomenclatura recomendada – nome curto e
utilizado no dia a dia. Nome do substrato da reação
+ sufixo ASE (ex.: urease, sacarase, protease e etc.)
2. Nomenclatura “histórica” – atribuída antes da
definição da reação que catalisa ter sido definida.
Ex: pepsina, tripsina e demais enzimas do trato
digestório.
3. Nomenclatura sistemática - desenvolvida pela
União Internacional de Bioquímica e Biologia
Molecular. Fornece informações sobre a função
metabólica da enzima. Descrição da ação realizada
+ sufixo ASE Ex.: lactato desidrogenas
CLASSES DE ENZIMAS - UIBMB
● Oxidorredutases:Transferência de elétrons
(íons hidreto ou átomos de H), reações de oxi-
redução, são as desidrogenases e as oxidases.
● Transferases: Reações de transferência de
grupos. Realizam translocação de grupos
funcionais como grupamento amina, fosfato,
carbonila e carboxila, de uma molécula para
outra. Ex: Quinase
● Hidrolases: Reações de hidrólise (transferência
de grupos funcionais para a água). Ex: urease,
Peptidases.
● Liases: Clivagem de C¬C, C¬O, C¬S, C¬N ou
outras ligações por eliminação, rompimento de
ligações duplas ou anéis, ou adição de grupos a
ligações duplas. Atuam na remoção de
moléculas de água, gás carbônico e amônia, a
partir da ruptura de ligações covalentes. Ex:
Dehidratases e Descarboxilases.
● Isomerases:Transferência de grupos dentro de
uma mesma molécula, produzindo formas
isoméricas. Ex: Epimerases.
● Ligases: Formação de ligações C¬C, C¬S, C¬O
e C¬N por reações de condensação acopladas à
hidrólise de ATP ou cofatores similares. Em
outras palavras: formam novas moléculas,
unindo duas pré-existentes. Ex: Sintetases.
ATIVIDADE ENZIMÁTICA
 𝑆 + 𝐸 ⇄ 𝑃 + 𝐸
É a medida de quanto as velocidades de reação são
aumentadas.
CINÉTICA ENZIMÁTICA – é o estudo da velocidade da
reação enzimática e como ela se altera em função de
diferentes fatores.
A velocidade de uma reação enzimática é, em geral,
obtida pela medida da quantidade de produto (ou
produtos) formado(s) por unidade de tempo. Pode ser
medida, também, a partir do decréscimo da
concentração de substrato.
Relação entre E, S e P durante a reação enzimática:
𝑉 = 𝑑[𝑃]/𝑑𝑡
VELOCIDADE de uma reação: quantidade de
produto formado em um tempo determinado.
VELOCIDADE INICIAL de uma reação: medida em
tempos suficientemente curtos para que no
máximo 5% do substrato sejam transformados em
produto.
MODELO MICHAELIS – MENTEN
- Explica as propriedades cinéticas de algumas
enzimas. Uma enzima (E) combina-se com um
substrato (S) formando um complexo (ES), que
pode seguir para formar um produto (P), ou
dissociar-se em E e S.
𝐸 + 𝑆 ⇄ 𝐸𝑆 → 𝐸 + 𝑃
- Velocidade V de formação do produto:
𝑉 = 𝑉𝑚á𝑥 [𝑆][𝑆] + 𝐾
𝑚
= corresponde ao produto de k3 [E], é a𝑉𝑚á𝑥 
velocidade quando a enzima está completamente
saturada com o substrato
(constante de Michaelis)= é a concentração de𝐾
𝑚
substrato na qual a velocidade de reação é a
metade da velocidade máxima.
FATORES QUE AFETAM A ATIVIDADE
ENZIMÁTICA
● Temperatura:
O aumento da temperatura aumenta a taxa de reação
enzimática devido ao aumento da energia cinética das
moléculas envolvidas na reação.
● pH:
Ao influir nas cargas elétricas, pode induzir alterações
no centro ativo. Alterar a conformação geral da
proteína ou mesmo levar a sua desnaturação. Cada
enzima tem um pH ótimo (ou um intervalo de pH), no
qual a atividade é máxima.
● Concentração de substrato/enzima:
É o parâmetro mais importante para comparar a
atividade e o tipo de reação das enzimas. Quando a [S]
é BAIXA a relação entre velocidade e [S] é linear.
Quando a [S] é ALTA a relação entre velocidade e [S]
deixa de ser linear e tende a um valor constante
(Vmax.).
A saturação diz que a enzima alcançou a sua eficiência
máxima. Nesse ponto onde a enzima atinge a saturação,
tem se uma menor energia de ativação e todos os sítios
ativos estão ocupados pelo substrato. Quanto maior a
concentração do substrato maior a chance de todas as
enzimas serem ocupadas
● Inibidores:
A atividade das enzimas pode ser reduzida por diversos
tipos de substâncias químicas, num processo que
recebe o nome de inibição enzimática. TIPOS DE
INIBIÇÃO:
Reversível:
-Competitivo: Um inibidor competitivo compete com o
substrato pelo sítio ativo da enzima. Enquanto o inibidor
estiver ocupando o sítio ativo, ele impede que o
substrato se ligue
à enzima. Para
reverter é
aumentar a
concentração de
substrato.
-Não competitivo : a substância inibidora pode ligar-se
tanto à enzima quanto ao complexo enzima-substrato,
mas num sítio de ligação diferente. Nesse caso, a
ligação do inibidor com a enzima não atrapalha a
ligação do substrato, mas gera uma alteração que
impede a formação do produto da reação.
-Incompetitivo : Um inibidor incompetitivo liga-se em
um sítio distinto do sítio ativo do substrato e, ao
contrário do inibidor competitivo, liga-se apenas ao
complexo ES.(aumento na concentração do substrato
favorece a inibição)
Irreversível: a atividade enzimática é inativada
definitivamente. O inibidor se liga através de ligação
covalente ao sítio ativo da enzima, impedindo a ligação
do substrato.
● Ativadores
Ativadores enzimáticos são moléculas que unem
enzimas e aumentam sua atividade. Podem também ser
definidos como substâncias, mas que não sejam o
catalisador de uma reação enzimática ou uma das
substâncias do substrato que aumente a taxa de reação
enzimática.