Enzimas: Catalisadores Biológicos

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São catalisadores biológicos muito potentes e
eficazes, viabilizam as atividades celulares,
acelerando reações de quebra ou de síntese de
compostos quimicamente são definidas como
proteínas.
Enzimas
Em todas as células vivas
ocorrem reações
continuamente que, devido à
sua grande complexidade,
deveriam ser muito lentas
nas T em que se processam (T
~37°C)
No entanto, são muito
rápidas devido à presença de
catalisadores (ENZIMAS), que
são substâncias bastante
complexas, formadas no
interior das células, mas
capazes de agir também fora
delas.Proteínas – são moléculas
compostas por aminoácidos
unidos por ligações peptídicas
Os aminoácidos são 
diferenciados de acordo com o
grupo R
Catalisador: é uma substância que
acelera uma reação química até
torná-la instantânea ou quase, ao
diminuir a energia de ativação.
 São proteínas globulares contendo um
centro ativo, esse conjunto é chamado
de Apoenzima.
Algumas vezes apresentam também um
grupo não-proteico (cofator ou
coenzima). A esse conjunto dá-se o
nome de Holoenzima.
Enzimas são capazes de reagir com determinados
constituintes das células, denominados substratos,
formando complexos, ou mesmo compostos com
ligações covalentes e esse fato é denominado atividade
biológica.
Atividade Enzimática
Liga-se à enzima pelo sítio ativo e dessa reação resulta em um
Produto(s).
 Substrato: substância sobre a qual a enzima exerce sua ação catalítica.
Atividade Catalítica A estrutura da enzima é muito
 Os substratos (reagentes) devem
precisa, com reentrâncias de
forma apropriada e com grupos
químicos localizados em
posições exatas para definir a
catálise.
ligar-se à molécula da enzima em
uma região específica de sua
superfície – sítio ativo
Sítio ativo- cavidade com forma definida, aberta na superfície da
molécula globular da enzima, constituída por grupos R de
aminoácidos que podem estar distanciados na estrutura primária da
proteína, mas que os dobramentos da estrutura terciária trouxeram
à proximidade uns dos outros
Essa forma definida do sítio ativo é que confere especificidade à
catálise enzimática: para ser reconhecida como substrato uma
molécula deve ter a forma adequada para acomodar-se no sítio ativo
e os grupos químicos capazes de estabelecer ligações com os grupos
R ali presentes.
As enzimas são muito específicas para os seus substratos.
Esta especificidade pode ser relativa a apenas um substrato ou a
vários substratos ao mesmo tempo.
Alguns modelos procuram explicar a especificidade
substrato/enzima:
 Modelo: Chave/Fechadura: prevê um encaixe perfeito do substrato
no sítio de ligação, que seria rígido como uma fechadura.
Modelo do Ajuste ou Encaixe Induzido: que prevê um sítio de
ligação não totalmente pré-formado, mas sim moldável
à molécula do substrato; A enzima se ajustaria à molécula
do substrato na sua presença.
Inibidores Enzimáticos
São compostos que, quando presentes no meio, ligam-se
diretamente à enzima, impedindo sua ação. De acordo com a
estabilidade de sua ligação com a molécula da Enzima de ação
os Inibidores Enzimáticos se encontram em 2 grandes grupos
● Reversíveis
● Irreversíveis
Inibidores Irreversíveis
Reagem com as enzimas produzindo
uma inativação definitiva Ex.:
compostos organofosforados -
(inibidores da enzima AchE) - eles
formam ligações covalentes com o
grupo OH de resíduos de serina.
toxicidade = irreversibilidade da ligação e
inespecificidade ( serina está presente em praticamente
todas as proteínas).
Inibidores Reversíveis
Os inibidores reversíveis são classicamente
divididos em dois grupos:
● Inibidores Competitivos
● Inibidores Não-competitivos
 Os inibidores competitivos competem com o substrato pelo
centro ativo da enzima substâncias que têm forma estrutural
semelhante à do substrato a ponto de ligarem-se ao sítio ativo
da enzima, produzindo um Complexo Enzima-Inibidor.
Porém, faltam-lhes grupos químicos para poderem levar a
reação química até o fim, resultando em uma competição
entre as moléculas do inibidor competitivo e as do substrato
pela ligação com o sítio ativo da enzima.
 Inibidores Competitivos
A inibição competitiva é bastante específica, por isso esses
inibidores têm sido largamente empregados em terapêuticas
(anti-retrovirais –Ritonavir, AZT...)
Seu mecanismo de ação consiste em inibir competitivamente a
enzima transcriptase reversa, impedindo a formação da dupla
hélice de DNA viral que depois de integrará ao DNA da célula
hospedeira.
Sua forma estrutural não tem nenhuma semelhança com a do
substrato e a inibição é exercida pela capacidade de ligar-se a
grupos R específicos (o grupo OH de serina, ou o grupo SH de
cisteína, por exemplo) - fora do sítio ativo.
 Essa ligação altera a estrutura da enzima, impedindo a catálise a
ação de inibidores não competitivos é bastante inespecífica, o
mesmo inibidor pode atuar sobre um grande número de enzimas
(ao contrário do que ocorre com os inibidores competitivos) 
 Inibidores não-competitivos nos organismos, são, geralmente,
acidentais (íons metálicos altamente tóxicos – Pb, Hg).
Inibidores Não-Competitivos
A estrutura e forma do sítio ativo
podem ser afetadas por fatores que
provoquem mudanças na conformação
da proteína, o que torna a atividade
enzimática dependente do meio
ambiente, notadamente do pH e da T.
Influência do meio sobre a
atividade enzimática
A maioria das enzimas apresenta um valor de pH
ótimo para o qual sua atividade enzimática é
máxima, este valor de pH é específico para cada
enzima e, frequentemente, está próximo do pH
neutro a velocidade da reação diminui à medida
quo pH se afasta desse valor ótimo.
PH
 Variações no pH altera a distribuição de cargas elétricas
da enzima podendo modificar as ligações que mantém a
estrutura tridimensional assim a eficiência da catálise
dependerá, de encontrarem-se, enzima e substrato com
conformação e carga adequadas para permitirem sua
interação valores extremos de pH podem causar
desnaturação da enzima.
Temperatura
A Temperatura pode acelerar a reação enzimática ou
inibí-la aumentos da T levam a aumentos da Velocidade da
reação, por aumentar a energia cinética das moléculas
componentes do sistema, aumentando a probabilidade de
choques entre elas entretanto, a velocidade da reação aumenta
até um máximo, após determinada temperatura a velocidade
declina rapidamente, mesmo aumentando a temperatura.
Para cada tipo de enzima existe uma temperatura ótima,
na qual a velocidade da reação é máxima, permitindo o maior
número possível de colisões moleculares sem desnaturar a
enzima
 Porém, se for ultrapassada certa temperatura, as ligações
que estabilizam a estrutura espacial da enzima se
rompem e ocorre sua desnaturação.
 Com o aumento da concentração de moléculas do
substrato, a velocidade da reação aumenta até que todos
os sítios ativos nas moléculas da enzima estejam
ocupados (saturação enzimática), no ponto em que é
alcançada a velocidade máxima da reação a partir desse
ponto, mesmo aumentando a quantidade de substrato, a
velocidade se mantém constante.
Concentração do Substrato
Como o mecanismo celular dos seres vivos depende
das enzimas, suas fontes primárias são:
tecidos animais (glândulas)
tecidos vegetais (sementes, frutas, exsudações)
culturas de microorganismos (bactérias, fungos,
leveduras)
Fontes primárias de enzimas intracelulares
Formação estrutural
 Crescimento
 Desintoxicação
Defesa do organismo vivo, sistema
imunológico
 Assimilação e distribuição de vitaminas
Regulação de atividades bioquímicas do
organismo (digestão e absorção de
alimentos, equilíbrio hormonal, atividade
cerebral, humor, sexualidade, respiração,
circulação sanguínea, estímulos nervosos,
reposição celular, mecanismos dos sentidos -
paladar, olfato, audição, tato, visão)
Algumas funções das enzimas
 Não são consumidas na reação química
 Diminuem a energia de ativação da reação
 Aumentam a velocidade da reação
 Alta especificidade
Podem ser reguladas
Podem precisar de cofatores
Principais características das enzimas
 A maioria das enzimas somente exercem sua atividadecatalítica em
associação com outrasmoléculas orgânicas ou inorgânicas
Cofator = Íons metálicos (moléculas inorgânicas)
COFATORES ENZIMÁTICOS e COENZIMAS
Estes cofatores não estão ligados permanentemente à molécula da
enzima mas,na ausência deles, a enzima é inativa.
 COENZIMA = molécula orgânica
(VITAMINAS)
Íons metálicos (cofatores) ligam-se a grupos R de aminoácidos do
sítio ativo ou estão presentes em grupos prostéticos
COFATORES
ENZIMÁTICOS
 Durante a catálise a coenzima e o substrato acham-se
alojados no centro ativo da enzima são modificadas
quimicamente como consequência da ação enzimática.
 Ligam-se à enzima com afinidade semelhante à do
substrato são constantemente recicladas, o que permite
que suas concentrações celulares possam ser menores
que as concentrações dos substratos.
COENZIMAS
A coenzima pode encontrar-se covalentemente ligada
à molécula enzimática, constituindo um grupo
prostético ou a coenzima pode ser uma molécula
“livre”, reunindo-se à enzima apenas no momento da
catálise.
CLASSIFICAÇÃO DAS ENZIMAS
O mais importante foi estabelecido pela União Internacional de
Bioquímica (IUB), e estabelece 6
classes:
 Oxidorredutases: São enzimas que catalisam reações de
transferência de elétrons, ou seja: reações de oxi-redução. São as
Desidrogenases e as Oxidases.
 Transferases : Enzimas que catalisam reações de transferência
de grupamentos funcionais
como grupos amina, fosfato, acil, carboxil, etc. Como exemplo
temos as Quinases e as Transaminases
Hidrolases : Catalisam reações de hidrólise de ligação covalente. Ex: As
peptidades
Liases: Catalisam a quebra de ligações covalentes e a remoção de
moléculas de água, amônia e gás carbônico. As Dehidratases e as
Descarboxilases.
Isomerases: Catalisam reações de interconversão entre isômeros
ópticos ou geométricos. As Epimerases são exemplos.
Ligases: Catalisam reações de formação de novas moléculas a partir da
ligação entre duas já existentes, sempre às custas de energia (ATP). São
as Sintetases.
Nome Recomendado: Mais curto e utilizado no dia a dia de
quem trabalha com enzimas; indica o substrato e utiliza o
sufixo "ase" para caracterizar a enzima. Exs: Urease,
Hexoquinase, Peptidase, etc.
 Nome Sistemático: Mais complexo, nos dá informações
precisas sobre a função
metabólica da enzima. Ex: ATP-Glicose-Fosfo-Transferase
Nome Usual : Consagrados pelo uso; Exs: Tripsina, Pepsina,
Ptialina.
NOMENCLATURA DAS ENZIMAS