Aula-05---Catalise

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Catalisadores
UNIVERSIDADE FEDERAL DO RIO DE JANEIRO
EQB737 – TECNOLOGIAS VERDES PARA BIOPRODUTOS
Prof Bernardo DiasProf Bernardo Dias
bernardo@eq.ufrj.br
mailto:bernardo@eq.ufrj.br
Cinética Química ou Bioquímica
A Cinética química ou Bioquímica procura caracterizar e 
analisar os fatores que influenciam a velocidade de 
uma reação, química ou Bioquímica, respectivamente.
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Cinética 
Enzimática
Análise quantitativa do efeito de 
cada um dos fatores na expressão da 
atividade enzimática: [E], [S], [P], 
inibidores e ativadores, T , pH e 
imobilização (heterogênea)
Aplicações:
• Determinar as constantes de afinidade do S e dos inibidores (Km e Ki);
• Conhecer as condições ótimas da catálise (T, pH, [S] etc);
• Ajudar a elucidar os mecanismos de reação (estudo ordem reação e tipo 
cinética);
• Determinar a função de uma determinada enzima em uma rota metabólica (para 
um dado S).
A VELOCIDADE DA REAÇÃO NÃO ESTÁ
RELACIONADA COM A ENERGIA DE 
REAGENTES E PRODUTOS.
é diferente de
(velocidade) (energia ΔG = - RT ln K (K cte equílibrio)
Estudo de uma reação química ou bioquímica
específica a uma temperatura determinada .
Estuda-se a Velocidade da reação medindo-se as
mudanças de concentração que ocorrem em um
dado intervalo de tempo.
aA + bB + ... → cC + dD + ...
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Introdução
Para a maioria das reações, a
velocidade aumenta com um
aumento da temperatura.
Teoria das Colisões de Arrhenius
Modelo que explica o aumento da
velocidade das reações com o aumento da
temperatura, considerando que as
moléculas, para reagirem, têm que colidir
umas com as outras.
Contudo, nem todas as colisões resultam
na formação de produtos; só uma pequena
parte delas vai resultar na ocorrência de
reação, dependendo de dois fatores:
1. Fator de orientação
2. Energia cinética
Para que uma reação aconteça, é necessário que as moléculas dos
reagentes colidam com a orientação correta.
Colisão eficaz
Fator de orientação
Colisão Eficaz
Colisão Ineficaz 5
Energia de ativação
Energia de ativação:
Tal como uma bola não consegue alcançar o topo de uma colina se
não rolar com energia suficiente até à colina, uma reação não ocorre se
as moléculas não possuírem energia suficiente para ultrapassar a
barreira de energia de ativação.
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Energia de ativação
Energia de ativação: segundo a teoria das colisões postula-se
que, para que possam reagir, as moléculas que colidem têm de
possuir uma energia cinética total maior ou igual do que a energia
de ativação (Ea). É a energia necessária para que se inicie uma
dada reação.
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• Complexo ativado: é a espécie formada transitoriamente pelas
moléculas de reagentes, como resultado da colisão, antes da
formação do (s) produto (s)
Complexo ativado
A+ B → C + D
Complexo 
ativado
Complexo 
ativado
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CATÁLISE
Um catalisador é uma substância que aumenta a velocidade de uma
reação química, sem ser consumida durante essa reação.
Um catalisador aumenta a velocidade de uma reação por diminuir a sua
energia de ativação.
uncatalyzed catalyzed
k = A . exp( -Ea/RT )
Velocidadereação catalisada > Velocidadereação não catalisada
Ea k
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Catálise heterogênea: o catalisador encontra-se numa fase diferente dos
reagentes e produtos
• A síntese de Haber do amoníaco
• A síntese do ácido nítrico
• Conversores catalíticos
Catálise homogênea: o catalisador encontra-se na mesma fase dos
reagentes e produtos
• Catálise ácida
• Catálise básica
• Existem dois tipos de catalisadores: Homogêneos e 
heterogêneos.
Catálise
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Catalisadores Heterogêneos
Catalisadores Heterogêneos
Catalisadores Heterogêneos
Catalisadores Heterogêneos
Biocatalisadores
Enzimas
→ Biocatalisadores
→ Proteínas altamente especificas
→Atuam eficientemente sob condições brandas, que são as 
requeridas para preservar a funcionalidade e integridade de 
sistemas biológicos
Biocatalisadores
Hipótese Encaixe Induzido
Substrato induz mudanças conformacionais na enzima →
Alinhamento preciso dos grupos catalíticos e suas ligações com o 
substrato
Substratos análogos podem se ligar a enzima → Não induzem 
apropriadamente o alinhamento dos grupos catalíticos. 
Eficiência Catalítica → ↓ Energia de Ativação →
Estabilizar o Estado de Transição
- Orbital steering → Alinhamento ótimo dos orbitais do substrato e 
dos grupos catalíticos 
- Stereopopulation control → Restrição da liberdade rotacional do 
substrato (“congelamento”)
- Distorção do Substrato (Rack) → Ligações formadas entre o 
substrato e a enzima são tão fortes que levam a uma alteração na 
molécula de substrato
Biocatalisadores
Estratégias de Catálise
Brønsted acids → liberam íons H3O+
Catálise ácida → Transferência parcial de prótons de um ácido para o estado 
de transição diminuir a energia livre do estado de transição de uma reação
Estratégias de Catálise
Estratégias de Catálise
Brønsted bases → reagem e neutralizam os íons hidronios
Catálise básica → Aumento da taxa de reação com a abstração de um próton por 
uma base. 
Resíduos laterais de Asp, Glu, His, Cis, Tir e Lis podem estar envolvidos.
Ex. Hidrolise de glicosídeos, ésteres e amidas, reações de transferência de grupo 
fosfato, acila e glicosídeos; desidratação de compostos b-hidroxicarbonilas ; formação e 
hidrólise de aldiminas (base de Schiff) e cetiminas
Estratégias de Catálise
Estratégias de Catálise
1) Ataque nucleofílico da enzima sobre o 
substrato com a formação de uma ligação 
covalente, 
2) Perda de elétrons no sítio ativo da 
enzima e separação da enzima do produto 
formado.
Catálise Covalente ou Nucleofílica → Formação transiente de uma ligação 
covalente substrato-enzima através das cadeias laterais dos aminoácidos His, Cis, 
Asp, Lis e Ser (agentes nucleofílicos)
Nucleófilo → espécie que doa um 
par de elétrons a um eletrófilo 
para formar uma ligação química 
→ Base de Lewis
Estratégias de Catálise
Inversão de configuração
Acido-base
Inversão de configuração
Nucleofilico
Estratégias de Catálise
Catálise por Íons metálicos
→ Catalisador eletrofílico, estabilizando uma carga negativa em um intermediário de 
reação. Ex. metais divalentes; 
→ Catalisador nucleofílico, aumentando a acidez de uma molécula próxima, como a 
água na hidratação do CO2 pela anidrase carbônica; 
→ Ligando-se ao substrato, aumentando o número de interações com a enzima, 
tendo como exemplo das NMP quinases.
Metalo-enzimas → Ligações fortes com Fe+2, Fe+3, Cu+2, Zn+2 e Mn+2, 
Enzimas ativadas por metais → Ligações fracas com Na+, K+, Mg+2 e Ca+2.
Metal ions act as Lewis acids in biological reactions that take place in aqueous solutions. Examples 
include phosphotransfer and the facilitation of enolization by enolase, racemizations and 
dehydration by aconitase.
Aldolase
Frutose 1,6-bifosfato
G3P
DHAP
Estratégias de Catálise
Catálise por Aproximação e Orientação
Muitas reações incluem dois substratos distintos, onde a velocidade de reação é 
aumentada pela aproximação destes a uma superfície de ligação em uma enzima. A 
estrutura tridimensional da enzima pode trazer várias cadeias laterais reativas a uma 
grande proximidade no sítio ativo. Ao se ligar ao substrato no sítio ativo, a enzima 
orienta o substrato para a interação mais eficiente com estas cadeias laterais.
Ex. Reações intramoleculares, facilitando ciclização de moléculas, e fosforilação
near attack conformations (NACs) 
→ structure in which reacting groups are in close proximity and in orientations that allow the 
reaction to proceed. 
→ pretransition-state structure that faces a small barrier to reaction. In this regard, the 
energetic relationship with the transition state may be similar to that of a metastable 
intermediate. 
Estratégias de Catálise
Catálise Eletrostática
→ Quando um substrato se liga a enzima, a água é excluída do sítio ativo 
(dessolvatação), causando uma diminuição da constante dielétrica local, o que aumenta 
as interações eletrostáticas no sítio ativo,e também resulta na proteção dos grupos 
reativos da água, evitando a formação de produtos indesejáveis.
→ O envolvimento de grupos funcionais carregados da enzima na estabilização de 
intermediários instáveis no mecanismo químico
Thermodynamic State
Nomenclatura
Nomenclatura http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/
Classificação
2. Transferases
1. Oxidorredutases
catalisam reações de transferência de elétrons, ou seja: reações de 
oxi‐redução. São as Desidrogenases e as Oxidases.
atuam em CH‐OH, C=O , C=O‐ , CH‐NH2 , CH‐NH‐ e NADH, NADPH.
Glicose Ácido Glucônico
Glicose Oxidase
(EC 1.1.3.4)
catalisam reações de transferência de grupamentos funcionais como 
grupos amina, fosfato, acil, carboxil, etc. Como exemplo temos as 
Quinases e as Transaminases. Atuam em grupos com um carbono, aldeído 
ou cetona, acil , glicosil. fosfatos ou grupos contendo enxofre
Glicose Glicose-6P
Hexoquinase
(EC 2.7.1.1)
Classificação
4. Liases
3. Hidrolases
Catalisam reações de hidrólise de ligação covalente. Ex: as peptidases;
hidrolises de ésteres, ligações glicosídicas, ligações peptídicas, 
outras ligações C‐N ou anidridos ácidos.
Lactose Galactose Glicose
Lactase
(EC 3.2.1.108)
Catalisam a quebra de ligações covalentes e a remoção de moléculas de
água, amônia e gás carbônico. As Dehidratases e as Descarboxilases são bons
exemplos; =C=C= , =C=O e =C=N
Isocitrato Succinato Glioxilato
Isocitrato liase
(EC 4.1.3.1)
Classificação
6. Ligases
5. Isomerases
Catalisam reações de interconversão entre isômeros ópticos ou
geométricos. As Epimerases são exemplos;
Dihidroxiacetona fosfato Gliceraldeído-3P 
Triose fosfato isomerase
(EC 5.3.1.1)
Catalisam reações de formação e novas moléculas a partir da ligação
entre duas já existentes, sempre às custas de energia (ATP). São as Sintetases
Acetil CoA Malonil CoA
Acetil CoA carboxilase
(EC 6.4.1.2)
Classificação
Classificação http://www.brenda-enzymes.org/
Classificação
Estrutura
Estrutura Ligação Dissulfeto => Amarelo
Estrutura
Cofatores e Coenzimas
Cofatores e Coenzimas
Cofatores e Coenzimas
Cofatores e Coenzimas
Atividade Enzimática
International Unit (IU) → quantidade de enzima que catalisa a conversão
de 1 μmol substrato (ou a formação de 1 μmol produto) em 1 min, em
condições estabelecidas. 
Atividade Especifica (IU/mg) → relação entre IU da enzima e mg de 
proteína → indica maior pureza da enzima
Atividade molecular (ou número de turnover) (IU/mol) → relação entre 
IU da enzima e μmol de enzima.
Obs: Se o número de sítios ativos por molécula de enzima for conhecido →
Atividade do centro catalítico = IU/nºsítios ativos
Katal (kat) → recomendado pela Comissão de Nomenclatura da União
Internacional de Bioquímica (raramente utilizado) → substitui o minuto por
segundo na definição de atividade enzimática
Temperatura → 30ºC ou 37ºC (temperatura corporal)
pH → valor ótimo ou fisiologico, especificando o tampão utilizado
Amilases
6. Ligases
5. Isomerases
4. Liases
3. Hidrolases
2. Transferases
1. Oxidoredutases
3.2.1.1 – -amilase
3.2.1.2 – b-amilase
3.2.1.3 – glucano 1,4--glicosidase 
(glucoamilase ou amiloglicosidase)
3.2.1.20 – -glicosidase (maltase)
3.2.1.41 – pullulanase
3.2.1.60 – glucano 1,4--maltotetraohidrolase
3.2.1.68 – isoamilase
3.2.1.98 – glucano 1,4--maltohexaosidase
3.2.1.133 – glucano 1,4--maltohidrolase
2.4.1.18 – 1,4--glucana (enzima ramificadora)
2.4.1.19 – ciclomaltodextrina glucanotransferase
2.4.1.25 – 4--glucanotransferase (amilomaltase)
2.4.1.161 – oligossacarídeo 4--D-glicosiltransferase
Classificação
Aplicações
Etanol
Amiláceas
Milho
Levedura
Gluco-
amilaseAlfa-
amilase
1: tanque de lavagem; 
2: moinho; 
3: reator de cozimento/liquefação; 
4: reator de sacarificação e 
fermentação; 
5: coluna para absorção de etanol; 
6: coluna de concentração; 
7: coluna de retificação; 
8: peneiras moleculares; 
9: primeiro trem do evaporador; 
10: centrífuga; 
11: segundo trem do evaporador; 
12: secador.
Etanol
DDGS
B. stearothermophilus
A. niger
Celulases
6. Ligases
5. Isomerases
4. Liases
3. Hidrolases
2. Transferases
1. Oxidoredutases
3.2 Glicosilases
3.13 Ligações C-S
3.1 Ligações éster
..
.
3.2.1. S- e O- glicosidases
3.2.1. N-glicosidases
3.2.1.74 glucana 1,4-β-glicosidase
3.2.1.21 1,4-β-glicosidase
3.2.1.4 endo 1,4-β-glucanase
3.2.1.91 1,4-β-celobiosidase
Celulases
Domínio Catalítico
Módulo de Ligação 
a Carboidratos
Endoglucanases
Celobiohidrolase I
Celobiohidrolase II
ß-glicosidases
AÇÃO SINÉRGICA
CASTRO, AM
Hemicelulases
Pectinases
Pectinesterase 
Poligalacturonase
Pectina liase
Enzimas Hemoglobina Gelatina Caseína Proteína soja
Papaína (referência) 1 1 1 1
Ficina 0,5 1,1 0,2 0,3
Pepsina 0,65 0,7 0,95 0,1
Subtilisina 1,6 1,3 1,65 1,7
Neutra (Bacillus sp.) 1,35 1,4 1,3 1,4
Proteases
Proteases
Modificação de Proteínas
• Solubilização de proteínas insolúveis
• Melhoramento das propriedades funcionais das proteínas: 
hidratação, emulsificação, gelificação, textura e formação de 
espuma
• Proteínas Vegetais 
• Concentrados protéicos
• Isolados protéicos
• Hidrolisados protéicos
Proteases
Celulases
• Proteínas de Peixe
Água de farinha de peixe → Prensagem, ↑viscosidade Proteases
Modificação de Proteínas
• Solubilização de proteínas insolúveis
• Melhoramento das propriedades funcionais das proteínas: 
hidratação, emulsificação, geleificação, textura e formação 
de espuma
• Proteínas da Carne 
• HCS (Hidrolisados de células sanguíneas)
• Limpezas de Ossos e sobras
• Processamento da Carne
• Gelatina 
• Queratina 
Proteases
Lipases
Thermomyces lanuginosus Candida antarctica
Glicerol éster hidrolases, E.C. 3.1.1.3)
Atuam em substratos insolúveis em água, agindo na interface óleo-água
de soluções emulsionadas. Além disso, características como estabilidade
na presença de solventes orgânicos, ausência da necessidade de
cofatores e alta enantiosseletividade.
Reações catalisadas por lipases
Lipases Comerciais
Especificidade
Lipases não específicas → Candida rugosa, Staphylococcus aureus,
Chromobacterium viscosum, Thermomyces lanuginosus e Pseudomonas sp. →
agem sobre as moléculas de acilglicerol randomicamente, produzindo ácidos
graxos livres, glicerol, monoacilgliceróis e diacilgliceróis como intermediários.
Lipases 1,3 específicas → Aspergillus niger, Mucor javanicus, Rhizopus
delemar, Rhizopus oryzae, Yarrowia lipolytica, Rhizopus niveus e Penicillium
roquefortii → agem nos ácidos graxos das posições 1 e 3
Lipases ácido graxo específicas → Geotrichum candidum → ação específica
na hidrólise de ésteres, cujos ácidos graxos apresentam cadeia longa insaturada
com duplas ligações, em cis no carbono 9.
Lipases estereoespecíficas → Burkholderia cepacia, Candida antarctica,
Candida rugosa e Rhizopus delemar → um dos isômeros de um racemato pode
ser hidrolisado preferencialmente em detrimento de outro, ou ainda, a formação
de um isômero pode ser catalisada seletivamente a partir de precursores pró-
quirais, como os compostos meso-diésteres ou meso-dióis.
Aplicações
Biodiesel Enzimático
Oxidases
p-fenileno diamina ou 
siringaldazina → substratos 
apenas de lacases
Ácido salicilhidroxâmico e ácido cinâmico → inibidores de tirosinase
Compostos quaternários (brometo de cetil tetraamônio) → inibidores de lacase
Peroxidase (Raiz Forte)
Armoracia rusticana
Usos: Análises clínicas e biocatálise em meios não aquosos
Funções: 
Degradação e síntese de lignina → Reparo de danos físicos em plantas
Degradação dos fitohormônios → Regulação do crescimento vegetal
Produção de espécies reativas → Ação contra patógenos
Catalase
Índice de escaldamento (Blanching) de vegetais e frutas→ Destruição 
de micro-org e enzimas, preservando cor, textura, sabor e aroma num 
prazo de 2 anos congelado
Remoção de H2O2 residual de leites, de O2 de ovos em pó, sucos e 
vinhos, e em biossensores.
Indicador de contaminaçãode leite por neutrófilos
Indicador de problemas hematológicos e de infecções do trato urinário
Aplicações de Enzimas
- Detergentes
- Têxteis
- Papel e Celulose
- Biocombustíveis
- Cosméticos
- Síntese Orgânica
Principais Empresas: 
Novozymes, Dupont (Genencor, Danisco), DSM → 75% mercado
- Laticínios
- Panificação
- Suco
- Amido
- Cerveja
Mercado Mundial (2013): US$ 4,8 bilhões
Enzimas Microbianas
- Micro-organismos produtores: bacterias, fungos filamentosos e 
leveduras
- Gêneros mais utilizados: Bacillus e Aspergillus → 80-85% mercado
- Maioria das enzimas comerciais são enzimas produzidas de forma 
não associada ao crescimento
Características do Processo de Produção:
• Produção de vários tipos de enzimas
• Processo rápido
• Facilidade do controle de condições e de recuperação do produto
• Maior produtividade
• Uso de engenharia genetica
Produção
Biocatalisadores
Micro-organismos
Biotransformations are chemical reactions that may be used to carry out specific 
conversions of complex substrates using plant, animal or microbial cells or purified enzymes 
as catalysts, and have great potential to generate novel products or to produce known 
products more efficiently. Biotransformation is also gaining considerable attention as a step 
towards green chemistry by reducing the usage of hazardous chemicals. 
The biotransformation capabilities of microorganisms and their enzymes for the 
production of a wide variety of fine chemicals are well known. Microbial systems are 
advantageous in that biomass doubling times are short and hence, the production of 
biomass can be achieved quickly. In addition, methods for genetic manipulation of 
microbes are well established.
Biocatalisadores
Micro-organismos
(a) Permeabilização celular
(b) Coexpressão de transportadores 
de membrana
(c) Fusão entre enzimas e proteínas 
de membrana para ancorar as 
enzimas na superfície celular
(d) Fusão entre as enzimas e 
proteínas de membrana 
intracelulares, seguida pela 
formação de poros
Cultivo de Células e Tecidos Vegetais
Biocatalisadores
By definition, plant cells, tissue and 
organ cultures are cultivated under 
sterile conditions, totally independent 
of geographical and climatic factors 
with a controlled physical 
environment and reduced space.
Cultivo de Células e Tecidos Vegetais
Biocatalisadores
Cultivo de Células e Tecidos Vegetais
Biocatalisadores
The cultures are started by inoculation of small tissue fragments named explants on solid or 
in liquid nutrient medium, and can regenerate organs, embryos or whole plants or even 
develop cellular masses denominated calluses. These responses are based on the 
totipotency of the plant cells, which allows them to express the ability to initiate the 
formation of a new individual.
Callus cultures represent in vitro systems resulting from cell division originating from 
tissues which lose their initial identity and undergo redifferentiation, performing 
specific and coordinated functions. Calluses can be classified as being compact or 
friable. The latter are frequently used to turn solid cultures into liquid media under 
stirring, producing suspension systems. Cell suspensions are the in vitro systems 
which are most frequently used for the production of various high-value metabolites 
of commercial interest. These cultures can be maintained in a dedifferentiated state 
with rather uncoordinated cell division over long periods of time. Cells in suspension
proliferate faster than callus cells and they can be cultivated on a large scale using 
commercial bioreactors. These features make cell suspensions an efficient 
alternative source for the production of plant secondary metabolites and 
biotransformations.
Hairy root
Cultivo de Células e Tecidos Vegetais
Biocatalisadores
Cultivo de Células e Tecidos Vegetais
Biocatalisadores
The ability of Agrobacterium rhizogenes to induce hairy roots in a range of host plants has 
led to studies on it as a source of root-derived pharmaceuticals. Hairy roots are induced by 
transfer of T-DNA from the plasmid of A. rhizogenes to host tissues, resulting in root 
formation by virtue of auxin synthesis of genes coded by bacterial DNA . The Ri plasmid of 
A. rhizogenes also induces the synthesis of opines such as agropine or mannopine. The 
interest in hairy roots is mainly due to their ability to grow fast without needing an 
external supply of auxins.
In recent years, hairy root cultures are gaining preferential advantage as 
biocatalysts over cell suspension cultures, mostly because of their genetic 
/biochemical stability, multienzyme biosynthetic potential similar to that of the 
parent plant and relatively low-cost culture requirements. The hairy root cultures of 
different plant systems represent rich repositories of enzymes as they mimic their 
respective parent plants. Consequently, the natures of biotransformation reactions 
differ depending upon the availability of the plant enzymes as biocatalysts, as
well as on the structure and functional groups of the exogenous substrate.
Biocatalisadores
Células e Tecidos Vegetais
Plant cell cultures exhibit vast biochemical potential for the production of specific secondary 
metabolites. Plant bioconversion systems may be used alone to produce novel chemicals or 
in combination with organic synthesis. Multistep processes catalyzed by cell or organ 
cultures often generate intermediary metabolites which help to establish biosynthetic 
pathways.
Plant systems, on the other hand, produce a more limited range of enzymes and 
undifferentiated plant cells have doubling times larger than those of microbial cells In 
addition, the desired enzymes are often produced in minute quantities. Despite these 
drawbacks, the plant kingdom contains some unique enzymes, which produce a 
variety of chemicals. Cell cultures have a higher rate of metabolism than intact 
differentiated plants because the initiation of cell growth in culture leads to fast 
proliferation of cell mass and to a condensed biosynthetic cycle. However, chemical 
synthesis of some of these compounds is extremely complex and costly. Hence, 
biotransformations using plant cells and isolated enzymes have great potential for the 
production of pharmaceuticals. 
Biocatalisadores
Células e Tecidos Vegetais
The advantages of using plant cell cultures as biocatalysts are the following:
* The cultured material is homogeneous.
* The experiments can be performed and reproduced the whole year round.
* The cultured cells can accumulate large amounts of the products wanted.
* The growth cycles are normally between 1 and 2 weeks, which facilities the
experiments.
• The cultured cells can be grown up to an almost unlimited quantity of biological
material.
The reaction type, stereospecificity, enantioselectivity, and mechanism involved in the 
biotransformations of exogenous substrates by plant cell cultures are hydroxylation 
(cytochrome P450 monoxygenase), oxidation, reduction (NAD-dependent alcohol 
dehydrogenase, enone reductases), glycosylation (glycosyltransferases), hydrolysis, 
esterification (lipases), demethylation, hydrogenation and isomerization reactions
Biocatalisadores
Células e Tecidos Vegetais
Biocatalisadores
Células e Tecidos Vegetais
Biocatalisadores
Células e Tecidos Vegetais
Sistemas Biomiméticos
Características Gerais:
- Less complex structures than their natural counterparts; 
- lower molecular weights; 
- higher stability than naturally occurring enzymes, especially at high 
temperatures; 
- better solubility in a wide range of solvents.
Some aspects to be taken into account in the design of these enzyme 
mimics include the following: 
- Incorporation of binding sites that bind selectively to the desired 
substrates and strain the substrates into reactive conformations; 
- cooperation between the catalysis and recognition functionalities; 
- alteration of conformationsaround the catalytic centres to achieve their 
catalytic activities; 
- the ability to releasing the converted substrates and thus regenerate 
their catalytic functionalities. 
Tipos
- Poliméricos: Polietilenoimina (PEI)
Ex. PEI + grupos dodecila e metilenoimidazóis → ação: hidrólise do 4-nitrofenil 
acetate e esteres; descarboxilação de derivados de isoxazols → Similar a 
quimotripsina
- Dendriméricos: maior eficiencia e seletividade
Dendrímeros, biopolímeros, polímeros hiperamificados e hibridos de polímeros e 
metais. Ex. Dendrímero de 5ª geração de poli(amidoamina) through capping 
with carboxybetaine acrylamide → Similar a peroxidase
- Supramoleculares: ciclodextrinas (cyclic oligosaccharides), calixarenos, 
crown éteres, ciclofanos e macrociclos poliamonio interagem através de suas
cavidades hidrofóbicas. → similares a lipase e protease
Podem ter diferentes tamanhos e formatos em suas cavidades;
Incoporar reactive binding sites; 
branching and bridging are possible; 
they include functional moieties that enable modifications to obtain desired 
structures. 
Sistemas Biomiméticos
Sistemas Biomiméticos
Sistemas Biomiméticos
Sistemas Biomiméticos
1: 1,5,9,18,22,26-hexaaza [11.11]-p-
cyclophane and 2: 1,4,7,16,19,22-hexaaza 
[9.9]-p-cyclophane.
Sistemas Biomiméticos
Polyammonium Macrocyclic
Sistemas Biomiméticos
Sistemas Biomiméticos
Tipos
- Suportes sólidos: zeolitas, também são peneiras moleculares; redes
metalorganicas (MOFs), exemplo: HKUST-1, with octahedral cages and 
symmetry suitable to serve as a host for metalloporphyrins, was selected to 
encapsulate tetrakis(4-sulfonatophenyl)porphyrin complexes of FeIII and MnIII
and the remaining cavities serve as molecular sieves to allow molecules of 
appropriate size to reach the active site for catalysis → similar a 
metaloenzimas
- Nanopartículas: propriedades fisicoquimicas unicas: alta razão entre area 
superficial e volume; grande numero de sitios cataliticamente ativos na
superifcie; disponibilidade de grupos reativos multifuncionais para modificação
e funcionalização → similares a oxidorredutases e liases
Vantagens: baixo custo, tolerancia a altas temperaturas, acidez e solvents 
orgânicos, facilidade de separação de misturas reacionais, alta estabilidade
operacional, e propriedades paramagnéticas (Fe3O4).
Desvantagens: baixa eficiencia catalitica, baixa seletividade
Sistemas Biomiméticos
Sistemas Biomiméticos
Sistemas Biomiméticos
Sistemas Biomiméticos
Sistemas Biomiméticos
Organocatalisadores
Organocatalisadores
Organocatalisadores
Organocatalisadores
Organocatalisadores
Organocatalisadores
Organocatalisadores
Organocatalisadores
Organocatalisadores
Organocatalisadores
Organocatalisadores
Organocatalisadores
Organocatalisadores
Organocatalisadores
Organocatalisadores
Organocatalisadores
Organocatalisadores
Organocatalisadores
Organocatalisadores
Organocatalisadores
Organocatalisadores
Organocatalisadores
Organocatalisadores
Organocatalisadores
Organocatalisadores