Matriz Extracelular

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Matriz Extracelular . 
 Matriz Extracelular 
 Complexo de componentes fibrosos que preenchem um 
 espaço extracelular em células de tecidos animais e 
 vegetais. 
 A matriz extracelular é composta por um complexo, em 
 proporções variáveis, de inúmeras proteínas e 
 polissacarídeos que se organizam formando uma rede, em 
 parte responsável pela grande diversidade morfológica, 
 funcional e patológica dos diversos tecidos. 
 A matriz extracelular tem importância fundamental nas 
 funções dos tecidos, garantindo: 
 ● Ligação entre as células e a matriz extracelular; 
 ● Ligação entre as moléculas que compõem a matriz 
 extracelular; 
 ● Ligação entre diferentes células. 
 A matriz extracelular também é importante em patologias, 
 retarda a penetração de microrganismos nos tecidos. 
 Bactérias que produzem enzimas capazes de digerir 
 macromoléculas da matriz extracelular se infiltram com mais 
 facilidade nos tecidos. 
 ● Estafilococos 
 ○ Bactérias que secretam a enzima hialuronidase, que 
 degrada o ácido hialurônico, contribuindo para a 
 difusão das bactérias. 
 ● Clostrídio 
 ○ Secreta a enzima colagenase que degrada o 
 colágeno. Ex. Gangrena 
 Composição Química 
 A quantidade de matriz varia conforme o tipo de tecido. 
 Em tecidos como cartilagem, ossos e derme, é abundante. 
 A deposição de cristais de fosfato de cálcio explica porque 
 certos tecidos são duros (ossos e dentes), por outro lado 
 outros são gelatinosos, ou rígidos, mas cedem às pressões, 
 como as cartilagens. 
 Em tecido nervoso e epitelial, é escassa. Na interface do 
 tecido epitelial com o tecido conjuntivo, em torno das 
 células musculares, dos capilares sanguíneos e linfáticos, a 
 matriz extracelular forma uma delgada camada, lâmina 
 basal. 
 Os múltiplos componentes da matriz são secretados 
 principalmente por células do tecido conjuntivo e 
 dividem-se em dois tipos: 
 I. Aqueles constituídos por moléculas proteicas 
 alongadas que se agregam formando estruturas 
 fibrilares, colágeno e elastina, responsáveis pelo 
 arcabouço estrutural e elástico de vários tecidos 
 II. Os constituintes que se agregam sem formar as fibras 
 são divididos em dois subtipos: 
 A. Glicoproteínas alongadas cuja função é realizar a 
 adesão entre matriz e célula, fibronectina, adesão 
 das células não epiteliais à matriz, e laminina, 
 adesão das células epiteliais à lâmina basal. 
 B. Glicosaminoglicanas e proteoglicanas que formam 
 um gel hidratado, semifluido no qual estão imersos 
 os componentes da matriz, permitindo a circulação 
 de nutrientes, hormônios e nos tecidos conjuntivos. 
 ➔ Glicosaminas e Proteoglicanas 
 Glicosaminas são polímeros lineares de dissacarídeos, com 
 um radical amino e outro ácido hialurônico. 
 Principais componentes: ácido hialurônico, dermatam 
 sulfatado, condroitim sulfatado e o heparam sulfatado. 
 Características: 
 ● Moléculas que apresentam radicais sulfato; 
 ● Moléculas de carga negativa; 
 ● Atraindo água e sódio, hidrofilia que leva à formação 
 do gel da matriz extracelular. 
 Importância: 
 ● Desenvolvimento embrionário; 
 ● Regeneração de tecidos; 
 ● Cicatrização; 
 ● Interação com o colágeno. 
 As glicosaminoglicanas (exceto ácido hialurônico), se 
 prendem por covalência e formam as proteoglicanas. Os 
 grupamentos ácidos desses compostos interagem com os 
 radicais básicos do colágeno, garantindo a firmeza da 
 matriz extracelular. 
 ➔ Glicoproteínas - Fibronectina e Laminina 
 Fibronectinas - São glicoproteínas que contêm locais de 
 adesão às células, a outras moléculas de fibronectina e a 
 componentes fibrosos (colágeno e elastina) da matriz. 
 Servem como pontes de união entre as células e a matriz 
 extracelular. 
 Características: 
 ● Produzidas por fibroblastos, células epiteliais e 
 endoteliais; 
 ● Intervêm na migração celular durante a embriogênese; 
 ● Cada porção é responsável pela adesão a 
 determinadas moléculas localizadas na superfície das 
 células ou na matriz extracelular; 
 ● Dimérica, constituída por duas cadeias unidas por S-S. 
 Laminina - São polipeptídeos em formato de cruz que 
 formam pontes que ligam células à matriz extracelular. 
 Apresenta porções que se ligam ao colágeno, ao heparam 
 sulfatado e a receptores celulares de laminina, formando 
 assim pontes que ligam células à matriz. 
 Características: 
 ● Produzida por células epiteliais e endoteliais; 
 ● Três polipeptídeos; 
 ● Formato de cruz; 
 ● Ligados por grupamentos S-S. 
 ➔ Estruturas Fibrilares - Colágeno e Elastina 
 Colágeno - Família de proteínas alongadas, sendo quatro 
 tipos mais comuns (Colágeno I a IV) 
 Características: 
 ● Proteína mais abundante no organismo (25%); 
 ● Suas moléculas são constituídas por 3 polipeptídeos 
 em tripla hélice. 
 Colágeno Tipo I - Presente na derme, ossos e tendões, 
 tem a função de resistir às tensões. 
 Colágeno Tipo II - Presente nas cartilagens, se liga às 
 proteoglicanas e tem característica hidrofílica (esponja), 
 compressibilidade reversível. 
 Colágeno Tipo III - Encontrado em tecidos que alternam 
 sua forma constantemente (artérias, trato digestivo, útero), 
 tem elasticidade limitada para determinados órgãos. 
 Colágeno Tipo IV - Presente na lâmina basal de tecidos 
 epiteliais e musculares. 
 Fibras Elásticas - São constituídas por uma glicoproteína 
 (elastina) que se prendem por ligações covalentes nas suas 
 extremidades. 
 Características: 
 ● Abundante na pele, artérias e pulmões; 
 ● Apresentam capacidade de se distendem e voltarem 
 logo depois ao seu comprimento normal; 
 ● Garante elasticidade aos tecidos. 
 Integrinas 
 As células apresentam uma família de receptores 
 localizados nas membranas plasmáticas, que se ligam a 
 vários componentes da matriz extracelular, como o 
 colágeno e a laminina. 
 Integrinas são moléculas de glicoproteínas que constituem 
 receptores localizados na membrana plasmática. Fazem a 
 comunicação da matriz extracelular com o citoplasma 
 através da membrana plasmática. 
 Características: 
 ● Proteína transmembrana; 
 ● Extremidade externa que se prende a componentes da 
 matriz (fibronectina); 
 ● Extremidade citoplasmática que se liga ao 
 citoesqueleto (filamentos de actina). 
 As integrinas estão presentes nas plaquetas, que são 
 responsáveis pela hemostasia e controlam a perda de 
 sangue devido a uma possível lesão vascular. 
 As plaquetas saem dos vasos pela ruptura da parede 
 vascular, liberando moléculas que promovem a coagulação, 
 ligam-se através das integrinas de suas membranas, à 
 fibronectina da matriz extracelular e ao fibrinogênio. 
 Devido a essa associação entre plaquetas, fibrinogênio e 
 fibronectina, os coágulos se prendem à matriz fazendo 
 controle da hemorragia. 
 A ausência de determinadas integrinas, devido à mutação 
 genética, leva ao desenvolvimento de certas doenças: 
 ● Doença de Glanzmann: 
 ○ Ausência do receptor celular para o fibrinogênio leva 
 a hemorragias frequentes. 
 ● Deficiência do fator de adesão de leucócitos: 
 ○ Ausência de uma das cadeias polipeptídicas da 
 integrina nos leucócitos, levando a repetidas 
 infecções bacterianas. 
 ○ Essa deficiência dificulta a aderência temporária das 
 células de defesa à parede vascular, impedindo sua 
 capacidade de migrar por diapedese. 
 Lâmina Basal 
 Composição: 
 ● Colágeno; 
 ● Laminina; 
 ● Proteoglicanas do dermatam sulfatado 
 Síntese: 
 ●Células epiteliais, endoteliais e musculares. 
 Características: 
 ● É uma malha filtrante de carga iônica que tem como 
 principal função a filtração do plasma, formação de 
 urina nos rins e proteger os pulmões de materiais 
 transportados pelo ar. 
 Função: 
 ● Ligação do tecido epitelial com o tecido conjuntivo. 
 Quimiotaxia - Esse movimento nos tecidos depende da 
 presença de substâncias químicas que atraem as células 
 para a proximidade dos agentes agressores, inflamação. 
 Tumores Malignos 
 I. Células atravessam a 
 lâmina basal dos 
 epitélios e capilares; 
 II. Caem na corrente 
 sanguínea; 
 III. Atravessam 
 novamente a lâmina 
 basal em direção 
 oposta formando 
 metástases.