03 aminoacidos

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OS AMINOÁCIDOS
	
 COOH CHO CHO COOH
 H2N - C - H HO - C - H H - C - OH H - C - NH2
	
 R		 HCOH HCOH		R
 L-aa	 L-Gliceraldeído D-Gliceraldeído	D-aa
L -  - aa
Relação estequiométrica com o L. Gliceraldeido
C adjacente ao COOH
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OS AMINOÁCIDOS
IMPORTÂNCIA
Unidades monoméricas das proteínas;
Metabólitos energéticos, sendo alguns, nutrientes essenciais;
Papeis especializados.
		As proteínas são construídas a partir de um 
 conjunto de 20 aa ( L--aa), geneticamente 
codificados.
CARACTERÍSTICAS
Diferem entre si , quanto:
Acidez /basicidade
Tamanho
Forma
 Carga
Capacidade de formar ligações H e ligações cruzadas
Reatividade química
Flexibilidade conformacional
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OS AMINOÁCIDOS
CLASSIFICAÇÃO							iminoácidos	
					alifático
		1. Quanto à natureza	hidroxilado
 		 do grupo R		dicarboxílicos e suas amidas
					básicos
					aromáticos
					sulfurados
				 não polares (R=hidrocarb., alif., arom.)
 				 	 carregados (R ionizável na	 	 			 faixa do pH 
	 	 2. Quanto à 		 fisiológico)
 		 polaridade polares não carregados (R ñ ioni-
		 do grupo R 				 zável:OH,
							 amidas,
							 tiol)
				 essenciais - não podem ser sintetizados 				 pelo organismo. Devem ser 	3. Quanto a 	 	 administrados na dieta.
		 essencialidade* não essenciais - podem ser sintetizados 
	 			 pelos organismos.
*Depende do organismo ( é  para cada espécie )
 Ver tab com estruturas e características
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OS AMINOÁCIDOS
PROPRIEDADES FÍSICO QUÍMICAS 
PF: 200 – 300 (estado cristalino é estabilizado por ligações fortes de atração grupos de cargas opostas)
SOLUBILIDADE: 
			água > solventes apolares
CONSTANTE DIELÉTRICA DO MEIO:
  cte dielétrica do meio  eletrólitos
TENSÃO SUPERFICIAL: 
  tensão superficial da H2O  Eletrólitos
ATIVIDADE OPTICA: 
	Influenciada pela natureza do R e pelo pH do meio. Todos com exceção da glicina que não possui C assimétrico.
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VOCABULÁRIO
 Conformação - arranjo espacial de grupos que estão livres para assumir diferentes posições no espaço , sem haver quebra de ligações.
(ex: cadeira/bote)
 Configuração- arranjo espacial de um grupo em relaçõ ao seu centro quiral (ex: D/L - realcionada ao gliceraldeído) ou em relação à uma ligação dupla (ex: cis/trans)
 Isomeria - fenômeno que ocorre quando duas substâncias possuem a mesma formula molecular (ex: álcool etílico e éter metílico)
 Estreoisômeros ou isomeria ótica - fenômeno que ocorre quando a molécula possui pelo menos 1 centro quiral (1C assimétrico)
 Enanciômero – substâncias cujas imagens não se sobrepõem. São quimica e fisicamente semelhantes, exceto pela capacidade de desviar o plano da luz e de sua reatividade química para reagentes quirais
Cada centro quiral 2 conformações possíveis 
Se a molécula tem n centros 2n ESTEREOISÔMEROS
e 2n-1 pares enancioméricos
Ex: TER e ILE - cada uma tem 2centros quirais: 22 = 4 possíveis estereoisômeros.
As IMAGENS ESPECULARES são ENANCIÔMEROS e as outra são DIASTEREOISÔMEROS
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VOCABULÁRIO
 Diastereoisômero – estereoisômero que não é enanciômero. Tem PF, espectro, reatividade química diferentes
 Epímero – substâncias que diferem pela posição de apenas 1 grupamento (ex: glicose/manose)
 Composto Pró quiral – composto que pode ser convertido em um composto quiral em uma única etapa
 Composto meso - tem centros quirais, mas como um todo é aquiral 
 Síntese assimétrica - Termo usado quando 1 S pró quiral ou um meso S é convertido em uma quantidade desigual do P quiral
Excesso enanciomérico (e.e.) – produto da síntese assimétrica
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OS AMINOÁCIDOS
PROPRIEDADES FÍSICO QUÍMICAS 
ABSORÇÃO NO UV: 
 Phe, Tir, Trp devido à presença dos grupamentos aromáticos. 
	Propriedade utilizada para dosar PTN sem destruí-las. 
ACIDEZ E BASICIDADE: 
 atuam como ácidos e bases devido à presença de NH3+ e COO-. Podem ser titulados, dependendo do pH onde se encontra: COO- recebe H+ / NH3+ doa H+.
Abs
Fen
Trp
Tir
260 280 (nm) 
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OS AMINOÁCIDOS
PROPRIEDADES: ÁCIDO/BASE	
HA ( H+ + A-		Ka = [H+] [A-] (	Ka . [HA] = [H+]
 					 [HA]		 [A-]
Aplicando o log e x(-1): - log Ka – log [HA] = - log [H+]
 [A-]
- log [H+] = - log Ka + log [A-] 	(	pH = pKa + log [A-]
 [HA]				 [HA]
 
 Equação de Henderson-Hasselbalch
Eq OH-
1,0
0,8
0,6									
0,4										pKa
0,2
						
	 	 2 4 6 8 10		 2 4 6 8 10	
 pH 				 pH
CH3COOH ( CH3COO-	+ H+		Quando [A-] = [HA]
Faixa de tamponamento: pK (1,0		 50% de cada espécie
NH4+ ( NH3 + H+ pH = pKa
Teremos [ ] equimoleculares
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OS AMINOÁCIDOS
PROPRIEDADES: ÁCIDO/BASE	
Moléculas com dois grupamentos ionizáveis ( Ex: aa )
	 NH3+ 			 NH3+			 NH2
 R - C - COOH ( R - C – COO- ( R - C – COO-
	
 H			 H		 	 H
	 (+)			 (0)			 (-)
 2,0
			 iii				 50% (0)	 50%(-)
 1,5					 50% (+)	 50%(0)
 		ii 				 ( (
 1,0							
		i				 1 3 5 7 9
 0,5						 i ii iii
	 1	 3 5 7 9			pKa = 3,0	 pKb = 7,0
								 pI
Ka = [ O ] [ H+]
 [ + ] 		Ka . Kb = [ H+ ]2 [ - ]		No pI: [-] = [+] e
Kb = [ - ] [ H+] 		 [ +] são mínimas 
 [ O ] 							
[ H+ ]2 = Ka.Kb ( [ H+ ] = Ka.Kb = (Ka.Kb)½
Aplicando log e (x -1) : -log [ H+] = -log (Ka.Kb)½ 
pH = -1 (log Ka + log Kb) = -log Ka – log Kb
 2				 2
		 (						(	 (
		 pI 				 pKa pKb 
 	
pI = pKa+pKb
 2
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OS AMINOÁCIDOS
Todo aa terá pK (COOH) e pK (NH2)
 podendo ter ou não pK R
Consideraremos aqui apenas os L -  - aa
(supondo R neutro)
	 COOH COO- COO- 
 H3N+ - C - H	 H3N+ - C - H	 H2N - C - H
		 R R R
		 +		  ( 0)	 -
 FORMA
 ZWITERIÔNICA
 R	abaixo do pKa	 entre pKa e pKb acima do pKb
A carga do aa em qualquer pH dependerá portanto
 do pK de dissociação de cada um 
de seus grupamentos ionizáveis. 
 
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OS AMINOÁCIDOS
 Seqüências (cadeias) de diferentes formas e tamanhos se ajustam de modo a apresentar formas compactas e com poucos orifícios
proteínas diferentes
Proteínas diferentes (c / diferentes
 funções) são decorrêntes da ordem
 com que estes aa se ligam,
 bem como da interação entre estes
 diferentes aa, ou seja, da
conformação da proteína
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