11 propriedade das proteínas

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AS PROTEÍNAS
ESTRUTURA PRIMÁRIA
ALA – GLI – LIS – ALA – HIS - GLI – LIS – LIS – VAL
ESTRUTURA SECUNDÁRIA (exemplos)
ESTRUTURA TERCIÁRIA E QUATERNÁRIA
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PROPRIEDADES DAS PROTEÍNAS 
LOCALIZAÇÃO
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PROPRIEDADES DAS PROTEÍNAS 
CONFORMAÇÃO
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PROPRIEDADES DAS PROTEÍNAS 
ANFOTERISMO: Devido a presença de grupa- 
 mentos ionizáveis R:
 NH2 – lis 	 COOH – asp e glu
OH fenólica – tir	 HS – Cis outros
Grande numero de grupamento ionizáveis 
e
 variação do pK de cada grupo titulável em função das intenções eletrostáticas
Curvas de dissociação ou de titulação complexas e de difícil interpretação.
	
Apesar disso:
Ptn +  H+ + -Ptn+  H+ + Ptn-
			 +	 -
 				 0
				pI
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PROPRIEDADES DAS PROTEÍNAS 
SOLUBILIDADE: procedimento largamente 
  utilizado nos processos de
 f (hidratação) fracionamento e purificação
 
Influência da Estrutura
Grupamento ionizáveis  interações eletros-táticas intra e intermoleculares, bem como interações dipolo com a água.
Grupamentos polares  ligações H intra e intermoleculares bem como com as moléculas de H2O. 
Grupamentos hidrofóbicos  Van der Waals intra e intermoleculares.
Influência dos fatores ambientais
Solventes orgânicos: diminuem a constante dielétrica do meio, promovendo a associação e a precipitação da proteína.
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PROPRIEDADES DAS PROTEÍNAS 
SOLUBILIDADE (cont) 
Influência dos fatores ambientais
pH:
 Em valores de pH afastados do pI a solubilidade é maior ( carga favorece a repulsão e  hidratação).
No pI, a força de repulsão é menor o que favorece a agregação e floculação das moléculas  PRECIPITAÇÃO ISOELÉTRICA
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PROPRIEDADES DAS PROTEÍNAS 
SOLUBILIDADE (cont) 
Influência dos fatores ambientais
Força Iônica :  (concentração de cargas em solução)  = ½ Σ ci zi2 onde  = força iônica, c = molaridade do íon, z = carga líquida do íon
S
 pH
SAL
( (M)
KCl
CaCl2
MgSO4
FeCl3
Fe2(SO4)3
1
3
4
6
15
Para uma mesma [ ], ( ( com a valência
sais polivalentes contribuem mais significativa para o ( de (.
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PROPRIEDADES DAS PROTEÍNAS 
SOLUBILIDADE (cont) 
Influência dos fatores ambientais
Pressão hidrostática: promove a dissociação da proteína. Quando a pressão é normalizada, ocorre a reassociação
 a			 b
 b d	P  1000 atm		 d
 c			 a
							 c
 VIRUS = PTNS +		 PTNS
 MAT. GENÉTICO		 DISSOCIADAS
					 P atm
		 d	 Introdução d
 a b a b
		 c	no organismo	 c
CÉLULA PRODUZ ANTICORPO REASSOCIAÇÃO
 CONTRA O VIRUS (inativado)	 ALEATÓRIA
 (VACINA)
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PROPRIEDADES DAS PROTEÍNAS 
DESNATURAÇÃO: mudança na conformação 
nativa da proteína (sem alterar a estrutura primária)
A desnaturação pode ser ou não um processo reversível.
Agentes desnaturantes
Temperatura: rompe ligações hidrogênio e interações hidrofóbicas  desenovelamento da molécula (podendo levar à coagulação* ou precipitação)
* depende do pH,  , D,...Ocorre próximo ao pI como resultado da agregação molecular que acontece devido à exposição, ao meio exterior, de grupos hidrofóbicos e SH que estavam “mascarados” na estrutura nativa.
Ácidos e Bases fortes: alteram a carga líquida da proteína. Em determinados valores de pH a repulsão entre estas cargas pode ser desestabilizadora da estrutura compacta da proteína.
	
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PROPRIEDADES DAS PROTEÍNAS 
DESNATURAÇÃO (cont)
Agentes desnaturantes
Solventes orgânicos: podem formar ligações H com os R ou destruir as ligações hidrofóbicas existentes Sua ação depende de sua > ou < polaridade. Mais efetivo em T altas.
Ureia e sais de guanidino  podem formar ligações hidrogênio com R e/ou com os átomos envolvidos nas ligações peptidicas, desestabilizando as interações intramoleculares e modificando a estrutura original.
			 O		 NH2
  
					 +
 H2N NH2 	H2N 	 NH2
				
Detergentes: Por possuírem porção hidrofóbica e hidrofílica estabelecem forte interação entre suas cadeias e as cadeias protéicas causando assim a modificação da estrutura protéica.
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PROPRIEDADES DAS PROTEÍNAS 
	
Possíveis modificações causadas por agentes desnatu-rantes:
diminuição na solubilidade
modificação na viscosidade da solução
aumento da reatividade química dos grupos residuais
perda de atividade biológica (caso se trate de enzima ou hormônio)
modificação da mobilidade eletroforética
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PROPRIEDADES DAS PROTEÍNAS 
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