solubilidade de proteinas e desnaturação

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LABORATÓRIO DE BIOQUÍMICA 
SOLUBILIDADE DE PROTEÍNAS E DESNATURAÇÃO 
 
SOLUBILIDADE DE PROTEÍNAS E 
DESNATURAÇÃO 
 
 
As proteínas são macromoléculas biológicas e poliméricas, formadas por 
moléculas orgânicas menores, chamadas de aminoácidos. Dois aminoácidos se unem 
por ligações covalentes, chamadas de ligações peptídicas. Dessa forma, uma molécula 
de água é liberada e a cadeia primária da proteína começa a ser formada, dando origem 
a sua conformação ou estrutura espacial, ou seja, uma sequência dos aminoácidos. 
As cadeias primárias podem interagir entre si e formarem as cadeias secundárias 
em formas de hélice, folhas ou laços. Se a interação das cadeias secundárias continuar 
de forma tridimensional com ligações de hidrogênio e dissulfeto, serão formadas as 
cadeias terciárias (estrutura final do peptídio). Além disso, se dois ou mais peptídios se 
associam, então serão formadas as cadeias complexas quaternárias. É importante 
salientar que, as proteínas são formadas somente a partir de cem aminoácidos e que 
essas cadeias vão ser influenciadas diretamente pela presença de solventes. 
A solubilidade das proteínas depende principalmente de suas cargas elétricas. 
Dessa forma, se o ponto isoelétrico da proteína for atingido (carga elétrica líquida igual 
a zero), ocorrerá a precipitação. Entretanto, quanto mais distante o pH estiver do seu 
ponto isoelétrico, maior a solubilidade das proteínas na água, pois mais pontes de 
hidrogênio poderão ser formadas entre as moléculas de água e de proteína. Além disso, 
fatores como temperatura, soluções aquosas ácidas, soluções aquosas básicas, soluções 
aquosas salinas neutras ou de metais pesados e solventes orgânicos, também 
influenciam na solubilidade da proteína, podendo causar sua desnaturação. 
A desnaturação nada mais é do que a possível modificação estrutural da proteína 
e, consequentemente, perda da sua atividade biológica. É importante salientar que a 
desnaturação não afeta as ligações peptídicas entre os aminoácidos, ou seja, a estrutura 
primária da proteína. A desnaturação afeta somente as outras estruturas, pois as 
ligações são mais fracas que as ligações covalentes, presentes na estrutura primária. 
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No procedimento experimental, vamos ressaltar os fatores que afetam cada 
proteína analisada e que provocam a sua desnaturação. O primeiro fator é o 
aquecimento em banho-maria, pois em temperaturas acima de 40°C, os dobramentos 
das proteínas são modificados, causando a sua precipitação. 
O fator pH (potencial hidrogeniônico) pode ser alterado pela adição de ácidos e 
bases fortes. Desse modo, o pH ótimo de trabalho da proteína é modificado. Essa 
alteração de pH causa a desnaturação ou hidrólise da proteína pelas alterações nas 
ligações de hidrogênio e, consequentemente, na sua cadeia terciária. Além disso, a 
adição de ácidos fortes modifica o ponto isoelétrico, deixando-o positivo e fazendo com 
que a proteína interaja com os ânions e, por fim, precipite, o que pode ser revertido ou 
ressolubilizado através de uma nova alteração do pH. Alguns exemplos de ácidos e bases 
fortes são ácido nítrico, ácido clorídrico e hidróxido de sódio. 
O fator solvente orgânico, como por exemplo, o etanol absoluto, tem uma 
interação menor com a proteína do que a água. Isso ocorre devido à alta constante 
dielétrica da água (capacidade de interação do solvente com o soluto). Assim, a 
interação proteína-proteína se sobressai em solventes orgânicos e, por consequência, 
precipita a proteína. 
No caso de soluções salinas neutras, como por exemplo, uma solução de cloreto 
de sódio, a solubilidade dependerá da quantidade do sal adicionado. Se a solução for 
saturada, indica uma grande quantidade de íons. Assim, o poder de solvatação da água 
tenderá para os íons, a interação proteína-proteína aumentará, e a precipitação é 
favorecida. 
 
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