Biomoléculas e suas Funções

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1. ÁGUA 2
2. AMINOÁCIDOS 2
3. PEPTÍDEOS 3
4. PROTEÍNAS 3
5. PRINCIPAIS CLASSES DE BIOMOLÉCULAS 3
6. DNA 4
7. RNA 5
8. CÉLULAS PROCARIONTES 5
9. CÉLULAS EUCARIONTES 6
10. ESTRUTURA PRIMÁRIA, SECUNDÁRIA, TERCIÁRIA E QUATERNÁRIA DAS
PROTEÍNAS 6
11. PROTEÍNAS FIBROSAS E GLOBULARES 7
12. DESNATURAÇÃO DAS PROTEÍNAS 8
13. ENZIMAS 8
14. FATORES QUE AFETAM A ATIVIDADE ENZIMÁTICA 9
15. CLASSIFICAÇÃO DAS ENZIMAS 9
16. INIBIÇÃO COMPETITIVA 10
17. INIBIÇÃO NÃO COMPETITIVA 10
18. PRINCIPAIS ENZIMAS ENVOLVIDAS NA BIORREFINARIA 10
19. CARBOIDRATOS 11
20. FUNÇÕES DOS CARBOIDRATOS 11
21. MONOSSACARÍDEOS 11
22. OLIGOSSACARÍDEOS 11
23. POLISSACARÍDEOS 11
24. ESTEREOISÔMEROS, ENANTIÔMEROS, DIASTEREOISÔMEROS, EPÍMEROS E
CARBONO ANOMÉRICO 12
25. TESTE DE TOLLENS 12
26. FORMAÇÃO DE HEMIACETAL OU HEMICETAL 12
27. ESTERIFICAÇÃO 13
1. ÁGUA
A água é uma molécula polar por
causa de sua geometria eletrostática, que
causa uma distribuição desigual de cargas
elétricas dentro da molécula. A molécula
de água tem dois átomos de hidrogênio
ligados a um átomo de oxigênio.
Como o oxigênio é mais
eletronegativo do que o hidrogênio, ele
atrai mais fortemente os elétrons
compartilhados entre eles, resultando em
uma carga parcial negativa no átomo de
oxigênio e cargas parciais positivas nos
átomos de hidrogênio. A distribuição
desigual das cargas dentro da molécula faz
com que a água seja polar, ou seja, ela tem
um dipolo elétrico.
2. AMINOÁCIDOS
Os aminoácidos são moléculas
orgânicas que são compostas por um
grupo amina (-NH2), um grupo carboxila
(-COOH) uma cadeia lateral que confere
sua característica única. Existem 20
aminoácidos comuns encontrados em
organismos vivos, cada um com uma
estrutura química e função específica.
Os aminoácidos são importantes
para a síntese de proteínas, que
desempenham uma variedade de funções
na célula, incluindo a regulação de
processos metabólicos, a estruturação
celular e a defesa contra patógenos. A
sequência específica celular em uma
proteína é determinada pela informação
codificada no DNA e pode afetar a
estrutura e a função da proteína.
Os aminoácidos também
desempenham um papel importante em
outras vias metabólicas, como a síntese de
neurotransmissores, a produção de energia
e a regulação do equilíbrio ácido-base.
Além disso, alguns aminoácidos são
considerados essenciais porque não
podem ser sintetizados pelo corpo humano
e devem ser obtidos através da dieta.
A estrutura dos aminoácidos
permite que eles interajam com outras
moléculas e formem ligações peptídicas
para formar peptídeos e proteínas. A
estrutura e a função das proteínas são
altamente dependentes da sequência de
aminoácidos que as compõem.
3. PEPTÍDEOS
Os peptídeos são moléculas
formadas a partir da união de dois ou mais
aminoácidos através de ligações
peptídicas. A formação de peptídeos
ocorre durante a síntese proteica, na qual
os aminoácidos são unidos em sequência
para formar a cadeia polipeptídica que
será dobrada e se tornará uma proteína
funcional.
A formação dos peptídeos ocorre
através de uma reação de condensação
entre o grupo carboxila (-COOH) de uma
aminoácido e o grupo amina (-NH2) de
outro aminoácido, resultando na formação
de uma ligação peptídica (-CO-NH-). Essa
reação libera uma molécula de água e
forma uma molécula de dipeptídeo. O
processo pode continuar com a adição de
mais aminoácidos, formando
polipeptídeos cada vez mais longos.
Os peptídeos podem ter uma
ampla gama de tamanhos e funções.
Alguns peptídeos têm funções hormonais,
como o hormônio antidiurético e a
insulina, enquanto outros têm funções
estruturais, como o colágeno e a elastina.
4. PROTEÍNAS
As proteínas são moléculas essenciais
para a vida e desempenham uma
variedade de funções na célula e em
sistemas biológicos complexos.
Na célula, as proteínas são
responsáveis pela estruturação e
organização celular, permitindo a
formação de organelas e citoesqueleto.
Elas também desempenham um papel
importante na regulação de processos
metabólicos, como a catálise de reações
químicas e o transporte de moléculas
através das membranas celulares.
Além disso, as proteínas estão envolvidas
em processos de sinalização celular,
incluindo a comunicação entre as células e
a resposta a estímulos ambientais. Por
exemplo, muitos hormônios e
neurotransmissores são proteínas que
sinalizam células específicas para realizar
uma determinada função.
5. PRINCIPAIS CLASSES DE
BIOMOLÉCULAS
- Carboidratos: São compostos
orgânicos feitos de carbono,
hidrogênio e oxigênio. Sua
principal função é fornecer energia
para as células. Um bom exemplo
é a glicose. A unidade
monossacarídica dos carboidratos
é a glicose, que possui a fórmula
química C6H12O6.
- Lipídios: São moléculas insolúveis
em água e solúveis em solventes
orgânicos, como o álcool e o éter.
As várias funções dos lipídios no
corpo incluem o armazenamento
de energia, a formação de
membranas celulares e a proteção
contra choques mecânicos. O
colesterol é um exemplo. A
unidade monomérica dos lipídios é
chamada de ácido graxo, que é
composta por uma longa cadeia de
hidrocarbonetos e um grupo
carboxila (-COOH)
- Proteínas: São macromoléculas
complexas feitas de aminoácidos.
As funções das proteínas incluem
a regulação do metabolismo, a
proteção do organismo contra
patógenos e prevenir a contração
muscular. Um exemplo é a
hemoglobina. O aminoácido é um
componente monomérico das
proteínas e é formado por um
grupo carboxila (-COOH) e um
grupo amina (-NH2) ligados a um
átomo de carbono central.
- Ácidos nucleicos: São moléculas
que carregam a informação
genética dos seres vivos. Os ácidos
nucleicos são formados por
nucleotídeos, que são compostos
por uma base nitrogenada, um
açúcar e um grupo fosfato. Os dois
principais tipos de ácidos
nucleicos são o DNA e o RNA. A
adenosina é um tipo de
nucleotídeo, por exemplo.
6. DNA
A estrutura química do DNA é composta
por uma dupla hélice de nucleotídeos, que
contém uma base nitrogenada (adenina,
timina, citosina ou guanina), um açúcar de
cinco carbonos (desoxirribose) e um
grupo fosfato.
A principal função do DNA é armazenar e
transmitir a informação genética de uma
célula para sua descendência. O DNA é
encontrado no núcleo das células e contém
genes, que são sequências de nucleotídeos
que codificam proteínas e outras
moléculas essenciais para a função celular.
Durante a replicação do DNA, as duas
cadeias da dupla hélice são separada e
cada cadeia serve como modelo para a
síntese de uma nova cadeia de
nucleotídeos.
7. RNA
A estrutura do RNA é parecida com a do
DNA, porém contém uma base
nitrogenada uracila em vez de timina, e
um açúcar ribose em vez de desoxirribose.
O RNA desempenha várias funções
importantes na expressão genética,
incluindo a síntese de proteínas. O RNA é
sintetizado a partir do DNA em um
processo chamado transcrição, no qual
uma molécula de RNA complementar é
sintetizada a partir de uma cadeia de
DNA. Existem vários tipos de de RNA,
como:
- RNA mensageiro (mRNA):
Carrega a informação genética do
DNA para o ribossomo onde é
traduzido em uma sequência de
aminoácidos na síntese de
proteínas.
- RNA transportador (tRNA): É
responsável por transportar os
aminoácidos para o ribossomo,
onde são adicionados à cadeia
polipeptídica em crescimento.
- RNA ribossômico (rRNA): Faz
parte da estrutura do ribossomo,
que é responsável pela síntese de
proteínas.
8. CÉLULAS
PROCARIONTES
As células procarióticas são células
simples, sem núcleo definido e sem
organelas membranosas internas. Seu
material genético, que geralmente é uma
única molécula de DNA circular, fica
localizado em uma região chamada
nucleóide. As células procarióticas são
geralmente unicelulares e podem ser
encontradas em bactérias e arqueias.
Algumas das funções de seus constituintes
são:
- Nucleóide: onde se encontra o
material genético da célula, que é
responsável pelo controle das
atividades celulares;
- Ribossomos: são responsáveis pela
síntese de proteínas;
- Membrana plasmática: é a camada
que envolve a célula e regula o
fluxo de substâncias para dentro e
para fora da célula;- Parede celular: dá suporte e
proteção à célula;
- Flagelos e cílios: permitem a
movimentação da célula;
- Plasmídeos: são moléculas
circulares de DNA que podem
conter informações genéticas
adicionais, como resistência a
antibióticos.
9. CÉLULAS EUCARIONTES
As células eucariontes são células mais
complexas, com um núcleo definido e
organelas membranosas internas, como
mitocôndrias, retículo endoplasmático,
complexo de Golgi e lisossomos. As
células eucariontes podem ser unicelulares
ou multicelulares e são encontradas em
organismos como animais, plantas e
fungos.
Algumas das principais funções dos
constituintes das células eucariontes são:
- Núcleo: contém o material
genético (DNA) da célula e é
responsável pelo controle das
atividades celulares, como a
síntese de proteínas;
- Mitocôndrias: são responsáveis
pela produção de energia da célula,
por meio do processo de
respiração celular;
- Retículo endoplasmático: é
responsável pela síntese de
proteínas, lipídios e carboidratos;
- Complexo de Golgi: é responsável
pelo processamento e modificação
de proteínas e lipídios;
- Lisossomos: são responsáveis pela
digestão de materiais celulares e
organelas danificadas ou
envelhecidas.
10.ESTRUTURA PRIMÁRIA,
SECUNDÁRIA,
TERCIÁRIA E
QUATERNÁRIA DAS
PROTEÍNAS
- Estrutura primária: é definida
como a sequência linear de
aminoácidos que compõem a
cadeia polipeptídica. Essa
sequência é determinada pela
informação genética codificada
no DNA. A ordem específica dos
aminoácidos é essencial para a
estrutura e função da proteína.
- Estrutura secundária: refere-se
ao arranjo espacial regular de
segmentos locais de uma cadeia
polipeptídica, formando
estruturas como hélices alfa e
folhas beta. Essas estruturas são
mantidas por ligações de
hidrogênio entre os grupos
amino e carboxila dos
aminoácidos adjacentes.
- Estrutura terciária: É a
conformação tridimensional
completa da proteína. As
interações entre diferentes
partes da cadeia polipeptídica,
como ligações covalentes,
ligações de hidrogênio,
interações hidrofóbicas e
interações eletrostáticas são
responsáveis pela formação da
estrutura terciária. Essa
estrutura é importante para
determinar as propriedades
funcionais da proteína.
- Estrutura quaternária: É
encontrada apenas em proteínas
que possuemmais de uma
cadeia polipeptídica, também
conhecidas como proteínas
oligoméricas. Essa estrutura é
formada pela associação de duas
ou mais cadeias polipeptídicas
independentes para formar uma
proteína funcional. As interações
entre as subunidades da
proteína, como ligações
covalentes, ligações de
hidrogênio, interações
hidrofóbicas e interações
eletrostáticas, são responsáveis
pela formação da estrutura
quaternária.
11.PROTEÍNAS FIBROSAS E
GLOBULARES
As proteínas fibrosas são estreitas e
longas, com uma forma alongada e uma
estrutura rígida, sendo geralmente
insolúveis em água e são mais
comumente encontradas em tecidos de
suporte ou estruturais, como unhas,
cabelos e tendões. São geralmente
constituídas por uma única cadeia
polipeptídica e possuem uma estrutura
secundária altamente organizada, como
a hélice alfa, que permite a formação de
fibras resistentes e estáveis. Alguns
exemplos de proteínas fibrosas são, a
queratina, que forma as unhas e os
cabelos, o colágeno, que é o principal
componente do tecido conjuntivo, e a
fibrina, que forma os coágulos
sanguíneos.
Já as proteínas globulares são esféricas
ou globulares em forma, e são solúveis
em água devido às suas regiões
hidrofílicas que se orientam para a
superfície das proteínas. Elas são
geralmente constituídas por uma ou
mais cadeias polipeptídicas dobradas
em uma estrutura compacta e
altamente organizada, com regiões
hidrofóbicas no interior da proteína.
Essas proteínas normalmente tem
funções específicas como, catalisar
reações químicas ou transportar
moléculas pelo corpo. Alguns exemplos
de proteínas são, a hemoglobina, que
transporta oxigênio no sangue, a
insulina, que regula o metabolismo da
glicose, e a enzima tripsina, que catalisa
a quebra de proteínas.
12.DESNATURAÇÃO DAS
PROTEÍNAS
A desnaturação da proteína é um
processo em que uma proteína perde
sua estrutura tridimensional nativa, ou
seja, sua conformação original, devido a
fatores físicos, químicos ou biológicos.
Isso pode resultar na perda da função
biológica da proteína, bem como na sua
incapacidade de realizar atividades
essenciais no organismo. Os fatores que
podem levar à desnaturação de
proteínas incluem:
- Temperatura: o aumento da
temperatura pode romper as
ligações de hidrogênio e outras
ligações fracas que compõem a
estrutura da proteína, levando à
desnaturação. Por outro lado, a
diminuição da temperatura pode
fazer com que a proteína se
torne rígida e não funcional.
- pH: alterações no pH podem
afetar a carga das moléculas de
aminoácidos que formam a
proteína, levando a mudanças na
conformação e, eventualmente,
desnaturação.
- Forças iônicas: a presença de
íons pode interferir nas ligações
eletrostáticas que mantém a
estrutura da proteína, levando à
desnaturação.
- Pressão: a exposição a altas
pressões pode causar mudanças
na estrutura das proteínas,
levando à desnaturação.
Outros fatores, como a exposição a
solventes orgânicos, radiação e agentes
oxidantes, também podem levar à
desnaturação de proteínas. É
importante ressaltar que nem todas as
proteínas são igualmente sensíveis a
todos esses fatores, e algumas podem
ser mais estáveis do que outras.
13.ENZIMAS
Enzimas são proteínas altamente
especializadas que atuam como
catalisadores biológicos. Elas são
produzidas pelas células de organismos
vivos e são responsáveis por acelerar as
reações químicas que ocorrem dentro
do corpo. As enzimas têm funções
como, Catalisar reações químicas,
Digestão, Produção de energia, Síntese
de proteínas, Desintoxicação, Regulação
hormonal e Proteção contra doenças.
10 exemplos comuns de enzimas, são:
● Amilase: enzima digestiva ajuda
a quebrar carboidratos em
açúcares simples;
● Lipase: enzima digestiva que
ajuda a quebrar gorduras em
ácidos graxos e glicerol;
● Protease: enzima digestiva que
ajuda a quebrar proteínas em
aminoácidos;
● Lactase: enzima digestiva que
ajuda a quebrar a lactose em
glicose e galactose;
● Pepsina: enzima digestiva
presente no estômago, e que
ajuda a quebrar as proteínas em
peptídeos menores;
● Catalase: enzima antioxidante
que ajuda a proteger as células
contra os danos causados pelos
radicais livres;
● DNA polimerase: enzima
envolvida na replicação do DNA
durante a divisão celular;
● RNA polimerase: enzima
envolvida na síntese de RNA
durante a transcrição genética;
● Tripsina: enzima digestiva
produzida no pâncreas que ajuda
a quebrar as proteínas em
peptídeos menores;
● Quitinase: enzima presente em
alguns fungos que ajuda a
quebrar a quitina, um
polissacarídeo que é encontrado
no exoesqueleto de muitos
animais, incluindo os insetos e
os crustáceos.
14.FATORES QUE AFETAM A
ATIVIDADE ENZIMÁTICA
Alguns dos fatores físicos que afetam a
atividade enzimática, são:
● Temperatura: a atividade
enzimática geralmente aumenta
com o aumento da temperatura
até um ponto ótimo, após o qual
a atividade diminui rapidamente
devido à desnaturação da
enzima.
● pH: a atividade enzimática pode
ser afetada pelo pH do meio.
Cada enzima tem uma faixa de
pH em que é mais ativa, e
variações significativas no pH
podem afetar a estrutura e
função da enzima.
● Concentração do substrato: a
velocidade de reação catalisada
pela enzima aumenta com o
aumento da concentração do
substrato até que todas as
enzimas estejam saturadas após
o que a velocidade da reação se
estabiliza.
● Concentração de enzima: a
velocidade da reação catalisada
pela enzima aumenta com o
aumento da concentração da
enzima até que todas as
moléculas de substrato estejam
ligadas a enzimas ativas, após o
que a velocidade de reação se
estabiliza.
● Pressão: a atividade enzimática
pode ser afetada pela pressão,
pois podem ser ativadas ou
inativadas pela pressão extrema,
como em ambientes submarinos,
por exemplo.
● Inibidores: a atividade
enzimáticapode ser inibida por
substâncias que se ligam à
enzima e interferem na sua
função.
15.CLASSIFICAÇÃO DAS
ENZIMAS
As enzimas são classificadas
oficialmente pela Comissão de
Nomenclatura de Enzimas (EC), e a EC é
dividida em seis categorias, sendo elas:
● Oxidorredutases (EC1): são
enzimas que catalisam reações
de oxidação e redução,
transferindo elétrons de um
substrato para outro.
● Transferases (EC2): essas
enzimas catalisam a
transferência de grupos
funcionais, como grupos fosfato,
metil, acetil ou glicosil, de um
substrato para outro.
● Hidrolases (EC3): Essas enzimas
catalisam reações de hidrólise,
que envolvem a quebra de
ligações químicas por meio da
adição de água.
● Liases (EC4): são enzimas que
catalisam reações de adição ou
remoção de grupos funcionais
para formar ligações duplas ou
quebrar ligações duplas.
● Isomerases (EC5): as enzimas
catalisam reações de
isomerização, que envolvem a
mudança na posição de um
grupo funcional dentro de uma
molécula.
● Ligases (EC6): essas enzimas
catalisam reações de ligação, que
envolvem a formação de ligações
covalentes entre dois substratos,
geralmente com a ajuda de ATP.
16.INIBIÇÃO COMPETITIVA
A inibição competitiva ocorre quando
um inibidor se liga reversivelmente ao
sítio ativo da enzima, impedindo que o
substrato se ligue e diminuindo a
velocidade da reação. Nesse tipo de
inibição, o inibidor tem uma estrutura
semelhante ao substrato e compete com
ele pelo sítio ativo da enzima.
Para a inibição competitiva a equação de
Lineweaver-Burk é modificada para
incluir o efeito do inibidor:
1
𝑣 =
𝐾𝑚
𝑉𝑚𝑎𝑥 ∗
1
[𝑆] + (
α
𝐾𝑚 ∗ 𝑉𝑚𝑎𝑥 ∗ 1 
onde: [I] é a concentração do inibidor, Ki
é a constante de inibição e é um fatorα
que representa a intensidade da inibição
competitiva.
17.INIBIÇÃO NÃO
COMPETITIVA
Na inibição não competitiva, o inibidor
se liga a um sítio diferente do sítio ativo
da enzima, alterando a conformação da
enzima e reduzindo sua atividade
catalítica. Nesse tipo de inibição, a
adição de mais substrato não consegue
superar o efeito do inibidor, já que a
atividade enzimática é afetada por uma
mudança conformacional da enzima
causada pela ligação do inibidor.
Para a inibição não competitiva, a
equação de Lineweaver-Burk é
modificada para incluir o efeito do
inibidor sobre a velocidade máxima da
reação (Vmax):
1
𝑣 = (𝐾𝑚 ∗
1 +[𝐼]
𝐾𝑖
𝑉𝑚𝑎𝑥 ∗ [𝑆] ) +
[𝐼]
𝑉𝑚𝑎𝑥
onde: Ki é a constante de inibição e
representa a afinidade do inibidor pela
enzima. A adição do inibidor aumenta a
constante de inibição aparente,
reduzindo a velocidade máxima da
reação (Vmax).
18.PRINCIPAIS ENZIMAS
ENVOLVIDAS NA
BIORREFINARIA
Algumas das principais enzimas
utilizadas na biorrefinaria são:
1. Celulases: enzimas que
degradam a celulose presente
em materiais lignocelulósicos,
como madeira, palha e bagaço de
cana-de-açúcar, em açúcares
fermentáveis, como a glicose e a
xilose, que podem ser utilizados
como matéria-prima para a
produção de biocombustíveis e
produtos químicos.
2. Lipases: enzimas que catalizam a
hidrólise de ésteres de ácidos
graxos em ácidos graxos livres e
glicerol. São utilizadas na
produção de biodiesel, onde as
lipases substituem os processos
químicos de hidrólise de óleos
vegetais ou gorduras animais.
3. Amilases: enzimas que
degradam o amido em açúcares
fermentáveis, como a glicose e a
maltose, que podem ser
utilizados como matéria-prima
para a produção de
biocombustíveis e produtos
químicos.
4. Proteases: enzimas que
catalisam a hidrólise de ligações
peptídicas em proteínas,
resultando em aminoácidos
livres. São utilizadas na
produção de rações para
animais, suplementos
nutricionais e na clarificação de
vinhos e cervejas.
As aplicações industriais de enzimas
são diversas e incluem, além da
biorrefinaria, a indústria alimentícia,
farmacêutica, têxtil, de papel e celulose,
entre outras.
19. CARBOIDRATOS
São uma das principais classes de
nutrientes encontrados na dieta humana.
Os carboidratos são formados por
moléculas de carbono, hidrogênio e
oxigênio. Pertencem a três categorias:
Monossacarídeos, Oligossacarídeos e
Polissacarídeos.
20. FUNÇÕES DOS
CARBOIDRATOS
As funções dos carboidratos variam e
podem ser:
- Estrutural: celulose e quitina
(compõe a parede celular de seres
vivos);
- Principal fonte de energia da
célula;
- Energético: amido e glicogênio
liberam ATP;
- Podem ser chamados de: Glicídios,
Hidratos de carbono ou açúcares.
21. MONOSSACARÍDEOS
Os carboidratos monossacarídeos são os
açúcares mais simples e fundamentais dos
carboidratos. São compostos por uma
única molécula de açúcar e são
classificados de acordo com o número de
átomos de carbono em sua estrutura. Os
monossacarídeos mais comuns são a
glicose, a frutose e a galactose.
22. OLIGOSSACARÍDEOS
Os carboidratos oligossacarídeos são
compostos de 2 a 10 moléculas de
monossacarídeos. Eles são geralmente
considerados carboidratos complexos e
podem ser encontrados em muitos
alimentos, incluindo frutas, legumes, grãos
e laticínios. São importantes como
prebióticos, o que significa que eles são
usados como alimentos para bactérias
benéficas no intestino, ajudando a
promover uma flora intestinal saudável.
23. POLISSACARÍDEOS
São macromoléculas compostas pela união
de mais de 20 monossacarídeos. São
comuns em alimentos como grãos,
tubérculos, legumes e verduras. Diferente
dos carboidratos simples, como a glicose e
a frutose, os polissacarídeos são digeridos
mais lentamente pelo organismo, e
portanto liberam a energia de forma mais
gradual. Um exemplo é o amido, que pode
ser encontrado em alimentos como o arroz,
pão e batatas, e a celulose, um importante
componente da parede celular das plantas
e que é usado para fabricação de papel e
outros produtos.
24. ESTEREOISÔMEROS,
ENANTIÔMEROS,
DIASTEREOISÔMEROS,
EPÍMEROS E CARBONO
ANOMÉRICO
- Estereoisômeros: moléculas que
têm a mesma fórmula molecular e
a mesma conectividade dos
átomos, mas diferem na disposição
espacial dos átomos no espaço.
Eles são divididos em dois grupos
principais: enantiômeros e
diastereoisômeros.
- Enantiômeros: pares de
estereoisômeros que são imagens
espelhadas um do outro e não
podem ser sobrepostos. Eles têm a
mesma fórmula molecular,
conectividade e grupos funcionais,
mas diferem na orientação espacial
em torno de um átomo de carbono
assimétrico, também conhecido
como carbono quiral.
Enantiômeros têm propriedades
físicas e químicas idênticas, exceto
que eles podem ter efeitos opostos
sobre a luz polarizada.
- Diastereoisômeros: têm diferentes
propriedades físicas e químicas,
incluindo ponto de fusão, ponto de
ebulição e solubilidade em água.
Eles se diferem na orientação
espacial de pelo menos um par de
átomos em torno de um átomo de
carbono quiral.
- Epímeros: são diastereoisômeros
que diferem na configuração
espacial de apenas um carbono
assimétrico.
- Carbono anomérico: é o carbono
que está ligado a dois grupos
diferentes em um açúcar cíclico.
Ele é chamado de anomérico
porque sua configuração é
diferente da esperada por um
carbono assimétrico em uma
molécula não-cíclica. A
configuração do carbono
anomérico é importante na
determinação da atividade
biológica e das propriedades físicas
dos açúcares.
25. TESTE DE TOLLENS
Teste de Tollens é um teste químico usado
para identificar a presença de açúcares
redutores, como a glicose. Nesta reação,
uma solução de nitrato de prata é
adicionada a uma solução contendo o
açúcar a ser testado, e a mistura é
aquecida. Se o açúcar for redutor, ele
reduzirá o íon Ag+ a Ag0, que se
depositará como um espelho de prata na
superfície do recipiente. Isso indica a
presença de açúcares redutores.
26. FORMAÇÃO DE
HEMIACETAL OU
HEMICETAL
A formação de hemiacetal ou hemicetal é
uma reação química que ocorre entre um
álcool e um aldeído ou cetona. Em
monossacarídeos, a reação ocorre entre o
grupo aldeído ou cetona e um grupo
hidroxila em outra posição no mesmo
açúcar. Essa reação leva à formação de um
anel de cinco ou seis membros, conhecido
como hemiacetal ou hemicetal. Esses anéis
são fundamentais para a formação deaçúcares mais complexos, como os
dissacarídeos e polissacarídeos.
27. ESTERIFICAÇÃO
Esterificação é uma reação química entre
um álcool e um ácido carboxílico, que
resulta na formação de um éster. Nos
monossacarídeos, a esterificação pode
ocorrer entre um ácido carboxílico
presente no açúcar e um álcool, formando
um éster de açúcar. Essa reação é
importante para a formação de lipídios e
outros compostos biológicos complexos.