resumo completo macromoléculas

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Bases macromoleculares da constituição  
 celular 
 ​CITOLOGIA - BIOLOGiA MOLECULAR 
 
- A estrutura da célula é a conseqüência de uma combinação de moléculas 
organizadas em uma ordem muito precisa; 
- as moléculas são os tijolos com os quais se constroem as células; 
- No início, o estudo da composição química da célula foi feito mediante a 
análise bioquímica de órgãos e tecidos inteiros, como o fígado, o cérebro, a 
pele ou o meristema vegetal. Estes estudos só possuem um valor citológico 
relativo, porque o material analisado geralmente é composto por uma mescla 
de diferentes tipos celulares e contém material extracelular. Nos últimos anos, 
o desenvolvimento de diversos métodos de fracionamento celular permitiu 
isolar os elementos subcelulares e recolher informações mais precisas sobre 
a estrutura molecular da célula. 
- As moléculas que constituem as células são formadas pelos mesmos 
átomos encontrados nos seres inanimados; 
- 99% da massa das células são formados de ​hidrogênio, carbono, oxigênio e 
nitrogênio​, enquanto, nos seres inanimados da crosta terrestre, os quatro 
elementos mais abundantes são oxigênio, silício, alumínio e sódio. 
- característica da matéria viva a presença de moléculas de alto peso ou 
macromoléculas, que são​ polímeros ​constituídos pela repetição de unidades 
menores ( ​monômeros​ ) conectadas por meio de ligações covalentes; 
- polímeros formados por monômeros semelhantes são chamados 
homopolímeros; 
 ex. glicogênio, que é constituído de moléculas de glicose. 
- polímeros formados por monômeros diferentes são chamados 
heteropolímeros; 
ex. ácidos nucléicos. 
- existem variedades em tamanhos e variedades de seus monômeros 
constituintes ; 
- os polímeros ( macromoléculas ) encontrados nos seres vivos 
(biopolímeros) de maior importância são as​ proteínas​ (polipeptídios) que são 
constituídas por aminoácidos , ​polissacarídeos​, que podem ser polímeros de 
glicose - com os quais se formam glicogênio, amido ou celulose - ou 
 
compreender a repetição de outros monossacarídeos, com os quais se 
formam polissacarídeos mais complexos; e ​ácidos nucléicos​ ( DNA e RNA ); 
- há moléculas menores, como lipídios, água, sais minerais e vitaminas; 
- a diversidade estrutural e funcional de um polímero depende da variedade 
de seus monômeros; 
- Frequentemente, macromoléculas de diferentes tipos se associam para 
formar complexos como as lipoproteínas, glicoproteínas e proteoglicanas 
(​proteínas combinadas com polissacarídios​) e as nucleoproteínas (​ácidos 
nucleicos mais proteínas​). 
*​ na constituição da proteína participam 20 aminoácidos diferentes, enquanto 
os ácidos nucléicos são formados por 5 tipos de nucleotídeos, por isso as 
proteínas têm maior polimorfismo e, consequentemente, maior diversidade 
funcional do que os ácidos nucleicos. 
- são classificados os componentes em inorgânicos ( água e sais minerais ) e 
orgânicos ( (ácidos nucléicos, carboidratos, lipídios e proteínas ); 
- 75 a 85 % é água e entre 2 e 3% são constituídos de sais m., o resto é 
formado por compostos orgânicos; 
- os íons inorgânicos das células, incluindo sódio ( Na+ ),potássio 
(K+),magnésio ( Mg2+), cálcio ( Ca2+), fosfato ( HPO42-), cloreto (Cl-) e 
bicarbonato (HCO3-) constituem 1% ou menos da massa da célula; estes 
estão envolvidos em vários aspectos do metabolismo celular, por isso têm 
papéis fundamentais na sua função; 
 
 ÁGUA 
 
representa +-75 % da massa celular, por isso as interações entre a água e os 
outros constituintes celulares são de importância central na química biológica. 
é uma molécula polar, que pode formar pontes de hidrogênio entre si ou com 
outras,assim como interagir com íons carregados positivamente ou 
negativamente; 
são moléculas polares composta de 2 hidrogênio e oxigênio ligados por 
ligação covalente​1​; 
íons e moléculas são facilmente solúveis em água ( hidrofílicas ); 
1 ​é um tipo de interação entre átomos que apresentam alta ​eletronegatividade​, ou 
seja, elevada tendência de receber elétrons; ligação de Ametal com Ametal; 
https://brasilescola.uol.com.br/quimica/eletronegatividade.htm
 
moléculas apolares, não podem interagir com água ( hidrofóbicas ); essas 
moléculas tendem a minimizar seu contato com água, associando-se 
rigorosamente entre si; 
essas interações polares e apolares são importantes para a formação de 
estruturas biológicas ( ​ex. membranas celulares​ ); 
 
pode fazer ligação entre si ou com moléculas diferentes ( B ), e também com 
íons carregados(C) 
 
componente encontrado em maior quantidade no tecido ( com exceções 
como dente, osso ); 
 
O conteúdo de água do organismo está relacionado com a idade e com a 
atividade metabólica ( maior idade menor água, menor idade mais água e 
maior atividade metabólica ); 
 A molécula de água é morfológica e eletricamente assimétrica; 
 A água atua como solvente natural dos íons e como meio de dispersão 
coloidal da maior parte das macromoléculas. 
 indispensável à atividade metabólica, já que os processos fisiológicos 
ocorrem exclusivamente em meios aquosos; 
 encontrada em duas frações, uma livre e outra ligada; 
A água livre : representa 95% da água total, e é parte usada principalmente 
 como solvente para os solutos e como meio de dispersão do 
 sistema coloidal. 
A água ligada : representa apenas 5% e é a que está unida frouxamente a 
 outras moléculas por ligações não covalentes, assim, 
 compreende a água imobilizada no seio das macromoléculas. 
Como resultado da distribuição assimétrica de suas cargas, uma molécula de 
água comporta-se como um dipolo, por isso ela pode se ligar 
eletrostaticamente, por seus grupos positivos e negativos, tanto a ânions e 
cátions quanto a moléculas com ambos os tipos de carga (​ ex. proteínas​ ) 
 Outra propriedade da molécula de água é sua ionização em um ânion 
hidroxila (OH-) e em um próton ou íon hidrogênio (H+). A uma temperatura de 
25ºC, 10- 7 M de H+ por litro de água se dissociam, concentração que 
corresponde ao pH neutro 7; 
A água intervém na eliminação de substâncias da célula; 
absorve calor (graças a seu elevado coeficiente calórico ou capacidade 
térmica) que evita que sejam geradas mudanças drásticas da temperatura na 
célula; 
Os dois átomos de hidrogênio formam com o de oxigênio um ângulo que, em 
média, é estimado em 104,9º ( tetraédrica ), ​em razão da forte atração 
exercida pelo núcleo do oxigênio ( + eletronegativo ) sobre os elétrons, a 
molécula de água é relativamente positiva, no lado dos dois hidrogênios ( 
eletropositiva ), e negativa no lado do oxigênio ( eletronegativa ); isto é, a 
molécula de água é um dipolo; 
 No espaço, em virtude da forma das órbitas do hidrogênio e oxigênio, as 
cargas elétricas estão distribuídas de tal modo que o oxigênio ocupa o centro 
e os hidrogênios (relativamente positivos), os dois extremos de um tetraedro; 
 dissolve muitas substâncias cristalinas e outros compostos iônicos porque 
sua tendência a se combinar com íons negativos ou positivos é, 
frequentemente, maior que a tendência de os íons se combinarem entre si; 
 
 ex. ​ os cristais de NaCl dissolvem-se com facilidade em água porque, 
apesar da atração eletrostática entre o c1- e o Na+ do cristal, cada um desses 
íons é atraído ainda de modo mais forte pelo dipolo da água. Assim, o cristal 
se rompe, formando-se os íons hidratados de c1- e Na+, altamente estáveis. 
Os polímeros celulares contêm em sua estrutura grupamentos químicos que 
apresentam afinidade pela água (grupamentos polares, hidrofílicos) ou que 
não apresentam afinidade pela água (grupamentos apolares), repelindo-a; 
 Os grupamentos polares principais são carboxila, hidroxila, aldeído, sulfato e 
fosfato. A maioria dos​ hidratos de carbono, os ácidos nucleicos e muitas 
proteínas​ são hidrofílicas. 
 
 há moléculas sem ou com poucos grupamentos polares e que, 
consequentemente,são insolúveis na água; são as moléculas hidrofóbicas. 
Como exemplos, podem ser citados os ​lipídios, a parafina e os óleos ​- essas 
moléculas são repelidas pela água. 
 
Existem também macromoléculas, geralmente alongadas, que apresentam 
uma região hidrofílica e outra hidrofóbica; (são as moléculas chamadas 
anfipáticas), dotadas da capacidade de associar-se simultaneamente a água 
e a compostos hidrofílicos, por uma de suas extremidades, e a compostos 
hidrofóbicos, pela outra extremidade. exercem importantes funções 
biológicas, e estão presentes em todas as membranas celulares. 
 
ligações fortes ou covalentes se observa por exemplo ​nas ligações peptídicas 
entre os aminoácidos e que só podem ser desfeitas por procedimentos 
drásticos como a hidrólise em ácido forte a alta temperatura. 
 
ligações fracas, de natureza variada, que se formam com pequeno gasto 
energético e podem ser desfeitas por procedimentos suaves como 
aquecimento moderado e alteração da concentração iônica do meio. as 
principais são ​ pontes de hidrogênio, ligações eletrostáticas e interações 
hidrofóbicas. ; 
 
pontes de hidrogênio : no caso de proteínas, isso tem lugar entre o nitrogênio 
e a carbonila de ligações peptídicas diferentes; ligação entre as duas cadeias 
do DNA; 
 ligações eletrostáticas : são ligações que se formam quando um grupo ácido 
se prende a um básico; são exemplos as​ ligações entre aminoácidos básicos 
e ácidos, entre corantes ácidos​ (geralmente com grupos sulfônicos)​ e 
 
proteína básicas dos tecidos ou entre as glicosaminoglicanas ​( que contêm 
grupamentos sulfato)​ e proteínas básicas. 
 interações hidrofóbicas : ocorrem entre moléculas apolares que são 
comprimidas umas contra as outras pela repulsão que sofrem da água que as 
envolve. Não é, portanto, propriamente uma ligação, como ocorre nas pontes 
de hidrogênio ou ligação eletrostática, sendo mais adequadamente definida 
como uma interação; 
ex.​ membranas da célula, onde as duas camadas de lipídios associam-se 
principalmente em virtude desse tipo de interação. 
 
A importância biológica dessas interações e ligações de baixa energia reside 
no fato de que elas permitem à célula alterar, montar e desmontar estruturas 
supramoleculares, como, por exemplo, os microtúbulos e microfilamentos, 
aumentando, assim, sobremaneira a sua versatilidade e eficiência funcional, 
sem grande gasto energético. Se as interações das macromoléculas fossem 
realizadas apenas com ligações fortes, a estrutura celular seria estável, e as 
modificações dessa estrutura implicaria um gasto de energia tão alto que a 
atividade celular seria impossível. 
 água se liga à outras moléculas por pontes de hidrogênio ou ligação de 
hidrogênio; 
cada molécula de água pode se ligar a outras quatros; 
tanto no meio gasoso e aquoso a molécula de água está sempre em 
movimento, que aumenta com aumento da T° do meio; 
quando a água congela as moléculas diminuem sua velocidade permitindo a 
formação de uma malha cristalina estável estruturada por pontes de 
hidrogênio; 
 
 
 
 ​SAIS 
 
 
 A retenção de íons produz um aumento da pressão osmótica e, portanto, a 
entrada de água; 
 A concentração de íons é diferente no interior da célula e no meio que a 
circunda, assim, a célula tem uma alta concentração de cátions K+ e Mg2+, 
enquanto o Na+ e o Cl - estão localizados principalmente no líquido 
extracelular; 
 Os ânions dominantes nas células são o fosfato (HPO42 -) e o bicarbonato 
(HC03 - ); 
Os sais dissociados em ânions (p. ex., Cl -) e cátions (Na+ e K+) são 
importantes para manter a pressão osmótica e o equilíbrio ácido-básico da 
célula; 
Alguns íons inorgânicos (como o Mg2 +) são indispensáveis como co-fatores 
enzimáticos. Outros fazem parte de moléculas distintas; 
 
 Os íons de Ca2+ que se encontram nas células desempenham um 
importante papel como transmissores de sinais. 
Outros íons presentes nas células são o sulfato, o carbonato etc; 
Certos minerais são encontrados na forma não ionizada; 
 ex. ​ Assim ocorre com o cálcio, que nos ossos e nos dentes encontra-se 
unido ao fosfato e ao carbonato sob a forma de cristais. Outro exemplo 
compreende o ferro, que na hemoglobina, na ferritina, nos citocromos e em 
várias enzimas encontra-se unido por ligações carbono-metal. 
 
Para manter a atividade celular normal são indispensáveis quantidades 
diminutas de manganês, cobre, cobalto, iodo, selênio, níquel, molibdênio e 
zinco. 
Quase todos esses elementos vestigiais (ou oligoelementos) são necessários 
para a atividade de certas enzimas. 
 O iodo é um componente do hormônio tireóideo. 
 
 
 
 ÁCIDOS NUCLÉICOS 
 
- são macromoléculas muito importantes. 
- todos os seres vivos possuem os dois tipos, chamados​ ácido 
desoxirribonucléico ( DNA )​ e ​ácido ribonucléico ( RNA )​, que são diferentes 
estes açúcares por a desoxirribose ter um átomo de oxigênio a menos; 
- vírus possuem​ ou um ou outro​; 
- são constituídos pela polimerização de unidades chamadas ​nucleotídios; 
- Cada nucleotídio contém resíduos de uma molécula de ácido fosfórico, uma 
 de pentose ( carboidrato ) e uma de base púrica ou pirimídica ( bases 
nitrogenadas ) (fig.3.15); 
 
 
- As bases púricas mais encontradas nos ácidos nucleicos são a​ adenina​ e a 
guanina ( A e G ) ​e têm dois anéis fundidos entre si; 
- As principais bases pirimídicas são a​ timina, a citosina e a uracila (​ T,C,U ) e 
têm apenas um anel heterocíclico; 
- Além dos polímeros de nucleotídios, que constituem as moléculas dos 
ácidos nucleicos, as células contêm quantidades relativamente grandes de 
nucleotídios livres,​ desempenhando, sobretudo, as​ funções de coenzimas​. 
- Por hidrólise parcial é possível retirar o radical fosfato dos nucleotídios. 
Aparecem então compostos denominados ​nudeosídios,​ constituídos por uma 
pentose e uma base púrica ou pirimídica; 
 
- são moléculas informacionais ( onde informações são passadas do DNA, 
para RNA e pra proteínas ), que controlam os processos básicos do 
metabolismo celular, a síntese de macromoléculas, a diferenciação celular e a 
transmissão do patrimônio genético de uma célula para as suas 
descendentes ( hereditariedade ) e são utilizados para depositar e transferir 
energia química; 
 
 
 
 Componentes dos ácidos nucléicos 
 
 nucleosídio 
 
 
 
 
 
 mostrando a ligação fosfodiéster 
 
 
 
 
 
 
 
 
 A hidrólise do DNA ou do RNA gera: 
 
 ​pentoses, ácidos fosfórico, bases (purinas ou pirimidinas ), RNA ribose 
 ( adenina, uracila,citosina,guanina e PO4H3 ) e DNA desoxirribonucléico 
 ( adenina, timina, citosina, guanina, PO4H3 ); 
 
- é um polímero cujos monômeros são nucleotídeos sucessivamente ligados 
por meio de ligações fosfodiéster, ou seja, cada molécula de ácido nucleico 
contém pelo menos uma cadeia de nucleotídios (polinucleotídio ), formada 
por ligações diéster-fosfato entre os carbonos 3' e 5' da pentose; 
os fosfatos unem o carbono 3' da pentose do nucleotídeo com o carbono 5' 
da pentose do nucleotídeo seguinte. 
 
- A extremidade da molécula que contém a pentose com o C5' livre é 
chamada​ extremidade 5' ​e a que possui a pentose com o C3' livre é 
denominada​ extremidade 3' ​. 
- o ácido fosfórico utiliza dois dos seus três grupos ácidos nas ligações 3' 
,5'-diéster. O grupo restante confere ao ácido nucléico suas propriedades 
ácidas, o que possibilita a formação de ligações iônicas com proteínas 
básicas e também faz com que os ácidos nucléicos sejam basófilos ( se 
coram com corantes básicos ); 
 ex.​ nas células eucariontes, o DNA está associado a proteínas 
básicas chamadas histonas, com as quais formam o complexo nucleoproteico 
denominado cromatina; 
 
 
- no RNA a uracila está no lugar da timina, outra diferença é que o DNA é 
uma molécula sempre dupla (contém duas cadeias polinucleotídicas); 
 
ex. de nucleotídeos : ​adenosina monofosfato (AMP), a adenosina difosfato(ADP) e a adenosina trifosfato (ATP), citidina trifosfato 
 (CTP), a uridina trifosfato (UTP), a guanosina trifosfato 
 (GTP) e a timosina trifosfato (TTP), 
 
- . A ligação -P de alta energia permite que a célula acumule grande 
quantidade dela em um espaço reduzido e que a mantenha pronta para ser 
usada no momento em que for necessário. 
 
 
 
 
➔ DNA 
 
 - ​constitui o depósito da informação genética e transmissão; 
- Esta informação é copiada ou transcrita em moléculas de RNA 
mensageiro, cujas seqüência de nucleotídeos contêm o código que 
estabelece a seqüência dos aminoácidos nas proteínas. É por isso que 
a síntese protéica também é conhecida como tradução do RNA. A esta 
série de fenômenos é atribuído o caráter de dogma central da biologia 
molecular ,expressão : 
 
 ​DNA-------- transcrição------- RNA----- tradução--- PROTEÍNA 
 
 
 - encontra-se no núcleo integrando os cromossomos (uma pequena 
 quantidade encontra-se no citoplasma, dentro das mitocôndrias e dos 
 cloroplastos) e alguns vírus; 
- uma molécula dna= um cromossomo; 
 - é encontrado nos organismos vivos sob a forma de molécula de peso 
molecular muito alto; 
- A quantidade nos organismos superiores pode ser várias centenas de 
vezes maior - 1.200 vezes no caso do homem. Assim, o DNA completamente 
estendido de uma célula diplóide humana tem um comprimento total de cerca 
de 1,70 m. 
- Toda a informação genética de um organismo vivo encontra-se acumulada 
na seqüência linear das quatro bases de seus ácidos nucléicos. 
- A estrutura primária de todas as proteínas (quer dizer, a quantidade e a 
seqüência de seus aminoácidos) é codificada(código genético) por um 
alfabeto de quatro letras (A, T, G, C). 
- em cada molécula de DNA, a quantidade de adenina é igual à de timina 
 (A = T) e a de citosina igual à de guanina (C = G). Conseqüentemente, o 
número de purinas é idêntico ao de pirimidinas (A + G = C + T); 
- a relação AT/GC varia entre as espécies; 
- a molécula de DNA é formada por duas cadeias de ácidos nucléicos 
helicoidais com uma rotação para a direita, que compõem uma dupla hélice 
em torno de um mesmo eixo central. 
- As duas cadeias são​ antiparalelas,​ o que significa que suas ligações 3',5'- 
fosfodiéster seguem sentidos opostos; 
 
- sua superfície mostra dois sulcos ( cavidade maior e menor), um dos quais 
mais acentuado que o outro. 
- As bases estão situadas no lado interno da dupla hélice, quase em um reto 
perpendicular com relação ao eixo helicoidal; 
- Cada volta completa da dupla hélice compreende 10,5 ou 10 pares de 
nucleotídeos e mede 3,4 nm. 
- dupla hélice com diâmetro de 2nm; a distância entre as bases é de 0,34nm; 
- molécula de dna têm um sentido sempre 5’ para 3’; 
- as ligações 3’ e 5’ (diésterfosfato), de uma cadeia estão posicionadas 
 inversamente em relação à outra; 
- cadeias estão unidas entre si por pontes de hidrogênio estabelecidas entre 
os pares de bases; 
- A e as T formam-se duas pontes de hidrogênio, e entre as C e G, três;por 
isso C e G é mais estável que A e T; 
- A dupla estrutura helicoidal mantém-se estabilizada graças às pontes de 
hidrogênio e às interações hidrófobas existentes entre as bases de cada 
cadeia. 
- As bases (hidrofóbicas) situam-se dentro da hélice, e suas interações 
hidrofóbicas ocorrem entre as bases pareadas; 
- os resíduos de desoxirribose (hidrofílicos) e de ácido fosfórico (ionizado e 
hidrofílico) localizam-se na periferia, em contato com a água intracelular; 
 
- as seqüências das duas cadeias são complementares, e devido a esta 
propriedade, quando as cadeias se separam durante a duplicação do DNA, 
cada uma delas serve de molde para a síntese de uma nova cadeia 
complementar. Deste modo são geradas duas moléculas-filhas de DNA com 
a mesma constituição molecular que possuía a progenitora ; 
 
- Quando as pontes de hidrogênio são rompidas - por exemplo, pelo 
aquecimento do DNA em solução -, os dois filamentos polinucleotídicos da 
hélice sofrem desnaturação, separando-se; quando baixa a temperatura, eles 
se unem novamente; 
- Os filamentos da molécula de DNA apresentam direções opostas (estão 
posicionadas na direção contrária), mas, cada filamento segue o mesmo 
sentido, sempre de 5’ 3’; 
 
 
 - A desnaturação pelo rompimento das pontes de hidrogênio pode ser 
completa ou parcial; Essa desnaturação ocorre mais cedo nas ligações AT, 
 
que têm duas pontes de hidrogênio, sendo as ligações CG mais resistentes, 
pois têm três pontes de hidrogênio; A desnaturação parcial permite a 
identificação das zonas ricas em AT e das zonas ricas em CG; 
 
 ex. ​ Em moléculas simples de DNA, como as dos bacteriófagos, essa 
técnica possibilita a localização de zonas com diferentes frequências de 
nucleotídios ao longo do filamento de DNA. 
 
 
 
 
➔ RNA 
 
- é um filamento de polinucleotídeo único, e só existe, 
excepcionalmente, sob a forma de filamentos duplos complementares. 
- Nos dois casos, as exceções são encontradas nos vírus: alguns têm 
DNA em filamento único, enquanto outros têm RNA em cadeia dupla 
complementar. 
- ​A estrutura do RNA é semelhante à do DNA, exceto pela presença de 
ribose no lugar de desoxirribose e de uracila no lugar de timina; 
 
- Dos pontos de vista funcional e estrutural, distinguem-se três 
variedades principais de ácido ribonucleico: 
 
• RNA de transferência ou tRNA 
• RNA mensageiro ou mRNA 
• RNA ribossômico ou rRNA. 
 
 
- Os três intervêm na síntese protéica. 
 
★ RNA de transferência ou tRNA ou Transportador 
 
- dos 3 tipos, é o que tem moléculas menores; 
 - são constituídas de 75 a 90 nucleotídios e têm peso molecular 
 entre 23 kDa e 30 kDa. 
 - Sua função é transferir os aminoácidos para as posições 
 corretas nas cadeias polipeptídicas em formação nos 
 complexos de ribossomos e RNA mensageiro (polirribossomos); 
 Para isso, o tRNA tem a propriedade de se combinar com 
 aminoácidos e é capaz de reconhecer determinados locais da 
 molécula do mRNA constituídos por uma sequência de três 
 bases. 
 - Essas sequências, típicas para cada aminoácido, são 
 denominadas ​códon ;​ A sequência de três bases na molécula 
 do tRNA e que reconhece o códon chama-se​ anticódon ; 
 - Para cada aminoácido existe pelo menos um tRNA. 
 - A molécula do tRNA é um filamento com uma extremidade 
 terminando sempre pela sequência CCA, isto é, pelo ácido 
 adenílico (A) precedido de duas moléculas de ácido citidílico 
 (C). 
 - a energia consumida por um processo enzimático vem da 
 hidrólise do ATP e é graças à ele que uma hidroxila do ácido 
 adenílico da extremidade CCA é esterificada por um 
 L -aminoácido, formando-se assim uma molécula de Acil tRNA. e a 
 enzima catalisadora dessa esterificação​2​ é específica para cada 
 aminoácido; 
 - A molécula do tRNA apresenta uma região que é reconhecida pela 
 enzima, e, desse modo, cada aminoácido é ligado ao seu tRNA; 
 - Em razão das pontes de hidrogênio que se estabelecem entre as 
 suas bases, todos os tRNA apresentam segmentos das moléculas 
 formados por uma hélice dupla; 
 - tem o aspecto de uma folha de trevo, a qual mostra o anticódon 
 em um de seus lados. 
 - Além das bases adenina, guanina, citosina e uracila, comumente 
 encontradas no RNA, o tRNA contém outras bases que não 
2 ​ Reação de formação de ésteres a partirde um ácido e de um álcool. 
 
 aparecem nos outros tipos de ácido ribonucleico 
 
 ex.​hipoxantina e a metilcitosina. 
 
 ​- O tRNA tem ainda ​ácido ribotimidílico​, que é um nucleotídio 
 constituído por ácido fosfórico, ribose e timina, base geralmente 
 encontrada no DNA. 
 - também têm​ ácido pseudouridílico, ​que difere do ácido uridílico 
 comum por apresentar a ribose ligada ao carbono 5 da uracila, e 
 não ao nitrogênio 3, como é habitual; 
 - As regiões do tRNA que contêm as bases não habituais talvez 
 sejam importantes para determinar o formato da molécula, pois 
 nessas regiões não se formam pontes de hidrogênio entre as bases; 
 - Os tRNA são inicialmente sintetizados sobre os filamentos de DNA, 
 como moléculas maiores que passam por um processamento 
 (splicing)​3​ tornando-se menores, antes de migrarem para o 
 citoplasma. Esse processamento do tRNA consiste na remoção de 
 determinados pedaços da molécula maior e soldagem dos fragmentos 
 que vão constituir a molécula final do tRNA. É um processo 
 semelhante ao que será descrito adiante neste capítulo ao se 
3 emendar; 
 
 examinar o mRNA;
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
★ RNA MENSAGEIRO OU RNAm 
 
- sintetizado nos cromossomos, como os demais RNA da célula; 
- representa a transcrição de um segmento ( gene ) de uma das 
cadeias da hélice de DNA. 
- leva a informação genética contida no DNA; 
- a informação do RNAm será traduzida em proteínas; 
- é a molécula intermediária na expressão do gene; 
- O peso molecular do mRNA varia de acordo com o tamanho da 
molécula proteica que ele irá codificar no citoplasma. 
- é bem maior do que a de proteína por ele formada, porque são 
necessários três nucleotídios para codificar um aminoácido. 
- muitas proteínas são sintetizadas com um segmento extra, formado 
por vários aminoácidos que são removidos no acabamento final da 
proteína; 
- Nas células procariontes, as moléculas de mRNA podem ser ainda 
maiores, pois transcreve vários genes ao mesmo tempo,e porque nas 
bactérias uma longa molécula de mRNA pode ser traduzida a partir de 
locais diferentes, originando mais de uma proteína, conforme o local do 
mRNA em que a tradução teve início. 
-- 
- Os mRNA citoplasmáticos derivam de​ precursores nucleares 
conhecidos como​ hnRNA​ ( heterogenous RNA), chamados assim por 
apresentarem grande heterogeneidade nos pesos moleculares e na 
composição de nucleotídios; 
- Essas moléculas são partidas no núcleo, de modo ordenado. Certos 
pedaços são removidos e as extremidades dos segmentos que 
codificam proteínas se soldam (splicing), formando-se a molécula 
acabada de mRNA, que migra para o citoplasma. 
 
 
- nas células eucariontes, o DNA que transcreve os mRNA é 
constituído por partes( codificantes ) (​ éxons) ​ que vão ser traduzidas 
em proteínas, e em partes “silenciosas” ( Íntrons ) ( não codificantes) 
que apenas separam os éxons. 
- Portanto, o DNA inicialmente transcreve uma molécula enorme de 
hnRNA da qual os segmentos sem significado para a síntese proteica 
são removidos, ocorrendo então a soldagem precisa dos segmentos 
 
que levam a codificação para um tipo de molécula proteica e, assim, 
fica formada uma molécula de mRNA (éxons) ; e a transcrição ocorre 
no núcleo e a tradução, no citoplasma, por isso o RNAm precisa , ser 
exportado para o citoplasma; 
 
1. Processamento do RNAm 
 
*Os íntrons são cortados por endonucleases, e os éxons são 
religados (=Splicing) para formar o mRNA final; 
* “Splicing” ou recomposição-remoção; 
* na outra extremidade do RNAm ( extremidade 5’ ), um pequeno 
capuz (cap) de 7- MG (metil-guanosina) nucleotídico é 
adicionado por outras enzimas, que serve pra proteger do ataque 
de endonucleases; 
* Cada molécula de mRNA recebe/tem na extremidade 3’ um 
prolongamento (tail)​4​ de poli-A (adenosina) que é adicionado 
ainda no interior do núcleo celular, assim que a molécula de 
mRNA é transcrita, por uma enzima que não requer molde 
(template)​5​ de DNA. Portanto, esse segmento do mRNA não está 
codificado no DNA; têm função de dar estabilidade ao RNAm; 
 
 
- rna primário= éxons + íntrons; 
 
- alguns genes não contêm íntrons e as moléculas de mRNA se 
formam diretamente do DNA, sem passar pela fase de hnRNA. 
 
- Íntrons e hnRNA só foram encontrados em células eucariontes, sendo 
muito pouco provável que existam nas procariontes; 
 
 
 
 
 
 
 
 
4 rabo; 
5 modelo 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
★ ​RNA RIBOSSÔMICO OU RNAr 
 
- ​mais abundante que os outros dois tipos de RNA, constituindo 80% do 
RNA celular. 
- ​ Existe combinado com proteínas, formando partículas facilmente 
visíveis ao microscópio eletrônico e denominadas ribossomos. 
- Quando presos a filamentos de RNA mensageiro, os ribossomos 
formam os polirribossomos , nos quais tem lugar a síntese de 
proteínas. 
- Existem nas células dois tipos de ribossomos que se distinguem por 
seus coeficientes de sedimentação determinados na ultracentrífuga e 
expressos em unidades S ou Svedberg. 
ribossomos das células procariontes têm coeficiente de sedimentação 
de 70 S e são menores do que os ribossomos das células eucariontes, 
cujo coeficiente de sedimentação é de 80 S. Ambos os tipos de 
ribossomos são formados por duas subunidades, uma maior e outra 
menor, com características funcionais e estruturais diferentes 
As subunidades se prendem de modo reversível no início da síntese da 
molécula proteica, separando-se quando a proteína está terminada. 
- ou seja, essas subunidades estão soltas no citoplasma e se unem 
quando ocorre início da síntese p.; 
 - A subunidade maior dos ribossomos das células eucariontes contém 
 três tipos de RNA, com sedimentação de​ 28 S, 5,8 S e 5 S; 
- a subunidade maior dos ribossomos das procariontes, dois tipos de 
RNA: um de 23 S e outro de 5 S. 
- . A subunidade menor apresenta apenas um tipo de RNA: ​18 S​ nas 
células eucariontes​ e ​16 S nas procariontes​. 
- Os ribossomos das mitocôndrias e dos cloroplastos são iguais aos 
das células procariontes; 
 dado que apoia a interpretação de que essas duas organelas 
 transdutoras de energia se originaram de bactérias que se 
 tornaram simbiontes das células eucariontes. 
 - Cerca de 50 variedades de proteínas foram identificadas nos 
 ribossomos; 
 - A​ basofilia citoplasmática​ demonstrável pelos corantes básicos e 
 removível pela ribonuclease deve-se aos ribossomos. Estes são 
 particularmente abundantes nas células que sintetizam grandes 
 
 quantidades de proteínas, as quais têm o citoplasma fortemente 
 basófilo. 
 
 
 
 
 
- Em alguns casos, o RNA tem ação catalítica, atuando como uma enzima 
 Descobriu-se que esses RNA são inicialmente moléculas muito grandes das 
quais determinados segmentos são removidos e as partes restantes são 
soldadas (splicing), formando-se, assim, a molécula final do mRNA. 
Todo o processo se realiza, como foi comprovado in vitro, sem a participação 
de proteínas enzimáticas. 
O segmento de RNA que será removido (íntron) catalisa sua própria remoção 
e a união das extremidades da molécula partida. 
 Esse segmento de RNA, in vitro, é capaz de catalisar a polimerização de 
polinucleotídios pequenos em polinucleotídios com mais de 30 nucleotídios, 
tendo sido chamado de​ ribozima; 
Outros RNA com atividade catalítica foram descobertos logo depois, foi 
observado que a clivagem​6​ para produzir a molécula de tRNA final, de 
tamanho menor, é catalisada por um complexo RNAproteína (ribonuclease 
P); mas a especificidade e a atividade enzimática desse complexo dependem 
mais do RNA do que da proteína. 
6 corte; 
 
 Separando-seo complexo RNA-proteína em suas duas partes, somente o 
RNA tem atividade catalítica, embora o complexo inteiro seja mais ativo. 
Portanto, nesse caso o RNA é essencial para a atividade enzimática e a 
proteína exerce um papel auxiliar, secundário; 
 
 
➢ Caracterização dos RNA por técnica de hibridização com DNA 
 
Existem no citoplasma muitos RNA diferentes, necessários para a 
síntese das numerosas proteínas celulares, por isso a caracterização 
dos RNA mensageiros não é fácil. 
 A hélice dupla de DNA é formada por duas cadeias unidas por pontes 
de hidrogênio que são forças fracas. Essas duas cadeias podem ser 
separadas facilmente pelo aquecimento brando e podem se recombinar 
pelo resfriamento lento; em contrapartida,​ as cadeias de DNA 
separadas podem combinar-se com moléculas de RNA, processo muito 
seguro para caracterizar uma molécula de RNA, pois ela se combina 
exclusivamente com o segmento de DNA do qual foi transcrita. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 CARBOIDRATOS 
 
principal fonte de energia da célula; 
outros nomes : glicídios; hidratos de carbono ( por ser um carbono ligado à 
várias moléculas de água ); 
compostos de carbono, hidrogênio e oxigênio; 
constituintes estruturais importantes das membranas celulares e matriz 
extracelulares; 
são polímeros de monossacarídeos; 
há polissacarídeos com moléculas lineares, enquanto outros têm moléculas 
ramificadas; 
 polissacarídios simples ou homopolímeros : formados por um único tipo de 
 monossacarídeo. 
 ​ex. glicogênio, amido são 
 polímeros simples de D-glicose 
 
polissacarídios complexos ou heteropolímeros: formados por mais de um tipo 
 de monossacarídio. 
Os polissacarídios associados à superfície externa da membrana celular 
desempenham papel estrutural e informacional, muitas vezes fazendo parte 
das moléculas dos receptores; 
de acordo com o número de monômeros podem ser classificados em : 
monossacarídios, dissacarídios, oligossacarídios ou polissacarídios; 
 
➔ Monossacarídeos 
 
são açucares simples com fórmula geral Cn(H2O)n ; 
são classificados com base no n° de carbonos que têm, em trioses, 
tetroses, pentoses e hexoses; 
 
 ​ex. - ​pentoses ​estão presentes no nucleotídeos do DNA e RNA 
 ( ​pentoses riboses e desoxirribose ​); 
 - ​ xilose​ é outra pentose presente em algumas glicoproteínas ; 
 - hexose, como exemplo têm a ​ glicose​ ; 
 - outras hexoses que podem estar associadas entre si, sob a forma 
 de oligossacarídeos ou polissacarídeos são a ​galactose, manose, 
 ​frutose, fucose, ácido glicurônico e ácido idurônico​; 
 - algumas hexoses possuem um ​grupo amina ​e se encontram 
 ​acetiladas como a N - acetilglicosamina e a N - acetilgalactosamina; 
 - ácido N - acetilneuramínico ( ou ácido siálico ) resulta da ligação 
 de uma amino-hexose com um composto de 3 carbonos ( ácido 
 pirúvico ); 
 
 
 
➔ Dissacarídeos 
 
são açúcares formados pela combinação de 2 monômeros de hexose ( 
reação de desidratação com perda de uma molécula de água ); 
fórmula C12H22O11; 
 ​Hexose C6(H12O6 ) + hexose - H2O = C12H22O11 
 
ex.​ Lactose ( glicose + galactose )​; açúcar do leite; importante nos 
 mamíferos; 
 maltose ( glicose + glicose ); 
 sacarose ( glicose + frutose ); 
 
 
 
➔ Oligossacarídeos 
 
no organismo não estão livres, mas sim unidos à lipídios e a proteínas, 
de modo que fazem parte de glicolipídios e glicoproteínas; 
são cadeias, às vezes ramificadas, compostas por diferentes 
combinações de monossacarídeos; 
os oligossacarídios que se ligam à proteínas ( glicoproteínas ) 
conectam-se com a cadeia protéica por intermédio do grupo OH 
 ( ligação O-glicosídica ou ligação O ) de uma serina ( aminoácido ) ou 
de uma treonina ( aminoácido ) ou por meio do grupo amida ( ligação 
N-glicosídica ou ligação N ) de uma asparagina ( aminoácidos ); 
 
No que diz respeito ao oligossacarídeo, nas ligações 0-glicosídicas 
pode intervir uma N-galactosamina e, nos N-glicosídicos, uma 
N-acetilglicosamina; 
Portanto, estes monossacarídeos são os mais próximos da proteína. 
Ao contrário, os ácidos siálicos às vezes se localizam na periferia do 
oligossacarídeo; 
Os oligossacarídeos ligados por ligações O podem possuir uma 
galactose ligada à primeira N-acetilgalactosamina . Em seguida, os 
monossacarídeos restantes combinam-se de forma diferente, segundo 
o tipo de oligossacarídeo; 
 
Os oligossacarídeos ligados por meio de ligações N contêm um núcleo 
pentassacarídico comum, composto por duas N-acetilglicosaminas 
(uma delas ligada à asparagina) e três manoses. Os monossacarídeos 
restantes unem-se a este núcleo em combinações distintas, o que gera 
uma extensa variedade de oligossacarídeos e, por conseguinte, uma 
grande diversidade de glicoproteínas; 
 
 
 
 o número de cadeias oligossacarídeas que se ligam a uma mesma 
proteína é muito variável; 
 
➔ Polissacarídeos 
 
 Os polissacarídeos resultam da combinação de muitos monômeros de 
hexoses, com a perda correspondente de moléculas de água; 
fórmula (C6H10O5)n; 
ex. glicogênio : reserva energética dos animais; são polímeros da 
D-glicose; está sob a forma de grânulos no citoplasma; esses grânulos 
além de polissacarídeos têm proteínas ( como as enzimas 
responsáveis pela síntese e despolimerização do glicogênio ) ; A 
D-glicose recebida em excesso pela célula é adicionada, por processo 
enzimático, às extremidades da molécula de glicogênio e nos 
momentos de necessidade, também por atividade enzimática, 
libertam-se moléculas de D-glicose, que serão utilizadas para os 
processos metabólicos da célula; Algumas células, como as do fígado, 
lançam glicose no sangue, para manter estável a concentração desse 
açúcar no plasma sanguíneo, o que é de grande importância para as 
funções dos diversos tecidos do corpo; A molécula de glicogênio tem 
dimensões variáveis e é muito ramificada em todas as direções do 
espaço; 
 
 
 
 
 
 
amido : reserva energética na célula vegetal; constituídos de polímeros 
de D-glicose; composta de 2 tipos de moléculas , amilose ( polímero 
linear ) e amilopectina ( polímero ramificado ), ambos constituidos de 
glicoses; 
celulose : elemento estrutural importante da parede vegetal; também 
constituídas de polímeros de glicose; 
todas esses exemplos diferem porque existem diferentes tipos de 
ligações entre seus monômeros; 
há também polissacarídios complexos, chamados de 
 
glicosaminoglicanas​ ( GAG ) : compostos por uma sucessão de uma 
mesma unidade dissacarídica, onde um dos monômeros é um ácido 
glicurônico, um ácido idurônico ou uma galactose; Já o outro 
monômero tem um grupo amina, que pode ser uma N-acetilglicosamina 
ou uma N-acetilgalactosamina; 
 
As GAG mais importantes são o ácido hialurônico ( hialuronana ), 
sulfato de condroitina, dermatansulfato, heparansulfato e o 
queratansulfato. 
 
quase todas estão ligadas à proteínas ( glicoproteínas ) chamadas 
proteoglicanas​, que prevalecem no meio extracelular; 
Ela se liga à proteína mediante um tetrassacarídeo composto por uma 
xilose, duas galactoses e um ácido glicurônico.​ A xilose liga-se a uma 
serina da proteína mediante uma ligação O, enquanto o ácido 
glicurônico o faz com a primeira hexose da GAG; 
 
há polissacarídeos que fazem parte da superfície celular, onde 
participam do reconhecimento entre as células para constituir os 
tecidos ( glicocálice ), da constituição dos receptores celulares e das 
ligações estruturais entre o citoplasma e a matriz extracelular; 
Combinados com proteínas, os polissacarídios estruturais fazem parte 
do glicocálice, da parede das células bacterianas e da parede das 
células das plantas. 
 Os polissacarídeos têm funçõesenergéticas, estruturais e 
informacionais (glicocálice, hormônios glicoproteicos); 
 
 
 
 LIPÍDIOS 
 
- são um grupo de moléculas caracterizadas por sua insolubilidade em água e 
 solubilidade em solventes orgânicos (por isso têm moléculas muito 
 diferentes); 
- Possuem longas cadeias hidrocarbonadas, alinfáticas ou anel benzeno, que 
são estruturas não polares ou hidrófobas; 
- De acordo com suas funções principais, podem ser divididos em duas 
 categorias: ​lipídios de reserva nutritiva e lipídios estruturais. 
- têm papel relevante na manutenção da estrutura das membranas celulares; 
- vitaminas A,E e K são lipídios com importantes atividades biológicas; 
- Os hormônios esteróides, por ex., da adrenal, do ovário, do testículo e o 
 1,25- di-hidroxicolecalciferol (​ substância ativa formada no organismo dos 
 mamíferos a partir da vitamina D ​) são lipídios informacionais ( transportam 
 informações ); 
- A presença de longas cadeias hidrofóbicas é de grande importância 
biológica, pois são elas que possibilitam a interação hidrofóbica responsável 
pela associação de lipídios para formar a bicamada lipídica das membranas 
celulares; 
 
- A fixação das proteínas integrais das membranas se dá pela interação das 
porções hidrofóbicas das moléculas dessas proteínas com os lipídios das 
membranas; 
- A interação hidrofóbica também é importante no transporte de lipídios no 
plasma. Por ex.,​ os esteróides circulam presos a uma região hidrofóbica da 
superfície da molécula de albumina, que é solúvel em água. 
- têm menor diversidade funcional do que as proteínas e polissacarídeos; 
- apresentam, principalmente, função energética e estrutural; 
- Sua atividade informacional é restrita a alguns hormônios esteróides; 
 
 
 
● Lipídios de reserva nutritiva 
 
chamados também de gordura neutra; 
consistem principalmente de ​triacilgliceróis​ ( triglicerídios ); 
servem como reserva nutritiva para o organismo; 
são bons isolantes térmicos, oferecem proteção contra o frio para 
animais que vivem em ambientes em que a temperatura é baixa, como 
ursos, pinguins e outros (​ Nesses animais existe uma camada de 
células adiposas sob a pele, que funciona como eficiente isolante 
térmico​ ); 
são compostos formados de ácidos graxos combinados à glicerol por 
ligações ésteres que são formadas por reação de desidratação ( c/ 
liberação de água ); 
 
 
★ TRIGLICERÍDEOS 
 
- um dos principais lipídios; 
- formados por três ligações éster (triéster) entre ácido graxo e 
glicerol; 
- produzidos pela adição de um ácido graxo de cada vez; 
- monoglicerídeos ( tem 1 ácido graxo esterificado ); 
- diglicerídeos ( tem 2 ácidos graxos esterificados ); 
- triglicerídeos ( tem 3 ácidos graxos esterificado ); 
- os glicerídeos com predominância de triglicerídeos estão 
 presentes no citoplasma de quase todas as células; 
- há também células especializadas para o armazenamento 
 
 desses compostos ricos em energia ( células adiposas ); 
- os ​ácidos graxos​ podem ser idênticos ou podem variar no 
 tamanho das moléculas e grau de saturação​7​ ( geralmente ); 
- aqueles que tem muitos ​ácidos graxos saturados​ são sólidos ou 
semissólidos na T° ambiente; 
- aqueles com​ ácidos graxos insaturados ​são líquidos na T° 
ambiente, conhecidos como ​óleos vegetais ​nas plantas; 
- A abundância de​ ácidos graxos insaturados​, cujas moléculas 
têm forma irregular, impede a ordenação das moléculas para 
constituir o estado sólido, por isso, os óleos vegetais têm ponto 
de fusão mais baixo e são metabolizados mais facilmente pelos 
organismos dos animais; 
- os ácidos graxos são constituídos por longas cadeias 
hidrocarbonadas ( c/ carbono e água ); ou seja, por uma cadeia 
hidrocarbonada hidrofóbica ( apolar ) e ácido carboxílico 
hidrofílico ( polar ); Os grupos carboxila destes ácidos reagem 
com os grupos hidroxila do glicerol; 
 
 
 ácidos graxos insaturado e saturado 
 
 - Os ácidos graxos mais frequente nas gorduras neutras são os de 16C 
 e 18C (n.º pares); 
 • ácido palmítico - 16C; 
 • ácido esteárico e ácido oleico - 18C 
7 Diz-se saturado o ácido graxo que não apresenta ligações duplas entre seus átomos de carbono e 
não podem receber mais átomos de H. 
 
 
 
 
 
 
 
● Lipídios Estruturais 
 
- São componentes das membranas celulares: membrana plasmática, 
envoltório nuclear, retículo endoplasmático, aparelho de Golgi, 
endossomos, mitocôndrias, cloroplastos, lisossomos etc; 
 - Muitas propriedades dessas membranas decorrem das características 
 químicas e físicas de seus lipídios. 
 -​ ​são mais complexos que os de reserva, pois são ​anfipáticos​, suas 
 moléculas são longas e têm uma extremidade polar ( hidrofílica, com 
 carga elétrica ) e uma longa cadeia apolar ( hidrofóbica, não ionizada, 
 solúvel em lipídios e geralmente tem 2 cadeias alifáticas ); 
 - aqueles com papel essencialmente estrutural são os ​fosfolipídios 
 (​ fosfoglicerídeos e esfingolipídios​ ), ​glicolipídios​ e o ​colesterol​; 
 
 
● Fosfolipídios : existem 2 tipos; 
 
-possuem duas caudas hidrofóbicas não-polares longas (dois ácidos 
graxos) e uma cabeça hidrófila polar constituída por glicerol (exceto na 
esfingomielina), um segundo álcool e um fosfato; 
-é molécula anfipática; 
-constituem os principais componentes das membranas celulares e 
tanto sua anfipatia como as características de seus ácidos graxos 
(número de carbonos, presença de ligações duplas) conferem-lhes 
muitas de suas propriedades; 
 -quando os fosfolipídios se dispersam em água, adotam 
espontaneamente uma organização idêntica à das membranas 
celulares, com suas cabeças polares dirigidas para fora e suas caudas 
não-polares confrontadas entre si no interior da dupla camada 
 
 
★ Glicerofosfolipídios ou Fosfoglicerídeos 
 
 têm dois ácidos graxos unidos a uma molécula de glicerol, já que 
o terceiro grupo hidroxila deste álcool encontra-se esterificado 
com um fosfato, ligado por sua vez a um segundo álcool, esses 
álcoois podem ser etanolamina, a serina, a colina ou o inositol, 
com eles, são obtidos os fosfolipídios chamados 
 
fosfatidiletanolamina (PE),fosfatidilserina (PS),fosfatidilcolina 
(PC) e fosfatidilinositol (PI); 
 
uma das hidroxilas primárias, isto é, a do carbono 1 ou a do 3 do 
glicerol, é esterificada pelo ácido fosfórico. As outras duas 
hidroxilas são esterificadas por ácidos graxos, sendo o ácido 
graxo do carbono 2 em geral insaturado; 
 
O fosfoglicerídio mais simples é o​ ​ácido fosfatídico,​ constituído 
apenas por um resíduo de glicerol, um de ácido fosfórico e dois 
de ácidos graxos; Ele existe em pequena quantidade nas 
membranas celulares; 
 
Os Fosfoglicerídeos mais abundantes nas membranas são: 
 
fosfatidilcolina, fosfatidiletanolamina, fosfatidilserina, 
fosfatidilinositol. 
 
Como o inositol do PI pode estar combinado com um, dois ou 
três fosfatos, a célula também​ ​tem ​fosfatidilinositol 4-fosfato 
(PIP), fosfatidilinositol 4,5-difosfato (PIP2) e fosfatidilinositol 
3,4,5-trifosfato (PIP3); 
 ​na membrana interna das mitocôndrias, existe um 
glicerofosfolipídio duplo denominado​ difosfatidilglicerol, ​que 
comumente tem o nome de ​cardiolipina​). É composto de dois 
ácidos fosfatídicos ligados entre si por uma terceira molécula de 
glicerol ; 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
★ Esfingolipídios ou Esfingofosfolipídeo 
 
é um amino-álcool ( esfingosina ) em substituição ao glicerol e a um 
dos ácidos graxos; 
 o existente na célula é a ​esfingomielina ​( produzida pela combinação da 
 fosforilcolina + ceramida ); muito abundante nas bainhas de mielina do 
 tecido nervoso; 
 
fosforilcolina ( fosfato + colina ) encontra-se também na fosfatidilcolina; 
ceramida ( ácido graxo + esfingosina ); 
 
têm uma extremidade polar e duas caudas apolares. 
 
● Glicolipídios 
 
têmextremidades polares formadas por glicídios, principalmente 
D-galactose; 
suas moléculas, em geral, são formadas por moléculas glicídicas, uma 
de glicerol e duas de ácidos graxos; 
 
não tem ácido fosfórico; 
um dos importantes são gangliosídeos e cerebrosídeos; 
★ Gangliosídeos 
 
apresentam glicídios muito complexos. 
ex. ​do tecido nervoso isolou-se o gangliosídeo GM2 constituído 
pelas seguintes moléculas: um ácido graxo, esfingosina, 
D-glicose, D-galactose, N-acetil-Dgalactosamina e ácido 
N-acetilneuramínico. 
é similar à dos cerebrosídios; 
porém, o carboidrato não é a glicose nem a galactose mas sim 
um ​oligossacarídeo composto por vários monômeros, um a três 
dos quais são ácidos siálicos; 
Os diferentes tipos diferem entre si tanto pelo número quanto 
pelo ordenamento relativo de seus monômeros; 
Geralmente, ela ou os ácidos siálicos localizam-se na parte final 
do oligossacarídeo; 
 
 
★ Cerebrosídeos 
 
formados pela ligação de uma glicose ou de uma galactose + 
ceramida; 
são glicoesfingolipídios, pois tem esfingosina e glicídios; 
trata-se de esfingomielinas cujas fosforilcolinas são substituídas 
por um destes monossacarídeos; 
 
 
 
 
 
 
 
● Esteróides 
 
são lipídios derivados de um composto 
(ciclopentanoperidrofenantreno); 
um dos mais importantes são os colesteróis; 
assumem funções diferentes de acordo com os grupos químicos que 
estejam unidos a sua estrutura básica; 
os principais são os hormônios sexuais ( estrógenos, progesterona, 
testosterona ), supra - renais ( cortisol, aldosterona ), vitamina D e os 
ácidos biliares; 
 
★ Colesterol 
 
encontrado nas membranas e em outra partes da célula e 
também fora dela; 
A hidroxila de seu carbono 3' lhe confere propriedades anfipática; 
contém o núcleo peridrociclopentanofenantreno, com uma 
hidroxila no carbono 3 e uma cadeia alifática, com oito ou mais 
átomos de carbono, ligada ao carbono 17 do núcleo ; 
 
quantidade muito menor nas membranas das mitocôndrias e do 
retículo endoplasmático da c. animal; 
 reduz a fluidez das membranas ; 
células dos vegetais não contêm colesterol, daí é então 
substituído por outros esteróis, denominados coletivamente de 
fitoesteróis​; 
 
★ Poliprenóides 
 
são compostos derivados do hidrocarboneto isopreno ; 
Entre eles encontra-se o dolicol fosfato​, uma molécula 
pertencente à membrana do retículo endoplasmático desenhada 
para incorporar oligossacarídeos aos polipeptídeos durante a 
formação das glicoproteínas; 
Outro poliprenóide comum nas células faz parte da ​ubiquinona, 
uma molécula da membrana mitocondrial interna; 
 
 
 
 
 PROTEÍNAS 
 
 
● são macromoléculas que contêm um número variável de 
L-aminoácidos, unidos por ligações peptídicas. 
● presentes em cada célula e em cada organela. 
● podem ser estruturais ou enzimáticas. 
● sua diversificação estrutural se reflete nas suas múltiplas funções 
biológicas, pois são os mais polifuncionais; 
● Além da atividade enzimática, as proteínas têm importante função 
estrutural (​nos filamentos intermediários, microfilamentos e 
microtúbulos​), informacional (​nos hormônios protéicos​) no movimento 
das células (​exemplificado pela atividade motora do complexo 
actina-miosina​) e, finalmente, uma pequena importância como fonte 
energética; 
● formadas por polímeros (monômeros) de aminoácidos. Assim, são 
chamadas de cadeias polipeptídicas, e ao atingirem determinada 
dimensão, recebem o nome de proteínas; 
 
● o termo sugere que todas as funções básicas das células dependem de 
ptns específicas; pode -se dizer que sem as ptns, não existiria vida; 
● são cadeias de aminoácidos ligadas por ligações peptídicas (cadeia 
polipeptídica); 
● um aminoácido (ácido orgânico) tem um carbono alfa ligado a um grupo 
carboxila ( --COOH), a um hidrogênio, a um grupo amina ( NH​2​ ) e à um 
radical ( R ) que é diferente em cada tipo de aminoácido. (​ exceção: 
prolina e hidroxiprolina, possuem imino, NH, no lugar do grupo amina; 
são iminoácidos,mas estão junto com os aminoácidos por terem 
propriedades semelhantes ​) 
 
● estrutura aminoácido: 
● só 20 aminoácidos são encontrados nas ptns : 
 
 
 
hidrófobos; 2 têm um átomo de enxofre ( S ) 
 ​Os nomes dos aminoácidos são abreviados usando-se as três primeiras 
letras da nomenclatura inglesa (salvo cinco exceções) ou por meio de um 
código que empregue uma única letra. 
 No caso da cisteína, duas de suas moléculas podem formar uma ponte 
dissulfeto (-S-S-). Esta ligação é do tipo covalente, já que os átomos de H de 
ambos os grupos -SH são eliminados​ : 
 
 
 
 
● Para formar uma proteína, um grupo amina ( NH2 ) se liga à um 
grupo carboxila, liberando água ( desidratação ), chamada de ligação 
peptídica; 
● a molécula formada continua sendo anfótera​8​, por manter em uma das 
extremidades um grupo amina ( terminação ) e em outra extremidade 
um grupo carboxila ( terminação ); 
8 ​que congrega em si duas qualidades ou características opostas; 
tem uma parte básica e ácida; 
 
 
 
 
 
 
 - combinação de 2 aminoácidos : ​dipeptídeo​; 
 - combinação de 3 aminoácidos: ​tripeptídeo​; 
 - quando se unem entre si alguns aminoácidos : ​oligopeptídeo​s; 
 - combinação entre muitos aminoácidos :​ polipeptídeos​; 
 - distância entre duas ligações peptídicas é de aproximadamente 0,35 nm; 
 
 
 formação de polipeptídeos; orientação de sua síntese vai de N-terminal 
para C-terminal 
 
 
 
 
● Podem ser classificadas em duas categorias: 
 
- Simples : formadas exclusivamente por aminoácidos; 
- Conjugadas : ligadas à partes não-protéicas ( grupo prostético ) 
 
 ex. ​nucleoproteínas​ (grupo prostético são ácidos nucléicos), 
 ​glicoproteínas​ ( g.p. são glicídios,polissacarídeos), 
 ​lipoproteínas ​( g.p são lipídios ), ​fosfoproteínas​ ( g.p. têm 
 fósforo ), ​hemeproteínas​ ( peroxidases, catalases e 
 citocromos; contém um grupo heme, ferroporfirina ), 
 ​flavoproteínas​ ( têm riboflavina ), ​metaloproteínas​ ( g.p. é um 
 metal,por ex. insulina e anidrase carbônica, que contêm 
 zinco, ou um composto inorgânico que tenha metal, ex. 
 ferritina); ​cromoproteínas​ ( g.p. tem pigmentos, ex. 
 hemoglobina, mioglobina, g.p. é um grupo heme neles ); 
 
● o grupo amina e carboxila são ionizáveis, dando carga elétrica às 
proteínas e condiciona a sua migração em um campo elétrico. 
● Conforme haja predominância de grupos NH2 ou COOH, as proteínas 
são básicas ou ácidas, respectivamente; 
 
● a forma tridimensional das ptns está relacionada com a sequência de 
aminoácidos e com o número de cadeias polipeptídicas da sua 
molécula; 
● conhecimento da forma tridimensional dela em estado nativo ( 
configuração nativa​9​ ) é importante porque é dessa maneira que elas 
mostram atividades e interagem umas com as outras. 
● forma da ptns é mantida por: 
 
- ligação peptídica ( resultante de ligação covalente ); 
- interação hidrofóbica; 
- pontes de hidrogênio; 
- ligações dissulfeto ou S-S ( ligações covalentes entre moléculas do 
 aminoácido cisteína ) 
 
● o número e a sequência dos resíduos aminoácidos​10​ em uma cadeia 
polipeptídica, determinam a ​estrutura primária​ da ptn. 
 
 Estruturas das ptns : 
 
➔ Primária : compreende a sequência dos aminoácidos que formam a 
cadeia protéica. essa sequência determina a organização das outras 
estruturas; mantida por ligações peptídicas; 
 ex.​ Sua importância biológica encontra um exemplo na doença 
hereditária chamada anemia falciforme, na qual ocorrem alterações 
funcionais profundas pela substituição de um único aminoácidona 
molécula de hemoglobina. 
➔ Secundária : diz respeito à configuração espacial da proteína, que se 
deriva da posição de determinados aminoácidos em sua cadeia; 
mantidas por ligações peptídicas e pontes de hidrogênio; as cadeias se 
dobram e se enrolam de modo complexo, constituindo um arranjo 
espacial definido e típico de cada proteína; 
 ex. ​algumas proteínas (ou parte delas) têm uma forma cilíndrica 
denominada ​hélice alfa​, nela, a cadeia polipeptídica se enrola em tomo 
de um cilindro imaginário porque se formam pontes de hidrogênio entre 
os grupos amina de alguns aminoácidos e os grupos carboxila de 
outros, situados quatro posições mais adiante; 
9 forma tridimensional que uma molécula apresenta nas condições de pH e temperatura existentes 
nos organismos vivos; 
10 são aqueles átomos perdidos na formação da ligação peptídica; 
 
 Outras proteínas (ou parte delas) exibem uma estrutura 
chamada ​folha dobrada beta​, nela, a molécula adota a configuração de 
uma folha dobrada em decorrência da ligação, mediante pontes de 
hidrogênio laterais, de grupos amina com grupos carboxila da mesma 
cadeia polipeptídica ; 
 
 
 
➔ Terciária : 
 
 é consequência de novas dobraduras na estrutura secundária 
hélice-alfa e folha dobrada-beta, que dá lugar à configuração 
tridimensional da proteína, formando estruturas/ptns globosas ou 
alongadas (fibrosas); 
 ​fibrosas​, formadas a partir de cadeias polipeptídicas (ou de segmentos 
protéicos) com estrutura secundária tipo hélice alfa exclusivamente, 
comprimento-largura maior que 10:1 ; 
 ex.​ hemoglobina, mioglobina, hemocianina, as proteínas com 
 atividade enzimática e as proteínas das membranas celulares. 
globosas​, formadas tanto a partir de hélices alfa como de folhas 
dobradas beta, ou de uma combinação de ambas; sustentada por 
pontes de hidrogênio, ligação iônicas,Atração de Van der Waals e 
pontes dissulfeto; tem uma relação comprimento-largura menor do que 
10:1; 
 ex. ​queratina ( intracelular ), colágeno ( extracelular, que constitui 
 as fibrilas colágenas ) 
 
 
 
 
 
➔ Quaternária 
 
o modo específico das subunidades ou monômeros( cadeias 
polipeptídicas, podendo ser iguais ou diferentes ) se juntarem para 
formar a ptn; ou seja, resulta da combinação de dois ou mais 
polipeptídios,originando moléculas de grandes complexidades; 
mantida graças à numerosas ligações fracas, como ponte de 
hidrogênio; 
 
 ex.​ formam estruturas, como, microtúbulos, microfilamentos, 
capsômeros dos vírus e os complexos enzimático, fibrilas colágenas, 
hemoglobina; 
 
- Ligações que determinam a estrutura de ptn: 
 
➔ ligações covalente ( ex.dissulfeto) 
➔ não covalentes ( fracas, fáceis de quebrar ) : 
 
pontes de hidrogênio​, que são produzidas quando um próton (H+) é 
compartilhado entre dois átomos eletronegativos (de oxigênio ou de 
nitrogênio) próximos entre si. 
Iônicas ou eletrostáticas​, que são o resultado da força de atração entre 
grupos ionizados de carga contrária. 
Interações hidrófobas​, que dão lugar à associação de grupos 
não-polares na qual se exclui o contato com a água; nas proteínas 
globulares, as cadeias laterais mais hidrófobas localizam-se no interior 
das moléculas, enquanto os grupos hidrófilos situam-se na superfície. 
Assim, os resíduos hidrófobos repelem as moléculas de água que 
rodeiam as proteínas e determinam que sua estrutura globular se torne 
mais​ compacta​. 
Interações de Van der Waals​, que são produzidas quando os átomos 
estão muito próximos. Esta proximidade induz a flutuações em suas 
cargas, que dão origem a atrações mútuas entre os átomos. 
 
Em geral, as ligações covalentes rompem-se pela intervenção de 
enzimas, enquanto as não-covalentes se dissociam por forças 
físico-químicas. Ainda que individualmente as ligações não-covalentes 
sejam fracas, quando são numerosas fazem com que a estrutura 
molecular se tome ​estável​, como ocorre com a dupla cadeia do DNA. 
 
● As proteínas têm cargas positivas e negativas, mas no ponto isoelétrico 
sua carga é igual a zero : 
 
 ​A carga real de uma molécula protéica é o resultado da soma de todas 
as suas cargas. Uma vez que os grupos ácidos e básicos se dissociam 
em concentrações distintas de íons hidrogênio no meio, o pH influi na 
carga final da molécula; 
 no meio ácido, os grupos amina captam H+ e se comportam como 
bases, enquanto em um meio alcalino ocorre o fenômeno inverso e se 
dissociam· os grupos carboxila ; 
Existe um pH definido para cada proteína no qual a soma das cargas 
positivas 'e negativas é igual a zero (ponto isoelétrico). Nele as 
 
proteínas colocadas em um campo elétrico não migram para nenhum 
dos pólos, enquanto num pH mais baixo deslocam-se para o catodo e 
num pH mais alto o fazem para o anodo; 
 
 
● Chaperonas : 
 
Nos diversos locais do ambiente intracelular, muitas proteínas estão se 
formando simultaneamente, o que dificulta a estruturação dos 
complexos proteicos. Essa dificuldade é contornada pelas moléculas 
chaperonas, que são proteínas cuja função principal é se unirem às 
cadeias polipeptídicas nascentes, até que elas se liguem a outras 
cadeias polipeptídicas, para formar corretamente as complexas 
moléculas finais. Sem o trabalho das chaperonas, formar-se-iam muitos 
agregados proteicos sem atividade funcional, pela união, ao acaso, das 
numerosas cadeias polipeptídicas que são continuamente sintetizadas 
na célula. 
 não só minimizam a agregação errada das cadeias polipeptídicas, 
como desfazem as agregações defeituosas e promovem a eliminação, 
por hidrólise, das moléculas proteicas incorretamente formadas ; 
impedem o enovelamento das moléculas protéicas sintetizadas 
no citosol, porém, destinadas às mitocôndrias; 
 Os mecanismos de transferência de proteínas para dentro das 
mitocôndrias só funcionam para transportar moléculas distendidas, e 
nunca moléculas já dobradas em sua configuração final. Depois da 
penetração da proteína mitocondrial distendida pela chaperona 
respectiva, as duas se separam, e a proteína mitocondrial assume sua 
forma retorcida final, ativa; 
Nas cisternas do retículo endoplasmático existe uma chaperona que 
auxilia a orientação do dobramento de moléculas proteicas para que 
elas assumam a conformação tridimensional correta; 
 
principais são hsp60 e hsp70; 
A abreviatura provém de heat shock protein, porque elas aumentam de 
quantidade quando as células são levadas a temperaturas mais 
elevadas, e o número indica o peso molecular expresso em 
quilodáltons (kDa); 
 
 ENZIMAS ( E ) 
 
● efetuam os processos de síntese e degradação de várias substâncias; 
● atuam na temperatura e dentro de limites estreitos de pH; 
● possuem padrões de distribuição bastante específicos. 
● são catalisadores biológicos; 
● catalisador: substância que acelera as reações químicas sem se 
modificar, podendo ser usada mais de uma vez; 
● O conjunto das enzimas constitui o grupo de proteínas mais extenso e 
mais especializado do organismo, responsável pela direção da 
complexa rede de reações químicas que ocorrem na célula; 
● as enzimas ( E ) são proteínas ou glicoproteínas que têm um ou mais 
lugares ( sítios ativos ), os quais se unem à substratos ( S ), ou seja, à 
substância sobre a qual a enzima atua; O substrato é modificado 
quimicamente e convertido em um ou mais produtos ( P ); é uma 
reação reversível : 
 
 
E + S *--- [ES] *------ E + P 
 ----* ------* 
 
obs: ES é um complexo enzima-substrato 
 
● Os diferentes tipos de enzimas podem formar ligações covalentes 
entre átomos do substrato (síntese) ou podem rompê-las (degradação). 
● aceleram a reação até que seja alcançado um ponto de equilíbrio; 
● Atuam de forma específica, como chave-fechadura, sobre o substrato 
no qual age; cada tipo de enzima atua somente sobre um determinado 
substrato 
● na célula existem moléculas com atividade enzimática que não são 
proteínas e sim ácidos ribonucléicos.Recebem o nome de ribozimas 
 
(RNA) e catalisam a formação da ruptura de ligações fosfodiéster entre 
os nucleotídeos 
● produzidas sob o controle do DNA. Elas são os efetores da informação 
genética contida no DNA, e é por meio delas que o DNA comanda todo 
o metabolismo celular; 
 
★ Ação Enzimática 
 
O composto que sofre a ação de uma enzima chama-se ​substrato​. A 
enzima contém um ou mais ​centros ativos​, aos quais o substrato se 
combina para que seja exercida a ação enzimática. A forma 
tridimensional da enzima é importante para a sua atividade, pois os 
centros ativos são regiões cuja conformação tridimensional é 
complementar da molécula do substrato. ​Essa 
estereocomplementaridade é essencial para que se verifique o encaixe 
tridimensional preciso entre a enzima e seus substratos. é por meio 
desse encaixe que a enzima reconhece e se prende com maior ou 
menor intensidade (afinidade) a seus substratos. 
há enzimas que só atuam sobre um substrato específico. 
 ex.​ desidrogenase láctica é específica para o L-lactato, e a 
D-aminoácidooxidase só ataca os D-aminoácidos. 
há enzimas que atuam sobre substratos que tem alguma característica 
estrutural em comum. 
 ex.​ fosfatases, que hidrolisam diversos ésteres do ácido fosfórico. 
sítio ativo da enzima se faz complementar ao substrato somente depois 
de ter se unido a ele; é o chamado ​encaixe induzido​; 
a ligação com o substrato induz uma mudança de conformação na 
enzima, e somente então os grupos catalíticos entram em contato 
íntimo com o substrato; 
 
Na ligação do substrato com o sítio ativo da enzima participam forças 
químicas de natureza não covalente (ligações iônicas, pontes de 
hidrogênio, forças de van der Waals); 
 
Após ocorrer a reação, a enzima se desprende e está pronta para outra 
reação; 
 
 
 
 
★ Co - fatores 
 
- para exercer suas atividades, muitas enzimas precisam de 
cofatores ​( íon metálico ou molécula​ ); 
- quando é molécula, chamado ​coenzimas. 
- Ao contrário da própria enzima, que, sendo proteína, é 
desnaturada e inativada por temperaturas muito elevadas, em 
geral as coenzimas são ​termoestáveis​. 
- Alguns cofatores estão ligados de ​modo permanente​ e 
íntimo à molécula da enzima, enquanto outros a ela se unem 
temporariamente​, durante a ação enzimática. 
- enzima + cofator =​ holoenzima; 
- enzima sem o cofator é inativa, chamada = ​apoenzima; 
- Quando o cofator está fortemente ligado à molécula da 
apoenzima, ele constitui um ​grupo prostético​ e a enzima deve ser 
considerada uma​ proteína conjugada​. 
- A parte ativa de muitas coenzimas contém​ vitaminas do grupo 
B, como riboflavina, tiamina, ácido pantotênico e nicotinamida​. 
 
★ Nomenclatura : substrato + sufixo ase 
 ex. ​Ácido ribonucleico - ribonuclease. Amido - amilase 
 • exceções, ex.: pepsina, tripsina. 
 
 
 
 
 
 
★ Fatores que influenciam a velocidade da atividade enzimática 
 
- A atividade das enzimas, muito sensível a diversos agentes químicos 
e físicos, é capaz de ser inibida de várias maneiras. A inibição pode ser 
competitiva ou não competitiva. 
- Temperatura, pH, concentração do substrato, presença de ativadores 
ou inibidores; 
 
➢ Temperatura 
 
- o frio deprime a atividade enzimática, retardando os processos de lise 
celular e a deterioração de amostras de tecidos, sangue, urina etc; 
-utilizadas em exames de laboratório. No transplante de órgãos, é 
comum o uso de temperaturas baixas para melhor preservação dos 
tecidos a serem transplantados; 
-Temperaturas muito baixas obtidas, geralmente, pelo uso de nitrogênio 
líquido são utilizadas de rotina na preservação de culturas de tecidos 
 
(criopreservação, amostras de tecidos para posterior análise 
bioquímica, sementes de plantas, espermatozoides para inseminação 
artificial e embriões para transplante; 
-Temperaturas elevadas podem desnaturar as proteínas/enzimas; 
- A enzima perde sua configuração nativa e, consequentemente, sua 
ação, pois o sítio de ligação ao substrato, não é mais reconhecido; 
-desnaturada volta a estrutura primária; 
-A desnaturação, em certos casos, é reversível; 
-com baixa T° , tem baixa atividade enzimática; 
 
 
 
➢ pH 
 
- podem desnaturar as proteínas/enzimas; 
-O pH ideal para o funcionamento da enzima é específico para cada 
enzima; 
-​Enzimas do estômago humano não podem atuar em pH neutro (por 
exemplo), pois o ambiente do estômago tem pH 2; 
-Mudanças no pH provocam a desnaturação da enzima, mas, em 
certos casos, este evento é reversível; 
 
 
 
 
➢ Concentração de substratos 
 
- pode influenciar a velocidade da ação da enzima; 
-Quanto mais aumenta a concentração do substrato, maior velocidade 
é observada na ação da enzima, mas chega um ​ponto de saturação​, 
pois todas as enzimas estão ocupadas; 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
➢ Inibidores ou ativadores enzimáticos 
 
influenciam a atividade enzimática; 
 
há inibidores competitivos : ​Quando uma substância resistente à ação 
enzimática, porém de molécula muito parecida com a do substrato da 
enzima, se fixa nos centros ativos da molécula enzimática; 
inibidor compete com o substrato para se localizar no centro ativo, e o 
grau de inibição é influenciado pela concentração do substrato. Quanto 
maior a concentração do substrato, menor a probabilidade de o inibidor 
chocar-se com as moléculas da enzima e ocupar seus centros ativos; 
há inibidores não-competitivos : ​é reversível; depende da concentração 
do inibidor; 
 o inibidor e o substrato não se relacionam estruturalmente, porém, da 
mesma forma, se unem por outros pontos de suas moléculas. 
 ex. ​ combinação reversível de metais pesados com os grupos -SH da 
molécula enzimática. 
 altera a forma tridimensional da molécula da enzima e impede sua 
atividade; 
ocorre i.n.c. quando a enzima precisa de certos íons e estes são 
removidos da solução; 
 ​ex. ​ enzimas que necessitam de Mg2+ são inibidas pelo EDT A ( 
etilenodiaminotetracetato de sódio), pois esse composto forma um 
complexo com cátions divalentes e, desse modo, remove o Mg2+ da 
solução. A inibição é reversível pela adição de cátions Mg2+. 
 
★ Enzimas se agrupam em complexos ou se prendem à membranas, 
para aumentar sua eficiência: 
-a maioria das enzimas funciona em sequência ( cadeia enzimática ), 
de modo que o produto resultante da ação de uma enzima é o 
substrato para a enzima seguinte. 
-Um sistema muito eficiente e frequente nas células é o representado 
pelos complexos de moléculas enzimáticas. Nele, todas as enzimas da 
cadeia se associam para formar um conjunto de moléculas que se 
mantêm unidas por forças químicas fracas (estrutura proteica 
quaternária); 
 ex.​ Na célula da levedura, por exemplo, as enzimas que sintetizam 
ácidos graxos a partir de pequenas moléculas formam uma cadeia que 
 
consiste em sete enzimas que se associam para formar um complexo 
multienzimático; 
- torna o sistema mais rápido, uma vez que os substratos não precisam 
deslocar-se muito de uma enzima para outra; 
-As cadeias enzimáticas mais bem organizadas e, portanto, mais 
eficientes são as que estão ligadas a membranas, como, por exemplo, 
a cadeia das enzimas respiratórias (transportadoras de elétrons) que 
estão presas à membrana interna das mitocôndrias; 
 
★ Regulação Alostérica 
 
-Muitas cadeias enzimáticas são moduladas por autorregulação, 
sobretudo pelo efeito do produto final da cadeia sobre a primeira 
enzima da sequência. 
- tipo muito frequente de regulação enzimática 
- ​ ​o efetor combina-se com a enzima em um local diferente do centro 
ativo e denominado centro alostérico; 
 Em consequência, ocorre uma modificação na conformação 
tridimensional da molécula enzimática, com alteração do centro ativo 
da enzima, cuja atividade catalítica é inibida ; 
-Outras vezes, a atividade da enzima é modulada pela interação com 
outras proteínas ou então pela adição covalente de radicais fosfato aos 
aminoácidos serina, treonina ou tirosina presentesna molécula 
enzimática; 
 
ex.​ a L-treonina é transformada em L-isoleucina por meio de urna 
cadeia de cinco enzimas. A primeira enzima dessa cadeia é a 
L-treonina-desaminase, cuja atividade é diminuída ou suprimida pela 
L-isoleucina. Desse modo, a falta de L-isoleucina provoca o 
funcionamento da cadeia em toda a sua intensidade, enquanto o 
excesso de L-isoleucina faz a cadeia diminuir de ritmo, ou mesmo parar 
a produção de mais L-isoleucina. Assim sendo, a concentração desse 
aminoácido na célula permanece dentro dos limites normais; 
 
- A enzima sensível a esse tipo de controle - no exemplo citado, a 
L-treonina-desaminase - chama-se ​enzima reguladora​, e a substância 
inibidora - no caso a L-isoleucina - é conhecida como ​efetor ou 
modulador. 
 
 
ex.​. A fosforilação de proteínas desempenha importante papel 
regulador não apenas em reações metabólicas, mas também em 
muitos outros processos celulares como crescimento, diferenciação 
celular, desmontagem do envoltório nuclear na prófase e sua 
reorganização na telófase. 
 
 
enzimas alostéricas: ​possuem um sítio, além do sítio de ligação ao 
substrato, chamado de sítio alostérico (ou de regulação); 
 
 Retroinibição ou inibição alostérica:​ É o mecanismo pelo qual as enzimas 
alostéricas atuam. 
 Ex: ​o aminoácido treonina é transformado em isoleucina por uma cadeia 
de 5 enzimas​. 
 
★ Isoenzima 
 
-são as enzimas de uma mesma espécie animal que atuam sobre o 
mesmo substrato, mas que exibem diferenças na atividade, no pH 
 
ótimo de ação, na mobilidade eletroforética ou em outras 
características; 
 
 -constituída por cadeias polipeptídicas (monômeros) diferentes, 
agrupadas em proporções variáveis. As diferenças de atividade entre 
as enzimas são consequência das diversas proporções dos 
monômeros em suas moléculas.; 
- suas diferenças de atividade são utilizadas pelas células para modular 
os efeitos dessas enzimas, de acordo com suas necessidades; 
ex.​ a isoenzima desidrogenase do acido láctico. Sua molécula é 
constituída por quatro cadeias polipeptídicas (monômeros), de dois 
tipos diferentes, chamados M e H. Conforme a proporção desses dois 
monômeros, existem cinco desidrogenases do ácido láctico. 
Essas cinco desidrogenases lácticas foram isoladas em forma pura. 
Todas atacam o mesmo substrato (ácido láctico); porém, o fazem em 
velocidades diferentes.