ÁGUA NA PRESENÇA DE SOLUTOS

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ÁGUA NA PRESENÇA DE SOLUTOS 
Em todos os sistemas, tanto a água como os solutos estão presentes. Portanto, é necessário discutir 
os efeitos dos solutos na natureza e no comportamento das moléculas de água, incluindo suas 
propriedades solventes. 
Gelo na presença de solutos 
A presença de solutos influencia tanto a quantidade (através de efeitos termodinâmicos) como os 
padrões de propagação (através de efeitos cinéticos) de gelo em sistemas aquosos. À medida que 
a concentração de um determinado soluto aumenta, a quantidade de gelo formado a uma 
determinada temperatura diminui. Isto ocorre como consequência da depressão do ponto de 
congelação e efeitos coligativos. Na Figura 10, um diagrama de fases simples para um sistema 
aquoso binário mostra como o ponto de congelamento de uma solução aquosa binária muda com 
a concentração. 
 
Figura 10 Diagrama de fases para um sistema aquoso binário simples. 
A quantidade e o tipo de solutos presentes influenciam não só a quantidade, mas também o 
tamanho, estrutura, localização e orientação dos cristais de gelo resultantes de um determinado 
processo de resfriamento. Considere, por exemplo, os efeitos do soluto na estrutura do gelo. Em 
estudos pioneiros, Luyet et al., estudaram o aparecimento de cristais de gelo formados sob várias 
condições distintas de resfriamento, na presença de vários solutos, como sacarose, glicerol, 
gelatina, albumina e miosina. Desenvolveram um sistema de classificação com base na morfologia, 
elementos de simetria e velocidades de resfriamento necessárias para o desenvolvimento de vários 
tipos de estruturas de gelo visíveis. Suas quatro classificações principais de estruturas de gelo 
visíveis são formas hexagonais, dendritos irregulares, esferulites espessos e esferulites transitórios. 
A forma hexagonal, que é altamente ordenada, é encontrada apenas nos alimentos, desde que o 
congelamento ultrarrápido seja evitado e o soluto seja de um tipo e concentração que não interfira 
indevidamente na mobilidade (facilidade de reorganização espacial) das moléculas de água. Por 
exemplo, gelatina em altas concentrações resultará em cristais de gelo mais desordenados. 
Nos seus estudos, Luyet e colaboradores encontraram evidências claras da existência de uma fase 
vítrea (amorfa) descongelada em torno de cristais de gelo a baixas temperaturas, associando a 
existência dessa fase a fenômenos como o “colapso” na liofilização. Ao mesmo tempo, Rey 
também desenvolveu estudos pioneiros sobre as propriedades das fases envolvidas no processo de 
liofilização, chegando a resultados semelhantes. Embora a real importância desses estudos não 
tenha sido imediatamente percebida, esses estudiosos foram precursores do desenvolvimento dos 
conceitos de papel do estado vítreo na determinação das propriedades cinéticas de sistemas 
congelados. 
Interações hidro-soluto em soluções aquosas 
Nível macroscópico 
Antes de iniciar a descrição das interações água-soluto a nível molecular, é apropriado fazer 
algumas observações gerais sobre o comportamento da água. A presença disso causa um impacto 
significativo nas propriedades dos alimentos, e as propriedades mudam com as mudanças no teor 
de água. Alguns termos como ligação de água, hidratação e capacidade de retenção de água 
surgiram para ajudar a descrever a influência da água nas propriedades dos sistemas. Geralmente 
baseados em observações macroscópicas, esses termos históricos têm sido infelizes quando 
considerados para fornecer a compreensão dos processos moleculares subjacentes que 
presumivelmente refletiriam. No entanto, é importante introduzir estes conceitos descritivos, uma 
vez que têm desempenhado um papel importante na evolução do conhecimento das propriedades 
e influências da água nos alimentos. 
No passado, as expressões “ligação à água” e “hidratação” costumavam descrever a tendência 
geral da água para se associar a substâncias hidrofílicas, incluindo materiais celulares. Quando 
utilizadas neste contexto, estas definições pertencem ao nível macroscópico. 
Embora termos mais específicos como “potencial de ligação à água” sejam definidos em termos 
quantitativos, continuam a ser aplicados apenas a nível macroscópico. O grau e a intensidade da 
ligação ou hidratação da água dependem de vários fatores, incluindo a natureza dos constituintes 
não aquosos, a composição salina, o pH e a temperatura. 
O termo “capacidade de retenção de água” é frequentemente aplicado à descrição da capacidade 
de um conjunto de moléculas, geralmente macromoléculas presentes em baixas concentrações, de 
reter fisicamente grandes quantidades de água de modo a inibir a exsudação sob a aplicação de 
forças gravitacionais externas. As matrizes alimentares que normalmente atraem água desta forma 
incluem pectina e géis de amido e células de tecido, tanto animais como vegetais. 
A água fisicamente captada não flui facilmente dos tecidos alimentares, mesmo quando são 
cortados ou picados. No entanto, durante o processamento, esta água comporta-se com 
propriedades muito semelhantes às da água pura. É facilmente removido durante a secagem, 
facilmente convertido em gelo durante a congelação e disponível como solvente imediatamente. 
Portanto, mesmo que seu fluxo seja um pouco restrito, o movimento de moléculas individuais é 
semelhante ao de moléculas de água em soro fisiológico diluído. 
A maior parte da água encontrada nos tecidos e géis pode ser classificada como fisicamente 
capturada, e as falhas na capacidade de encapsular ou capturar água (capacidade de retenção de 
água) dos alimentos têm efeitos importantes na sua qualidade. Exemplos de defeitos de qualidade 
associados a falhas na capacidade de retenção de água são a sinérese dos géis, a exsudação no 
descongelamento dos alimentos e o desempenho inferior dos tecidos animais nos enchidos, 
resultantes do declínio do pH muscular, que acompanha eventos fisiológicos post mortem normais. 
Em todos os casos, os defeitos de qualidade derivam do reajustamento físico das moléculas de 
água ao espaço, mas nem sempre refletem mudanças significativas nas propriedades interativas 
dessas moléculas. 
Nível molecular: generalidades 
A mistura direta de solutos e água resulta na alteração das propriedades de ambos, considerando 
suas propriedades antes da mistura. Estas alterações são o resultado de interações moleculares e, 
portanto, dependem da natureza do soluto a nível molecular. Iões ou grupos carregados interagem 
com a água principalmente por forças eletrostáticas. 
Estas forças podem aumentar ou interferir com as orientações geométricas normais das moléculas 
de água. Os solutos hidrofílicos interagem fortemente com a água, causando alterações nas 
associações estruturais e na mobilidade da água adjacente. Ao mesmo tempo, a água altera a 
reatividade e, por vezes, também a estrutura dos solutos hidrofílicos. Em contraste, grupos 
hidrofóbicos de solutos adicionados interagem apenas fracamente com a água adjacente, 
parecendo preferir ambientes não aquáticos. No entanto, esta fraca interação pode causar 
consequências estruturais profundas. As forças de ligação entre a água e vários tipos de solutos 
são resumidas na Figura 2. 
Tabela 2. Classificação dos tipos de interação água-soluto 
 
Nível molecular: “água ligada” 
“Água ligada” é um termo amplamente utilizado, mas não é um termo facilmente definido, pois 
não se refere a uma entidade homogênea. Esta expressão nem sempre faz alusão à água 
verdadeiramente ligada de alguma forma a um soluto. A terminologia que descreve coerente e 
desnecessariamente a água ligada é difícil, pois existem inúmeras definições, muitas vezes 
contraditórias, e não há consenso sobre qual é a melhor. 
Este termo é controverso, muitas vezes mal utilizado e mal compreendido. Muitos cientistas 
sugeriram que o termo não deveria mais ser usado. Desde todos os passos são importantes para 
que haja uma comunicação precisa, o termoágua ligada é amplamente utilizado na literatura e, 
portanto, deve ser discutido juntamente com a apreciação de suas limitações. 
A seguinte lista parcial de definições, que foi proposta para a água ligada, ilustra a confusão gerada 
pela utilização deste termo: 
1. Água ligada é o teor de água de equilíbrio de uma amostra, a uma temperatura adequada (e 
arbitrária) e baixa humidade. 
2. A água ligada é aquela que não contribui significativamente para a permissividade em altas 
frequências e, portanto, tem sua mobilidade rotacional restringida pela substância à qual 
está associada. 
3. A água ligada é aquela que permanece descongelada a uma dada temperatura arbitrária, 
geralmente a -40oC ou menos. 
4. A água ligada é aquela que não está disponível como solvente para solutos adicionais. 
5. A água ligada é aquela que produz um alargamento de linha em experimentos envolvendo 
ressonância magnética nuclear. 
6. Água ligada é aquela que se move com a macromolécula em experimentos envolvendo 
sedimentação, viscosidade ou taxas de difusão. 
7. A água ligada é aquela que se encontra na proximidade de solutos e outras substâncias não 
aquosas e que tem propriedades aparentes que diferem significativamente das da água 
“livre” no mesmo sistema. 
Todas estas definições são válidas em condições adequadas, mas poucas delas produzem o mesmo 
valor quando aplicadas separadamente a determinados sistemas. Além disso, em alguns casos, o 
valor obtido para a água conectada, usando determinada técnica e definição, dependerá do teor 
total de água do sistema, mesmo quando o conteúdo exceder a quantidade de água conectada. 
De um ponto de vista conceitual, é interessante pensar na água ligada como a descrição imperfeita 
da “água existente na vizinhança de solutos e outros constituintes não aquosos, que, como 
resultado de sua posição, exibe propriedades aparentes que são significativamente diferentes 
daquelas da ‘água livre’ em sistemas iguais”. A água ligada pode ser pensada como água que, de 
alguma forma, apresenta “mobilidade difícil” em comparação com a água “livre”, não sendo uma 
água que foi “imobilizada”. Num alimento típico com elevado teor aquoso, este tipo de água 
corresponde apenas a uma pequena parte do total de água presente, correspondendo, 
aproximadamente, à primeira camada de moléculas de água adjacentes aos grupos hidrofílicos. No 
entanto, não se deve esquecer que esta não é uma população estática de moléculas de água. 
Interações da água com iões e grupos iónicos 
Iões individuais e grupos iónicos de moléculas orgânicas parecem dificultar ou influenciar a 
mobilidade das moléculas de água mais intensamente do que qualquer outro tipo de soluto. A força 
das ligações eletrostáticas de iões de água é maior do que a força das ligações de hidrogênio água-
água, mas muito menor do que a força das ligações covalentes. 
A estrutura normal aceite para água pura (baseada em arranjos geralmente tetraédricos de ligações 
de hidrogénio) pode ser perturbada pela adição de solutos dissociáveis. A água e os iões 
inorgânicos simples sofrem interações dipolo-iões. O exemplo da Figura 11 ilustra a hidratação do 
par de iões NaCl. Apenas as moléculas de água da primeira camada no plano de papel, guiadas 
pelo campo elétrico radial associado aos iões, são mostradas. 
Figura 11 Arranjo das moléculas de água 
adjacentes ao par de iões cloreto de sódio. Apenas as moléculas de água são representadas num 
plano de papel. 
Acredita-se que exista uma segunda camada de moléculas de água em soluções diluídas de iões na 
água, além da primeira camada, em estado estruturalmente irresoluto, devido às influências 
estruturais conflitantes da primeira camada de água que envolve os iões carregados e da água da 
fase “livre” tetraedricamente orientada, o que está longe da influência dos campos elétricos radiais 
que circundam os iões. Em soluções salinas concentradas, onde se espera que os campos elétricos 
de iões individuais se sobreponham, não há água na fase “livre” e sua estrutura será dominada por 
iões. 
Há muitas evidências de que alguns iões em solução aquosa diluída exercem efeitos de “quebra de 
estrutura reticular” (soluções mais fluidas do que água pura), enquanto outros têm efeitos de 
“formação de estrutura reticular” (soluções menos fluidas do que a água pura). O termo “estrutura 
reticular” refere-se a todos os tipos de estrutura, tanto a organização normal da água como os novos 
tipos de organização da água. Do ponto de vista da estrutura “normal” da água, todos os iões são 
destrutivos, uma vez que tal estrutura não apresenta simetria radial. 
A capacidade de um dado ião alterar a estrutura reticular está intimamente relacionada com a sua 
potência polarizadora (carga dividida pelo raio) ou simplesmente com a força do seu campo 
elétrico. Iões pequenos e/ou multivalentes (como Li+, Na+, H3 O+, Ca 2+, Ba 2+, Mg 2+, Al3
+, F− 
e OH−) possuem fortes campos elétricos e são promotores da estrutura reticular. 
A estrutura imposta por estes iões mais do que compensa qualquer perda na estrutura normal da 
água, interagem fortemente com 4 a 6 moléculas de água da primeira camada, tornando-as menos 
móveis e embalando-as mais densamente do que as moléculas de HOH em água pura. Iões grandes 
e monovalentes, como K+, Rb+, Cs+, NH4+, Cl−, Br−, I−, NO 3−, BrO 3−, IO 3− e ClO4
−, 
apresentam campos elétricos fracos, sendo destruidores de estrutura, embora com K+ , os efeitos 
são muito pequenos. Estes iões perturbam a estrutura normal da água sem impor uma nova 
estrutura para compensar as perdas. 
Obviamente, os iões exercem outros efeitos importantes na estrutura da água, tais como alterar a 
capacidade de hidratação (competem pela água), influenciar a permissividade do meio aquoso e 
controlar a espessura da dupla camada elétrica que envolve os coloides; os iões influenciam 
profundamente o “grau de hospitalidade” oferecido a outros solutos presentes no meio aquoso, 
bem como às substâncias suspensas no meio. Isso foi reconhecido inicialmente por meio da série 
liotrópica ou de Hofmeister, que classificou os iões em ordem de eficácia na causa do 
salto ou proteínas salgadas ou eficácia em influenciar várias outras propriedades, como a 
estabilidade coloidal. 
É importante notar que as séries empíricas de Hofmeister se correlacionam bem com aquelas 
baseadas nas influências estruturais de vários iões. 
Interação da água com grupos neutros capazes de realizar ligações de hidrogênio (solutos 
hidrofílicos) 
As interações entre água e solutos hidrofílicos não-iônicos são mais fracas do que as interações 
iões água, tendo aproximadamente a mesma força que as ligações de hidrogênio água-água. 
Dependendo da resistência das ligações hidrogénio-soluto de água, a água da primeira camada 
(água imediatamente adjacente à espécie hidrofílica) pode ou não apresentar mobilidade reduzida 
e outras propriedades alteradas quando se tem a água da fase “livre” como termo de comparação. 
No início, pode-se esperar que solutos capazes de formar ligações de hidrogênio aumentem, ou 
pelo menos não quebrem, as estruturas normais da água pura. Esta expectativa simplista ignora a 
importância da orientação espacial e da localização na existência de redes viáveis de ligações de 
hidrogénio. Em algumas situações, a distribuição e orientação dos locais de ligação de hidrogênio 
do soluto são geometricamente incompatíveis com aqueles em água pura. Estes solutos geralmente 
exercem influências disruptivas na estrutura tridimensional tetraédrica normal da água pura. 
A ureia é um bom exemplo de um pequeno soluto que forma ligações de hidrogénio e que, por 
razões geométricas, pode exercer um efeito de rutura acentuado na estrutura normal da água. Em 
contraste, algumas moléculas podem apresentar grupos hidrofílicos que são potenciais formadores 
de ligações de hidrogênio, em orientações e locais compatíveis com as estruturas de ligações de 
hidrogênioda água. Os hidratos de carbono simples são um exemplo disso. Verificou-se que estas 
substâncias possuem grupos hidroxila equatorial que apresentam relações espaciais semelhantes 
às das moléculas de água agrupadas (Figura 12). Este grau de compatibilidade pode até aumentar 
o número total de ligações de hidrogénio. Deve-se notar que, uma vez que o espaçamento entre o 
átomo de oxigênio da água e as moléculas individuais depende da temperatura, não é necessário 
que haja correspondência exata em todas as situações, mas que haja uma correspondência próxima 
e, portanto, uma interação potencialmente facilitada. 
Figura 12 Possível 
associação da D-glicose com moléculas de água em arranjo tetraédrico. A vista lateral do anel de 
piranose é representada pela linha grossa. Os átomos de oxigênio e hidrogênio das moléculas de 
água são representados por círculos abertos e fechados, respectivamente. Os prótons de 
hidroximetilo não são mostrados. (De Sugget, A. (1976) J. Solução Chem. 5:33-46.) 
É importante entender que o número total de ligações de hidrogênio por mole de água pode não 
ser significativamente alterado pela adição de um soluto formador de ligações de hidrogênio que 
quebra a estrutura normal da água. Isto é possível, uma vez que as ligações de hidrogénio água-
água podem ser substituídas por ligações hidrogénio-soluto de água. Os solutos que se comportam 
desta forma exercem poucos efeitos sobre a “estrutura reticular”, como já definido. 
As ligações de hidrogênio de água podem ocorrer com vários grupos (por exemplo, hidroxila, 
amino, carbonil, amida, imina, etc.). Isso às vezes resulta em ligações de água, nas quais uma 
molécula de água interage com dois locais de ligação de hidrogênio, em um ou mais solutos. A 
Figura 13 mostra uma representação esquemática das ligações de hidrogênio (linhas pontilhadas) 
da água, com dois tipos de grupos funcionais encontrados nas proteínas. Um exemplo mais 
elaborado, envolvendo uma ligação HOH tripla entre unidades de um esqueleto peptídico, é 
mostrado na Figura 14. 
Figura 13 Ligação de hidrogênio (linhas 
pontilhadas) de moléculas de água, com dois tipos de grupos funcionais que ocorrem comumente 
em proteínas. Figura 14 Exemplo de uma ligação 
de água de três moléculas na papaína: 23, 24 e 25 são as moléculas de água da ligação. (De 
Berendsen, H.J.C. (1975) in Water, a Comprehensive Treatise (F. Franks, Ed.), Plenum Press: New 
York, pp. 293-349.) 
Como já foi dito no caso de alguns açúcares, os grupos hidrofílicos em muitas macromoléculas 
cristalinas são separados por distâncias muito semelhantes ao espaço do átomo de oxigênio vizinho 
mais próximo, em água pura. Se este espaço prevalecer na macromolécula hidratada, há uma 
tendência a favorecer a ligação cooperativa de hidrogénio que envolve tanto a primeira como a 
segunda camadas de água, aumentando a estabilidade (tempo de existência) do agrupamento. 
Interação da água com substâncias não polares 
A mistura de água com substâncias hidrofóbicas, como hidrocarbonetos, gases raros e com grupos 
apolares de ácidos graxos, aminoácidos e proteínas, é um evento termodinamicamente 
desfavorável (ΔG > 0), o que não é um fato surpreendente. No entanto, a energia livre deste 
processo é positiva, não porque Δ H é positivo, o que geralmente ocorre em solutos com baixa 
solubilidade, mas porque T ΔS é negativo. 
Acredita-se que esta redução da entropia, considerada como um indício do aumento da “ordem”, 
acontece devido às estruturas especiais da água, que se formam na proximidade de entidades 
apolares incompatíveis. Este processo tem sido chamado de “hidratação hidrofóbica”. 
Figura 15 
Representação esquemática de (a) hidratação hidrofóbica e (b) associação hidrofóbica. Os círculos 
abertos são grupos hidrofóbicos. As áreas eclodidas representam água. (Adaptado de Franks, F. 
(1975) In Water, a Comprehensive Treatise (F. Franks, Ed.), Plenum Press: New York, pp. 1-94.) 
Como a hidratação hidrofóbica é termodinamicamente desfavorável, o sistema ajusta-se na 
tentativa de minimizar a associação da água com as entidades apolares presentes. Assim, se dois 
grupos apolares separados estiverem presentes, sua incompatibilidade com o ambiente aquoso 
favorecerá a associação entre eles, diminuindo assim a área da interface água-apolar, processo 
termodinamicamente favorável (ΔG < 0). Este processo, que é uma reversão parcial da hidratação 
hidrofóbica, é chamado de “interação hidrofóbica”, e pode ser representado, em sua forma mais 
simples, como 
R (hidratado) + R (hidratado) → R2 (hidratado) + H2O 
em que R é um grupo apolar 
Como a água e os grupos apolares estão em uma relação antagônica, a estrutura da água se ajusta 
para minimizar o contato com os grupos apolares. O tipo de estrutura de água que se acredita existir 
na camada próxima aos grupos apolares é mostrado na Figura 16. Dois aspetos dessa relação 
antagônica merecem uma abordagem adicional: a formação de clatratos de água e a associação da 
água com grupos hidrofóbicos em proteínas. 
Figura 16 Orientação da água proposta em uma 
superfície hidrofóbica. 
Clatratos de água 
Um clatrato de água é um composto de inclusão semelhante ao gelo no qual a água, a substância 
hospedeira, forma uma estrutura semelhante a uma gaiola, com ligações de hidrogênio, que captura 
fisicamente uma pequena molécula apolar conhecida como molécula convidada. Os clatratos de 
água são importantes porque representam a estrutura mais extrema da água como resposta a 
substâncias apolares e porque microestruturas semelhantes podem ocorrer naturalmente em 
materiais biológicos. 
Os clatratos de água podem ser cristalinos. Os cristais de clatrato podem crescer facilmente até se 
tornarem visíveis, alguns dos quais são estáveis a temperaturas superiores a 0oC se houver pressão 
suficiente. As moléculas convidadas dos clatratos de água são compostas com baixa massa 
molecular, com tamanhos e formas compatíveis com as dimensões das gaiolas de água 
hospedeiras, formadas por 20−74 moléculas de água. 
As moléculas convidadas típicas são hidrocarbonetos e hidrocarbonetos halogenados de baixo peso 
molecular; gases raros; aminas primárias, secundárias e terciárias de cadeia curta; e sais de 
alquilamónio, sulfónio e fosfónio. 
A interação direta entre a água e as moléculas convidadas é fraca, em geral, envolvendo não mais 
do que forças de van der Waals, e a molécula convidada é livre para girar na cavidade. Os clatratos 
são o resultado extraordinário da tentativa da água de minimizar o contacto com grupos 
hidrofóbicos. Embora, à primeira vista, a estrutura da água dos clatratos seja muito diferente em 
comparação com o gelo, esta estrutura surge de uma mudança geométrica sutil na ligação de 
hidrogênio. 
No gelo, as moléculas de água, em coordenação tetraédrica com seus vizinhos, apresentam suas 
ligações de hidrogênio em conformação dispersa quando observadas do ponto de vista da direção 
de ligação oxigênio-oxigênio, enquanto nos clatratos de água a geometria da coordenação 
tetraédrica das moléculas de água é encontrada na forma eclipsada (Figura 17). A rotação de 60o na 
orientação da ligação resulta em estruturas nas quais três das quatro ligações de hidrogênio de uma 
molécula de água podem ajudar na formação da curva de superfície (como uma superfície 
geodésica) da enquanto as quatro ligações de hidrogênio se projetam para fora em uma direção 
normal para a superfície. Portanto, não há ligação de hidrogênio que se projeta para a cavidade 
interna, e não há interação desfavorável com grupos apolares dentro da cavidade. Como já foi dito, 
uma pequena molécula apolar pode girar livremente na cavidade. 
Figura 17 Orientação relativa 
das moléculas de água ligadas por ligações de hidrogénio: (a) conformação dispersa (gelo) e (b) 
conformação eclipsada (clatrato). 
Também é importante notar que, ao comparar as energias livres da estrutura de gelo e a estruturada gaiola do clatrato (quando não há molécula na cavidade), a estrutura do gelo é mais estável do 
que a do clatrato vazio por pouca diferença. Assim, a presença de um hóspede desejável, que 
estabiliza a cavidade através de interações estéricas, pode resultar em uma estrutura cristalina com 
estabilidade muito maior do que o gelo. 
Há evidências de que estruturas de ligação de hidrogênio semelhantes a clatratos de água cristalina 
podem ter ocorrência natural em materiais biológicos, mas são menos extensas no espaço (ligações 
de hidrogênio multicamadas com orientação eclipsada). Neste caso, estruturas localizadas seriam 
mais importantes para a ciência dos alimentos do que os clatratos cristalinos, porque influenciam 
a conformação, reatividade e estabilidade de moléculas como proteínas. Por exemplo, alguns 
estudiosos sugerem que estruturas parciais de clatrato podem existir em torno de grupos 
hidrofóbicos expostos de proteínas. 
As figuras 16 e 18 ilustram este conceito. Também é possível que estruturas de água semelhantes 
a clatratos desempenhem um papel na ação anestésica de gases raros, como o xenônio. 
Simulações dinâmicas moleculares de sistemas aquosos, incluindo espécies não polares, fornecem 
evidências adicionais para a possível reorientação de ligações hidrogênio água-água para uma 
orientação “semelhante a clatratos” em resposta à presença de entidades não polares. Embora, em 
detalhes, os resultados da modelagem molecular não mostrem estruturas com geometrias de 
ligações de hidrogênio com orientação semelhante a clatratos, a mudança na direção média das 
ligações é consistente com o modelo pictórico mais simples. Em modelos que incorporam solutos 
hidrofóbicos, as ligações de hidrogênio tendem a se tornar tangenciais às superfícies moleculares. 
Figura 18 
Ilustração esquemática de uma proteína globular sob interação hidrofóbica. Os círculos abertos 
são grupos hidrofóbicos. As moléculas em forma de L são moléculas de água orientadas de acordo 
com a proximidade de uma superfície hidrofóbica e representam moléculas de água associadas a 
grupos polares. 
Interações da água com estruturas moleculares complexas 
Embora seja difícil determinar experimentalmente o arranjo de moléculas de água perto de 
moléculas orgânicas, este é um campo prolífico de pesquisa, e dados úteis foram obtidos. O anel 
hidratado de uma pirose é mostrado na Figura 12; A Figura 19 mostra uma simulação 
computacional da secção transversal de uma mioglobina. A uma distância de 2,8 Å entre locais 
hidratados, com ocupação total desses locais, cerca de 360 moléculas de HOH estariam no campo 
de hidratação primária da mioglobina. 
 
Figura 19 Secção transversal de uma molécula de mioglobina hidratada, obtida por simulação 
dinâmica molecular. Gaiolas reticuladas representam locais de alta probabilidade de primeira 
camada de moléculas de água. As figuras da vareta representam a estrutura temporal média de uma 
proteína. (De Lounnas, V. e B.M. Pettitt (1994) Proteins: Struc. Func. Genet. 18:133−147.) 
Devido à coexistência de regiões polares, hidrofílicas e hidrofóbicas dentro de uma grande 
molécula, algumas interações e inevitáveis interferências da água com certos grupos hidrofóbicos 
exercem influências importantes na funcionalidade das proteínas. 
A extensão dos contatos inevitáveis é relativamente grande, já que cadeias laterais apolares são 
encontradas em cerca de 40% dos aminoácidos em proteínas oligoméricas típicas de alimentos. 
Estes grupos apolares incluem o grupo alanina metil, o grupo fenilalanina benzilo, o grupo 
isopropilo valina, o grupo mercaptometil cisteína e os grupos butilo secundário e isobutilo de 
leucinas. Grupos apolares de outros compostos, como álcoois, ácidos graxos e aminoácidos livres 
também podem participar de interações hidrofóbicas, mas as consequências dessas interações são 
menos importantes do que aquelas que envolvem proteínas. Como a exposição dos grupos apolares 
de proteínas à água não é termodinamicamente favorável, a associação entre grupos hidrofóbicos, 
ou interação hidrofóbica, é facilitada. 
Este processo é mostrado, através de um esquema, na Figura 18. Acredita-se que a interação 
hidrofóbica seja a principal força motriz para o dobramento de proteínas, fazendo com que muitos 
resíduos hidrofóbicos ocupem posições ocultas dentro da proteína. Apesar das interações 
hidrofóbicas, estima-se que grupos apolares de proteínas globulares ainda ocupem cerca de 
40−50% da área de superfície. 
Como consequência da localização de grupos hidrofóbicos na superfície, as interações 
hidrofóbicas também são consideradas de fundamental importância na manutenção da estrutura 
terciária (associações de subunidades, etc.) da maioria das proteínas. Devido à sua grande 
importância para a complexidade estrutural das proteínas, as reduções de temperatura causam 
enfraquecimento nas interações hidrofóbicas e fortalecimento das ligações de hidrogênio. 
Aplicações recentes de modelagem molecular para os efeitos de solvação de solutos reforçam a 
importância das associações de ligação de hidrogênio para a água. Eles também indicam que o 
principal efeito dos solutos é a modulação das associações de ligação de hidrogênio que ocorrem 
dentro do solvente puro, em particular, o que causa mudanças que refletem as mudanças induzidas 
ao solvente puro pela variação de temperatura e pressão, que, por sua vez, se refletem na equação 
do estado da água como solvente. 
Os esquemas apresentados sobre as propriedades da água e soluções aquosas fornecem uma base 
para a compreensão dos vários papéis da água nos sistemas alimentares, bem como a influência da 
quantidade e características da água na química e microbiologia dos alimentos. Na discussão que 
se segue, será examinada a utilidade de diferentes aproximações ou abordagens para a 
compreensão aprofundada do papel da água nas propriedades dos alimentos e na sua estabilidade.