PROTEÍNAS

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Objetivos- Proteínas 
1. PESQUISAR DEFINIÇÃO E CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS E 
AMINOÁCIDOS 
 São o componente celular mais abundante e versátil nos seres vivos 
OS AMINOÁCIDOS 
 As proteínas são polímeros de aminoácidos (a união de vários aminoácidos 
forma uma proteína) 
 Formado por um Carbono central (carbono-alfa), ligado a um grupo amino (-
NH2) e a um grupo Carboxila (-COOH) 
 O que torna um Aminoácido diferente do outro é o Radical (R). Esse radical tanto 
pode ser hidrofílico, quanto hidrofóbico 
 As propriedades das cadeias laterais dos aminoácidos (estrutura, tamanho e 
carga elétrica) influenciam na sua solubilidade em água e são importante para a 
conformação e a para a função das proteínas 
 Os seres vivos possuem, no total, 20 aminoácidos diferentes para fabricar 
proteínas 
 O carbono alfa de todos os aminoácidos, com exceção da glicina, é assimétrico, 
já que está ligado a quatro grupos diferentes- Carbono quiral. Em decorrência do 
arranjo tetraédrico dos orbitais de ligação em volta do carbono quiral, os quatro 
grupos diferentes podem ocupar dois arranjos espaciais únicos e, portanto, os 
aminoácidos têm dois estereoisômeros possíveis – D e L. 
 Todas as proteínas encontradas nos seres vivos são formadas por L-aminoácidos, 
pois as enzimas que sintetizam os aminoácidos possuem sítios ativos capazes de 
sintetizar apenas as formas L dos aminoácidos. Os D-aminoácidos aparecem 
apenas em certos antibióticos e em peptídeos componentes da parede de 
algumas bactérias. 
 
 
 
 
 
OS PEPTÍDEOS 
 Os aminoácidos são unidos entre si pela ligação peptídica-ligação covalente- 
(formando polímeros). Na ligação peptídica, o grupo carboxila de um aminoácido 
perde o seu OH e o grupo Amina de outro aminoácido perde o Hidrogênio, 
formando água. Ou seja, a ligação peptídica é obtida pela liberação de uma 
molécula de água e resulta na formação de um peptídeo Como na ligação 
peptídica (ou seja, na junção de dois aminoácidos) acontece a perda de uma 
molécula de água, pode-se ser chamado de Síntese por desidratação 
 
 A ligação peptídica, apesar de ser representada por apenas um traço de ligação, 
apresenta caráter parcial de dupla ligação (características intermediárias entre 
uma ligação simples e uma dupla ligação), devido às interações entre duas 
formas de ressonância. A consequência disso é que não há possibilidade de 
rotação em torno dela. 
 A cadeia polipeptídica por conter de dois a milhares de aminoácidos (mais 
especificamente, resíduos de aminoácidos após a perda da molécula de água). 
2 aminoácidos = dipeptídeo 
3 aminoácidos = tripeptídeo 
4 aminoácidos = tetrapeptídeo 
5 ... 
Até 30 aminoácidos = oligopeptídeos (ou apenas peptídeos) 
> 30 aminoácidos = polipeptídeos 
 Quando se tem vários aminoácidos ligados entre si por ligação peptídicas, se tem 
uma Cadeia Polipeptídica. As proteínas podem ser formadas por uma ou mais 
cadeias polipeptídicas; contêm, geralmente, mais de 50 aminoácidos e 
apresentam todos os 20 tipos de aminoácidos, com poucas exceções. 
 Considera-se que uma Cadeia Polipetídica é uma Proteína, quando atingir pelo 
menos 50 aminoácidos 
 Cada proteína apresenta uma estrutura espacial definida e característica. O 
arranjo espacial dos átomos em uma proteína é chamado de conformação. 
As proteínas podem ser classificadas quanto ao arranjo estrutural: 
 Proteína monomérica – Apresenta apenas uma cadeia polipeptídica 
o Proteína multimérica – Caracterizada pela associação de cadeias 
polipeptídicas (monômeros) Homomultimérica – Possui um tipo de 
cadeia 
o Heteromultimérica – Possui dois ou mais tipos de cadeias diferentes 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
NÍVEIS ESTRUTURAIS DAS PROTEÍNAS 
 
ESTRUTURA PRIMÁRIA: sequência linear de aminoácidos na proteína. É a base do que 
torna uma diferente da outra (ou seja, o que torna uma proteína diferente da outra é a 
sua sequência de aminoácidos). Outros fatores que diferenciam uma proteína da outra: 
quantidade de aminoácidos, formato da proteína, a função que ela exerce. 
Obs! As ligações (ligações covalentes) da estrutura primária são quebradas pelas 
enzimas, e não pelo calor (que desnatura as outras estruturas) 
ESTRUTURA SECUNDÁRIA: relação espacial entre os aminoácidos próximos na cadeia. 
A medida que um Aminoácido vai se unindo a outro, a proteína se dobra, se enovela. 
Padrões de dobramento: estrutura secundária. 
Obs! Mantida por pontes de hidrogênio: fracas, quebradas pelo calor 
1º Tipo de dobramento: estrutura secundária de Alfa-Hélice. Ex: 
 
2º Tipo de dobramento: estrutura de Folha-beta. Ex: 
 
ESTRUTURA TERCIÁRIA: relação espacial entre os aminoácidos distantes na cadeia. 
Formato Tridimensional da Proteína. Determinada, principalmente pela estrutura 
primária 
Obs! Mantida por interações entre radicais (R) 
ESTRUTURA QUARTENÁRIA: união de estruturas terciárias (de duas ou mais cadeias 
peptídicas). Somente em algumas proteínas. Ex: Hemoglubinas 
 
 
PROTEÍNAS FIBROSAS 
 Composta por cadeias polipeptídicas arranjadas em longos feixes pela 
associação de filamentos idênticos. 
 Geralmente, apresenta apenas um tipo de estrutura secundária e são 
insolúveis em água devido à alta concentração de aminoácidos hidrofóbicos 
tanto no interior quanto no exterior da molécula. Suas propriedades as 
conferem resistência e/ou flexibilidade e, por isso, dão suporte, forma e 
proteção externa aos vertebrados. 
 A α – queratina é uma proteína fibrosa encontrada nos cabelos e pelos, nas 
unhas, na lã, nos chifres, nas garras, nas penas e na maior parte da camada 
superficial da pele dos animais para impermeabilização. 
 O colágeno é a proteína mais abundante nos vertebrados. Suas fibras são fortes 
e insolúveis e ele está presente nos ossos, nos dentes, nas cartilagens, nos 
tendões, nas veias etc. 
 temos a fibroína da seda, uma proteína produzida por insetos e aranhas e que 
constitui também a seda de tecido na confecção de roupas. É formada, 
predominantemente, por folhas β antiparalelas bem empacotadas umas contra 
as outras pela elevada concentração de aminoácidos pequenos, alanina e 
glicina. 
PROTEÍNAS GLOBULARES 
 Formadas por cadeias polipeptídicas enoveladas em formas esféricas em que 
diferentes segmentos se dobram uns sobre os outros. Apresenta diferentes 
tipos de estruturas secundárias e são solúveis em água devido a sua superfície 
externa hidrofílica. 
 O enovelamento garante a diversidade estrutural necessária às proteínas para 
realizar uma grande quantidade de funções biológicas como transporte, 
motricidade, ação enzimática, defesa e outras. 
 Dentre as proteínas globulares presentes em nosso organismo, as principais são 
a hemoglobina e a mioglobina, moléculas especializadas no transporte de gases 
para os tecidos. 
 A hemoglobina está contida no interior das células transportadoras de gases, as 
hemácias, onde sua principal função é transportar oxigênio dos pulmões aos 
capilares dos tecidos. Sua principal molécula, a hemoglobina A, é um 
heterotetrâmero composto por 2 cadeias α e duas cadeias β, associadas 
sobretudo por interações não - covalentes. Além disso, há quatro grupos 
hemes, cada um ligado a uma destas subunidades. Dessa forma, a hemoglobina 
transporta quatro moléculas de oxigênio de cada vez. 
 A mioglobina é uma proteína composta por uma única cadeia, que contém 153 
aminoácidos, apenas uma molécula de heme e oito α – hélices. Presente no 
coração e no músculo esquelético, atua armazenando e transportando oxigênio 
apenas entre as células musculares. 
 
 
A DESNATURAÇÃO DA PROTEÍNAS 
 A desnaturação corresponde à perda de estrutura tridimensional, suficiente 
para causar a perda da função, por meio da quebra de ligações não-co-
valentes. Esse processo pode ser resultante de diferenças nas condições 
presentes no interior da células. Dentre os fatores envolvidos na desnaturação 
estão: 
 Calor: Afetaas interações fracas com efeitos complexos. Se a temperatura 
eleva lentamente, a conformação, geralmente, permanece intacta até que haja, 
em uma estreita faixa de temperatura, uma perda abrupta da estrutura – pro-
cesso cooperativo. 
 pH: Alterações extremas alteram a carga líquida da proteína, causando 
repulsão eletrostática e rompimento de algumas ligações de hidrogênio. Alguns 
solutos, solventes orgânicos e detergentes podem causar alterações distintas 
porém brandas haja vista que nenhuma ligação covalente é rompida. 
 A adição de solventes orgânicos polares e de compostos com grande capacidade 
de formar ligações de hidrogênio, como a ureia, determina a desnaturação da 
proteína. Estes últimos agentes estabelecem ligações de hidrogênio com radicais 
da proteína, substituindo ligações que mantinham a estrutura nativa, e os 
solventes orgânicos por diminuírem a constante dielétrica do meio. 
 Após a volta para um ambiente “neutro”/adequado, certas proteínas são 
capazes de reassumir suas estruturas nativas e atividades biológicas no 
processo de renaturação. 
 
 
2. DISCORRER SOBRE A ABSORÇÃO E DIGESTÃO DAS PROTEÍNAS 
 Enzimas digestivas: hidrolisa as ligações peptídicas 
-Secretadas como pré-enzimas 
 Iniciada no estômago: 
-Estômago pH 1.3 a 3.2 
-Desnatura as estruturas: 4º,3º e 2º 
 Pepsonogênio das células principais 
 A única enzima proteolítica (que digere proteína) no estômago é a pepsina, que 
é secretada pelas células principais gástricas. A pepsina rompe certas ligações 
peptídicas entre os aminoácidos, fragmentando uma cadeia proteica de muitos 
aminoácidos em fragmentos peptídicos menores. A pepsina é mais efetiva no 
ambiente ácido do estômago (pH 2); torna-se inativa em um pH mais alto. 
 O que impede que a pepsina digira as proteínas das células do estômago junto 
com os alimentos? Em primeiro lugar, a pepsina é secretada em uma forma 
inativa chamada pepsinogênio; nesta forma, ela não é capaz de digerir proteínas 
nas células principais gástricas que a produzem. O pepsinogênio não é 
convertido em pepsina ativa até que tenha entrado em contato com o ácido 
clorídrico secretado pelas células parietais ou moléculas de pepsina ativa. Em 
segundo lugar, as células epiteliais do estômago são protegidas do suco gástrico 
por uma camada de 1 a 3 mm de espessura de muco alcalino secretado pelas 
células mucosas da superfície e células mucosas do colo. 
 As enzimas (tripsina, quimotripsia, carboxipeptidase e elastase) contidas no 
suco pancrático digerem proteínas em peptídeos. 
 As enzimas pancreáticas que digerem proteínas são produzidas em uma forma 
inativa, tal como a pepsina é produzida no estômago como pepsinogênio. Como 
são inativas, as enzimas não digerem as células do próprio pâncreas. A tripsina é 
secretada em uma forma inativa chamada tripsinogênio. As células acinares 
pancreáticas também secretam uma proteína denominada inibidor da tripsina, 
que se combina a qualquer tripsina formada acidentalmente no pâncreas ou no 
suco pancreático e bloqueia a sua atividade enzimática. Quando o tripsinogênio 
alcança o lúmen do intestino delgado, encontra uma enzima de ativação da 
borda em escova chamada enteroquinase, que divide parte da molécula 
tripsinogênio para formar a tripsina. Por sua vez, a tripsina atua sobre os 
precursores inativos (chamados quimotripsinogênio, 
procarboxipeptidase e proelastase) para produzir a quimotripsina, a 
carboxipeptidase e a elastase, respectivamente. 
 
A DIGESTÃO NO INTESTINO DELGADO 
 Lembre-se de que a digestão das proteínas começa no estômago, onde elas 
são fragmentadas em peptídios pela ação da pepsina. Enzimas no suco 
pancreático – tripsina, quimotripsina, carboxipeptidase e elastase – 
continuam clivando as proteínas em peptídios. Embora todas estas enzimas 
convertam proteínas inteiras em peptídios, suas ações diferem um pouco, 
porque cada uma cliva ligações peptídicas entre aminoácidos diferentes. A 
tripsina, a quimotripsina e a elastase clivam a ligação peptídica entre um 
aminoácido específico e o seu vizinho; a carboxipeptidase cliva o aminoácido 
na extremidade carboxila de um peptídio. A digestão de proteínas é 
completada por duas peptidases da borda em escova: a aminopeptidase e a 
dipeptidase. A aminopeptidase cliva aminoácidos na extremidade amina de 
um peptídio. A dipeptidase divide dipeptídios (dois aminoácidos unidos por 
uma ligação peptídica) em aminoácidos individuais. 
 
A ABSORÇÃO NO INTESTINO DELGADO 
 A maior parte das proteínas é absorvida como aminoácidos por meio de um 
processo de transporte ativo que ocorre principalmente no duodeno e no 
jejuno. Aproximadamente metade dos aminoácidos absorvidos são 
encontrados na alimentação; a outra metade vem do próprio corpo, como as 
proteínas dos sucos digestórios e as células mortas que se desprendem da 
superfície da túnica mucosa! Normalmente, 95 a 98% das proteínas no 
intestino delgado são digeridos e absorvidos. Diferentes transportadores 
transportam tipos distintos de aminoácidos. Alguns aminoácidos entram nas 
células de absorção das vilosidades via processos ativos de transporte 
secundário dependentes do Na+, que são semelhantes ao transportador de 
glicose; outros aminoácidos são transportados ativamente por si só. Pelo 
menos um simportador traz dipeptídios e tripeptídios em conjunto com íons 
H+; os peptídios são então hidrolisados em aminoácidos simples no interior 
das células absortivas. Os aminoácidos saem das células absortivas por 
difusão e entram nos capilares das vilosidades (Figura 24.21). Tanto os 
monossacarídios quanto os aminoácidos são transportados do sangue para 
o fígado por meio do sistema porta hepático. Se não forem removidos pelos 
hepatócitos, eles entram na circulação geral. 
3. EXPLICAR O METABOLISMO DAS PROTEÍNAS 
Metabolismo de proteínas. Os hepatócitos desaminam (removem o grupo amino, 
NH2) dos aminoácidos, de modo que eles possam ser utilizados para a produção de 
ATP ou ser convertidos em carboidratos ou gorduras. A amônia (NH3) resultante é 
então convertida em ureia, que é muito menos tóxica e é excretada na urina. Os 
hepatócitos também sintetizam a maior parte das proteínas plasmáticas, como a 
alfaglobulina e betaglobulina, a albumina, a protrombina e o fibrinogênio 
DOENÇAS HEREDITÁRIA DO METABOLISMO DE AMINOÁCIDOS 
 São a maioria das síndromes genéticas metabólicas 
 Um grande número dessas doenças é resultante de defeitos enzimáticos, os 
quais têm por consequência o acúmulo de um metabólito em todos os fluidos 
corpóreos e a sua excreção na urina 
https://jigsaw.minhabiblioteca.com.br/books/9788527728867/epub/OEBPS/Text/chapter24.html#ch24fig21
 A alteração da via metabólica que inclui a enzima afetada tem amplos 
reflexos sobre outras vias. Os efeitos globais variam de acordo com a enzima 
defeituosa 
FENILCETONÚRIA 
 Caracterizada como o defeito hereditário mais frequente do metabolismo de 
aminoácidos 
 Causada por ausência de fenilalanina hidroxilase, a primeira enzima na via 
catabólica da fenilalanina ou da tetra-hidrobiopterina 
 Em pessoas com fenilcetonúria, uma rota secundária do metabolismo da 
fenilalanina, normalmente pouco utilizada, passa a desempenhar um papel mais 
proeminente. Nessa rota, a fenilalanina sofre transaminação com o piruvato, 
produzindo fenilpiruvato 
 Assim, a fenilalanina e o fenilpiruvato acumulam-se no sangue e nos tecidos e 
são excretados urina. 
 Uma quantidade considerável de fenil-piruvato não é excretada como tal, mas 
sofre descarboxilação a fenilacetato ou redução a fenil-lactato 
 O fenilacetato confere à urina um odor característico 
 Em recém-nascidos, o diagnóstico é realizado pelo teste do pezinho que 
determina a concentração de fenilalanina no sangue 
 O diagnóstico nos primeiros dias de vida é importante porque o tratamento da 
doença consiste em administrar precocemente uma dieta contendo um 
mínimo de fenilalanina Os indivíduos afetados apresentam, além de retardamento mental, 
pigmentação deficiente de pele e cabelo, devido à síntese inadequada de 
melanina 
 
 
ALCAPTONÚRIA 
 Outra doença originada do catabolismo da fenilalanina é a alcaptonúria, na qual 
a enzima defeituosa é a homogenisato-dioxigenase, que catalisa a oxidação do 
ácido homogentístico, um intermediário da tirosina e da fenilalanina 
 Essa condição produz poucos efeitos adversos, embora grandes quantidades de 
enzima sejam excretadas e sua oxidação torne a urina escura 
 Pessoas com alcaptonúria também são mais suscetíveis ao desenvolvimento de 
uma forma de atrite, devido a deposição do pigmento escuro no tecido 
cartilaginoso, com subsequente dano tecidual 
HOMOCISTINÚRIA 
 As homocistinúrias compreender um grupo de doenças envolvendo defeitos no 
metabolismo da homocisteína, aminoácido que faz parte do processo de 
catabolismo de aminoácidos sulfurados, como a metionina 
 Caracterizadas por níveis elevados de homocisteína e de metionina no plasma e 
na urina e baixos níveis de cisteína 
 A causa mais comum é um defeito na enzima cistationina-beta-sintetase, que 
converte homocisteína em cistationina 
 São caracterizadas por ectopia lentis (deslocamento do cristalino do olho), 
anormalidades esqueléticas, doença arterial precoce, osteoporose e retardo 
mental 
 Tratamento: restrição da ingestão de metionina e suplementação com as 
vitaminas B6, B12 e ácido fólico 
 
 
3.1. DEGRADAÇÃO DAS PROTEÍNAS 
 
 
DEGRADAÇÃO DA CADEIA CARBÔNICA DOS AMINOÁCIDOS 
 Removido o grupo amino do aminoácido, resta sua cadeia carbônica, na forma 
de alfa-cetoácido 
 As vinte cadeias carbônicas diferentes apresentam vias específicas de 
degradação diferentes, mas que convergem para a produção de apenas alguns 
compostos: piruvato, acetil-CoA ou intermediários do Ciclo de Krebs 
(oxaloacetato, alfa-cetoglutarato, succinil-CoA e fumarato) 
 A partir desse ponto, o metabolismo da cadeia carbônica dos aminoácidos já se 
confunde com o das cadeias carbônicas de carboidratos ou de ácidos graxos 
 O destino dos alfa-cetoácido, a depender do tecido e do estado fisiológico, 
poderá ser: oxidação pelo ciclo de Krebs, utilização pela gliconeogênese ou 
conversão a triacilgliceróis e armazenamento 
 A maioria dos aminoácidos produz piruvato ou intermediários do clico de Krebs, 
os gliogênios 
 A leucina e a lisina originam corpos cetônicos, sendo os únicos aminoácidos 
exclusivamente cetogênicos 
 Alguns outros aminoácidos (isoleucina, fenilalanina, tirosina, treonina e 
triptofano) são tanto glicogênios quanto cetogênicos, ou seja, glicocetogênicos 
 
 
 
 
O TRANSPORTE DA AMÔNIA PELA GLUTAMINA 
 A Amônia é muito tóxica para o organismo, portanto, deve ser convertida 
em um composto não tóxico nos tecidos para ser transportada ao fígado 
ou aos rins e então ser excretada 
 A amônia livre é combinada ao glutamato, pela ação da enzima 
glutamato sintetase, formando a glutamina, que corresponde ao 
composto não tóxico transportador da amônia. Essa reação requer ATP 
em dois passos. 
 Após ser transportado no sangue, o nitrogênio da molécula de glutamina 
é liberado na forma de amônia nas mitocôndrias do fígado e do rim sob 
ação da glutaminase. 
 No fígado, a amônia gerada nessa reação é eliminada por meio da 
produção de ureia, enquanto o glutamato sofre ação da glutamato 
desidrogenase fornecendo esqueletos carbônicos que serão utilizados 
como combustível metabólico 
 
CICLO DA GLICOSE-ALANINA 
 No músculo e em outros tecidos que utilizam os aminoácidos 
como fonte energética, os grupos aminos são coletados por 
transaminação na forma de glutamato. Este, então, é convertido 
em glutamina para ser transportado ao fígado ou transferir o 
grupo amino para o piruvato, por ação da alanina 
aminotransferase 
 A alanina formada é então transportada pela corrente sanguínea 
até os hepatócitos, onde, no citosol, transfere o grupamento 
amino para o alfa cetoglutarato, gerando piruvato e glutamato. 
Este é encaminhado a mitocôndria onde pode sofrer ação da 
glutamato desidrogenase liberando amônia ou pode sofrer 
transaminação com oxaloacetato para gerar aspartato, que 
corresponde a outro doados de nitrogênio para a síntese de ureia 
 O piruvato formado é utilizado para produção de glicose, a qual 
pode retornar ao músculo, suprindo a demanda energética 
 
3.2. SÍNTESE DAS PROTEÍNAS (PROTEOGÊNESE) 
 Todos os aminoácidos são derivados de intermediários da glicólise, do ciclo do 
ácido cítrico ou da via das pentoses-fosfato 
 Os mamíferos sintetizam apenas metade dos aminoácidos, os quais podem ser 
chamados de Aminoácidos não essenciais (ou seja: não são necessário na dieta) 
 Os aminoácidos que não podem ser sintetizados no organismo e, portanto, 
devem ser adquiridos através da alimentação são os aminoácidos essenciais. 
SÍNTESE PROTEICA 
 O processo de produção de proteínas envolve a utilização do código genético 
“padrão” 
 De acordo com esse código genético, a cada três bases nitrogenadas um 
aminoácido padrão é codificado, de acordo com o seguinte modelo: 
 
 Assim, a síntese proteica é regulada no nosso DNA utilizando o código 
genético padrão para formar os aminoácidos não essenciais que vão, 
posteriormente, participar do processo de tradução celular e gerar as 
proteínas necessárias para o nosso metabolismo 
“TRADUÇÃO” 
 RNA é usado como molde para fazer a proteína 
 Ocorre nos ribossomos (só é montado quando se liga ao RNA mensageiro) 
A cada 3 bases do RNA (códon) é acrescentado 1 aminoácido na 
proteína 
 Cada proteína tem uma sequência específica de aminoácidos 
 A informação sobre qual é a sequência certa de aminoácidos na proteína se 
encontra no gene que está no DNA 
 
 A tradução tem início quando a subunidade menor do ribossomo se liga ao 
RNA mensageiro 
 A estrutura cinza que se liga ao RNA mensageiro é o RNA transportador 
(função: transportar aminoácidos) 
 A tradução tem início quando aparece o primeiro códon AUG. Aí o RNA 
transportador pareia o códon do RNA mensageiro com o anticódon UAC. O 
RNA transportador traz o aminoácido metilulina 
 Depois disso, há a chegada da unidade submaior do ribossomo, que se liga a 
submenor (nesse momento, o ribossomo está montado por inteiro) 
(desenho 3) 
 Desenho 4: o novo RNA transportador chegou, ficando um aminoácido do 
lado do outro 
 Desenho 5: primeiro aminoácido se soltou do seu RNA transportador e sofreu 
uma ligação peptídica com o aminoácido vizinho (ou seja, os primeiros 2 
aminoácidos da proteína já estão ligados) 
 Desenho 6: primeiro RNA transportador foi embora, deixando o aminoácido 
que ele tinha trazido já ligado ao outro aminoácido. Chega um outro RNA 
transportador, trazendo um novo aminoácido 
 Esse processo vai se repetindo até chegar do Códon de parada (não 
codificam aminoácido nenhum, sua função é apenas indicar que a tradução 
chegou ao fim) 
 Quando esses códons de parada chegam no ribossomo, ao invés de vir um 
RNA transportador parear a ele, o que vem é a estrutura “Fator de 
Liberação” (representado em azul) 
 Quando o fator de liberação chega no ribossomo e pareia seu anti-códon no 
códon do RNA mensageiro, todos os componentes se separam e a proteína 
está pronta para exercer sua função 
 Um aminoácido pode ser codificado por mais de um códon, mas cada códon 
só codifica um aminoácido 
 O código genético é universal. Se nos seres humanos UUU codifica 
Fenialanina, em um planta, por exemplo, também. Logo, a engenharia 
genética não modifica o código genético, mas sim o genoma 
 
 
 
 
 
4. EXPLANAR SOBRE O CICLO DA UREIA E O EXCESSO DE PROTEÍNAS 
ACERCA DO AUMENTO DO TECIDO ADIPOSO E RELACIONÁ-LO COM O 
AUMENTO DO TECIDO ADIPOSO. 
ANTES DO CICLO DA UREIA 
 Obtemos aminoácidos de duas maneiras: 
 Na dieta 
 Das proteínas do nosso próprio corpo (proteínas endógenas) O nosso corpo não tem um depósito de aminoácido e proteínas (Logo, se estiver 
sobrando aminoácido, ele precisa ter um local de destino, mas não consegue 
ficar em estocagem) 
 Destinos: 
-Síntese de compostos nitrogenados não proteicos. Ex: nucleotídeos 
-Os aminoácidos podem ser utilizados para a produção de compostos não 
nitrogenados, como glicose, glicogênio e ácidos graxos 
-Podem entrar na respiração celular e ser oxidados para gerar ATP 
-Em ambos os casos, será necessário retirar o grupo amina dos aminoácidos 
Obs! Então, retira-se o Grupo Amina e libera-se Cadeia Carbônica (aminoácido 
sem grupo amina- Alfa-cetoácido). A amina (que vira amônia- muito tóxica e 
solúvel em água- ) removida dos aminoácidos é quase toda convertida em ureia. 
-Como o nosso corpo faz pra retirar o grupo Amina dos aminoácidos?  Pela 
reação de Transaminação (onde o grupo amina é retirado de uma molécula e 
passado para outra). Ex: 
 
 
 Na imagem acima, percebe-se que o Aminoácido se converteu em alfa-
cetoácido após receber a molécula de Oxigênio (do alfa-cetogrutarato), e o 
Alfa-cetoglutarato se converteu em Glutamato após receber o grupo Amina (do 
Aminoácido) 
 O alfa-cetoacido (é a “cadeia carbônica”) está pronto para seguir em frente e 
entrar nos destinos ditos anteriormente, pois agora está sem o grupo amina 
DESTINO DO GLUTAMATO: 
 1º OPÇÃO: TRANSAMINAÇÃO 
 Glutamato converte-se em Alfa-cetoglutarato (novamente) após receber a 
molécula de oxigênio do Oxalacetato 
 Oxalacetato converte-se em Aspartato após receber o gruo amina do Glutamato 
 
 2º OPÇÃO: DESAMINAÇÃO 
 O grupo amina fica livre, na forma de amônio (NH4+) 
 Têm-se a entrada de um NAD(P) + H20 
 O glutamato converte-se em Alfa-cetoglutarato após receber a molécula de 
oxigênio da H20 
 O NAD(P) recolhe hidrogênio do Glutamato, convertendo-se em NAD(P) e retira 
o grupo amina, que é liberado na forma de amônio 
 
OBS! TANTO O ASPARTATO QUANTO O NH4+ VÃO ENTRAR, AGORA, NO CICLO 
DA UREIA 
CICLO DA UREIA 
 
 O Carbono vai ter origem no gás carbono (CO2) 
 Um dos nitrogênios veio do grupo amina liberado na Transaminação 
 O outro grupo amina veio do Aspartato liberado pela Transaminação 
1º REAÇÃO 
 Junção do CO2 com a Amônia(NH3) 
 Formação da molécula Carbamoil fosfato 
 Gasto: 2 ATPs. Um deles, ao liberar seu fosfato e se converter em ADP, gerou 
a energia necessária para que essa reação ocorra. O outro ATP “transferiu” 
se fosfato para a molécula de Carbamoil fosfato, se convertendo em ADP 
 Enzima: Carbamoil fosfato sintetase 
 Entra em ação uma molécula de Ornitina: 
 
 
 
2º REAÇÃO 
 O Carbamoil será unido a Ornitina, formando a Citrulina 
 Enzima: Ornitina Trancarbamilase 
 A saída do fosfato do Carbamoil gerou a energia necessária para que a 
citrulina fosse formada 
 
 
3º REAÇÃO 
 Citrulina será ligada ao Aspartato (que veio da Transaminação), gerando a 
molécula de Argininosuccinato 
 Gasto: 1 ATP. Mas esse ATP perdeu 2 fosfatos, por isso contabiliza como se 
tivessem sido gastos 2 ATPs (convertendo-se em AMP) 
 Enzima: Arginina Succinato Sintetase 
 Ou seja, no total do Ciclo da Ureia, serão contabilizados os gastos de 4ATPs 
(somado aos outros 2 gastados na primeira reação) 
 
 
RESUMINDO 
 Parte das reações ocorrem dentro da mitocôndria, outra parte ocorre no citosol 
 
 
CONTINUAÇÃO DO CICLO DA UREIA 
4º REAÇÃO: 
 Arginossuccinato perde o fumarato, convertendo-se em Arginina 
 Enzima: Arginosuccinato Liase 
 
5º REAÇÃO: 
 Um pedaço da Arginina sai, que é a Ureia 
 O resto da molécula é a Ornitina (recomeçando, então o Ciclo) 
 
RESUMINDO 
 
A INTEGRAÇÃO ENTRE O CICLO DE KREBS E O CICLO DA UREIA 
 
RELAÇÃO ENTRE O EXCESSO DE PROTEÍNAS E O AUMENTO DO TECIDO 
ADIPOSO 
 
5. ABORDAR O CONSUMO DE SUPLEMENTOS EM DIETAS HIPERPROTEICAS 
 As necessidades energéticas proteicas são maiores para os praticantes de 
atividade física e são influenciadas pelo tipo, intensidade, duração e frequência 
do exercício 
 As proteínas são as macromoléculas mais abundantes no organismo, trazendo 
uma série de funções como: formação, crescimento e desenvolvimento de 
tecidos corporais; formação de enzimas que regulam a produção de energia e 
contração muscular, sendo de suma importância para quem pratica 
musculação. 
 Na atividade física elas participam da síntese de hipertrofia muscular e da 
reparação dos tecidos logo após o exercício, por isso os praticantes de 
musculação necessitam de um aporte maior de proteína 
 A recomendação protéica para os praticantes de musculação varia de 1,2 a 
1,6g/kg de peso, diariamente (Hirschbuch e Carvalho, 2008), mas, há um 
consumo excessivo com principal propósito de aumentar massa muscular, e 
esse consumo de proteína acima do recomendado, pode acarretar em uma 
sobrecarga, principalmente aos rins e fígado, pelo aumento de compostos 
nitrogenados, além de não trazer benefícios adicionais para o ganho de massa 
muscular 
 O horário de consumo da proteína interfere diretamente nos resultados, indica-
se que seu consumo seja logo após o treino, horário que há um intenso 
anabolismo, auxiliando na reconstrução muscular 
 Os suplementos proteicos são os mais populares entre os praticantes de 
atividade física com a principal finalidade de aumentar a massa magra 
 o uso indiscriminado desses suplementos sem devida orientação é preocupante, 
visto que, o consumo inadequado poderá acarretar em graves consequências a 
saúde humana (Hirschbuch e Carvalho, 2008) uma vez que o excesso de proteína 
ingerido será convertido e armazenado na forma de carboidratos e gordura 
 Porém, muitos desconhecem o fato de que uma dieta balanceada com a 
quantidade adequada desse macronutriente, para aqueles que praticam 
exercícios de força, é na maioria das vezes, suficiente para alcançar os objetivos 
desejados, uma vez que irá contribuir para o fornecimento de energia durante 
o treino e síntese proteica no pós-exercício. 
 Na atualidade, os suplementos proteicos mais consumidos dentro das 
academias de ginástica são os aminoácidos de cadeia ramificada (BCAA) e 
Whey protein (proteína do soro do leite). 
 Possivelmente, por possuírem altas concentrações de aminoácidos na sua 
composição e são, na sua maioria hidrolisados, que se destacam dentre tantas 
outras opções no mercado, por ser rapidamente absorvido pelo corpo e ser de 
fácil uso. 
 Talvez por este motivo apenas 5% dos entrevistados requereram ao 
conhecimento deste profissional para consumirem suplementos, sendo os 
educadores físicos e o instrutor de academia, os profissionais que mais 
auxiliaram na compra dos suplementos, chegando a mais de 50%. Este dado deve 
alertar para o fato de que estes profissionais não são capacitados e habilitados a 
indicarem esses produtos, uma vez que, apenas nutricionistas e médicos são os 
profissionais legalmente habilitados a prescreverem esses suplementos (Diretriz 
da Sociedade Brasileira de Medicina do Esporte, 2003). 
 a ingestão excessiva de proteína e aminoácidos, em níveis acima de 15% das 
calorias totais, pode levar a cetose, gota, sobrecarga renal, aumentar a gordura 
corporal, desidratação, promover balanço negativo de cálcio e induzir perda de 
massa óssea 
 Ressalta-se que uma alimentação balanceada e equilibrada, com um aporte 
adequado de proteína, proporcionaria os mesmos benefícios dos suplementos. 
 O nutricionista é pouco consultado pelos praticantes em relação à indicação do 
melhor suplemento, sendo este fato preocupante, uma vez que outros 
profissionais que não tem conhecimento específico sobre o assunto referido 
estão prescrevendo esses produtos, podendo acarretar em agravos a saúde 
humana. Faz-se necessário a inserção do profissional nutricionista na rotina 
das academias de ginástica. 
 
 
COMO OCORRE A HIPERTROFIA DAS CÉLULAS MUSCULARES 
https://acervodigital.ufpr.br/bitstream/handle/1884/63973/FABIO%20CESAR%20SCHUARTZ.pdf?sequence=1&isAllowed=y 
 Os ganhos de força e resistência muscular são geralmente acompanhados do 
aumento em tamanho de cada uma das fibras musculares hipertrofia 
 Existem dois tipos de hipertrofia que podem ocorrer nas fibras musculares: 
1. Transiente: inchamento dos músculos que acontece durante uma 
simples sessão de exercício. Esse resultado ocorre principalmente 
devido ao acúmulo de fluido (edema) nos espaços intersticiais e 
intracelulares do músculo. A hipertrofia transiente, como o nome 
indica, dura apenas por um período curto de tempo. O fluido retorna 
para o sangue em algumas horas após o exercício 
2. A hipertrofia crônica refere-se ao aumento no tamanho do músculo 
que ocorre com um treinamento de longo período. 
 O aumento na tensão muscular (força) é a exigência primária para dar início 
ao crescimento do músculo esquelético, ou hipertrofia, pelo treinamento com 
exercícios 
 Tanto entre os homens como em mulheres, os aumentos no tamanho do 
músculo através de uma maior síntese protéica durante o treinamento 
https://acervodigital.ufpr.br/bitstream/handle/1884/63973/FABIO%20CESAR%20SCHUARTZ.pdf?sequence=1&isAllowed=y
https://acervodigital.ufpr.br/bitstream/handle/1884/63973/FABIO%20CESAR%20SCHUARTZ.pdf?sequence=1&isAllowed=y
constituem uma adaptação biológica fundamental a uma carga de trabalho 
maior, independente da idade. 
 
HIPERTROFIA DA FIBRA 
 Pesquisas indicam que o número de fibras musculares em cada um dos 
músculos é estabelecido no nascimento ou em um curto período após o 
parto e esse número se manterá fixo durante toda a vida do indivíduo. 
Assim, a hipertrofia crônica (dos músculos) pode resultar somente da 
hipertrofia individual da fibra muscular 
 A hipertrofia individual da fibra muscular decorrente do treinamento de 
resistência ocorre como resultado de um aumento na síntese protéica. O 
fluxo de proteína no músculo é um estado contínuo onde ela está sempre 
sendo sintetizada e destruída. Entretanto, as taxas de síntese e degradação 
da proteína dependem do estado demandado pelo corpo. Isto é, durante 
um exercício, a síntese de proteínas diminui enquanto a sua degradação 
(quebra) aumenta. 
 Outro fator importante na hipertrofia muscular é o hormônio testosterona 
(andrógeno), visto que uma das suas funções é o de promover o 
crescimento muscular. Indivíduos do sexo masculino apresentam um 
crescimento no tamanho do músculo significativamente maior do que 
indivíduos do sexo feminino sob um mesmo programa de treinamento de 
resistência 
 Outro exemplo de andrógenos são os esteróides anabólicos sintéticos 
6. DEBATER O USO DOS ANABOLIZANTES E SUAS CONSEQUÊNCIAS