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Proteínas 
INTRODUÇÃO 
Proteína é uma macromolécula, sendo um conjunto de 
aminoácidos, esses aminoácidos são ligados a partir de ligações 
peptídicas. Todas elas são formadas por carbono, hidrogênio, 
oxigênio, nitrogênio e enxofre. 
Além das ligações peptídicas, a proteína também possui 
ligações dissulfeto, que varia a quantidade entre elas. Dependendo 
da quantidade de pontes dissulfeto, teremos diferentes tipos de 
estruturas. Cada estrutura, irá ser responsável por uma função. 
ESTRUTURAS PROTEICAS 
 
1) Estrutura Primária: consiste em uma 
sequência de aminoácidos unidos por ligação 
peptídica, não possui pontes dissulfeto, tendo 
estrutura linear. Não possui função, sua 
sequência (de aminoácidos) é definida 
geneticamente. 
 
2) Estrutura Secundária: Possui formato de α-hélice ou β-folha. 
• α-hélice: resulta na 
formação de ligações de 
hidrogênio entre agrupamentos 
N – O e C = O, na cadeia principal 
de polipeptídios. 
 
• β-folha: são compostas 
quando pontes de hidrogênio são 
formadas entre cadeias 
polipeptídicas, dispostas lado a lado. 
 
 
 
 
3) Estrutura Terciária: possui formato tridimensional (3D). É a 
estrutura da maioria das proteínas globulares, aparece a partir 
das hélices, que voltam a se enrolar. 
É uma estrutura 
tridimensional completa que se 
forma a partir das forças de atração 
ou repulsão eletrostática, das 
pontes de hidrogênio, das forças de 
Van der Waals e das pontes 
dissulfeto existentes entre os 
resíduos de aminoácidos que 
formam as cadeias. 
 
4) Estrutura Quaternária: é composta por várias moléculas 
separadas, entrelaçadas em uma estrutura terciária (conjunto de 
estruturas terciárias). Se aplica somente a proteínas constituídas 
por duas ou mais cadeias polipeptídicas. 
Um exemplo deste tipo de estrutura é a hemoglobina que 
é composta por quatro subunidades semelhantes à mioglobina (2 
cadeias alfa e duas beta). 
 
CLASSIFICAÇÃO DE ACORDO COM O FORMATO 
1) Proteínas Globulares: Polipeptídios 
firmemente dobrados em formato de 
“bola” ou glóbulos. São solúveis em água. 
→ Ex.: enzimas, albuminas, hemoglobina. 
 
2) Proteínas Fibrosas: As proteínas fibrosas 
apresentam forma alongada, são geralmente 
insolúveis e desempenham um papel 
basicamente estrutural nos sistemas biológicos 
(flexibilidade). 
→ Ex.: colágeno (tec. Conjuntivo), queratina 
(cabelo, escamas, unha, penas, lã), elastina (vasos sanguíneos). 
DESNATURAÇÃO PROTEICA 
 
Alguns fatores influentes em uma proteína promove a 
ruptura das ligações internas entre os aminoácidos, responsáveis 
pela manutenção das estruturas secundária e terciária. 
Os fatores são: temperatura, pH, ureia e detergente 
Obs.: Não é a ligação peptídica que se rompe, apenas a dissulfeto. 
A perda da estrutura resulta na perda da função. 
→ Defeitos no enovelamento proteico fornecem a base 
molecular para uma ampla gama de doenças genéticas em 
animais. Veja como ocorre: 
- A célula secreta uma proteína com um erro no enovelamento, 
resultando na formação de uma fibra amilóide extracelular 
insolúvel; 
- A fibra amilóide pode depositar em tecidos específicos, 
causando a disfunção de alguma célula. 
EXEMPLO DE CASOS EM QUE ISSO ACONTECE: diabetes tipo 2, 
Alzheimer, doença de Hustington e Parkinson. 
 
FUNÇÃO DAS PROTEÍNAS 
1) Proteínas Estruturais: formam a estrutura das células e tecidos. 
→ Ex.: queratina, filamentos de actina. 
 
2) Proteínas de Transporte: transporte de pequenas moléculas e 
íons. 
→ Ex.: hemoglobina. 
 
3) Proteínas Motoras: geram movimento em células e tecidos; 
→ Ex.: miosina, dineína e cinesina. 
4) Proteínas de Armazenamento: armazenam pequenas moléculas 
e íons. 
→ Ex.: ferritina e micela de caseína. 
 
5) Proteínas Sinalizadoras: transporta sinais de uma célula para 
outra. 
→ Ex.: hormônios, fatores de crescimento. 
 
6) Proteínas Receptoras: detecta sinais e os transmite para a 
célula. 
→ Ex.: receptor de insulina, receptor neuronal. 
 
7) Proteínas de Regulação Gênica: interage com o DNA, ativando 
ou reprimindo a transcrição gênica. 
→ Ex.: proteínas reguladoras de gene. 
TABELAS