Introducao ao Estudo das Proteinas

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UNIVERSIDADE FEDERAL DE SERGIPE 
CENTRO DE CIÊNCIAS BIOLÓGICAS E DA SAÚDE 
DEPARTAMENTO DE FISIOLOGIA 
 
 
 
 
 
 
 
Apostila 
 
 
 
 
 
 
Introdução ao estudo das proteínas 
 
 
 
 
Paulo de Tarso Gonçalves Leopoldo 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
São Cristóvão, 
2015. 
 2 
II - Tema Central: Introdução ao estudo das proteínas: 
 
 
III - Duração: 2 horas/aula 
 
 
IV - Estratégia: Aula Expositiva 
 
 
V - Meta 
Introduzir o estudo das proteínas considerando algumas de suas principais funções 
biológicas, bem como as classificações utilizadas para essa classe de biomoléculas 
 
VI - Objetivos Específicos 
 
Ao final desta aula você será capaz de: 
 
1. Identificar algumas das principais funções biológicas das proteínas; 
2. Reconhecer o valor nutricional de proteínas vegetais e animais; 
3. Diferenciar marasmo de Kwashiokor 
4. Descrever as proteínas quanto à solubilidade; 
5. Reconhecer proteínas plasmáticas 
6. Classificar as proteínas quanto à composição; 
7. Distinguir as proteínas quanto ao número de cadeias polipeptídicas; 
8. Diferenciar as proteínas quanto à forma; 
 
VI - Conteúdo Programático: 
 
1 Introdução 
2 Funções biológicas das proteínas 
3 Aspectos nutricionais das proteínas animais e vegetais 
4 Classificação das proteínas quanto à sua solubilidade 
5. Proteínas plasmáticas 
6. Classificação das proteínas quanto à sua composição 
7. Classificação das proteínas quanto ao número de cadeias 
polipeptídicas 
8. Classificação das proteínas quanto à forma 
 3 
Capítulo 4 
 
Introdução ao estudo das proteínas 
1. Introdução 
 
As proteínas são os principais constituintes celulares, perfazendo mais de 50 
por cento do peso seco das células. São únicas entre as macromoléculas por participar 
de qualquer reação metabólica no ambiente celular. O termo proteína foi introduzido há 
170 anos por Gerhardus Johannes. Uma descrição inicial dessa macromolécula foi feita 
por Gerhardus Johannes Mulder em 1839, quando da avaliação da composição de 
substâncias animais como fibrina, albumina e gelatina. Ele demonstrou que essas 
substâncias eram compostas por átomos de carbono, hidrogênio, oxigênio e nitrogênio. 
Além disso, ele reconheceu que o enxofre e o fósforo eram encontrados nas substâncias 
animais que continha um grande número de átomos, reconhecendo dessa forma, que 
essas substâncias eram macromoléculas. As proteínas são as macromoléculas que 
apresentam as mais diversas e versáteis funções biológicas, como: 
1. Aumentar velocidade de reações químicas. A maioria das enzimas são 
proteínas, os catalisadores biológicos, cuja função biológica é aumentar velocidade de reações 
químicas. Exemplos: Ribonuclease, tripsina, etc. 
2. Proteínas de transporte. Atuam no transporte de moléculas nas células, como por 
exemplo, a hemoglobina que transporta oxigênio dos pulmões para os tecidos e a mioglobina, 
que armazena oxigênio nos músculo, transportando-o, quando necessário para as mitocôndrias. 
Exemplos: Hemoglobina, mioglobina, lipoproteínas (HDL, VLDL e LDL), albumina, etc. 
3. Proteínas nutritivas e de reserva energética. São nutrientes necessários no 
desenvolvimento dos seres vivos e na manutenção dos seus processos vitais. Exemplos: 
gliadina, proteína das sementes de trigo, é necessária na germinação da planta; zeína, encontrada 
nas sementes do milho; ovoalbumina, proteína clara do ovo, é o alimento do embrião. Gliadina 
(trigo), ovoalbumina (clara do ovo), caseína (leite), ferritina, etc. 
4. Proteínas contráteis ou de movimento. A actina e a miosina, proteínas dos 
músculos desempenham função contrátil, estando envolvidas na contração muscular. As 
dineínas são famílias de proteínas motoras que executam movimentos dependentes de ATP ao 
longo dos microtúbulos. Elas são divididas em dois grandes grupos: dineínas axonemais e 
citoplasmáticas. 
5. Proteínas estruturais. São as proteínas que dão forma e sustentação aos tecidos, 
como por exemplo: colágeno, elastina,  e -queratinas, etc. Exemplos: Queratina, fibroína, 
colágeno, elastina, proteoglicanos, etc. 
6. Transportadores de elétrons. Essas proteínas transportam elétrons das coenzimas 
produzidas no metabolismo ao oxigênio, o aceptor final de elétrons na célula. Exemplos: 
Citocromo c, citocromo b, citocromo oxidase, NADH-desidrogenase, etc. 
7. Proteínas de defesa. Atuam na defesa dos seres vivos contra ação de patógenos, de 
predadores, etc. O veneno de serpente contém proteínas tóxicas, que uma vez lançada na 
circulação de suas presas ou de seus predadores, podem levá-los a morte. A ricina, toxina 
vegetal encontrada nas sementes da mamona, defende essa planta do ataque de herbívoros, 
evitando, assim, que eles comam as suas sementes. Os anticorpos são proteínas secretadas pelos 
linfócitos b, cuja função é proteger o corpo do ataque de antígenos, como bactérias. Anticorpos, 
fibrina, trombina, toxina botulínica, toxina diftérica, ricina, fosfolipase A2 (encontrada no 
veneno de serpente), etc. 
7. Proteínas reguladoras. Atuam na regulação nos níveis de determinados 
constituintes celulares. A insulina, hormônio proteico, regula os níveis da glicose sangüínea. 
Quando a glicose está elevada no sangue, a insulina é secretada pelas células  do pâncreas, 
facilitando a passagem da glicose pelas membranas celulares, para que ela seja armazenada na 
forma de glicogênio. 
 4 
8. Pressão osmótica (pressão coloidosmótica ou oncótica). As proteínas plasmáticas 
conferem pressão osmótica ao plasma garantindo que esses vasos mantenham-se cheios. A 
proteína plasmática que mais contribui na manutenção da pressão oncótica são as albuminas e 
pré-albuminas, ambas as proteínas de baixo peso molecular e são sintetizadas pelo fígado. 
 
2. Aspectos nutricionais das proteínas animais e vegetais 
 
Para um alimento ser considerado uma boa fonte de proteína, deve apresentar as 
seguintes características: ser rico em aminoácidos essenciais, ser de boa digestibilidade 
e não conter princípios tóxicos. As proteínas vegetais são importantes fontes de 
alimentos para homens e animais domésticos, contudo, o valor delas como reservas 
proteicas em nutrição é limitado por: sua baixa composição em aminoácidos essenciais, 
sua baixa digestibilidade e, em alguns casos, como as sementes de algodão e mamona, 
por apresentar princípios tóxicos para homem e animais. 
As proteínas de origem vegetal são deficientes em um ou mais aminoácidos 
essenciais, como se observa entre os grãos de cereais utilizados na alimentação humana. 
O milho é deficiente no aminoácido lisina. Por sua vez, as proteínas obtidas de fontes 
animais são ricas em aminoácidos essenciais e são de boa digestibilidade, sendo 
consideradas melhores do que as proteínas vegetais em termos nutricionais. As 
proteínas ovoalbumina, obtida da clara do ovo, a caseína, do leite, são excelentes fontes 
proteicas de origem animal. Contudo, existem proteínas animais pobres em aminoácidos 
essenciais, como o colágeno. A gelatina é um produto alimentício obtido da hidrólise do 
colágeno, portanto, essa não é uma boa fonte proteica. 
 
2.1 A enteropatia glúten-induzida ou doença celíaca 
 
A doença celíaca foi identificada em 1888, pelo pediatra britânico Samuel Gee, 
mas apenas no decorrer da década de 1940 o glúten foi reconhecido como sendo a 
proteína associada a esse transtorno. Durante os períodos de escassez alimentar da 
guerra, o médico holandês Willem Karel Dicke notou que a falta de pães e de produtos à 
base de trigo reduziam o número de casos, e acabou relacionando a proteína desse 
alimento a essa doença. O glúten é uma proteína encontrada na semente de muitos 
cereais associada ao amido. Representa 80% das proteínas do trigo e é composta de 
gliadina e glutenina. O glúten é responsável pela elasticidade da massa da farinha, o que 
permite sua fermentação, assim como a consistência elástica esponjosa dos pães e bolos. 
O glútené obtido da farinha de trigo e alguns outros cereais por lavagem do amido 
(fécula). Neste processo forma-se uma massa de farinha e água, que é lavada, até que a 
água não apresente mais o aspecto leitoso. O glúten pode ser encontrado em cereais 
como trigo, cevada, aveia e centeio. 
A enteropatia glúten-induzida ou doença celíaca (também conhecida por espru 
celíaco, espru não tropical) é uma hipersensibilidade (alergia) a proteínas do glúten que 
afeta o intestino delgado de adultos e crianças geneticamente predispostos. A doença 
causa atrofia das vilosidades da mucosa do intestino delgado, interferindo na absorção 
dos nutrientes, vitaminas e sais minerais. Os sintomas são diarreia, interferência no 
desenvolvimento (em crianças) e fadiga. Além disso, diversos sintomas associados em 
todos os sistemas do corpo humano já foram descritos. 
 
 5 
2.2 Desnutrição proteico calórica 
A desnutrição proteico calórica manifesta-se em crianças que não consomem 
alimentos suficientes para satisfazer suas necessidades diárias de energia e de nutrientes. 
Essas crianças apresentam baixa estatura e se a alimentação delas não for adequada por 
vários meses ou anos, apresentarão problemas em seus desenvolvimentos, podendo até 
mesmo apresentar raquitismo. As crianças desnutridas têm pouca energia para brincar e 
correr; são muitas vezes apáticas, parecem tristes, aprendem lentamente e têm menor 
resistência às doenças infecciosas. Essas crianças podem desenvolver uma das duas 
formas de desnutrição proteico calórica grave; marasmo ou kwashiorkor 
2.2.1 Marasmo é a desnutrição proteico-calórica do tipo seco, ou seja, é uma 
desnutrição por falta de proteínas e calorias. Ocorre quando a pessoa fica sem se 
alimentar por muito tempo, sendo privado de nutrientes necessários ao perfeito 
funcionamento do corpo humano. A falta desses nutrientes (carboidratos, proteínas, 
lipídios, sais minerais e vitaminas) provoca problemas de desenvolvimento, 
emagrecimento, predisposição a adquirir outras doenças, pele ressecada e descamada, 
musculatura atrofiada e fome aumentada. A doença tem esse nome devido ao fato de o 
doente não possuir disposição para realizar suas atividades. 
2.2.2 Kwashiorkor é um termo originado de um dos dialetos de Gana, país 
africano, que significa "aquele que foi deixado de lado" indicando o aumento dos casos 
em que a criança mais velha foi desmamada (do peito materno) precocemente assim que 
seu irmão mais novo nasceu. Os sintomas do kwashiorkor são: 
• Ascite; 
• Descoloração dos cabelos tornando-os avermelhados; 
• Pele despigmentada. 
Existem várias explicações para o aparecimento e desenvolvimento do 
Kwashiorkor, sendo ainda controversas. Atualmente, considera-se que a deficiência 
proteica, aliada com as deficiências energéticas e de micronutrientes, são importantes 
causas porém podem não ser os fatores chave. Pode ser que seja também causada por 
deficiência de um dos muitos tipos de nutrientes (ferro, ácido fólico, iodo, selênio, 
vitamina C), principalmente aqueles que respondem pela proteção antioxidante. 
Importantes antioxidantes são encontrados em quantidades reduzidas nas crianças com 
Kwashiorkor tais como glutationa, albumina, vitamina E e ácidos graxos 
poliinsaturados. Também, se uma criança que possui uma dessas deficiências 
nutricionais é exposta ao estresse (por exemplo: uma infecção, uma toxina) ela pode 
estar mais propensa a desenvolver o Kwashiorkor 
 
3. Classificação das proteínas quanto à solubilidade 
 
Quanto à solubilidade as proteínas são classificadas em: albuminas, globulinas 
glutelinas, prolaminas, protaminas e escleroproteínas. As albuminas são solúveis em 
água ou solução salina diluída. As globulinas, por sua vez, são insolúveis em água, mas 
solúveis em solução de NaCl diluídas (com concentrações molares variando de 0,1 a 
1,0M). As glutelinas são proteínas vegetais solúveis em ácidos ou soluções alcalinas 
 6 
diluídas; as prolaminas, solúveis em etanol 70 - 80%, mas insolúveis tanto em água 
como etanol 100%. A tabela 1 apresenta as principais características dessas proteínas. 
 
Tabela 1 Classificação das proteínas quanto à solubilidade 
 
Classes Características importantes Ocorrência 
Albuminas Solúveis em água. Essas proteínas 
são ricas em aminoácidos 
essenciais, particularmente lisina. 
Presentes principalmente 
em alimentos de origem 
animal. Ex.: lactoalbumina 
Globulinas Insolúveis em água, mas solúveis 
em solução salina. As globulinas de 
origem vegetal são deficientes em 
metionina. 
Presentes em alimentos de 
origem animal (carne, leite 
entre outras) e vegetal 
(leguminosas, cereais, etc.). 
Ex: ovoalbumina. 
Glutelinas Solúveis em soluções ácidas e 
alcalinas diluídas. São ricas em 
aminoácidos essenciais. 
Presentes só em alimentos 
de origem vegetal, 
principalmente em cereais. 
Prolaminas São proteínas solúveis em soluções 
alcoólica 70%. São deficientes em 
lisina e triptofano. 
Presente principalmente em 
cereais. Exemplo: Zeína 
Protaminas Proteínas de baixo peso molecular 
solúveis em água. 
Encontradas principalmente 
em esperma, ovas de peixe, 
etc. 
Escleroproteínas Insolúveis em água, soluções ácidas 
e básicas diluídas. São proteínas 
estruturais 
São constituintes de tecidos 
animais como os músculos 
e órgãos. Exemplo: 
colágenos, queratinas. 
 
 
4. Proteínas plasmáticas 
 
As proteínas plasmáticas podem ser separadas por eletroforese em duas frações: 
albumina e globulinas (Figura 1). As pré albumina e albuminas são proteínas 
pequenas, com baixa massa molar e com carga negativa líquida. As globulinas, por sua 
vez, são proteínas de tamanhos intermediários, em que algumas delas apresentam 
elevadas massas molares. A concentração total de proteínas no plasma sanguíneo é de 
aproximadamente 6,0 a 8,0 g/dl. Tanto as albuminas quanto as globulinas são 
encontradas na forma aniônica no pH 7,4. Sob condições fisiológicas normais a 
proporção entre as concentrações de albumina e globulina é de 2:1. Essa proporção é 
alterada em diversas condições patológicas. 
 
 
 
 7 
 
Figura 1. Perfil eletroforético das proteínas plasmáticas. De acordo com sua mobilidade eletroforética as 
proteínas plasmáticas migram do cátodo (pólo negativo) para o ânodo (positivo) separando-se em pré-
albumina ( ou transterrina), albumina e globulinas ( alfa1, alfa 2, beta e gama). As pré albumina e 
albuminas, proteínas de baixo peso molecular e ricas em cargas negativas, migram para o ânodo, 
enquanto as globulinas ( de pesos moleculares e cargas variadas) se encontram em faixas intermediárias, 
como as alfa 1 e 2, e no cátodo, as beta e gama globulinas. 
 
4.1 Síntese da albumina 
 
A albumina, também conhecida como soroalbumina, é a uma proteína de baixa 
massa molar, cuja concentração no plasma sanguíneo é de 3,5 a 5,5 g/dl, sendo dessa 
forma a proteína sérica mais abundante. A albumina é sintetizada no fígado a uma taxa 
de aproximadamente 12 g/dia, o que representa 25% da síntese proteica total do fígado e 
a metade de toda a proteína é exportada pelo órgão. Desempenham diversas funções tais 
como: manutenção da pressão osmótica (oncótica ou coloidosmótica), transporte de 
hormônios tireoideanos, transporte de hormônios lipossolúveis, transporte de ácidos 
graxos livres,transporte de bilirrubina não conjugada, transporte de fármacos e drogas. 
Os níveis plasmáticos de albumina podem estar diminuídos (hipoalbuminemia) 
em determinadas patologias, como: cirrose hepática, alcoolismo, esquistossomose, 
desnutrição protéico calórica (marasmo e Kwashiorkor), hepatites virais, queimaduras 
graves, hemorragias, cânceres metásticos, entre outras. 
 
Ascite devido a hipoalbuminemia 
 
Como já visto, uma das funções da albumina é a manutenção da pressão 
osmotica dos vasos sanguíneos. Essa pressão osmótica garante que o fluxo de águaocorra dos espaços intersticiais (lado externo dos vasos) para os espaços intravasculares 
(para a luz dos vasos). Assim, a diminuição dos níveis de albumina para teores abaixo 
de 3,5g/dl causa ascite. A ascite ou edema subcutâneo é o acúmulo de fluido protéico na 
cavidade peritoneal, cujo volume é superior a 25 ml. Esse edema é uma consequência 
do aumento nas forças que tendem a mover os fluidos do compartimento intravascular 
ao intersticial. As principais causas que podem levar à formação de edema são: aumento 
da pressão hidrostática, diminuição da pressão osmótica, obstrução da drenagem 
linfática e aumento da permeabilidade vascular (Figura 2). Na hipoalbuminemia ocorre 
diminuição da pressão osmótica e aumento da pressão hidrostática. Daí a formação da 
ascite no marasmo e no Kwashiorkor. 
 8 
 
Figura 2. Papel da albumina na manutenção da pressão osmótica dos vasos sanguíneos. (a) Os 
níveis de albumina se encontram nas condições fisiológicas, promovendo um equilíbrio no fluxo 
de água que entra e sai do vaso sanguíneo. (b) Como os níveis de albuminas estão abaixo de 
3,5g/dl, o fluxo de água dos vasos para os espaços intersticiais é maior, promovendo a formação 
de um edema subcutâneo. 
 
4.2 Globulinas 
 
A fração proteica correspondendo a globulina (denominada fração globulínica) é 
uma mistura muito complexa, sendo dividida em cinco subfrações: alfa 1 (-1), alfa 2 
(-2), beta 1 (-1), beta 2 (-2), e gama globulinas (-globulinas) Dentre as globulinas a 
fração de migração eletroforética mais rápida é a -1e a mais lenta a fração -globulina 
(Figura 1). As gamaglobulinas são as únicas proteínas plasmáticas que não são 
sintetizadas pelo fígado. Elas são produzidas por células do sistema imunológico, os 
linfócitos B. 
 
4.3 Proteínas da fração globulínica 
 
A fração -1 é formada principalmente pelas proteínas -1-antitripsina (AAT), -
1 glicoproteína-ácida (AGA), -1-lipoproteína (αLp) e -1-fetoproteína (αFt), enquanto 
a fração -2 pela haptoglobina (Hap), ceruloplasmina (Cer) e -2-macroglobulina 
(AMG). Os principais componentes da fração -1 são a transferrina (TRF) e a 
hemopexina (Hpx), enquanto da -2, é a -lipoproteína (βLp), além do fibrinogênio, 
proteína C reativa (PCR) e das proteínas do sistema complemento (C1q, C3 e C4). A 
fração gama é formada pelos vários tipos de imunoglobulinas (os anticorpos) como: A 
imunoglobulina G (IgG), IgM IgD, IgE e IgA (Tabela 2). A imunoglobulina G (IgG) é o 
anticorpo mais abundante, cuja concentração corresponde a 80% das -globulinas. É 
importante descrever ainda alguns componentes de interesse especial, como as 
mucoproteínas e glicoproteínas, as quais são encontradas principalmente nas frações 
globulínicas -1 e -2 e as lipoproteínas (que são formadas por uma combinação de 
lipídio com proteína). 
 
4.4 Proteínas da fase aguda 
 
As proteínas plasmáticas são ainda classificadas em dois grupos: proteínas da 
fase aguda positiva e negativa. Essas proteínas, embora presentes naturalmente no 
sangue, apresentam sua síntese alterada pelas células parenquimais do fígado em 
resposta a uma grande variedade de estresses como inflamações, infecção bacteriana, 
isquemia, choque térmico, exposição a radiações ionizantes, contato com toxinas, entre 
outros. As proteínas de fase aguda positivas são representadas por -1-antitripsina, -1-
 9 
glicoproteína-ácida, haptoglobina, -2-macroglobulina, ceruloplasmina, fibrinogênio, 
C3, e proteína C reativa. As proteínas da fase aguda negativas são: pré-albumina ou 
transteritina, albumina e transferrina (Tabela 2). Devido à falta de especificidade dos 
testes diagnósticos laboratoriais para essas proteínas, o perfil das proteínas de fase 
aguda pode ser determinado pela determinação da concentração de algumas dessas 
proteínas, como a proteína C reativa, glicoproteína-ácida, antitripsina e haptoglobina. 
Alterações nas concentrações dessas proteínas são consideradas no estudo de algumas 
patologias, pois apresentam elevações dos níveis séricos em resposta a estímulos que 
caracterizam uma agressão ou estresse do organismo. 
 
Tabela 2; Proteínas plasmáticas: Funções biológicas e significados clínicos de suas 
alterações celulares. 
 
Grupo Proteínas Funções biológicas Significados clínicos 
Albumina a) Albumina a) Manutenção da pressão osmótica 
(Colodoidosmótica ou oncótica); 
transporte de ácidos graxos, bilirrubina, 
ácidos biliares, hormônios esteróides, 
drogas farmacêuticas, íons inorgânicos; 
tampão e reserva energética (nutritiva). 
a) Hipoalbuminemia observada na 
cirrose hepática, desnutrição proteico-
calórica, má absorção, síndrome 
nefrótica, perda protéica, enteropatia, 
queimaduras extensas na pele, etc. 
(proteína de fase aguda negativa) 
b) Pré albumina ou 
Transtiretina 
b) Transporte de tiroxina, tri-iodotironina 
e retinol. 
b) Concentração diminuída em todas 
as hipoproteinemias e nas infecções 
(proteína de fase aguda negativa) 
α1-Globulinas a) Antitripsina 
 
a) Inibição de tripsina e de outras 
proteases 
a) Proteína da fase aguda positiva(sua 
concentração se eleva durante 
infecções), sua deficiência está 
associada com enfisema e cirrose 
hepática. Atua ainda como marcador 
tumoral (nível aumentado em tumores 
de células germinativas do testículo e 
dos ovários.- 
 
 b)Antiquimotripsina 
 
 
c) HDL 
 
 
 
d) Protrombina 
 
 
e) Transcortina 
f) -1-glicoproteína 
ácida(orosomucóide) 
g) Globulina de 
ligação de Tiroxina 
h) α1-Fetoglobina 
(Fetoproteína) 
) inibição de quimotripsina 
c) Transporte de colesterol dos tecidos 
para o fígado. 
d) Fator II da coagulação sangínea, 
precursor de trombina 
e) Transporte de cortisol,corticosterona e 
progesterona 
f) Transporte de progesterona 
g) Transporte de iodotironina 
h) Presente no sangue fetal 
b) - 
c) Cardioprotetor e antiaterogênico 
d) - 
e) Concentração aumentada na 
gravidez. 
f) Proteína da fase aguda positiva 
g) Baixos níveis na síndrome 
nefrótica e alto na gravidez. 
h) Marcador tumoral (concentração 
alta em câncer hepático) 
 10 
 
 
α-2-Globulinas a) Ceruloplasmina 
 
 
b) antitrombina III 
c) Haptoglobina 
 
d) Colinesterase 
e) Plasminogênio 
 
 
f) Macroglobulina 
 
 
g) Proteína de 
ligação ao retinol 
h) Proteína de 
ligação à vitamina D 
a) Transporte de íons de cobre, 
ferroxidase e atividade de histaminase 
 
b) inibição da coagulação do sangue 
c) Transporte de hemoglobina senescente 
 
d) Clivagem de ésteres de colina 
e) Precursor de plasmina dos coágulos 
sanguíneos. 
 
f) Ligação de proteases, transporte de 
íons de zinco 
 
g) Transporte de vitamina A 
 
h) Transporte de Calcitriol (Vitamina D3) 
a) proteína da fase aguda positiva 
(baixo nível nas doenças de Wilson e 
de Menkes) 
b) - 
c) proteína da fase aguda positiva 
(baixo nível em doenças hemolíticas). 
d) - 
e) - 
 
 
f) Baixo nível na síndrome nefrótica 
 
g) Os níveis dessa proteína indicam 
status da vitamina A. 
 
h) Baixos níveis na síndrome 
nefrótica. 
 β-Globulinas a) Lipoproteina LDL 
b)Transferrina 
 
c) Hemopexina 
d) Globulina de 
ligação a hormônios 
sexuais 
e) Transcobalamina 
 
f) Proteína C-reativa 
a) Transporte de lipídios 
b) Transporte de íons de ferro 
 
c) Liga heme livre 
d) Transporte de testosterona e estradiol 
 
e) Transporte de vitamina B12 
 
a) Aterogênico (Colesterol ruim). 
b) Proteína da fase aguda negativa 
(baixos níveis em todas as condições 
de hipoproteinemia e altos em 
anemia ferropriva) 
c)Níveis diminuídos em desordens 
hemolíticas. 
d) - 
e) – 
 
f) Proteína da fase aguda positiva 
 11 
f) Ativação do complemento 
Gama-Globulinas a) IgG 
 
 
 
 
 
b) IgA 
 
 
 
 
 
 
c) IgM 
 
 
 
 
 
 
d) IgD 
 
 e) IgE 
a) Principal anticorpo na resposta 
imunológica secundária, opsoniza 
bactérias, facilitando sua fagocitose. Fixao complemento, aumentando a morte 
bacteriana. Neutraliza toxinas bacterianas 
e vírus. Atravessa a placenta. 
 
b) Anticorpos protetores das mucosas 
 
A IgA secretora impede a ligação de 
bactérias e vírus às membranas mucosas. 
IgA não fixa complemento. 
 
 
 
c) Produzido na resposta primária a um 
antigénio. IgM fixa complemento. Ele 
não atravessa a placenta. É um receptor 
de antígenos na superfície de células B. 
 
 
d) Receptor de linfócito B 
 
e) Media a hipersensibilidade imediata, 
liberando mediadores de mastócitos e 
basófilos após a exposição ao antígeno 
(alérgeno). Protege contra infecções por 
vermes, liberando enzimas de eosinófilos. 
A IgE não fixa o complemento. É a 
principal defesa do hospedeiro contra 
infecções por helmintos. 
a) Alta concentração em infecções 
crônicas, doenças hepáticas crônicas, 
sarcoidose, doenças auto-imunes, 
mieloma múltiplo e cânceres 
linforeticulares. Baixa concentração 
em imunodeficiências. 
 
b) – 
 
 
 
 
 
 
 
c) Alta concentração de IgM ocorre 
na macroglobulinemia de 
Waldenstrom. 
d) – 
 
e) Alta concentração em doenças 
alérgicas e infecções por helmintos. 
 
5 Classificação das proteínas quanto à composição 
 
As proteínas são unidas por ligações covalente e não-covalentes a outras 
biomoléculas como lipídios, carboidratos, ácidos nucleicos e a grupos fosfato, 
nucleotídeos de flavinas, grupo heme, íons metálicos, entre outros grupos químicos 
orgânicos e inorgânicos. Dessa forma, quanto à composição, as proteínas são 
classificadas em simples e conjugadas. As proteínas simples são formadas somente 
por aminoácidos, enquanto que as proteínas conjugadas apresentam um cofator ligado à 
cadeia polipeptídica. O cofator é um grupo químico de natureza inorgânica 
(normalmente um íon metal como o Fe2+, Cu2+, Mg2+, etc.) ou de natureza orgânica 
(composto de carbono, como o grupo heme da hemoglobina). O cofator de natureza 
orgânica é denominado coenzima. Quando o cofator se liga de forma covalente a cadeia 
polipeptídica da proteína conjugada ele passa a ser denominado grupo prostético 
A apoproteína é a porção proteica da proteína conjugada sem o cofator ou 
grupo prostético, enquanto holoproteína refere-se à proteína conjugada completa, ou 
seja, ligada ao seu cofator ou grupo prostético. As proteínas conjugadas são 
classificadas de acordo com a natureza química dos cofatores em: lipoproteínas, 
glicoproteínas, nucleoproteínas, fosfoproteínas, hemeproteínas, flavoproteínas, 
metaloproteínas, etc. Os complexos formados entre os lipídios e as proteínas são 
denominados lipoproteínas, com os hidratos de carbono são glicoproteínas, com ácidos 
 12 
nucleicos, nucleoproteínas, com íons metálicos metaloproteínas. A tabela 3 apresenta a 
classificação das proteínas conjugadas de acordo com a natureza química do seu 
cofator. 
 
Tabela 3: Classificação das proteínas conjugadas 
 
Classes Cofator Exemplos 
Lipoproteínas Lipídios lipoproteínas de baixa densidade (LDL) 
Lipoproteínas de densidade muito baixa (VLDL) 
Lipoproteínas de alta densidade (HDL) 
Glicoproteínas Carboidratos Imunoglobulinas (IgG, IgA, IgM, IgD e IgE). 
Fosfoproteínas Fosfato 
(HPO4
3-) 
Caseína 
 
Hemoproteínas Heme Hemoglobina 
Flavoproteínas Nucleotídeos de 
flavina 
(FMN e FAD) 
Desidrogenase succínica 
 
Metaloproteínas Ferro 
Zinco 
Ferritina 
Álcool desidrogenase 
 
6. Classificação quanto ao número de cadeias polipeptídicas 
Quanto ao número de cadeias polipeptídicas as proteínas são classificadas em 
monoméricas e multiméricas 
6.1 Proteínas Monoméricas. São formadas por apenas uma cadeia polipeptídica. 
Exemplos: Mioglobina, albumina, caseína, etc. 
6.2 Proteínas Multiméricas. São formadas por mais de uma cadeia polipeptídica, 
interligadas por ligação covalente. Dentre as multiméricas existem ainda as proteínas 
oligoméricas, que são formadas por mais de uma cadeia polipeptídica não interligadas 
por ligação covalente. Como exemplos de proteínas oligoméricas temos a hemoglobina, 
enzimas alostéricas, etc. 
Não existe qualquer correlação entre o tamanho de uma proteína e o número de 
cadeias polipeptídicas. A insulina, uma proteína de baixa massa molecular (massa molar 
de 5700 Daltons), é formada por duas cadeias polipeptídicas; a hemoglobina (massa 
molar de 65.00 Daltons), é formada por quatro cadeias polipeptídicas e a hexocinase 
(massa molar de 100.000 Daltons) é formada por uma única cadeia polipeptídica. O 
peso molecular de uma proteína é mais apropriadamente referido como a massa 
molecular relativa (Mr), definida como a massa de uma molécula relativa a 1/12 da 
massa do isótopo do carbono (12C). A massa desse isótopo é definida exatamente como 
a massa de 12 unidades atômica. Consequentemente o peso molecular ou o termo massa 
molecular relativa é uma grandeza adimensional. A unidade Dalton (equivalente à uma 
unidade de massa atômica (amu), ou seja, 1 Dalton é igual a 1 amu) é usado e as 
proteínas são descritas com pesos moleculares de 5,5 kDa (5500 Daltons). Mais 
precisamente, este é o peso molecular absoluto que representa a massa em gramas de 1 
mol de proteína. 
 
 13 
7. Classificação das proteínas quanto à forma 
 
De acordo com a sua estrutura ou forma, as proteínas são classificadas em 
fibrosas, globulares e de membranas biológicas (figura 3). As proteínas fibrosas são 
insolúveis em água e desempenham funções estruturais e de proteção externa, como por 
exemplo, a -queratina, encontrada em estruturas como: garra de animais, cabelo, pena, 
casco de animais (tabela 4). Como muitas proteínas dessa classe formam estruturas em 
forma de fibras elas foram denominadas proteínas fibrosas (figura 3a).. Nem toda 
proteína fibrosa apresenta estrutura em forma de fibra, exemplo disso são a elastina, 
alguns tipos de colágenos e as β-queratinas, sendo consideradas como dessa classe 
devido a sua insolubilidade em água e as suas funções estruturais. 
 
Tabela 4: Tipos de proteínas fibrosas 
 
Proteínas Exemplos 
1 -queratinas: Cabelo, pêlo, unha, espícula do porco espinho, chifre de animais, casco 
de animais (tartaruga, eqüinos, etc), escamas de peixes, etc. 
2. -queratinas Fibroína (proteína secretada pelo bicho da seda para fazer seu casulo e 
a teia de aranha) 
3. Colágeno Couro de animais (porco, vaca, etc.), matriz orgânica de dentes e ossos, 
córnea dos olhos, tendões, cartilagem, etc. 
4. Elastina: Tecido elástico amarelo dos ligamentos, camada conjuntiva elástica das 
grandes artérias, etc. 
 
As proteínas globulares apresentam cadeias polipeptídicas enoveladas, 
assumindo um aspecto globular ou esférico (figura 3b). São proteínas solúveis em água 
e desempenham diversas funções biológicas como: proteínas de transporte, enzimas, 
proteínas reguladoras, proteínas nutricionais, entre outras (Tabela 5). 
Tabela 5: Funções e exemplos das proteínas globulares 
 
Funções Exemplos 
Enzimas ribonuclease, tripsina, quimotripsina, amilase salivar, etc. 
Proteínas de transporte hemoglobina, mioglobina, lipoproteína, etc. 
Proteínas nutritivas e 
de reserva 
gliadina (trigo), ovoalbumina (clara do ovo), caseína 
(leite), ferritina, etc. 
Proteínas de defesa 
 
anticorpos, fibrina, trombina, toxina botulínica, toxina 
diftérica, ricina, veneno de serpente, etc. 
Proteínas reguladoras 
 
insulina, hormônio do crescimento, corticotrofina, etc. 
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Figura 3. Tipos de proteínas quanto à forma: a) proteína fibrosa (colágeno). b) proteína globular 
(mioglobina) c) Proteína de membrana (Bacteriodopsina). 
 
8. Conclusão. As proteínas são as biomoléculas que apresentam as mais diversas 
e versáteis funções biológicas como catalisador (enzimas), reserva nutricional e 
energética, transportadora de elétrons, anticorpos, entre outras. No aspecto nutricional 
as proteínas de plantas apresentam valor nutricional limitado quando comparadas a 
proteínas de origem animal. Diferentesclassificações agrupam as proteínas em diversas 
classes. Quanto à solubilidade ou insolubilidade em água as proteínas são classificadas 
em: albuminas, globulinas glutelinas, prolaminas, protaminas e escleroproteínas. Quanto 
a presença ou não de um cofator as proteínas podem ser simples (formadas apenas por 
aminoácidos) ou conjugada (que apresenta um cofator, grupo químico diferente do 
aminoácido). Quanto ao número de cadeias as proteínas são classificadas em 
monoméricas e multiméricas. As proteínas monoméricas apresentam apenas uma 
cadeia polipeptídica e as multiméricas são formadas por mais de uma cadeia 
polipeptídica. Quanto à forma as proteínas são classificadas em fibrosas e globulares. 
As proteínas fibrosas apresentam funções estruturais e são insolúveis em água e as 
proteínas globulares, por sua vez, apresentam funções versáteis e são solúveis em água. 
 
9. Resumo As proteínas são as biomoléculas que apresentam as mais diversas e 
versáteis funções biológicas, como catalisadores biológicos, transportadores, nutrientes, 
agentes da contração muscular, componentes estruturais das células, transportadores de 
elétrons, defesa dos seres vivos contra ação de patógenos, de predadores, reguladoras, 
entre outras. As proteínas de origem vegetal são deficientes em um ou mais 
aminoácidos essenciais, enquanto, as proteínas de fontes animais são ricas em 
aminoácidos essenciais e são de boa digestibilidade, sendo consideradas melhores do 
que as proteínas vegetais em termos nutricionais. Quanto à solubilidade ou 
insolubilidade em água as proteínas são classificadas em: albuminas, globulinas 
glutelinas, prolaminas, protaminas e escleroproteínas. Quanto à composição, as 
proteínas são classificadas em simples e conjugadas. As proteínas simples são formadas 
somente por aminoácidos, enquanto as proteínas conjugadas apresentam um cofator 
ligado à cadeia polipeptídica. As proteínas conjugadas são classificadas de acordo com 
a natureza química dos cofatores em: lipoproteínas, glicoproteínas, fosfoproteínas, 
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hemeproteínas, flavoproteínas, metaloproteínas, etc. Quanto ao número de cadeias 
polipeptídicas as proteínas são classificadas em monoméricas e multiméricas. As 
proteínas monoméricas são formadas por apenas uma única cadeia polipeptídica e as 
multiméricas por mais de uma cadeia polipeptídica. De acordo com a sua forma as 
proteínas são classificadas em fibrosas e globulares. As proteínas fibrosas são insolúveis 
em água e desempenham funções estruturais e de proteção externa, como a -queratina, 
β-queratinas, elastina e colágeno. As proteínas globulares, por sua vez, apresentam 
cadeias polipeptídicas enoveladas, assumindo um aspecto globular ou esférico. São 
solúveis em água e desempenham diversas funções biológicas dinâmicas como: 
proteínas de transporte, catalisadores biológicos (enzimas) proteínas reguladoras, 
proteínas nutricionais, entre outras. 
 
10. Referências bibliográficas 
 
1. BERG, J. M, TYMOCZKO, J. L., STRYER, L. Bioquímica. 5a edição, Rio de Janeiro, 
Guanabara-Koogan, 1992. 
 
2. DEVLIN, T. M. Manual de Bioquímica com Correlações Clínicas. Editora Edgard 
Blücher LTDA, 1998. 
 
3. NELSON, D.L, COX, M. M. Lehninger Princípios de Bioquímica. 5a edição, São Paulo, 
Sarvier, 2010.