Bases Celulares e Moleculares I (1)

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Bases Celulares e 
Moleculares I 
MEDICINA - UNIVERSIDADE NOVE DE JULHO 2023 
PÁGINA 1 
Sumário 
 ................................................................................................ 10 
Bioquímica ...................................................................................................................... 10 
Fundamentos químicos ................................................................................................. 11 
 .......................................................................................................... 13 
 ....................................................................... 15 
Potencial hidrogeniônico (pH) ...................................................................................... 15 
Teoria ácido-base .......................................................................................................... 17 
Segundo a teoria de Bronsted-Lowr: ....................................................................... 17 
Força dos ácidos ........................................................................................................... 18 
Sistema tampão .............................................................................................................19 
 ....................................................... 22 
Organização celular ..................................................................................................... 22 
Funções das Estruturas Celulares .............................................................................. 24 
 ................................................................................................................... 26 
Os Aminoácidos ............................................................................................................ 26 
Funções dos Aminoácidos ........................................................................................... 26 
Estrutura Geral dos Aminoácidos ............................................................................... 27 
Classificação dos Aminoácidos ................................................................................... 28 
Aminoácidos apolares (hidrofóbicos) .......................................................................... 30 
Aminoácidos polares (hidrofílicos) ............................................................................... 31 
Aminoácidos incomuns ................................................................................................ 32 
Ionização de aminoácidos ........................................................................................... 33 
Aminoácidos anfóteros ................................................................................................. 34 
Características da Forma Zwitteriônica ...................................................................... 35 
Ionização da Glicina ..................................................................................................... 36 
Curva de Titulação da Glicina ..................................................................................... 37 
Região de Tamponamento .......................................................................................... 38 
Ionização da Alanina .................................................................................................... 39 
Curva de Titulação do Glutamato ............................................................................... 39 
Curva de titulação da histidina .................................................................................... 40 
PÁGINA 2 
Absorção dos fármacos ................................................................................................ 41 
 ................................................................................................. 44 
O Que é DNA? Qual a sua importância? ................................................................... 52 
Dogma central da Biologia ........................................................................................... 52 
Do que o DNA é formado? .......................................................................................... 53 
DNA x RNA: .................................................................................................................. 53 
A estrutura do DNA: ..................................................................................................... 54 
Organização dos cromossomos .................................................................................. 60 
O que é gene? ............................................................................................................... 61 
Todo DNA é codificado em proteína? ......................................................................... 62 
Composição do genoma .............................................................................................. 63 
Estrutura do gene ......................................................................................................... 64 
Expressão gênica ......................................................................................................... 65 
 .................. 66 
Ligação Peptídica ......................................................................................................... 66 
Nomenclatura de peptídeos e proteínas .................................................................... 67 
Onde e quando ocorre a ligação peptídica? .............................................................. 68 
Código genético, códon de iniciação e códons de finalização ................................. 68 
RNAt: ............................................................................................................................. 69 
RNAm: ........................................................................................................................... 70 
Síntese proteica ............................................................................................................. 71 
Compartimentalização da célula: ................................................................................. 71 
Endereçamento de proteínas ...................................................................................... 73 
Tráfego vesicular .......................................................................................................... 75 
 .............................................................................................................. 75 
Divisão celular ............................................................................................................... 75 
Ciclo celular ................................................................................................................... 76 
Mitose ............................................................................................................................ 76 
Etapas da mitose .......................................................................................................... 77 
O fuso mitótico e os microtúbulos ............................................................................... 79 
Microtúbulo de Áster: ................................................................................................ 80 
PÁGINA 3 
Microtúbulos do cinetocoro: ..................................................................................... 80 
Microtúbulos interpolares: ......................................................................................... 81 
Anel contrátil e citocinese ............................................................................................ 82 
Mitose x Meiose ............................................................................................................ 83 
Meiose ........................................................................................................................... 83 
Prófase I ........................................................................................................................85 
Meiose I x Meiose II ..................................................................................................... 86 
 ............................................ 87 
Alterações cromossômicas .......................................................................................... 87 
Cariótipo ........................................................................................................................ 88 
Indicações clínicas para análise cromossômica ........................................................ 89 
Alterações cromossômicas numéricas ....................................................................... 89 
Anomalias ...................................................................................................................... 90 
Causas das alterações cromossômicas numéricas .................................................. 92 
Alterações cromossômicas podem ocorrer de maneiras .......................................... 93 
Alterações cromossômicas numéricas (aneuploidias) .............................................. 93 
Aneuploidia dos cromossomos sexuais ..................................................................... 94 
Causas das anomalias cromossômicas estruturais .................................................. 95 
Síndrome do miado de gato ........................................................................................ 97 
Deleção terminal e deleção intersticial ....................................................................... 97 
Cromossomo em anel .................................................................................................. 98 
Isocromossomo ............................................................................................................ 98 
 ..................................................................................... 99 
Proteínas ....................................................................................................................... 99 
Função das proteínas .................................................................................................100 
Estruturas das proteínas ............................................................................................. 101 
Classificação das proteínas ........................................................................................ 102 
Proteínas simples e conjugada ..................................................................................104 
Proteínas fibrosa e globular ........................................................................................104 
Desnaturação proteica ................................................................................................ 105 
Organização das proteínas ......................................................................................... 105 
PÁGINA 4 
 ................................................................................................................ 106 
Citoesqueleto celular .................................................................................................. 106 
Filamentos de actina ................................................................................................... 107 
Microfilamentos corticais .............................................................................................108 
Filamentos intermediários ............................................................................................ 113 
Microtúbulos do citoesqueleto ..................................................................................... 115 
Microtúbulos do citoplasma ........................................................................................ 116 
Microtúbulos mitóticos ................................................................................................. 116 
Cílios e flagelos ............................................................................................................ 117 
Proteínas dos cílios e flagelos ..................................................................................... 117 
Doenças associadas ao citoesqueleto ....................................................................... 121 
Esferocitose Hereditária .......................................................................................... 122 
Distrofia Muscular de Duchenne ............................................................................ 122 
Síndrome de Kartagener: ........................................................................................ 122 
Proteína Sonic hedgehog: ...................................................................................... 123 
Doença de Alzheimer .............................................................................................. 123 
Epidermólise Bolhosa Simples ............................................................................... 124 
 ...................................................................................... 124 
Gametogênese ............................................................................................................ 124 
A reprodução sexuada ................................................................................................ 125 
A gametogênese humana ........................................................................................... 126 
A espermatogênese .................................................................................................... 127 
Ovogênese ..................................................................................................................... 129 
Os folículos ovarianos .................................................................................................. 131 
Ovocitação ................................................................................................................... 132 
A fertilização ................................................................................................................. 133 
Transporte e a capacitação dos espermatozoides ................................................... 134 
 ................................................. 136 
Mioglobina x Hemoglobina: ........................................................................................ 137 
Globinas: ...................................................................................................................... 139 
Tipos de globinas: .................................................................................................... 139 
PÁGINA 5 
Genes das globinas: sínteses das diferentes hemoglobinas ...............................140 
Cadeias do tipo alfa no gene 16: ............................................................................ 141 
Cadeias tipo alfa - zetta: ......................................................................................... 142 
Tipos de cadeia alfa do cromossomo 16: .............................................................. 143 
Cadeias globínicas do tipo beta: ............................................................................ 143 
Cadeia épsilon: ........................................................................................................ 144 
Cadeia gama: ........................................................................................................... 145 
Cadeia delta: ............................................................................................................146 
Heme: ........................................................................................................................... 147 
Biossíntese do grupo heme: ...................................................................................148 
Degradação do grupo heme: síntese de bilirrubina ..............................................149 
 .............................................................................................................150 
Mutações de origem: ................................................................................................... 152 
Mutação gênica benéfica: ........................................................................................... 153 
Mutação gênica neutra:............................................................................................... 154 
Mutação gênica deletéria: ........................................................................................... 155 
Mutação por expansão e por repetição: .................................................................... 156 
 ..................................................................................... 158 
Organização do genoma humano: ............................................................................. 158 
DNA à proteína: ........................................................................................................... 159 
As doenças genéticas: ............................................................................................... 160 
Padrão de herança monogênico: ............................................................................... 161 
O estudo da hereditariedade: ..................................................................................... 162 
Conceitos em genética médica: ................................................................................. 163 
Locus gênico e genes e alelos: ..............................................................................164 
Genótipo e fenótipo: ................................................................................................164 
Herança autossômica x sexual: .............................................................................. 165 
Padrão de herança dominante e recessivo: .............................................................. 167 
Haplossuficiência e haploinsuficiência: .....................................................................168 
Heredograma: ............................................................................................................. 169 
Quadro de punnett:..................................................................................................... 169 
PÁGINA 6 
Fatores que alteram a expressão de genes: .............................................................. 171 
Padrões de herança monogênica .............................................................................. 176 
Herança monogênica autossômica dominante ......................................................... 177 
Alelos múltiplos e codominância: ............................................................................... 178 
 ...............................................................................................................180 
 ............................................................................... 182 
Acondroplasia: ............................................................................................................. 182 
Características: ...................................................................................................... 182 
Síndrome de Marfan: ................................................................................................... 183 
Fibrilina: ........................................................................................................................184 
Padrão de herança: ..................................................................................................... 185 
 ................................................................................................ 187 
Huntingtina: ..................................................................................................................188 
Hipercolesterolemia familiar: ......................................................................................188 
 ................................................................................ 191 
Padrão de herança recessivo: .................................................................................... 191 
 ................................................................................................. 193 
 ...................................................................................... 195 
Modelos de ação das enzimas: .................................................................................. 197 
Nomenclatura das enzimas: ...................................................................................... 198 
Classificação das enzimas: ....................................................................................... 199 
Enzimas e suas reações: ........................................................................................... 200 
Enzimas e a necessidade de outros grupos químicos: ............................................ 201 
Quais são os fatores que interferem na reação da enzima? .................................. 203 
 ......................................................................................................................................... 207 
Acidúria glutárica tipo I: .............................................................................................. 208 
Quais são as doenças mais prevalentes causadas pelos erros inatos? ............... 209 
Qual a incidência dos erros inatos do metabolismo? ............................................... 210 
Dominância incompleta: ............................................................................................... 211 
Classificação dos erros inatos: .................................................................................... 211 
Classificação segundo Saudubray: ............................................................................ 212 
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Sinais de alerta: ........................................................................................................... 213 
Diagnóstico laboratorial............................................................................................... 214 
Teste do pezinho: ........................................................................................................ 215 
 ............................................................................... 216 
Hemoglobinopatia SC (HbSC): .................................................................................. 216 
Hemoglobinopatia C (HbC):........................................................................................ 217 
Metemoglobinemia: ..................................................................................................... 218 
Anemia megaloblástica: .............................................................................................. 219 
Anemia por deficiência de ferro:................................................................................ 220 
Talassemia beta: ......................................................................................................... 221 
Esferocitose hereditária: ............................................................................................ 223 
Talassemia alfa: .......................................................................................................... 224 
 .......................................................... 237 
Herança ligada ao X recessivo: ................................................................................. 238 
Hemofilia: .................................................................................................................... 239 
Distrofia Muscular de Duchenne (DMD): .................................................................. 240 
Daltonismo: ................................................................................................................. 242 
Herança ligada ao X dominante: ............................................................................... 243 
Síndrome de Rett: ......................................................................................................244 
Raquitismo hipofosfatêmico: ..................................................................................... 245 
Doenças com viabilidade apenas em heterozigotas: .............................................. 246 
Herança ligada ao cromossomo Y ou herança holândrica: .................................... 247 
Sindrome do X-frágil: um padrão de herança complexo: ........................................ 248 
Considerações para a prática clínica: ....................................................................... 250 
 ........................................................................................................................... 250 
Lipídios ........................................................................................................................ 250 
Ácidos graxos ............................................................................................................. 252 
Nomenclatura dos ácidos graxos .............................................................................. 254 
Esteróis ........................................................................................................................ 255 
Colesterol .................................................................................................................... 257 
Triacilgliceróis ............................................................................................................. 258 
PÁGINA 8 
Ceras biológicas ......................................................................................................... 259 
Glicerofosfolipídeos .................................................................................................... 260 
Esfingolipídeos............................................................................................................ 260 
Lipídeos sinalizadores ................................................................................................. 261 
 .............................. 265 
Determinação sexual .................................................................................................. 265 
Determinância sexual cromossômica ....................................................................... 267 
Determinância sexual gonodal .................................................................................. 267 
Determinância sexual fenotípico ............................................................................... 268 
Disgenesia gonodal .................................................................................................... 269 
DDS Testicular 46, XX ............................................................................................... 270 
DDS Ovotesticular ....................................................................................................... 271 
Genitália ambígua ...................................................................................................... 273 
Distúrbios de Determinação Sexual Fenotípicos ..................................................... 274 
 .............................................................................................................. 275 
Polissacarídeos .......................................................................................................... 275 
Glicogênio ................................................................................................................... 277 
Amido ........................................................................................................................... 279 
Celulose ........................................................................................................................ 281 
Quitina ......................................................................................................................... 283 
Peptidioglicanos e Glicosaminoglicanos .................................................................. 284 
Quem são os principais glicosaminoglicanos que garantem à matriz extracelular 
viscosidade, adesão e resistência à tensão? .......................................................... 286 
Mucopolissacaridoses (MPS) .................................................................................... 287 
Glicoconjugados ......................................................................................................... 289 
Agrecano (Agrecam) ................................................................................................... 291 
Osteoartrite (Artrose) .............................................................................................. 292 
Heteropolissacarídeos ............................................................................................... 293 
 ............................................................................ 294 
Herança Poligênica e Multifatorial ............................................................................. 295 
Limiar de Risco ........................................................................................................... 297 
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Como determinar o grau de influência do ambiente na expressão de determinados 
genes? ......................................................................................................................... 300 
Defeitos congênitos e doenças multifatoriais na população adulta ....................... 302 
Doenças do fechamento do tubo neural (DFTN) ..................................................... 303 
 .................................................................................... 306 
Lipoproteínas x Colesterol ......................................................................................... 306 
Lipoproteínas .............................................................................................................. 307 
Apolipoproteínas ......................................................................................................... 308 
Metabolismo dos Quilomícrons ................................................................................. 309 
Metabolismo da VLDL, IDL e LDL ............................................................................... 311 
Captação e Degradação da LDL ................................................................................ 312 
Destino da LDL ............................................................................................................ 314 
Aterosclerose ............................................................................................................... 314 
Metabolismo da HDL ................................................................................................... 315 
Benefícios da HDL no Organismo .......................................................................... 317 
Transporte Reverso de Colesterol ............................................................................. 318 
Dislipidemia .................................................................................................................. 319 
Dislipidemia de Classificação Genética ................................................................ 320 
Dislipidemia de Classificação Fenotípica .............................................................. 321 
 ......................................................................................... 323 
 
 
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Bioquímica 
Este documento é uma introdução à bioquímica, que é a química 
dos seres vivos. São abordados os quatro principais grupos de biomoléculas: 
carboidratos, proteínas, lipídeos e ácidos nucleicos. Também são discutidos 
conceitos fundamentais de química, como átomos, moléculas, ligações 
químicas e eletronegatividade. 
São processos químicos que ocorrem dentro das células. É a 
química dos seres vivos. 
Em BCM1 a bioquímica e estrutural, ou seja, estamos a química das 
biomoléculas (moléculas formadas basicamente de carbono - compostoorgânico - nossa principal fonte de energia) 
Os quatro principais grupos de biomoléculas que abordaremos: 
• Carboidratos (importante para a energia - glicose) 
• Proteínas (tem funções receptora, estrutural, energéticas, 
são receptores importantes, são enzimas (catalisadores biológicos) 
importantes. 
• Lipídeos (triacilglicerol - acúmulo de gordura nos 
adipócitos-, tem função de isolante térmico, estrutural. 
• Ácidos nucleico 
Lipoproteína são estruturas que transportam os lipídeos ao longo da 
corrente sanguínea 
LDL e HDL são lipoproteínas 
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Os melanócitos produzem a melanina. Dentro dos melanócitos há o 
aminoácido tirosina. Os albinos têm deficiência da enzima tirosinase, por isso 
não tem pigmentação na pele. 
O álcool inibe o processo metabólico de síntese de glicose nas 
células 
Todo e qualquer medicamento e uma estrutura química 
Os organismos diferem amplamente quanto as sãs Fontes de 
energia e aos precursores biossintéticos. Os seres humanos são quimio-
heterotróficos. 
Fundamentos químicos 
As células têm membrana plasmática, organelas distintas com 
funções distintas, ou seja, são complexos supramolecular (formados por 
carboidratos, lipídeos e proteínas). 
ÁTOMOS MOLÉCULAS MACROMOLECULAS 
COMPLEXO SUPRAMOLECULAR ORGANELAS CÉLULAS 
Íons são átomos que ganharam ou perderam elétrons. 
Aníon: quando o átomo ganha elétrons 
Cátion: quando o átomo perde elétrons 
Ferro e uma substância inorgânica que auxilia no transporte da Hb 
As proteínas são biomoléculas formadas por carbono e diferentes 
grupos funcionais. Elas são formadas por monômeros: aminoácidos. 
Os ácidos nucleicos são formados por bases nitrogenadas e 
açúcares. 
PÁGINA 12 
Os lipídeos, em sua grande maioria, e formado por uma molécula 
de álcool e uma cadeia de hidrocarboneto. 
Eletronegatividade: tendência que o átomo tem de atrair elétrons 
para si. 
Ligações químicas: covalente (e determinada pelo 
compartilhamento dos elétrons, quando nenhum puxa mais para si os elétrons 
e não há formação de polos - ligação apolar, já quando há o compartilhamento 
de elétrons e a formação de polos e polar) e iônica (quando há doação de 
elétrons, obrigatoriamente há um Cátion e um aníon, e os elementos 
apresentam eletronegatividade muito distintas) 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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Este documento descreve a anemia falciforme, uma doença 
genética hereditária em que as hemácias assumem a forma de foice, 
prejudicando o transporte de oxigênio pelo corpo. A hemoglobina é uma 
proteína encontrada nas hemácias e é constituída por duas cadeias de 
proteínas alfa e duas cadeias de proteínas beta. A anemia falciforme é causada 
por uma mutação na cadeia beta da hemoglobina, que resulta em uma 
hemácia em forma de foice. A icterícia é um sinal clínico comum. A bilirrubina 
é um subproduto da degradação das hemácias e pode levar à formação de 
cálculos biliares. 
A hemoglobina é uma proteína constituída por monômetros 
(aminoácidos), e ela se encontra dentro das hemácias. É constituída por duas 
cadeias de proteínas alfa e duas cadeias de proteínas beta, mais 4 grupos 
heme (cada grupo tem 1 anel e 3 íons de ferro). 
Icterícia e um sinal clínico. 
Drepanócito: hemácia em formato de foice. Possui duas cadeias 
alfa e duas cadeias beta*. Dentro das cadeias beta, encontrasse valina (sem 
carga) no sexto aminoácido (glutamato). Dura 20 dias. Dentro da célula há um 
polímero de HbS. 
A hemácia adquire o formato de foice, prejudicando no transporte 
de oxigênio pelo organismo. 
A anemia falciforme é uma doença genética hereditária 
Eritrócitos: hemácias e elas tem formato de disco bicôncavo. Dura 
120 dias. 
 
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HbA1 hemoglobina normal. 
HbS hemoglobina falciforme. 
 
A bilirrubina tem afinidade com esclera, mucosas e pele. Ela chega 
no intestino e convertida em estercobilina e convertida na cor marrom. 
Bilirrubinato de cálcio: criação de cálculos biliares. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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Potencial hidrogeniônico (pH) 
Este documento aborda o sistema tampão e os tampões biológicos, 
que mantêm o pH do meio, permitindo que uma solução resista ao pH. O 
bicarbonato e a hemoglobina são exemplos de tampões sanguíneos. A teoria 
ácido-base de Bronsted-Lowry explica que um ácido doa prótons, enquanto 
uma base recebe prótons. O sistema tampão é regulado pelo sistema 
respiratório e renal e é importante para manter o pH do corpo humano. O 
tampão bicarbonato é um exemplo de tampão aberto que controla o pH do 
sangue. 
O sistema tampão mantem o pH do meio, fazendo com que 
determinada solução resista ao pH. 
pH = POTENCIAL HIDROGENIÔNICO 
O pH mede a concentração [] de íons H+ 
Quando a concentração de H+ é alta, o pH é classificado como 
ácido, porém, quando a concentração é baixa, o pH é básico. 
Valores de alguns pH do corpo humano: 
• pH sanguíneo: 7,35 - 7,45 
• pH intracelular: +/- 7,2 (a muscular 6,8) 
• pH estômago: 2 - 2,5 
• pH intestino: 6 
• pH urinário: 5,5 - 7,5 
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O bicarbonato e a hemoglobina são tampões sanguíneos. Ele e 
produzido dentro do eritrócito e enviado para o meio plasmático. 
 
 
 
 
 
 
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Teoria ácido-base 
Segundo a teoria de Bronsted-Lowr: 
Ácido e toda e qualquer substância capaz de doar um próton. Um 
ácido forte quando colocado em água, forma sua base conjugada e, 
consequentemente, sua base conjugada e fraca porque ela receber prótons 
com dificuldade. Já os ácidos fracos doam prótons com dificuldade, formando 
sua base conjugada forte, que recebe próton com facilidade. 
Base e toda e qualquer substância capaz de receber um próton 
 
Ka nos indica se um ácido doa ou recebe prótons com facilidade, 
nos indicando a forca desse ácido. 
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pKa e ka indicam a mesma coisa. 
Quanto maior for o Ka, menor será o pKa; e quanto maior o pKa, 
menor será o Ka. Resumindo: ambos são proporcionalmente inversos. 
Força dos ácidos 
 
Um ácido forte quando colocado em água, forma sua base 
conjugada e, consequentemente, sua base conjugada é fraca porque ela 
receber prótons com dificuldade. Já os ácidos fracos doam prótons com 
dificuldade, formando sua base conjugada forte, que recebe próton com 
facilidade. 
 
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Sistema tampão
 
A concentração do ácido e da base são as mesmas. 
Quando tenho a mesma concentração dessas substâncias temos o 
equilíbrio do pH. 
 
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Quando a solução atinge o valor de pKa da substância e o exato 
ponto do equilíbrio e o melhor momento do tampão, e consequentemente onde 
o tampão tem seu melhor funcionamento. 
A região de tamponamento do tampão e determinado em uma 
unidade a mais ou uma unidade a menos do valo do pH 
Tampão, sistema respiratório e sistema renal: regulam o pH do 
corpo. 
 
A hemoglobina pode funcionar como tampão por causa de parte do 
CO2 que estava livre no meio. 
Anidrase carbônica e uma das enzimas mais rápidas que temos, ela 
se localiza dentro dos eritrócitos 
O CO2 e transportado até os pulmões na forma de bicarbonato e 
depois se torna em CO2 novamente e é liberado pela expiração 
Quando o bicarbonato sai para o sangue, o cloro fecha a “porta” 
fazendo com que o bicarbonato não retorne. 
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O tampão bicarbonato e um tampão aberto, controlado pelo sistema 
respiratório e sistema renal. 
A função do bicarbonato e tamponar o sangue para não ter alteração 
no pH. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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Organização celular 
A organização celular é o arranjo estrutural e funcional das 
diferentes organelas celulares em uma célula. A célula é a menor unidade 
funcional dos seres vivos e é responsável por manter a vida dos organismos. 
A organização celular é fundamental para o funcionamento adequado da célula 
e é essencial para a sobrevivência e o desenvolvimento dos organismos. 
As células podem ser classificadas em dois tipos principais: células 
procariontese células eucariontes. As células procariontes, como as bactérias, 
são células simples e sem núcleo bem definidas, enquanto as células 
eucariontes, como as células animais e vegetais, são células mais complexas 
e contêm várias organelas especializadas, além de um núcleo bem definido. 
As células eucariontes são organizadas em três principais regiões: 
a membrana plasmática, o citoplasma e o núcleo. A membrana plasmática é 
uma camada fina de lipídios e proteínas que envolve a célula, separando o 
interior da célula do meio externo e controlando o fluxo de fluxo para dentro e 
para fora da célula. O citoplasma é uma região entre a membrana plasmática 
e o núcleo, contendo várias organelas celulares, como mitocôndrias, 
ribossomos, retículo endoplasmático e complexo de Golgi, entre outras. O 
núcleo é uma organela grande e esférica que contém o material genético da 
célula, incluindo os cromossomos e o DNA. 
As diferentes organelas celulares são responsáveis por funções 
específicas dentro da célula. Por exemplo, as mitocôndrias são organelas 
responsáveis pela produção de energia celular, enquanto os ribossomos são 
responsáveis pelo esquema de proteínas. O retículo endoplasmático é 
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responsável pela síntese de lipídios e proteínas, enquanto o complexo de Golgi 
é responsável pela transformação, embalagem e distribuição dessas saídas 
para outras partes da célula. 
Em resumo, a organização celular é essencial para o funcionamento 
adequado das células e, consequentemente, dos organismos. A célula é 
composta por diversas estruturas que a mantiveram em funcionamento, como 
membrana plasmática, citoplasma e núcleo. A membrana plasmática é a 
camada que envolve uma célula e é formada por lipídios e proteínas. O 
citoplasma é o espaço interno da célula, preenchido por um líquido chamado 
citosol e contém diversas organelas, como mitocôndrias, ribossomos e retículo 
endoplasmático. O núcleo é uma estrutura que contém o material genético da 
célula, como o DNA, e está envolvido por uma membrana nuclear. Além 
dessas estruturas, a célula pode conter outras organelas específicas de acordo 
com seu tipo e função. 
 
 
 
 
 
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Funções das Estruturas Celulares 
As células são as unidades básicas da vida e possuem diversas 
estruturas celulares, também chamadas de organelas, que desenvolvem 
funções específicas para manter a célula viva e funcionando corretamente. A 
seguir, explicaremos as principais funções das organelas celulares: 
1. Membrana plasmática: é uma camada lipoproteica que 
envolve toda a célula e é responsável por regular a entrada e saída de 
substâncias na célula, além de manter sua integridade. A membrana 
plasmática é formada por fosfolipídios e proteínas. 
2. Núcleo: é a organela que contém o material genético da 
célula, incluindo os cromossomos e o DNA. O núcleo controla a 
atividade celular e é responsável pela transmissão das informações 
genéticas para as células filhas durante a divisão celular. O núcleo está 
envolvido por uma membrana nuclear e contém um ou mais nucléolos. 
3. Ribossomos: são organelas responsáveis pela síntese 
de proteínas. Eles representam a tradução do código genético do DNA 
para a formação de proteínas específicas para a célula. Os ribossomos 
podem estar presentes no citoplasma da célula (ribossomos livres) ou 
aderidos ao retículo endoplasmático rugoso. 
4. Retículo endoplasmático rugoso: é uma organela 
formada por membranas com ribossomos aderidos. É responsável pela 
síntese de proteínas que serão destinadas a outras organelas. 
5. Retículo endoplasmático liso: é uma organela formada 
por membranas sem ribossomos aderidos. É responsável pela síntese 
de lipídios e pela desintoxicação de substâncias nocivas à célula. 
6. Complexo de Golgi: é uma organela responsável pela 
transformação, embalagem e distribuição de proteínas e lipídios para 
outras partes da célula ou para fora dela. O complexo de Golgi recebe 
bandeira do retículo endoplasmático rugoso e como modificado, 
adicionando açúcares e outros grupos químicos para que sejam 
adequados para sua função. 
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7. Lisossomos: são organelas que contêm enzimas 
digestivas e têm como função a digestão de materiais estranhos à 
célula, como bactérias, vírus e células mortas. Os lisossomos também 
participam da reciclagem de proteínas e outras substâncias no interior 
da célula. 
8. Mitocôndrias: são organelas responsáveis pela produção 
de energia celular. Elas produzem a energia (liberada gradualmente) 
das moléculas de ácidos graxos e glicose, provenientes dos alimentos, 
produzindo calor e moléculas de ATP. A ATP é usada para realizar suas 
diversas atividades, como movimentação, secreção e divisão mitótica. 
9. Citoesqueleto: é uma rede de filamentos proteicos que 
dão forma e estrutura à célula, além de permitir a movimentação de 
organelas e o deslocamento da célula como um todo. 
10. Peroxissomos: são organelas que contêm enzimas 
oxidativas e têm como função a desintoxicação de substâncias nocivas 
à célula, além de participarem da síntese de ingestão biliares e do 
metabolismo de lipídios. 
RESUMINDO 
 
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Os Aminoácidos 
Os aminoácidos são os blocos de construção fundamentais das 
proteínas, que são essenciais para a vida. Existem 20 aminoácidos diferentes 
que se encontram nas proteínas, e cada um tem uma estrutura química única 
e propriedades diferentes. 
Os aminoácidos são constituídos de um grupo amino (-NH2), um 
grupo carboxila (-COOH) e uma cadeia variável lateral que os diferenciam 
entre si. A cadeia lateral pode ser alifática, aromática, polar ou apolar e pode 
influenciar nas propriedades físicas e químicas da proteína. 
Os aminoácidos se unem entre si mediante enlaces peptídicos, que 
formam cadeias lineares chamadas peptídeos. Os peptídeos se dobram e se 
encaixam em estruturas tridimensionais complexas para formar as proteínas. 
Os aminoácidos também têm outras funções importantes no corpo, 
atuam como neurotransmissores, são precursores de hormônios e participam 
do metabolismo energético. 
Funções dos Aminoácidos 
Os aminoácidos são orgânicos que possuem diversas funções 
importantes no organismo. Alguns exemplos das funções dos aminoácidos 
incluem: 
1. Síntese de proteínas: os aminoácidos são os blocos de 
construção das proteínas, que são essenciais para o crescimento e 
manutenção dos tecidos do corpo. 
2. Produção de hormônios e neurotransmissores: alguns 
aminoácidos são utilizados na síntese de hormônios e 
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neurotransmissores, como a dopamina e a serotonina, que são 
importantes para a regulação do humor e do comportamento. 
3. Produção de energia: alguns aminoácidos podem ser 
convertidos em emissão de energia, como a glicose, por meio de 
processos metabólicos. 
4. Proteção do sistema imunológico: alguns aminoácidos, 
como a glutamina, são importantes para a manutenção do sistema 
imunológico e podem ajudar a proteger o organismo contra o antígeno. 
5. Transporte de substâncias: alguns aminoácidos, como 
a metionina, são usados no transporte de substâncias no organismo. 
6. Regulação do equilíbrio ácido-base: alguns 
aminoácidos são capazes de regular o pH do sangue, ajudando a 
manter o equilíbrio ácido-base do organismo. 
Essas são apenas algumas das funções dos aminoácidos no 
organismo. Cada um dos 20 aminoácidos comuns tem suas próprias 
características e funções específicas. 
Estrutura Geral dos Aminoácidos 
Os aminoácidos são orgânicos que contêm um grupo amina (-NH2), 
um grupo carboxila (-COOH) e um grupo lateral, também conhecido como 
cadeia lateral ou grupo R, que é diferente para cada aminoácido. Essa 
estrutura é conhecida como estrutura geral dos aminoácidos. 
O grupo amina (-NH2) é formado por um átomo de nitrogênio (N) 
ligado a dois átomos de hidrogênio (H). O grupo carboxila (-COOH) é formado 
por um átomo de carbono (C) ligado a um grupo hidroxila (OH) eum átomo de 
oxigênio (O) duplamente ligado a outro átomo de oxigênio. 
O grupo amino e o grupo carboxila são ligados ao carbono central, 
denominado α-carbono. Essa ligação é chamada de ligação peptídica, que é 
uma ligação covalente formada por uma reação de condensação entre o grupo 
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carboxila de um aminoácido e o grupo amina de outro aminoácido, com a 
eliminação de uma molécula de água. 
A cadeia lateral ou grupo R é a parte da molécula de aminoácido 
que difere para cada aminoácido. Esse grupo pode ser uma estrutura simples, 
como um átomo de hidrogênio, ou uma estrutura complexa, como um anel 
aromático ou uma cadeia alifática. A natureza química e estrutura da cadeia 
lateral é que confere as características únicas e as propriedades químicas de 
cada aminoácido. 
Os aminoácidos podem ser classificados em diferentes grupos com 
base nas propriedades químicas da cadeia lateral. Por exemplo, os 
aminoácidos com cadeia lateral hidrofóbica são insolúveis em água, enquanto 
os aminoácidos com cadeia lateral hidrofílica são solúveis em água. Além 
disso, a carga elétrica da cadeia lateral pode variar de neutra a positiva ou 
negativa, o que afeta a interação entre os aminoácidos e sua função no 
organismo. 
Em resumo, a estrutura geral dos aminoácidos é composta por um 
grupo amina, um grupo carboxila e uma cadeia lateral que é diferente para 
cada aminoácido. A combinação única dessas três partes confere as 
características e propriedades únicas de cada aminoácido, que são essenciais 
para a sua função no organismo 
Classificação dos Aminoácidos 
Existem várias formas de classificar os aminoácidos, mas a mais 
comum é baseada nas características químicas da sua cadeia lateral (ou grupo 
R). Aqui estão as principais categorias de aminoácidos: 
1. Aminoácidos alifáticos: Esses aminoácidos têm cadeias 
laterais compostas por átomos de carbono e hidrogênio, sem grupos 
funcionais adicionais. Existem três tipos de aminoácidos alifáticos: 
glicina, alanina e valina. 
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2. Aminoácidos aromáticos: Esses aminoácidos têm 
cadeias laterais que incluem um anel aromático, geralmente derivado 
do benzeno. Existem dois tipos de aminoácidos aromáticos: fenilalanina 
e tirosina. 
3. Aminoácidos básicos: Esses aminoácidos têm cadeias 
laterais com grupos amino secundários ou terciários, que podem aceitar 
prótons (H+) para se tornarem positivamente dependentes (íons). 
Existem três tipos de aminoácidos básicos: lisina, arginina e histidina. 
4. Aminoácidos reforçados: Esses aminoácidos têm 
cadeias laterais com grupos carboxílicos, que podem doar prótons (H+) 
para se tornarem tóxicos (íons). Existem dois tipos de aminoácidos 
antioxidantes: ácido aspártico e ácido glutâmico. 
5. Aminoácidos neutros polares: Esses aminoácidos têm 
cadeias laterais com grupos hidroxila (-OH) ou grupos amino (-NH2), 
que são polares e interagem bem com a água. Existem seis tipos de 
aminoácidos neutros polares: serina, treonina, cisteína, asparagina, 
glutamina e tirosina. 
6. Aminoácidos neutros apolares: Esses aminoácidos têm 
cadeias laterais que são apolares e não interagem bem com a água. 
Existem sete tipos de aminoácidos neutros apolares: metionina, Iso 
leucina, leucina, prolina, fenilalanina, triptofano e alanina. 
Além disso, os aminoácidos também podem ser classificados como 
essenciais ou não essenciais. Aqueles que não podem ser sintetizados pelo 
organismo e devem ser obtidos através da dieta são chamados de essenciais, 
enquanto aqueles que o organismo pode sintetizar a partir de outros 
aminoácidos são chamados de não essenciais. 
Em resumo, a classificação dos aminoácidos é baseada em suas 
características químicas, principalmente em relação à cadeia lateral, e isso 
determina as propriedades físicas e químicas de cada aminoácido e como ele 
interage com outras origens para formar proteínas e realizar suas funções 
biológicas. 
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Aminoácidos apolares (hidrofóbicos) 
Os aminoácidos apolares são aqueles que possuem cadeias 
laterais compostas por átomos não polares, como hidrogênio e carbono, e não 
possuem cargas elétricas emanadas. Isso significa que esses aminoácidos são 
hidrofóbicos e tendem a se agrupar em ambientes não aquosos, como no 
interior de proteínas de membranas. 
Os aminoácidos apolares são classificados em dois grupos: 
alifáticos e aromáticos. 
O grupo dos aminoácidos alifáticos apolares inclui glicina, alanina, 
valina, leucina e isoleucina. A cadeia lateral desses aminoácidos é formada por 
uma sequência de átomos de carbono e hidrogênio, geralmente sem nenhuma 
ramificação ou grupo funcional. Essa estrutura linear e hidrofóbica permite que 
esses aminoácidos sejam utilizados como blocos de construção de proteínas 
com funções estruturais e de transporte de membrana, por exemplo. 
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Já o grupo dos aminoácidos aromáticos apolares inclui fenilalanina, 
tirosina e triptofano. Esses aminoácidos possuem cadeias laterais com anéis 
aromáticos, que conferem a eles propriedades de absorção de luz e cor. A 
fenilalanina e o triptofano são importantes na síntese de proteínas, enquanto a 
tirosina desempenha papéis importantes como precursor de 
neurotransmissores e hormônios da tireoide. 
Em geral, os aminoácidos apolares são menos reativos 
quimicamente do que outros aminoácidos. Por isso, eles são frequentemente 
encontrados em regiões de proteínas que não interagem com o ambiente 
aquoso, como na região transmembrana de proteínas de membrana ou no 
interior hidrofóbico de proteínas globulares. Eles também podem ser 
encontrados em regiões de interface entre proteínas diferentes ou entre 
proteínas e membranas lipídicas, onde a hidrofobicidade da cadeia lateral é 
importante para a estabilidade e funcionalidade dessas complexas. 
Aminoácidos polares (hidrofílicos) 
Os aminoácidos polares são aqueles que possuem cadeias laterais 
com grupos autônomos polares, que podem interagir com emissão de água e 
formar ligações de hidrogênio. Isso os torna hidrofílicos e capazes de interagir 
com o ambiente aquoso, tornando-os importantes na estabilização de 
proteínas em solução aquosa. 
Os aminoácidos polares são divididos em dois grupos: os 
aminoácidos polares com carga positiva e os aminoácidos polares com carga 
negativa. 
O grupo dos aminoácidos polares com carga positiva inclui arginina, 
lisina e histidina. A cadeia lateral desses aminoácidos contém grupos amina 
(NH2) e/ou imino (NH) que possuem carga positiva em pH fisiológico. Eles 
podem interagir com sinais de água e outros grupos polares através de 
ligações de hidrogênio eletrostáticos, e são importantes em proteína-proteína 
e proteína-ácido nucleico. 
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O grupo dos aminoácidos polares com carga negativa inclui ácido 
aspártico e ácido glutâmico. A cadeia lateral desses aminoácidos contém 
grupos carboxila (COOH) que possuem carga negativa em pH fisiológico. Eles 
podem interagir com sinais de água e outros grupos polares através de 
ligações de hidrogênio eletrostáticos, e são importantes em proteína-proteína 
e proteína-ácido nucleico. 
O grupo dos aminoácidos polares não carregados inclui serina, 
treonina, cisteína, asparagina e glutamina. A cadeia lateral desses 
aminoácidos contém grupos hidroxila (OH), amida (NH2), sulfidrila (-SH) ou 
carbonila (CONH2), que podem interagir com emissão de água e outros grupos 
polares através de ligações de hidrogênio. Eles são importantes em proteína-
proteína e proteína-ligante, bem como na regulação da atividade enzimática e 
na modulação da estabilidade proteica. 
Em geral, os aminoácidos polares são altamente reativos 
quimicamente, o que lhes confere a capacidade de participar de uma variedade 
de rejeição e reações bioquímicas. Eles são frequentemente encontrados em 
regiões de proteínas que interagem com o ambiente aquoso, como na 
superfície de proteínas globulares ou na região ativa de enzimas. 
Aminoácidosincomuns 
Os aminoácidos incomuns são aqueles que não são encontrados 
em todas as proteínas, mas são encontrados em algumas proteínas 
específicas ou em organismos específicos. Eles geralmente são sintetizados 
por rotas alternativas biossintéticas ou pela modificação pós-traducional de 
aminoácidos comuns. 
Alguns exemplos de aminoácidos incomuns incluem: 
1. Piroglutamato: é um aminoácido cíclico derivado da 
glutamina ou glutamato. É encontrado em proteínas como hormônios 
hipotalâmicos e neuro peptídeos. 
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2. Hidroxiprolina: é um aminoácido derivado da prolina que 
é encontrado em colágeno e outras proteínas estruturais. 
3. Selenocisteína: é um aminoácido derivado da cisteína 
que contém selênio em vez de enxofre. É encontrado em proteínas que 
contêm selenoproteínas, como a glutationa peroxidase. 
4. N-formilmetionina: é um aminoácido derivado da 
metionina que é encontrado em proteínas bacterianas e em proteínas 
mitocondriais e cloroplastídicas. 
5. 3-metilhistidina: é um aminoácido derivado da histidina 
que é encontrado em proteínas musculares como a miosina. 
6. Gama-carboxiglutamato: é um aminoácido derivado do 
glutamato que é encontrado em proteínas envolvidas na coagulação 
sanguínea, como a protrombina. 
Esses aminoácidos incomuns desempenham funções importantes 
nas proteínas em que são encontrados e podem ter propriedades bioquímicas 
únicas. Eles são produzidos em capacidades limitadas pelo organismo e 
geralmente são derivados de precursores comuns. A descoberta de novos 
aminoácidos incomuns em proteínas pode levar a uma melhor compreensão 
da estrutura e função das proteínas e da diversidade bioquímica na natureza. 
Ionização de aminoácidos 
A ionização dos aminoácidos é um processo em que o aminoácido 
perde ou ganha um próton (íon H+) e se transforma em uma forma carregada 
eletricamente, chamada de íon. Esse processo ocorre em soluções aquosas, 
como no ambiente celular, onde os aminoácidos podem estar presentes como 
parte de uma proteína ou em forma livre. 
A ionização dos aminoácidos é influenciada pelo pH do meio em 
que se encontram, pois o pH afeta a quantidade de prótons disponíveis. Em 
um meio ácido, com um pH menor que o ponto isoelétrico (pI) do aminoácido, 
ele tende a ganhar um próton e se tornar um íon positivo, chamado de cátion. 
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Em um meio básico, com um pH maior que o pI, ele tende a perder um próton 
e se tornar um íon negativo, chamado de ânion. 
O ponto isoelétrico (pI) é o pH em que o aminoácido não possui 
carga líquida, ou seja, a quantidade de cargas positivas é igual à quantidade 
de cargas negativas. Nesse ponto, a ionização do aminoácido é mínima e ele 
é chamado de zwitterion, pois possui tanto uma carga positiva no grupo amino 
como uma carga negativa no grupo carboxila. 
A ionização dos aminoácidos é importante para a compreensão da 
estrutura e da função das proteínas. As forças entre os grupos carregados dos 
aminoácidos são responsáveis pela estabilidade das proteínas e pela sua 
capacidade de se ligar a outras, como ligantes e substratos. A compreensão 
dessas emoções é fundamental para o desenvolvimento de medicamentos e 
outras aplicações terapêuticas em proteínas. 
Aminoácidos anfóteros 
Os aminoácidos possuem caráter anfótero, o que significa que 
podem se comportar como ácidos ou bases, dependendo do meio em que se 
encontram. Eles possuem um grupo carboxila (COOH), que pode doar um 
próton (H+) e se comportar como um ácido, e um grupo amino (NH2), que pode 
aceitar um próton e se comportar como uma base. 
Em solução aquosa, os aminoácidos podem se ionizar, ganhando 
ou perdendo prótons, e assim, adquirindo cargas positivas ou negativas. Isso 
faz com que os aminoácidos tenham uma alta capacidade de interagir com 
outras cargas carregadas, como íons e proteínas. 
Além disso, essa propriedade anfotérica é importante para a 
formação de proteínas. Durante uma síntese proteica, os aminoácidos se unem 
por ligações peptídicas, e essa ligação é formada entre o grupo carboxila de 
um aminoácido e o grupo amino de outro aminoácido. Dessa forma, a reação 
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de ligação peptídica envolve a perda de um próton do grupo carboxila de um 
aminoácido e recebido de um próton pelo grupo amino de outro aminoácido. 
Em resumo, a capacidade anfotérica dos aminoácidos é 
fundamental para sua participação em diversas reações bioquímicas e para a 
formação das proteínas. Eles podem doar ou aceitar prótons e se ionizar, 
adquirindo emoções positivas ou negativas, o que os torna altamente 
interativos com outras lideranças e capazes de realizar diversas funções no 
organismo. 
Características da Forma Zwitteriônica 
A forma zwitteriônica é uma característica exclusiva dos 
aminoácidos e se refere ao estado em que eles se encontram em um ambiente 
neutro, sem a presença de saturação ou bases que podem alterar seu estado 
de ionização. Nessa forma, os aminoácidos possuem tanto uma carga positiva 
quanto uma carga negativa, o que lhes confere um caráter neutro. 
A forma zwitteriônica é resultante do equilíbrio entre a doação de 
um próton (H+) do grupo carboxila (-COOH) e aceita de um próton pelo grupo 
amina (-NH2). Essa interação iônica é extremamente importante para a 
estrutura e função das proteínas, pois as cargas opostas dos aminoácidos para 
as projetadas eletrostáticas e estabilizadas das estruturas tridimensionais das 
proteínas. 
Na forma zwitteriônica, o aminoácido não possui carga líquida, ou 
seja, a quantidade de cargas positivas é igual à quantidade de cargas 
negativas. Isso ocorre porque a estrutura da molécula permite que o grupo 
carboxila (COOH) e o grupo amina (NH2) venham próximo um do outro, 
permitindo que tenha causado uma reação de neutralização, na qual um próton 
do grupo carboxila é doado para o grupo amina. 
É importante destacar que a forma zwitteriônica dos aminoácidos só 
é possível em pH neutro. Em pH ácido, os aminoácidos perdem sua carga 
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negativa e se tornam catiônicos. Em pH básico, eles perdem sua carga positiva 
e se tornam aniônicos. 
Em resumo, a forma zwitteriônica é uma característica importante 
dos aminoácidos que lhes conferem um caráter neutro e contribuem para a 
estabilização das estruturas tridimensionais das proteínas. Ela é resultante do 
equilíbrio entre a doação de prótons pelo grupo carboxila e a aceitação de 
prótons pelo grupo amina. 
Ionização da Glicina 
A glicina é um aminoácido simples, que apresenta a estrutura mais 
básica entre os aminoácidos. A sua molécula possui um grupo carboxila (-
COOH) e um grupo amina (-NH2) unidos ao mesmo átomo de carbono, 
denominado carbono alfa (α). Essa estrutura faz química com que a glicina 
apresenta propriedades anfotéricas, ou seja, pode atuar tanto como ácido 
quanto como base. 
Quando a glicina é dissolvida em água, ocorre a ionização de seus 
grupos carboxila e amina, levando à formação de íons. A molécula de glicina 
pode doar um próton (H+) do grupo carboxila (-COOH) e assim se comportar 
como um ácido, formando o íon negativo glicinato (-NH3+CH2-COO^-). 
Alternativamente, uma molécula pode receber um próton do meio e se 
comportar como uma base, formando o íon positivo protonado glicínio (+NH3-
CH2-COOH). 
A ionização da glicina é influenciada pelo pH do meio em que ela se 
encontra. Em pH abaixo do seu ponto isoelétrico (pI), que é 6,05 para a glicina, 
há maior quantidade de íons glicínio (+NH3-CH2-COOH), que é a forma 
protonada. Em pH acima do seu ponto isoelétrico, a molécula de glicina 
assume a forma de glicinato (-NH3+CH2-COO^-), que é a forma desprotonada. 
É importante destacar que, em condições regulatórias, a glicina 
existe predominantemente na forma zwitteriônica, ou seja, com cargas 
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positivas e negativas balanceadas, pois o pH intracelular e extracelular 
mantém-se próximo do seu ponto isoelétrico. Isso permite que a glicina 
participe de diversas reaçõesbioquímicas, como a síntese de proteínas e a 
transmissão de sinais nervosos, além de atuar como um neurotransmissor 
inibitório no sistema nervoso central. 
Curva de Titulação da Glicina 
A curva de titulação da glicina representa a variação do pH em 
função do volume de ácido ou base adicionado a uma solução de glicina. A 
titulação pode ser realizada com um ácido forte, como o HCl, ou uma base 
forte, como o NaOH. 
A curva de titulação da glicina é caracterizada por três regiões 
principais. Na primeira região, o pH é baixo e o ácido clorídrico adicionado 
reage com a glicina, originado na formação de íons glicínio (+NH3-CH2-
COOH). Nessa região, a curva é quase linear, pois a concentração de íons de 
hidrogênio é alta e o pH varia pouco com o volume de HCl adicionado. 
Na segunda região, ocorre a zona de tamponamento, na qual o pH 
varia um pouco mesmo com a adição de ácido ou base, pois a glicina atua 
como um acompanhado, mantendo o pH relativamente constante. Essa região 
ocorre próximo ao ponto isoelétrico da glicina (pH = 6,05), onde a glicina existe 
predominantemente na forma zwitteriônica. 
Na terceira região, o pH aumenta rapidamente com a adição de 
base forte, como o NaOH, pois a glicina se torna mais desprotonada e a 
concentração de íons hidroxila aumenta, resultando em um aumento 
significativo no pH da solução. 
A curva de titulação da glicina é importante porque permite 
determinar o ponto isoelétrico e as constantes de ionização do aminoácido. 
Além disso, a curva de titulação pode ser utilizada para avaliar a capacidade 
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da glicina em diferentes pHs e, assim, compreender melhor o papel da glicina 
em processos biológicos. 
Região de Tamponamento 
A região de tamponamento é uma região da curva de titulação de 
uma solução ácido-base na qual o pH da solução varia muito pouco mesmo 
com a adição de ácido ou base. Isso ocorre devido à presença de um 
prescritor, que é uma mistura de um ácido fraco e sua base conjugada (ou 
uma base fraca e seu ácido conjugado) que é capaz de neutralizar pequenas 
quantidades de ácido ou base adicionada à solução. 
Na região de tamponamento, a concentração do ácido fraco e da 
base conjugada está próxima à concentração equimolar, o que significa que 
ambos estão presentes em semelhantes. Isso permite que o mantenha o pH 
da solução relativamente constante, mesmo com a adição de pequenos 
ácidos ou base. 
A eficácia de um antibiótico em manter o pH constante depende de 
sua constante de dissociação ácida (Ka) e do pH da solução. Quanto maior o 
valor de Ka, mais eficaz será o iniciado em manter o pH constante. Além 
disso, a capacidade de um progredir em manter o pH constante é maior 
quando o pH da solução está próximo ao seu próprio pH de equilíbrio (pKa), 
que é o pH não qual a concentração de ácido fraco e de sua base conjugada 
são iguais. 
Na curva de titulação, a região de tamponamento ocorre em torno 
do ponto de equivalência, onde as quantidades de ácido e base adicionadas 
são iguais. Nessa região, a eficácia do estresse é maior e o pH da solução 
varia pouco mesmo com a adição de pequenos suplementos de ácido ou 
base. 
A região de tamponamento é importante em muitos processos 
biológicos, como a manutenção do pH sanguíneo, onde a presença de 
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tampões, como o bicarbonato, é fundamental para evitar variações 
excessivas no pH que poderiam afetar a função das células. Além disso, a 
região de tamponamento é utilizada em técnicas laboratoriais, como a 
eletroforese em gel, para manter o pH constante e garantir a estabilidade das 
proteínas. 
Ionização da Alanina 
A alanina é um aminoácido que pode existir em diferentes formas 
ionizadas, dependendo do pH da solução. Em soluções ácidas, a alanina doa 
um próton para a solução e se transforma em um ânion, conhecido como ânion 
alaninato. Em soluções alcalinas, a alanina ganha um próton da solução e se 
transforma em um cátion, conhecido como cátion alanínio. 
A forma mais comum da alanina em solução aquosa é a forma 
zwitteriônica, que é uma espécie neutra que contém tanto um grupo amino 
protonado (+NH3) quanto um grupo carboxila ionizado (-COO-). Essa forma da 
alanina é estável em uma ampla faixa de pH, em torno de pH 6. 
A ionização da alanina é importante em processos biológicos, pois 
a forma ionizada da alanina pode influenciar a estrutura e a função de proteínas 
e enzimas. Além disso, a alanina é um importante metabólico intermediário e 
pode ser utilizada como fonte de energia pelos organismos. A compreensão 
da ionização da alanina é, portanto, essencial para entender como os 
aminoácidos são processados e utilizados no organismo. 
Curva de Titulação do Glutamato 
A curva de titulação do glutamato é uma representação gráfica da 
variação do pH de uma solução contendo glutamato à medida que ácido ou 
base é adicionado a ela. O glutamato é um aminoácido que possui dois grupos 
ácidos carboxílicos (-COOH) e um grupo amina (-NH2), o que lhe confere duas 
etapas de ionização. 
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A primeira etapa ocorre quando o glutamato faz um próton de um 
dos seus grupos carboxila (-COOH) para a solução, formando o ânion 
glutamato. Nesse ponto, o pH da solução aumenta gradualmente até atingir 
um pKa de cerca de 2,2, quando começa a ocorrer a segunda etapa de 
ionização. 
Na segunda etapa, o glutamato do outro próton do seu outro grupo 
carboxila (-COOH), formando o íon dipolar ou zwitteriônico, conhecido como 
ânion glutamato ou glutamato- e cátion glutamínico ou glutamato+. Nesse 
ponto, o pH da solução aumenta de forma mais abrupta e atinge um pKa de 
cerca de 9,7, quando a ionização é completa. 
A curva de titulação do glutamato mostra que ele tem um ponto 
isoelétrico (pI) de cerca de 3,2. O ponto isoelétrico é o pH no qual a carga 
líquida da molécula é zero e é determinado pela média dos pKa dos grupos 
ionizáveis presentes na molécula. 
A curva de titulação do glutamato é importante para a compreensão 
da sua ionização em solução aquosa, o que é crucial para a sua função como 
neurotransmissor excitatório no sistema nervoso central. Além disso, o 
conhecimento da curva de titulação do glutamato é importante para entender 
como ele pode ser utilizado em processos bioquímicos, como a síntese de 
proteínas e na produção de energia. 
Curva de titulação da histidina 
A curva de titulação da histidina é uma representação gráfica da 
variação do pH de uma solução contendo histidina à medida que ácido ou base 
é adicionado a ela. A histidina é um aminoácido que possui um grupo ácido 
carboxílico (-COOH), um grupo amina (-NH2) e um grupo imidazol (-C3H4N2), 
o que lhe confere três etapas de ionização. 
A primeira etapa ocorre quando o grupo ácido carboxílico doa um 
próton (-H+) para a solução, formando o ânion histidinato. Nesse ponto, o pH 
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da solução aumenta gradualmente até atingir um pKa de cerca de 2,2, quando 
começa a ocorrer a segunda etapa de ionização. 
Na segunda etapa, o grupo imidazol da histidina atua como um 
preparador e ajuda a manter o pH constante, mesmo quando ácido ou base é 
adicionado. Nesse ponto, o pH da solução permanece relativamente estável 
até atingir um pKa de cerca de 6,0, quando começa a ocorrer o terceiro estágio 
de ionização. 
Na terceira etapa, o grupo amina doa um próton (-H+) para a 
solução, formando o ânion histidinato. Nesse ponto, o pH da solução aumenta 
novamente até atingir um pKa de cerca de 9,2, quando a ionização é completa. 
A curva de titulação da histidina é importante para a compreensão 
da sua capacidade de funcionar como um medicamento fisiológico em uma 
faixa de pH próxima ao pH fisiológico (7,4). Além disso, a histidina é um 
aminoácido essencial para a síntese de proteínas e é um precursor de 
compostos bioativos, como a histamina. A compreensão da curva de titulação 
da histidina é, portanto, essencial para entender como ela é utilizada em 
processos bioquímicose metabólicos no organismo. 
Absorção dos fármacos 
A absorção de fármacos é um processo pelo qual os medicamentos 
passam do local de administração (por exemplo, boca, pele, veia) para a 
corrente sanguínea, permitindo que eles tomem o local de ação no corpo. A 
absorção é uma etapa crucial para a eficácia de um medicamento e pode ser 
influenciada por diversos fatores. 
Os fármacos podem ser absorvidos de diferentes formas, 
dependendo de como são administrados. A absorção por via oral é a mais 
comum e envolve a passagem do medicamento através da parede do trato 
gastrointestinal para a corrente sanguínea. Nesse processo, os fármacos 
passam por diversas barreiras, incluindo a mucosa intestinal, a parede do 
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intestino delgado e o portal do sistema circulatório, antes de atingir a circulação 
geral do corpo. 
A absorção por via intravenosa é mais rápida, uma vez que o 
medicamento é injetado diretamente na corrente sanguínea. A absorção por 
via intramuscular é mais lenta, uma vez que o medicamento deve passar pelos 
tecidos musculares antes de atingir a corrente sanguínea. A absorção por via 
tópica (por exemplo, através da pele) pode ser influenciada pela 
permeabilidade da pele e pela formulação do medicamento. 
A absorção dos fármacos pode ser protegida por diversos fatores, 
incluindo a formulação do medicamento, a solubilidade do medicamento, o pH 
do meio, a presença de alimentos no trato gastrointestinal, a idade e a saúde 
do paciente, entre outros. 
Uma vez absorvidos, os fármacos são transportados pela corrente 
sanguínea para o local de ação, onde exercem seu efeito terapêutico. A 
eficácia do medicamento pode ser influenciada por fatores como a 
biodisponibilidade (ou seja, a quantidade do medicamento que efetivamente 
atinge o local de ação), a dose controlada, a duração do tratamento e a 
presença de outras substâncias que podem interagir com o medicamento. 
Em resumo, a absorção de fármacos é um processo complexo que 
envolve a passagem do medicamento através de diversas barreiras antes de 
atingir a corrente sanguínea e o local de ação. A compreensão dos fatores que 
influenciam a absorção dos medicamentos é fundamental para garantir sua 
eficácia e segurança terapêutica. 
Deve-se levar em conta também pKa dos fármacos: 
• Fármacos com caráter ácido: absorção estomacal 
• Fármacos com caráter básico: absorção intestinal 
 
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Organização genômica 
QUESTÕES NORTEADORAS: 
1 - Qual é a composição química do DNA? 
O DNA, ou ácido desoxirribonucleico, é composto por nucleotídeos, 
que por sua vez são compostos por três componentes: uma base nitrogenada 
(adenina, guanina, citosina ou timina), um açúcar de cinco carbonos 
(desoxirribose) e um grupo fosfato. A sequência específica de bases 
nitrogenadas ao longo do DNA é responsável pela informação genética que é 
transmitida de uma geração para a próxima. As bases nitrogenadas adenina e 
guanina são chamadas de purinas, enquanto citosina e timina são chamadas 
de pirimidinas. A sequência de nucleotídeos no DNA é o que determina a 
sequência de aminoácidos nas proteínas que o corpo produz. 
2 - Quais os componentes de um nucleotídeo? 
Um nucleotídeo é composto por três componentes básicos: uma 
base nitrogenada, um açúcar de cinco carbonos e um grupo fosfato. 
A base nitrogenada é uma molécula plana que contém átomos de 
hidrogênio e carbono, e é responsável por codificar a informação genética no 
DNA e RNA. Existem quatro tipos de bases nitrogenadas encontradas nos 
nucleotídeos: adenina (A), guanina (G), citosina (C) e timina (T) no DNA, e 
uracila (U) no RNA. 
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O açúcar de cinco carbonos encontrado nos nucleotídeos é 
chamado de ribose no RNA e desoxirribose no DNA. Ele fornece a estrutura 
para o nucleotídeo, bem como a conexão para a base nitrogenada. 
O grupo fosfato é uma molécula de ácido fosfórico que é ligada ao 
açúcar de cinco carbonos. Ele é responsável por dar carga negativa aos 
nucleotídeos, o que os torna solúveis em água e permite sua participação em 
reações químicas dentro das células. 
Juntos, esses três componentes formam os nucleotídeos, que são 
as unidades básicas que compõem o DNA e o RNA, e são responsáveis pela 
transmissão da informação genética e síntese de proteínas. 
3 - Quais são as bases púricas e pirimídicas? 
As bases nitrogenadas podem ser classificadas em dois tipos: 
púricas e pirimídicas. 
As bases púricas têm uma estrutura de anel duplo e incluem a 
adenina (A) e a guanina (G), que são encontradas no DNA e RNA. 
As bases pirimídicas têm uma estrutura de anel simples e incluem a 
citosina (C), timina (T) e uracila (U), que são encontradas no RNA. No DNA, a 
timina substitui a uracila e forma pares complementares com a adenina. 
A diferença na estrutura das bases púricas e pirimídicas é 
importante na formação da estrutura da dupla hélice do DNA, onde a adenina 
forma pares de base com a timina e a guanina forma pares de base com a 
citosina. Esses pares de base fornecem a estrutura para a transmissão da 
informação genética de uma geração para a próxima, e é por isso que eles são 
tão importantes na biologia molecular. 
4 - Qual tipo de ligação química é observado nas seguintes 
situações: entre os nucleotídeos? Entre as fitas de DNA? Entre a pentose 
e a base nitrogenada? 
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Os nucleotídeos estão ligados uns aos outros por ligações 
fosfodiéster, que são ligações covalentes entre o grupo fosfato de um 
nucleotídeo e o açúcar de cinco carbonos do próximo nucleotídeo. Essas 
ligações formam uma "espinha dorsal" de DNA e RNA, que é composta por 
uma alternância de açúcares e grupos fosfatos. 
Entre as fitas de DNA, as bases nitrogenadas formam pares 
complementares e são mantidas juntas por ligações de hidrogênio. Essas 
ligações ocorrem entre uma base púrica (adenina ou guanina) em uma fita e 
uma base pirimídica (timina ou citosina) na outra fita. A adenina forma duas 
ligações de hidrogênio com a timina, enquanto a guanina forma três ligações 
de hidrogênio com a citosina. Essas ligações de hidrogênio são relativamente 
fracas, mas em conjunto, elas fornecem a força necessária para manter as 
duas fitas de unidades de DNA. 
Entre a pentose (açúcar de cinco carbonos) e a base nitrogenada, 
há uma ligação glicosídica, que é uma ligação covalente entre o açúcar e a 
base. Essa ligação conecta o açúcar à base e forma o nucleosídeo, que é a 
unidade básica do DNA e RNA. A ligação glicosídica ocorre entre o carbono 1' 
do açúcar e o álcool da base. Dependendo do tipo de açúcar envolvido, o 
nucleosídeo pode ser chamado de desoxinucleosídeo (sem DNA) ou 
ribonucleosídeo (sem RNA). 
5 - Como o DNA é organizado dentro do núcleo de células 
eucariotas? 
O DNA em células eucarióticas é organizado em cromossomos que 
se encontram dentro do núcleo. Cada cromossomo é uma estrutura altamente 
organizada que contém uma longa molécula de DNA emparelhada com 
proteínas histonas e não-histônicas que ajudam a compactar e organizar o 
DNA. 
Os cromossomos são compostos por duas partes principais: a 
cromatina e os centrômeros. A cromatina é a porção solta do cromossomo que 
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contém DNA, proteínas histonas e outras proteínas associadas ao DNA. Os 
centrômeros são regiões especializadas que se encontram em cada 
cromossomo e ajudam a dividir as duas irmãs cromátides durante a mitose e 
a meiose. 
A organização dos cromossomos varia durante o ciclo celular. 
Durante a interfase, ocorre uma fase do ciclo celular em que a célula se prepara 
para se dividir, os cromossomos se desenrolam e se tornam menos 
condensados, permitindo que o DNA seja replicado e acessado por proteínas 
envolvidas na estrutura de proteínas e na expressão gênica. 
Durante a mitose, os cromossomos se condensam e se tornam 
altamente visíveis sob um microscópio óptico. Isso permite que os 
cromossomos sejam distribuídos igualmente entre as células