Fundamentos da Biologia Celular - Alberts et al - 2017 - 4 Edicao-765

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738 Respostas
a cadeia polipeptídica na sua conformação correta, forne-
cendo sítios de ligação adicionais para fins regulatórios, 
além de situar a proteína na célula.
 B. Verdadeira. Algumas enzimas formam ligações covalentes 
com seus substratos (ver painéis centrais da Figura 4-35); 
entretanto, em todos os casos, a enzima volta à sua confor-
mação original após a reação.
 C. Falsa. As folhas β podem, em princípio, conter qualquer nú-
mero de fitas, pois as duas fitas que compõem a estrutura 
básica da folha β podem formar ligações de hidrogênio com 
outras fitas (folhas β encontradas nas proteínas conhecidas 
possuem de 2 a 16 fitas).
 D. Falsa. É verdade que a especificidade da molécula de anti-
corpo está contida exclusivamente nas alças de polipeptí-
deo na sua superfície; no entanto, tais alças são compostas 
pela cadeia leve e pela cadeia pesada (ver Figura 4-33).
 E. Falsa. Os arranjos lineares possíveis de aminoácidos que 
originam proteínas enoveladas estáveis são tão poucos que 
muitas das novas proteínas surgem a partir de alterações 
das proteínas já existentes.
 F. Verdadeira. Enzimas alostéricas costumam se ligar a uma ou 
mais moléculas que funcionam como reguladoras em sítios 
distintos do sítio ativo.
 G. Falsa. Embora ligações não covalentes individuais sejam fra-
cas, diversas dessas ligações em conjunto são o principal 
contribuinte para a estrutura tridimensional das macromo-
léculas.
 H. Falsa. A cromatografia de afinidade separa macromoléculas 
pela interação com ligantes específicos, e não pela sua car-
ga.
 I. Falsa. Quanto maior uma organela, maior é a força centrífuga 
sobre ela, e mais rápida a sua sedimentação, mesmo que haja 
mais resistência por atrito com o líquido por onde se move.
RESPOSTA 4-11 Em uma α-hélice e nas fitas centrais de uma 
folha β, todos os grupos N–H e C=O da cadeia principal do po-
lipeptídeo estão ligados por ligações de hidrogênio. Tal carac-
terística confere grande estabilidade a esses elementos de es-
trutura secundária e permite que se formem em várias proteínas 
diferentes.
RESPOSTA 4-12 Não. Ela não teria a mesma estrutura, nem 
uma estrutura parecida, pois a ligação peptídica possui uma po-
laridade. Olhando dois aminoácidos sequenciais em uma cadeia 
polipeptídica, o que está mais próximo da porção N-terminal 
contribui com o grupo carboxila, e o outro aminoácido contribui 
com o grupo amino da ligação peptídica que os une. A alteração 
da ordem colocaria as cadeias laterais em diferentes posições 
em relação à cadeia principal polipeptídica, alterando o modo 
como a proteína se enovela.
RESPOSTA 4-13 Uma vez que são necessários 3,6 resíduos de 
aminoácidos para completar uma volta em uma α-hélice, essa 
sequência de 14 aminoácidos poderia formar quase quatro vol-
tas completas. Isso é notável porque os resíduos de aminoácidos 
polares e hidrofóbicos estão distribuídos de modo que todos 
os resíduos polares estejam em um lado da α-hélice, enquanto 
todos os resíduos hidrofóbicos estejam do lado oposto. É pro-
vável que essa α-hélice anfipática esteja exposta à superfície da 
proteína, com sua face hidrofóbica voltada para o interior. Duas 
hélices desse tipo podem enrolar-se uma sobre a outra conforme 
mostrado na Figura 4-16.
RESPOSTA 4-14
 A. ES representa o complexo enzima-substrato.
 B. Enzima e substrato estão em equilíbrio entre os estados 
livre e ligado; uma vez ligada à enzima, a molécula de subs-
trato pode se dissociar (por isso, a seta bidirecional) ou ser 
convertida em produto. Quando o substrato é convertido 
em produto (com a liberação concomitante de energia li-
vre), a reação é direcionada para frente, como indicado pela 
seta unidirecional.
 C. A enzima é o catalisador e, portanto, é liberada sem modifi-
cações após a reação; assim, E aparece nas duas pontas da 
equação.
 D. Com frequência, um dos produtos da reação é suficiente-
mente semelhante ao substrato de modo que ele também é 
capaz de se ligar à enzima. Uma enzima ligada ao seu produ-
to (no complexo EP, por exemplo) não está disponível para 
catalisar a reação; assim, o excesso de P inibe a reação pela 
diminuição da concentração de E livre.
 E. O composto X atuaria como um inibidor da reação e traba-
lharia de maneira semelhante formando um complexo EX. 
Contudo, uma vez que P precisa ser produzido para então 
inibir a reação, ele demora mais para agir do que X, o qual já 
está presente desde o seu início.
RESPOSTA 4-15 Os aminoácidos polares Ser, Ser-P, Lys, Gln, 
His e Glu podem ser encontrados na superfície da proteína, e os 
aminoácidos hidrofóbicos Leu, Phe, Val, Ile e Met, no seu interior. 
A oxidação de dois resíduos de cisteína para formar uma ligação 
dissulfeto elimina o seu potencial de formar ligações de hidrogê-
nio, tornando-os ainda mais hidrofóbicos; portanto, as ligações 
dissulfeto em geral são observadas no interior das proteínas. In-
dependentemente da natureza de suas cadeias laterais, os ami-
noácidos N-terminal e C-terminal contêm grupos carregados (os 
grupos amino e carboxila que marcam as terminações da cadeia 
polipeptídica) e são encontrados na superfície da proteína.
RESPOSTA 4-16 Diversos elementos de estrutura secundária 
não são estáveis se isolados de outras partes da cadeia polipep-
tídica. Fragmentos de regiões hidrofóbicas, que costumam estar 
protegidos no interior da proteína enovelada, estariam expostos 
à água em uma solução aquosa; esses fragmentos tenderiam a se 
agregar de modo não específico e não apresentariam estrutura 
definida, estando incapazes de participar da ligação de ligantes, 
mesmo que contenham todos os aminoácidos que normalmen-
te contribuiriam para o sítio de ligação do ligante. Um domínio 
proteico, em contrapartida, é considerado uma unidade de eno-
velamento independente, e fragmentos da cadeia polipeptídica 
que correspondam a domínios intactos irão se enovelar correta-
mente. Domínios proteicos, quando separados, costumam reter 
suas atividades, como a especificidade de ligação, caso o sítio 
de ligação esteja todo contido no domínio. Dessa forma, o local 
da cadeia polipeptídica da proteína mostrada na Figura 4-19, em 
que ela pode ser clivada e originar fragmentos estáveis, é na li-
gação entre os dois domínios (i.e., na alça entre as duas α-hélices 
no canto inferior direito da estrutura mostrada).
RESPOSTA 4-17 Devido à falta de estrutura secundária, a re-
gião C-terminal das proteínas dos neurofilamentos apresenta 
constantes movimentos brownianos. A alta densidade de grupos 
fosfato de carga negativa significa que a região C-terminal tam-
bém experimenta interações de repulsão, o que provoca seu dis-
tanciamento da superfície do neurofilamento como as cerdas de 
uma escova. Em micrografias eletrônicas de um corte transversal 
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