Estudo dirigido 3

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Universidade de Brasília – UnB
Disciplina: Bioquímica Fundamental
ESTUDO DIRIGIDO: AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS.Profa.: Eliane F. Noronha
1) Compare os 20 aminoácidos primários com relação a: propriedade da cadeia lateral, interação estabelecida com a água e interações entre as cadeias laterais. Demonstre o tipo de interação envolvida.
R= Os 20 aminoacidos se diferem em relação a suas cadeias laterais, dividas em 5 grupos, grupo R alifático não polar (hidrofóbico), grupo R não carregados apolar (hidrofóbico), grupo R aromático (hidrofílico), grupo R dos carregados negativamente (hidrofílico) e grupo R positivo (hidrofílico). Cada aminoácido possui características distintas em relação ao seu pK1(carboxila) e pK2(amina)
2) Por que os aminoácidos podem agir como ácidos e bases? Por que eles são classificados como substâncias anfóteras?
R= Os aminoácidos podem agir como acido base por conta da suas características estruturais (-COOH e NH3+), isso ocorre por conta das extremidades presentes nos aminoácidos, onde cada um reage de forma distinta ao meio onde está exposta, no caso da amina ela é desprotonada com um pH elevado, já a carboxila em um pH baixo. Em uma curva de titulação conseguimos visualizar bem essa relação. Onde o ponto neutro é o ponto Isoelétrico. As substancias anfoteras são denominadas assim por possuírem a característica de agirem tanto como base e como acido.
3) Explique a curva de titulação para um aminoácido polar carregado positivamente. Identifique as regiões de tamponamento, os pKa’s, as espécies químicas predominantes nos pKa’s, acima e abaixo destes. Determine o ponto isoelétrico e explique o seu conceito. Qual a espécie química que predomina abaixo e acima do ponto isoelétrico?
R= Um aminoácido carregado positivamente tem a característica de possuir uma amina protonada uma carboxila desprotonada e o grupo lateral R protonado, para achar as regies de tamponamento é necessário encontrar o pK1 (carboxila) e pK2 (amina) e pKr (lateral R), dependendo do pI o pK1 será acido e o pK2 sera básico, em ambos temos uma região de tamponamento característica. Abaixo do pI sera predominantemente encontrado acido, acima do pI sera encontrado base.
4) Represente uma ligação peptídica. Explique por que esta ligação é rígida e planar.
R= uma boa ligação peptídica é a da insulina, onde vemos a ligação de duas cisteinas, as quais formam ponte de sulfeto, o que necessariamente é uma ligação rígida e plana.
Cis-Cis
5) Qual a importância da rigidez da ligação peptídica para o enovelamento das proteínas, assim como obtenção e manutenção de sua estrutura nativa.
R= a rigidez da ligação permite que a ligação peptídica se enovele de forma que a entropia seja baixa, ou seja, o enovelamento busca uma conformação da qual possua baixa energia, no caso isso é a conformação nativa. A importância da rigidez está associada a manutenção e a movimentação que ocorre ate a conformação nativa ser atingida.
6) Utilizando a seqüência abaixo, determine:
a) O ponto isoelétrico do peptídeo;
b) A carga líquida desta molécula quando em pH 3,0; 6,0 e 12. 
val-gli-glu-glu-pro-his-gln-lys-ser-phe-trp-tyr
R= a) pI = 9.97 / 4211.60
b)
7) Explique os quatro níveis de organização estrutural das proteínas. Discuta detalhadamente as interações fracas envolvidas na manutenção da estrutura nativa das proteínas.
R= exitem 4 niveis de organização estrutural em proteínas, o primário mostra a ligação entre aminoácidos, o secundário já é ligado as ligações peptídicas fracas, as quais conferem a proteína determinado formato em decorrência do ângulo phi e psi, o terciário é basicamente a representação tridimensional da proteína, mostrando suas hélices e suas folhas preguenadas, mantido pelas interações das cadeias laterais, o quartenario já diz respeito as subunidades, as quais podem se unir e formar proteínas mais complexas, como por exemplo a hemoglobina. 
As interações fracas existentes em ordem: iônica - ligação de hidrogênio – Wander halls – London. 
A manutenção de proteínas é feita através de alguns processos, pode ser feito tanto por ubiquitinação quanto por outros agentes degradantes, mas geralmente é feita pela ubiquitina, que tem função de se ligar a proteína e leva-la ate a estrutura de degradação, onde a proteína será desfeita, e possivelmente os aminoácidos frutos dessa quebra podem vir a ser reutilizados.
8) Discuta que tipo de informação a determinação da seqüência de uma proteína pode dar em relação a sua estrutura terciária e função.
R= A estrutura terciaria pode mostrar certas características relacionadas ao destino da proteína, por exemplo, proteínas de membrana plasmática possuem parte hidrofóbica, e parte hidrofílica, se uma proteína apresenta essas características, provavelmente ele sera de membrana, cada proteína possui características específicas para suas funções, proteínas glicosiladas também são um bom exemplo. A estrutura terciaria deixa bem claro o formato da proteína, ela pode possui formato de hélice, ou folha preguenada, ou ate possuir as duas ao mesmo tempo. 
9) Proponha um experimento para testar a importância de um grupo de resíduos de aminoácidos na atividade de uma proteína. 
R= 
10)Discuta a afirmativa: "As estruturas secundária e terciária de uma proteína podem ser preditas a partir de sua seqüência. Sendo assim, a estrutura primária contém toda a informação necessária para a que a proteína atinja sua forma nativa". Considere o experimento de Christian Anfisen para responder a esta pergunta.
R= não necessariamente a estrutura primaria possui toda a informação necessária para a proteína atingir a conformação nativa, em alguns casos a proteína precisa passar por mudanças pós traducionais, onde perdem uma região ou ganham uma região (como na glicosilação)
10) Como o pH e a temperatura podem afetar a estrutura nativa das proteínas? Por que algumas proteínas resistem a extremos de pH e temperatura?
R= o pH pode fazer as ligações dos grupos laterais se desestabilizarem, fazendo com que haja uma quebra das ligações que conferem a conformação nativa. Já com relação a temperatura, a proteína sempre busca a conformação da qual possui menor energia, se for adicionada energia (temperatura) nessa proteína ela sera desnaturada.