Estrutura química dos aminoácidos, peptídeos e proteínas

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Estrutura química dos aminoácidos, peptídeos e proteínas
grupo heme= responsável por ligar 4 proteínas com um grande anel que
contém ferro e é responsável por carregar gases no nosso organismo
AMINOÁCIDOS
oa -> estrutura de aminoácido
-> proteína é um polipeptídeo
que tem mais de 50 aminoácidos
unidos
Os aminoácidos são substâncias orgânicas que apresentam cadeia
carbônica curta, possui uma função amina e um ácido carboxílico. O
carbono central caso o radical não for um hidrogênio terá quatro ligantes
diferentes possibilitando uma isomeria muito importante para a
organização tridimensional do aminoácido e mais pra frente de uma
proteína.
° Utilização metabólica dos aminoácidos:
- Síntese de peptídeos e proteínas (alfa aminoácidos, aminoácido que
possui um carbono quiral, e quando a amina está no carbono quiral
após o ácido carboxílico, ou seja, a carboxila está no mesmo carbono
que a amina) !! Nem todo alfa aminoácido é proteico mas todo
aminoácido proteico deve ser um alfa aminoácido !!
- Síntese de substâncias nitrogenadas não protéicas (bases
nitrogenadas e porfirinas)
- Síntese de mediadores químicos e hormônios (T3 e T4, histamina e
dopamina) ex: triptofano: ajuda na produção de serotonina e
melatonina.
- Produção de energia (gliconeogênese)
Alfa aminoácidos utilizados para a síntese proteica:
°Classificação dos aminoácidos
Existem diversos critérios para classificação dos aminoácidos, os mais
utilizados são: o tipo de cadeia lateral (radical) e a necessidade na dieta
|-> De acordo com o radical temos 7 grupos:
1. Grupo 1 -> alifáticos, apresenta apenas H e C ex: glicina, alanina
valina
2. Grupo 2 -> hidroxilados, apresenta OH ex: serina e a treonina
3. Grupo 3 -> sulfurados,
apresenta enxofre, ex:
cisteína e a metionina
4. Grupo 4 -> ácidos e as amidas, ex: aspartato e asparagina
5. Grupo 5 -> básicos e as aminas, ex: arginina, lisina e histidina
6. Grupo 6 -> aromáticos, ex: fenilalanina, tirosina e triptofano
7. Grupo 7 -> iminos, ex: prolina
|-> De acordo com a necessidade na dieta:
● Aminoácidos essenciais : organismo necessita mas não sintetiza
● Aminoácidos não essenciais : organismo consegue sintetizar a partir
de outros aminoácidos
**** Comportamento anfótero dos aminoácidos ****
PI (ponto isoelétrico) é uma característica do aminoácido, dando
características para eles, o ponto isoelétrico é o PH no qual o aminoácido
possui carga neutra!!!! por isso que tem aminoácidos que possuem
características ácidas e outros básicas.
Ligação peptídica
-> ligação entre dois aminoácidos responsáveis por gerar peptídeos. Precisa
ser aminoácido alfa pois a ligação ocorre entre um ácido carboxílico de um
aminoácido com uma amina do outro. Essa reação é classificada como de
desidratação pois sai uma molécula de água.
-> para a quebra dos aminoácidos é necessário realizar uma hidrólise que
ocorre por uma enzima, pepsina.
PROTEÍNAS
Substância orgânica formada por aminoácidos ligados por ligações
peptídicas, com peso molecular alto, tem mais de 50 aminoácidos.
estrutura e função de proteínas estão intimamente ligados!
Secundárias: pode ser alfa hélice ou folha beta pregueada, acontece por conta
das interações entre os radicais por meio de pontes de hidrogênio. Então por
conta dessas ligações entre radicais a cadeia pode ir se espiralizando formando
uma hélice.
Terciárias: ocorrem mais tipos de ligação entre os radicais, ex: interações
hidrofóbicas, ligações dissulfeto (pontes de enxofre). Essa estrutura confere a
estrutura tridimensional (3D) da proteína.
Quaternárias: duas ou mais terciárias unidas para exercerem uma ação biológica.
ex: hemoglobina (4 globinas unidas por um grupamento heme). Esses arranjos
proteicos são determinados por pontes de hidrogênio.
Desnaturação proteica
As proteínas são macromoléculas extremamente organizadas, apresentando
configuração espacial definida mantida pelos níveis de organização e assim
mantendo sua forma na qual podem variar suas funções biológicas.
A variação de agente físicos e químicos do meio, como temperatura, pH, pressão,
concentração de sais, podem alterar ou desfazer os níveis de organização das
proteínas (3°, 2° e 4°) fazendo com que a proteína perca a sua forma ativa e sua
função biológica, temos então a desnaturação proteica.
A desnaturação de proteínas pode ser reversível e irreversível, não deve
desfazer a estrutura primária de organização, perdendo esse nível de
organização a proteína é destruída!
|-> desestruturação da molécula na sua forma 3D. Pode ser causado por
temperaturas elevadas, ph muito básico ou ácido,
Classificação das proteínas quanto à composição química
-> Podem ser classificadas como simples ou conjugadas
°Proteínas simples:são formadas apenas por aminoácidos. ex: albumina, queratina
e amilase.
°Proteínas conjugadas: apresentam além da parte proteica uma parte não
proteica. ex: hemoglobina, glicoproteína e lipoproteínas, HDL (mais solúvel) e
LDL.
-> importância biológica das proteínas
❖ estrutural (membrana plasmática[glicoproteínas de membrana], colágeno e
queratina)
❖ transporte (hemoglobina e albumina)
❖ defesa (imunoglobulinas, Ig A, Ig E)
❖ reguladora (hormônios)
❖ catalisar reações (enzimas)
❖ mecânica (contração muscular, miosina e actina)
❖ combustível celular (gliconeogênese)
❖ proteínas plasmáticas (albumina e globulinas)
❖ hemostasia (coagulação, fibrina)
❖ pressão coloidosmótica (pressão que as proteínas exercem de dentro do
vaso sob a parede do vaso, compõe a pressão arterial)
quando tenho uma lipoproteína com alta de lipídio e baixa de proteínas temos
uma lipoproteína de baixa densidade, LDL, agora se a lipoproteína tiver muita
proteína e pouco lipídeos será de alta densidade, HDL.