PEPTIDOS E PROTEINAS

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“Peptídeos e proteínas”
FIT5205-02501A/B/C (20201) 
Bioquímica Agrícola
Carolina Herrera Mazo
Química Farmacêutica
Mestranda em Biologia de Fungos, Algas e Plantas
chm.udea@gmail.com
Setembro de 2020
Ligações de aminoácidos
PEPTIDEOS
Reação do grupo carboxila de um 
aminoácido e o amino de outro
Estrutura dos peptídeos
Tipo de configuração de ligação peptídica Ângulos de torque, phi e psi
A ligação peptídica é quase plana e é favorecida 
pela forma trans, que é a mais estável.
Alanina - Glicina- Serina
Ala- Gly- Ser
A- G- S
Oligopeptídeos:
União de 2 a 15-20 aminoácidos.
Polipeptídeos:
União de 20 a 100 aminoácidos.
Exemplos de peptídeos bioativos de 
alimentos
 Muitos peptídeos de origem vegetal e animal com potencial bioativo relevante foram 
descobertos, sendo a maioria deles isolados de produtos à base de leite.
 As proteínas candidatas contendo essas atividades biológicas latentes são encontradas no 
leite, ovos, carnes e peixes, bem como em diferentes fontes de proteína vegetal, como 
soja e trigo.
Visão geral dos efeitos benéficos dos peptídeos 
bioativos de proteínas alimentares
Uma ampla gama de atividades foi descrita, incluindo propriedades antimicrobianas, efeitos de 
redução da pressão arterial, capacidade de redução do colesterol, atividades antioxidantes e 
aumento da absorção / biodisponibilidade de minerais.
Além disso, alguns peptídeos são multifuncionais e podem exercer mais de um dos efeitos 
mencionados.
Sistema 
cardiovascular
Sistema 
nervoso
Sistema 
gastrointestin
al
sistema 
imunológico
Ligação 
mineral
Imunomodulador
Hipocolesterolêmi
co
Agonista opioide
Antioxidante Antagonista opioide
Antitrombótico Antimicrobiano
PROTEÍNAS
As proteínas são polímeros lineares de α-aminoácidos com ampla variabilidade estrutural e 
funções biológicas altamente diversas. A variedade de proteínas é muito alta, e para sua 
classificação costuma-se usar:
Física
Químico
Estrutural
Funcional
Níveis de Organização das Proteínas
Formado por 
ligações 
peptídicas
a sequência 
de uma é 
sempre lida 
a partir de 
sua 
extremidade 
amino
formación de puentes de 
hidrógeno entre los átomos que 
forman el enlace peptídico
Enrole em 
uma forma 
tridimensio
nal (3D).
Consiste em mais 
de uma cadeia 
polipeptídica
Estrutura 
primária
Estrutura 
secundária
Estrutura 
terciária
Estrutura 
quaternária
Resíduos de 
aminoácidos
Hélice alfa Cadeia polipeptídica Subunidades montadas
Estrutura Secundária
• A região plana em cada ligação peptídica.
• A formação de ligações de hidrogênio.
• Separação adequada de grupos R (cadeias 
laterais de aminoácidos)
HELICE ALFA ∞
Ligações de hidrogênio vista lateral vista superior
FOLHA 
DOBRADA 
(FOLHA) 
BETA β
Tipos de Folha Beta
Outros elementos de estruturas secundárias:
➢ Conformações aleatórias
➢ Beta spins
ESTRUTURAS SUPERSECUNDÁRIAS: hélice-rotação-
hélice, grampo b, barril b, coiled- coil, Rossmann,etc.
Estrutura Terciária
• Interações hidrofóbicas das cadeias laterais.
• Pontes de dissulfeto.
• Ligações de hidrogênio.
• Grupos protéticos.
A estrutura terciária de uma proteína é 
diretamente responsável por suas propriedades 
biológicas.
Tipos de estrutura terciária:
➢ Tipo fibroso, em que uma das dimensões é muito 
maior que as outras duas. Exemplos de colágeno, 
queratina, fibroína.
➢ Tipo globular, mais frequente, em que não há 
uma dimensão que predomine sobre as outras e 
sua forma é aproximadamente esférica. Exemplo 
de mioglobina.
Domínios
50 - 300 aminoácidos
Domínio proteico é uma parte da cadeia polipeptídica que pode de enovelar
independentemente para formar uma estrutura compacta e estável.
• Unidades estruturais, funcionais e evolutivas das proteínas
• Geral- segmento contínuo da sequência de aminoácidos
• Proteínas multidomínio
Estrutura Quaternária
A estrutura quaternária deve considerar: 
• o número e a natureza das diferentes subunidades ou 
monômeros que compõem o oligômero.
• a maneira pela qual eles se associam no espaço para dar 
origem ao oligômero.
uma cadeia polipeptídica
quatro cadeias polipeptídicas
Estrutura Quaternária
A estrutura quaternária modula a 
atividade biológica da proteína e a 
separação das subunidades 
freqüentemente leva à perda de 
funcionalidade. 
As forças que mantêm as diferentes 
cadeias polipeptídicas juntas são 
amplamente as mesmas que 
estabilizam a estrutura terciária.
As mais abundantes são as interações 
fracas (hidrofóbicas, polares, 
eletrostáticas e ligações de 
hidrogênio), embora em alguns casos, 
como nas imunoglobulinas, a 
estrutura quaternária seja mantida 
por ligações dissulfeto. A montagem 
dos monômeros é realizada de forma 
espontânea, o que indica que o 
oligômero possui um mínimo de 
energia livre em relação aos 
monômeros.
Classificação físico-quimico
Físico (Solubilidade) Químico
albuminas: 
proteínas que são solúveis em água ou 
soluções salinas diluídas
Proteínas simples: compostas 
exclusivamente por α-aminoácidos, como a 
ubiquitina, uma protease intracelular 
composta por 53 AA.
globulinas: 
requerem maiores concentrações de sal para 
permanecer na solução
Proteínas conjugadas: que contêm, além da 
cadeia polipeptídica, um componente não 
aminoácido denominado grupo protético, 
que pode ser um açúcar, um lipídeo, um 
ácido nucleico ou simplesmente um íon 
inorgânico. As proteínas conjugadas são 
hemoglobina, mioglobina, citocromos, etc. 
prolaminas: 
solúveis em álcool
glutelinas: 
só se dissolvem em soluções ácidas ou 
básicas
A proteína na ausência de seu grupo 
protético não é funcional e é chamada de 
apoproteína. 
escleroproteínas: 
são insolúveis na grande maioria dos 
solventes
A proteína ligada ao seu grupo protético é 
funcional e é chamada de holoproteína
(holoproteína = apoproteína + grupo 
protético). 
Classificação estrutural e funcional
Funcional Estrutural
Proteínas monoméricas: 
consistem em uma única cadeia polipeptídica, 
como a mioglobina. (funcional no transporte 
e armazenamento de oxigênio)
Proteínas globulares: 
a cadeia polipeptídica aparece enrolada sobre 
si mesma dando origem a uma estrutura mais 
ou menos esférica e compacta. Exemplo: 
triosefosfato isomerase
proteínas oligoméricas: 
consistem em várias cadeias polipeptídicas. 
As diferentes cadeias polipeptídicas que 
formam uma proteína oligomérica são 
chamadas de subunidades e podem ser iguais 
ou diferentes umas das outras. Ex: 
Hemoglobina
Proteínas fibrosas: 
se houver uma dimensão que predomine 
sobre as outras, a proteína é dita fibrosa. As 
proteínas fibrosas geralmente têm funções 
estruturais. Exemplo: colágeno
Propriedades das proteínas
Precipitação seletiva
Qualquer fator que modifique a interação da proteína com o solvente diminuirá sua
estabilidade em solução e causará precipitação. Assim, o desaparecimento total ou parcial
do envelope aquoso, a neutralização das cargas elétricas repulsivas ou a quebra das ligações
de hidrogênio facilitarão a agregação intermolecular e causarão precipitação.
A precipitação geralmente é consequência de um fenômeno denominado desnaturação.
Propriedades das proteínas
Capacidade de Amortecimento
A maioria das proteínas intracelulares tem 
carga negativa, já que seu pH isoelétrico é 
inferior ao pH fisiológico (que está próximo a 
7). As proteínas ácidas são aquelas que têm 
um ponto isoelétrico baixo (como a pepsina), 
e as proteínas básicas aquelas que têm um 
ponto isoelétrico alto (como as histonas).
pI: carga 
líquida zero
PH alto: 
carga 
negativa 
líquida
Baixo pH: 
carga 
positiva 
líquida
Propriedades das proteínas
Propriedades Osmóticas
Como todos os solutos 
moleculares ou iônicos, 
as proteínas exercem 
efeito osmótico quando 
existem barreiras que 
limitam sua difusão 
livre, como uma 
membrana 
semipermeável, que 
permite a passagem de 
água, mas não de 
solutos.
O valor da pressão 
osmótica pode ser 
calculado usando a fórmula 
de
Van't Hoff: p = cRT
onde p é a pressão 
osmótica, c é a 
concentração, Ré a 
constante do gás e T é a 
temperatura absoluta
proteínas se comportam 
como polianions
A existência de proteínas 
em apenas um dos 
compartimentos provoca 
a retenção permanente 
de íons difusíveis naquele 
lado da membrana 
(efeito Donnan), o que 
aumenta o efeito 
osmótico
Efeito Donnan: situação 
inicial
Efeito Donnan: em 
equilíbrio
Funções de proteínas
Funções Exemplos
Hormonal Insulina, glucagon (regular os níveis de glicose no sangue)
Hormônio do crescimento
calcitonina (regula o metabolismo do cálcio)
Reconhecimento de 
sinal
receptores de hormônio
Transdução de sinal A rodopsina, converte fótons de luz durante o processo de visão.
Estrutural fibras de colágeno são uma parte importante da matriz extracelular
Regulação da 
expressão gênica
A ciclina atua no mecanismo regulatório nas diferentes fases do ciclo celular
Transporte Mioglobina, transporta oxigênio no sangue
Movimento A actina e a miosina atuam na contração muscular.
Reserva gliadina e hordeína, reservam aminoácidos para o posterior desenvolvimento de 
sementes em trigo e cevada, respectivamente.
Defesa endonucleases de restrição, defesas em bactérias.
imunoglobulina, reconhecimento de organismos estranhos.
ENZIMÁTICO transferases, hidrolases, liases
Denaturalização de proteínas
Estado de origem Estado desnaturado
desnaturação
renaturação
A desnaturação causa vários efeitos na proteína:
1. mudanças nas propriedades hidrodinâmicas da 
proteína: aumento da viscosidade e diminuição do 
coeficiente de difusão
2. uma diminuição drástica em sua solubilidade, 
uma vez que os resíduos hidrofóbicos no interior 
aparecem na superfície
3. perda de propriedades biológicas
Detergentes, solventes 
orgânicos, pH, força iônica.
Agentes 
desnaturantes
Físico Temperatura
Produtos 
químicos
Três Estados de Renaturação
intermediário 
parcialmente 
dobrado
conformação 
nativa
desdobrar conformação
https://youtu.be/3IL_Df5ouUc
https://youtu.be/O5uqdxQyJj8